G Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNA koodonile vastava aminohappe. H Ribosoomi siseneb järgmine (kolmas) tRNA, mis seostub komplementaarselt mRNA-ga ja toob endaga kaasa uue aminohappe. I Ribosoomis, kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse ensüümide kaasabil jälle peptiidside. Kolmest aminohappest moodustunud tripeptiid jääb viimasena sisenenud tRNA molekuli külge. J Protsess kestab stoppkoodoni saabumiseni.
B Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNA koodonile vastava aminohappe. C Ribosoomi siseneb järgmine (kolmas) tRNA, mis seostub komplementaarselt mRNA-ga ja toob endaga kaasa uue aminohappe. I Ribosoomis, kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse ensüümide kaasabil jälle peptiidside. Kolmest aminohappest moodustunud tripeptiid jääb viimasena sisenenud tRNA molekuli külge. J Protsess kestab stoppkoodoni saabumiseni.
Peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. Osalise kaksiksideme esin. Ting. Om. Puhas kaksikside C ja O vahel võimaldab vaba pöörlemist ümber C-N sideme, kuid mitte juhul kui on C=N 6. Peptiidid mõiste, nimetuste kujunemine. Peptiidid on molekulid, mis koosnevad peptiidsidemete abil ühendatud 2 või enamast aminohappest. Neid ühikuid nim aminohappejääkideks. Sõltuvalt jääkide arvust tuleb ka nimetus nagu 2 jäägiga dipeptiid, 3 tripeptiid ja suuremate jääkide arvu puhul 12-20 oligopeptiid ja 20-10000 polüpeptiid ja peala 10000 juba valk.
3 G Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul, tuues endaga kaasa järgmisele mRNA koodonile vastava aminohappe. 5 H Ribosoomi siseneb järgmine (kolmas) tRNA, mis seostub komplementaarselt mRNA-ga ja toob endaga kaasa uue aminohappe. 7 I Ribosoomis, kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahele sünteesitakse ensüümide kaasabil jälle peptiidside. Kolmest aminohappest moodustunud tripeptiid jääb viimasena sisenenud tRNA molekuli külge. 8 J Protsess kestab stoppkoodoni saabumiseni.
*Meie organismis on tuhandeid erinevaid valke. Valkude erinevad omadused tulenevad: a) pepsiidsidemete järjestusest ja hulgast b) fosfolipiidide järjestusest ja hulgast c) aminohapete järjestusest ja hulgast d) ensüümide järjestusest ja hulgast *Monosahhariidide hulka ei kuulu : a) fruktoos b) laktoos c) glükoos d) galaktoos *Heksooside hulka ei kuulu: a) fruktoos b) riboos c) glükoos d) galaktoos *Reastage molekulmassi kasvu järjekorras : 1)Vesi 2)Aminohape 3)Tripeptiid 4)Polüpeptiid *Reastage molekulmassi kasvu järjekorras: 1)Vesi 2)Glükoos 3)Sahharoos 4)Tärklis *Lõpetage definitsioon. Biokeemia on teadushari, mis uurib elusorganismide keemilist koostist ja nendes toimuvaid keemilisi protsesse. *Lõpetage definitsioon : Spordibiokeemia on teadusharu, mis uurib organismis kehaliste harjutuste ajal ning nende järgselt kulgevaid keemilisi protsesse ning organismi kehaliste harjutustega kohanemise keemilisi aluseid. Spordibiokeemiat võib samal
kuumutamisel Molekulid võtavad mitmeid sobivaid konformatsioone (vajalikud füsioloogiliste funktsioonide täitmiseks) Peptiidid –koosnevad peptiidsidemega ühendatud aminohappe jääkidest, endorfiin on peptiid, peptiidsed ravimid nagu nt penitsilliin. Oligopeptiidid (2-20 aminohappejääki) Polüpeptiidid (25-50 aminohappejääki) Üle 50 aminohappejäägi sisaldavat polüpeptiidi nimetatakse valguks- Vastavalt aminohappejääkide sisaldusele: Dipeptiid, Tripeptiid, Tetrapeptiid Jne Igas peptiidis on ahela ühes otsas vaba aminorühm (peptiidis N-terminus) ja teises otsas karboksüülrühm (peptiidis C-terminus), nimetuse andmist ja AH-jääkide nummerdamist alustatakse N- terminaalsest aminorühmast. PEPTIID JA PEPTIIDI KOVALENTNE „TÜVI“ C-N side on konjugeerunud, see takistab vaba pöörlemist peptiidsideme ümber Side on kovalentne, peptiidsidemes osalev C aatomi on sp2 hübridiseerunud (1 kaksikside),
