(k-1 >> k2) Sellisel juhul on reaktsiooni esimene aste tasakaalus ja me saame [ES] avaldada reaktsiooni [E] + [S] [ES] dissotsiatsioonikonstandi Ks kaudu Ks = [E][S]/[ES] ja [ES] = [E][S]/Ks Sellist lähenemist kasutasid aastal 1913 ka kaasaegse ensümoloogia rajajateks peetavad Leonor Michaelis ja Maud Menten Kuna vaba ensüümi kontsentratsioon [E] ei ole teada siis tuleb see asendada kogu ensüümi kontsentratsiooni [E]t kaudu Kuna ensüüm saab olla kas vaba või kompleksis substraadiga, siis kehtib seos [E]t = [E] + [ES] ja [E] = [E]t - [ES] Michaelis-Menteni võrrandi tuletamine kiire tasakaalu eeldusel, II Peale mõningast algebrad saame lõpptulemuseks: V = k2 [E]t [S]/(Ks + [S]) Võrrand kirjeldab produkti moodustumise kiiruse sõltuvust substraadi kontsentratsioonist, [E]t, k2 ja Ks on konstandid Võrrandi rakandatavuse eeldusteks on: 1. V on ensüümkatalüüsitava reaktsiooni algkiirus, s.t. reaktsiooni kiirus olukorras, kus produkti moodustumine ajas on lineaarne
[L] [L] 1 [ P ] [ L] kd = [ L] + 1 Kd ¿ = = ; Y= [ L ]+ K d K a [ PL ] k a Ka 4. Selgitage kooperatiivse seostumise olemust. Kooperatiivsus – allosteriliste efektide vorm, mille käigus ühe ligandi seostumine retseptoriga/substraadiga muudab teiste retseptorite/substraatide afiinsust ligandi suhtes. Skemaatiliselt: Ligand + multimeerse valgu üks subühik → teise subühiku afiinsuse muutus ligandi suhtes. Nt.hemoglobiin on võimeline seostuda 4 hapnikuga. Ühe hapniku seostumine muudab selle konformatsiooni ja teiste saitide afiinsust. 4.1 Kuidas kirjeldatakse kvantitatiivselt kooperatiivset seostumist? Kirjeldatakse Hilli võrrandiga
o molekulmassil (geelfiltratsioon), o hüdrofoobsusel (pööratud faasi kromatograafia), o ioniseeritusel (ioonvahetuskromatograafia) , o adsorptsioonil (adsorptsioon-kromatograafia). HPLC ehk kõrgsurve vedelikkromatograafia, paberkromatograafia, kromatograafia õhukesel kihil. Radioaktiivsuse kasutamine ensüümreaktsioonide jälgimiseks: Aktiivsuse määramise radioaktiivselt märgistatud substraadiga: 1. Ensümaatiline reaktsioon: 2. Reaktsiooni peatamine ning P* ja S* lahutamine (kromatograafia, sadestamine, ekstraktsioon jt.) 3. Radioaktiivsuse mõõtmine ja produkti hulga arvutamine Eelised: · Kõige tundlikum meetod, võimalik on määrata produkti koguses10-18-10-17 mooli (umbes 6-7 suurusjärku tundlikum kui spektrofotomeetria). Seetõttu kasutatakse laialdaselt kliinilistes analüüsides, farmakoloogias ja rakubioloogias.
temperatuuriga Allosteeriline ensüüm- Inhibiitorid- ained, mis võimaldavad vähendada reaktsiooni kiirust (pidurdavad reaktsiooni) · Konkureeriv inhibiitor (max kiirus jääb samaks) · Mittekonkureeriv inhibiitor (max kiirus väheneb) Võtmeensüüm- määrab ära reaktsioonide jada (ainevahetusraja) effektiivsuse/ intensiivsuse Isoensüümid- erinevad valgud, mis katalüüsivad samu reaktsioone ühe ja sama substraadiga (geneetilise päritoluga)- aitavad täpselt diagnoosida. ENSÜÜMIDE AKTIIVTSENTRID · Ensüümi aktiivtsenter on ensüümi pinnaala, mis seob substraadi (ja kofaktori selle olemasolul): · Aktiivtsentris asuvad aminohappejäägid, mis loovad substraadiga nõrku sidemeid (vesiniksidemed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised vastaktoimed), harva esinevad kovalentsed või kooperatiivsed sidemed · Neid aminohappejääke kutsutakse katalüütilisteks rühmadeks
(2100-2150) Liigid (valgud): Lihtensüüm(lihtvalk) ainult aminohj; Liitensüümid(liitvalk) aminohj + koeensüüm-vitamiin. Ensüümi molekul on hiigelsuur. Substaat on aine, mida ensüüm mõjutab. Ensüümi molekul:- (aktiivtsenter)-(regulatoorne tsenter)- Substraadi molekul: - Organismis on temp madalad, ainete kontsentratsioonid tühised. Reaktsioonid toimuvad väga kiiresti tänu ensüümidele. Ensüümis aktiivtsenter haakub substraadiga struktuuri sobivuse tõttu. Reaktsiooni energeetiline barjäär alaneb, reaktsioon kiireneb. Toime spetsiifiline. Toodetakse raku ribosoomides. Häired: piimasuhkru talumatus; pigmentatsioonihäired; vere hüübimatus. 2-Hormoonid Hormoonid on bioaktiivsed ühendid, mida sisenõrenäärmed sünteesivad kesknärvisüsteemi kontrolli all ja mis reguleerivad ainevahetust. Hormoone iseloomustab: ülisuur aktiivsus; sünteesi kontrollitakse negatiivse tagasiside meetodil;
normaalsele substraadile ja konkureerib sellega samasse trsentrisse sidumise pärast. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Mittekonkurentne inhibiitor- seonduvad mitte aktiivtsentrisse vaid kuhugi mujale, aga mõjutavad sellega ensümaatilist aktiivsust. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Ebakonkurentne inhibiitor- sarnanevad mittekonkurentse inhibiitoriga, ent seonduvad ainult ES kompleksiga. ENSÜÜMREAKTSIOONIDE INHIBIITORITEST Konkurentne inhibiitor- konkureerib substraadiga ensüümile sidumises. Mõju avaldub aktiivse substraadi seondumises osaleva ensüümi kontsentratsiooni alanemises. Ebakonkurentne inhibiitor-seondub ES kompleksiga, ei seondu vaba ensüümiga. Seega ei sega ES kompleksi moodustamist vaid ainult katalüüs. Harvaesinev, multisubstraatse katalüüsi korral. PROTEIINKINAASID · Proteiinkinaasid on ensüümid, mis katalüüsivad valkude forforülemeerimist, mille läbi reguleerivad nende aktiivsust.
