Biokeemia I KT (0)

3 KEHV

BIOKEEMIA I KT

Biokeemia põhiülesanne:
Kirjeldada raku koostsimolekulide struktuure, nende füüsikalisi ja keemilisi omadusi. Kirjeldada, kuidas raku koostismolekulid funktsioneerivad molekulraatasemel.

Konfiguratsioon:
Aatomite ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes.

Konformatisoon:
Ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid , mis tekivad molelukide vaba pöörluse tõttu ümber üksiksideme. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilseme konformatsiooni.

Biomolekulide ühinemine ja polümeeride stabiliseerimine :
Monomeerid ühinevad üksteisega kovalentsete sidemetega. Stabiliseerivad Londoni dispersioonijõud , dipool , vesiniksidemed , ioonsus ja hüdrofoobsus .

Londoni dispersioonijõud:
Väga nõrgad, lühiajalised külgetõmbe- tõukejõud . Ühe molekuli aatom + tõmbab enda poole teise molekuli aatomi elektropilve -. Kohe mõjuvad nende molekulide tõukejõud. Mitttepolaarsete piirkondade vahel.

Dipool jõud:
Polaarsete piirkondade vahel. Ühe molekuli + lõpp ja teise moelkuli – lõpp tõmbuvad.

Soolasillad:
Vastasnimeliselt laetud ioonide tõmbumine valgu molekulis.

Hüdrofoobsed ühendused :
Loomises osalevad molekulid, milles on ainult C ja H molekulid (mida rohkem neid aatomeid on seda hüdrofoobsem see molekul on). Ühinevad omavahel Londoni dispersioonijõududega ( mittepolaarne +mittepolaarne).

Polaarsed molekulid:
Kui molekulis on lisaks C ja H (polaatsed) aatomile mistahes aatom. Elusorganismis O, N, S.

Molekulidevaheliste jõudude tugevus, väheneb vasakult paremale:
Ioonsed-vesiniksidemed-dipool-Londoni disotsiatsioonijõud.

Funktsionaalsed rühmad:
Keemiliste reaktsioonide toimumise kohad. VAATA ÜLE!

Cis- ja trans- isomeerid :
Cis isomeer tekib, kui rühmad asuvad samal pool kaksiksidet. Trans isomeer tekib, kui rühmad asuvad kaksiksidemest vastaspool.

Keemilised sidemed. VAATA ÜLE!

Aminohapped :
Karboksüülhapete derivaadid (teatud ühendist tuletatud ), mis sisaldab funktsionaalsete rühmadena nii amino (-NH2) kui karboksüül (-COOH) rühmi. Looduses ca 300, inimesed 60. Inimeses esinevad aminohapped vabalt, peptiidides ja valkudes esinevas α-aminohapetena, põhiaminohapped.
Aminohapetes on α-süsinik ja neli asendajat: karboksüülrühm , α-süsinik, α- aminorühm , kõrvalahel (R).
Kõik on L-isomeerid ( aminohape asub vasakul), sest ensüümid lülitavad polüpeptiidahelasse vaid L-aminohappeid.

Aminohapete hiraalsus:
Hiraalse ehk asümeetrilise tsenri moodustab α-süsinik. Kõik asümeetrilised aminohapped on optiliselt aktiivsed.

Inimkeha aminohapete jaotamine:
Proteinogeensed aminohapped – valkude ehitusüksuseks, igale aminohappele vastab geneetilises koodis vähemalt üks koodon. Inimorganismis 20, erinevad üksteiseest R-grupi poolest.
Aproteinogeensed aminohapped – valkudes mitteesinevad, esinevad inimkehas vabalt või mittevalgulistes ühendites.

Aluselised aminohapped:
R-grupid on füsioloogilise pH (6.8-7.4) juures positiivselt laetud.

Happelised aminohapped:
R-grupid sisaldavad karboksüülrühma, mis on füsioloogilise pH juures negatiiivselt laetud.

Asendamatud aminohapped:
Aminohapped, mida organism ise ei sünteesi ja saab need toidust.

