Bioaktiivsed ühendid Ühendid, mis väga väikestes kogustes mõjutavad ainevahetust väga tugevalt. Ensüümid Vitamiinid Hormoonid 1 Ensüümid On biokatalüsaatorid reaktsioonide kiirendajad elusas rakus. (2100-2150) Liigid (valgud): Lihtensüüm(lihtvalk) ainult aminohj; Liitensüümid(liitvalk) aminohj + koeensüüm-vitamiin. Ensüümi molekul on hiigelsuur. Substaat on aine, mida ensüüm mõjutab. Ensüümi molekul:- (aktiivtsenter)-(regulatoorne tsenter)- Substraadi molekul: - Organismis on temp madalad, ainete kontsentratsioonid tühised. Reaktsioonid toimuvad väga kiiresti tänu ensüümidele. Ensüümis aktiivtsenter haakub substraadiga struktuuri sobivuse tõttu. Reaktsiooni energeetiline barjäär alaneb, reaktsioon kiireneb. Toime spetsiifiline. Toodetakse raku ribosoomides. Häired: piimasuhkru talumatus; pigmentatsioonihäired; vere hüübimatus. 2-Hormoonid
· üldine happe-aluse katalüüs (His, Asp, Glu jt) 2. Kovalentne katalüüs vaheühendid · üks kõrge energiabarjäär on asendunud mitme madalamaga (Ser, Cys, His) · redoksreaktsioonid (kofaktorid s.h. metallid) 3. Substraatide toomine teineteisega "kokku" ensüüm-substraat kompleksi moodustumine · üleminekuoleku tekkega ei lähe kaduma liikumisvabadust · reageerivate molekulide täpne orienteeritus Katalüüsi mehhanismid Aktiivtsenter substraatide/produktide sidumise ja katalüüsi toimumise koht ensüümis 1. Emil Fischer 1894 ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne substraadiga ensüüm on lukk ja substraat võti seletas ära ensüümide kõrge spetsiifilisuse Paraku ei tee lukk võtmega midagi 2. Tänapäeval aktiivtsenter on komplementaarne üleminekuolekuga Seostumisenergia saab realiseeruda alles pärast üleminekuoleku moodustumist Substraat "surutakse" aktiveeritud olekusse
AKG Mis need on? Eriliste omadustega valgud; katalüüsivad biokeemilisi reaktsioone; ei tööta ilma vitamiinita; nende osavõtul toimvad inim- organismis kõik muutused. ensüümid jagunevad Lihtensüümideks; liitensüümideks. Millest sõltub ensüümide toime? Lähteühendite hulgast; organismi temperatuurist; keskkonna happelisusest; keskkonna aluselisusest. ensüümide struktuur Aktiivtsenter; üld valguline osa. viited http://www.miksike.ee/docs/referaadid2005/ensuumid_evelin.htm Bioloogia õpik 9.klassile, lk 51 http://www.slideshare.net/helina20/org-h-valgud TÄNAN KUULAMAST!
rühmade ja radikaalide ülekandjad atsüüljääkide ülekandja, vitamiin pantoteengapet sisaldav koensüüm A (CoA-SH) , metabolismi keskne ensüüm. Aminorühma ülekandjaks on Vitamiin B6 derivaat ehk püridoksaalfosfaat ehk PLP. Ühesüsinikuliste üksuste ülekandja vitamiin foolhape derivaat tetrahüdrofoolhape ehk THF. Ensüümide toimemehhanismid Ensüümi aktiivtsenter Ensüümreaktsiooni toimumiseks peab E siduma ja muundama ühendit (substraadi, S). Ensüümmolekulil on selleks vastav aktiivtsenter. Aktiivtsenter seob spetsiifiliselt S-di ja teostab tema katalüüsi produktiks (P). · substraadiga kontakteeruvad aktiivtsentri AH-jääkide katalüütilised rühmad, mis muundavadki S-di.
substraati ajaühikus suudab teatud kogus ensüümi muunduda (1U=1mol/min). ühikuks on katal. See on aktiivsus, mille korral ensüüm muundab standardtingimustes 1 mooli substraadi sekundis. · Koeensüümid (Co)- madalamolekulaarsed orgaanilised ühendid, mis on ensüümi valgulise osaga ehk apoensüümiga enamasti mittekovalentselt seotud. Sageli vitamiinide derivaadid, võtavad otseselt osa katalüüsist. · Aktiivtsenter- valgu molekuli piirkond, mis võtab katalüüsist otseselt osa. Ensüümid eralduvad rakkudest suhteliselt kergesti: veega, nõrga konts soola, happe ja leeliselahustega, etüülalkoholi, atsetooni, glütserooli jt lahustitega. ENSÜÜMVALGUD on hüdrofiilsed, amfoteersed polüelektrolüüdid, nad denatureeruvad ja kristalliseeruvad. Nad ei muuda reaktsiooni suunda, katalüüsivad termodünaamiliselt võimalikke reaktsioone, ei muuda liikuva tasakaalu seisundit,
efektiivsus füsioloogilises keskkonnad ja madalal temperatuuril, katalüüsivad ühte kindlat substraati. 37) Koensüümid: Madalmolekulaarsed orgaanimilised ühendid, tagavad aktiivse ensüümkatalüüsi. Paljud neist on vitamiinid. Klassifikatasioon: vesinikuaatmoite ülekandjad, rühmade ülekandjad. 38) Ensüümkatalüüsi etapid: 1.Substraat difundeerub ensüümi juurde. 2.Aktiivtsenter sobitub substraadiga, aktiivtsenter formeerub lõplikult substraadi lähenemisel. 3.Tekib ensüüm-substraat kompleks. 4.Ensüüm aktiveerub (sidemed pingestuvad) 5.Ensüümis peamiselt vesiniksidemer, eletrostaatilised ja hüdrofoobsed toimed annavad vaba energia. 6.Substraat muutub produktiks ja väljub ensüümi aktiivtsentrist 7.Ensüümi esilagne olek taastub. 39) Tegurid, mis mõjutvad ensüümkatalüüsi kiirust:
Võib käsitleda sidumise koht asub
ja membraani kui antagonisti,sest ta eksratsellulaarsel
repolarisatsiooni.Sünap hõivab rets aktiivtsentri domenil.4-TM.N ja C
s on kontaktkoht ja takistab term osad on väljaspool
ajus,kus toimub neurotransmitteri või rakku.N-term osal on
närviimpulssi agonisti kutsuda esile signaalmolekuli
ülekanne(neurotransmit suuremat efekti.sign aktiivtsenter(nikotiini,glü
ter toimib teise närvi, molekuli ja rets tsiini,gammaaminovõih
lihas,või vahelised ape rets)G-valk
sekretoorrakkule).Närvi interacts:b>a- seostub rets valguga ja
lõpe moodustab agonist,b
