Valgud (0)

Tallinna Tehnikaülikool - Keemia - Toidukeemia

1 Hindamata

Valgud
Valgud mõjutavad toidu maitset .
On aroomiühendite ja värvuse prekursoriteks.
Valkude koostises:
1) Süsinik – 48-55%
2) Hapnik – 20-34%
3) Lämmastik – 15-19,5%
4) Vesinik – 5-7,5%
5) Väävel – 0,3-2,5%

Ülesanded inimorganismis

Ensümaatiline/biokatalüütiline funktsioon

Regulatoorne funktsioon

Retseptoorne funktsioon

Struktuurne funktsioon

Kontraktiilne ehk mehhanokeemiline funktsioon

Varuaineline ehk troofiline roll

Energeetiline funktsioon

Detoksikatsioon

Transpordifunktsioon

Kaitsefunktsioon

Geeniregulatoorsed ülesanded
Valkude üldine ainevahetus ja metabolism on lahutamatuses seoses aminohapete omaga .
Asendamatuid aminohappeid peab kindalt saama toiduga.
Valgud uuenevad pidevalt
Oma osa on valkudel ka üldises energeetilises metabolismis.

Valgusüntees

Seedeensüümid (eriülesandega valgud) lõhustavad toidust saadavad valgud nende koostisesse kuuluvateks aminohapeteks. Seejärel moodustavad teised keharakkude ensüümid uusi valke, ühendades aminohapped uuesti erilisteks ühenditeks, mida kehal on vaja talitlemiseks.
Valgusünteesi ajal toimub järgnev:

Aminohapped liituvad rasvadega -> moodustuvad lipoproteiinid (toimetavad kolesterooli kehas ringi ja sellest välja)
Aminohapped liituvad süsivesinikega -> moodustuvad glükoproteiinid

Proteiinid liituvad fosforhappega -> moodustuvad fosfoproteiinid (nt kaseiin , mis on piimavalk )

Nukleiinhapped ühinevad valkudega -> moodustuvad nukleoproteiinid (tsütoplasma ja rakutuuma komponendid)
Süsinik, vesinik ja hapnik, mis jäävad järele pärast valgusünteesi lõppu, muudetakse glükoosiks ja kasutatakse energiana. Lämmastikujääki (ammoniaaki) töötleb maks (muudab kusiaineks).

Aminohapped

Valgu koostises on ca. 20 aminohapet.
Aminohappe struktuur: R-CH-COOH
│
NH2
Klassifikatsioon :
Külgahelate järgi:

Aminohapped mittepolaarsete, hargnemata külgahelatega (glütsiin, alaniin , valiin , leutsiin, iseoleutsiin, proliin , fenüülalaniin, trüptofaan, metioniin )

Aminohapped hargnemata, polaarsete külgahelatega (seriin, treoniin , tsüsteiin, türosiin, asparagiin, glutamiin )

Aminohapped hargnenud külgahelatega (asparagiinhape, glutamiinhape, histidiin , lüsiin, arginiin )
Füsioloogilisest rollist lähtudes:

Asendamatud aminohapped (, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, fenüülalaniin, treoniin, trüptofaan, valiin)

Asendatavad aminohapped (alaniin, asparagiin, aspartaamhape, tsitruliin, tsüsteiin, glutamiinhape, glütsiin, hüdroksüglutamiinhape, norleutsiin, proliin, seriin, türosiin, proliin)
Füüsikalised omadused:
Vesilahustes on valgud sõltuvalt lahuse pH-st kas katioonidena, anioonidena või kaksikioonidena
Dissotsieeruvad
Omavad vähemalt ühte kiraalset tsentrit ja on seega optiliselt aktiivsed. (v.a. glütsiin)
Konfiguratsiooni mõttes jagatakse (Cahn-Ingold-Prelog):
1) L-aminohapped
2) (S)-aminohapped
Lahustuvus
Lahustuvus vees on väga erinev.
Lahustuvust saab parandada hapete või aluste lisamisega (soolade moodustumine) ja teiste aminohapete juuresolekuga.
Orgaanilistes lahustites ei lahustu eriti hästi.
UV- absorptsioon
Aromaatsed aminohapped – neelduvad 200-230nm ja 250-290nm.
Valkude ja peptiidide määramiseks kasutatakse lainepikkust 280 nm.
Keemilised reaktsioonid
Karboksüülhapetele ja amiinidele omased reaktsioonid on omased ka aminohapetele.
100-220C juures

Karboksüülrühmade esterdamine (+ R´-OH)

Atsüülimine

Alküülimine (CH3I juuresolekul)

Arüülimine

Reaktsioonid karbonüülühenditega

Transamineerimine

Dekarboksüleerimine

Streckeri lagunemine ( aroom ) - Ninhüdriidi reaktsioon on Strecker’i lagunemise erijuht . Proliin annab kollase värvusega ühendi.
Aminohapete reaktsioonid kõrgetel temperatuuridel on olulised toidu valmistamisel (praadimisel, röstimisel, küpsetamisel, keetmisel -> aroom)
Sensoorsed omadused
Maitse kvaliteet on sõltuv molekulaarsest konfiguratsioonist.