Moodustunud kahest aminohappest koosnev ühend vabaneb initsaator-tRNA-st ja jääb viimasena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta initsiaator-tRNA väljub ribosoomist. Siis liigub tRNA koos temaga seostunud mRNA molekuliga ribosoomi suhtes edasi. Kui järgmine tRNA on mRNA koodoniga komplemetaarselt paardunud siis sünteesitakse tRNA molekulide otste küljes olevate aminohapete vahele jällegi peptiidside. Moodustnunud kolmest aminohappejäägist koosneb ühend (tripeptiid) jääb ribosoomi viimasena sisenenud tRNA molekuli külge ja aminohappeta tRNA väljub ribosoomist. Protsess kestab kuni järg jõuab stoppkoodonini. Initsiaator tRNA-tRNA mol, mis ühineb initsiaatorkoodoniga. Antikoodon-tRNA mol pealingu kolm nukleotiidi mis on komplementaarsed mRNA koodoniga Plüsoom-mRNAga seotud ribosoomide kogum koos nendes talitlevate tRNA molekulide ja ensüümidega
4. tRNA molekulide aminohapete vahele sünteesitakse peptiidside ensüümide abil. 5. moodustunud kahest aminohappest koosnev ühend (dipeptiid) vabaneb initsiaator- tRNA-st ning jääb viimasena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta tRNA väljub ribosoomist. 6. tRNA nihkub koos temaga seotud mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi. Uus tRNA pääseb ribosoomi, seostub komplementaarselt, aminohapete vahele sünteesitakse jälle 14 peptiidside. Tripeptiid jääb viimasena sisenenud tRNA molekuli külge, aminohappeta tRNA väljub. 7. Protsess kestab seni, kuni järg jõuab stoppkoodonini. Viimasele ei vasta ühtegi tRNA molekuli antikoodon. Stoppkoodoniga seostub ensüüm, mis lahutab translatsioonis osalenud komponendid: ribosoomist vabanevad tRNA, mRNA ja sünteesitud valk. Translatsioon on universaalne protsess. Valgu sünteesi regulatsiooni võimalused:
misel. P.S. TRÜKIVIGA: peab olema ,,estagar" 13 13. VALGUD (LK 108109) 1. Happeline: asparagiinhape Aluselised: lüsiin, histidiin Neutraalsed: isoleutsiin, seriin, glutamiin 2. Hüdroksüülrühma sisaldavad seriin, treoniin ja türosiin; kõige rohkem lämmastikku sisaldab arginiin 32%. 3. Esitatud on tripeptiid, mille vesilahus on neutraalne; koosneb isoleutsiini, metioniini ja glütsiini jääkidest; peptiidi moodustumisel eraldub kaks vee molekuli. 4. Aspartaami täielikul hüdrolüüsil moodustuvad asparagiinhape ja fenüülalaniin. Aspartaami molekuli laeng on happelises keskkonnas positiivne, aluselises negatiivne. O H O H O H O H3 C 5. A
· Pöörlemine ümber sideme on takistatud · Pikkus 1,32 Å, mis on üksik- ja kaksiksideme vahel · Puudub laeng. III. VALGU STRUKTUUR, ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL. (Õpik lk 45-58) 1. Üldine iseloomustus molekulide suurus, makrostruktuur, mono- ja oligomeerse valgu mõiste. Peptiid on molekul, mis koosneb kahest või enamast aminohappejäägist, mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Sõltuvalt jääkide arvust nimetatakse peptiide: 2 jääki dipeptiid 3 jääki tripeptiid 12-20 jääki oligopeptiid 20 -100 jääki polüpeptiid >100 jääki Mr>10 000, valk Valgud koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelast: Monomeerne valk üks polüpeptiidahel; Multimeernevalk mitu polüpeptiidahelat 2. Lihtvalgud ja konjugeeritud e. liitvalgud mõisted, liitvalkude prosteetilised rühmad. Lihtvalgud koosnevad ainult aminohapetest Liitvalgud sisaldavad lisaks mitteaminohappelist osa:
4. tRNA molekulide aminohapete vahele sünteesitakse peptiidside ensüümide abil. 5. moodustunud kahest aminohappest koosnev ühend (dipeptiid) vabaneb initsiaator-tRNA-st ning jääb viimasena ribosoomi sisenenud tRNA molekuli külge. Aminohappeta tRNA väljub ribosoomist. 6. tRNA nihkub koos temaga seotud mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi. Uus tRNA pääseb ribosoomi, seostub komplementaarselt, aminohapete vahele sünteesitakse jälle peptiidside. Tripeptiid jääb viimasena sisenenud tRNA molekuli külge, aminohappeta tRNA väljub. 7. Protsess kestab seni, kuni järg jõuab stoppkoodonini. Viimasele ei vasta ühtegi tRNA molekuli antikoodon. Stoppkoodoniga seostub ensüüm, mis lahutab translatsioonis osalenud komponendid: ribosoomist vabanevad tRNA, mRNA ja sünteesitud valk. Translatsioon on universaalne protsess. Valgu sünteesi regulatsiooni võimalused:
Peptiidid - nende ehitus ja liigitus. Ehitus:Koosnevad peptiidsidemega seostunud aminohappejääkidest. Peptiidide molekulides on eriti oluline aminohapete ühinemise järjekord. Liigitus: -Oligopeptiidid(2-20 aminohappejääki) -Polüpeptidid (25-50 aminohappejääki) -üle 50 aminohappejäägi sisaldavatpolüpeptiidi nm juba valguk. -Vastavalt aminohappejääkide sisaldusele: -Dipeptiid -Tripeptiid -tetrapeptiid jne Aminohapete ja peptiidide biofunktsioonid ja tähtsus organismis. Aminohapped-Ehitusüksus-ensüümid,valgud, hormoonid. -Energeetiline funktsioon -Eelühendid paljude biomolekulide sünteesil(nt:hormoonid, süsivesikud) Tähtsus: DNA sisaldab elu koodi, aminohapped aga omakorda väljendavad seda koodi.
aminohapete oksüdaas, uraatoksüdaas, lutsiferaas (viimane esineb jaanimardika vastsetel e. 'jaaniussidel' ning põhjustab helendumist). Erinevates kudedes võib peroksüsoomide ensüümkomplekt erineda, kuid kindlasti sisaldavad peroksüsoomid katalaasi, mis lagundab tekkivat vesinikperoksiidi. Ensüümide import peroksüsoomi. Peroksüsoomides vajaminevad ensüümid korjatakse kokku tsütoplasmast. Äratundmissignaaliks on tripeptiid Ser- Lys-Leu. Peroksüsoomide funktsioneerimise häiretest tingitud haigus (Zellwegeri sündroom). Neil haigetel on aju, maksa ning neerude talitluse häired ning nad surevad varsti peale sündi. Üks selle haiguse vormidest on tingitud mutatsioonist peroksüsoomi membraanivalku määravas geenis, mis ei võimalda ensüüme korralikult importida. Selle tulemusel nende patsientide peroksüsoomides pole peaaegu üldse vajalikke ensüüme ning tagajärjeks on raske ainevahetuse häire.
Peroksüsoomides esineb mitmeid oksüdatiivseid ensüüme: D-aminohapete oksüdaas, uraatoksüdaas, lutsiferaas (viimane esineb jaanimardika vastsetel e. 'jaaniussidel' ning põhjustab helendumist). Erinevates kudedes võib peroksüsoomide ensüümkomplekt erineda, kuid kindlasti sisaldavad peroksüsoomid katalaasi, mis lagundab tekkivat vesinikperoksiidi. Ensüümide import peroksüsoomi. Peroksüsoomides vajaminevad ensüümid korjatakse kokku tsütoplasmast. Äratundmissignaaliks on tripeptiid Ser- Lys-Leu. Peroksüsoomide funktsioneerimise häiretest tingitud haigus (Zellwegeri sündroom). Neil haigetel on aju, maksa ning neerude talitluse häired ning nad surevad varsti peale sündi. Üks selle haiguse vormidest on tingitud mutatsioonist peroksüsoomi membraanivalku määravas geenis, mis ei võimalda ensüüme korralikult importida. Selle tulemusel nende patsientide peroksüsoomides pole peaaegu üldse vajalikke ensüüme ning tagajärjeks on raske ainevahetuse häire.