(2100-2150 erinevat ensüümi organismis) 4% org 2.koostis: kõik ensüümid on valgud 1)lihtvalgud e lihtensüümid *aminohappejäägid 2)liitvalgud e liitensüümid *aminohappejäägid+muu aine (nt vitamiin) 3.toime: Organismis on temperatuurid madalad, konsentratsioonid tühised, aga reaktsioonid toimuvad suure kiirusega. *subtraat on aine, mida ensüüm mõjutab. Ensüüm kui valgu molekul on hiigelsuur võrreldes subtraadi molekuliga, seetõttu on ensüümist aktiivne ainult üks osa, aktiivtsenter, mille suurus on võrreldav subtraadi molekuli suursuega. Ens aktiivtsentri ja subtraadi vahel on struktuuri sobivus. 4.haigused: *piimasuhkru talumatus(laktoos) *pigmentatsioonihäired *verehüübimatus vitamiinid: 1.mõiste madal molekulaarsed, bioaktiivsed, orgaanilised ühendi, mis kuuluvad liitensüümide koostisesse ja reguleerivad ainevahetust 2.liigitus *rasvlahustuvad A,D,E,F,K (varud maksas) *veeslahustuvad B,C,P (varud puuduvad, liig ealdub uriiniga) 3.saamine ?taimed |seened
Vere liiga suur soolade sisaldus. 12. Mis on ensüüm? suure aktiivsuse ja spetsiifilisusega, katalüütiliste omadustega valk 13. Millest ensüümid koosnevad? Aminohappejääkidest 14. Millised on ensümaatilise reaktsiooni kolm etappi? Ensüümiga seondumine, reaktsioon, produkti vabastamine) 15. Milliste põhitingimuste juures toimuvad sünteesireaktsioonid rakkudes? Vesilahuses, madalatel temperatuuridel, pehmetel tingimustel, peaaegu 100% saagisega. 16. Selgita mõisted: ensüümi aktiivtsenter- ensüümi pinnaala, millega seostub substraat substraat - aine, millega toimuvad reaktsiooni käigus muutused; aktivaator suurendab ensüümi aktiivsust inhibiitor - molekul, mis seob ennast ensüümiga ja vähendab selle aktiivsust. , temperatuuri optimum Temperatuur, mille juures on ensüümreaktsiooni kiirus maksimaalne, pH optimum PH-tase, mille puhul on ensüümreaktsiooni kiirus maksimaalne
KATALÜÜSI REGULATSIOON 1) Ensüümide spetsiifilisus milles avaldub ja millele baseerub. Aktiivtsentri mõiste molekulaarne sisu. Stereo-, geomeetrilise, absoluutse spetsiifilisuse iseloomustus. Ensüümi spetsiifilisus on ensüümidele omane võime eristada substraate, millele nad toimet avaldavad. Ensüümide spetsiifilisus toimub molekulaarse äratundmise kaudu, mille aluseks on ensüümi aktiivtsentri ja substraadi struktuurne komplementaarsus. Aktiivtsenter ensüümi molekuli piirkond, mis otseselt osaleb katalüütilises protsessis. Seal paiknevad aminihappejääkide katalüütilised rühmad, mis seovad endaga substraadi. Stereospetsiifilisus võime toimida vaid teatavale stereoisomeerile. Geomeetriline spetsiifilisus võime eristada supstraate molekulis. Absoluutne spetsiifilisus toime avaldub vaid ühele substraadile. 2) Reaktsioonikiiruse reguleerimise võimalused rakkudes. Ensüümide kovalentne modifitseerimine
ensüümid, vitamiinid ja hormoonid. Ensüümid on biokatalüsaatorid, mis kiirendavad või pidurdavad biokeemilisi reaktsioone.Ensüümide tähtsused ja omadused on biokatalüütiline aktiivsus, konkreetne enssüüm seostub vaid konkreetse substraadiga, süntees allub geneetilisele kontrollile. Ensüümi toime on kordineeritud ja aktiivsus on reguleeritud. Ensüüm ei muutu ise ja ta ei tööta ilma vitamiini juuresolekuta. St, et vitamiinid aktiveerivad ensüüme. Ensüümide struktuur: aktiivtsenter (reaktsioonide keskus) ja üldvalguline osa annab ensüümile kuju ja stabiilsuse. Vitamiinid jaotuvad veeslahustuvateks (C, H, B), rasvlahustuvateks (K, A, D, E). Kokku on üle 20 vitamiini. Vitamiinide ülesandeks on ensüüme aktiveerida, mõjutada ainevahetust. A vitamiin on vajalik silmadele, nahale, kehakasvuks ja elujõuks. Seda leidub porgandist, munast, paprikast. B vitamiin on vajalik närvisüsteemile, nahale, juustele, küüntele ja seda leidub ubadest, pärmist, meest, piimast
väheväärtuslikud valgud) o Lihtvalgud- proteiinid o Liitvalgud- proteiidid, sisaldavad mitevalgulisi e. prosteetilist rühma Prosteetiline rühm- koensüüm, mis on kogu reaktsiooni vältel tugevalt ensüümi külge seotud, kas kovalentselt või paljude nõrkade interaktsioonidega. Valkude struktuuritasemed osata selgitada. Millisel tasemel avaldub biotoime (aktiivtsenter) o Primaarstruktuur - mida näitab, milleks võimalik kasutada. Valgu kindel aminohappeline järjestus ja disulfiidsidemete asukoht o Sekundaarstruktuur - -heeliks ja -struktuur - kuidas moodustuvad (millised sidemed). Vesiniksidemete abil formeerunud ruumiline struktuur Jaotub: -heeliks ja -struktuur
hüdrolüüsitakse, kusjuures uute retseptorite süntees aeglustub. Kui antagonist retseptorile pikaajaliselt mõjub, siis retseptori tundlikkus kasvab, see sensibiliseerub. Põhjuseks on kiirem retseptorite süntees, kompenseerimaks inhibeeritud retseptorite funktsioone. Loeng V Retseptorite klassifikatsioon Ioonkanaliga seotud retseptorid - 2-, 3-, 4-TM 4-TM mõlemad terminused on akust väljas. N-terminaalsel osal on signaalmolekuli aktiivtsenter. Suletud olekus on J nurgad sees koos, avatud olekus aga C kujuliselt, ning neist saab läbi minna ioonide voog. Avanemise põhjustab TM2 domeenide asendi muutus. 11 Nikotiini-, serotoniini-, glütsiini- ja gammaaminovõihappe retseptorid. 3-TM N-terminus on rakust väljas, C-terminus on raku sees. Ligandi sidumise kohas on N-terminusel (A) ning teine (B) ekstratsellulaarsel domeenil TM3 ja TM4 vahel.