Magusad aminohapped – peamiselt D-seeriast

Kibedad aminohapped – peamiselt L-seeriast

Magusad ja kibedad aminohapped võivad olla ka tsüklilisese külgahelaga aminohapetest tingitud

Peptiidid

Moodustuvad aminohapete seostumisel amiidsidemega
Mitmest aminohappest koosnevad ahelad .
Di-, tri-, tetrapeptiidid jne
1) Oligopeptiidid – 10 või vähem aminohappejääki
2) Polüpeptiidid - 10 või enam aminohappejääki, suurem molekulaarmass
Sensoorsed omadused
Neutraalne või kibe maitse, mis ei sõltu konfiguratsioonist.
Asparthappe dipeptiidestril (aspataam) on aga hoopiski magus maitse.
Mõnel üksikul peptiidil on ka soolane maitse.
Toidukeemikutele on huvipakkuvamad peptiidid:

Glutatioon

Karnosiin

Anseriin

Baleniin

Nisiin

Valgud

Moodustuvad aminohapetest amiidsidemega
Struktuur
Struktuur sõltub: Aminohapete järjestusest (primaarne struktuur)-> järjestus määrab ära molekulaarse konformatsiooni ( sekundaarne ja tertsiaalne struktuur).
Võivad esineda ka molekulaarsete agregaatidena (kvaternaarne struktuur).

Primaarne struktuur - aminohapped on kindlas järjestuses ja moodustavad peptiidsidemetega ahela (polüpeptiidahel), mis omakorda seostuvad omavahel ristsidemetega.

Sekundaarne struktuur – polüpeptiidahelate segmendid moodustavad 3D-struktuuri.

α- heeliks – keerdunud struktuuriga. Spiraal püsib koos vesiniksidemetega

β- voldik – rohkem väljavenitatud struktuuriga. Pigem sik-sakiline kui keerdunud.

Juhuslik ahel ehk päsmas – ebakorrapärane. Paindlikuma struktuuriga.

Tertsiaalne struktuur – 3D-struktuur. Esineb nii α-heeliksit, β-voldikut kui ka päsmast.

Fibrillaarsed valgud – Valgu ahelad on pikenenud, moodustavad kepikesi või kiude . kollageen , aktiin , müosiin

Globulaarsed valgud – kompaktsed sfäärilised või elliptilised molekulid. Transpordivalgud.

Kvaternaane struktuur – valguahelate mittekovalentne seondumine. Aktomüosiin lihastes, kaseiini-mitsellid piimas.
Füüsikalised omadused
Amfoteersed
Omavad isoelektrilist punkti – pH, mille juures valk on elektriliselt neutraalne.
Peptiidid ja valgud hüdrolüüsuvad – proteolüütilised ensüümid
Veesidumisvõimega

Lahustuvus, hüdratsioon, pundumisvõime
Sõltub polaarsete ja apolaarsete rühmade arvust ja nende rühmade järjestusest piki molekuli
Lahustuvad ainult tugevalt polaarsete lahustites
Lahustuvus vees sõltub pH-st ja soola kontsentratsioonist
Hüdraatumise aste on varieeruv
Lahustumatud valgud punduvad

Valkude denatureerumine
Omadused muutuvad keemiliste( happed , raskemetalli soolad jne) või füüsikaliste tegurite toimel.
Valgu molekuli ruumiline ehitus muutub, aga peptiidsidemed säilivad.
Muutused puutuvad valgu füüsikaliskeemilistesse ja bioloogilistesse omadustesse ning molekuli ehitusse, samuti võib osaliselt või täielikult kaduda valgu fermentatiivne aktiivsus, väheneda lahustuvus ning muutuda molekuli kuju.