Aminohapete omadused:
Amfoteersed molekulid (aluseline+happeline rühm). Bipolaarsed ioonid (nii amoni kui karb . Rühm on laenguga). Teatud punktis pI (näitab aminoahpete funk . Rühmade aluselisi ja happelisi omadusi) neutraalsed. Kui pH pI, siis on aminohappe – laetud.
Aminohapepd lahustuvad polaarsete lahustistes (vesi, etanool ), ei lahustu apolaarsetes (benseen). Kõrge sulamistemperatuur (200C)

Aminohapete reaktsioonid:
Peptiidside – ühe aminohaooe karboksüülrühm ühineb teise amonihappe aminorühmaga, eraldub veemolekul ja tekib peptiidside.
Dekarboksüülimine – CO2 elimineerimine, mille käigus tekivad amiinid
Jne

Aminohapete biofuntksioonid:
Ehitusüksus (ensüümid, valgud , hormoonid), energeetiline funktisoon, eelühnedid biomolkeulide sünteesil

Peptiidid:
Koosnevad peptiidsidemega ühendatud aminohappe jääkidest (oligopeptiidid 2-20 aminohappejääki, polüpeptiidid 25-50 aminohappejääki, valk üle 50 aminohappejäägi. Funktsioonid: signaalmolekulid, antioksüdandid .

Valgud:
Biomakromolekulid, mis koosnevad ühest või mitmest polüpetpriidiahelast (üle 50 aminohappejäägi). Igal valgul on individulaane aminohappejääkide järjestus ja koosseis, millest sõltuvad nende keemilised/füüsikalised omadused, valkude struktuuritasemed, biofuntksioonid.
Aminohappejääkide vahel polüpeptiidis on kovalnetne peptiidside. Aktiivtsentrid ja sobiv konformatsioon ligandite ( ioon ,molekul,funk.rühm) sidumiseks – tagab valkude mitmekesisuse ja biofuntksiooni.

Valkude struktuurtasandid:
Primaarstruktuur – aminohapete kindel järjestus polüpeptiidis. Määrab ära valkude spetsiifilisuse (on aluseks biofuntksioonidele). Molekulaarhaigused (nt sirparkuline aneemia ), põhjustatud mõne aminohappe jäägi asendusest primaarstruktuuis
Sekundaarstruktuur – H-sidemete abil moodustunud ahela ruumiline struktuur. Põhinormid: α-heeliks – paremale pöörduv polüpeptiidahel, β-heeliks-volditud struktuur.
Tetsiaalstruktuur – aktiivne, funtksiooni täitev valk, tihe, kompaktne. Tänu selle tekivad looked, silmused, voldid. Stabiliseerivad soolasillad, vesiniksidemed, Rärühmade vahelised hüdrofoobsed ühendused. Palju nõrku sidemeid , kuna see ei nõua nii palju energiat ja seetõttu on see väga kiire ja spontaanne. Osalevad seostusvalgus (heat- shock ) ja ATP. Sellest alates täidavad valgud biofuntksioone.( Denaturatsioon – valkude kõrgema struktuuir muutumine, millega kaasneb võimetus täita biofuntksiooni NT: palavi, ei denaturiseerita inimese valke vaid batkertirakke)
Kvarsternaarstruktuur – Molekulis on 2 või rohkem tertsiaarstuktuuriga polüpeptiidahelat (sumbühikut). Seotud nii kovalnetserte kui mittekovalentsete sidemetega

Denaturatsioon:
Toimub, kui suure molekulmassiga valk dissotsieerub subühikuteks. Nõrkade siemete lõhkumine. Nt alkohol , happed ja alused, raskemetallid.

Renaturatsioon :
Täielikult denatureerunud valku ei saa renatureerida.

Protomeer:
Avaldunud bioaktiivsusega suure molekulmassiga funktsionaalosa. (nt Na-pump)

Valkude klassifikatsioon:
Füüsikaline/keemiline – vesilahustuvad , vees mittelahustuvad . Päritolu – loomsed , taimsed, bakteriaalsed , viirused. Paiknemine – membraanvalgus, tsütoplasma , mitokondrid jne.
Lihtvalgud – ainult aminohappe jäägid, mida eristatakse lahustuvuse ja konformatsiooni järgi: fibillaarsed ( niitjad , vesilahustumatud, vastupidavad hapetele, tugi ja kaitsefuntksioon, nt kollageen , elastiin), globulaarsed (albumiinid, globuliinid , enamus valke).
Liitvalgud – sisaldavad mitmevalguslist rühma

Valkude funtksioonid:
Metabolismi reguleerimine, vitamiinide/mineraalainete/hapniku transportimine, kudede ehitusüksused, närviimpulside edastamine (Na pump), varuained , energia, vere hüübimine.

