Vajad kellegagi rääkida?
Küsi julgelt abi LasteAbi
Logi sisse

Ensüümid (2)

5 VÄGA HEA
Punktid
Ensüümid  ( fermendid ) on kõrgmolekulaarsed biokatalüsaatorid, millele on omane suur efektiivsus ja kõrge substraadispetsiifilisus (näiteks: amülaas lõhustab ainult polüsahhariidid tärklist- reaktsioon Wohlgemuth). Nad kiirendavad reaktsioone, kuid ei võta nendest osa. Ensümaatilised reaktsioonid on 103 kuni 1017 korda kiiremad kui vastavad katalüüsimata reaktsioonid. Peaaegu kõik avastatud ensüümid on  valgud (liht- või liitvalgud ) või valgud koos kofaktoritega.
Lihtensüümid- koosnevad aminohappejääkidest-lihtvalgud
Liitensüümid- liitvalgud (valguosa- APOENSÜÜM ja mittevalkosa- KOFAKTOR
Valkosa määrab ensüümi spetsiifilisuse , kofaktor stabiliseerib ensüümvalku.
Kofaktoriks võivad olla: ioonid , anorgaanilised ühendid, madalamolekulaarsed orgaanilised ühendid. Kofaktorite valdavama osa moodustavad koeensüümid.
  • Ensüümid on endogeensed bioaktiivsed ühendid
  • Substraat - aine, mille muundumist ensüüm katalüüsib
  • Spetsiifilisus- ensüümi võime katalüüsida ainult ühe kindla substraadi või rõhma reaktsioone
  • Ensüümi aktiivsus- ensüümi katalüütilise aktiivsuse mõõt, mis näitab kui palju substraati ajaühikus suudab teatud kogus ensüümi muunduda (1U=1mol/min). ühikuks on katal . See on aktiivsus, mille korral ensüüm muundab standardtingimustes 1 mooli substraadi sekundis.
  • Koeensüümid (Co)- madalamolekulaarsed orgaanilised ühendid, mis on ensüümi valgulise osaga ehk apoensüümiga enamasti mittekovalentselt seotud. Sageli vitamiinide derivaadid, võtavad otseselt osa katalüüsist.
  • Aktiivtsenter- valgu molekuli piirkond, mis võtab katalüüsist otseselt osa.