Vahu moodustamine ja stabiliseerimine
Valkude üheks funktsiooniks on vahu moodustamine stabiliseerimine.
Ideaalne vahtu moodustuv ja stabiliseeriv valk on:

Madala molekulkaaluga

Suure pinna hüdrofoobsusega

Hea lahustuvusega

Väikese üldlaenguga toidu pH põhjal

Kergesti denatureeritav

Geeli moodustamine
Kahte sorti geele:

Polümeersed võrkstruktuurid

Agregeerunud dispersioonid

Emulgeeriv efekt – emulsioonid on disperssed süsteemidühest või mitmest segunematust vedelikust
Keemilised reaktsioonid
Valkude bioloogiline väärtus väheneb:

Asendamatute aminohapete lagunemisel

Asendamatute aminohapete muundumisel derivaatideks, mis ei ole metaboliseeritavad

Sise-ja vaheahelate ristsidumisel – seeditavus väheneb

Ensüüm-katalüütilised reaktsioonid

Hüdrolüütilised reaktsioonid

Loovutus /ülekande reaktsioonid

Redoksreaktsioonid
Toiduainete töötlemisel on huvipakkuvamateks keemilisteks ja ensümaatilisteks reaktsioonideks:

Reaktsioonid, mis kaasnevad toidu riknemisega (Maillard’i reaktsioon) blokeerimine
Alklüülimine – valkude modifitseerimine aminorühmade taandaval metüülimisel -> Maillard’i reaktsiooni pidurdumine

Valkude mõningate füüsikaliste omaduste ärakasutamine

Toiteväärtuse parandamine

Olulised valkude keemilised reaktsioonid toidus (keemiline modifitseerimine)

Atsüülimine (-NH2 rühm reageerib -> tekib –NH-CO-R rühm)

Töötlemine merevaik-anhüdriidiga -> paraneb valgu lahustuvus

Redutseeriv alklüülimine HCHO -ga (-NH2 -> -N(CH3)2)

Hüdrolüüs (-CONH2 -> -COOH ja –CO-NH ->-COOH+H2N-)

Esterdamine (-COOH ->-COOR ja –OH ->-O-CO-R)

Oksüdeerimine (-SH -> -S-S-)

Redutseerimine (-S-S -> -SH)

Funktsionaalsed rollid toiduainetes
Funktsionaalsed omadused on omadused, mis võimaldavad valgul täita spetiifilist rolli või funktsiooni toidus.

Hõlmavad lahustuvust ja toiteväärtust (vadakuvalk – kasutatakse lahustuvuse tõttu)

paksendajaid

siduvad ained (munavalk)

geelistavad ained (munavalgevalk, želatiin)

emulgeerijad (munakollasevalk)

vahtu moodustavad ained (munavalgevalk)
Gluteenivalk – kolmemõõtmeline võrk

Valkude muutumine toiduainete töötlemisel
Mehaanilisel ja termilisel töötlemisel toimuvad muutused:

Denatureerumine

Kalgendumine

Desagregatsioon (valgu fibrillide lagunemine)
Lihavalkude muutumine
Lihaskude= lihaskiud +sidekude
Lihaskiudude valgud on:
a. Müogeen
b. Globuliin
c. Müosiin
d. Aktiin
Moodustavad 95% lihaskiust. Muutused algavad 30-35C juures. 60-65C juures on 92-93,5% valkudest denatureerunud.
Sidekoe valgud on:
a. Kollageen – 65C juures hüdrolüüsub
b. Elastiin
c. Retikuliin
Liha pehmenemiseks 25-40% lõhustunud.
Kõige intensiivsem 90-95C juures.
Piimavalkude muutumine
Kaseiin Ca-kaseinaadina
Kuumutamisel denatureeruvad, osaliselt koaguleeruvad
Kelme koosneb:
a. Koaguleerunud valgud
b. fosforisoolad
c. Piimarasv
Munavalkude muutumine
50-55C juures munavalgevalk kalgendub, 80C juures on geel.
Munakollasevalk 70-85C

.DOCX Laadi alla originaalfail 6 lk · .docx · 39 allalaadimist

10 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 10 punkti.

~ 6 lehte Lehekülgede arv dokumendis

2011-12-06 Kuupäev, millal dokument üles laeti

39 laadimist Kokku alla laetud

0 arvamust Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid

MPatsaan Õppematerjali autor

Konspekt

ülesanded organismis valgusüntees aminohapped peptiidid valkude klassifikatsioon füüsikalised omadused sensoorsed omadused valkude denatureerumine vahu moodustamine stabiliseerimine geeli moodustamine keemilised reaktsioonid olulised valkude keemilised reaktsioonid toidus valkude funktsionaalsed rollid toiduainetes

