toitumise biokeemilised alused) Kuidas diagnoosida probleeme ning neid ületada (täpse diagnoosi tagamine, haiguste põhjuste väljaselgitamine) Kuidas ravida (haiguste kulu prognoosimine, sobiva ravi määramine, ravitulemuste hindamine) Konfiguratsioon – aatomite või aatomgruppide ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes Orgaaniliste ühendite mittetasapinnalisus on tingitud: C-aatomi sp 3 hübridisatsioonist Aatomitevahelistest interaktsioonidest molekulis Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek
Zilmer Kõik õigused antud väljaandele on seadusega kaitstud. Ilma autoriõiguse omaniku kirjali- ku loata pole lubatud ühtki selle väljaande osa paljundada ei mehhaanilisel, elektroonilisel ega muul viisil. 2 Sisukord Sissejuhatuseks 1 Orgaaniliste ühendite klassifikatsiooni põhialused 5 2 Orgaaniliste ühendite nomenklatuuri põhialused 10 3 Orgaaniliste ühendite konfiguratsioon ja konformatsioon 17 4 Orgaaniliste ühendite isomeeria põhialused 20 5 Konjugatsioon ja aromaatsus 23 6 Inimorganismi metabolismi keskseid reaktsioone 26 7 Heterofunktsionaalsed orgaanilised ühendid 31 8 Heterotsüklilised orgaanilised ühendid 37 9 Lisamaterjalid 41
rahuldama teatud kindlaid nõudeid: 1. Polüpeptiidis esinevad sidemete pikkused ja nurgad peavad võimalikult vähe kõrvale kalduma peptiidide puhul katseliselt määratutest 2. Kaks aatomit ei tohi paikneda teineteisele lähemal kui lubavad vastavad van der Waalsi raadiused 3. Peptiidside peab olema planaarne ja trans konfiguratsioonis 4. Polüpeptiidahela amiidrühma prootonid ja karbonüülsed hapnikud peavad olema kaasatud vesiniksidemete moodustamisse Peptiidahela konformatsioon Peptiidahel on kujutatav üksteisele järgnevate planaarsete peptiidrühmade ahelana Peptiidahela konformatsioon on kirjeldatav dihedraalsete nurkade abil, mis kirjeldavad pöörlemist CN () ja CC() sidemete ümber Kokkuleppeliselt on ja 180o siis kui polüpeptiidahel on maksimaalselt väljavenitatud konformatsioonis. Positiivse pöördumise suunaks on defineeritud kellaosuti liikumise suund (vaadatuna C poolt).
Orgaanilise keemia eksami kordamispunktid 1) ORGAANILISTE ÜHENDITE EHITUS · Tetraeedriline süsinik · Süsiniku valentsolekud · HONC-i reegel · Konformatsioon · Molekuli-ja struktuuri valemite koostamine 2) ALKAANID · Homoloogiline rida · Alifaatsed-ja tsüklilised alkaanid · Alkaanide nomenklatuur ja valemite koostamine · Isomeeria ja isomeerid · Keemilised omadused ja saamine 3) ALKEENID JA ALKÜÜNID · Homoloogiline rida ja nomenklatuur · Sigma-ja pi sidemed · Keemilised omadused · Markovnikovi reegel 4) AREENID · Benseeni molekuli struktuur (A.Kekule)
pöörduvad. Molekulaarsed vaod: väike vagu, suur vagu. RNA on üheahelaline, DNA on kaheahelaline. DNA võib muutuda üheahelaliseks ja tagasi kaheahelaliseks. Klassikaline viis denantureerida DNAd on teda kuumutada (90+ kraadi). Täpne sulamistemperatuur sõltub DNA pikkusest ja GC nukleotiidide osakaalust. DNA peamine struktuur on parmale pöörduv kaksikheeliks ehk B-konfromatsioon. B-struktuuris on ühe täispöörde kohta 10 nukleotiidi. Alternatiivsed struktuurid: A-konformatsioon (ka paremalepöörduv kaksikheeliks, aga 11 nukleotiidi pöörde kohta) Z-konformatsioon, vasakulepöörduv kaksikheeliks, 12 nukleotiidi pöörde kohta (esineb GC rikaste järjestuste ja negatiivse superspiraali korral ka in vivo) Superspiralisatsioon (superkeerud) on DNA tertsiaarstruktuur ja on vajalik, et DNA-d võimalikult kompaktselt kokku pakkida. Tekib ainult siis kui DNA otsad on fikseeritud. Saab eristada:
Disulfiidsidemed esinevad enamikes sekreteeritavates ja membraansetes valkudes. Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46) Joonis 2.1 Primaarstruktuuri mudel. 2.2. Sekundaarstruktuur Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritudruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit iseloomustab polüpeptiidahela paremale pöörduv helitaseerunud konformatsioon ja vesiniksidemete rohkus. -struktuuri iseloomustab peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. (Zilmer jt 2001: 47-48) Joonis 2.2.1. Joonis 2.2.2. 5 2.3. Tertsiaarstruktuur Tertsiaarstruktuur joonisel on kerajas-ellipsoidne või niitjas kolmemõõtmeline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel, suunitletud,
VALGUD on aminohapete polükondensaatorid, milles aminohapped on seotud peptiidsidemega. PEPTIIDSIDE tekib aminohapete omavahelisel reageerimisel. ESTRID on alkoholi ja karbüksüülhapete reaktsioonisaadused. ISOMEERIA on nähtus, kus sama koostisega ühenditel on erinev molekuli ehitus ja esinevad omadused. VALENTS on maksimaalne oksüdatsiooniaste. SIGMASIDE on tugev side süsiniku ja vesiniku aatomite vahel. KONFORMATSIOON süsinikuahelad võivad võtta erinevaid kujusid. ALKADIEEN on küllastumata süsivesinik, mille molekulides süsinike aatomite vahel on 2 kaksiksidet. SAHHARIIDID on biomolekulid, mis koosnevad süsinikust, vesinikust ja hapnikust. SÜSIVESINIKUD on orgaanilised ühendid, mis koosnevad süsiniku ja vesiniku aatomitest. RADIKAAL on osake, millel on üksik paardumata elektron.