hermafrodiitsed loomad. Nendel vähkidel on vabalt liikuvad ainult vastsed. Metamorfoosi 4 käigus kinnitub vastne tundlate ja erilise näärme nõre abil end meres olevale tugevamale alusele ja täiskasvanu staadiumis liikuda ei saa. Tuntumad liigid kuuluvad kahte eluvormi. Koonusekujulise skeletiga tõruvähid on substraadiga seotud jäigalt, lihaselise jalakese abil substraadiga seotud nuivähid saavad aga ennast substraadi suhtes liigutada. Vääneljalalistega on lähedalt seotud ka kottvähk, kelle valmikustaadium möödub krabi kehas ning kellel ulatub peremehest välja ainult mune täis tuubitud kotike. Vastsed on neil aga tüüpilise vähivastse välimuse ja eluviisiga. Karpvähilised on väikesed, mõne millimeetri pikkused, karpe meenutava välimusega (kahepoolne pantser), väikeste veekogude põhjalähedases veekihis tegutsevad vähikesed. 3. 2. Ülemvähid
kontsentratsioonist [S] vastavalt Michaelis-Menteni võrrandile V = kcat[E]t[S]/(KM + [S]) Kui [S] on palju väiksem kui KM, siis sõltub kiirus substraadi kontsentratsioonist lineaarselt V = kcat[E]t[S]/KM Enamiku ensüümide KM väärtused mingi substraadi jaoks on rakus esinevast vastava substraadi kontsentratsioonist suuremad Juhul kui [S] on palju suurem kui KM, siis kiirus substraadi kontsentratsioonist ei sõltu ensüüm on substraadiga küllastatud V = kcat[E]t = Vmax Sellisel juhul ei regulatsioon substraadi tasemel ei toimi Kontroll substraadi tasemel: produkti akumuleerumine Tasakaalulise reaktsiooni korral viib produkti akumuleerumine pärisuunalise reaktsiooni aeglustumiseni E + S ES EP E + P Tasakaal nihkub vasakule produkti akumuleerudes Tasakaal nihkub paremale produkti eemaldades Paljud ensüümid on inhibeeritavad oma produkti poolt võimalik
mis kaotab logaritmimärgi all ühikud ära. Keemias on [H]+0 = 1M. Kui vastupidine olukord, kus A0>> B0, siis tulemus peaks sama tulema ainult, et A ja B on omavahel kohad ära vahetanud 22.11.2017 Null järku reaktsioon Kiirus ei sõltu reageeriva aine kontsist, katalüüsitavad reaktioonid enamasti. Null järku reaktsioonid on enamasti katalüüsitavad reaktsioonid olukorras, kus katalüsaator on substraadiga küllastunud. Null järku kiiruskonstandi ühik on M/s, sest v=k0. , esimest järgku mõõtühik s-1, pesudoesimest sama, teist järku M-1s-1. (Kõrgemat järku reaktsioonid on enamasti vaheetappide kaudu) ! Võrranditesse ei märgita kiiruskonstantidele nende järku juurde. Järgust saab aimu reaktsiooni skeemi vaadates, aga ka tehetest tuleb see välja. e(k1+k2[S]+k3)t, sulgudes olev avaldis ühik peab olema 1/s, sest ajaga korrutades peab ühik ära kaduma. Liita ja
Segame 5 minuti. Ensüümi reaktsiooni läbiviimine: · Võtme suur 50 ml katseklaas kuhu pipeteerimie 25 ml substraati(7%line saharoosatsetaatpuhvris pH=4.8). Katseklaas asetataske 5-10 minutiks vesitermostaati 30C juurde. · Võtame 3 koonilist 250 ml kolbi, kuhu pipiteerimime 10 ml komplekslahust.Pärast kolbidesse viiakse reaktsioonisegust võetud proovid. · Võtame termostaadist 50 ml katseklaas substraadiga ja lisame 1ml ensüümilahust. Loksutame. Kohe võetme reaktsioonisegust 1ml lahust ja lisame esimesse 250 ml kolbi. (See on null proov). Fikseerime aega ja paneme reakstioonisegu tagasi termostaati. · 10ndal ja 20ndal minutitel võtame ka teine ja kolmas proov ja lisame neid 250 kolbidese. · Selle tulemusena mneil on 3 250 ml-list kolbi kus asuvad erineval ajal proovid ja komplekslahus. Komplekslahus neutraliseerib invertaasi.
dissotsieeruvam ja tugevam on vahekompleks ES. Michaelise-Menteni võrrand: Ensüümreaktsiooni täielik põhivõrrand ja lihtsustatud põhivõrrand: Vmax- teoreetiline maksimaalne reaktsiooni kiirus, millist reaktsioon kunagi tegelikkuses ei saavuta . , kus - katalüütilise aktiivsuse mõõt; on substraadi molekulide arv, mis konverteeritakse ühe ensüüme molekuli poolt ühes ajaühikus produktiks, tingimusel, et ensüüm on küllastunud substraadiga. S- substraadi kontsentratsioon. Km- Michaelise constant ( kineetiline aktiveerimiskonstant) substraadi kontsentratsioon , mille juures . . Kus k1- reaktsiooni kiiruskonstant; k2- reaktsiooni kiiruskonstant; k-1- reaktsiooni kiiruskonstant. Laboratoorse töö teoreetilised alused: Reaktsioon kulgeb vesilahuses esimest järku reaktsioonina. Kuna reaktsiooni kiirus on
Bioaktiivsed ained Bioaktiivsed ained on erinevatesse orgaaniliste ainete klassidesse kuuluvad ühendid, mis mõjutavad organismi ainevahetust ja reguleerivad elutalitust. Põhilised bioaktiivsed ained on ensüümid, vitamiinid ja hormoonid. Ensüümid on biokatalüsaatorid, mis kiirendavad või pidurdavad biokeemilisi reaktsioone.Ensüümide tähtsused ja omadused on biokatalüütiline aktiivsus, konkreetne enssüüm seostub vaid konkreetse substraadiga, süntees allub geneetilisele kontrollile. Ensüümi toime on kordineeritud ja aktiivsus on reguleeritud. Ensüüm ei muutu ise ja ta ei tööta ilma vitamiini juuresolekuta. St, et vitamiinid aktiveerivad ensüüme. Ensüümide struktuur: aktiivtsenter (reaktsioonide keskus) ja üldvalguline osa annab ensüümile kuju ja stabiilsuse. Vitamiinid jaotuvad veeslahustuvateks (C, H, B), rasvlahustuvateks (K, A, D, E). Kokku on üle 20 vitamiini
tegelikkuses kunagi ei saavutata (kuna selle saavutamiseks peaksid KÕIK ensüümi molekulid olema seotud ainega) [ k2*[Et (kõik ensüümimolekulid on seotud)]] kcat on molekulaarse aktiivsuse mõõt , substraadi molekulide arv, mis muudetakse ühe ensüümi molekui poolt ühes ajaühikus produktiks, tingimusel, et ensüüm on ainega küllastatud (arvutatakse Vmax jagamisel ensüümi ja substraatide komplekside arvuga (mis peab olema täielik, ehk kõik ensüümi molekulid on seotud substraadiga) Ensüümi aktiivsuse mõiste ja ühikud. Ensüümi aktiivsus näitab kui palju ja kui kiiresti substraadi molekule ta on võimeline produktiks muutma. Kui ensüümi molekulaarsete kontsentratsiooni pole teada, väljendatakse tema kogust aktiivsuste kaudu. ühikud: rahvusvaheline ühik ehk IU see on ensüümi kogus, mis katalüüsib 1 mikromooli produkti teket 1 min jooksul katal 1 kat on ensüümi kogus, mis katalüüsib 1 mol substraati reaktsiooniproduktiks 1 sek jooksul