eeldusel, et denaturatsioonifaktorid peavad olema kõrvaldatud. Selle tulemusena taastub primaarstruktuurist kõrgemat järku struktuur. 4) ENSÜÜMID -globulaarsed valgud, mis koosnevad, valdavas enamikus, temperatuuritundlikest aminohappejääkidest. Ensüümid jagatakse lihtensüümideks ja liitensüümideks. Lõhustavad toitaineid. Ensüümide töö sõltub keskkonna pH'st. Nt: amülaas, pepsiin, trüpsiin, maltaas, laktaas, sahharaas, lipaas. Aktiivtsenter on ensüümi pinnaala, millega seostub substraat. Substraat on keemiline ühend, millega toimuvat reaktsiooni ensüüm katalüüsib. Aktivatsioonienergia on energia, mida süsteemi osakesed (molekulid) peavad saavutama, muutumaks reaktsioonivõimelisteks. Mida väiksem on aktivatsioonienergia, seda kiiremini toimub reaktsioon. Liitensüümid koosnevad valkosast (apoensüüm) ja mitte valkosast. Kofaktor liitensüümides vajalik ehitusosa. Aktivaator regulaatorvalk.
· Katalüütiliste tsentrite kokkuviimine · Kooperatiivsus VI. SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 1. Ensümoloogia põhimõisted: Ensüümid elusrakkudes kulgevate biokeemiliste reaktsioonide kiirendajad e katalüsaatorid, mis suunavad ja reguleerivad tuhandeid degradatsiooni, sünteesi, energia ülekande jpt reaktsioone; ensüümide ehitus kõik ensüümid, va mõni katalüütiline RNA, on valgud, koosneb aminohapetest, temas on nii aktiivtsener kui regulatoorsed tsentrid; Aktiivtsenter ensüümi molekuli piirkond, mis otseselt osaleb katalüütilises protsessid, aktiivtsentri mõjtamine avaldab mõju ka ensüümireaktsiooni kiirusele (nn ensüümi aktiivsusele); Ensüümireaktsiooni põhiskeem - E + S ES P + E ensüüm substraat ensüüm- produkt ensüüm substraat kompleks
35. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). Arginiin ja asparagiinhape 36. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides üldise happe-aluse katalüüsi. Histidiin ja tsüsteiin. 37. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi. Seriin, tsüsteiin ja histidiin. 38. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees võimaldas seletada ensüümide spetsiifilisust ehk katalüüsi spetsiifilisust. 40. Seriin proteaasid: Seriini proteaasid katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt. 41. Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused ja ühikud. V=kcat (E)t(S)/(KM + (S)) k katalüütiline konstant
b) väiksem [seedeensüüm- pole eraldi ensüüme nt vorsti jne jaoks] 3) Kõrge molekulaarne aktiivsus (ajaühikus väga palju reaktsiooniakte) 4) Toime on koordineeritud ja süntees kontrollitav Ensüümide jaotus: 1) Lihtensüümid: ainult valguline koostis 2) Liitensüümid: lisandub mittevalguline osa a)anorgaaniline (metall- Zn, Fe, Cu) b)orgaaniline (vitamiin) Ensüümi ehitus, saame eristada kolme osa: 1) üldvalguline osa- vastutab lähteaine(-te) õige sidumise eest 2) aktiivtsenter- piirkond, kus vahetult toimub reaktsioon a) liitensüümidel aktiivtsentriks mittevalguline osa b) lihtensüümidel aktiivtsentriks teatud aminohapete radikaalid kindla ruumpaigutusega 3) Regulatoorne tsenter (osadel ensüümidel), mille abil saab ensüümreaktsiooni kiirust seadistada Ensüümreaktsioon: [E]+[S] -><- [E] -><- [E]+[P] E-ensüüm, S- lühteained, P- produkt(-id) Ensüümreaktsiooni toimumist mõjutavad tegurid:
Milliseid eeliseid annavad kvaternaarstruktuurid? Mitmed polüpeptiidahelad ehk monomeersed subühikud võivad ühenduda üheks multimeerseks valguks. Ühte ahelat sellises kompleksis nimetatakse subühikuks. Subühikuid seovad tavaliselt nõrgad vastasmõjud. IV. ENSÜÜMID, ENSÜÜMKATALÜÜS. (Õpik lk 69-80) 1. Ensümoloogia põhimõisted: ensüümide ehitus, aktiivtsentri mõiste. Ensüümid kiirendavad rekatsioone tasakaaluoleku suunas. Neil on aktiivtsenter kuhu seondub substraat. Igal ensüümil on erinev aktiivtsenter, mis seob kindlat substraati. 2. Ensüümiklassid nimetused, katalüüsitavate reaktsioonide tüübid. Ensüümide nimetuste kujunemine. Ensüümid jagunevad kuude klassi: 1. Oksüdoreduktaasid redoksreaktsioonid (elektronide (hüdriidioonide H:- või H aatomite) ülekanne); 2. Transferaasid funktsionaalsete rühmade ülekanne ühelt molekulilt teisele; 3
