Valkudereferaat (0)

Pärnu Koidula Gümnaasium
Karl Kütt
10.c klass
VALGUD
Referaat
Juhendaja õpetaja Sirje Miglai
ja Marge Kanniste
Pärnu 2008
SISUKORD
SISSEJUHATUS 3
1. VALGUD JA NENDE ÜLESEHITUS 4
1.1. Valgud 4
1.2. Aminohapped ja peptiidside 4
2. VALKUDE STRUKTUURITASEMED 5
2.1. Primaarstruktuur 5
2.2. Sekundaarstruktuur 5
2.3. Tertsiaarstruktuur 6
2.4. Kvaternaarstruktuur 6
3.1. Lihtvalgud 7
3.1.1. Fibrillaarsed valgud 7
3.1.2. Globulaarsed valgud 8
3.2. Liitvalgud 8
4. VALKUDE FUNKTSIOONID INIMORGANISMIS 10
KOKKUVÕTE 15
KASUTATUD KIRJANDUS 16
SUMMARY 17

SISSEJUHATUS

Käesoleva töö teemaks on valgud ja nende funktsioonid inimorganismis. Valgud ehk proteiinid on tähtsad polümeerid kõikides bioorganismides kaasa arvatud inimese omas. Nende tähtsus on põhjus, miks see referaat on kirjutatud. Töös on kasutatud põhimaterjalina „ Bioloogia Gümnaasiumile I osa“ aastast 2003 ja „ Meditsiiniline Biokeemia I osa“ aastast 2001, Kuid lisamaterjalina on lisatud infot Internetist. Töö jaguneb nelja peatükki: esimene ja teine peatükk käsitlevad täpsemalt valke, nende keemilist koosnevust ja struktuursust, kolmas peatükk uurib valkude klassifitseerimist süvenedes kõige enim levinumale klassifitseerimismeetodile ehk struktuursele klassifitseerimisele ja neljas ehk viimane peatükk süveneb inimese organismis leiduvate valkude funktsioonidesse ja seeläbi nende tähtsusesse meie elus.

1. VALGUD JA NENDE ÜLESEHITUS

1.1. Valgud

Valgud ehk proteiinid, mille struktuurset ehitust on näha jooniselt 1.1, on aminohapetest moodustunud polümeerid. Nende molekulmass varieerub suures vahemikus, sest eri proteiinide koostisse kuuluvate aminohappejääkide arv erineb suurel määral. Kuigi erinevaid aminohappeid on valkude ehituses 20, on vähe molekule, mille koostises nad kõik samaaegselt esinevad. Kuna valgud moodustuvad vaid elusorganismides, nimetatakse neid koos polüsahhariidide ning nukleiinhapetega biopolümeerideks.
( Viikmaa , Hein 2003: 33)
Joonis 1.1

1.2. Aminohapped ja peptiidside

Aminohapped ehk aminokarboksüülhapped on keemilised ühendid, mis sisaldavad funktsionaalsete rühmadena nii aluselisi aminorühmi kui ka happelisi karboksüülrühmi. Aminohappe ülejäänud osad varieeruvad kõigil 20 aminohappel, millest tulenevad nende mitmesugused keemilised omadused. Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgu molekulis on peptiidsidemetega ühendatud sadu või tuhandeid aminohappejääke. (Viikmaa, Hein 2003: 33)

2. VALKUDE STRUKTUURITASEMED

2.1. Primaarstruktuur

Primaarstruktuuris seob aminohappejääke polüpeptiidahelaks kovalentne peptiidside. Paljud valgud sisaldavad ka kahe tsüsteiinjäägi baasil formeerunud kovalentseid disulfiidsidemeid (disulfiidsildu), mis on kas ahelasisesed või ahelatevahelised. Disulfiidsidemed esinevad enamikes sekreteeritavates ja membraansetes valkudes. Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. ( Zilmer jt 2001: 44-46)
Joonis 2.1
Primaarstruktuuri mudel.