Selle sirge võrrandi parameetritest (tõus ja vabaliige) on lihtne leida otsitavad Vmax ja Km. 52. Kuidas on ensüümkatalüüsitava reaktsiooni piirkiirus seotud koguensüümi kontsentratsiooniga (valem)? Vmax = [E]t kcat 53. Ensüüm on võimeline kasutama kolme alternatiivset substraati A, B ja C. Ensüümi kcat/KM väärtused substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 105 M-1s-1, 102 M-1s-1 ja 0,1 M- 1 -1 s . Reastage substraadid alustades ensüümi jaoks kõige parema substraadiga. Mida suurem väärtus, seda spetsiifilisem ensüüm. Seega A B C 54. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist. Mida suurem on, seda tugevamini seostub. 0,1M, 0,1mM, 10 mikroM. 55. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: Konkurentne inhibiitor omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta
efektiivsus füsioloogilises keskkonnad ja madalal temperatuuril, katalüüsivad ühte kindlat substraati. 37) Koensüümid: Madalmolekulaarsed orgaanimilised ühendid, tagavad aktiivse ensüümkatalüüsi. Paljud neist on vitamiinid. Klassifikatasioon: vesinikuaatmoite ülekandjad, rühmade ülekandjad. 38) Ensüümkatalüüsi etapid: 1.Substraat difundeerub ensüümi juurde. 2.Aktiivtsenter sobitub substraadiga, aktiivtsenter formeerub lõplikult substraadi lähenemisel. 3.Tekib ensüüm-substraat kompleks. 4.Ensüüm aktiveerub (sidemed pingestuvad) 5.Ensüümis peamiselt vesiniksidemer, eletrostaatilised ja hüdrofoobsed toimed annavad vaba energia. 6.Substraat muutub produktiks ja väljub ensüümi aktiivtsentrist 7.Ensüümi esilagne olek taastub. 39) Tegurid, mis mõjutvad ensüümkatalüüsi kiirust:
· redoksreaktsioonid (kofaktorid s.h. metallid) 3. Substraatide toomine teineteisega "kokku" ensüüm-substraat kompleksi moodustumine · üleminekuoleku tekkega ei lähe kaduma liikumisvabadust · reageerivate molekulide täpne orienteeritus Katalüüsi mehhanismid Aktiivtsenter substraatide/produktide sidumise ja katalüüsi toimumise koht ensüümis 1. Emil Fischer 1894 ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne substraadiga ensüüm on lukk ja substraat võti seletas ära ensüümide kõrge spetsiifilisuse Paraku ei tee lukk võtmega midagi 2. Tänapäeval aktiivtsenter on komplementaarne üleminekuolekuga Seostumisenergia saab realiseeruda alles pärast üleminekuoleku moodustumist Substraat "surutakse" aktiveeritud olekusse Tõestus ensüümid seovad tugevalt üleminekuoleku analooge Indutseeritud sobivuse mehhanism Daniel Koshland 1958 ensüümi aktiivtsenter ei ole algselt
1.1 PÄRITOLU Murulauk pärineb lauguliste perekonnast, Aasiast ja Euroopast Murulauk on laia tsirkumpolaarse levikuga taim. Põhja ja Lääne-Eesti loopealseil ja kuivades kadastikes kasvab madalakasvuline murulaugu teisend , mida toidutaimena tavaliselt ei kasvatata, kuid mõned teised murulaugu sordid on leherohkemad ning suuremakasvulisemad. Murulauk sai populaarseks alles keskajal, mil teda hakati ka aedades toidutaimena kasvatama. Päikesele avatud huumusrikka substraadiga peenral edeneb ta ideaalselt. Kauneid roosasid õisikuid külastavad meelsasti mesilased. Otstarbekas on paljundada murulauku kevadel jagamise teel. 1.2 KASUTAMINE Murulauku hakati laiemalt toiduks tarvitama alles keskajal. Siis algas ka selle taime teadlik kasvatamine aedades, enne lepiti loodusest korjatud andidega. Välimuselt meenutab murulauk tihedat puhmast, mida juunis-juulis ilmestavad roosad või lillad õied. Tegemist on püsikuga, mis võib samal kasvukohal aastaid kasvada
erinevalt mittekovalentsest 40. Kui suur on tüüpiline vesiniksideme energia? a) 20 kJ/mol 41. Mitu kovalentset sidet moodustab reeglina: O 2, H 1, C 4 42. Millised on kolm eluslooduses olulisemat makromolekulide klassi? nukleiinhapped, sahhariidid ja valgud 43. Miks peavad valgud olema makromolekulid? Suur monomeeride hulk tagab keerulise ja küllaltki ainulaadse 3D stuktuuri, mis omakorda tagab selle, et konkreetne (ensüüm)valk seondub konkreetse substraadiga ja osaleb konkreetses reaktsioonis. 44. Miks on enamikul rakkudel küllaltki sarnane suurus? Rakkudel on sarnane suurus kuna: Suur hulk biokeemilisi reaktsioone nõuab teatud ruumala olemasolu; Keskkonnaga toimuv ainevahetus nõuab teatud pindala olemasolu; Suuruse määrab optimaalne pindala/ruumala suhe 45. Oletame, et rakk on kuubi kujuline, mille serva pikkus on 10 m. ATP kontsentratsioon rakus on 5 mM. Mitu ATP molekuli on rakus? M=n/V ja n=N/Na; Na=6,02x10^23;
Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). V: Arginiin, 36. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides üldise happe-aluse katalüüsi. V: histidiin, asparagiinhape 37. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi. V: seriin ja lüsiin 38. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga b) substraadiga c) produktiga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? a) katalüüsi efektiivsust b) katalüüsi spetsiifilisust c) katalüüsi sõltuvust temperatuurist 40. Seriin proteaasid: a) katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt b) katalüüsivad ainult seriinijääkidest koosnevate polüpeptiidide hüdrolüüsi c) omavad katalüütiliselt olulist seriinijääki 41. Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused ja