Ensüümid eralduvad rakkudest suhteliselt kergesti: veega, nõrga konts soola, happe ja leeliselahustega, etüülalkoholi, atsetooni, glütserooli jt lahustitega.
ENSÜÜMVALGUD on hüdrofiilsed, amfoteersed polüelektrolüüdid, nad denatureeruvad ja kristalliseeruvad. Nad ei muuda reaktsiooni suunda, katalüüsivad termodünaamiliselt võimalikke reaktsioone, ei muuda liikuva tasakaalu seisundit , üksnes kiirendavad selle saabumist, ei lõhustu reaktsiooni käigus.
Avastamine
Sõna "ensüüm" tuleneb  kreekakeelsest  sõnast, mis tähendab "pärmis" ning viitab sellele, et ensüümid asuvad rakkude sees. 18. sajandi lõpus uurisid teadlased  suhkrute  kääritamist pärmirakkude poolt, püüdes leida lahendust küsimusele, kas orgaanilisi ühendeid suudavad toota vaid elavad rakud . 19. sajandil tegi  Eduard Büchner pärmirakkudega järgmise katse: ta purustas rakkude seinad (hõõrumisega) ning lisas suhkrut. Kuna käärimine toimus edasi, pidi kääritamist katalüüsima rakuvaba ekstrakt . Sellele avastusele järgnes peagi ka erinevate ensüümide kindlakstegemine.
Ensüümi nimetuse võttis kasutusele saksa bioloog  Wilhelm Kühne.
Ensüümid alandavad reaktsiooni  aktivatsioonienergiat . Kuigi ensüüm võib reaktsiooni käigus muunduda, taastub ta reaktsiooni lõpuks endisele kujule ja võib katalüüsida järgmist reaktsiooni. Reaktsiooni lähtemolekulid (ensüümi substraadid) seonduvad ensüümi aktiivtsentrisse ning reaktsiooni lõpus dissotsieeruvad sealt produktid . Ensüümid on kõrge substraadispetsiifilisusega – nad võivad läbi viia vaid ühte või mõnda reaktsiooni. Nii saab erinevaid reaktsioone kontrollida vastava ensüümi hulga reguleerimise teel. Ensüümid on tundlikud temperatuuri ja pH suhtes.
Ensüümide klassid
  • 1. Oksüreduktaasid – katalüüsivad redoksreaktsioone (elektronide ülekanne) keemiliselt on oksüreduktaasid metalloproteiinid, mõnikord hemiinse või flaviinse koostisega. Oksüdeerimisel ja redutseerimisel muudavad prosteetiliste rühmade metallid oma laengut, andes elektrone molekulaarsele hapnikule ning aktsepteerides neid uuesti oksüdeeruvalt ainelt. (KATEKOOLI OKSÜDAAS- türosinaas on metalloproteiin)
  • 2. Transferaasid – katalüüsivad reaktsioone, mille käigus toimub asendusrühma ülekanne ühelt keemiliselt ühendilt teisele
  • 3. Hüdrolaasid – katalüüsivad hüdrolüüsi (sidemete c-o, c-n, c-p, c-s hüdrolüüs vee liitumisega)
  • 4. Lüaasid – katalüüsivad substraadi mittehüdrolüütilist lagundamist (rühmade liitumine kaksiksidemele või vastupidi, ATP ei osale) sidemete c-c, c-o, c-n, c-s lõhustumine
  • 5. Isomeraasid – katalüüsivad struktuurseid muutusi ühe molekuli sees (molekuli sisene rühmade ülekanne)
  • 6. Ligaasid  – katalüüsivad kahe substraadi ühendamisreaktsiooni (ATP lagunemisega konjugeeritud kondensatsioonireaktsioonid) sünteesireaktsioonid

Kasutusalad
Ensüümid on tähtsal kohal  biotehnoloogia  arengus. Umbes 150 ensüümi kasutatakse tööstuses, näiteks:
  • Amülaas, mis toodab tärklisest suhkruid. Seda kasutatakse siirupite, puuviljamahlade, šokolaadi ja muude toiduainete valmistamisel.
  • Proteaas, mis lõhub valke. Seda kasutatakse liha pehmendamiseks, kala nülgimiseks, loomanahalt karvade eemaldamiseks ning pesupulbrite koostisosana.

Markerensüümid
Markerensüümid on olulised haiguste kindlakstegemisel. Kui markerensüüm ilmub verre, on tegu vastava koe kahjustusega, kust ensüüm pärit on. Tähtsamad markerensüümid on: kreatiini kinaas (CK), laktaadi dehüdrogenaas (LDH), aspartaadi aminotransferaas (AST), alaniini aminotransferaas (ALT), aluseline fosfataas (ALP), happeline fosfataas (ACP), plasma koliini esteraas (PChE).
vm - maksimaalne substraadi kontsentratsioon reaktsiooni kiiruses .
Km- michaelise konstant (mol/l)
G- gibsi vabaenergia
Reaktsiooni kiirust saab muuta: substraadi kontsentratsiooniga , ensüümi kontsentratsiooniga, temperatuuriga
Allosteeriline ensüüm-
Inhibiitorid - ained, mis võimaldavad vähendada reaktsiooni kiirust ( pidurdavad reaktsiooni)
  • Konkureeriv inhibiitor (max kiirus jääb samaks)
  • Mittekonkureeriv inhibiitor (max kiirus väheneb)