Monomeer :
Väikese molekulmassiga aine, esineb polümeristasioonis.

Polümeer :
Kõrgmolekulaarsed ühendid, mille molekulid koosvenad kovalentsete sidemetega seotud struktuuriühikutest.

Ensüümid:
Biokatalüsaatorid, mis katalüüsivad spetsiifiliselt peaaegu kõiki reaktsioone organismis, neist sõltub molekulide muundumise kiirus ja suund. Liigitaktase lihtensüümid (ainult valguline osa) ja liitensüümid (valguline osa ja mittevalguline osa ehk kofaktor ) Alandavaad reaktsiooni energiat.

Ensüümied klassifiktasioon:
Oksüdoreduktaasid – redoksreaktsioonid. Transferaasid (rühmade ülekanne). Hüdrolaasid (kovalentsete sidemete lõhustamine). Lüaasid (C-C,C-O,C-N,C-S sidemete lõhustamine). Isomeraasid (molekulisiseste funktsionaalrühmade ülekanne, tekivad isomeerid). Ligaasid (karboksüülimine).

Ensüümide omadused:
Ensüümid kui valgud – korõgmolekulaarsed, hüdrofiilised, denaureeruvad, kristalliseeruvad .
Ensüümid kui katalüsaatorid – ei muuda reaktsiooni suunda, ei lõhustu reaktsiooni käigus.

Ensüümide eriomadused:
Toime spetsiifilisus (komplementaarsus), sõltub organismi hetkevajadusest, kõrge efektiivsus füsioloogilises keskkonnad ja madalal temperatuuril, katalüüsivad ühte kindlat substraati.

Koensüümid:
Madalmolekulaarsed orgaanimilised ühendid, tagavad aktiivse ensüümkatalüüsi. Paljud neist on vitamiinid . Klassifikatasioon: vesinikuaatmoite ülekandjad, rühmade ülekandjad.

Ensüümkatalüüsi etapid:
1. Substraat difundeerub ensüümi juurde.
2.Aktiivtsenter sobitub substraadiga, aktiivtsenter formeerub lõplikult substraadi lähenemisel.
3.Tekib ensüüm -substraat kompleks.
4.Ensüüm aktiveerub (sidemed pingestuvad)
5.Ensüümis peamiselt vesiniksidemer, eletrostaatilised ja hüdrofoobsed toimed annavad vaba energia.
6.Substraat muutub produktiks ja väljub ensüümi aktiivtsentrist
7.Ensüümi esilagne olek taastub .

Tegurid, mis mõjutvad ensüümkatalüüsi kiirust:
Ensüümi ja substraadi konsentratsioon , keskkonna temperatuur ja pH, kofaktori olemasolu ja konsentratsioon, ektivaatorid.

Ensüümide inhibeerimine:
Molekulid, mis ühinedes või toimides ensüümile takistavad ensüümreaktsiooni toimumist . Pöörduv ja pöördumatu. VAATA ÕISIST VIDEOD!

Vitamiinid:
Madalmolekulaarsed, bioaktiivsed orgaanilsied ained. Enamsti organism neid ise ei sünteesi, enamiku saame kätte toiduga, aga ka seedekulgla mikrofloora, vitamiinpreparaadid. Puudmine ppähjustab häireid metabolismis. Rasvlahustuvad (nt A,D,E) ja vesilahustuvad (B, N, U)

Hüpovitaminoos:
Nähud vitamiini puuduse korral.

Hüpervitaminoos :
Vitamiiniliigsus.

Avitavitaminoos:
Konkreetne haiguspilt, reeglina ühe vitamiini kestev puudumine.