Valgu süntees toimub N- terminusest C-terminuse poole, st. uusi aminohappeid liidetakse eelmise aminohappe karboksüülrühma külge. Üldiselt aminohappe aminorühmapoolne ots ja karboksüülrühmapoolne ots. Polüpeptiid ja oligopeptiid – polüpeptiid tähistab (pikka) polümeeri, mille monomeerideks on aminohapped; oligopeptiid on lühike aminohapete polümeer (5-7? aminohapet). Natiivne ja denatureeritud struktuur – natiivne struktuur on valgu selline konformatsioon, nagu talle on füsioloogiliselt ette nähtud (korrektselt töötava valgu kolmemõõtmeline struktuur); denatureeritud struktuuri korral on valk oma kõrgemat järku struktuurid kaotanud (kõrge temp., denatureerivad ained, jne.). Denatureerunud valk võib valesti kokku pakkuda ning kaotada oma natiivne struktuur. Edmani degradatsioon – valkude primaastruktuuri määramise protsess, kus N-terminusest eraldatakse ükshaaval aminohappeid ... (?)
järgi Plokkliha- pehme liha, mis on külmutatud neljakandilises vormis MDM- Mechanically deboned meat - Mehaaniliselt konditustatud liha .MDM saadakse luudele kinnitunud liha eemaldamisel vastava seadme abil. RÜMBA KVALITEEDI NÄITAJAD KVALITEET jaguneb objektiivseks ja subjektiivseks Subjektiivne- mõõdetavad tulemused nt: lisaainete protsent tootes, keedusoola protsent Liha kvaliteedi näitajad : 1. Rümba kvaliteet - tapasaagis- näitab kui palju ma sellest kätte saan - konformatsioon- lihaste areng, lihaste ehitus 2. Liha kvaliteet - vaadatakse marmorsust ( rasvkoe ja lihaskoe vahekorda ), rasvasisaldus 3. Söödavuse kvaliteet - liha õrnus, liha värvus ja liha maitse 4. Teised kvaliteedi näitajad- Lisandid ja lisa ained EHK E-AINED On loodusliku või keemilise päritoluga keemilised ühendid Lisatakse eesmärgiga: pidurdada riknemist,parandada välimust, koostist ja struktuuri, maitset, lõhna või mõnda muud omadust. Lisandid on loodusliku sisuga komponendid , mida
Süsivesikud Süsivesikud, sahhariidid, karbohüdraadid 1. Monosahhariidid a. Monosahhariidide klassifikatsioon b. Konfiguratsioon, konformatsioon c. Suhkrute derivaadid Polüsahhariidid ja oligosahhariidid a. Disahhariidid b. Struktuursed polüsahhariidid: tselluloos ja kitiin c. Varupolüsahhariidid: tärklis ja glükogeen d. Glükoosaminoglükaanid Glükoproteiinid a. Proteoglükaanid b. Bakterite rakukest c. Glükosüleeritud valgud Süsivesikudpolühüdroksü aldehüüdid ja ketoonid Ühendite klass, mis stöhhiomeetriliselt on vaadeldav kui süsiniku hüdraadid
koodonile. Antikoodoni lingus on alati 7 nukleotiidi.Lisaks neile võivad paljud tRNA molekulid sisaldada lisalingu ja lisaõlga, mille pikkus võib olla suuresti varieeruv. Funktsionaalsus tRNA molekuli tasapinnaline struktuur Funktsionaalselt on tRNA molekuli tähtsaim osa antikoodon, mille kolm nukleotiidi paarduvad komplementaarsusprintsiibi alusel mRNA koodoniga, mis on geneetilise translatsiooni ja geneetilise koodi strukturaalseks aluseks. Seetõttu on antikoodoni lingu ruumiline konformatsioon oluline täpse koodon-antikoodon seondumise toimumiseks. Antikoodoni ees paikneb konserveerunud U33 nukleotiid, mille järel teeb tRNA ahel järsu pöörde. Nukleotiid 34, esimene antikoodoni nukleotiid paardub mRNA koodoni viimase, 3. nukleotiidiga ja seetõttu on oluline, et koodon-antikoodon seondumine lõppeks just 34. nukleotiidiga ega jätkuks U33 ga, niiviisi määrab tRNA ahelas toimuv järsk pööre ära koodoni pikkuse (3 aluspaari). Antikoodon on sobivas ruumilises
muundavadki S-di. · Liitensüümides on aktiivtsentris ko koensüüm või muu kofaktor · substraat fikseeritakse katalüüsiks vajalikku asendisse paljude sidemetega · aktiivtsentri lõplik ruumiline formeerumine toimub substraadimoekuli lähenemisel: S ja E komplementarsuse alusel muudetakse aktiivtsenter S-le sobivaks isosteeriline regulatsioon substraadi poolt. · S ja E interaktsioonil muutub ensüümi konformatsioon: S-di ja aktiivtsentri katalüütiliste rühmade kontakt muutub sobivamaks, ,,pingustavad" sidemed substraadis. Seetõttu on ensüüm-substraat kompleksi (ES) teke ja substraadi muundumine produktides kergendatud. · Tekkiv produkt pole komplementaarne aktiivtsentri katalüütilise rühmadega, seetõttu ta väljub aktiivtsentrist ja selle algkonformatsioon taastub. Ensümaatiline kineetika E-reaktsioon kulgeb teatud kiirusega