5. 6. 41. Mitu kovalentset sidet moodustab reeglina: a) süsinikuaatom 4 b) vesinikuaatom 1 c) hapnikuaatom 2 O 2, H 1, C 4 7. 8. 42. Millised on kolm eluslooduses olulisemat makromolekulide klassi? nukleiinhapped, sahhariidid ja valgud 9. 10. 43. Miks peavad valgud olema makromolekulid? Suur monomeeride hulk tagab keerulise ja küllaltki ainulaadse 3D stuktuuri, mis omakorda tagab selle, et konkreetne (ensüüm)valk seondub konkreetse substraadiga ja osaleb konkreetses reaktsioonis. (Kui valkudel oleks kõigil väga sarnane kuju, siis oleks ...no näit tuuma töö ehk biokeem. reaktsioonide regulatsioon mõttetu...õigemini võimatu....ja kui tuum ära võtta, siis ...mnjah, asja tuum on teile nii kui nii selge) 11. 12. 44. Miks on enamikul rakkudel küllaltki sarnane suurus? Rakkudel on sarnane suurus kuna: Suur hulk biokeemilisi
kaudu: , (M). Km on substraadi kontsentratsioon, mille juures v0=1/2Vmax. Km arvväärtus on ES kompleksi tugevuse väljendaja: mida suurem on väärtus, seda nõrgem on kompleks (substraat ja ensüüm nõrgalt seotud). Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus, millist reaktsioon kunagi ei saavuta. V max = k2[ET], (M/s). Vmax saavutamiseks peaksid kõik ensüümi molekulid olema seotud substraadiga, substraadi kontsentratsiooni tõstmisel reaktsiooni algkiirus läheneb asümptootiliselt Vmax väärtusele. Kcat on katalüütilise aktiivsuse mõõt. See on nn pöörete arv substraadi molekulide arv, mis konverteeritakse ühe ensüümi molekuli poolt ühes ajaühikus produktiks, tingimusel, et ensüüm on küllastatud substraadiga. Kcat=Vmax/[ET], (1/s). Ensüümi aktiivsuse ühikud: ravusvaheline ühik IU (1 IU on ensüümi kogus, mis katalüüsib 1 mikromooli
50. . Kui suur on tüüpiline vesiniksideme energia? 20kJ/mol 51. Mitu kovalentset sidet moodustab reeglina: a) süsinikuaatom 4 b) vesinikuaatom 1 c) hapnikuaatom 2 52. Millised on kolm eluslooduses olulisemat makromolekulide klassi? Nukleiinhapped,sahhariidid ja valgud 53. Miks peavad valgud olema makromolekulid? 54. Suur monomeeride hulk tagab keerulise ja küllaltki ainulaadse 3D struktuuri, mis omakorda tagab, et kindel valk seostub kindla substraadiga ja osaleb kindlas reaktsioonis. 55. Miks on enamikul rakkudel küllaltki sarnane suurus? Rakus on toimub palju biokeemilisi reaktsioone, mis nõuavad suurt ruumala. Samas rakuga toimuvad reaktsioonid ka ümbritseva keskkonnaga mis nõuab teatud suurusega pindala. Selle kuju määrab ära pindala ja ruumala suhe. 56. . Oletame, et rakk on kuubi kujuline, mille serva pikkus on 10 m. ATP kontsentratsioon rakus on 5 mM. Mitu ATP molekuli on rakus?
Ensüümid - ensüümide koostis, ehitus, ensüümkatalüüsi olemus (k.a. mis mõjutab selle kiirust), spetsiifilisus. o Kõrgmolekulaarsed bioloogilised katalüsaatorid, mis kiirendavad keemiliste protsesside toimumist o Koosnevad aminohappejääkidest o Valgulise ehitusega o Ensüümkatalüüs Substraat (S) difundeerub ensüümi (E) juurde Aktiivtsenter sobitub substraadiga Tekib ensüüm-substraat kompleks (ES) ES aktiveerub (sidemed pingestuvad) Substraat muutub produktiks (P) mis väljub ensüümi aktiivtsentrist Ensüümi esialgne olek taastub o Tegurid mis mõjutavad kiirust Ensüümi ja substraadi kontsentratsioon Keskkonna temperatuur Keskkonna pH
funktsiooni muutumine- ka teise funktsiooni muutumise. Psühhopatoloogilise sündroomi mõiste võeti kasutusele 1906a. H. Hoche poolt. Õpetus psühhopatoloogilisest sündroomidest on edasi arendanud E.Kraepelin, E. Bleuler, O.Kerbikov, O.H. Arnold, A. Sneznevski. Psühhiaatriline nosoloogia Esimene nosoloogiline ühik psühhiaatrias oli progresseeruv paralüüs, mida prantsuse arst A.Bayle kirjeldas 1822.a. kui ühtse kliinilise pildi , kulu ja patoloogilis- anatoomilise substraadiga haigust. Progresseeruva paralüüsi etioloogia tehti kindlaks alles 1913.a. Haiguse alguse variandid Psüühiline haigus võib alata erineva tempoga. Üliäge algus on haigusel sel juhul, kui kõik iseloomulikud sümptomid kujunevad välja väga kiiresti, mõne tunni jooksul. Ägeda algusega on tegemist, kui haiguse iseloomulikud sümptomid kujunevad välja päevade jooksul. Alaägedat algust iseloomustab see, kui haigusele selge kliiniline pilt kujuneb välja nädalate jooksul.
peroksüsoomides. Siin toimub substraadilt eralduva vesiniku sidumine hapnikuga vesinikperoksiidiks. Selline protsess toimub aminohapete ainevahetuses (aminohapete oksüdaasid, polüaminuooksüdaas, ksantiini oksüdaas, aldehüüdide oksüdaas) SH2 + O2 ------> S + H2O2 · Enamik ülejäänud hapnikust kasutatakse oksügenaassel teel: kus hapnik seostub vahetult substraadiga või jaotub substraadi ja vee vahel: · a) AH2 + S + O2 ------> A + SO + H2O · b) S + O2 -------->SO2 Ensüümid: mono- või dioksügenaasid (türosinaas), protsessid toimuvad maksarakkudes ja neerupealsetes Vajalikud : sapphapete sünteesiks Steroidhormoonide sünteesiks Mürkide ja ravimite detoksikatsiooniks
Ühesüsinikuliste üksuste ülekandja vitamiin foolhape derivaat tetrahüdrofoolhape ehk THF. Ensüümide toimemehhanismid Ensüümi aktiivtsenter Ensüümreaktsiooni toimumiseks peab E siduma ja muundama ühendit (substraadi, S). Ensüümmolekulil on selleks vastav aktiivtsenter. Aktiivtsenter seob spetsiifiliselt S-di ja teostab tema katalüüsi produktiks (P). · substraadiga kontakteeruvad aktiivtsentri AH-jääkide katalüütilised rühmad, mis muundavadki S-di. · Liitensüümides on aktiivtsentris ko koensüüm või muu kofaktor · substraat fikseeritakse katalüüsiks vajalikku asendisse paljude sidemetega · aktiivtsentri lõplik ruumiline formeerumine toimub substraadimoekuli lähenemisel: S ja E komplementarsuse alusel muudetakse aktiivtsenter S-le sobivaks isosteeriline regulatsioon substraadi poolt.