Hemoglobiin :
Kvarternaarstruktuur tänu neljale valgu subühikule. Tetraeerne valk, kuna sisaldab 2α ja 2β subühikut. Seega koosneb Hg neljast valgust (globiinist) ja neljast heemist. Heem omakorda koosneb prtoporfüriinist. Stabiliseerivad: ioonsed sidemed, vesiniksidemed,kovalentsed sidemed, koordivatiivsed sidemed (üks partneritest annab mõlemad sideme elektronid, vaja nt hapnikuga siumisel). Ül hapniku siumine ja transport kudedesse.

.DOC Laadi alla originaalfail 5 lk · .doc · 38 allalaadimist

50 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.

~ 5 lehte Lehekülgede arv dokumendis

2014-11-12 Kuupäev, millal dokument üles laeti

38 laadimist Kokku alla laetud

0 arvamust Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid

hannagaborr Õppematerjali autor

1) Biokeemia põhiülesanne:
Kirjeldada raku koostsimolekulide struktuure, nende füüsikalisi ja keemilisi omadusi. Kirjeldada, kuidas raku koostismolekulid funktsioneerivad molekulraatasemel.
2) Konfiguratsioon:
Aatomite ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes.
3) Konformatisoon:
jne

Sarnased õppematerjalid

docx

BIOKEEMIA Mõisted

BIOKEEMIA Biokeemia kirjeldab, kuidas organism töötab kui „keemiline süsteem“ molekulaarsel tasandil ning pakub lahendusi: Kuidas „keemiline süsteem“ paremini töötaks (nt. toitumise biokeemilised alused) Kuidas diagnoosida probleeme ning neid ületada (täpse diagnoosi tagamine, haiguste põhjuste väljaselgitamine) Kuidas ravida (haiguste kulu prognoosimine, sobiva ravi määramine, ravitulemuste hindamine) Konfiguratsioon – aatomite või aatomgruppide ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes  Orgaaniliste ühendite mittetasapinnalisus on tingitud:  C-aatomi sp 3 hübridisatsioonist  Aatomitevahelistest interaktsioonidest molekulis  Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole s

Biokeemia

pdf

Biokeemia I test

LIISI KINK 1 BIOKEEMIA test I Vastatud 2012 aasta kordamisküsimustele, mis võetud bioorgaanilise keemia kodulehelt. Vastused on leitud N. Sameli loenguslaididelt, M. Kreeni ja T. Randla koostatud ,,Biokeemia õppematerjal" I, II, III ja IV osadest ning kasutades internetti. Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED

Biokeemia

docx

BIOKEEMIA KORDAMISKÜSIMUSED

BIOKEEMIA KORDAMISKÜSIMUSED I osa I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS. VESI JA VESILAHUSED. (Õpik lk 3- 32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Looduses leidub 90 keemilist elementi. Kõige suurema osa 98%- moodustavad H(vesinik), O(hapnik) ja C(süsinik). Inimese organismi kõigist aatomitest moodustavad 99% H,O,C,N,P,S. Just need elemendid on sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid. ELEMENT % Vesinik 63 Hapnik 25,5 Süsinik 9,5 Lämmastik 1,4 Bioelemendid moodustavad erinevaid molekule, need biomolekulid jagunevad nelja klassi: 1. Valgud ehk proteiinid 2. Nukleiinhapped (DNA,RNA) 3. Süsivesikud ehk suhkrud 4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude s?

Biokeemia

pdf

Biokeemia I testiks

© MIHKEL HEINMAA, kevad 2010 BIOKEEMIA | I TESTIKS | Mihkel Heinmaa YAGB22 | TTÜ | veebruar 2010 I BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid: H, O, C, N + P, S moodustavad üle 99% kõikidest aatomitest inimekehas. H, O, C, N on nii sobivad elukeemiale, kuna neil on võime moodustada kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamise teel. Bioloogilised makromolekulid: valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid. Kovalentsete sidemete abil lihtsatest molekulidest konstrueeritud biomolekul.