erinevad ei ole võimalik lõpp-produkti seostumine raja esimese ensüümi aktiivtsentrisse Tagasiside kaudu reguleeritavad ensüümid on allosteerilised ensüümid Allosteerilised ensüümid sisaldavad aktiivtsentrist eraldiseisvat spetsiaalset efektormolekulide seostumiskohta või kohti allosteeriline seostumiskoht allosteeriline ensüüm allosteeriline regulatsioon Allosteerilised ensüümid on multimeersed ensüümid rohkem kui üks subühik ja seega ka rohkem kui üks aktiivtsenter Allosteerilistele ensüümidele on omane substraadi kooperatiivne seostumine sigmoidsed kiiruse sõltuvused substraadi kontsentratsioonist Homoallosteeria efekt substraadimolekulide vahel Heteroallosteeria efektid substraadi ja efektormolekulide vahel Homoallosteeria: substraadi kooperatiivne sidumine Transportvalk-ligand seostumine Kooperatiivset seostumist iseloomustavad sigmoidsed seostumiskõverad Ligandi kooperatiivne seostumine transportvalgule võimaldab nii
Hüdrolaasid hüdrolüüsireaktsioonid Lüaasid sidemete C-C, C-O, C-N ja C-S lõhkumine Isomeraasid isomerisatsioonireaktsioonid Ligaasid sünteesireaktsioonid. Ensüümid tõstavad alandavad reaktsiooni kiirust limiteerivat energeetilist barjääri. 15. Ensüümide toimemehhanism, substraat, ensüümaktiivsus, aktiivtsenter, koensüüm. Ensüümreaktsiooni toimumiseks peab ensüüm siduma ja muundama ühendit (substraati). Ensüümimolekulil on selleks vastav pinnaala (aktiivtsenter). Aktiivtsenter seob spetsiifiliselt substraadi ja teostab tema katalüüsi produktiks. Aktiivtsentrit iseloomustab: 1) substraadiga kontakteeruvad aktiivtsentri AHjääkide katalüütilised rühmad, mis muundavadki substraati 2) liitensüümides on aktiivtsentris ka koensüüm või mõni muu kofaktor
· Kmon substraadi kontsentratsioon, mille juures v0 = ½ Vmax · Km arvväärtus on ES kompleksi tugevuse väljendaja. · Kui [S] on madal, siis kiiruse võrrand on S suhtes 1. järku · Kui [S] on kõrge, siis kiiruse võrrand on S suhtes 0-järku · Michaelis-Menten võrrand kirjeldab hüperboolset sõltuvust v ja [S] vahel. 3. Mida nimetatakse ensüümi aktiivtsentriks? Kirjeldage, mis on ensüümi aktiivtsentri ja regulatoorse tsentri puhul sarnast, mis erinevat. Aktiivtsenter on ensüümi pinnaala, millega seostub substraat. Aktiivtsentris paiknevad aminohappejääkide katalüütilised rühmad, mis seovad endaga substraadi. Aktiivtsentril on kaks põhilist rolli: · Siduv roll - seob endaga substraadi · Katalüütiline roll - muudab substraadi produktiks, tänu millele toimub aktivatsioonienergia alandamine Paljud metabolismi võtmeensüümid omavad peale aktiivtsentri ka allosteerilist ehk regulatoorset tsentrit:
tundmine, vastavalt sellele raku töö mõjutamine) * signaafunktsioon (valgulistel hormoonidel) * liikumisfunktsioon (nöofibrill) * kaitsefunktsioon (valguliste antikehade teke T-lümfotsüütides) 8. energeetilise funktsioon Iga reaktsioon toimub ensüümide toimel. Ensüüm + substraat (alus, millele toetuda) = ensüümsubstraatkompleks, mis osaleb järgmise ainega reaktsioonis. Igal ensüümil aktiivtsenter. Immuunvastus alati hilinemisega. Nukleiidhapped. * DNA - desoksüribonukleiinhape * RNA ribonukleiinhape DNA. DNA kõrgpolümeer, mille monomeerideks on nukleotiidid. Nukleotiidid: * suhkur * fosforhappe jääk * lämmastikalus Lämmastikaluseid vaid 4 tükki. Nukleotiidid erinevad vaid lämmastikaluste poolest. Kogu nukleotiidid nimi sõltub lämmastiklaluse nimest. Lämmastikalused & monomeeri tähis: * adeniin - A
tähistab mittekovalentset kompleksi ja "-" tähistab kovalentset keemilist sidet. 8. Ribosoom a. Keemiline koostis: Koosnevad rRNA-st ja valkudest, mis moodustavad suure ja väikese subühiku. b. struktuur ja geomeetriline vorm: koosneb kahest subühikust suurest, mida läbib tunnel ja väikesest, erisatakse A, P ja E saite. Ribosoomi subühikud on omavahel seotud kahest kohast ja subühikute vahele jääb põhiline aktiivtsenter, mis moodustab tRNA'de sidumiskohad. Ribosoomis on kolm tRNA sidumispiirkonda, mida nimetatakse tRNA sidumis-saitideks. Saidid on nimetatud vastavalt tRNA liigile, mis põhiliselt seondub vastava ribosoomi piirkonnaga kuigi nagu kohe näeme, võivad A- ja P-saidid siduda mitut erinevat tRNA liiki. A-saiti seondub aminoatsüül-tRNA (millest ka nimi). Samas kohas toimub ka aa-tRNA'de valik mRNA koodoni alusel. A-saidis olev aa-tRNA reageerib ribosoomis peptidüül-tRNA'ga, mille tulemusena
