5. Valkude struktuuri näiteid: RibonukleaasA, Müoglobiin, Hemoglobiin, Insuliin Valkude struktuur? · Bioloogiliste makromolekulide struktuur kirjeldatakse erinevatel tasanditel PRIMAARSTRUKTUUR. Aminohappe jääkide lineaarne järjestus · primaarstruktuur · sekundaarstruktuur · tertsiaarstruktuur · kvaternaarstruktuur heeliks leht SEKUNDAARSTRUKTUURID DOMEENID ehk SUPERSEKUNDAARSTR Millised faktorid määravad valkude ruumilise struktuuri? Kuidas on seotud valgu ruumiline struktuur ja funktsioon? KVATERNAARSTRUKTUUR KVATERNAARSTRUKTUUR
valgusünteesi initsiaatorkoodoneid. NMD toimub enamasti enne, kui on katkenud mRNA füüsiline side tuumaga. Enneaegset stop-koodonit sisaldav mRNA molekul, mis on jõudnud tsütoplasmasse, pääseb suure tõenäosusega lagundamisest. NMD on alati seotud lagundatava mRNA translatsiooniga - NMD toimumiseks on vajalik translatsiooni terminatsioon enneaegsel stop-koodonil. 7. Regulaatorvalkude olulisemad alaklassid pro- ja eukarüootsel geeniregulatsioonil? Heeliks-pööre-heeliks motiiviga valgud. Homeodomääni valgud. Tsinksõrme sisaldavad valgud. Aluselised leutsiini-tõmblukku sisaldavad valgud. Aluselised heeliks-ling-heeliks valgud. POU-domääni valgud. Steroidhormoonide retseptorid 8. Iseloomusta heelixlingheelix regulaatorvalgu ehitust joonisena ja kirjelda funktsiooni? Kaks -heeliksit [polüpeptiidahela spiraalne sekundaarne struktuur], mis on ühendatud pikema, painduva aminohappelise linguga. Selline
tselluloos (taimeraku kestades), kitiin (putukate, vähkide välisskelett) peptidoglükaan (bakterite rakukestades) · Biopolümeerid koosnevad mõnest sajast kuni mitmest tuhandest monomeerist Polüsahhariidid Tärklis: 20 % amüloos (lahustuv), 80 % amülopektiin (kolloid) * amüloos harunemata heeliks glükoosidest * amülopektiin külgharudega heeliks glükoosidest Glükogeen: tugevasti harunenud heeliks glükoosidest, glükosiidside, sarnane tärkliseamülopektiinile Tselluloos: biopolümeer glükoosidest, glükosiidside, lisaks paralleelahelate vahel vesiniksidemed tekivad pikad, tugevad tselluloosikiud Tärklis, glükogeen, tselluloos Polüsahhariidid ·
Geenide ekspressiooniks on vaja transkriptsiooni faktoreid: – Üldised transkriptsiooni faktorid (GTF; general transcription factors) on vajalikud transkriptsiooni alustamiseks – aitavad RNA polümeraasil seonduda DNA-ga. – Spetsiifilised transkriptsiooni faktorid võimendavad ekspressiooni erinevates rakutüüpides või vastusena rakuvälistele signaalidele. Neli tavalisemat DNA-ga seonduvat valgu struktuuri: – Heeliks-pööre-heeliks – Tsinksõrm – Leutsiinizipper – Heeliks-ling-heeliks DNA seonduvad domeenid toimivad sageli dimeersete kompleksidena DNA seonduvad valgustruktuurid võivad “painutada“ DNA molekuli Geeni ekspressiooni regulatsiooni alad Eukarüootse geeni lähipromootor ja TATA-järjestus (TATA-box) – TATA-järjestus paikneb ca 25-35 nukleotiidi transkriptsiooni stardi saidist
Allosteeriliste ensüümide kineetilised kõverad: on sigmoidaalsed. (Vaata loen 9 slaid 12.) 5) Müoglobiini ja hemoglobiini toimimine allosteerilise regulatsiooni näitena, nende struktuuride erinevuste mõju hapnikutranspordile. Hapnik seotakse ligandina Fe-le. Müoglobiini hapnikuga seostumata Fe2+ ioon ulatub heemi tasapinnast välja. O2 sidumine tõmbab Fe2+ iooni heemi tasapinda. Fe ioon tõmbab oma His F8 ligandi endaga kaasa. F heeliks muudab oma asendit. Hemoglobiini allosteeriline käitumine seisneb selles, et ainult ahelad on võimelised siduma O2 T- olekus (-ahelal on see steeriliselt takistatud). Hapniku sidumisel tulemusena -ahelatele toimuvad konformatsioonimuutused teevad alles võimalikuks O2 sidumine ahelatele. Hemoglobiini hapnikuga seostumata Fe2+ ioon ulatub heemi tasapinnast välja. O2 siduminel Fe2+ tõmmatakse porfüriini tasapinda. Sellega tõmmatakse kaasa His F8 ja kogu 8. heeliks. See nihe
Valgu struktuur määrab tema bioloogilise aktiivsuse (funktsiooni) Liht ja liitvalgud: · Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. · Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Sekundaarsruktuur Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. · Enamlevinud struktuurid on: heeliks, kus valk on keerdunud spiraalina; voldik, kus ahela osad paiknevad kõrvuti. · Sekundaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed. Valkude sekundaarstruktuurid heliks 3,6 aminohappejääki 1 pööre 360o Peptiidsideme O aatom on vesiniksidemega ühendatud järgneva 4. aminohappe amiidrühmaga- kõikvesiniksideme doonorid on sama orientatsiooniga
koosseis on baasinformatsiooniks kõrgemate struktuuritasemete moodustumisele (ja seega fn- dele) .Molekulaarhaigused – põhjustatud enamasti mõne AH jäägi asendusest primaarstruktuuris (nt. sirprakuline aneemia) Sekundaarstruktuur – H-sidemete abil moodustunud ahela ruumiline struktuur. Iga H- sideme teke vabastab energiat – stabiilsus suureneb. Sekundaarstruktuuri tekkimise info on primaarstruktuuris. Sekundaarstruktuuri põhivormid on: α – heeliks – paremale pöörduv polüpeptiidahel, H-sidemed: iga peptiidrühm annab 2 H-sidet (v.a. Pro ja Hyp – annavad 1-e H-sideme), β – heeliks – kihilis-voldiline sturuktuur, tagatud H- sidemetega (lühikestes ahelates ahela voltide ja pikkades ahelates lisaks erinevate ahelate vahel), ahelad või nende osad kopeerivad teineteist või mitte (antiparalleelsed) SEKUNDAARSTRUKTUURI Α – HEELIKS (PÕHILISELT GLOBULAARSTE VALKUDE 3D ALUSEKS)
määrab aminohappejääkide järjestus polüpeptiidahelas: heteropolümeeri jääkide rida, mis algab vaba aminorühma sisaldava aminohappejäägiga ja lõpeb vaba karboksüülrühma sisaldava aminohappejäägiga. Valkude struktuur ja bioloogiline eripära pole kunagi määratud ainult primaarstruktuuriga, vaid sõltub ka lülide ruumilisest paigutusest jt konformatsioonilistest erisustest. Sekundaarstruktuur polüpeptiidahela kurrutusviis (ruumiline kordusstruktuur, nt -heeliks) - heeliks: iga kurvisammu kohta 3,7 aminohappejääki; NH- ja CO-rühmad on seotud vesiniksidemetega.. Tertsiaarstruktuur tingitud ristsidemetest ahelas.
