Vajad kellegagi rääkida?
Küsi julgelt abi LasteAbi
Logi sisse

BIOKEEMIA Mõisted (0)

1 HALB
Punktid

Esitatud küsimused

  • Millised valgud?

Lõik failist

Vasakule Paremale
BIOKEEMIA Mõisted #1 BIOKEEMIA Mõisted #2 BIOKEEMIA Mõisted #3 BIOKEEMIA Mõisted #4 BIOKEEMIA Mõisted #5 BIOKEEMIA Mõisted #6
Punktid 100 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 100 punkti.
Leheküljed ~ 6 lehte Lehekülgede arv dokumendis
Aeg2014-11-28 Kuupäev, millal dokument üles laeti
Allalaadimisi 26 laadimist Kokku alla laetud
Kommentaarid 0 arvamust Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid
Autor shumps Õppematerjali autor
Konfiguratsioon ja konformatsioon. Vesiniksidemed. Peptiid, peptiidsidemed ja peptiidi kovalentne "tüvi". Aminohapped ja valgud ning nende struktuurid.

Sarnased õppematerjalid

thumbnail
10
doc

Biokeemia I KT

BIOKEEMIA I KT 1) Biokeemia põhiülesanne: Kirjeldada raku koostsimolekulide struktuure, nende füüsikalisi ja keemilisi omadusi. Kirjeldada, kuidas raku koostismolekulid funktsioneerivad molekulraatasemel. 2) Konfiguratsioon: Aatomite ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes. 3) Konformatisoon: Ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid , mis tekivad molelukide vaba pöörluse tõttu ümber üksiksideme. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilseme konformatsiooni.

Biokeemia
thumbnail
37
ppt

Valkude ruumiline struktuur

Valkude ruumiline struktuur 1. Valkude struktuuri määravad faktorid 2. Valkude sekundaarstruktuur 3. Valkude tertsiaarstruktuur 4. Valkude kvaternaarstruktuur 5. Valkude struktuuri näiteid: RibonukleaasA, Müoglobiin, Hemoglobiin, Insuliin Valkude struktuur? · Bioloogiliste makromolekulide struktuur kirjeldatakse erinevatel tasanditel PRIMAARSTRUKTUUR. Aminohappe jääkide lineaarne järjestus · primaarstruktuur · sekundaarstruktuur · tertsiaarstruktuur · kvaternaarstruktuur heeliks leht SEKUNDAARSTRUKTUURID DOMEENID ehk SUPERSEKUNDAARSTR Millised faktorid määravad valkude ruumilise struktuuri? Kuidas on seotud valgu ruumiline struktuur ja funktsioon? KVATE

Keemia alused
thumbnail
8
pdf

Aminohapped, peptiidid, valgud

AMINOHAPED 1. definitsioon On karboksüülhapete derivaadid, mis sissaldavad ühte amiino- ja karbokspplrühma. Inimese kehas neid on 60. inimkeha valgud ja peptiidi koosnevad alfa-aminohpaetest. 2. Jaotus. 2.1 - proteinogeensed ­ kuuuvad valkude koostisse. Neid on 20 ja nendel on v'hemalt üks kodoon inimese geneetilises koodis. Neil on L-konfiguratsioon. Proteiinogeensete aminohapete derivaadid tekivad valgumolekulis juba olevate põhiaminohapete ensümaatilisel modifitseerimisel. (nt. Pro baasil tekib Hyp, Lys baasil Hyl.) Derivaate teke loob aluse valgu mingi spetsfunktsiooni täitmiseks. - Aproteingeensed ­ ei kuulu valkude koostisee. Need on rakus vabalt või mittevalgulistes ühendites. Ornitiin, tsitrulliin, beeta-alaniin, tauriin, homoseriin, betaiin. 2.2 - Asendatavad ­ inimkehas sünteesivad - Asendamatud ­ inimkeha ei sünteesi neid ise ja peab n

Biokeemia
thumbnail
15
docx

Molekulaar - ja rakubioloogia I kontrolltöö kordamisküsimused

1. Aminohapped nende liigitamine, polaarsed vs mittepolaarsed, kõrvalahelate tüübid Aluselised: Lüsiin, Arginiin, Histidiin. Happelised: Aspartaat, Glutamaat. Hüdrofoobsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Metioniin, Isoleoutsiin, Fenüülalaniin, Trüptofaan, Tyrosiin. Hüdrofiilsed: Arginiin, Lüsiin, Aspargiin, Glutamaat, Proliin, Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Valemid Hüdrofiilsed aminohapped Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped 3. Peptiidside, C-ja N-terminus Peptiidside - kovalentne amiidside aminohapete vahel. Valkude primaarstruktuuri alus. Kondensatsioonireaktsioon, eraldub vesi. . Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile. Tagab ka peptiidsideme pikk

