BIOKEEMIA Biokeemia kirjeldab, kuidas organism töötab kui „keemiline süsteem“ molekulaarsel tasandil ning pakub lahendusi: Kuidas „keemiline süsteem“ paremini töötaks (nt. toitumise biokeemilised alused) Kuidas diagnoosida probleeme ning neid ületada (täpse diagnoosi tagamine, haiguste põhjuste väljaselgitamine) Kuidas ravida (haiguste kulu prognoosimine, sobiva ravi määramine, ravitulemuste hindamine) Konfiguratsioon – aatomite või aatomgruppide ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes Orgaaniliste ühendite mittetasapinnalisus on tingitud: C-aatomi sp 3 hübridisatsioonist Aatomitevahelistest interaktsioonidest molekulis Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole s
Kontrolli, kas tead järgmiseid mõisteid ja termineid I 1. Kas oskad nimetada kõiki loengus loetletuid funktsionaalrühmi 2. Kas oskad nimetada eesliiteid, mida kasutatakse sageli biokeemiliste suuruste iseloomustamisel 3. Kas oskad ära tunda D ja L isomeere, R ja S isomeere Hüdrofiilne – suures osas polaarsete või iooniliste rühmadega ühend, moodustab veega sidemeid. Hüdrofoobne – suures osas mittepolaarsete rühmadega molekul, ei ole veega olulist vastastikmõju. Amfipaatne – molekul, millel on eristatavad hüdrofiilsed ja hüdrofoobsed osad. Elektronegatiivsus – aatomi võimekus endaga elektrone liita (madala elektronegatiivsusega aatom loovutab kergelt oma elektronid). Vesinikside – keemiline side, mis moodustub liigsete elektronidega (- laeng või osalaeng) elektronegatiivse aatomi ning vaba orbitaaliga (kasvõi osaliselt, st + osalaeng) vesiniku aatomi vahel (seotud omakorda elektronegatiivse aatomiga, mis tõmbab temalt elektrone eemale). Van
1. Aminohapped nende liigitamine, polaarsed vs mittepolaarsed, kõrvalahelate tüübid Aluselised: Lüsiin, Arginiin, Histidiin. Happelised: Aspartaat, Glutamaat. Hüdrofoobsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Metioniin, Isoleoutsiin, Fenüülalaniin, Trüptofaan, Tyrosiin. Hüdrofiilsed: Arginiin, Lüsiin, Aspargiin, Glutamaat, Proliin, Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Valemid Hüdrofiilsed aminohapped Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped 3. Peptiidside, C-ja N-terminus Peptiidside - kovalentne amiidside aminohapete vahel. Valkude primaarstruktuuri alus. Kondensatsioonireaktsioon, eraldub vesi. . Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile. Tagab ka peptiidsideme pikk
BIOKEEMIA KORDAMISKÜSIMUSED I osa I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS. VESI JA VESILAHUSED. (Õpik lk 3- 32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Looduses leidub 90 keemilist elementi. Kõige suurema osa 98%- moodustavad H(vesinik), O(hapnik) ja C(süsinik). Inimese organismi kõigist aatomitest moodustavad 99% H,O,C,N,P,S. Just need elemendid on sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid. ELEMENT % Vesinik 63 Hapnik 25,5 Süsinik 9,5 Lämmastik 1,4 Bioelemendid moodustavad erinevaid molekule, need biomolekulid jagunevad nelja klassi: 1. Valgud ehk proteiinid 2. Nukleiinhapped (DNA,RNA) 3. Süsivesikud ehk suhkrud 4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude s�
LIISI KINK 1 BIOKEEMIA test I Vastatud 2012 aasta kordamisküsimustele, mis võetud bioorgaanilise keemia kodulehelt. Vastused on leitud N. Sameli loenguslaididelt, M. Kreeni ja T. Randla koostatud ,,Biokeemia õppematerjal" I, II, III ja IV osadest ning kasutades internetti. Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED
I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS. VESI JA VESILAHUSED. (Õpik lk 3-32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Bioelemendid: O, H, C, N, P, S. Moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Elemendid on molekulide tekitamiseks sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamisega. Biomolekulid: Valgud (ehk proteiinid, hargnemata biopolümeerid, koosnevad 20 aminohappest, moodustavad ensüümid (lipaas),retseptorid(insuliini retseptor); Nukleiinhapped (hargnemata biopolümeerid, monomeerideks nukleotiidid (dna, rna)); Süsivesikud (ehk karbohüdraadid, monomeerideks monosahhariidid, nendest tekivad polüsahhariidid mis on seotud glükosiidsidemetega; olulised energiaallikad, osalevad ka rakk-rakk äratundmisprotsessides); Lipiidid (ei moodusta polümeere!; võimelised moodustama suuri struktuure, kuid monomeerid on ühendatud nõrkade jõududega; oluline roll energiaallikana, signaalmolekulidena). Biopolümeer valgud, nukleiinhapped, süsivesikud. 2.
© MIHKEL HEINMAA, kevad 2010 BIOKEEMIA | I TESTIKS | Mihkel Heinmaa YAGB22 | TTÜ | veebruar 2010 I BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid: H, O, C, N + P, S moodustavad üle 99% kõikidest aatomitest inimekehas. H, O, C, N on nii sobivad elukeemiale, kuna neil on võime moodustada kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamise teel. Bioloogilised makromolekulid: valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid. Kovalentsete sidemete abil lihtsatest molekulidest konstrueeritud biomolekul.
VALKUDE STRUKTUUR Aminohapped: -Kõik kodeeritud aminohapped on - aminohapped Kõik kodeeritud aminohapped on L- aminohapped -Valkude järjestuses saab eristada N- ja C- terminust- vastavalt amonohapete paiknemisele järjestuses -Kõik kodeeritud aminohapped on L-optilises isovormis -Aminohappeid iseloomustab spetsiifiline pH väärtus, mille juures ta ei ole laetud pI, isoelektriline punkt Hüdrofiilsed aminohapped Figure 3-2 Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped Peptiidside- tagab valkude primaarstruktuuri Moodustub kondensatsioonireaktsiooni käigus -oligopeptiidid -polüpeptiidid Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile Resonantsefekt tagab ka peptiidsideme pikkuse 1,33A (vs.1,45A) Tänu resonantsile on peptiidside jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- - pööre Peptiidside on keemiliselt vähereaktiivne- s
Kõik kommentaarid