Põhiliseks esindajaks letsitiin. Sfingolipiidid (nt. aju koostises) baasalkoholiks sfingosiin. Tsüklilised lipiidid - nende baasalkoholiks on tsüklilised alkoholid steroolid (nt. kolesterool) 33. Lipiidide biofunktsioonid - Energeetiline funktsioon, struktuurne funktsioon, kaitsefunktsioon, lahusti funktsioon, varuained. 34. Ensüüm - Endogeenne bioaktiivne aine. 35. Ensüümi toimemehhanism - Katalüüs toimub ensüümi pinnal aktiivtsentris. Aktiivtsenter ja substraadi molekul peavad olema komplementaarsed. 36. Ensüümidele iseloomulik- Enamus ensüümidest on valgud. Omab reguleerivat toimet ainevahetusele. 37. Ensüümi Klassifitsioon - Oksüdoreduktaasid, transferaasid, hüdrolaasid, lüaasid, isomeraasid, ligaasid. 38. Markerensüümid - Ensüümid, mis on olulised haiguste kindlakstegemisel. 39. Hormoon on organismis tekkiv substants, mis edastab signaali mingi muutuse tekitamiseks rakus ehk hormoon on primaarne signaalmolekul. 40
asetuvad molekuli pinnale ja hüdrofoobsed molekuli sisemusse) Need sidemed võivad olla tugevamad, kui sekundaarstrutuuri tagavad H-sidemed Mutatsioonid primaarstruktuuris, mis muudavad konformatsiooni tagavaid sidemeid põhjustavad valkude bioaktiivsuse osalise või täieliku kadumise Tertsiaarsutruktuuris asuvad domeenid – need on helitseerunud ja β- stuktuuride kombinatsioonide tulemus Globulaarsetes valkudes on enamasti mitu domeeni – näiteks ühes on aktiivtsenter, teises ensüümi regulatoorne tsenter Struktuuri mõjutavad tingimused ehk energeetiliselt stabiilse biofunktsiooni täitev valgu konformatsioon moodustub, kui on sobivad: pH Temperatuur Vastasmõju vee molekulidega Asukoht rakus, nt. membraanides Struktuuri muutvad keemilised ühendid Denaturatsioon - valkude kõrgema tasandi struktuuri muutumine, millega kaasneb ka valgu võimetus täita biofunktsiooni (ei lõhu kovalentseid peptiidsidemeid (primaarstruktuur säilub)
reaktsioonivõimeliseks. Mida väiksem aktivatsioonienergia, seda kiirem reaktsioon. Ensüüm-katalüüsitud reaktsiooni kiirus suureneb miljon korda. Ensüümid võimaldavad reaktsioonil kulgeda alternatiivset teed mööda – ei muutu reaktandid, produktid ja tasakaal. Ensüümidel on suur reaktsiooni kiirus, pehmed reaktsiooni tingimused, reaktsioonide suur spetsiifilisus, reguleeritavus. 15. Ensüümide toimemehhanism, substraat, ensüümiaktiivsus, aktiivtsenter, koensüümid Toimemehhanism seisneb reaktsiooni kiirust limiteeriva energeetilise barjääri alandamises ehk nende ülesandeks on kiirendada reaktsioone ja seda võimslikult väikese energiskuluga, tagamaks elu kulgemist. Iga ensüüm katalüüsib ühte substraati või substraatide rühma. Substraat seondub aktiivtsentriga ja tekib ensüüm-substraat kompleks. Enamasti on kompleks pöörduv. Substraat – aine, mille muundumist ensüüm katalüüsib.
Mida väiksem aktivatsioonienergia, seda kiirem reaktsioon. Ensüüm-katalüüsitud reaktsiooni kiirus suureneb miljon korda. Ensüümid võimaldavad reaktsioonil kulgeda alternatiivset teed mööda ei muutu reaktandid, produktid ja tasakaal. Ensüümidel on suur reaktsiooni kiirus, pehmed reaktsiooni tingimused, reaktsioonide suur spetsiifilisus, reguleeritavus. 15. Ensüümide toimemehhanism, substraat, ensüümiaktiivsus, aktiivtsenter, koensüümid Toimemehhanism seisneb reaktsiooni kiirust limiteeriva energeetilise barjääri alandamises ehk nende ülesandeks on kiirendada reaktsioone ja seda võimslikult väikese energiskuluga, tagamaks elu kulgemist. Iga ensüüm katalüüsib ühte substraati või substraatide rühma. Substraat seondub aktiivtsentriga ja tekib ensüüm-substraat kompleks. Enamasti on kompleks pöörduv. Substraat aine, mille muundumist ensüüm katalüüsib.