Võtmeensüüm- määrab ära reaktsioonide jada (ainevahetusraja) effektiivsuse/ intensiivsuse
Isoensüümid- erinevad valgud, mis katalüüsivad samu reaktsioone ühe ja sama substraadiga (geneetilise päritoluga)- aitavad täpselt diagnoosida.
ENSÜÜMIDE AKTIIVTSENTRID
• Ensüümi aktiivtsenter on ensüümi pinnaala, mis seob substraadi (ja
kofaktori selle olemasolul ):
• Aktiivtsentris asuvad aminohappejäägid, mis loovad
substraadiga nõrku sidemeid (vesiniksidemed, hüdrofoobsed ja
elektrostaatilised vastaktoimed), harva esinevad kovalentsed
või kooperatiivsed sidemed
• Neid aminohappejääke kutsutakse katalüütilisteks rühmadeks
• Aktiivtsentril on kaks põhilist rolli:
• Siduv roll: seob endaga substraadi
• Katalüütiline roll: muudab substraadi produktiks
• Kui substraat on muundatud produktiks, eemaldub see ensüümi
aktiivtsentrist, sest kaob ensüümi ja tekkinud produkti
komplementaarsus
ENSÜÜMREAKTSIOONI KIIRUS
• Ensüümreaktsiooni kiirus sõltub:
• Ensüümi ja substraadi kontsentratsioonist
• Keskkonna temperatuurist
• Keskkonna pH-st
• Kofaktori olemasolust ja kontsentratsioonist
• Aktivaatori ja inhibiitori olemasolust ja
kontsentratsioonist
• Keskkonna ioontugevusest
KOENSÜÜMID
• Koensüümid on madalmolekulaarsed orgaanilised ühendid, mis
on tavaliselt liitensüümis valkosaga mittekovalentselt seotud
• Paljud koensüümid on vitamiinid :
• Vitamiini toime realiseerub enamasti ja olulisel määral
koensüümsuse kaudu
• Liitensüümi valkosa määrab ensüümi spetsiifilisuse (millise
subtraadi muundumist antub ensüüm katalüüsib)
• Liitensüümi koensüümosa osaleb efektiivse ensüümkatalüüsi
tagamises
• Mitmed ravimid on vitamiinide koensüümvormid
KOENSÜÜMIDE KLASSIFIKATSIOON
• Vesinikuaatomite ülekandjad:
• Osalevad koensüümina ensüümides, mis
dehüdrogeenivad biomolekule (võtavad neilt
vesinikuaatomeid)
• Rühmade ja radikaalide ülekandjad:
• Atsüüljääkide ülekandjad
• Aminorühma ülekandjad
• Ühesüsinikuliste üksuste ülekandjad
• Metüüljääkide ülekandjad
• Aktiivse CO2 ülekandja
LIHTENSÜÜMID JA LIITENSÜÜMID
• Lihtensüümid koosnevad aminohappejääkidest
• Liitensüümid koosnevad valkosast (apoensüüm) ja
mitte-valkosast (kofaktor)
• Eraldi võetuna pole apoensüüm ja kofaktor
biokatalüsaatorid, vaid nende kompleks töötab
funktsionaalse ensüümina:
• Valkosa määrab ensüümi toime spetsiifilisuse
• Kofaktor stabiliseerib ensüümvalku, osaleb
substraadi sidumises ning katalüüsiprotsessis
• Kofaktoriks võivad olla:
• Ioonid (kloor, vask, magneesium , kaalium , raud, jt.)
• Anorgaanilised ühendid (HCl)
• Madalmolekulaarsed orgaanilised ühendid (nt.
koensüümid)
Ensüümid #1 Ensüümid #2 Ensüümid #3 Ensüümid #4
Punktid 50 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.
Leheküljed ~ 4 lehte Lehekülgede arv dokumendis
Aeg2009-03-30 Kuupäev, millal dokument üles laeti
Allalaadimisi 146 laadimist Kokku alla laetud
Kommentaarid 2 arvamust Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid
Autor kaseorg Õppematerjali autor
kokkuvõte ensüümidest

Sarnased õppematerjalid

Ensüümid
9
pdf

Ensüümid

kristalliseeruvad · kõrgspetsiifilised ­ tuleneb valgulisest loomusest ja see läbi ensüümi aktiivtsentri ja substraadi komplementaarsusest. See määrab suuresti protsesside kulu vajalikus suunas ja koordineerituses. - substraadispetsiifilisus- spetsiifilisus ühe substraadi suhtes (nt lipaasid lõhustavad ainult lipiide). *absoluutne spetsiifilisus ­ ensüüm muundab vaid ühte substraati (arginaas muundab Arg, mitte metüülArg) *stereokeemiline spetsif ­ E muundab vaid ühte stereoisomeeri (L-aminohappe oksüdaas toimib vaid L- aminohappele) *sidemespetsif ­ sahharaas lõhustab vaid glükoosi ja fruktoosi vahelist glükosiidsidet sahharoosis *rühmaspetsiifilisus ­ nii pepsiin kui ka trüpsiin hõdrolüüsivad peptiidsidemeid

