Aminohapped (0)

III. AMINOHAPPED . PEPTIIDID .
1. Aminohapped: molekuli ehitus, proteogeensete (valkudes esinevate, harilike ) aminohapete üldarv, grupid tulenevalt keemilisest ehitusest, struktuurid , nimetused ning ühe- ja kolmetähelised koodid. Milliseid ebaharilikke aminohappeid teate?
Aminorühm mis on seotud valgus on tetraeedrilise kujuga.
Proteogeenseid aminohappeid on 20, mida peame teadma.
Grupeerumine: Apolaarsed ehk hüdrofoobsed: Leutsiin(Leu,L), Proliin (Pro,P), Alaniin (Ala,A), Valiin (Val,V),
Polaarsed ehk neutraalsed: Glütsiin(Gly,G), Seriin (Ser,S), Aspargiin (Asn,N), Glutamiin (Gln,Q), alaliigitus: happelised ja H+ loovutajas on Aspartaat(Asp,D), Glutamaat(Glu,E),
Jälle apolaarsed: Metioniin(Met,M), Trüptofaan(Trp,W), Fenüülalaniin(Phe,F), Isoleutsiin(Ile,I), jälle polaarsed ehk laenguta: Treoniin(Thr,T), Tsüsteiin(Cys,C), Türosiin(Tyr,Y), ja aluselised ja h sidujad: Histidiin (His,H), Lüsiin(Lys,K), Arginiin (Arg,R).
Veel saab grupeerida , nagu biokeemia praktikumiraamatus oli: alifaatsed punasega, väävlit sisaldav: oranž , aromaatsed: sinised.
Ebaharilikud on: kollageenis on hüdroksülüsiin ja hürdoksüpoliin, karboksüglutamaat verehüübimisvalgud, püroglutamaat – bakteriorodopsiin, fosforüleeritud aminohapped, signaaliülekanne nagu fosfoseriin ja fosfotürosiin.
2. Aminohapete dissotsiatsioon – millised ioonsed vormid esinevad? pKa1, pKa2 ja pKa3 – mõiste, LIGIKAUDSED VÄÄRTUSED. Mis on pI ja kuidas ta avaldub?
Slaid 12.
pKa1 – alfa-positsioonis oleva –COOH dissotsiatsiooni tasakaalukonstant, väärtus ~2; pKa2 - alfa-positsioonis oleva –NH2 dissotsiatsiooni tasakaalukonstant, väärtus ~9;
pKa3 –
Isoelektriline punkt on pH väärtus, mille juures aminohape ei esine lahuses ei katioonina ega anioonina vaid omapärase sisesoolana, neutraalse dipolaarse vormina (dipolaarse ioonia ehk hübriidioonina, saksa. zwitterion). Lahuse elektrijuhtivus isoelektrilises punktis on minimaalne. Isoelektrilisest punktis suurema pH väärtuse puhul käitub aminohape anioonina, väiksema puhul katioonina.
3. Aminohapete tüüpilised keemilised reaktsioonid. Milliste meetodite abil saab lahutada segudes olevaid aminohappeid?
Üldreaktsioonid, karboksüül ja aminorühmade reaktsioonid, kus karboksüülrühmad moodustavad amiide ja estreid ja aminorühmad moodsutavad Schiffi aluseid ja amiide.
Unikaalsed ehk külgahelate reaktsioonid, kus Cys jäägid võivad moodustada disulfiide ning kergesti alluda alküleerimisele ja mõned reaktsioonid on omased vaid kindlale külgahela tüübile.
Ninhüdriin reaktsioon – aminohapete detekteerimiseks ja kvantitatiivseks määramiseks.
Meetodid: ioonvahetus - kromatograafia , kõrgsurve vedelik-kromatograafia (HPLC), gaaskromatograafia (GC).
(Kromatograafia – keemiliste ühendite või ioonide füüsikalis.keemiline üksteiusest lahutamine, mis põhineb aineosakeste korduval ümberjaotumisel liikuva ja liikumatu faasi vahel.)
4. Aminohapete stereokeemia – suhteline (D/L) ja absoluutne (S/R) konfiguratsioon ja kuidas seda määrata.
D,L- nomenklatuur baseerub D- ja L-glütseeraldehüüdi stereokeemial ning R,S-nomenklatuur on ülimuslik, kuna võimaldab ühemõtteliselt nimetada ka kahe kiraalse tsentriga aminohappeid.
D/L konfiguratsiooni puhul peab arvestama sellega, et kui keskmise süsiniku juures olev, ühelpool vaid vesinik on üksinda vastu teistele ahela osadele siis on D- ja ühendinimi, kui aga üksik vesinik on teiste ahelaosade sees ja selle süsinikuteises osas olev ühend vastu teistele ahela osadele siis on L- ühend üldjoontes,
Teistel juhtudel, erandid on siis kui karbosküülhape osa juures ühendis on ühend D-ühend kui süsinku küljes olev H on väljapoole ja teisel pool olev ahelaosal on vaba elektron üle.
R/S puhul vaadatakse kiraalsest tsentrist nõrgima (noorima) grupi suunas. Kui kolme ülejäänud aatomi(-rühma) tugevus (vanus) väheneb kellaosuti suunas, on vaadeldav kiraalne tsenter (R)-konfiguratsioonis (R täh. Parem) Kui rühmade tugevus (vanus) väheneb vastu kellaosuti suunda, on tegu (S)-konfiguratsioonis tsentriga (S täh. Vasak).
5. Peptiidside – formeerumine , sideme omadused (NB! Osalise kaksiksideme esinemisest tingitud omadused).
Peptiidi tekke tingimuseks on amiidsideme moodustumine ühe aminohappe karboksüülrühma ja teise aminohappe aminorühma vahel, mille käigus eraldub vesi.
Omadused: esineb harilikult trans-koformatsioonis. On iseloomult osaline (40%) kaksikside. Tänu kaksiksideme iseloomule on 6 peptiidsidee aatomit asendunud planaarselt. Peptiidi põhiskelett on kergelt laetud.
Osalise kaksiksideme esin. Ting . Om. Puhas kaksikside C ja O vahel võimaldab vaba pöörlemist ümber C-N sideme, kuid mitte juhul kui on C=N
6. Peptiidid – mõiste, nimetuste kujunemine.
Peptiidid on molekulid, mis koosnevad peptiidsidemete abil ühendatud 2 või enamast aminohappest. Neid ühikuid nim aminohappejääkideks.
Sõltuvalt jääkide arvust tuleb ka nimetus nagu 2 jäägiga dipeptiid, 3 tripeptiid ja suuremate jääkide arvu puhul 12-20 oligopeptiid ja 20-10000 polüpeptiid ja peala 10000 juba valk.