või kiiruse toimel) o Denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, Näited: lokitud juuksed, vahustatud/klopitud muna, palavik denatureerib inimese kehas haigustekitajaid valke. Renaturatsioon- valk taastab esialgse keerukama struktuuri. Näiteks: klopitud muna mingil ääral taastub, kui ta seisma jätta. 24.Mida nimetatakse ensüümideks, nimeta 5 erinevat ensüümi. Kirjelda ensüümreaktsiooni toimumist, tee joonis. Mõisted aktiivtsenter ja substraat. Milles ja kuidas sõltub ensüümreaktsiooni kiirus, too näited. o Ensüümid on valgud, mis reguleerivad rakkudes toimuvate keemiliste reaktsioonide kiirust. o Pepsiin (lagundab valke) , amülaas (tärklise lagundamine), laktaas (lagundab laktoosi), DNA-polümeraas (DNA replikatsioon) , lipaas (rasvade lagundamine) o Ensüümireaktsiooni toimumine: o Ensüümreaktsionide käigus seostuvad reageerivad ained ensüümiga. Pärast reaktsiooni lõppu
c. Tertsiaarne: kokkupakkimine: S-S sillad (Cys) d. Kvarternaarne: erinevate ahelate kompleks (hemoglobiin: 2 - ja 2 - ahelat + igas heem rauaga) e. Koensüüm, kofaktor, aktivaator 4 Üldbioloogia. 1.-2. 3 Denaturaliseerumine a. Pöörduv (re-) pöördumatu b. Prioonid 4 Ensüümid a. Langetavad energeetilist barjääri b. Substraadispetsiifilised c. Aktiivtsenter 5 Ensüümi ümbritsev keskkond mõjutab aktiivsust a. pH, ioonid,... b. Inhibiitorid: konkurentsed, mittekonkurentsed c. Aktivaatorid (koensüüümid, ka substraat võib olla aktivaator) Sama funktsiooni ja evolutsioonilise päritoluga ensüümi keemiline koostis erineb organismiti: nt inimese -globuliinist (146 AH) erineb gorilla oma 1, giboni 2, reesusmakaagi 8, koduhiire 27, konna 67 aminohappe osas Nuklehapped:
EP-> E+ P P – produkt Selle asemel , et teha kõrge akt.energiga reaktsiooni E<->P , sooritatakse mitu madalama akt.energiaga reaktsiooni , mis kulgevad kiiremini. Ensüümi molekulaarne aktiivsus – üksiku ensüümimolekuli poolt kindla ajaühiku vältel muundatud substraadimolekulide arvu näitamine Kõige aktiivsem karboanhüdraas (süsihappegaasi ja vee reageerimine süsihappeks – CO2 eemaldamine kudedest, transport verega kopsudesse ja organismist väljutamine) Aktiivtsenter- piirkond, millel on võime siduda substraadi molekuli ensüümiga ning mis omab katalüütilist toimet. Ruumiline komponent, mis moodustub lähestikku paiknevate aminohappejääkide külgahelatest. NB! Ruumiline lähedus, mitte keemiline! Aminohappejäägid jagatakse nelja kategooriasse: Siduvad aminohappejäägid -> paiknevad aktiivtsentris ja funktsioon on substraadi molekuli sidumine Katalüütilised aminohappejäägid -> paiknevad aktiivstsentris, avaldavad
nukleiinhapped. 43. Miks peavad valgud olema makromolekulid? Keskmise valgu molekulmass on ligikaudu 50 kDa (kilodaltonit). Valgud peavad olema makromolekulid, sest nende kõige olulisemaks funktsiooniks on biokeemiliste reaktsioonide katalüüs ja see katalüüs peab olema kõrge spetsiifilisusega ja efektiivne. Et need tagada, peab ensüüm moodustama substraadiga hulgaliselt kontakte ja see saab toimuda ainult juhul, kui ensüümi aktiivtsenter on oma struktuurilt substraadi struktuuriga komplementaarne. 44. Miks on enamikul rakkudel küllaltki sarnane suurus? Rakkudel on küllaltki sarnane suurus, sest mingi objekti pindala ja ruumala suhe sõltub objekti suurusest. Rakus toimub palju keerulisi biokeemilisi reaktsioone, mis tõuavad raku piisavat suurust. Samuti toimub raku pinna kaudu selle aine- ja energiavahetus. Liiga suur V ei luba piisavat pindala. 45. Oletame, et rakk on kuubi kujuline, mille serva pikkus on 10 m.
vesiniksidemetega peptiidsidemete koostisse kuuluvate amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Sekundaarstruktuuri tüübid: * a-heeliks * b-(voldik) leht (b-pleated sheet) * b-pöörded (b-turns, beta bends) * b-mõhk või kink (b- bulge) ENSÜÜMI SPETSIIFILISUS... ...realiseerub substraadi molekulaarse äratundmise tulemusena Ensüümi aktiivtsenter... ...on ensüümi molekuli piirkond, kus substraat interakteerub teatavate aminohapete (keskmiselt 3 ... 4) radikaalidega. Substraat seotakse ensüümi aktiivtsentrisse nõrkade jõudude toimel - H-sidemed - van der Waalsi interaktsioonid - ioonsed sidemed - hüdrofoobsed interaktsioonid Ensüümid alandavad aktivatsiooni vaba-energiat (G ±), kuna seovad siirdeseisundis substraati (X ± ) tugevamini kui lähteolekus substraati.