vormis oleva DNA struktuurile Bvorm on füsioloogilistes tingimustes (vesilahuses) dominantne DNA konformatsioon Avorm tekib Bvormi keemilisel töötlemisel näiteks alkoholide ja soolalahuste toimel. A vormina esineb kaheahelaline RNA ja DNARNA hübriid Tuntud on ka vasakpoolse keermega heeliks Z DNA BDNA 10 aluspaari ühe täispöörde kohta, ADNA 11; ZDNA 12 BDNA heeliks on seest praktiliselt täidetud, 2 aluse vahe (tõus) 0.34nm vastab lämmastikaluste heterotsüklite van der Waalsi raadiuste summale Nukleiinhapete sekundaarstruktuuri stabiilsus: DNA denaturatsioon G = H TS (heeliks struktuuritu ling) Heeliksit destabiliseerib:
1.Pärilikkus - tunnuste edasikandmine ühelt põlvkonnalt teisele. 2.DNA, desoksüribonukleiinhape - lüheeliks, koosneb nukleiinhapetest. sisaldab ja säilitab pärilikku informatsiooni. 3.Kromosoom-DNA molekul 4.Kromosoomide arv inimesel keharakus: 46 sugurakus:23 5.Geenid-DNA lõik, mis osaleb organismis ühe või mitme tunnuse kujunemises. 6.Alleelid - geeni esinemisvormid. 7.Näiteid dominantsetest ja retsessiivsetest tunnustest. Millal need organismil avalduvad? dominantsed:pruunid silmad, põselohud, brünett, suured silmad. retsessiivsed:sinised silmad, põselohke pole, blond, väikesed silmad.
http://www.abiks.pri.ee 1. elemendid: H,C,O,N,(S) 2. Monomeerideks on 20 aminohapet R (radikaal) | H C NH2 | COOH 3. polümeeriks on hiigelsuur valgu molekul a) esmane e primaarstruktuur aminohappejääkide ahel peptiidside b) teisene e ekundaarstruktuur (heeliks, voltunud ahel) c) kolmandane e tertsiaarstruktuur (gloobul) d) neljandane e kvaternaarstruktuur mitu valgu molekuli seotud S sidemega lihtvalk e proteiin ainult aminohappejääkidest liitvalk e proteiid aminohappejäägid+muu aine glükoproteiid (aminoh.+süsivesik) lipoproteiid (aminoh.+lepiid) 4. Füüüsikalised omadusedmõned on kleepuvad, vees lahustuvad, temp.tundlikus denaturatsioonvalk kaotab kõrgemat järku struktuurid
Samaaegselt kustutab biheeliksi vahelisi sidemeid ning moodustab kummalegi küljele vastavuses olevad DNA molekuli osad. Monosahhariid DNA molekuli osas on desoksüriboos. RIBONUKLEIINHAPE RNA ehk ribonukleiinhape on biopolümeer, mille monomeerideks on ribonukleotiidid. Ribonukleotiid koosneb kolmest komponendist: · Fosfaatrühm · Riboos (monosahhariid) · Lämmastikalus (õp joonis 42) A=U G=C Erinevalt DNAst on ta ühe haruga heeliks. RNA tähtsus osaleb geneetilise info realiseerimises. RNA polümeraas sünteesiv ensüüm, mis osaleb RNA replikatsioonis. Koosneb tegelikult paljudest valgumolekulidest. RNA-d on olemas 3 erinevat varianti: · mRNA informatsiooniRNA toob geneetilise info rakutuumas asuvatest kromosoomidest valgusünteesi toimumise paika. · tRNA transpordiRNA mõtestab lahti mRNA molekulidega ribosoomidesse saabunud geneetilist infot, osaleb aktiivselt valgu tekkimises.
Orgaaniliste ainete koostis: 1)Makroelemendid(palju): C (süsinik) O(hapnik) H(vesinik) P(fosfor energia salvestamine, ATP oragnismi energiaühik) S(väävel) N(lämmastik aminohapped, ehk valgud) 2)Mikroelemendid(vähe): Fe(raud- hemoglabiini koostises, hapniku transport kehas) Mg(magneesium) Ca(caltsium) J(jood) Anorgaanilised ained: 1 ) Vesi : thermoregulatsioon, ainete lahustamine, rakusisene rõhk turgor, jääkide eemaldamine, ainete transport Sahhariidid (süsivesikud) 1) Monosahhariidid koosnevad 3-6 C(süsinik) Alati suhkrud ja magusa maitsega! Riboos ja desoksüriboos nukleiinhapete koostises, ehk märksõna DNA Nt: glükoos ja fruktoos 2)Oligosahhariidid koosnevad 2-3 MONOsahhariidist nt: Laktoos (piimas sisalduv suhkur) 3)Polüsahhariidid koosnevad paljudest MONOsahhariididest EI OLE suhkrud Nt: Kitiin(koorikloomade kooriku koostis), Tselluloos(taimede koostises) Tärklis energiavaru allikas taimedel Glükogeen ene...