RNA (ATP, GTP, CTP ja UTP) DNA (dATP, dGTP, dCTP ja dTTP) G0= +25 + (31) = 6 kJ/mol Rakkudes toimub lisaks pürofosfaadi hüdrolüüs: PPi + H2O = 2Pi (G0= 31 kJ/mol). Summaarne G0=6 + (31) = 37 kJ/mol DNA molekuli suurus varieerub erinevates organismides Lihtsamates organismides on kogu genoomne DNA üks lineaarne või tsirkulaarne molekul Eukarüootsetel organismidel on mitu kromosoomi DNA moodustab kogu raku massist ligikaudu 1% Organism DNA (bp kokku) konformatsioon Viirused SV40 5,100 tsirkulaarne Adenoviirus 36,000 lineaarne faag 48,600 tsirkulaarne Bakterid E. coli 4,700,000 tsirkulaarne Eukarüoodid S. Cerevisiae 13,500,500 lineaarsed D
4) Allosteerilised ensüümid - mõiste, bioloogiline roll. Regulatoorse tsentri mõiste molekulaarne sisu. Allosteerilise regulatsiooni mudelid; aktiveerimine ja inhibeerimine. Allosteeriliste ensüümide kineetilised kõverad (v versus S). Allosteerilised ensüümid e regulatoorsed ensüümid ensüümid, mida reguleeritakse regulatoorsete molekulide, nn allosteeriliste efektorite, pöörduva, mittekovalentse sidumise kaudu. Molekuli konformatsioon muutub efektori sidumise tulemusel. Bioloogiline roll: omavad võtmepositsiooni ainevahetusreaktsioonide reguleerimisel. Regulatoorne tsenter e allosteeriline tesenter tsenter millega reguleeritakse reaktsiooni kiirust (ensüümi aktiivsust) sidudes ensüümile efektor (modulaator). Allodsteerilise regulatsiooni mudelid: MWC allosteerilised valgud võivad eksisteerida kahes olekus: lõdvestatud (R) ja pingestatud (T) olekus. Selle mudeli järgi *kõik oligomeersed valgu
Vee molekul Vee (H2O) molekulis tekib polaarne kovalentne side. Hapnik, mille aatomil on suurem elektronegatiivsus, omandab molekulis negatiivse ning kaks üksiksidemetega seotud vesiniku aatomit positiivsed laengud. Ühised elektronpaarid on seejuures rohkem hapniku poole tõmmatud. Vesiniku aatomi ainus elektron on tõmmatud elektronegatiivsema elemendi aatomi poole, mistõttu see omandab väikese negatiivse ja vesinik väikese positiivse laengu. Positiivse laenguga vesiniku aatom seotakse järgmise molekuli negatiivse laenguga aatomiga jne, st molekulid liituvad üksteisega. Inimene koosneb paljust süsinikust ehk süsinikvõrest ja mille vahel on vesi. Keemiline side – ühendab keemilisi elemente omavahel Keemiline reaktsioon – tekitab ja lõhub sidemeid Vesinikside on elektrostaatiline ja moodustub erinimeliste laengute külgtõmbe tulemusena. Vesi on dünaamiline süsteem, vesin...
· Ohutu ülempiir 1500 mg S INIMORGANISMIS · 0,175 kg (70 kg inimeses) · Kaaluliselt 0,25% · Naha, juuste ja küünte valkudes · Aminohapete, koensüümide, vitamiinide koostises · -S-S- side (disulfiidside), mis tagab paljude valkude ja ensüümide sekundaar ja tertsiaarstruktuur BIOMOLEKULID 1. Biomolekulidest pannakse tugevate kovalentsete sidemete abil kokku makromolekulid 2. Makromolekulide ruumiline ehitus e konformatsioon pannakse kokku paljude nõrkade keemiliste sidemete abil, molekulide stabiilsuse tagab sidemete arvukus 3. Järgmine tase (rakuorganellid) pannakse kokku erinevatest biomolekulidest nõrkade keemiliste sidemete abil komplementaarsusprintsiibi alusel ja veemolekulide osavõtul 4. Nende komplekside baasil koos veega formeeruvad raku Biomolekulid elusorganismides esinevad orgaanilised ained, mis täidavad vähemalt ühte biofunktsiooni
o Geenide sõltumatul lahknemisel nende alleelid kombineeruvad üksteisega kõigis võimalikes variantides ja kindlates tõenäosuslikes sagedustes. Otsegeneetika Geen ise: kaks maailma = genotüüp o DNA maailm o RNA maailm Geen → Tunnus = fenotüüp o DNA → RNA → Valk → Rakk → Kude → Organism → Populatsioon → Biosfäär DNA struktuur o dsDNA tüübid B-konformatsioon A-konformatsioon Z-konformatsioon o DNA hulk rakus 15% DNA hulk pole määrav o DNA seotud valkudega Histoonid (16%) H1, H2a, H2b, H3, H4 o o Lineaarne nukleotiidahel Keemiline side ühe nukleotiidi fosfaadi ja teise nukleotiidi suhkru vahel
geneetiliselt aheldunud (lahknevad sõltumatult teineteisest). Teema 2. Otsegeneetika: geenilt tunnusele. 1. DNA STRUKTUUR DNA sisaldab kombinatsioone neljast erinevast keemilisest ühendist, mida tähistatakse tähtedega A, T, C ja G. Iga raku tuumas asub genoom organismi DNA täielik komplekt, mis on koondatud kromosoomidesse. Inimesel on 23 paari kromosoome ning iga paari üks kromosoom on pärit emalt ja teine isalt. dsDNA tüübid: B-konformatsioon (Paremale poole pöörduv kaksikahelaline DNA, milles on täispöörde kohta 10,4 aluspaari ja mille diameeter on 1,9 nm. Selline DNA vorm esineb madala soolakontsentratsiooniga vesilahuses ja on kõigi organismide genoomide DNA tavavorm.), A-konformatsioon (Paremkeermega DNA kaksikheeliks, mille täispööre moodustub 11 aluspaarist ja mis esineb DNA osalisel dehüdreerimisel.), Z-konformatsioon(Vasakule pöörduv kaksikheeliks, mis moodustub G:C-rikkas DNA-molekulis