..veel). Müoglobiin ja hemoglobiin – mõlemad on heemi prosteetilise rühmana sisaldavad valgud ja füsioloogiline tähtsus seisneb võimes siduda hapnikku (heem otseselt seotud hapnikuga). Müoglobiin esineb lihasrakkudes, hemoglobiin erütrotsüütides. Hemoglobiinis on neli heemi, müoglobiinis üks. Iga heem seob ühe O2 molekuli. Allosteeriline effektor – molekul, mis mõjutab ensüümi aktiivsust, seondudes allosteerilisse saiti (mitte aktiivsaiti, st. ei konkureeri substraadiga). Positiivne allosteeriline efektor, negatiivne allosteeriline efektor (allosteeriline inhibiitor). Aktiivne tsenter – ensüümi piirkond, kuhu seondub substraat ning mis sisaldab reaktsiooniks vajalikke aminohapete kõrvalahelaid. Katalüütiline tsenter – kõikide aminohapete kõrvalahelad, mis on vajalikud reaktsiooni läbiviimiseks. Michaelis Menteni võrrand Vmax, KM, kcat, kcat/KM Konkurentne inhibiitor – molekul, mis on võimeline seonduma ensüümi aktiivsaiti ning
võimaldavat iminappa. Vääneljalalised on lisaks vesikirbulistele ja aerjalalistele alamate vähkide rühma kuuluvad hermafrodiitsed loomad. Nendel vähkidel on vabalt liikuvad ainult vastsed. Metamorfoosi käigus kinnitub vastne tundlate ja erilise näärme nõre abil end meres olevale tugevamale alusele ja täiskasvanu staadiumis liikuda ei saa. Tuntumad liigid kuuluvad kahte eluvormi. Koonusekujulise skeletiga tõruvähid on substraadiga seotud jäigalt, lihaselise jalakese abil substraadiga seotud nuivähid saavad aga ennast substraadi suhtes liigutada. Vääneljalalistega on lähedalt seotud ka kottvähk, kelle valmikustaadium möödub krabi kehas ning kellel ulatub peremehest välja ainult mune täis tuubitud kotike. Vastsed on neil aga tüüpilise vähivastse välimuse ja eluviisiga. Karpvähilised on väikesed, mõne millimeetri pikkused, karpe meenutava välimusega (kahepoolne pantser), väikeste veekogude põhjalähedases veekihis tegutsevad vähikesed. Ülemvähid
24. Pärleid on võimelised kasvatama järgmised karbid 1) Pinctada sp. pärlikarp 2) Margaritana margaritifera ebapärlikarp 25. Inimesele kahjulik karp on Teredo navalis laevaoherdi kahjustab veesiseseid puitehitisi, uuristab neisse käike 26. Austrite eluviis erineb paljude teiste karpide eluviisist, sest nad kinnituvad alumise karbipoolmega veealustele kividele või esemetele - kasvavad substraadiga kokku 27. Rõõneskarpe on väga erinevaid värve, nende värvus sõltub neid kaetatuva korallide ja vetikate värvusest. 28. Peajalgsete keha jaguneb peaks ja kereks 29. Kõikidel peajalgsetel on peas mitu kombitsat õige 30. Peajalgsed elavad meres 31. Koda puudub kõikidel peajalgsetel vale 32. Peajalgsed ujuvad tagaots ees 33. Seepiatel on uimed keha külgedel 34. Kõik peajalgsed on röövloomad õige 35. Tindikalaks nimetatakse Sepia officinalis seepia 36
Spetsiifilised inhibiitorid toimivad teatud ensüümide suhtes. Füsioloogilistes tingimustes on tähtsamad just spetsiifilised inhibiitorid.Inhibeerimine võib olla pöörduv või pöördumatu - > pöörduval inhibiitor ensüümiga kov.sidemeid ei moodusta ning ensüümi aktiivsus on taastatav, pöördumatul moodustatakse kov sidemed ninh langus on pöördumatu (mittespets inhibiitorite korral).Konkureerivad ja mittekonkureerivad inhibiitorid. Konkureerivad inhibiitorid on substraadiga sarnase struktuuriga ja nad seonduvad hõlpsasti ensüümi aktiivtsentriga. Mittekonkureerivad ei ole struktuurselt sarnased, aga on võimelised selle aktiivsust pidurdama (ensüüm säilitab võime substraati siduda, aga tema katalüütiline võime langeb). Fosforüülimine ja defosforüülimine. Fosforüülimist katalüüsivad proteeini kinaasid. Defosforüülimist proteiini fosfataasid. Allosteeriline regulatsioon. Allosteeriline ehk regulatoorne tsenter.