2.2. Sekundaarstruktuur

Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritudruumikujund. Selle põhivormideks on α-heeliks ja β-struktuur. α-heeliksit iseloomustab polüpeptiidahela paremale pöörduv helitaseerunud konformatsioon ja vesiniksidemete rohkus . β-struktuuri iseloomustab peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. (Zilmer jt 2001: 47-48)
Joonis 2.2.1. Joonis 2.2.2.

2.3. Tertsiaarstruktuur

Tertsiaarstruktuur joonisel on kerajas -ellipsoidne või niitjas kolmemõõtmeline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel, suunitletud, väga tihedal kokkupakkimisel ehk assambleerumisel. Selle eesmärk on võtta maksimaalselt stabiilset kuju. Näiteks omab tertsiaarstruktuuri müoglobiin, mille kolmandat järku struktuur on kergesti arusaadav ja mille struktuurimudel on kujutatud joonisel 2.3.2. (Zilmer jt 2001:49-50).
Joonis 2.3.1 Joonis 2.3.2.

2.4. Kvaternaarstruktuur

Kvaternaarstruktuuri tekkeks peab valgus olema vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk subühikut (SU). SU-kuid seovad nõrgad sidemed. SU-lisi valke nimetatakse oligomeerseteks. Kvaternaarstruktuuriga ensüümvalgud on metabolismi võtmeensüümid, kuna nende aktiivsuse regulatsiooni võimalused on kiiremad täpsemad ja efektiivsemad kui kvaternaarstruktuurita ensüümidel. Näiteks hemoglobiin , millest on lähemalt juttu transpordifunktsiooni peatükis. Hemoglobiini struktuurimudel on joonisel 4.3. (Zilmer jt 2001: 51).
Joonis 2.4.1.
3. VALKUDE STRUKTUURNE KLASSIFIKATSIOON
Valke on võimalik tänu nende mitmekesisusele klassifitseerida mitut moodi. Proteiine on võimalik klassifitseerida nii nende päritolu järgi, nende lokalisatsiooni järgi rakus, nende funktsioonide järgi ja struktuuri järgi. See peatükk käsitleb kõige enamlevinumat ehk struktuuri järgi klassifitseerimist. Struktuurne klassifikatsioon jagab valgud lihtvalkudeks ja liitvalkudeks. (Zilmer jt 2001: 96-99)

3.1. Lihtvalgud

Lihtvalgud on valgud, mis koosnevad vaid aminohapete jääkidest. Lihtvalgud jagunevad omakorda fibrillaarseteks ja globulaarseteks valkudeks. (Zilmer jt 2001: 96-99).

3.1.1. Fibrillaarsed valgud

Fibrillaarsed valgud on niitja kujuga. Reeglina on nad vesilahustumatud hapete ja aluste, proteolüütiliste seedeensüümide toimele ja denaturatsioonile, ühekülgse aminohappejääkide sisaldusega, mehhaaniliselt vastupidavad, kaitse- ja tugifunktsiooniga. Fibrillarsete valkude põhirühmad on: kollageenid, elastiinid , keratiinid, fibroiinid ja müosiinid. Näiteks kollageen on vees lahustumatu fibrillaarne valk, mis moodustab loomsete sidekudede (nahk, luud , kõõlused) põhimassi. Kollageeni mudelit on võimalik näha joonisel 3.1.1. (Zilmer jt 2001: 96).
Joonis 3.1.1.

3.1.2. Globulaarsed valgud

Globulaarsed valgud on ellipsoidilise kujuga ja on arvukaim valkude rühm. Neile on tüüpiline lahustuvus füsioloogilises lahuses , kolloidolek, denatureeruvus , alfa- heeliksi prevaleerumine sekundaarstruktuuris ja isovormide rohkus. Globulaarsete valkude põhirühmad on: albiumiinid, globuliinid , histoonid, protamiinid, prolamiinid ja gluteliinid. Näiteks albumiin on vereplasmas ja piimas sisalduv valk. Albumiinid on nende globulaarsete lihtvalkude alaklass, mis lahustuvad vees ja nõrkades soolalahustes. Albumiini mudelit on näha joonisel 3.1.2. (Zilmer, Karelson , Vihalemm 2001: 97).
Joonis 3.1.2.