d) ei saagi alandada energeetilist barjääri 35. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). V: Arginiin, 36. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides üldise happe-aluse katalüüsi. V: histidiin, asparagiinhape 37. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi. V: seriin ja lüsiin 38. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga b) substraadiga c) produktiga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? a) katalüüsi efektiivsust b) katalüüsi spetsiifilisust c) katalüüsi sõltuvust temperatuurist 40. Seriin proteaasid: a) katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt b) katalüüsivad ainult seriinijääkidest koosnevate polüpeptiidide hüdrolüüsi c) omavad katalüütiliselt olulist seriinijääki 41
kulgemise keskseks liiniks siiski ensüümi-substraadi ja ensüümi-produkti komplekside teke ja lagunemine selle käigus. E + S ↔ ES ↔ EI ↔ EP ↔ E + P Seega moodustub esmalt ensüümi ja substraadi kompleks. Ensüümi-substraadi kompleks muundub algselt üleminekukompleksiks ning seejärel ensüümi ja produkti kompleksiks, mis dissotsieerum ensüümiks ja produktiks. 4. Aktiivtsentri mõiste, siduv ja katalüütiline keskus aktiivtsentris: Aktiivtsenter kujutab endast valgu tertsiaar- või kvaternaarstruktuuri ruumilist komponenti, mis lihtensüümi puhul moodustub ensüümvalgu molekuli kuuluvate lähestikku paiknevate aminohappejääkide külgahelatest. Liitensüümide puhul osaleb aktiivtsentri formeerumisel ka kofaktor või koensüüm. Tulenevalt aktiivtsentri konseptsioonist võib ensüümvalgu koostisse kuuluvad aminohappejäägid jagada nelja kategooriasse: 1) Siduvad aminohappejäägid
Denaturaliseerumine (pöörduv struktuuride kokkupanemine ja lagundamine, pöördumatu madalamad struktuurid ei muutu, prioon äärmiselt stabiilne vale struktuuriga kõrgemat järku valk, mis soodustab sama valgu teket ega lagune isegi küpsetamisel ja võib ootamatult tekkida nt hullulehmatõbi, alzheimer). Ensüümid (langetavad reaktsioonidel energeetilis barjääri, substraadispetsiifilised, aktiivtsenter seotud koensüümiga, aktiivsust mõjutab keskkond nt pH, ioonid, inhibiitorid, aktivaatorid, sama funktsiooniga ensüümi koostis erineb organismiti). 3) Nuklehapped e biopolümeerid. DNA (kromosoomides, tuumas, C-G, T-A). säilitab päriliku info! RNA (T muutub U põhjal sünteesitakse valk, katalüütilised omadused). Osaleb pärilikkuse avaldumises! ATP (universaalne energia vahendaja ja talletaja rakus).
reaktsiooni tee. Näiteks võivad ensüümkatalüüsitud reaktsioonide puhul esineda kovalentsed ensüümvaheühend vahekompleksid, mille esinemine katalüüsimata reaktsioonide puhul ei ole võimalik (kovalentne katalüüs). Vaheühendite esinemisel asendub üks kõrge energeetiline barjäär, ensüümi juuresolekul kahe madalama barjääriga ja reaktsioon on kiirendatud. 41. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga b) substraadiga c) produktiga 42. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? a) katalüüsi efektiivsust b) katalüüsi spetsiifilisust c) katalüüsi sõltuvust temperatuurist 43. Seriin proteaasid: a) katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt b) katalüüsivad ainult seriinijääkidest koosnevate polüpeptiidide hüdrolüüsi c) omavad katalüütiliselt olulist seriinijääki 44
ja ensüüme aminoatsüül-tRNA süntetaas aktiveerib aminohapped ja liidab need tRNAle; iga aminohappe jaoks on oma, spetsiifiline aminoatsüül-tRNA süntetaas, need jagatakse kahte klassi (I ja II), kummassegi kuulub 10 liiget. Jaotus põhineb ensüümide aminohappelisel järjestusel ja katalüütilise saidi ehitusel. 8. Milliste protsessidega tagatakse vigade vältimine translatsioonil (tRNA tasemel) editeerimisaktiivsusega spetsiifiline hüdrolüütiline aktiivtsenter, mille abil välditakse vale aminohappega laetud tRNA vabanemist. Ülekande-eelne editeerimine: kontrollitakse aminoatsetüleerimisreaktsiooni esimest etappi, st välditakse vale aminoatsülaadi moodustumist (vale aminoatsülaat lagundatakse enne selle ülekannet tRNA külge). Ülekande- järgne editeerimine: kontrollitakse aminoatsüüladenülaadi ülekandmist tRNAle (hüdrolüüsitakse esterside aminoatsüüladenülaadi ja vale tRNA vahel). 9
ei lõhustu reaktsiooni käigus. Klassifiatsioon: 1. Oksüreduktaasid katalüüsivad redoksreaktsioone 2. Transferaasid Funktsionaalsete rühmade ülekanne 3. Hüdrolaasid katalüüsivad hüdrolüüsi 4. Lüaasid Kaksiksidemete (nt. C-C, C-O,C-N, C-S) lõhustamine 5. Isomeraasid Isomerisatsioonireaktsioonid 6. Ligaasid sünteesireaktsioonid 15.Ensüümide toimemehhanism, substraat, ensüümiaktiivsus, aktiivtsenter, koensüümid Toimemehhanism ensüümide poolt katalüüsitud reaktsioonide aktivatsiooni alandamine saadakse ensüümi ja substraadi (ES) kompleksi moodustamise abil: E + S ES -> E +P (produkt) ES kompleksi tekkes osalevad vesiniksidemed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised vastaktoimed. Reeglina pöörduv. Substraat reageerivad ühendid ensüümkatalüüsis, millega ensüüm seob ja mida muundatakse. Aktiivtsenter on ensüümi pinnaala, millega seostub substraat
(Õpik lk 69-80) 1. Ensümoloogia põhimõisted: ensüümide ehitus, aktiivtsentri mõiste. Ensüüm bioloogiline katalüsaator, mida iseloomustab kõrge spetsiifilisus, suur katalüüsivõime ning reguleeritavus. Katalüsaator kiirendab keemilist reaktsiooni jäädes ise muutumatuks. Ensüümide rolliks on olla metaboolsete funktsioonide vahendajad elussüsteemid kasutavad ensüüme biokeemiliste reaktsioonide kiirendamiseks ja kiiruse kontrollimiseks. Aktiivtsenter valgu piirkond, mis seob substraadi ja vajadusel kofaktori. Reagendid viiakse aktiivtsentris siirdeolekusse. 2. Ensüümiklassid nimetused, katalüüsitavate reaktsioonide tüübid. Ensüümide nimetuste kujunemine. Jaguneb kuude klassi: 1) Oksüdoreduktaasid redoksreaktsioonid (elektronide ülekanne); 2) Transferaasid funktsionaalsete rühmade ülekanne ühelt molekulilt teisele; 3) Hüdrolaasid molekulide lagundamine, keemiliste sidemete katkestamine