Millised on kolm eluslooduses olulisemat makromolekulide klassi? Eluslooduse kolm olulisemat makromolekulide klassi on sahhariidid, valgud ja nukleiinhapped. 43. Miks peavad valgud olema makromolekulid? Keskmise valgu molekulmass on ligikaudu 50 kDa (kilodaltonit). Valgud peavad olema makromolekulid, sest nende kõige olulisemaks funktsiooniks on biokeemiliste reaktsioonide katalüüs ja see katalüüs peab olema kõrge spetsiifilisusega ja efektiivne. Et need tagada, peab ensüüm moodustama substraadiga hulgaliselt kontakte ja see saab toimuda ainult juhul, kui ensüümi aktiivtsenter on oma struktuurilt substraadi struktuuriga komplementaarne. 44. Miks on enamikul rakkudel küllaltki sarnane suurus? Rakkudel on küllaltki sarnane suurus, sest mingi objekti pindala ja ruumala suhe sõltub objekti suurusest. Rakus toimub palju keerulisi biokeemilisi reaktsioone, mis tõuavad raku piisavat suurust. Samuti toimub raku pinna kaudu selle aine- ja energiavahetus. Liiga suur V
Anorgaanilised ja orgaanilised ühendid toimivad allostreiilsete aktivaatoritena Inhibiitorid on ensüümreaktsiooni spetsiifiliselt või mittespetsiifiliselt pidurvadad faktorid. Pöörduvad inhibiitorid moodustavad nõrga mittekovalentse sideme ja on võimelised kompleksist dissotseeruma. Ensüüm on aktiivne siis, kui lahusest inhibiitorit ei eemalda. Pöörduv inhibitsioon võib olla: Konkurentne kokureerib esüümi aktiivtsentri pärast substraadiga. Aiatb S konts tõstmine. Mittekonkurentne inhibiitor ühineb ensüümiga väljaspool aktiivtsentrit, võib blokeerida reaktsiooni osaliselt või täielikult. Ei aita S konts tõstmine. Ebakonkurentne inhibiitor reageerib eelnevalt tekkinud ES kompleksiga, mitte vaba ensüümiga. Oluline multisubstraatsete enüümreaktsioonide puhul. Pöördumatu inhibitsiooni korral ei taastu ensüüm, inhibiitorit pole võimalik eemaldada ensüümvalku
kaudu: , (M). Km on substraadi kontsentratsioon, mille juures v 0=1/2Vmax. Km arvväärtus on ES kompleksi tugevuse väljendaja: mida suurem on väärtus, seda nõrgem on kompleks (substraat ja ensüüm nõrgalt seotud). Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus, millist reaktsioon kunagi ei saavuta. V max = k2[ET], (M/s). Vmax saavutamiseks peaksid kõik ensüümi molekulid olema seotud substraadiga, substraadi kontsentratsiooni tõstmisel reaktsiooni algkiirus läheneb asümptootiliselt Vmax väärtusele. 3. Mehanismid, mis reguleerivad valkude afiinsust, allosteeriline kontroll (1) Allosteerilised üleminekud (allosteeriline kontroll). (2) Fosforüleerimine defosforüleerimine. (3) Proteolüütiline modifitseerimine (aktivatsioon või innaktivatsioon). (4) Valkude kompartmentalisatsioon ensüüm kas pääseb või ei pääse substraadile ligi.
Biotransformatsioonis tehakse vahet I ja II faasi vahel: farmakokine 5 etika I faasi reaktsioonid: lõhustavad (oksüdatsioon, reduktsioon, hüdrolüüs) metaboliidi vesilahustuvus suureneb, kuid sellest ei piisa ravimi eritumise kergendamiseks II faasi reaktsioonid: sünteesivad selle käigus ühineb ravim või ta metaboliit mõne aktiveeritud endogeense substraadiga, metaboliidi vesilahustuvus suureneb ja ta eritub kiiremini uriini või sappi Mittespetsiifiliste ensüümide kõrval on ka spetsiifilised ensüümid, mis lammutavad ainult kindlat substraati (atsetüülkoliini esteraas lammutab atsetüülkoliini). Biotransformatsiooni tagajärjel muutuvad ravimi füüsikalis-keemilised omadused, molekuli polaarsus suureneb, rasvlahustuvus väheneb ja
homofermentatiivselt etanooliks (etüülalkoholiks) ja süsihappegaasiks. Kolibakterid on tüüpilised heterofermentatiivsed mikroobid, kes võivad toota üheaegselt piim- ja äädikhapet, etanooli jt produkte. [9] 13 Joonis 10. Ensüümi toime skeem: E – ensüüm, S – substraadi (lõhustatava ühendi) molekul, Sa ja Sb – substraadi molekuli lõhustumisel tekkivad ühendid, 1 – ensüümi liitumine substraadiga, 2 – ensüümi lõhustav toime substraadile, 3 – ensüümi eemaldumine, 4 – substraadist tekkinud ühendite lahknemine Juustus toimiv käärimine võib olla mitmeasteline, kusjuures ühe mikroobi poolt toodetud saadust kasutab teine mikroob toitainena. Nii vallandub terve rida käärimisprotsesse, mis kõik võivad mõjutada juustu valmimist (joonist 11): 1) piimhappeline käärimine, mille käigus moodustab piimhappe,
orbitaal. Neil on omadus moodustada kovalentne side selle orbitaali täitmisega teiste osakeste arvel. · Dissotsiatsioon-rekombinatsioon -kovalentselt sidestatud molekuli lõhustumine vabadeks radikaalideks ja radikaalide ühinemine kovalentselt sidestatud molekuliks · Liitumis-eraldumisreaktsioon võimalik ainult kordse sidemega substraadi osavõtul · Vabaradikaalne asendusreaktisoon -protsess, kus vaba radikaal sidestub substraadiga kus on ka teine radikaal, tõrjudes välja mõne teise radikaali. Elektrofiilid ja nukleofiilid (happelisus ja aluselisus). Nukleofiilil on vaba elektronipaariga osake ja kannab negatiivset laengut. Happed on seda tugevamad, mida hoolsamalt nad prootonit loovutavad ja Tugevad: OH-, CN-, OR-, R-NH2 mida vähem tekkinud anioon seda tagasi liita soovib.
28. Kuidas toimub kauguste ja kiiruse tajumine? TÄHELEPANU 29. Proovige defineerida mõiste ,,tähelepanu"? Mis on tähelepanu peamised omadused? Kirjelda peamisi tähelepanu liike. Tähelepanu ülesandeks on tajuinfo selekteerimine · Valikut juhivad kaks üldist mehhanismi: Tahtmatu tähelepanu (alt üles) Tahtlik tähelepanu (ülalt alla) · Valik saavutatakse olulise võimendamise ja ebaolulise pidurdamise abil · Tähelepanu kattub osaliselt töömälu ja teadvuse mõistete ning substraadiga Võib olla nii välja suunatud (sensoorne) kui sissepoole suunatud (ideaalne). Samuti on tähelepanu selektiivne, valides omastatavat infot mitme võimaliku teabeühiku hulgast. Ehk tähelepanu on psüühilise tegevuse suunamine ja kontsentreerimine objektile, millel on isiku jaoks püsiv või situatiivne tähtsus. 30. Millised on tähelepanuprotsesside baasiks olevad ajumehhanismid? Millised on hemisfääride vahelised erinevused tähelepanuprotsesside jaotumises?