Biokeemia
Biokeemia I KT
10
doc

Biokeemia I KT

Karboksüülhapete derivaadid (teatud ühendist tuletatud), mis sisaldab funktsionaalsete rühmadena nii amino (-NH2) kui karboksüül (-COOH) rühmi. Looduses ca 300, inimesed 60. Inimeses esinevad aminohapped vabalt, peptiidides ja valkudes esinevas α-aminohapetena, põhiaminohapped. Aminohapetes on α-süsinik ja neli asendajat: karboksüülrühm, α-süsinik, α- aminorühm, kõrvalahel (R). Kõik on L-isomeerid (aminohape asub vasakul), sest ensüümid lülitavad polüpeptiidahelasse vaid L-aminohappeid. 15) Aminohapete hiraalsus: Hiraalse ehk asümeetrilise tsenri moodustab α-süsinik. Kõik asümeetrilised aminohapped on optiliselt aktiivsed. 16) Inimkeha aminohapete jaotamine: Proteinogeensed aminohapped – valkude ehitusüksuseks, igale aminohappele vastab geneetilises koodis vähemalt üks koodon. Inimorganismis 20, erinevad üksteiseest R- grupi poolest.

Biokeemia
Ensümoloogia alused-Kordamisküsimused
42
doc

Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused

Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused Ensüüm kui valk: valgu struktuur, aminohapped, mittekovalentsed interaktsioonid, vesilahused ja unikaalsed vee omadused. Valgu funktsioneerimise tagab tema struktuur. Ensüüm kui katalüsaator: keemiline reaktsioon, termodünaamika, kineetika, katalüüs, mehhanism, ensüümide kasutamine tööstuses. Ensüüm kui bioloogiline katalüsaator: sidustatud reaktsioonid, bioenergeetika, metabolism, regulatsioon, klassifikatsioon ja nomenklatuur. Ensüümid on organismide tööhobused. 1) Ensüümkatalüüsi põhimõisted ja printsiibid + Ensüümkatalüüsi peamised tunnus- jooned. · Ensüümkatalüüs põhineb rangelt füüsikalistel ja keemilistel vastasmõjudel. · Kõik ensüümid on evolutsioonilise arengu produktid ja kujunenud selliseks, nagu me

Ensümoloogia alused
Biokeemia täielik kordamine
26
docx

Biokeemia täielik kordamine

Valgud on keha peamised ehitusmakterjalid ( lihastes valgu osakaal 80%) Ainevahetus (vitamiinide ja teiste ainete trantsport) Aitavad vere pH säilitada (puhversüsteemid) Vere hüübimist teostab vereplasma valk- fibrinogeen Trantsport hemoglobiin, mis varustab kogu keha hapnikuga Biokatalüsaatoriteks-> fermentideks( ensüümid) Valgustruktuurid kindlustavad kudedes erituse tekke ja erutuse levimise Funktsioonid: *ensümaatiline katalüüs (CO2 hüdraatimine, RNA). Peaaegu kõik ensüümid on valgud. * Transport ja säilitus funktsioon. Ainete transport biovedelie kaudu, transport läbi biomembraanide * Koordineeriutd liikumine (lihaste kontraktsioon, kromosoomide liikumine mitoosis) * strukturaalne (nahk, kondid) * immuunvastutus * närviimpulsside teke ja ülesanne (retseptorvalgud meeleelundites, sünapsis) * rakkude, kudede, organismi kasv ja diferentseerumine, jagunemine

Biokeemia
Biokeemia - ensüümid-hormoonid-ainevahetusrajad ning süsivesikute ja rasvhapete oksüdatsioon
15
doc

Biokeemia - ensüümid, hormoonid, ainevahetusrajad ning süsivesikute ja rasvhapete oksüdatsioon

