Biokeemia - ensüümid, hormoonid, ainevahetusrajad ning süsivesikute ja rasvhapete oksüdatsioon (0)

Ensüümid
.. on bioloogilised katalüsaatorid , mille peamiseks ülesandeks elusorganismis on keemiliste reaktsioonide kiirendamine.
.. on valgud
..ei saa käivitada termodünaamiliselt võimatut protsessi
.. ei mõjuta reaktsiooni kulgemise suunda
Ometi ensüümid kontrollivad ainevahetusprotsesside üldist suunda, sest nende aktiivsus sõltub organismi vajadusest ja ühed reaktsioonid ei kesta kogu aeg vaid muutuvad.
Ensüümide katalüüsivõime aluseks on nende omadus alandada reaktsioonide aktivatsioonienergiat. Aktivatsioonienergia on energia, mis on vajalik reageerivate ainete ergastamiseks.
Ensüümidele on iseloomulik spetsiifilisus:

• Stereokeemiline spetsiifilisus (eristatakse D- ja L-isomeere)
  
• Sidemespetsiifilisus (ensüümid võivad katalüüsida ainult teatud sidemete tekkimist ja lagunemist nt a1,4 glükosiidside )
  
• Rühmaspetsiifilisus (kindla funktsionaalse rühmaga toimuvad reaktsioonid)
  
• Absoluutne spetsiifilisus (eelnimetatud aspektide kominatsioon)
  

Ensüümide klassifikatsioon:

• Oksüdoreduktaasid -> katalüüsivad biokeemilisi redoksreaktsioone
  
• Transferaasid -> funkts rühmade ülekanne ühelt molekulilt teisele
  
• Hüdrolaasid –> katalüüsivad hüdrolüüsi (C-N, C-O, C-P, C-S sidemete lõhustamist vee toimel)
  
• Lüaasid -> katalüüsivad C-C, C-O, C-N,C-S jt mittehüdrolüütilist lõhustamist
  
• Ligaasid -> katalüüsivad sünteesireaktsioone
  
• Isomeraasid
  

Ensüümi toime:
E+S - > ES E- ensüüm S- substraat ES-substraadi kompleks
ES->EI EI- üleminekukompleks
EI- >EP EP- produktikompleks
EP-> E+ P P – produkt
Selle asemel , et teha kõrge akt.energiga reaktsiooni EP , sooritatakse mitu madalama akt.energiaga reaktsiooni , mis kulgevad kiiremini.
Ensüümi molekulaarne aktiivsus – üksiku ensüümimolekuli poolt kindla ajaühiku vältel muundatud substraadimolekulide arvu näitamine
Kõige aktiivsem karboanhüdraas (süsihappegaasi ja vee reageerimine süsihappeks – CO2 eemaldamine kudedest, transport verega kopsudesse ja organismist väljutamine)
Aktiivtsenter- piirkond, millel on võime siduda substraadi molekuli ensüümiga ning mis omab katalüütilist toimet. Ruumiline komponent , mis moodustub lähestikku paiknevate aminohappejääkide külgahelatest. NB! Ruumiline lähedus , mitte keemiline!
Aminohappejäägid jagatakse nelja kategooriasse:

• Siduvad aminohappejäägid -> paiknevad aktiivtsentris ja funktsioon on substraadi molekuli sidumine
  
• Katalüütilised aminohappejäägid -> paiknevad aktiivstsentris, avaldavad katalüütilist toimet
  
• Struktuuri säilitavad ahj -> tagavad valgu tertsiaare (v kvaternaarse) struktuuri , seega ka aktiivtsentri formeerumise ja püsimise
  