Aspartaat, asparagiin, metioniin, treoniin, isoleutsiin, lüsiin. 13. Fumaraadi perekond. Türosiin, fenüülalaniin. 14. -ketoglutaraadi perekond. Glutamiin, proliin, arginiin. 15. SuktsinüülCoA perekond. 16. AcCoA ja atseetoatsetüülCoA perekond. Lüsiin, leutsiin. 17. Monooksügenaasid ja dioksügenaasid. Hapniku ja glutatiooni roll aromaatsete aminohapete katabolismis. Monooksügenaas liidab substraadiga hapnikuaatomi, dioksügenaas liidab substraadiga hapnikumolekuli. 18. Fenüülketonuuria jt aminohapete metabolismi defektid Fenüülalaniini hüdroksülaasi puudulikkus põhjustab fenüülketonuuriat, mis on suhteliselt sageli esinev gen.defekt. sellise defekti puhul akumuleeruvad organismis mitmesugused fenüülketoonid, nt fenüülpüruvaat, mis on uriinis detekteeritavad. Fenüüdketoonid takistavad aju normaalset arengut. U 10 a
LIISI KINK 26 BIOKEEMIA test I Vmax ensüümi iseloomustav konstant VHIJ = C5 [ ,Z] ? ^ Vmax on teoreetiline maksimaale reaktsioonikiirus, millist reaktsioon mitte kunagi ei saavuta Vmax saavutamiseks peaksid kõik ensüümi molekulid olema seotud substraadiga e [ES] = [ET] Substraadi kontsentratsiooni tõstmisel reaktsioonialgkiirus läheneb asümptootiliselt Vmax väärtusele. kcat kui molekulaarse aktiivsuse mõõt CB !K _ / [ kcat, nn ,,pöörete arv" on substraadi molekulide arv, mis konverteeritakse ühe ensüümi molekuli poolt ühes ajaühikus produktiks, tingimusel, et ensüüm on küllastunud substraadiga. Kui Michaelis-Menten'i mudel kehtib siis k2 = kcat.
Ka stiilis ja elutundes üldse, mis tähelepanematult avaldub keeles, on lõunamurdlaste panus oluline." Seega hoiab Kangro võru keelt tallel substraadina oma emakeelse luule tarbeks. Kauksi Ülle kirjutab, et see on eriti tähelepandav varasemas luules, kus luuletused on lausa kergesti võru keelde tagasi tõlgitavad, kuid kaob üsna jäägitult hilisemas loomingus. See on liikumine võru keelest võrukeelse substraadiga eestikeelse luuleni ja edasi emakeelse aluse taandumiseni, kusjuures tausta positsiooni ähvardab sisse võtta võõras keel. See tähendab tühjuse teket kandva pinnase asemele, õieti selle tekke ähvardust, mida kõige ilmekamalt võiks ehk iseloomustada luuletus ,,Madalrõhkkond" ilmateatest moto kogus ,,Puud kõnnivad kaugemale". Lüüriline sünteism, mis on omane luuletusekogudele ,,Vanad majad" ja ,,Reheahi", isegi juba
Lahksugulised, esineb ujuv vastne veliger või ujumisvõimetu pihtvastne e glohhiid. Alamklass: Liistaklõpusesed Lamellibranchia Enamik liike kuulub sellesse alamklassi. Neile on iseloomulikud hästiarenenud lõpused mis osalevad toidu filtreerimisel ning mõnedes rühmades ka järglaste arengu kindlustamisel. Selts: Rannakarbilised Mytilida Eesmine sulgurlihas ning karbihambad redutseerunud. Kehakuju on enam-vähem ümardunud. Paljud vormid on kinnitunud, kas ühe karbipoolmega täiesti substraadiga kokkukasvanud või kinnituvad büssuse niitide abil. Jalg enamasti redutseerunud. Merekarbid. Esindajad: söödav rannakarp Mytilus edulis. Selts: Pteriida Sellesse seltsi kuuluvad võrdlemisi erineva välimusega loomad. Karbihambad on neil enamasti hästi arenenud, kojapoolmed kumerad. Mõned rühmad asetsevad merepõhjal kupuga allapoole ja neil esineb sümbioos üherakuliste vetikatega. Esindajad: söödav südakarp Cerastoderma glaucum (Cardium edule). Selts: Jõekarbilised Unioniida
iminappa. Vääneljalalised on lisaks vesikirbulistele ja aerjalalistele alamate vähkide rühma kuuluvad hermafrodiitsed loomad. Nendel vähkidel on vabalt liikuvad ainult vastsed. Metamorfoosi käigus kinnitub vastne tundlate ja erilise näärme nõre abil end meres olevale tugevamale alusele (kivid, pangad ka laevakere) ja täiskasvanu staadiumis liikuda ei saa. Tuntumad liigid kuuluvad kahte eluvormi. Koonusekujulise skeletiga tõruvähid on substraadiga seotud jäigalt, lihaselise jalakese abil substraadiga seotud nuivähid saavad aga ennast substraadi suhtes liigutada. Vääneljalalistega on lähedalt setud ka kottvähk, kelle valmikustaadium möödub krabi kehas ning kellel ulatub peremehest välja ainult mune täis tuubitud kotike. Vastsed on neil aga tüüpilise vähivastse välimuse ja eluviisiga. Kottvähi puhul on meil tegemist äärmusliku parasitismi vormiga, kus loom on kaotanud kõik täiskasvanud vähile iseloomulikud tunnused
Tsütokroom c oksüdaas koosneb 13 subühikust ning kasutab + katalüüsis 2 heemi ja 2 Cu tsentrit. Samal ajal kompleks IV transpordib/pumpab ka H membraanidevahelisse ruumi. Tsütokroomid on väikesed valgud, sisaldavad tugevalt seotud kofaktorit heemi. Heem- tetrapürrool, seotud koordinatiivselt Fe aatomiga. Fe iooni viies koordinatiivne side moodustub valguga, kuues tavaliselt substraadiga. 3 klassi heeme: (1) Fe- protoporfüriin IX: lihtsaim heem, biosünteesi raja esimene produkt. Esineb b-tüüpi tsütokroomides. (2) Heem A: üks Me oksüdeeritud formüüliks, vinüülrühm seotud isoprenoidiga. Esineb a-tüüpi tsütokroomides. (3) Heem C: Mõlemad vinüülid on seotud tsõsteiinide kaudu valgu külge. Esineb c-tüüpi tsütokroomides. a ja b tsütokroomid on integraalsed membraanivalgud, c tsütokroom- integraalne või perifeerne. 4. Ei tea 5
iseloomustage selles olevaid tegureid. Arvutage, millega võrdub suhe v/Vmax, kui substraadi kontsentratsion ületab 8-kordselt Km väärtust. v= Kui [S] = Km, siis v = Vmax/ 2. o Vmax = k2 [ET], (M s-1) o Km= , (M) · Vmax on ensüümi iseloomustav konstant · Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus, millist reaktsioon mitte kunagi ei saavuta · Vmax saavutamiseks peaksid kõik ensüümi molekulid olema seotud substraadiga, st [ES] = [ET]. · Km on konstant, mis avaldatav ES kompleksi moodustamise ja lagunemise kiiruskonstantide kaudu. · Kmon substraadi kontsentratsioon, mille juures v0 = ½ Vmax · Km arvväärtus on ES kompleksi tugevuse väljendaja. · Kui [S] on madal, siis kiiruse võrrand on S suhtes 1. järku · Kui [S] on kõrge, siis kiiruse võrrand on S suhtes 0-järku · Michaelis-Menten võrrand kirjeldab hüperboolset sõltuvust v ja [S] vahel. 3
sõstraliike. · Üks võrse võib anda 5 8 istikut. 27.04.2016 Marje Kask 51 Rennvõrsikud 27.04.2016 Marje Kask 52 Ringvõrsikud ja horisontaalselt istutatud puud 27.04.2016 Marje Kask 53 Õhuvõrsikud · Õhuvõrsikutega paljundamisel moodustuvad juured taime maapealsel osal pärast tüve või võrse rõngastamist ja vigastatud koha katmist substraadiga. · Seda meetodit kasutatakse paljudes maades juba aastatuhandeid peamiselt troopiliste ja subtroopiliste taimede paljundamiseks. · Kasutatakse jäikade võrsetega taimedel. 27.04.2016 Marje Kask 54 Õhuvõrsikud 27.04.2016 Marje Kask 55 Võrsikute eraldamine · Emataimest eraldatakse võrsikud sügisel oktoobri lõpus. Üksikuid võrseid võib ka kevadel lõigata lahti.