2. Kirjutage peptiidsideme struktuur ja kirjeldage peptiidsideme omadusi. H O H3N – CH – C – N –CH – C R1 O R2 O- Peptiidside: Seob aminohappejääke peptiidideks ja aminohappeteks Kovalentne side, mille moodustumine vajab energiat Ketorühm on osaliselt kahekordne Puudub vaba rotatsioon (rigiidne side; aatomid paiknevad ühel tasapinnal) Iseloomulik trans-konformatsioon 2.1 Kuidas määratakse eksperimentaalselt valgu primaarstruktuuri? Valgu primaarstruktuuri määratakse Edmani meetodi abil, mis seisneb selles, et N-terminusest eraldatakse 1 aminohappe ja identsifitseeritakse, sellele järgneb järgmise aminohappe eraldamine ja identsifitseerimine. Selle meetodi keemia: Lisatakse valgule fenüültsüanaati, mis reageerib N-
VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 1. Sekundaarstruktuur vesiniksidemetega (tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel) fikseeritud polüpeptiidahela teatud lõikude konformatsioon ehk ruumiline struktuur. Sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. Sekundaarstruktuuri tüübid: · heeliks.. Valk on keerdunud spiraalina. Põhilised parameetrid: o Jääke pöörde kohta: 3,6 o Tõus jäägi kohta: 1,5 o Tõus pöörde kohta (samm): 3,6 1,5 = 5,4 o (väändenurk C -C sideme ümber) = - 45° o (väändenurk C -N sideme ümber) = - 60°
polüpeptiidahelad, sageli olemas ka kvaternaarstruktuur VALKUDE STRUKTUUR JA FUNKTSIOON Valgud on hargnemata polümeerid, mis moodustuvad peptiidsideme vahendusel aminohapetest Valkude funktsionaalsus on tagatud nende kolmemõõtmelise struktuuriga, mis omakorda tuleneb valkude aminohappelisest järjestusest. Aminohapete kõrvalahelate erinevad omadused tingivad nende erinevad konformatsioonid vesilahustes Genoom kodeerib 20 aminohapet Valkude 3M struktuur-konformatsioon-on determineeritud tema aminohappelise järjestusega Valgu struktuur määrab tema bioloogilise aktiivsuse (funktsiooni) Liht ja liitvalgud: · Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. · Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Sekundaarsruktuur Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab.
• ATP hüdrolüüsil ADP-ks kantakse fosforüülgrupp üle biomolekulile, viimane aktiveerub ja saab täita oma ülesandeid metabolismis (nt. Glc Glc-6-P, muutus ATP osalusel) • ATP kujul salvestatud metaboolne energia kasutatakse ära teistes metaboolsetes protsessides, ta on jaotatav üle kogu raku Glükoosi metabolism (süsivesikute metabolism) • Glükoosi universaalsust tagavad faktorid: • Lahustub hästi vees • Tsükliline struktuur optimaalse stabiilsusega (milline konformatsioon?) • Vaba Glc on keemiliselt suhteliselt inertne (kuidas aktiveeritakse rakus?) • Glc on metaboolne „põhikütus“ (milline makroergiline ühend saadakse Glc- lüüsist?) • Glc läbib piisava kiirusega hemato-ensefaalset barjääri (ajukoe energiaallikas) • Tavatingimustes ainus metaboolne kütus ajukoe, erütrotsüütide, neerupealiste, silma võrkkesta ja testiste jaoks (kui toitainetest saadav Glc on ammendunud, kust saavad Glc?)
Funktsioonid: signaalmolekulid, antioksüdandid. 24) Valgud: Biomakromolekulid, mis koosnevad ühest või mitmest polüpetpriidiahelast (üle 50 aminohappejäägi). Igal valgul on individulaane aminohappejääkide järjestus ja koosseis, millest sõltuvad nende keemilised/füüsikalised omadused, valkude struktuuritasemed, biofuntksioonid. Aminohappejääkide vahel polüpeptiidis on kovalnetne peptiidside. Aktiivtsentrid ja sobiv konformatsioon ligandite (ioon,molekul,funk.rühm) sidumiseks – tagab valkude mitmekesisuse ja biofuntksiooni. 25) Valkude struktuurtasandid: Primaarstruktuur – aminohapete kindel järjestus polüpeptiidis. Määrab ära valkude spetsiifilisuse (on aluseks biofuntksioonidele). Molekulaarhaigused (nt sirparkuline aneemia), põhjustatud mõne aminohappe jäägi asendusest primaarstruktuuis Sekundaarstruktuur – H-sidemete abil moodustunud ahela ruumiline struktuur.
) ning ka spetsiifilisus tuleneb primaarstruktuurist. Aminohapete ahel. Kovalentsed peptiid- ja disulfiidsidemed. 6. Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid Sekundaarstruktuur: peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. On kas alfa-heeliks(paremale pöörduv) või beeta-struktuur(voldik). Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. α-heeliks: • Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon • Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. β-struktuur: • Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus β-struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid.