vereringes esinevad toksilised ühendid (alkohol, formaldehüüd, aromaatsed ühendid, ravimid) vesinikperoksiidi kasutamisega näiteks peroksüdaaside poolt. 170. Kuidas peroksüsomaalsed valgud liiguvad tsütosoolist peroksüsoomidesse? Kuidas satuvad ensüümid peroksüsoomidesse? Need ei satu sinna mitte Golgi kompleksi kaudu, nagu lüsosomaalsed ensüümid, vaid peroksüsoomides vajaminevad ensüümid korjatakse kokku tsütoplasmast. Äratundmissignaaliks on siin tripeptiid Ser-Lys-Leu (SKL). Kui selline järjestus eksperimentaalselt mingile valgule lisada, siis satub ta peroksüsoomi. 171. Kirjeldage peroksüsoomide funktsioneerimise häiretega kaasnevaid haigusi inimesel Zellwegeri sündroom on tingitud ensüümide peroksüsoomidesse impordi häirest. Neil haigetel on aju, maksa ning neerude talitluse häired ning nad surevad varsti peale sündi. Üks selle haiguse vormidest on tingitud mutatsioonist peroksüsoomi
konverteerib seemnete lipiidide koostises olevaid rasvhappeid suhkruteks, mida on noore taime kasvuks vaja. Kuna selline lipiididest suhkrute tegemine käib nn. glüoksülaat-tsükli kaudu, siis vastavaid peroksüsoome nimetatakse glüoksüsoomideks. Ensüümid ei satu pürokspsoomi mitte Golgi kompleksi kaudu, nagu lüsosomaalsed ensüümid, vaid peroksüsoomides vajaminevad ensüümid korjatakse kokku tsütoplasmast. Äratundmissignaaliks on siin tripeptiid Ser- Lys-Leu (SKL). Zellwegeri sündroom on tingitud ensüümide peroksüsoomidesse impordi häirest. Neil haigetel on aju, maksa ning neerude talitluse häired ning nad surevad varsti peale sündi. Üks selle haiguse vormidest on tingitud mutatsioonist peroksüsoomi membraanivalku määravas geenis, mis ei võimalda ensüüme korralikult importida. Tagajärjeks on raske ainevahetuse häire. X-liiteline adrenoleukodüstroofia (ALD). Selle haiguse puhul puudub peroksüsoomidest üks
esinevad toksilised ühendid (alkohol, formaldehüüd, aromaatsed ühendid, ravimid) vesinikperoksiidi kasutamisega näiteks peroksüdaaside poolt. 6.)Kuidas peroksüsomaalsed valgud liiguvad tsütosoolist peroksüsoomidesse? Kuidas satuvad ensüümid peroksüsoomidesse? Need ei satu sinna mitte Golgi kompleksi kaudu, nagu lüsosomaalsed ensüümid, vaid peroksüsoomides vajaminevad ensüümid korjatakse kokku tsütoplasmast. Äratundmissignaaliks on siin tripeptiid Ser- Lys-Leu (SKL). Kui selline järjestus eksperimentaalselt mingile valgule lisada, siis satub ta peroksüsoomi. 7.)Kirjeldage peroksüsoomide funktsioneerimise häiretega kaasnevaid haigusi inimesel. Zellwegeri sündroom on tingitud ensüümide peroksüsoomidesse impordi häirest. Neil haigetel on aju, maksa ning neerude talitluse häired ning nad surevad varsti peale sündi. Üks selle haiguse vormidest on tingitud mutatsioonist peroksüsoomi membraanivalku määravas
redoks-süsteem NAD/NADH. N AD H O Redoksreaktsioonid (oksüdatsioon-reduktsioon) toi- E ta n a a l CH3 C H ( a ts e e ta ld e h ü ü d ) muvad ka tioolrühma omavate biomolekulide (aminohape tsüsteiin, tripeptiid glutatioon, lipoehape jne (vt r.9)) osalusel. Seega töötavad need biomolekulid inimorga- T süsteiin (2 m olekuli) nismis redokssüsteemidena (nt tsüsteiin/tsüstiin) osaledes N H2 NH2 dehüdrogeenimises. HOOC C H CH 2 S H HOOC CH CH2 SH
Nad võivad olla vabastatud paljude raku- tüüpide poolt. Mõned kemokiinid osalevad lümfotsüütide arengus ja migratsioonis ning angiogeneesis (uute veresoonte kasv). Kemokiinil on kaks sidumiskohta: spetsiaalne sidumiskoht kemokiini retseptori tarvis ning kinnitumaks endoteelile (suhkruahelate kaudu) Kemokiinid jagunevad nelja perekonda vastavalt konserveerunud tsüsteiini (C) jäägile: CC CXC XC CX3C (=CXXXC) * X on aminohape (tavaliselt tripeptiid). Aminohappeline järjestus seab kõik kemokiinid sugulusse. Erinevad perekonnad interakteeruvad erinevate retseptoritega, seega on ka nende toime spesiifiline. Nende perekondadele vastavad retseptorid: CCR 1-9, CXCR 1-6 jne. Retseptor paikneb leukotsüütide pinnal. Kõikide nende retseptorid on integraalsed (trans)membraansed proteiinid, mis koosnevad seitsmest membraani läbivast heeliksist (segmentidest).
annaabi.ee 
