Pärnu Koidula Gümnaasium



Frieda Kriisa
10.c klass
Valgud
Referaat



Juhendajad Sirje Miglai ja
Marge Kanniste


Tõstamaa 2007
Sisukord
Sissejuhatus 3
1. Valgud 4
1.1. Üldiseloomustus 4
1.2. Valgu molekulide struktuur 4
1.3. Valkude elementaarne koostis 6
1.4. Valkude keemilised omadused 6
2. Valkude ülesanded 8
2.1. Loomsete valkude ülesanded 8
3. Ensüümid 10
3.1. Ensüümid töös 10
4. Valgud igapäevaelus ja toidus 12
4.1. Täis- ja väheväärtuslik toiduvalk 12
4.2. Milline on meie valguvajadus ? 12
4.3. Valkude üle- ja alatarbimine 13
Kokkuvõte 15
Võõrkeelne lühikokkuvõte 16
Kasutatud materjal 17

Sissejuhatus

Järgnev referaat uurib lähemalt orgaaniliste ainete hulka kuuluvat rühma- valgud. Valkudel on oluline füsioloogiline roll kõikides organismides ja viirustes. Valgud ehk proteiinid on meie igapäevaelus tähtsal kohal ning käesoleva referaadi eesmärgiks ongi pakkuda üldist ülevaadet valkudest, erinevatest valgustruktuuridest, nende ülesannetest, tähtsusest eluslooduses ning siduda teaduslik tekst huvitava pildimaterjaliga, illustreerimaks ja selgitamaks teemat. Valkude struktuuride teema all käsitletakse põjalikult nelja taset: primaar -, sekundaar -, tertsiaar - ning kvaterniaarstruktuuri. Tähelepanu on pööratud ka ensüümidele, valkude keemilistele omadustele ning referaadi viimases osas pühendutakse valkude sisaldusele toitudes. Referaadi kirjutamisel kasutasin Tartu Ülikooli arsti- ja keemiateaduskonna õppematerjale. Pildimaterjal on kogutud internetist.

1. Valgud

1.1. Üldiseloomustus

Valgud ehk proteiinid on biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid. Valgu molekul koosneb paljudest üksteise järele seotud aminohapetest. Biopolümeerideks nimetatakse valke seetõttu, et valgud moodustuvad vaid elusorganismides. Valgud täidavad organismis nii ehituslikku, transport-, retseptor -, regulatoorseid ülesandeid kui ka kaitse-, liikumis- ja energeetilist funktsiooni.

1.2. Valgu molekulide struktuur

Valgu uuringutes on erilist tähelepanu pööratud peptiidahelate võimalikele ruumilistele paiknemisviisidele, mille tulemuseks on püsivate konformatsioonide moodustumine. Spiraali olemasolu paljudes polüpeptiidides ja valkudes. Viimase peamiseks iseärasuseks on peptiidahelate keerdumine selliselt , et saad võimalikuks vesiniksidemete tekkimine amiidsete vesinikuaatomite ja karboksüülrühmade vahel iga nelja peptiidsideme järel. (Grandberg, 1979: 357) Sellest lähtuvalt on valgumolekulises kindlaks tehtud nelja struktuuri olemasolu.
Primaarstruktuur on aluseks valkude spesiifilisusele, kõrgemate struktuuritasemete kujunemisele ja tema muutused põhjustavad mitmeid nn. molekulaarseid haigusi. Võib öelda, et geneetiliselt determineeritud primaarstruktuur määrab ära antud valgu kõrgemad struktuuritasemed. Seega nn. ”molekulaarseks haiguse” põhjuseks on tihti mõne AH- jäägi asendumine normaalses primaarstruktuuris. ( Zilmer , Karelson , Vihalemm 1993: 31)
Sekundaarstruktuur on sisuliselt nõrkade vesiniksidemete abil fikseeritud konfiguratsioon. See tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Näiteks juuste ja küünte valkude ning ämblikuniidi ja siidi koostises olevate valkude lõplikuks tasemeks ongi sekundaarstruktuur. (Zilmer, Karelson, Vihalemm 1993: 33)
Tertsiaarstruktuur on kerajas -ellipsoidne ning moodustab stabiilse taseme. Selle formeerumise alused oleksid: 1) geneetiliselt determineeritud aminohapete järjestus polüpeptiidahelas ja 2) aminohapete radikaalide vastastikused toimed. Viimase taseme ehk tertsiaarstruktuuri stabiliseerivad nõrgad sidemed. Tänu mittekovalentsetele sidemetele struktuuris on selle teke äärmiselt kiire, spontaanne, kooperatiivne protsess nõrkade polüptiidahelate vahel. Kuna nõrku sidemeid on ahela erinevate osade vahel väga palju, on struktuur tegelikult tugevalt stabiliseerunud. (Zilmer, Karelson, Vihalemm 1993: 36-37)
Neljanda järgu struktuurist moodustab kvaternaarstruktuur , kus omavel on ühinenud kaks või enam polüpeptiidi (näiteks hemoglobiin ).









Joonis