paremale - produktide tekke suunas, analoogiliselt mõjub produktide kontsentratsiooni vähendamine (saaduste eemaldamine süsteemist). 48. Aktivatsioonienergia ehk aktiviseerimisenergia on energia, mida süsteemi osakesed (molekulid) peavad saavutama, muutumaks reaktsioonivõimelisteks. Mida väiksem on aktivatsioonienergia, seda kiiremini toimub reaktsioon. Aktivatsioonienergiat alandavad tunduvalt ensüümid (täpsemalt nende aktiveeritud kompleksid substraadiga - ES*) ning seetõttu toimuvad näiteks metaboolsed protsessid kiiremini. 49.Radioaktiivsus, aatomituumade spontaane lagunemine, radioaktiivse kiirguse liigid. Radioaktiivsus on iseeneslik ebastabiilse isotoobi muutumine teiseks elemendiks millega kaasneb elementaarosakeste, teiste aatomite tuumade või footonite kiirgamine. Tuntakse 288 stabiilset isotoopi ja ~7500 radionukliidi. Stabiilsetes kergemates tuumades on prootonite ja neutronite suhe ~1, raskemates ~ 1:1,5.
kuuluvad: Metalli-ioonid – tihti on raske eristada, kas metall-ioon on aktivaator v ensüümi ehituskomponent. Anorgaanilised ja orgaanilised ühendid – toimivad allostreiilsete aktivaatoritena Inhibiitorid on ensüümreaktsiooni spetsiifiliselt või mittespetsiifiliselt pidurvadad faktorid. Pöörduv inhibitsioon võib olla: Konkurentne – kokureerib esüümi aktiivtsentri pärast substraadiga. Aiatb S konts tõstmine. Mittekonkurentne – inhibiitor ühineb ensüümiga väljaspool aktiivtsentrit, võib blokeerida reaktsiooni osaliselt või täielikult. Ei aita S konts tõstmine. Ebakonkurentne – inhibiitor reageerib eelnevalt tekkinud ES kompleksiga, mitte vaba ensüümiga. Oluline multisubstraatsete enüümreaktsioonide puhul. Pöördumatu inhibitsiooni korral ei taastu ensüüm, inhibiitorit pole võimalik
eristatakse konkureerivaid ja mittekonkureerivaid inhibiitoreid. Konkureerivad inhibiitorid on oma keemiliselt struktuurilt ensüümi substraadile väga sarnased, mistõttu nad võivad hõlpsasti seonduda ensüümi aktiivtsentriga. Aktiivtsenter, mis on hõivatud konkureeriva inhibiitori poolt ei saa mõistagi enam siduda substraati ega katalüüsida viimase muundumist. Seega: konkureerivad inhibiitorid konkureeriva substraadiga aktiivtsentrite pärast ensüümi molekulides. Mittekonkureerivad inhibiitorid ei oma substraadiga struktuurset sarnasust, kuid kombineerudes ensüümiga on siiski võimelised selle aktiivsust pidurdama. Mittekonkureeriva inhibiitori juuresolekul ensüüm võib küll säilitada substraati siduva võime, kuid tema katalüütiline võime langeb. 8. Aktivaatorid: Aktivaatorid on keemilised ühendid, mis mõjutavad ensüümi aktiivsust suurendamise suunas. 9. Allosteerilised ensüümid:
2. Aktiivtsenter piirkonnaks ensüümis, kus vahetult toimub katalüütiline protsess. Kujutab endast ensüümi valgu koostises olevate AH radikaalide funktsionnalsete rühmade ruumpaigutust. 3. Regulatoorne tsenter iseloomulik osadele ensüümidele (ainevahetusradade võtmeensüümid), mis reguleerivad ensüümide aktiivsust. Omadused · Ensüüme iseloomustavad nii valkude omadused kui ka katalüsaatorite omadused: 1. Spetsiifilisus konkreetne ensüüm seostub vaid konkreetse substraadiga. 2. Ülisuur bioloogiline aktiivsus st ajaühikus võivad läbi viia tohutul hulgal katalüütilisi akte. 3. Nende aktiivsus on reguleeritav. 4. Eri ensüümide toime biosüsteemis on kordineeritud. 5. Ensüümi süntees allub geneetilisele kontrollile. · Eriomadused: 1) ensüümi ja substraadi keemilise olemuse vastasmõju. Selle spetsialiseerituse aste on varieeruv. (nt. Toiduvalkude lõhustamine seedeensüümis on mittespetsiifilise toimega, pole oluline, kas
Ensüümid tõstavad alandavad reaktsiooni kiirust limiteerivat energeetilist barjääri. 15. Ensüümide toimemehhanism, substraat, ensüümaktiivsus, aktiivtsenter, koensüüm. Ensüümreaktsiooni toimumiseks peab ensüüm siduma ja muundama ühendit (substraati). Ensüümimolekulil on selleks vastav pinnaala (aktiivtsenter). Aktiivtsenter seob spetsiifiliselt substraadi ja teostab tema katalüüsi produktiks. Aktiivtsentrit iseloomustab: 1) substraadiga kontakteeruvad aktiivtsentri AHjääkide katalüütilised rühmad, mis muundavadki substraati 2) liitensüümides on aktiivtsentris ka koensüüm või mõni muu kofaktor 3) substraat fikseeritakse katalüüsiks vajalikku asendisse paljude sidemetega 4) aktiivtsentri lõplik ruumiline formeerumine toimub substraadimolekuli lähenemisel; substraadi ja ensüümi komplementaarsuse alusel muudetakse aktiivtsenter substraadile sobivaks. See on ensüümi isosteeriline regulatsioon substraadi poolt
annaabi.ee 