primaarstruktuurist. Aminohapete ahel. Kovalentsed peptiid- ja disulfiidsidemed. Renatureerimine pole võimalik 6. Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid Sekundaarstruktuur: peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. On kas alfa-heeliks(paremale pöörduv) või beeta-struktuur(voldik). Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. -heeliks: · Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon · Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. -struktuur: · Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus - struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid. Lühikeses -struktuuris seovad
1/V = (1/[S])(KM/Vmax) + 1/Vmax Mittekonkurentne inhibitsioon Mittekonkurentne inhibitsiooni (non-competitive inhibition) avaldub juhul kui inhibiitor seostub ensüümile substraadist erinevasse kohta substraat ja inhibiitor ei konkureeri seostumise pärast ensüümile Inhibiitori seostumise tagajärjel muutub ensüümi konformatsioon nii, et moodustub katalüütiliselt inaktiivne ensüüm-inhibiitor kompleks kusjuures inhibiitor ei mõjuta substraadi seostumist ensüümile Mittekonkurentne inhibitsioon kcatapp = kcat /(1 + [I]/Ki) ja KMapp = KM
6. lac operon on kontrollitud negatiivse tagasisedemega (lacI blokeerib RNA polümeraasi kui induktorit ei ole). 7. Nii lacO, lacI, kui promootoris võivad olla erinevad mutatsioonid: lacO muutub repressori seonduv sait, repressor ei ühine ja toimub pidev ekspressioon lacI muutub repressori konformatsioon (ei saa ühineda operaatoriga)samuti pidev ekspressioon superrepressor ühenduses operaatoriga, aga ei ole allolaktoosi; siis laktoos ei indutseeri ekspressiooni Promootor muutub RNA polümerasi afiinsus, transkriptsiooni aktiivsus suureneb või väheneb vastavalt lac operoni positiivne kontroll:
valgulised termineerimis-/vabastusfaktorid. Valkude sünteesi energiavajaduse katavad ATP ja GTP. Antibiootikumid inhibeerivad/aeglustavad valgusünteesi. 6.Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid Sekundaarstruktuuri põhivormid on -heeliks ja -struktuur. Need on peamiselt vesiniksidemete abil fikseeritud ruumikujundid. -heeliks polüpepetiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. -struktuur peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel väga tihedal kokkupakkumisel. Valgumolekul püüab võtta stabiilseimat kuju. Tertsiaarstrukuuri hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed (ioonsed-, vesiniksidemed ja hüdrofoobsed vastaktoimed
Jaani kirik Oleviste, Niguliste kirik Kärkna, Pirita, Padise klooster Ilmalikarhitektuur- ühiskondlikud hooned Suurgildi hoone Tallinna raekoda 3 Mustpeade gildi hoone Antoniuse gild Kolm õde Linnamüür Vajadus ehitada linnasid Munakivi (maakivi) + tellis = Lõuna-Eesti Paekivi = Põhja- Eesti 7 SAKRAMENTI 1. Ristimine 2. Konformatsioon ehk leeris käimine 3. Kiriklik laulatus 4. Piht ja armulaual käimine 5. Viimne võidmine- jumala ette astumine 6. Pühitsetud mulda matmine 7. (Preestriks/mungaks/nunnaks pühitsemine) Vaimulike seisus oli ainuke seisus, kus oli olemas karjääriredel. Indulgents ehk patulunastuskiri- moraal kannatas selle tõttu. Külakatoliiklus- segunesid muinasusund ja ristiusk Eestlastele meeldisid pühakud ja nad hakkasid nende järgi nimesid panema.
· rRNA ja ribosoomide valkude erinev koostis · valkude sünteesil esimene N-terminaalne aminohape arhedel metioniin, eubakteritel formüülmetioniin · eubakteritel membraanis peptidoglükaan, arhedel mitte 5. Kui paks on membraan? Maksimaalselt 10 nm 6. Nimeta 3 tegurit, mis soodustavad membraanide dünaamilisust · Steroidid kolesterool · Kaksiksidemed oluline cis konformatsioon, sest sealt toimub ahela paindumine väljapoole, see tagab selle, et üksikud molekulid poleks nii tihedalt üksteisega seotud · Sidemete küllastuvus et üks rasvhape oleks küllastunud, teie küllastumata 7. Millised valgud on membraanides? Integraalsed (läbivad kogu membraani) ja perifeersed (membraani ühel või teisel küljel seotud integraalsete valkude või lipiidide külge) 8. Valkude seostumisviisid membraanides
Disulfiidsidemed esinevad enamikes sekreteeritavates ja membraansetes valkudes. Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46). Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit 5 iseloomustab polüpeptiidahela paremale pöörduv helitaseerunud konformatsioon ja vesiniksidemete rohkus. -struktuuri iseloomustab peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. (Zilmer jt 2001: 47-48). Tertsiaarstruktuur on kerajas- ellipsoidne või niitjas kolmemõõtmeline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel, suunitletud, väga tihedal kokkupakkimisel ehk assambleerumisel. Selle eesmärk on võtta maksimaalselt stabiilset kuju. Näiteks omab
- Diheterosügootsete Aa Bb lahkenmisel moodustub võrdse sagedusega nelja tüüpi gameete AB Ab aB ab II loeng Otsegeneetika (geen – tunnus) Geen = DNA ja RNA Geen -> tunnus = fenotüüp - DNA – RNA – Valk – Rakk – Kude – Organism – populatsioon – biosfäär 1 DNA struktuur dsDna tüübid - B-konformatsioon – kõige tavalisem - A-konformatsioon - Z-konformatsioon DNA hulk rakus - 15% - DNA hulk pole määrav DNA seotud valkudega - Histoonid 16% - H1, H2a, H2b, H3, H4 Spiraali ja heeliksi vahe – spiraal on tasapinnaline, heeliks on niidid keritud, ei saa lahti tõmmata DNA struktuur - DNA koosneb nukleotiitidest - Nukleotiit koosneb suhkrust (riboos)(suhkru küljes on lämmastikalused, teises otsas on fosfaat, mis annab energiat), fosfaadist, lämmastikhapetest - DNA ahelal on 2 otsa