Sarnased õppematerjalid

docx

Biokeemia kordamisküsimuste vastused 2

tulemuseks on kaks identset DNA ahelat. 20. Kas üheahelaline nukleiinhape võib omada primaarstruktuurist kõrgemat järku struktuuri? Üheahelalised polünukleotiidid võivad sõltuvalt nende primaarstruktuurist ja keskkonnatingimustest esineda rea erinevate kõrgemat järku struktuuridena. 21. Joonistage võimalik kõrgemat järku struktuur, mille antud oligonukleotiid võib moodustada. (erinevad järjestused) UCAGUUGGAGCUUCCAACAUU AGUCAACCUGAAGGUUGUAA 22. Mis on valgu monomeerideks? Kõik valgud on polümeerid, mille monomeerideks on a-aminohapped. 23. Millised aminohapped on toodud joonisel? (kolm aminohapet 20 hulgast) 1. Valniin 2. Türosiin 3. Glutamiinhape 24. Joonistage -aminohappe üldine struktuur. H2N-C(R,H)=O(-OH) 25. Milline on nimetatud aminohapete kõrvalahela laeng pH 7 juures? a) asparagiinhape b) alaniin c) arginiin Vaatan kõrvalahelat, kui on COOH, kaob ära H ning tekib negatiivne laeng. Kui on =NH3+, siis kaob üks H ära

Analüütiline keemia

doc

Toidukeemia eksamiks kordamisküsimused-vastuse d

1. Toiduainete keemiline koostis. Levinuimad funktsionaalsed rühmad biomolekulides, sidemete liigid. Toiduained koosnevad orgaanilistest ( nt valgud, süsivesikud, enamik toiduvärvaineid) ja anorgaanilistest ühenditest ( nt keedusool, kergitusained). Levinuimad funktsionaalsed rühmad: -OH hüdroksüülrühm, aminorühm, okso- (keto), karboksüülrühm, tiool, fosforüülrühm. Funkt rühmad ei tule Elemendid on omavahel seotud sidemetega. Keemiline side on aatomite vastastikune mõju, mis tagab terviku püsimise. Side on erineva tugevusega. Kõige üldisem on kovalentne side (tekib elektronpaar kahe aatomi vahel)

Toidukeemia

docx

Molekulaar - ja rakubioloogia I kontrolltöö kordamisküsimused

1,45A tavaline). Peptiidside on jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside. Osaliselt laetud: amiidrühma N on osaliselt positiivne, karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. Keemiliselt väheaktiivne – stabllisus suur. Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- b- pööre Valkude järjestuses eristatakse N- ja C- terminust (vaba aminorühm ja karboksüülrühm). Valk kasvab alati N-terminusest C-terminusse. 4. Kuidas on defineeritud peptiidid ja valgud? Peptiid – aminohappejärjestus, millel puudub selgelt defineeritud kolmemõõtmeline struktuur, enamasti lühikesed ahelad (<100 aminohappe) Valk – polüpeptiidahel, millel on kindel kõrgemat järku struktuur (ja bioloogiline funktsioon), sageli kvaternaarstruktuur 5 Valgu struktuuritasemed, interaktsioonid, mis stabiliseerivad struktuure Valkude funktsionaalsus on tagatud nende kolmemõõtmelise struktuuriga- konformatsiooniga-, mis omakorda tuleneb valkude aminohappelisest

Molekulaar - ja rakubioloogia loengud

doc

Karboksüülhapped

hüdroksühapped on puuviljades ja teistes looduslikes allikates esinevad orgaanilised karboksüülhapped. Aminohapped e. aminokarboksüülhapped on keemilised ühendid, mis sisaldavad funktsionaalsete rühmadena nii aminorühmi kui ka karboksüülrühmi. Aminohapped on karboksüülhapped, mille alküülradikaalis on üks või mitu vesiniku aatomit asendunud aminorühmaga. Kodeeritavad aminohapped on eluks vajalikud 20 aminohapet, millest loodus on ehitanud valgud. Asendamatud aminohapped on aminohapped, mida inimese organism ise kas üldse ei tooda või toodab vähesel määral, nii et nende omastamine toidust on möödapääsmatult vajalik. Peptiidid on molekulid, mis koosnevad ridamisi peptiidsidemetega üksteise külge aheldatud aminohapetest. Polüpeptiidid e. valguahelad on peptiidsidemetega seotud aminohappejääkide ahelad, millest koosnevad valgud. 2. Ühine Sisaldavad karboksüülrühma (-COOH)