õlid, vahad, stereidid jt.) Liitlipiidid on organismide energiaallikaks. Nende oküdeerimisel vabaneb kaks korda rohkem energiat 38,9 kJ/g kui sama koguse sahhariidide või valkude lagundamisel. Valgud Valgud on aminohapetest moodustunud polümeerid. Aminohapped seotakse omavahel peptiid sidemetega. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks. 1. Järjest 2. Keerdunud, heeliks, volditi 3. Gloobul 4. Kvarternaarstruktuur Valkude struktuuri võib muuta denaturatsiooniga ja renaturatsiooniga. Valkude ülesanded: 1. Ensüümide funktsioon 2. Ehituslik funktsioon, karvad, kabjad,sõrad 3. Kaitsefunktsioon 4. Regulatoorne funktsioon 5. Liikumisfunktsioon 6. Transportfunktsioon 7. Retseptorfunktsioon 8. Energeetiline funktsioon Nukleiinhape Nukleiinhapped on biopolümeerid, mille monomeerideks on nukleotiidid
Sahhariidide ülesandeks on anda energiat ja ehitada rakku üles. LIPIIDID: Ehk rasvad on energiaallikaks, kaitsevad jahtumast, kaitsevad siseorganeid. Jagunevad: steroidid (nt kolesterool, hormoonid) VALGUD: Valgud on aminohapetest moodustunud polümeerid, nad moodustuvad vaid elusorganismides. Peptiidside raku ribosoomis kahe aminohappe reageerimisel tekkiv side. Struktuuri järgi jaotatakse valgud nelja järku: esimest järku, teist järku (heeliks), kolmandat järku (gloobul), neljandat järku struktuur. Denaturatsioon valgulahuse kuumutamisel valgu struktuuri madaldumine esimesse struktuuri järku. Vastand on renaturatsioon. Valgud täidavad organismis: ensümaatilist-, ehituslikku-, transport-, retseptor-, regulatoorset-, kaitse-, liikumis- ja energeetilist funktsiooni. NUKLEIINHAPPED: Jagunevad desoksüribonukleiinhape e DNA ning ribonukleiinhape e RNA. DNA
Põhj veresoonte lupjumist. 2.4 VALGUD Valgud on aminohapetest moodustunud polümeerid, mis moodustuvad vaid elusorganismides(biopolümeer). Aminohapped koostises on aluseliste omadustega aminorühm(-NH 2) ja happeliste omadustega karboksüülrühm(-COOH). Peptsiidside kovalentse sideme tekkimine ribosoomis kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel. I järku struktuur valgu peptsiidsidemetega ühendatud aminohappejääkide ahel. II järku struktuur 1. järgu keerdumisel tekkiv heeliks või kokkuvoltumine. III järku struktuur kerajas gloobul, kokkukägardanud heeliks. Denaturatsioon valgu kõrgemat (4., 3. või 2.) järku ruumiliste struktuuride hävitamine, säilib 1. järk. (Kuumutamine, muna vispeldamine) Renaturatsioon valgu kõrgemat(4., 3. või 2.) järku ruumiliste struktuuride taastumine. Valkude ülesanded organismis: *ensümaatiline ensüümid reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, nt amülaas lag tärklist suus
Liitvalgud koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast nt kromosoomid (nukleoproteiinid) ja hemoglobiin. Valgustruktuurid primaar-, sekundaar-, tertsiaar-, kvaternaarstruktuur Kõikidel valkudel on primaarstruktuur Selle aminohapete järjestuse järgi on näidatud valkude omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. Sekundaarstruktuur - heeliks - struktuur seotud vesiniksidemetega Kõõluste, kõhrede, juuste, küünte, karvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud Tertsiaarstruktuur Seotud vesiniksidemetega. Gloobul Ensüümid, antikehad, vereplasma valgud Fibrill Verehüübimisvalgud, lihastöös osalevad valgud Verehüübimisvalk fibrinogeen Kvaternaarstruktuur
Keemia iseseisev töö! Nukleotiidid 1. Mis on nukleosiid 2. Mis on nukleotiid 3. Nukleiinhape 4. Miks RNA ahel ei ole heeliks 5. Mis on kantserogeenid 6. Kuidas tekivad organismis nitrosoamiinid Vastused: 1. Nukleosiid -on keemiline ühend, mis koosneb lämmastikalusest ja pentoosist , mis on seotud omavahel N-glükosiidse sidemega. Nukleosiidis on riboos tsüklilises vormis ning side lämmastikalusega sarnaneb sidemega glükosiidis. 2. Nukleotiid ( estrid)- on adenüülhape, guanüülhape, tsütidüülhape, uridüülhape ja vastavad 2- desoksühapped ( fosfaadid) 3
5. Nukleotiidid on nukleosiidide fosfaateetrid 6. Teades ühe DNA ahela koostist võib komplementaarsuse alusel sünteesida teise ahela. ahelatevahelisel paardumisel seostub A vaid T-ga ja G seostub C-ga. Lämmastikaluste komplementaarsus ongi päriliku info kopeerimise aluseks 7. DNA: Primaarstruktuur: fosfordiestersidemetega seotud deoksüribonukleotiidide järjestus polünukleotiidahelas Sekundaarstruktuur: kaksikspiraalne, antiparalleelne heeliks, ahelad on lineaarsed, antiparalleelsed, komplementaarsed RNA: Primaarstruktuur: Nukleotiidijääkide hulk ja järjestus RNAs. Tekib sünteesijärgselt. Sekundaarstruktuur: Molekul, milles üksikahelalised lõigud vahelduvad kaksikahelaliste lõikudega. omavahel paarduvad (A ja U)(G ja C) 8. DNA-polümeraas sünteesib mõlema DNA ahelaga komplementaarsed uued DNA ahelad RNA-polümeraas sünteesib ühe DNA ahela lõiguga komplementaarse RNA molekuli
rühm) sidumiseks – tagab valkude mitmekesisuse ja biofuntksiooni. 25) Valkude struktuurtasandid: Primaarstruktuur – aminohapete kindel järjestus polüpeptiidis. Määrab ära valkude spetsiifilisuse (on aluseks biofuntksioonidele). Molekulaarhaigused (nt sirparkuline aneemia), põhjustatud mõne aminohappe jäägi asendusest primaarstruktuuis Sekundaarstruktuur – H-sidemete abil moodustunud ahela ruumiline struktuur. Põhinormid: α-heeliks – paremale pöörduv polüpeptiidahel, β-heeliks-volditud struktuur. Tetsiaalstruktuur – aktiivne, funtksiooni täitev valk, tihe, kompaktne. Tänu selle tekivad looked, silmused, voldid. Stabiliseerivad soolasillad, vesiniksidemed, Rärühmade vahelised hüdrofoobsed ühendused. Palju nõrku sidemeid, kuna see ei nõua nii palju energiat ja seetõttu on see väga kiire ja spontaanne. Osalevad seostusvalgus (heat-shock) ja ATP