prosteetiliseks rühmaks. Sõltuvalt mitte-AH osast jaotatakse valgud glüko-, lipo-, nukleo-, fosfo-, metallo-, hemo- ja flavoproteiinideks. Valkude arhidektuuris eristatakse nelja struktuuritasandit: - Primaarstruktuur – aminohappe järjestus polüpeptiidis – kovalentsed (peptiid-ja disulfiid-) sidemed - Sekundaarstruktuur – valgu lokaalsed struktuuriühikud – vesinik sidemed lähestikku asuvate AHjääkide vahel. Polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega aminorühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. Levinumad sekundaarstruktuuri tüübid on a-heeliks ( valk on keerdunud spiraalina) ja b-voldik ehk leht ( ahela osad paiknevad kõrvuti). - Tertsiaarstruktuur – valgu polüpeptiidahela üldine kolmemõõtmeline pakkimine
Kuna Na+ ioonide kontsentratsioon väljaspool rakku on niigi suurem kui seespool ehk siis transport toimub kontsenratsioonigradiendile vastaspidises suunas siis vajab transport lisaenergiat. Pärast kui valk on oma 3 Na+ iooni rakust välja saanud ning selleks vaja läinud ATP "ära kasutanud" muudab ta taas oma kuju, mis võimaldab tal 2 K+ iooni siduda. K+ ioonid transporditakse raku sisse. Na+, K+-ATPaas liidab seejärel endaga taas ühe ATP mille tagajärjel tema konformatsioon muutub ning ta suudab endaga taas uued 3 Na+ iooni liita, et need siis rakust välja transportida. Teiseks näiteks primaarsest aktiivsest transpordist on H+, K+ -ATPaas maos, mis pumpab prootoneid raku limaskesta rakkudest makku, hoides mao pH 0,6 juures ja mao limaskesta seina pH 7,4 juures. Sekundaarseks aktiivseks transpordiks nimetatakse transpordiprotsessi, mis toimub ioonigradiendi toel. See ioonigradient on genereeritud aga primaarse protsessi poolt
c) Viskooskiud (ksantogenaat) d) Atsetaatkiud (äädikhappe anhüdriid) 3) Herman Staudninger - 1920.a. tänapäevase makromolekuli mõiste, polümeeriteaduse isa 4) Wallace Carothesrs a) DuPonti firmas alates 1931 b) Polümeeride süntees Polüamiidid, c) polüestrid Kloropreenkumm 5) Karl Ziegler - Stereograafilised polümeerid 6) Giulio Natta - Kõrgtihe polüetüleen, polüpropüleen 7) Paul Flory - Polümeeride reaktsioonide mehhanism, konformatsioon, polümeeride lahused, kummielastsus Plastmasse on väga erinevate omadustega, väljanägemisega ja kestvusega, mis sõltub nende keemilistest omadustest. Erinevate plastide saamiseks lisatakse nende koostisesse lisaaineid. Lisaaineteks on tavaliselt täiteained, plastifikaatorid, stabilisaatorid ja värvained. Täiteained on pulbrilised, kiulised, teralised või rullmaterjale kujulised. Nende
vaigule. Liidetava aminohappe aminorühm kaitstakse blokeeriva rühmaga, mis pärast aminohappejäägi liitmist kasvavale peptiidahelale eemaldatakse. Liidetava aminohappe karboksüülrühm aktiveeritakse karbodimiidiga. Iga tsükli järel tahke faas filtritakse välja. V VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 1. Sekundaarstruktuur on polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. -heeliks üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement; stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å -leht kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed
Heteromultimeer kaks või enam ahelatüüpi Valgu aminohappeline järjestus on igale valgule omane unikaalne tunnus. Kodeeritud vastava DNA lõigu nukleotiidide järjestusega. Polüpeptiidahelat loetakse amino- ehk N-termimusest kasboksüül- ehk C-terminuse suunas. 2. Valkude arhitektuur - konfiguratsiooni ja konformatsiooni mõisted, nelja struktuuritaseme iseloomustus ja kirjeldus. Primaarstruktuuri mõiste ja iseloomustus. Konformatsioon valgu ruumiline struktuur Konfiguratsioon näitab aatomite (molekulide) paigutust ruumis. Struktuur jääb samaks. Valkude arhidektuuris eristatakse nelja struktuuritasandit: - Primaarstruktuur aminohappe järjestus polüpeptiidis kovalentsed sidemed - Sekundaarstruktuur valgu lokaalsed struktuuriühikud H-sidemed lähestikku asuvate aminohappejääkide vahel - Tertsiaarstruktuur valgu polüpeptiidahela üldine 3-mõõtmeline pakkimine
Seal leidub kaks konserveerunud järjestusmotiivi- HIGH(esimene alfaheeliks) ja KMSKS(kujutab endast lingu, mille konformatsiooni muutus substraadi seondamisel aitab aktiveerida ah-t. Klass II aaRS aktiivtsenter on suurem, koosnev antiparalleelsest beeta-kihtidest, mis on ümbritsetus alfa-heeliksitega. Aktiivtsentris eristatakse kol motiivi: ATP sidumiseks, ah sidumiseks ja dimerisatsiooniks. Klass I : on mono- või dimeerid, ATP konformatsioon on venitatud, aminoatsüleerimissait: tRNA terminaalse adenosiin 2´-OH. Klass II on di- või tetrameerid, ATP konformatsioon painutatud, aasait on tRNA terminaalse adenosiin 3´-OH Aminoatsüleerimisreaktsioon ja selle erandjuhud. Aminoatsüleerimiseks nimetatakse valgusünteesi etappi, mille käigus liidetakse ah vastava tRNA terminaalse adenosiini 3´-OH või 2´-OH külge. Üldjuhul toimub ah liitmine tRNA molekulile kaheastmelise reaktsioonina.