Keemia

doc

sahhariidid, nukleotiidid, valgud

Nende tekitatud kahjustus põhjustab väärarengu sealsamas ja kohe, kui rakk või organ ei tule toime vigade kõrvaldamisega. Kantserogeensed ained: - polütsüklilised aromaatsed süsivesikud (NT: bensobüreen) - aromaatsed amiinid - anorgaanilised ained ja materjalid (NT: nikkel, asbest) - looduslikud ühendid (NT: hallitusseente mürgid alfatoksiinid) - sünteetilised ühendid pestitsiidide, värvainete ja ravimite hulgast VALGUD Kodeeritavad aminohapped Valkude ehitamiseks on kakskümmend kodeeritavat aminohapet. Igaühele neist vastab geneetilises koodis teatav sümbol. Valgu omadused tulenevad aminohappelisest järjestusest. Kõik kodeeritavad aminohapped on -aminohapped. Kodeeritavad aminohapped jagunevad asendamatuteks ja asendatavateks aminohapeteks. Asendamatuid aminohappeid sünteesivad taimed ja bakterid. Peptiidid

Keemia

docx

BIOKEEMIA Mõisted

 Kihilis - voldiline struktuur, mida tagavad:  Peamiselt H-sidemed – lühikestes polüpeptiidides ahelasiseselt, pikkades polüpeptiidides ka naaberahelate vahel  AH-jääkide R-rühmade vahelised hüdrofoobsed jõud  Elektrostaatilised jõud erinimelise languga R- rühmade vahel Tertsiaalstruktuur -aktiivne, funktsiooni täitev valk (3D) – polüpeptiidahela spetsiifiline ülitihe kokkupakkimine, tagab valgu biofunktsiooni  Kerajas-ellipsoidne (gloobul, globulaarsed valgud, enamus valke, kõik ensüümid)  Niitjas (fibrill, fibrillaarsed valgud – kolageen, lihasvalgud)  Baasinfo kokkupakkimiseks – primaarstruktuuris  Kokkupakkimise protsessi osalevad  Polüpeptiidahela seostusvalgud  AH-jääkide R- rühmade vastastikused omavahelised toimed ja veemolekulidega (AH hüdrofiilsed rühmad asetuvad molekuli pinnale ja hüdrofoobsed molekuli sisemusse)  Need sidemed võivad olla tugevamad, kui sekundaarstrutuuri tagavad H-sidemed

Biokeemia

docx

Aminohapped

III. AMINOHAPPED. PEPTIIDID. 1. Aminohapped: molekuli ehitus, proteogeensete (valkudes esinevate, harilike) aminohapete üldarv, grupid tulenevalt keemilisest ehitusest, struktuurid, nimetused ning ühe- ja kolmetähelised koodid. Milliseid ebaharilikke aminohappeid teate? Aminorühm mis on seotud valgus on tetraeedrilise kujuga. Proteogeenseid aminohappeid on 20, mida peame teadma. Grupeerumine: Apolaarsed ehk hüdrofoobsed: Leutsiin(Leu,L), Proliin(Pro,P), Alaniin(Ala,A), Valiin(Val,V), Polaarsed ehk neutraalsed: Glütsiin(Gly,G), Seriin(Ser,S), Aspargiin(Asn,N), Glutamiin(Gln,Q), alaliigitus: happelised ja H+ loovutajas on Aspartaat(Asp,D), Glutamaat(Glu,E), Jälle apolaarsed: Metioniin(Met,M), Trüptofaan(Trp,W), Fenüülalaniin(Phe,F), Isoleutsiin(Ile,I), jälle polaarsed ehk laenguta: Treoniin(Thr,T), Tsüsteiin(Cys,C), Türosiin(Tyr,Y), ja aluselised ja h sidujad: Histidiin(His,H), Lüsiin(Lys,K), Arginiin(Arg,R). Veel saab grupeerida, nagu biokeemia praktikumiraamatus oli: ali

Üldbioloogia

pdf

Biokeemia I test

I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Molekulaarne hierarhia rakus ja struktuuriline hierarhia eluslooduses. Keemiliste reaktsioonide põhitüübid rakkudes. Bioelemendid: C, H, N, O, P, S moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Moodustavad tugevaid kovalentseid sidemeid. Makromolekulid valgud (30-70%), RNA (10-20%), DNA (2-5%), polüsahhariidid (1-20%), lipiidid (1-20%) Molekulaarne hierarhia rakus: I Anorgaanilised eellased - CO2, H20, NH3, N2, NO3 II Metaboliidid püruvaat, tsitraat, suktsinaat III Monomeersed ehituskivid aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped IV Makromolekulid valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid V Supramolekulaarsed kompleksid ribosoomid, tsütoskelett jne

Biokeemia

Rohkem sarnaseid