JPG Funktsioon. DNA peamiseks ülesandekson geneetilise info säilitamine ja selle korrektne ülekandmine tütarrakkudesse. Selle juures on vajalik DNA kahekordistumine ehk replikatsioon. RNA (ribonukleiinhape) Ehitus. RNA ehituslikeks komponentideks on viiesüsinikuline suhkur riboos, fosfaatgrupp ja lämmastikgrupp.RNA primarseks struktuuriks on lämmastikaluste järjestus, kuid sekundaarseks struktuuriks on osaline heeliks. Lämmastikalus tümiini asendab uratsiil. Ehk siis komplementaarsus on A-U ja G-C. RNA sünteesimine toimub kolmes järgus: initsiatsioon, elongatsioon ja terminatsioon. RNA polümeraasid, mis katalüüsivad transkriptsiooni on komplekssed multimeersed valgud. Erinevad RNA liigid: tRNA - transpordib aminohappeid ribosoomi mRNA- info valgu sünteesiks rRNA- ribosoomide koostisosa Funktsioon: RNA abil toimub geneetilise info realiseerimine. Eukarüootide RNA polümeraasid
Nii transkriptsiooni aktivaatoritel kui ka repressoritel on 2 funktsionaalset domääni: DNA'd siduv domään ja aktivatsiooni(repressiooni)domään. Mutatsioon esimeses võib takistada DNA'ga seondumist ja mutatsioon teises seondumist mediaatoriga. Mõlemal juhul ei saa aktivaator (repressor) täita oma funktsiooni (või nõrgendavad seda). 5 21. Nimeta peamised DNAd siduvad domäänid, mis on iseloomulikud transkriptsioonifaktoritele (vähemalt 3). Heeliks-pööre-heeliks. Domääni -heeliks seondub DNA suurde vakku. Tavaliselt aitab selle heeliksi interaktsioonile DNA'ga kaasa teine, natuke enam N-terminusse jääv -heeliks, mis annab nimetatu valguosaga hüdrofoobseid interaktsioone. Tsink-sõrm-valgud. Paljude eukarüootide valkudel on struktuursed alad, mis voltuvad ümber Zn 2+ iooni, nii et suhteliselt lühikesest polüpeptiidahelast tekib kompaktne domään. Enim levinud on C2H2 tsink-sõrm, teine on C4. Leutsiin-lukud (lZip) (a.k
Oluline on, et valgumolekul on lineaarne, ei hargne() ega on tsülklis. Valke jagatakse: i. lihtvalgud-koosnevad aminohappejääkidest; ii. liitvalgud- koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast. Valkudel on 4 struktuuri: 1)primaarstruktuur- on kõikidel valkudel. Selle aminohapete järjestuse järgi on näidatud valkude omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. 2)sekundaarstruktuur- tekib aminohappeahela keerdumisel spiraaliks --heeliks- või kõrvalahelate kokkuvoltimisel- b struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valgu nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin)
transcription by RNA polymerase. It has the core DNA sequence 5'- TATAAA-3' or a variant, which is usually followed by three or more adenine bases and has been highly conserved through evolution. The TATA box is usually located 25 base pairs upstream to the transcription site. 4. Nimeta peamised DNAd siduvad domäänid, mis on iseloomulikud transkript-sioonifaktoritele (vähemalt 3) a. Homedomään valgud, tsink-sõrm valgud (zinc-finger), leutsiin lukud, heeliks-ling-heeliks (helix-loop-helix). 5. Mis roll on histoondeatsetülaasidel (HDAC) ja mis funktsioon on histoon-atsetülaasidel (HAT)? a. Histoondeatsetülaasid: b. Need valgud põhjustavad nukleosoomides, mis seonduvad TATA- box'i ja promootor-proksimaalsele järjestusele, histooni N- treminaalsete sabade de-atsetülatsiooni. Kui histoon on deatsetüleeritud, siis generaalsed transkript-sioonifaktorid, ei suuda
oli mõnevõrra erinev. Transgeenne analüüs analüüs, mille jooksul geenide rühma viiakse üle ühe organismi DNAst teisse. 20. Transkriptsioonilise aktivaatori funktsionaalsed domäänid: N-terminaalne DNAd - siduv domään, mis seondub teatud DNA järjestustele, ja C-terminaalne aktivatsiooni domään, mis interaktsioonis teiste valkudega aktiveerib transkriptsiooni. 21. Peamised DNAd siduvad domäänid heeliks-pööre-heeliks (helix-turn-helix), tsink-sõrm- valgud (zinc finger), leutsiin-lukud (leucine zipper), aluselised heeliks-ling-heeliks (bHLH) domäänid, homeodomään valgud. 23. Histoondeatsetülaas (HDAC) ensüümide klass, mis eemaldavad atsetüül rühmasid - N-atsetüüli lüsiini aminohappest histoonil. Histoonatsetülaas (HAT) ensüümid, mis atsetüleerivad kaitstud lüsiini aminohappeid histooni proteiinidel transfeerides atsetüül rühmad astüül CoA-st lüsiini -N-atsetüüli lüsiinist,
Vastavus e komplementaarsus. Biheeliks- sekuntaarne struktuur, hoiab koos vesinik side. DNA RNA Adeniin ---;--- G- guaniin. ---:--- C tsütosiin ---:--- T- tümiin U- uratsiil DNA PUHUL: A-T T-A G-C C-G DNA-st RNA-ks : DNA: -A-A-C-G-T-T-T- RNA: U-U-G-C-A-A-A Replikatsioon e DNA biheeliksi 2 kordistamine. RNA 3 erinevat tüüpi: mRNA- informatsiooni RNA. Ül: kanda informatsiooni DNA-st valgusünteesikeskusesse (heeliks primaarne struktuur) tRNA- trantsport RNA. Ül: toob sütoplasmast anionhapped valdusünteesikeskusesse. Vesinik side (sekundaar struktuur) rRNA- ribosoomi RNA. Ül: korraldab, et valk pandaks kokku õiges järjekorras. Sekundaarstruktuur (h-side) RNA ja DNA erinevused: lämmastik alused erinevad 5 osaline struktuur