Valgud ehk proteiinid on ,L-aminohapetest koosnevad biopolümeerid, milles aminohapped on ühendatud peptiid (amiid) sidemetega. Primaarne struktuur peptiidsidemete abil seotud aminohapete järjestus ja üldarv polüpeptiidahelas, mummukesed mängivad üksikud aminohapped. Selle määrab ära aminohapete järjestus missugune aminohape missuguse kõrval on. Olulised on järjekord, arv, molekulmass. Sekundaarne struktuur vesiniksidemega fikseeritud polüpeptiidahela teatud lõikude konformatsioon, üksikosa on korrastatud kas moodustavad spiraali või on volditud. Tertsiaalstruktuur kogu valgumolekulile iseloomulik ruumiline struktuur, hoiavad koos kas vesinikside või on kovalentne side või on laengute baasil ioonne side näiteks. Need 3 struktuuriastet on olemas kõikidel valkudel. Aminohappeid on valkude koostises erinevaid. Erinevaid aminohappeid tuntakse 250, inimorganismis leitud 60, valkude koostises 20 erinevat aminohapet. Valkude koostises
Kllageensed SU-id on seovad kollageensed ristsidemed. Kovalentne ristside tagab kollageeni tugevust. · Kollageeni poolväärtusperiood on keskmiselt aasta, ei ole kiiresti metaboliseeriv. Mida vanem on inimene, seda rohkem elab kollageeni molekul, seda rohkem ristsidemeid tekib -> kollageen muutub tugevamaks aga ka hapremaks -> venitus väheneb. · Glükosüülimine - süsvuvesiku liitumine valkude molekuli. Muutuvad kollageeni konformatsioon ja funktsioonid. Liigglükolüüsil areneb diabeet, ilmnevad sidekoe nõrkuse sümptomid. 4.2 Elastiinid annab suurte arterite seinte, kopsude, elastsete ligamentide, naha mitmesuunaline venivus/kokkutõmbumine. · Primaarstruktuuris ei ole korduvjärjestust. Gly rikkad osad vahlduvad Ala ja Lys lühilõikedega. · Nad ei sisalda Hyl ja süsivesikuid · On vaid üks geneetiline tüüp Ehitus. 4 polüpeptiidseid ahelaid
nemist tingisid eelkõige majanduslikud põhjused. Nõukogude Liidu koosseisus olles veeti Eestisse põhiline seasööt (teravili, srotid) sisse, liha turustati suures osas Moskvas ja Lenin- gradis. Iseseisvuse taastamise järel muutus olukord põllumajanduses kardinaalselt, agraar- reformi käivitumisel hakkas Eestis kiires tempos vähenema nii teravilja külvipind kui ka loomade (sh. sigade) arv. 2. Searümba kvaliteeti iseloomustavad faktorid (tapasaagis, rümba koostis, konformatsioon, seljapeki paksus, lihassilma pindala, liha marmorsus). Tapasaagis oleneb sea tõust, soost, vanusest, toitumusest, tapmise ja algtöötlemise tehnoloo-giast. Tapasaagis on rümba massi suhe tapaeelsesse kehamassi %-des. Sõltuvalt toitumusest ja kehamassist on see näitaja sigadel 75-85%. Raskematel ja parema toitumusega sigadel on tapasaagis suurem. 2009-2010. aastal Eesti Tõusigade aretusühistus läbiviidud katsetes kõikusid nuumsigade tapasaagised farmide lõikes 68 -72%.
Nõukogude Liidu koosseisus olles veeti Eestisse põhiline seasööt (teravili, šrotid) sisse, liha turustati suures osas Moskvas ja Leningradis. Iseseisvuse taastamise järel muutus olukord põllumajanduses kardinaalselt, agraarreformi käivitumisel hakkas Eestis kiires tempos vähenema nii teravilja külvipind kui ka loomade (sh. sigade) arv. 2. Searümba kvaliteeti iseloomustavad faktorid (tapasaagis, rümba koostis, konformatsioon, seljapeki paksus, lihassilma pindala, liha marmorsus). Tapasaagis oleneb sea tõust, soost, vanusest, toitumusest, tapmise ja algtöötlemise tehnoloo-giast. Tapasaagis on rümba massi suhe tapaeelsesse kehamassi %-des. Sõltuvalt toitumusest ja kehamassist on see näitaja sigadel 75-85%. Raskematel ja parema toitumusega sigadel on tapasaagis suurem. 2009-2010. aastal Eesti Tõusigade aretusühistus läbiviidud katsetes kõikusid nuumsigade tapasaagised farmide lõikes 68 -72%
signaal), moodustades bimolekulaarse kargokompleksi. See kompleks translotseerub läbi NPC kanali, kui importiin seondub kanalis asuvate FG-nukleoporiinide individuaalsetele FG-kordustele korduste haaval. FG- kordused arvatakse täitvat astmekivide funktsiooni. Kargovalgu transpordiks pole vaja täiendavat energiat. Kui kargokompleks jõuab tuumaplasmasse, siis importiin interakteerub Ran-GTPga, mille tõttu importiini konformatsioon muutub nii, et tema afiinsus NLSi suhtes väheneb ja kargovalk vabaneb tuumaplasmasse. Importiin-Ran-GTP kompleks difundeerub seejärel tagasi läbi NPC. Kui Importiin-Ran-GTP kompleks jõuab NPC tsütoplasmaatilisse ossa, siis Ran interakteerub Ran-GAP valguga (GTPase accelerating protein), mis on NPC tsütoplasmaatiliste filamentide kompleksi üks valke. See stimuleerib Ran-i hüdrolüüsima assotseeritud
biokeemilised protsessid, mis hõlmavad hüdrolüüsi ning oksüdatsioon-taandumise reaktsioone; fotokeemilised reaktsioonid. 13. Valkude koostis, struktuur ning bioloogilised funktsioonid Valgu molekulides moodustavad aminohapped kolmemõõtmelise struktuuri. Valkudes on primaar-, sekundaar-, tertsiaar- ja kvaternaarstruktuur. Primaarse struktuuri paneb paika aminohapete reastus. Valkude sekundaarstruktuur vesiniksidemetega fikseeritud polüpeptiidahela teatud lõikude konformatsioon. Valkude tertsiaarstruktuur kogu valgumolekulile iseloomulik ruumiline struktuur. Valgud on lämmastikku sisaldavad orgaanilised ühendid. Ensüümid, mis katalüüsivad erinevaid elusaine reaktsioone, on ka proteiinid. Valgud ehk proteiinid on aminohapetest koosnevad biopolümeerid, kus aminohapped on ühendatud peptiid(amiid-)sidemetega. Aminohapped on karboksüülhapped, mis sisaldavad CO2H ning aminorühma NH2 · struktuursed valgud · ensüümvalgud · transportvalgud