3.2. Liitvalgud

Liitvalgud ehk konjurogeerunud valgud on valgud, mis sisaldavad aminohapete jääkidele ka mittevalgulist ehk prosteetilist rühma. (Zilmer, Karelson, Vihalemm 2001: 99). Liitvalgu näiteks võib tuua lipoproteiini. Lipoproteiin on biokeemiline kooslus , mis omab nii valke kui ka lipiide . Joonisel 3.2. on näha lipoproteiini mudelit.
Joonis 3.2.

4. VALKUDE FUNKTSIOONID INIMORGANISMIS

Valkude mitmesugused funktsioonid inimorganismis tulenevad nende mitmekesisusest.
4.1. Ensümaatiline/ katalüütiline: kõik ensümaatilise funktsiooniga biomolekulid on valgud. Ensüümid katalüüsivad valke. Joonisel n.1. on kujutatud ensüümi skeemmudelit. Ensümaatilise toime näidiseks on valk amülaas. Amülaas on seedeensüüm, mis lõhustab tärklist maltoosiks, mille maltaas lõhustab glükoosiks. Amülaasi sisaldab inimesel pankrease nõre ja sülg. (Zilmer jt 2001).
Joonis 4.1.
4.2. Regulatoorne: ainevahetuse regulatsioon valguliste hormoonide poolt. Seda nimetatakse hormonaalseks regulatsiooniks. Valgud võivad esineda ka geenide regulatsioonis. Näiteks insuliin on pankreases toodetud valguline hormoon , mis reguleerib vere suhkrusisaldust. Joonisel 4.2. on kujutatud insuliini mudelit. (Zilmer jt 2001).
Joonis 4.2.
4.3. Transpordifunktsioon: a) humoraalne transpordifunktsioon (ainete transport biovedelike kaudu rakkude ja kudede vahel. B) transport läbi biomembraanide valkude-kandjate abil. Transpordifunktsiooni näiteks võib tuua hemoglobiini. Hemoglobiin on selgroogsete loomade punastes verelibledes esinev rauda sisaldav valk, mis transpordib hapnikku kudedesse. Hemoglobiin moodustab hapnikuga püsimatu, pöörduva sideme; seotud olekus kutsutakse hemoglobiini oksühemoglobiiniksja on erepunast värvi; sidumatta olekus on ta slillakas-sinine. Joonisel 4.3. on näha hemoglobiini kvaternaarstruktuuri mudelit. (Zilmer jt 2001).
Joonis 4.3.
4.4. Struktuurne: valgud on biomembraanide, tsütoskeleti, kõõluste, veresoonte seinte, küünte, karvade , juuste, sulgede ja nukleosoomide ehituskomponendid. Viiruste struktuurikomponent on valguline kate (Zilmer jt 2001). Keratiin on struktuurse funktsiooni ere näide, olles nahast välja kasvavate struktuuride koostisosaks. Keratiini on kahte tüüpi: α-keratiin ja β-keratiin. Α-keratiini leidub näiteks imetajate karvades( ka juustes), küüntes, sarvedes ja sõrgades. Β-keratiini leidub näiteks roomajate küüntes, soomustes ja kilpides (nt kilpkonn). Joonisel 4.4 on näha keratiini mikroskoopilisi kiude raku sees.
Joonis 4.4.
4.5. Puhvrifunktsioon: tänu polüelektrolüütsusele võivad valgud funktsioneeruda puhvritena. See funktsioon tagab vere ph stabiilse väärtuse Hb ja vereplasma mõjul (Zilmer jt 2001).
4.6. Kaitsefunktsioon: a) aktiivkaitse (nt. valgulised verehüübimisfaktorid nagu fibrinogeen ja trombiin). B) passiivkaitse, samastub teatud määral struktuurse funktsiooniga (nt. nahavalgud, juuste, küüniste, villa valgud jt). Kaitsefunktsiooni omava raku näiteks võib tuua fibrinogeeni, mis ringleb veres ja on põhiaineks vereklombi tekkimiseks verehüübimisprotsessis. Joonisel 4.5. on näha fibrinogeeni struktuurimudelit. (Zilmer jt 2001).
Joonis 4.5.
4.7. Kontraktsioonifunktsioon: keemilise energia kasutamine valkude abil lihaskontraktsioonis ja selle läbiviimine. Kontraktsioonifunktsiooni omavaks valguks on näiteks müosiin eukarüootilistes kudedes. Müosiin on vastutav tegevuse põhiste liigutuste üle. Müosiini mudel joonisel 4.6. (Zilmer jt 2001).
Joonis 4.6.
4.8. Retseptoorne funktsioon: valk on retseptorite baasstruktuuriks ja spetsiifilisuse aluseks. Näiteks retseptorvalk rodopsiin osaleb nägemisaistingu tekkes (Zilmer jt 2001).
Joonis 4.7.
4.9. Varufunktsioon: valkusid kasutatakse arenevate rakkude toiduks. Näiteks prolamiinid on taimedes leiduvad varufunktsiooni omavad valgud, mis sisaldavad suures koguses aminohapet proliin . Seda leidub teraviljades, nagu näiteks nisus , odras, rukkis ja maisis. Prolamiidi joonis nr 4.8. (Zilmer jt 2001)
Joonis 4.8.
4.10.Energiasubstraadi funktsioon: ühe grammi valgu täielik oksüdatsioon annab 17,5 kj energiat ehk 4,3 kcal . Energeetiline funktsioon on otseses seoses varufunktsiooniga (Zilmer jt 2001).