• Väheolulise ahj -> paiknevad nt ruumilise struktuuri pinnal, suht mõttetud
  

Liitensüümide puhul kuulub molekuli koostisesse ka teatav mittevalguline komponent. (apoensüüm – ensüümi valguline osa; kofaktor – mittevalguline osa)
Koensüüm – juhul kui mittevalguline osa kujutab endast suhteliselt suurt orgaanislist molekuli (mitte lihtsalt mõnd iooni), siis nimetatakse sellist osa koensüümiks.
Holoensüüm – terviklik ensüümimolekul, mis sisaldab endas nii apoensüümi kui ka kofaktorit või koensüümi
Koensüümide põhilisteks struktuurseteks ja funktsionaalseteks komponentideks on erinevad veeslahustuvad vitamiinid nt NAD ja NADP - > vitamiin B5 derivaadid .
NB! Vesiniku aatomi liitmine või loovutamine tähendab redoksreaktsiooni!
Orgaanilised ühendid võivad dehüdrogeenimisel vabastada vesiniku aatomeid, vesinikioone ja ka hüdriidioone.
Peamised koensüümid, mis on seotud redoksidega on NAD+ ja FAD. FAD seob vesiniku aatomeid. NAD+ seob hüdriidioone. FAD redutseeritakse FADH2. NAD+ redutseeritakse NADH+H+. Seega NAD+ ja FAD võivad eksisteerida nii oksüdeeritud kui redutseeritud koensüümina.
Transferaaside koensüümidest Co A (ainevahetusrajad!) + regulatoorne funktsioon. Tema kõrge konts rakus tähendab energia küllastatust , mis tähendab et energeetiliste protsesside aktiivsust tuleb alandada.
Ensüümi aktiivsus: 1 katal (kat) on võrdne ensüümihulgaga, mis on võimeline muundama 1mmol substraati produktiks 1 sekundis.
Aktiivsust iseloomustatakse reaktsiooni kulgemise kiiruse alusel. Seda saab mõõta substraadi hulga vähenemise või produkti hulga suurenemise määraga ajaühikus.
Vmax - >maksimaalne reaktsiooni kiirus. Substraadi lisamisega reaktsiooni kiirus enam ei suurene.
Km -> Michaelise konstant (poolele maksimaalsest kiirusest vastav substraadi konts)
Vmax ja Km on kineetilised parameetrid . Km peegeldab ensüümi afiinsust (keemilise sideme tugevust) substraadi suhtes. Mida madalam on selle väärtus, seda kõrgem on ensüümi afiinsus .
Ensüümi aktiivsus on otseses sõltuvuses ensüümi enda kontsentratsioonist uuritavas materjalis.
Inhibiitorid on ühendid, mis mõjutavad ensüümi aktiivsust alandamise suunas, aktivaatorid suurendavas suunas. Mittespetsiifilised inhibiitorid (tugevad happed ja leelised ) alandavad praktiliselt mistahes ensüümi aktiivsust. Spetsiifilised inhibiitorid toimivad teatud ensüümide suhtes. Füsioloogilistes tingimustes on tähtsamad just spetsiifilised inhibiitorid. Inhibeerimine võib olla pöörduv või pöördumatu - > pöörduval inhibiitor ensüümiga kov. sidemeid ei moodusta ning ensüümi aktiivsus on taastatav, pöördumatul moodustatakse kov sidemed ninh langus on pöördumatu (mittespets inhibiitorite korral).Konkureerivad ja mittekonkureerivad inhibiitorid. Konkureerivad inhibiitorid on substraadiga sarnase struktuuriga ja nad seonduvad hõlpsasti ensüümi aktiivtsentriga. Mittekonkureerivad ei ole struktuurselt sarnased, aga on võimelised selle aktiivsust pidurdama (ensüüm säilitab võime substraati siduda, aga tema katalüütiline võime langeb).