pöörlemine. Polüpeptiidahela pöörlemine on võimalik ainult N-Ca ja Ca-C sidemete ümber. Pöörlemise nurgad on vastavate sidemete ümber tähistatud kui fii ja psii nurgad. Joonisel on noolega näidatud positiivse pöörlemise suund. Juhul kui vaatame pöörlemist võimaldavale sidemele Ca poolt, siis on pos pöörlemisnurk defineeritud kellaosuti liikumise suunas. Joonisel on toodud maksimaalselt välja sirutatud konformatsioon. 47. Millised regulaarsed interaktsioonid stabiliseerivad valkude sekundaarstruktuuri elemente? Valkude sekundaarstruktuuri elemente stabiliseerivad vesiniksidemed. 48. Mitu aminohappejääki tuleb keskmiselt ühe -heeliksi pöörde kohta? 3,6. N=p/h, kus n on monomeeri jääk, p on heeliksi samm ja h on heeliksi tõus. 49. Milline regulaarne vesinikside leiab kasutust valkude sekundaarstruktuuri stabiliseerimisel? >NH ··· O=
3) Struktuuride loomine (eituslik funktsioon). 4) Kaitse ebasoodsate ja kahjulike välismõjude eest (aktiivne- antikehad, passiivne-nahk, sidekude jne) 5) Elutähtsate ainete transport (hemoglobiin-transpordib hapnikku) 6) Pärilikkuse funktsioon (kromosoomid=nukleoproteiidid) Struktuur: 1) Primaarstruktuur (koostises olevate aminohapete hulk ja järjestus piki ahelat) 2) Sekundaarstruktuur (konformatsioon, mis tekib vesiniksidemete moodustumise tõttu ühe ja sama peptiidahela osade vahel) a) Stabiilseim -heeliks on paremale pöörduva kruvikäiguga vedrutaolne moodustis. Iseloomulik globullaarsetele valkudele. b) -struktuur e voltunud lamepoogna struktuur iseloomulik fibrillaarsetele valkudele(küüned, suled, soomused) c) Statistiline pundar- vähekorrastunud petiidahel
Kõrgemad tajufunktsioonid, s.o. kriitiline mõtlemine, reflektoorne mõtlemine, kaalutletud reaktsioon (max 1aasta), Kriitiline iga kuni 2. aastani (lastekodud, adopteerimisaeg) 5. Inimese spetsiifilised vaimsed võimed See, mida saab teha ainult inimene. Nt viiulimäng, joogaga tegelemine jne. 6. Inimese pea geneetiliste tunnuste varieeruvus 7. Inimese keha geneetiliste tunnuste varieeruvus 8. DNA tüübid dsDNA tüübid: B-konformatsioon (Paremale poole pöörduv kaksikahelaline DNA, milles on täispöörde kohta 10,4 aluspaari ja mille diameeter on 1,9 nm. Selline DNA vorm esineb madala soolakontsentratsiooniga vesilahuses ja on kõigi organismide genoomide DNA tavavorm.), A-konformatsioon (Paremkeermega DNA kaksikheeliks, mille täispööre moodustub 11 aluspaarist ja mis esineb DNA osalisel dehüdreerimisel.), Z-konformatsioon(Vasakule
valgud. Valgud koosnevad aminohappejääkidest. Valgud jagunevad lihtvalkudeks (proteiinid), liitvalkudeks (sisaldab nukeliinhappeid, süsivesikuid, lipiide), täisväärtuslikeks valkudeks (sisaldab kõiki asendamatuid aminohappeid inimorganismile vajalikus koguses ja omavahelises suhtes) ja väheväärtuslikeks valkudeks (asendamatutest aminohapetest on puudu 1 või mitu). Valkude struktuuritasemed osata selgitada. Primaarstruktuur - valgu ruumiline struktuur ehk konformatsioon. Valkude primaarstruktuur on molekulaaraluseks: a) valkude spetsiifilisusele/mitmekesisusele, b) kõrgete struktuuritasemete kujunemisele, c) molekulaarhaiguste patogeneesile. Sekundaarstruktuur - vesiniksidemete abil formeerunud ruumiline struktuur, jaotub -heeliks ja -struktuur. Tertsiaarstruktuur - kogu valgu kolmemõõtmeline struktuur, moodustunud sekundaarstruktuuridest, gloobulid (kerajad) ja fibrillid (kiudjad). Kvaternaarstruktuur - Subühikutest koosnev (SU). Subühikud omavad
*Tertsiaarstruktuur polüpeptiidahela üldine 3-D pakkimine. a-heeliksid ja b-lehed pakitakse tihedalt üksteise kõrvale, kuid nad moodustavad vaid ~75% gloobuli mahust, jääkide vahel on tühi ruum. Kiud või globullaarsed. * Kvaternaarstruktuur viis, kuidas monomeersed subühikud on omavahel ühendatud oligo- või multimeerseks valgumolekuliks. Nt hemogloobin. Sekundaarstrutkuur lähemalt: Polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud ainult vesiniksidemetega peptiidsidemete koostisse kuuluvate amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Sekundaarstruktuuri tüübid: * a-heeliks * b-(voldik) leht (b-pleated sheet) * b-pöörded (b-turns, beta bends) * b-mõhk või kink (b- bulge) ENSÜÜMI SPETSIIFILISUS... ..
kompleks seotakse selle retseptori vahendusel retseptori külge ja viiakse põrna, protein-S (vitronectin) C1 (C1qr2s2) 750kD C1q 6A-24kD, 6B-23kD,6C-22kD C1r 85kD 2x seriinesteraasne aktiivsus -varjatud C1s 85kd 2x seriinesteraasne aktiivsus- varjatud Valkude konformatsiooni muutused 1. antikehal mis on immuunkompleksis 2.C1 peale seostumist immuunkompleksile Kui antikeha seondub kasvaj takule, bakterirakule, siis tema konformatsioon muutub aj seda tunneb ära C1qr2s2. Üks IgM või vähemalt 2 IgG klassi antikeha. Kui C1q on seostunud, muutub ka tema konformatsioon ja see toob kaasa varjatud seriin - proteaasse aktiivuse avaldumise. Veres on olemas komplemendi faktor C4 ja C2, mis on selle proteaasi substraadid. Mida tähendab ülemine on valgu nime peal – varajtud proteaasne aktiivsus, tegu on zümogeeniga. Need lõigatud tükid moodustavad kompleksi C4b2a
annaabi.ee 