Ainevahetuslik funktsioon lipiidide lõplikul lahustamisel moodustuvad vesi ja süsihappegaas. Kaitsefunktsioon rasvarakkudesse võivad talletuda mürkained. Bioregulatoorne: hormoonid VALGUD VALGUD on aminohapetest moodustunud polümerid. Aminohappeid on valkude ehituses 20, nad on biopolümerid. Koosnevad peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkidest. Struktuur: I Esimese järgustruktuur, (peptiidsidemed) II Teise järgu struktuur või heeliks III Kolmanda järgu e. gloobul IV Neljanda järgu e. polüpetiid Struktuur muutub nt, soojuse mõjul Denaturatsioon valk kaotab oma struktuuri, hävivad kõrgema järgu struktuurid (2 ja 3) Renaturatsioon taastub teine ja kolmas struktuur, juhul kui valgu struktuur polnud lõplikult hävinud Ülesanded: ensümaatilist, ehituslikku, transport-, retseptor-, regulatoorset, kaitse-, liikumis ja energeetilist funktsiooni. NUKLEIINHAPPED DNA ja RNA
integraalvalgud (transportkanal/retseptoorne valk) Perifeerse proteiini molekulid (membraani sise/välispinnal) TSÜTOPLASMA tsütoplasma polüsahhariidide molekulid (rakumembraani välispinnal) Nimeta ka mida pildil on kujutatud. Raku plasmamembraan glükolipiid alfa-heeliks proteiin alfa-heeliks proteiini hüdrofoobne osa oligosahhariidi külgharu Kas pildil on organell või inklusioon? Nimeta! Kirjelda tema talitlust. Organell kindlale f-nle spetsialiseerunud str. rakus. tsentriool Mitokondrid, ER, Golgi, lüsosoomid, peroksisoomid, ribos.
Iga sarkomeer on otstest varustatud ristiasetseva tuubuliga (t- tuubuliga), mis on sarkolemmi (=plasmamembraani) pikendus. Sarkomeeride pind on kaetud sarkoplasmaatilise retiikulumiga. Sarkomeer on vöötlihase elementaarne kontraktsiooniühik, kus toimub peale närviimpulsi saabumist lihaskiudu aktiini- ja müosiinifilamentide libisemine ristsillakeste radikaalse liikumise tõttu. Paksud filamendid sarkomeeris koosnevad müosiinist, peened filamendid aktiini polümeeridest. F-aktiini heeliks koosneb G-aktiini monomeeridest. Aktiini filamendid on "dekodeeritud" tropomüosiini heterodimeeridega ja troponiini kompleksidega. Troponiini kopleksid koosnevad troponiin T (TnT), troponii I (TnI) ja troponiin C (TnC) vormidest. Peene filamendi struktuur: tropomüosiin on superkeerdunud ümber F-aktiini heeliksi, kusjuures iga tropomüosiini dimeer interakteerub aktiini kuue järjestikuse monomeeriga. Troponiin T seostub tropomüosiinile "pea-saba" põhimõttel.
polüsahhariidide ja nukleiinhapetega biopolümeerideks Koostisesse kuuluvad alusteliste omadustega aminorühm ja happeliste omadustega karboksüülrühm. Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne sive, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse: 1. esimese järgu struktuur primaarstruktuur 2. teist järku struktuur sekundaarstruktuur(heeliks) 3. kolmandat järku struktuur tertsiaarstruktuur(kerajas kuju=gloobul) 4. neljandat järku struktuur kvaternaarstruktuur(kaks või enam polüpeptiidi) o Valgu denaturatsioon Kui valgulahust kuumutada, nõrgenevad keemilised sidemed. Valk hakkab järkjärgult kaotama oma struktuure, alguses kolmas siis teine. o Valgu renaturatsioon algab valgu struktuuride taastumine, on
valgu süntees.mRNA-kannab geneetilist informatsiooni DNAlt ribosoomidele.tRNA- toimetab aminohappeid ribosoomidesse.VALKUDE struktuurid: Primaarstruktuur-aminohapete järjestus polüpeptiitides.Struktuuri aluseks on kovalentsed peptiidsidemed aminohappejääkide vahel. Sekundaarstruktuur- polüpeptiidiahela teatud lõikude konformatsioon.Fikseeritud vesiniksidemetega, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuulvate H ja O aatomite vahele. Sekundaarstruktuuri põhivürmideks on alfa-heeliks ja beeta- leht.Tertsiaalstruktuur- kogu valgumolekuli iseloomustav 3D struktuur.Struktuur tekib polüpeptiidiahela spontaantsel, spetsiifilisel kokkukeerdumisel, mida suunavad teatud seistusvalgud (chaperonid).Aminohapete hüdrofoobsed radikaalid paigutuvad struktuuri sisse, hüdrofiilsed aga struktuuri pinnale. Struktuur on seotud aminohapete radikaalidevaheliste nõrkade sidemete ja vastasmõjudega ( vesinik ja ioonne side, wan-der Walsi jõud, hüdrofoobsed
· energeetiline · ehituslik-rakumembraan · varuaine- rasvkoes, seentes, õlid · kaitsefunktsioon- hoiab sooja · ainevahetuslik- ainevahetuselahusti- rasvlahustuvaid vitamiine lahustab Valgud- moodustuvad aminohappejääkidest. Valkude süntees toimub ribosoomides. Lihtvalgud- koosnevad aminohappejääkidest (muna) Liitvalgud- lisaks teised orgaanilised ained(kromosoom) Valgustruktuurid: 1) määrab ära valgu omadused 2) alfa heeliks beeta struktuur (juuksed, küüned) 3) moodustuvad valgu kokkukeerdumisel gloobuliks 4) gloobulid omavahel ühinevad Denaturatsioon (renaturatsioon)- hävitatakse valgu kõrgemat järksu struktuur. Mehhaanilisel, keemilisel,kõrge temperatuuriga, kiirguse toimel. Valkude ülesanded: · ensümaatiline · ehituslik-rakumembraantransport · retseptorfunktsioonregulatoorne · kaitsefunktsioonliikumis · energeetiline
Valkude jaotus: H · Lihtvalgud koosnevad aminohappejääkidest nt munavalge. · Liitvalgud koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast nt kromosoomid (nukleoproteiinid) ja hemoglobiin. Valgustruktuurid: · Kõikidel valkudel on primaarstruktuur · Selle aminohapete järjestuse järgi on näidatud valkude omadused. · Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. · Aminohapete rida määrab valguomadused. Sekundaarstruktuur · - heeliks · - struktuur · seotud vesiniksidemetega (kõõluste, kõhrede, juuste, küünte, karvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud.) Tertsiaalstruktuur: · Seotud vesiniksidemetega · Gloobul ensüümid, antikehad, vereplasma valgud · Fibrill verhüübimisvalgud, lihastöös osalevad valgud Kvarternaarstruktuur: · Mitme polüpeptiidi ühinemisel, mitu gloobulit on ühinenud nt hemoglobiin. · Ühendatud vesiniksidemetega. Denaturatsioon ehk valgustruktuuri muutus:
·Mis määrab valgu ülesande (töö)?·Aminohappeline järjestus määrab valgu ülesande.·Mis määrab aminohappelise järjestuse?·DNA Valkude jaotus Lihtvalgud koosnevad aminohappejääkidest nt munavalge.Liitvalgud koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast nt kromosoomid (nukleoproteiinid) ja hemoglobiin. Kõikidel valkudel on primaarstruktuurSelle aminohapete järjestuse järgi on näidatud valkude omadused.Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. Sekundaarstruktuur - heeliks - struktuurseotud vesiniksidemetegaKõõluste, kõhrede, juuste, küünte, karvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud. TertsiaarstruktuurSeotud vesiniksidemetega. GloobulEnsüümid, antikehad, vereplasma valgud FibrillVerehüübimisvalgud, lihastöös osalevad valgud. KvaternaarstruktuurMitme polüpeptiidi ühinemisel, mitu gloobulit on ühinenud nt hemoglobiin.Ühendatud vesiniksidemetega. Denaturatsioon e.valgustruktuuri muutusHävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur.
(biofunktsioonid, nt ensümaatiline, kaitse, regulatoorne,...) ja näiteid valkude esinemisest organismides, sh inimeses. Ensüümid mõiste, ülesanne, näited. Struktuur: (vaata lk 7-8 jooniseid) · Esimest järku on primaarne struktuur- selles on märgitud aminohappe järjestus( aminohapped on omavahel seotud peptiidsidemetega) · Teist järu on sekundaarne struktuur- moodustab polüpeptiidi keerdumise alfa-heeliks või beeta-struktuuriks, kus esinevad vesiniksidemed. Näiteks juuste ja küünte valgud on sekundaarsed valgud. · Kolmandat järku ehk tertsiaarstruktuur moodustub teist järku valgu kokku keerdumisel ümaraks gloobuliks. ( ensüümid, antikehad) või piklikuks fibrilliks (verehüübimisvalgud) · Neljandat järku ehk kvaternaarstruktuur- tekib mitme madalamat järku valgu jagunemisel - Hemoglobiin on neljandat järku
* Toksiline: mürgid, liigtarbimine kahjustab neerusid ja maksa. * Energeetiline: väga madal, 1 g valke -> 17,6 kJ. Lihtvalgud ja liitvalgud. 1. Lihtvalgud koosnevad aminohappejääkidest, nt. munavalge. 2. Liitvalgud koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast nt. kromosoomid ja hemoglobiin. Valgustruktuurid 1. Primaarstruktuur - selle aminohapete järjestuse järgi on näidatud valkude omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. 2. Sekundaatstruktuur heeliks ja struktuur, seotud vesiniksidemetega ja kõõluste, kõhrede, juuste, küünte, karvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud. 3. Tertsiaarstruktuur gloobul (eüünsmid, antikehad ja vereplasma valgud) ja fibrill (verehüübimisvalgud, lihatöös osalevad valgud), seotud vesiniksidemetega. 4. Kvaternaarstruktuur - itme polüpeptiidi ühinemisel, mitu gloobulit on ühinenud nt hemoglobiin, vesiniksidemed. Nukleiinhapped
Kolestorooli suudab siduda letsitiin, mis on kaunviljade valk. VALGUD EHK PROTEIINID Valgud-orgaanilised ühendid, mis koosnevad aminohapetest. -----------------> amfoteenne ühend, mis omab happelisi ja aluselisi omadusi. Aminohappeid-nimetatakse 3 esimese tähega. *Leu-leutsiin *Tyr-türosiin *Val-valiin *Ser-seriin *Valgud omavad nelja erinevat kuju, mida nimetatakse struktuurideks. 1)Primaarstruktuur-sirge, tugev ühendus(nt.küüned) 2)Sekundaarstruktuur a) (alfa)-heeliks b) (beeta)-struktuur 3)Tertsiaar struktuur a)fibrillaarne struktuur b)gloobaal struktuur 4)Kvaternaar struktuur-väga ebapüsiv, inimesel suudab seda ainult hemoglobiin hoida. Koosneb kahest globaal struktuurist. *Valgul on kaks omadust, mis on seotud tema struktuutimuutustega. Omadused: 1)denaturatsioon-( IV->I)- üleminek kõrgemalt struktuurilt madalamale. Toimub lihtsalt ja sageli. 2)renaturatsioon-(I->III)-üleminek madalamalt struktuurilt kõrgemale
(peptiid-ja disulfiid-) sidemed - Sekundaarstruktuur – valgu lokaalsed struktuuriühikud – vesinik sidemed lähestikku asuvate AHjääkide vahel. Polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega aminorühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. Levinumad sekundaarstruktuuri tüübid on a-heeliks ( valk on keerdunud spiraalina) ja b-voldik ehk leht ( ahela osad paiknevad kõrvuti). - Tertsiaarstruktuur – valgu polüpeptiidahela üldine kolmemõõtmeline pakkimine. Kirjeldab, kuidas paiknevad ruumiliselt polümeeri erinevad osad ( heeliksid ja voldikud). Valgud pakitakse nii, et tekiksid kõige stabiilsemad struktuurid. Enamik polaarseid jääke on suunatud väljapoole, enamik apolaarseid jääke on suunatud molekuli sisemusse. A-heeliksid ja
Aminohap om*kõigi aminohapete koosti kuuluvad aluseliste omad aminorühm(-NH2)ja happeliste om karboksüülrühm(-COOH).*Keemilised erinev tulenevad sellest, et molekuli ülejöäänud osad aga varieeruvad kõigil 20 aminohappel.*2 aminhap reager mood ribosoomis nende vahele kovalentne side, nim peptiidsidemeks.*valgud ei ole lineaarsed,tasapinnalised mol,vaid omavad mitmesug ruumilisi strukt.valgu mol strk*Valkude om tulevad mol koostisse kuuluvate aminhappejääkide järjestusest ja nende hulgast.*Valgu aminohappelist järjestust nim esimest järku strut.*see annab ülevaate,kui palju aminhappejääke ja millises järjek on polüpeptiidahelasse lülitunud, määrab ära valgu kõik omadused*Valgu 2 järku str tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. hoiab koos vesiniksidemeid.*3 järk str moodus mol edasisel kokkukeerdumisel.On keraja kujuga ja nim on gloobul.*kõigil valkudel globulaarset 3 järk str e...