Fosforüülimine ja defosforüülimine. Fosforüülimist katalüüsivad proteeini kinaasid. Defosforüülimist proteiini fosfataasid.
Allosteeriline regulatsioon . Allosteeriline ehk regulatoorne tsenter. Allosteeriline tsenter on võimeline siduma talle keemiliselt struktuurilt sobivaid ühendeid. Seal ei toimu aga mingit katalüüsiprotsessi, seega neid ühendeid, mis seonduvad ensüümiga selle tsentri kaudu ei nimetada substraatideks vaid allosteerilisteks regulaatoriteks, sest nende sidumine mõjutab aktiivtsentri seisundit ja ensüümi aktiivsust.
Vesinikioonide kontsentratsioon. Ensüümid on tundlikud vabade vesinikioonide kontsi suhtes keskkonnas, sest säilitavad katalüüsivõime suhteliselt kitsas pH vahemikus. Ensüümi aktiivsuse languses vales keskkonnas kaks põhjust: esiteks võib ensüümi molekuli struktuur muutuda ja lakata olemast ning teiseks võib pH nihe muuta happeliste ja aluseliste aminohappejääkide külgahelate seisundit (ionistatsiooni) ensüümi aktiivtsentris.
Temperatuur. Suhteliselt madala tempratuuri korral kaasneb tempi tõusuga ensüümi aktiivsuse suurenemine, optimaalse tempi ületamisega kaasneb aktiivsuse järsk langus. Temperatuuri stimuleeriv toime on seotud molekulide seisundi muutumisega, aktiveerumisega. Toime täielik lakkamine on seotud denatureerumisega.
Isoensüümid ehk isosüümid . Isoensüümid on ensüümide erivormid, mille erinevad molekulaarsed vormid katalüüsivad sama keemilist reaktsiooni sama mehhanismi kaudu, ent erinevate kineetiliste parameetritega.
Hormoonid
... on bioloogilselt aktiivsed ühendid, mille pamine ülesanne paljurakulises organismis on erinevate rakkude talitluse koordineerimine .
Hormoone produtseeritakse sisenõre - ehk endokriinnäärmetes ning eritatakse otse verre. Verega transporditakse hormoonid kudedesse, kus nad mõjutavad rakkude ainevahetusprotsesse. On ka erandeid . Mõnede hormoonide toime ei ulatu tekkekohast eriti kaugele ja mõjutavad vaid neid produtseerinud raku kõrval või lähikonnas paiknevate rakkude ainevahetust või siis toimimad vaid neid sünteesinud raku siseselt.
Kõik hormoonid ei teki sisenõrenäärmetes. Ka teistest kudedes on rakkusid, mis sünteesivad hormoonide funktsioone täitvaid aineid. Neid nimetatakse koehormoonideks. (nt gastriin , sekretiin)
Vastavalt tegevusraadiusele saab hormoone klassiitseerida järgnevalt:

• Endokriinsed hormoonid – produtseeritakse sisenõrenäärmetes, läbivad vereringes pikki vahemaid ja mõjutavad ka kaugel paiknevaid rakke.
  
• Parakriinsed hormoonid – eemalduvad tekkekohast vähe, toimivad naabruses olevate rakkude suhtes.
  
• Autokriinsed hormoonid – toimivad peamiselt samas rakus, kus nad on sünteesitud.
  

Hormoonide keemiline struktuur. Hormoonid võivad olla peptiidid ja valgud (nt insuliin, glükagoon , kasvuhormoon), aminohappe türosiini derivaadid ( katehhoolamiinid – epinefriin (adrenaliin) ja noradrenaliin ; türoksiin ja trijoodtüroniin ), steroidid ( neerupealise koore hormoonid ja suguhormoonid) ja arahhidoonhappe derivaadid ( arahhidoonhape on polüküllastumata rasvhape ). NB! Steroididel on steraantuum.
Hormoonide transport veres. Valdava enamuse hormiinode transport toimub vere kaudu. Hormoonide transpordiviis veres sõltub nende keemilisest ehitusest. Nt valgulise ehitusega ja katehhoolamiinid toimetatakse edasi molekulidena. Steroid - ja türeoidhormoonid moodustavad komplekse spetsiaalsete transpordivalkudega. Bioloogiliselt aktiivne on ainult vaba hormoon st hormoon, mis ei ole seotud teiste ainetega.
Hormoonide retseptorid . Retseptorid kujutavad endast suuri valgumolekule, mis on võimelised neile spetsiifilisi hormoone endaga siduma. Erinevate hormoonide retseptorite paiknemine rakus on erinev. Plasmamembraanis on retseptorid katehhoolamiinidele, peptiididele ja valgulistele hormoonidele. Tsütoplasmas ja tuumas paiknevad steroidhormoonide, valdavalt tuumas aga türeoidhormoonide retseptorid. Retseptorite arv rakus varieerub. Lihasrakus võib hormooni retseptorite arv muutuda ka treeningkoormuste mõju. Lisaks arvule võib muutuda ka retseptorite afiinsus (st võime siduda endaga hormoone. Retseptorite aktiivsust mõjutavad nt pH, ioonide kontsentratsioon jne. Keemiliselt struktuurilt on enamus retseptorid glükoproteiinid.
Hormoonide toime raku ainevahetusele.
Hormoonide toime seisneb selles, et nad muudavad erinevate ensüümide aktiivsust rakus. Seda tehakse:

• Olemasolevate ensüümimolekulide struktuuri muutmisega, kutsudes sellega esile inaktiivse ensüümi transformeerumise aktiivseks vormiks
  
• Ensüümimolekulide arvu muutmisega rakus nende sünteesi stimuleerides.
  
• Substraatide kättesaadavuse muutmisega ensüümimolekulidele nt rakumembraani läbitavuse muutmise kaudu.
  

Hormoonide toimemehhanismid. Õp 103-108
Ainevahetusrajad
Glükolüüs
Glükolüüs on glükoosi anaeroobse lagundamise protsess, mille tulemusel ühest glükoosi molekulist tekib kaks molekule laktaati. Iga glükoosi lagundamise käigus vabaneb energia, mille arvelt toodetakse 2 molekuli ATP-d.
Kokkuvõtlikult : GLÜKOOS + 2ADP + 2P ->2 LAKTAAT + 2H+ + 2ATP
Glükolüüsi käigus vabaneb vaid 7% energiast ning sellest 60% kasutatakse vaid ATP sünteesiks.
Glükolüüsi protsessis võib eristada üldistatult peamiselt kahte staadiumit. Esiteks glükoosi fosforüülimine glükoos-6 fosfaadiks ning jagunemine kaheks nii et tekib kaks molekuli glütseeraldehüüd-3-fosfaati. Selle käigus kasutatakse ATP-d ning 2ATP-d muundatakse 2ADP-ks. Teises staadiumis toimub glütseeraldehüüd-3-fosaadi ümbertöötlemine kaheks laktaadi molekuliks, millega kaasneb 4ADP molekuli fosforüülimine ATP-ks ehk siis kogu protsessi summaarne energeetiline efekt on 2ATP-d. Skemaatiliselt:
glütseeraldehüüd-3- fosfaat 2ADP->2ATP laktaat
GLÜKOOS 2ATP->2ADP
Glütseeraldehüüd-3-fosfaat 2ADP-2ATP laktaat
Kahjuks nii lihtne asi ei ole. Pikemalt siis.
Algab kogu protsess glükoosi molekuli fosforüülimisega (glükoos - > glükoos-6-fosfaat). Vajalik fosaatrühm saadakse ATP lõhustamise tulemusena (ATP->ADP). Sellega tegeleb heksokinaas. Järgnevalt toimub isomerisatsioon (glükoos-6-fosfaat -> fruktoos -6-fosfaat). Sellega tegeleb glükoosfosfaadi isomeraas. Seejärel see ühend fosforüülitakse uuesti lisandub veel üks fosfaatrühm ning tekib fruktoos-1,6-bisfosfaat, mille käigus lõhutakse jälle ATP-d (ATP->ADP). Seda reaktsiooni katalüüsib fosfofruktokinaas. Seejärel saab tööd aldolaas, mis lagundab fruktoos-1,6-bisfosfaadi glütseeraldehüüd-3-fosfaadiks ja dihüdroksüatsetoon fosfaadiks. Viimane muundub trioosfosfaadi isomeraasi mõjul samuti glütseeraldehüüd-3-fosfaadiks ning glükolüüsi rada jätkub kahe identse rajana. Siis glütseeraldehüüd-3-fosfaat oksüdeeritakse glütseeraldehüüd-3- fosfaadi dehüdrogenaasi poolt 1,3-bisfosfoglütseraadiks. Selles reaktsioonis osaleb koensüümina NAD+, mis redutseeritakse NADH+H+. Seejärel kantakse 1,3-bisfosfoglütseraadilt fosfoglütseraadi kinaasi toimel üks fosfaatrühm üle ADP-le, mille tulemusena tekib ATP ja 3-fosfoglütseraat. Sellega on reaktsioon energeetiliselt tasakaalustunud (kulutatud on 2 molekuli ATP-d ja sünteesitud samuti 2 molekuli ATP-d). See fosfaatrühm kantakse fosfoglütseraadi kinaasi toimel üle teisele süsinikule, tekib 2-fosfoglütseraat, millest enolaasi toimel saadakse fosfoenoolpüruvaat. Sellest võtab püruvaadi kinaas ära fosfaatrühma, mille ta seob ADP-ga (tekib ATP) ning fosfoenoolpüruvaadist saab lihtsalt püruvaat . Püruvaat redutseeritakse laktaadiks laktaadi dehüdrogenaasi abil ning samal ajal oksüdeeritakse NADH +H+ ning selle reaktsiooni produkt NAD+ saab osaleda juba järgmise molekuli lagundamisel.