Molekulaar - ja rakubioloogia loengud
thumbnail
39
docx

biokeemia EKSAM

Hapnikul on tugevamad mittemetallilised omadused kui vesinikul, seega tõmbab ühiseid elektronpaare tugevamini enda poole. Seetõttu hapniku aatomil väike negatiivne osalaeng ja vesiniku aatomitel väike positiivne laeng. o KNO3 lahustamisel vees lahus jahtub, sest tahke aine lahustumisel vees esineb osakestevaheliste sidemete katkemine lahustuva tahke aine kristallis, millega kaasneb soojuse neeldumine (endotermiline protsess) 1 Veterinaarse biokeemia I eksamiteemad KORDAMINE o NaOH lahustamisel vees lahus soojeneb, sest aine lahustamisel vees seostuvad aineosakesed vee molekulidega ehk hüdraatuvad. Nii kaasneb selle protsessiga soojuse eraldumine (eksotermiline protsess) LAHUSTE KONTSENTRATSIOONIDE- (lahustunud aine hulk, mis sisaldub lahuse kindlas kaalulises hulgas) VÄLJENDUSVIISID o Massikontsentratsioon (kg/m3) o Protsendiline kontsentratsioon- lahustunud aine kaal

Biokeemia
thumbnail
48
pdf

Biokeemia I test

LIISI KINK 1 BIOKEEMIA test I Vastatud 2012 aasta kordamisküsimustele, mis võetud bioorgaanilise keemia kodulehelt. Vastused on leitud N. Sameli loenguslaididelt, M. Kreeni ja T. Randla koostatud ,,Biokeemia õppematerjal" I, II, III ja IV osadest ning kasutades internetti. Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED

Biokeemia
thumbnail
7
doc

Biokeemia mõisteid ja termineid

Kontrolli, kas tead järgmiseid mõisteid ja termineid I 1. Kas oskad nimetada kõiki loengus loetletuid funktsionaalrühmi 2. Kas oskad nimetada eesliiteid, mida kasutatakse sageli biokeemiliste suuruste iseloomustamisel 3. Kas oskad ära tunda D ja L isomeere, R ja S isomeere Hüdrofiilne – suures osas polaarsete või iooniliste rühmadega ühend, moodustab veega sidemeid. Hüdrofoobne – suures osas mittepolaarsete rühmadega molekul, ei ole veega olulist vastastikmõju. Amfipaatne – molekul, millel on eristatavad hüdrofiilsed ja hüdrofoobsed osad. Elektronegatiivsus – aatomi võimekus endaga elektrone liita (madala elektronegatiivsusega aatom loovutab kergelt oma elektronid). Vesinikside – keemiline side, mis moodustub liigsete elektronidega (- laeng või osalaeng) elektronegatiivse aatomi ning vaba orbitaaliga (kasvõi osaliselt, st + osalaeng) vesiniku aatomi vahel (seotud omakorda elektronegatiivse aatomiga, mis tõmbab temalt elektrone eemale). Van

Biokeemia
thumbnail
26
docx

Biokeemia täielik kordamine

1. Bioeemia areng ja seos teiste teadusharudega Esimesed sammud biokeemias tegi Scheele aastatel 1770.....1786 eraldades orgaanilisi happeid ja glütserooli. Aastatel 1770...1774 avastas Priestley hapniku- keemilise ühendi, mida loomad neelavad aga taimed toodavad. Olenevalt uurimisobjektist eristatakse biokeemias kolme erinevat suunda: staatiline, dünaamiline ja funktsionaalne biokeemia. Varasem biokeemia areng oli seotud 19. sajandi keskpaiku, kui hakkas tunnustust võitma seisukoht, et elusorganismide keemia ei ole põhimõtteliselt erinev eluta aine keemiast 20. sajandi esimesel poolel algas biokeemia kiirem areng. Võeti kasutusele kaasaegsed analüüsimeetodid, tehti kindlaks peamised ainevahetusrajad (O. Warburg, O. F. Meyerhof, H. A. Krebs, M. Calvin jpt). 1944 tõestasid Oswald Avery ja Colin MacLeod lõplikult nukleiinhapete seose geenidega. Järgnev biokeemia areng on

Biokeemia




Meedia

Kommentaarid (0)

Kommentaarid sellele materjalile puuduvad. Ole esimene ja kommenteeri



Sellel veebilehel kasutatakse küpsiseid. Kasutamist jätkates nõustute küpsiste ja veebilehe üldtingimustega Nõustun