selle joone puutujat. Seal, kus väli on tugevam, paiknevad jõujooned tihedamalt. Homogeenne elektriväli/magnetväli- homogeense välja E-vektor on kogu vaadeldavas ruumis ühesuguse pikkuse ja suunaga ning välja jõujooned on omavahel paralleelsed sirged, mille vahekaugus ei muutu Parema käe rusikareegel- kui rusikasse tõmmatud parema käe väljasirutatud pöial näitab voolu suunda, siis neli kõverdatud sõrme näitavad selle voolu magnetvälja suunda Solenoid- on silindriline heeliks, kus peenike juhe on keerd keeru kõrval tihedalt silindrilisele karkassile keritud. Enamasti on solenoid keritud metallsüdamikule Elektriline pinge- iseloomustab kahe punkti vahelist elektrivälja potentsiaalide erinevust ning näitab, kui palju tööd tuleb teha ühiklaengu ümberpaigutamiseks ühest punktist teise Potentsiaalväli, potentsiaal (ϕ) - väli, milles töö ei sõltu liikumistee kujust. Φ näitab kui suur
Valkude tootmine toimub ribosoomides · Hemoglobiini trantsportija · Kaitse funktsioon · Mürk · Varuaine · Struktuurne- kabjad, küüned, sarved · Ensümaatiline- kiirendavad protsesse aineid lõhustades · Lihtvalgud(munavalge) · Liitvalk- valk+ orgaaniline aine (kromosoom) Primaarstruktuur- aminohapete järjestus määrab selle iseloomu ja ühendatud peptiidsidemetega Sekundaarstruktuur- seotud vesiniksidemetega. Heeliks ja struktuur , juuste, küünte, karvade, kõõluste valgud Tretsiaarstruktuur- gloobul, seotud vesiniksidemetega, ensüümid, antikehad, vereplasmavalgud Kvaternaarstruktuur- mitme polüpeptiidi ja gloobuli ühinemisel (hemoglobiin), ühendatud vesiniksidemetega · Denaduratsiion ehk valgustruktuuri muutumine, kus ävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur- mehaaniline tee, kõrge temperatuuriga, kiirguse teel, keemilisel teel
· Keemistemp. 70C · Lahustab rasva, vaiku, benseeni 19. Etanooli füsioloogiline toime. Ensüümide toimel oksüdeerub etanool organismis väga mitmeteks keemilisteks ühenditeks: · Etanaaliks(aldehüüd) · Oksüdeerub etaanhape · Oksüdeerub veel CO2 ja H2O Maks ja magu kahjustuvad. 20. Metanaal omadused ja kasutamine. 21. Mis on aminohapped? Orgaanilised ained, mis sisaldavad nii amino kui ka karboksüülrühma. 22. Valkude struktuurid Lineaarne, heeliks ehk spiraal, gloobul, kvarternaarne 23. Amiinide leidumine. Tekivad nii taime- kui loomaorganismides ainevahetuse protsessides ja samuti igasugusel kõdunemisel ja roiskumisel. 24. Heterotsüklilised ühendid. Ühendid, mis sisaldavad oma tsüklites peale C ja H veel teisi ühendeid (Näiteks S, N, pürrool jne.) 25. Aniliin valem, omadused ja kasutamine. 26. Mis on amiinid? Ammoniaagi derivaadid, milles 1 3 vesinikku on asendatud süsivesinikradikaaliga. 27
Fofolipiidid rakumembraani koostises. 3. STEROIDID on tsüklilised ühendid. Nt: suguhormoonid Kolesterool Adrenaliin(neerupealiste hormoon) VALGUD (Asp..) Valgud e. proteiinid on biopolümeerid , mille monomeerideks on aminohappejäägid. Aminohappejäägid on valgumolekulis ühendatud peptiitsidemega. VALGU STRUKTUURID. 1. primaarstruktuurid (aminohappeline järjestus) 2. sekundaarstruktuur( keerdumine või voltumine) a heeliks (juuksed) B struktuur (küüned) 3. tertsiaalstruktuur ( gloobulid või fibrillid ) 4. kvaternaalstruktuur( hemoglobiin ) mitme polüpeptiidi ühinemisel. Denaturatsioon valgu kõrgemat järku struktuuride kadumine Renaturatsioon valgu kõrgemat järku struktuuride taastamine VALKUDE ÜLESANDED: · ensümaatiline funktsioon( ensüümid on valgud, mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust) · ehituslik funktsioon rakuorganellides
(0,30nm) Ioonsidemed elektrostaatilised interaktsioon erilaenguliste aatomite vahel (0,25nm) Van der Waals interaktsioonid kahe kõrvutipaikneva aatomi elektronpilve fluktuatsioonidest tulenev jõud (0,35nm) Hüdrofoobne interaktsioon kahe hüdrofoobse kõrvalahela vahel Disulfiidsidemed kovalentsed sidemed Cys vahel 4. -heeliks ja sheet, amfipaatsed heeliksid, paraleelsed ja antiparaleelsed lehed -heeliks üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement; stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å -leht kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised). Tõus jäägi kohta 3,47 Å (antiparal.); 3,25 Å (paral.)