Et kogu see pikk jutt kokku võtta toimub glükolüüs peamiselt kolme liiki reaktsioonidena. Esiteks glükoosi süsinikahel lammutatakse, fosfaatrühmad kantakse ühenditelt üle, et produtseerida ATP-d ning sobstraadi molekulidelt võetakse vesinikke ja seotakse need NAD+ abil püruvaadile.
Fosforüülitud ühendid on sellepärast olulised, et fosfaatrühmad on tavaliselt ioniseeritud ning selle tõttu ei saa läbida rakumembraani ning seega hoiavad fosforüülitud ühendid neid aineid raku sees ega lase neil imbuda väliskeskkonda. Enamjaolt on kõik vajalikud ensüümid raku tsütoplasmas ning see võimaldab reaktsioonil väga kiiresti toimida.
Glükogenolüüs
Kui glükolüüs oli ainevahetusrada, mis lähtus glükoosist, siis glükogenolüüs on ainevahetusrada, mis lähtub glükoosi polümeerist glükogeenist. Valdavalt need reaktsioonid kattuvad, aga glükogenolüüsi tulemusel sünteesitakse 3ATP molekuli iga glükoosijäägi kohta, mis teeb selle energeetilisemalt kasulikumaks.
Kõigepealt glükogeeni fosforülaas katalüüsib a-1,4-glükosiidsidemete hüdrolüüsi, mille käigus vabanev glükoosijääk ühtlasi ka fosforüülitakse ning produktiks on glükoos-1-fosfaat. Fosfaatrühm ei võeta mitte ATP-lt vaid ortofosforhappelt ning seetõttu ongi energeetiliselt reaktsioon kasulikum. Glükogenolüüsirajal saadakse glükoos-6-fosfaat lihtsalt fosfaatrühma ümberpaigutamise tulemusena. Seda katalüüsib fosfoglükomutaas. Edasi toimub kõik analoogselt glükolüüsirajaga.
Kuna glükoos on inimese keha rakkudele esmajärgulise tähtsusega energiaallikas , siis on organismi normaalse talitluse tagamiseks oluline kindlustada stabiilne glükoosi kontsentratsioon veres. Eriti sõltuvad sellest erütrotsüüdid. Vere glükoositaseme säilitamisel on oluline roll maksarakkudel. Teatavasti asuvad just maksas glükogeeni varud ning glükogeenist glükoosi saamine põhineb glükoos-6-fosfataasi olemasolul. Tema ülesanne on võtta glükoos-6-fosfaadist ära fosfaatrühm ning seega on produktiks glükoos. Seega, kui tekib glükoosi puudus, siis on võimalik glükoos-6-fosfaati glükogenolüüsi rajalt eemale juhtida ja sellest glükoosi sünteesida.
Glükolüüsi ja glükogenolüüsi regulatsioon
Glükolüüsi ja glükogenolüüsi intensiivsust reguleeritakse vastavalt raku energiavajadusele. Regulatsioon realiseerub osaliselt reaktsioonidele vajalike substraatide kontsentratsiooni muutuste kaudu. (meaning mida rohkem substraati, seda suurem on reaktsiooni intensiivsus, sest kõik tuleb ju ära kasutada). Enim muutub reaktsiooni kiirus aga erinevate ensüümide aktiivsuse muutumisel. Kõige rohkem kontrollitakse fosfofruktokinaasi ning heksokinaasi aktiivsust.
Praktiliselt kõikide glükolüütiliste ensüümide (va aldolaas) ühiseks tunnuseks on see, et nad vajavad toimimisega Mg2+ ioonide juuresolekut.
Süsivesikute aeroobne oksüdatsioon
Tsitraaditsükkel ja hingamisahela ensüümid