Biokeemia

docx

Biokeemia Eksami kordamine

I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS. VESI JA VESILAHUSED. (Õpik lk 3-32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Bioelemendid: O, H, C, N, P, S. Moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Elemendid on molekulide tekitamiseks sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamisega. Biomolekulid: Valgud (ehk proteiinid, hargnemata biopolümeerid, koosnevad 20 aminohappest, moodustavad ensüümid (lipaas),retseptorid(insuliini retseptor); Nukleiinhapped (hargnemata biopolümeerid, monomeerideks nukleotiidid (dna, rna)); Süsivesikud (ehk karbohüdraadid, monomeerideks monosahhariidid, nendest tekivad polüsahhariidid mis on seotud glükosiidsidemetega; olulised energiaallikad, osalevad ka rakk-rakk äratundmisprotsessides); Lipiidid (ei moodusta polümeere!; võimelised moodustama suuri struktuure, kuid monomeerid on ühendatud nõrkade jõududega; oluline roll energiaallikana, signaalmolekulidena). Biopolümeer valgud, nukleiinhapped, süsivesikud. 2.

Biokeemia

docx

biokeemia EKSAM

Hapnikul on tugevamad mittemetallilised omadused kui vesinikul, seega tõmbab ühiseid elektronpaare tugevamini enda poole. Seetõttu hapniku aatomil väike negatiivne osalaeng ja vesiniku aatomitel väike positiivne laeng. o KNO3 lahustamisel vees lahus jahtub, sest tahke aine lahustumisel vees esineb osakestevaheliste sidemete katkemine lahustuva tahke aine kristallis, millega kaasneb soojuse neeldumine (endotermiline protsess) 1 Veterinaarse biokeemia I eksamiteemad KORDAMINE o NaOH lahustamisel vees lahus soojeneb, sest aine lahustamisel vees seostuvad aineosakesed vee molekulidega ehk hüdraatuvad. Nii kaasneb selle protsessiga soojuse eraldumine (eksotermiline protsess) LAHUSTE KONTSENTRATSIOONIDE- (lahustunud aine hulk, mis sisaldub lahuse kindlas kaalulises hulgas) VÄLJENDUSVIISID o Massikontsentratsioon (kg/m3) o Protsendiline kontsentratsioon- lahustunud aine kaal

Biokeemia

doc

Biokeemia mõisteid ja termineid

Kontrolli, kas tead järgmiseid mõisteid ja termineid I 1. Kas oskad nimetada kõiki loengus loetletuid funktsionaalrühmi 2. Kas oskad nimetada eesliiteid, mida kasutatakse sageli biokeemiliste suuruste iseloomustamisel 3. Kas oskad ära tunda D ja L isomeere, R ja S isomeere Hüdrofiilne – suures osas polaarsete või iooniliste rühmadega ühend, moodustab veega sidemeid. Hüdrofoobne – suures osas mittepolaarsete rühmadega molekul, ei ole veega olulist vastastikmõju. Amfipaatne – molekul, millel on eristatavad hüdrofiilsed ja hüdrofoobsed osad. Elektronegatiivsus – aatomi võimekus endaga elektrone liita (madala elektronegatiivsusega aatom loovutab kergelt oma elektronid). Vesinikside – keemiline side, mis moodustub liigsete elektronidega (- laeng või osalaeng) elektronegatiivse aatomi ning vaba orbitaaliga (kasvõi osaliselt, st + osalaeng) vesiniku aatomi vahel (seotud omakorda elektronegatiivse aatomiga, mis tõmbab temalt elektrone eemale). Van

Biokeemia

docx

Molekulaar - ja rakubioloogia I kontrolltöö kordamisküsimused

1. Aminohapped nende liigitamine, polaarsed vs mittepolaarsed, kõrvalahelate tüübid Aluselised: Lüsiin, Arginiin, Histidiin. Happelised: Aspartaat, Glutamaat. Hüdrofoobsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Metioniin, Isoleoutsiin, Fenüülalaniin, Trüptofaan, Tyrosiin. Hüdrofiilsed: Arginiin, Lüsiin, Aspargiin, Glutamaat, Proliin, Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Valemid Hüdrofiilsed aminohapped Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped 3. Peptiidside, C-ja N-terminus Peptiidside - kovalentne amiidside aminohapete vahel. Valkude primaarstruktuuri alus. Kondensatsioonireaktsioon, eraldub vesi. . Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile. Tagab ka peptiidsideme pikk

Molekulaar - ja rakubioloogia loengud

Rohkem sarnaseid