KOKKUVÕTE

Valgud oma mitmete struktuuride ja mitmesuguste funktsioonidega on tähtsad biopolümeerid nii inimeste, kui ka kõikide teiste bioorganismide elutegevuses, eriti ainevahetuses ja humoraalses regulatsioonis. Referaadis on neli peatükki, mis käsitlevad valkudele iseloomulikke aspekte ja nende tähtsust Homo Sapiens Sapiens-i organismi regulatsioonis kirjeldades täpsemalt valke, nende struktuuri, nende klassifitseerimist ja nende tähtsust meie elus. Esimeses peatükis käsitleti täpsemalt valkude koostises olevaid aminohappejääke ja neid siduvaid peptiidsidet . Teises peatükis on uuritud valkude erinevaid struktuure, tuues eraldi välja kõik valgu struktuurid alates esimese järgu struktuurist ehk primaarstruktuurist ja lõpetades neljanda järgu struktuuriga ehk kvaternaarstruktuuriga. Kolmandas peatükis käsitletakse valkude klassifitseerimist, uurides selle enim kasutatavat süsteemi- struktuurset klassifitseerimist. Neljandas peatükis on välja toodud tähtsaimad valkude ülesanded inimorganismis s.h ensümaatiline, struktuurne ja kaitsefunktsioon. Referaadis esitatud materjali põhjal võib väita, et bioorganismid ei suuda talitleda ilma valkudeta ja nende olemasolu on üks faktoritest, miks bioorganismid eksisteerivad.

KASUTATUD KIRJANDUS

Zilmer, Mihkel, Ello Karelson, Tiiu Vihalemm 2001. Meditsiiniline Biokeemia I. Tartu: Kirjastus Avita .
Vilkmaa, Mart, Kalle Hein 2003. Bioloogia Gümnaasiumile I osa. Tartu: Eesti Loodusfoto.
Valgud. http://et.wikipedia.org/wiki/Aminohapped 2.11.2008

SUMMARY

Proteins with their many functions and structures are vital biopolymers to all bioorganisms including humans . They take part in almost every chemical reaction in our body and are especially important to organisms hormonic regulation . The term paper is divided into four chapters: proteins and their components, protein structures, protein structural classification and biofunctional assignments of proteins in the human body. Based on the information gathered from the term paper a conclusion , that no organism can function without proteins and that proteins are one of the reasons why bioorganisms exist.
17