kas kovalentselt või paljude nõrkade interaktsioonidega. Valkude struktuuritasemed osata selgitada. Millisel tasemel avaldub biotoime (aktiivtsenter) o Primaarstruktuur - mida näitab, milleks võimalik kasutada. Valgu kindel aminohappeline järjestus ja disulfiidsidemete asukoht o Sekundaarstruktuur - -heeliks ja -struktuur - kuidas moodustuvad (millised sidemed). Vesiniksidemete abil formeerunud ruumiline struktuur Jaotub: -heeliks ja -struktuur o Tertsiaarstruktuur gloobulid (kerajas) ja fibrillid (niitjas-kiudjas). Sekundaarstruktuuridest moodustunud o Kvaternaarstruktuur. Koosneb subühikutest
aminohappel erinev. Loomses valgus võib esineda kuni 20 erinevad aminohapet. Valkude jaotus : a) lihtvalgud koosnevad ainult aminohappejääkidest ; b) fibrillaarsed e niitjad ; c) globulaarsed valgud (kerakujulised) ; d) liitvalgud lisaks aminohappejääkidele veel teisi org. aineid (vere hemoglobiin). Valgu struktuurid : 1. Esmane e primaarstruktuur valgu happeline järjestus. 2. Teisene e sekundaarstruktuur heeliks (spiraal) , voltub kokku. Struktuuri hoiab koos vesinikside. 3. Kolmandane e tertsiaalstruktuur tekib gloobul. 4. Neljandane e kvaternaarstruktuur - ühinevad mitu polüpeptiidi. Valgu denaturatsioon on valgu struktuuride lagunemine. Säilib esmane struktuur. Ultraviolettkiirgus tekitab ka denaturatsiooni. Renaturatsioon on denaturatsiooni pöördprotsess. Funktsioonid 1) ensümaatiline e katalüütiline, 2) geeniregulatoorne, 3) bioregulatoorne, 4) transpordifunktsioon, 5) struktuurne
filtreeritakse välja. Arvuti abil juhitavad automaatsed süntesaatorid võimaldavad kiiresti sünteesida pikki polüpeptiide. LIISI KINK 16 BIOKEEMIA test I V. VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 1. Sekundaarstruktuuri mõiste ja tüübid. -heeliks ja -leht ehk voldik (paralleelne ja antiparalleelne) põhilised parameetrid, stabiliseerivad sidemed. Teised - struktuurid. Def: Polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Sekundaarstruktuuri tüübid: heeliks üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement, stabiliseeritud lähestikku
aminorühmast ja karboksüülrühmast. Valkude koostises on 20 erinevat aminohapet. Valkude süntees toimub ribosoomides. Aminohappe üldvalem Mõned aminohapped Peptiidsideme moodustumine Valgustruktuurid primaar-, sekundaar-, tertsiaar-, kvaternaarstruktuur Kõikidel valkudel on primaarstruktuur Selle aminohapete järjestuse järgi on näidatud valkude omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. Sekundaarstruktuur - heeliks - struktuur seotud vesiniksidemetega Kõõluste, kõhrede, juuste, küünte, karvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud Tertsiaarstruktuur Seotud vesiniksidemetega. Gloobul Ensüümid, antikehad, vereplasma valgud Fibrill Verehüübimisvalgud, lihastöös osalevad valgud Verehüübimisvalk fibrinogeen Kvaternaarstruktuur
16. Milline oligonukleotiid omab kõrgemat ,,sulamistemperatuuri" Tm. Miks? GC rikas, sest need annavad 3 vesiniksidet, AT vaid kaks. 17. Mitu aluspaari tuleb ühe B-DNA heeliksi pöörde kohta? 10 18. Ligikaudu mitut aluspaari sisaldab inimese genoom? Inimese genoom sisaldab ligikaudu 3x109 aluspaari, mis koosneb 23 kromosoomist. 19. Miks sisaldab enamikust organismidest eraldatud DNA ligikaudu võrdsel hulgal A ja T ning G ja C nukleotiide? DNA heeliks on stabiliseeritud vastasahelate lämmastikaluste vaheliste vesiniksidemete moodustumise kaudu. Sest A paardub alati T-ga ja G C-ga. Kaksikheeliksit moodustavad DNA ahelad on omavahel komplementaarsed. Kui sellised komplementaarsed ahelad teineteisest lahutada ja sünteesida vastavalt lämmastikaluste paardumisreeglile kummagi ahela baasil uus DNA ahel, siis tulemuseks on kaks identset DNA ahelat. 20. Kas üheahelaline nukleiinhape võib omada primaarstruktuurist kõrgemat järku struktuuri?
Koostis : C, H, O, N, (S). Moodustuvad aminohapetest. Neid saab valguliste toiduainete seedimisest. Aminohapet seotakse omavahel peptiidsideme kaudu. Elutähtsaid amiidhappeid on 102st 20 ja nendest 8 on asendamatud. Valkude molekulid on ülesehitatud mitut moodi. Eristatakse 4 erinevat ehituslikku struktuuri : Esimene järk on ahelstruktuur. Näitab millised aminohapped on ahelasse kokku pandud, määrab ära ka valgu põhilised omadused. Teist järku struktuur on kas kruvi kujuline heeliks või voldistik nende vahel vesiniksidemed. Kolmandat järku struktuur on kera kujuline gloobul. Neljandat järku struktuur tekib siis, kui omavahel ühinevad kaks või enam polümeerset ahelat. Kui valku mõjutada ( vahutamine, kuumutamine ) toimub denaturatsioon. Valgud : 1.) lihtvalgud proteiinid ; 2.) liitvalgud proteiidid. Valkude bioloogiline tähtsus : * ehituslik ülesanne * transport ülesanne * retseptor ülesanne * liikumisülesanne * regulatoorne ülesanne
annaabi.ee 