Glükolüüsi protsessis vabaneb glükoosi molekulist ainult 7% võimalikust energiast ehk siis püruvaat (või laktaat) hoiab endas ülejäänud energiat. Siis kui hapnikupuudust rakus ei teki, ei ole vaja ka püruvaadist tingimata laktaati moodustada ning püruvaat transporditakse hoopis mitokondrisse, kust toimub tema oksüdatiivne dekarboksüülimine (meaning hapniku juuresolekul võetakse talt ära karboksüülrühm). Seda protsessi katalüüsib ensüümide kompleks püruvaadi dehüdrogenaas. Selle tulemusel eraldub üks molekul CO2 ning ülejäänud osa liidetakse koensüüm A-ga, mille tulemusel tekib atsetüül CoA. Ehk siis:
PÜRUVAAT + NAD+ + CoA - > ATSETÜÜL CoA + NADH + H+ + CO2
Atsetüül CoA suundub aga tsitraaditsüklisse ehk Krebsi tsüklisse. Tsitraaditsüklis lammutatakse lõplikult algselt glükoosist pärinev süsinikahel. Iga atsetüül CoA molekuli kohta eraldub 2 molekuli CO2, samuti vabaneb energia, mille arvel sünteesitakse üks molekul GTP-d, mis on energeetiliselt väärtuselt samaväärne ATP-ga. Siis eemaldatakse veel erinevatelt vaheproduktidelt 4 paari vesiniku aatomeid, mis seotakse NAD+ või FAD-i poolt (suhtes 3:1). Nemad loovutavad oma vesinikut hingamisahela ensüümidele, mis genereerivad neist 3ATP molekuli iga NAD+ ja 2ATP molekuli iga FAD-i poolt hingamisahelasse kaasa toodud vesiniku aatomite paari kohta.
NB! Aeroobsetes tingimustes siseneb hingamisahelasse ka algselt glütseeraldehüüd-3 fosfaadi dehüdrogenaasi poolt katalüüsitavas reaktsioonis NAD+-ga seotud vesiniku aatomite paar.
Vesinikud võtab endale hapnik ning üheks lõpp-produktiks on vesi.
Pikemalt tsitraaditsüklist...
Atsetüül CoA siseneb tsitraaditsüklisse ning reakeerib oksaalatsetaadiga, reaktsioon toimub tsitraadi süntaasi toimel ning tekib tsitraat. Tsitraadis tõstab akonitaas ümber hüdroksüülrühma ning läbi vaheühendi cis-akonitaadi tekib isotsitraat. Seejärel toimub isotsitraadi oksüdatiivne dekarboksüülimine, mida katalüüsib isotsitraadi dehüdrogenaas. Reaktsiooni käigus eemaldatakse isotsitraadi molekulist vesiniku aatomite paar, mis seotakse NAD+-ga ning eraldub üks atsetüülrühma süsinik CO2-na. Produktiks on α-ketoglutaraat, millest α-ketoglutaraadi dehüdrogenaasi toimel tekib suktsinüül CoA. Selle protsessi käigus eemaldatakse veel üks vesinikupaar, mis seotakse NAD+ ning eraldub CO2. Suktsinüül CoA süntaasi toimel lagundatakse suktsinüül CoA suktsinaadiks ja koensüüm A-ks, millega kaasneb GDP fosforüülimine GTP-ks. Suktsinaadi dehüdrogenaas oksüdeerib suktsinaadi fumaraadiks. Selles reaktsioonis võtab vesinikepaari endale FAD. Fumaraat hüdratiseeritakse(!) fumaraasi toimel malaadiks, mis malaadi dehüdrogenaasi toimel oksüdeeritakse oksaalatsetaadiks. Seega on oksaalatsetaat nii tsitraaditsükli lähteühend kui lõpp-produkt.
Elektronide ülekanne hapnikule hingamisahelas
Kogu selle eelneva jama energeetiline väärtus on 2GTP molekuli iga glükoosi molekuli kohta, mida on vähe.
Peamine energiat tootev protsess on aga oksüdatiivne fosforüülimine, mis toimub hingamisahelas elektronide ülekande vaba energia arvel.
Oksüdatiivne fosforüülimine tähendab seda, et midagi tuleb oksüdeerida ja midagi fosforüülida. Oksüdeerimine tähendab seda, et vaheproduktidelt eemaldatakse vesiniku aatomid ja kantakse need üle hapnikule. See on järk-järguline protsess, milles esinevad järgmised staadiumid:

• Primaarne oksüdeerimine - > dehüdrogenaaside toimel eemaldatakse vesinikud ning seotakse NAD+ ja FAD poolt. Seega nad redutseeruvad vastavald NADH+ H+ ja FADH2
  
• Intermediaarne oksüdeerimine - > koensüümide oksüdeerimine ehk neilt võetakse vesiniku aatomid ära ja antakse need üle hingamisahela ensüümide süsteemile.
  
• Terminaalne oksüdeerimine - > vesiniku aatomid kantakse üle hapnikule, mille tulemusel moodustub vesi
  

Fosforüülimine on ADP molekulile fosfaatrühma lisamine kasutades selleks ortofosforhapet ja hindamisahela vesinike aatomite (õigemini nende elektronide) ülekande vaba energiat. Elektronid transpordituna ensüümilt ensüümile jõuavad järjest madalamale energiatasemele kuni lõpuks seotakse hapnikuga ning iga NADH + H+ poolt transporditud elektronipaari ülekandel sünteesitakse kuni 3 ATP ja FADH2 transpordil 2ATP-d, sest FADH2 loovutab enda elektronpaari energeetiliselt madalamal nivool .
Kõiki neid seoseid pole selgeks tehtud, aga Peter Mitchelli teooria järgi kasutatakse vaba energiat prootonide pumpamiseks sisemembraani välisküljele, aga enamus polaarseid molekule ja ioone ei saa läbida sisemembraani ning sellepärast tekib elektrokeemiline gradient membraani sise- ja väliskülje vahel. See avaldub selles, et välisküljel on suurem positiivne laeng ( gradiendi elektriline komponent) ja suurem vesinikuioonide kontsentratsioon (gradiendi keemiline komponent). Mitokondri sisemembraanis on aga valke, mis suudavad neid prootoneid jälle gradiendi surve toimel sisse tuua ja selle prootonite voo energia arvelt toimubki ATP süntaasi abil ADP fosforüülimine. ATP süntaas koosneb kahest subühikust, üks neist (F0) paikneb sisemembraanis ja moodustab poori, mille kaudu prootonid saavad maatriksisse sisenega ning F1, mis katalüüsib ATP sünteesi.
Praktiliselt saab hingamisahelat jagada neljaks kompleksiks. I kompleks võtab NADH + H+ elektronid ja annab need koensüüm Q-le. See on NADH dehüdrogenaas. Prootonid lasevad alga sisemembraani välisküljele ja coQ redutseerub coQH2. II kompleks (flavoproteiini hüdrogenaas) võtab elektronidepaari FadH2 ja annab selle ka coQ-le. Selle tulemusel prootoneid ei väljutata. III kompleksis kannab reduktaas elektronid coQH2 kahele tsütokroom c-le ja IV kompleksis võtavad kaks tsütokroomi a ja a3 elektronid vastu tsütokroom c-lt ning annavad hapnikule, mille mõlemad aatomid võtavad 2 elektroni.
ATP, ADP ja Pi transport läbi membraani
ATP ja ADP transport toimub mitokondri sisemembraanis paikneva ATP-ADP translokaasi toimel üheaegselt erinevates suundades. Ortofosforhappe transport seostatakse aga prootonide liikumisega ja seda transportvalku nimetatakse Pi-H+ translokaasiks. ATP on negatiivsema laenguga (4-)ja sellepärast liigub positiivsemale alale ehk membraani välisküljele ning ADP (3-) liigub sellest vabaneva energia tulemusel sisse. Pi transportimiseks vajalik energia pärineb prootonite voost.
Rasvhapete oksüdatsioon
Rasvhapete energiat saab kasutada ainult aeroobsetes tingimustes. Kuna kõik aeroobsed ainevahetusprotsessid toimuvad mitokondrites (sest ainult seal on sobivad ensüümid), siis tuleb rasvad ka transportida kõigepealt mitokondrisse. Selleks moodustub tsütoplasmas rasvhappe jäägi ja CoA kompleks – atsüül CoA. Iga molekuli atsüül CoA tekkeks kulutatakse 2ATP hüdrolüüsi jagu energiat. Mitokondri sisemembraani läbimiseks moodustub veel transpordikompleks karnitiiniga, atsüülkarnitiin, millest mitokondri maatriksis taastatakse atsüül CoA.
Rasvhappe molekuli (atsüül CoA) lagundamine toimub järk-järgult ning selle protsessi käigud eemaldatakse rasvhappe süsinikahelast kahe C aatomi pikkused fragmendid ning töötatakse need ümber atsetüül CoA ühikuteks. Need fragmendid eraldatakse β-süsiniku juurest ja seda protsessi nimetatakse rasvhapete β-oksüdatsiooniks. Tekkinud atsetüül CoA lagundamine toimub analoogselt süsivesikute aeroobse oksüdatsiooniga tsitraaditsüklis. Iga atsetüül CoA molekuli produtseerimisega β-oksüdatsiooni käigus kaasneb kahe paari vesiniku aatomite eemaldamine rasvhappe molekulist, millest üks seotakse FAD-iga ja teine NAD+-iga ja need elektronid antakse üle hingamisahelasse ja nende arvelt toodetakse ATP-d nagu süsivesikutegi puhul.
Rasvhappe molekuli täielikul oksüdatsioonil vabaneva energia arvel produtseeritava ATP hulk sõltub rasvhappe süsinikahela pikkusest.
Pikemalt β-oksüdatsioonist
Esimest reaktsiooni katalüüsib atsüül-CoA dehüdrogenaas, mis paikneb mitokondri sisemembraani sisepinnal. Selle kigud eralduvad atsüü-CoA kaks vesiniku aatomit, mis seotakse FAD-iga ning atsüülrühma α ja β süsinike vahele tekib kaksikside. Saadud ühendit nimetatakse trans-enoüül-CoA-ks. Teise reaktsioonina hüdratiseeritakse trans-enoüül-CoA enoüül –CoA hüdrataasi toimel 3-hüdroksüatsüül-CoA-ks. Järgnevalt oksüdeeritakse 3-hüdroksüatsüül-CoA 3-ketoatsüül-CoA-ks. Seda katalüüsib 3-hüdroksüatsüül-CoA dehüdrogenaas . Koensüümina toimib siin NAD+, mis redutseeritakse. Seejärel atsüül-CoA tiolaas katalüüsib reaktsiooni, mille käigus liidetakse β-süsinikule 3-ketoatsüül-CoA molekulis CoA, mille tulemusel vabaneb kahe süsiniku pikkune fragment atsetüül-CoA ning tekib uus lähteühendist 2 süsiniku võrra lühem atsüül-CoA molekul ning reaktsioon hakkab uuesti.