Ensüümid .. on bioloogilised katalüsaatorid, mille peamiseks ülesandeks elusorganismis on keemiliste reaktsioonide kiirendamine. .. on valgud ..ei saa käivitada termodünaamiliselt võimatut protsessi .. ei mõjuta reaktsiooni kulgemise suunda Ometi ensüümid kontrollivad ainevahetusprotsesside üldist suunda, sest nende aktiivsus sõltub organismi vajadusest ja ühed reaktsioonid ei kesta kogu aeg vaid muutuvad. Ensüümide katalüüsivõime aluseks on nende omadus alandada reaktsioonide aktivatsioonienergiat. Aktivatsioonienergia on energia, mis on vajalik reageerivate ainete ergastamiseks. Ensüümidele on iseloomulik spetsiifilisus:  Stereokeemiline spetsiifilisus (eristatakse D- ja L-isomeere)

Biokeemia
BIOKEEMIA KORDAMISKÜSIMUSED
34
docx

BIOKEEMIA KORDAMISKÜSIMUSED

4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkudel on organismis elutähtis roll, sest osalevad põhimõtteliselt kõikides bioloogilistes protsessides - Valgud on ensüümid, mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, valgud kaitsevad antikehade vastu, vastutavad rakuliikumise eest, kontrollivad kasvu jne. Aminohape koosneb amino(-NH2) ja karboksüül (-COOH) rühmast ning igale aminohappele iseloomulikust kõrvalahelast, mis moodustab omavaheliste peptiidsidemete abil valkusid. Seedimise käigus lagundatakse kõik valgud aminohapeteks ja kantakse vereringega laiali. Aminohapped on keha alustala, ehitusmaterjal ja vundament.

Biokeemia
Biokeemia kordamine
16
docx

Biokeemia kordamine

Lühikeses -struktuuris seovad peptiidgruppide vahelised vesiniksidemed ühe ja sama polüpeptiidahela volte. · Teised stabiliseerivad lisajõud: aminohappejääkide R-gruppide hüdrofoobsed interaktsioonid ja erinimelise laenguga R-gruppide elektrostaatilised interaktsioonid (vastaktoimed). Tertsiaarstruktuur: kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Enamik valgud on fibrillaarsed, kõik ensüümid nt. Teda hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed, neid palju => struktuuri stabiilsus. Tekib väga kiiresti, spontaanne. Selles struktuuris esinevad domeenid Kvaternaarstruktuur: vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk alaühikut ehk subühikut, nõrgad või disulfiidsidemed. Nim oligomeerseteks valkudeks. Nt hemoglobiin. Võib öelda, et see on uus kvaliteet valkude funktsioneermises, lubab elimineerida mõningaid juhuslikke/ajutisi biosünteesi vigu. 7

Biokeemia
Biokeemia I test
48
pdf

Biokeemia I test

o Geneetiline ökonoomsus ja efektiivsus (vähem kodeerivaid geene) o Katalüütiliste tsentrite kokku viimine o Kooperatiivsus LIISI KINK 21 BIOKEEMIA test I VI. SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 1. Ensümoloogia põhimõisted: ensüümide ehitus, aktiivtsentri mõiste. Def: Ensüümid on elusrakkudes kulgevate biokeemiliste reaktsioonide kiirendajad ehk katalüsaatorid, mis suunavad ja reguleerivad tuhandeid degradatsiooni-, sünteesi-, energia ülekande jpt reaktsioone. Kõik ensüümid, va mõni katalüütiline RNA, on valgud. Ensüüme iseloomustab suur aktiivsus ja spetsiifilisus. Ensüümid kiirendavad reaktsioone 103 kuni 1017 korda. Ensüümid on väga spetsiifilised reaktantide ehk substraatide suhtes; paljud neist eeldavad stereospetsiifilisust.

Biokeemia




Kommentaarid (2)

k6pu profiilipilt
k6pu: See materjal aitas mind ;)
18:39 16-11-2010
zeroseven profiilipilt
raido mandel: Väga sobiv materjal
09:33 22-02-2010



Sellel veebilehel kasutatakse küpsiseid. Kasutamist jätkates nõustute küpsiste ja veebilehe üldtingimustega Nõustun