millise AH-ga tRNA aminoatsüleeritakse. Need on tRNA nukleotiidid kindlates positsioonides. AlaRS – alanüülaminoatsüül tRNA süntetaas → tRNA alaniini spetsiifiline. Nukleotiid 71. on universaalne identsuselement – esineb kõigil tRNA-del. Kui AH on Leu, siis N₇₁ = A - Ala-ga seostumise määrab G₃ - N₇₁ ja N₇₁ (A₇₁) - ühelgi teisel peale Ala-le vastaval tRNA-l pole - ARS-l on tRNA-ga seostumisdomääni aktiivtsenter ja ATP sidumise domään Üht AH kodeerib 1-6 koodonit ja seega erinevat tRNA-d (isoakseptoorne tRNA). Need tRNA molekulid erinevad üksteisest antikoodoni järjestuse poolest. Iga AH jaoks on ainult üks süntetaas – st 20 AH 20 süntetaasi. Sama AH spetsiifilistel tRNA liikidel on samad identsuse elemendid. Identsuse elemendid on antikoodonis osaliselt ja vaid nukleotiidide osas. Kõik süntetaasid tunnevad ära 4. nukleotiidi 3’ otsas st nukleotiidi 73, mis on isoakseptoorsetel tRNAdel
olema mittepeptiid ja väikese molekulaarmassiga suukaudse manustamise võimaldamiseks. Siirdeoleku isosteer seostub aktiivtsentrid tugevamini kui substraat või produkt, mistõttu peab inhibiitor olema siirdeolu isosteeri (hüdroksüetüleenamiini) sarnane. Proteaasi inhibiitorid, PI-d - saqinavir, ritonavir, indinavir, nelfinaqvir HIV-i proteaas katalüüsib peptiidide hüdrolüüsi, mille tagajärjel kapsiid rakus laguneb. Proteaas koosneb kahes identsest subühikust, mille vahel asub aktiivtsenter. Kummalgi subühikul on neli katalüütilist piirkonda, S1-S4 ning S1'- S4' vastavalt. Samuti esineb proteaas kahes variandis, HIV1 ja HIV2. HIV- proteaas võib lõigata peptiidsidemeid Pro ja Phe/Tyr vahel, mida imetajate proteaasid ei tee ega ole erinevalt HIV proteaasist sümmeetrilised. Substraadi vastavaid jääke tähistatakse P1-P4 ja P1'-P4'. Kuna proteaasi inhibiitori vastu tekib viiruse mutatsiooni tõttu resistentsus, tuleb neid kasutada kombinatsioonid NRTI-de ja NNRTI-dega.
olla. Katalüsaator ei mõjuta aga tasakaaluolekut, ainult kiirendab tasakaalu saabumist. Tasakaalukonstanti ensüüm ei mõjuta. Ensüümide puhul on oluline see, et katalüüsi vahendav rühm on teatud kindlas paigas seal, kus teda vaja on. Ensüümide efektiivsuse taga on struktuur väga täpne rühmade paigutus. Sellepärast peavad ensüümid suured olema, et luua õige ruumiline aktiivtsenter, seda ei saa väikese arvu aatomitega/molekulidega moodustada. Varasem ajalugu nimetus ensüüm kujunemine Ensüümide kohta öeldakse ka tänapäeval veel ferment. Ensüüm tuleb kreeka keelsest sõnast e`n zi`mi (in yeast) (1878) Liebig fermentatsiooni eest vastutavad mingid keemilised ühendid. Organiseerimata ferment Saadi teada, et see õige! Pasteur fermentatsioon on elusast lahutamatu kui elu pole, siis pole ka fermentatsiooni. Organiseeritud ferment=mikroorganism.
Näiteks võivad ensüümkatalüüsitud reaktsioonide puhul esineda kovalentsed ensüümvaheühend vahekompleksid, mille esinemine katalüüsimata reaktsioonide puhul ei ole võimalik (kovalentne katalüüs). Vaheühendite esinemisel asendub üks kõrge energeetiline barjäär, ensüümi juuresolekul kahe madalama barjääriga ja reaktsioon on kiirendatud. 41. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga b) substraadiga c) produktiga 42. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? a) katalüüsi efektiivsust b) katalüüsi spetsiifilisust c) katalüüsi sõltuvust temperatuurist 43. Seriin proteaasid: a) katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt b) katalüüsivad ainult seriinijääkidest koosnevate polüpeptiidide hüdrolüüsi c) omavad
Seda vahendab subphik 1(S1 valk , selle valgu loomulik funktsioon on translatsiooni initsiatsiooni käigus seondada mRNA ribosoomile; S- sait vastab kattevalgu translatsiooni alguspunktile , seega funktsioneerib S1 valk viiruse RdRp-s samamoodi kui ka ribosoomis). See on ka põhjuseks miks S1-valk on vajalik aiult negatiivse RNA sünteesiks. Interaktsioon M-saidiga on replikatsiooniks absoluutselt vajalik. M-saidiga seondunud replikaasi aktiivtsenter asub kontaktis genoomi 3’- otsaga. Seega on replikatsiooni initseerimiseks oluline pigem RNA ruumiline struktuur. Kuna replikatsioon initseeritakse G-jäägi liitumisega siis arvatakse, et selleks on oluline EF- Tu. Replikatsiooni käik RdRp sünteesi kiiruseks on umbes 35 b/sekundis. Replikatsiooni esimeseks etapiks on vaba negatiivse polaarusega RNA süntees, dsRNA-d ei teki. Tavaliselt toimub ühelt positiivselt RNA
muudab reaktsiooni teed 35. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi arginiin ja asp 36. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides üldise happe-aluse katalüüsi histidiin ja tsüsteiin 37. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi Seriin ja lüsiin 38. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne üleminekuolekuga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? Katalüüsi spetsiifilisust 40. Seriin proteaasid katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt 41. . Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused ja ühikud. v= v = algkiirus [S] = substraadi kontsentratsioon (M) Vmax = piirkiirus. (M/s) Vmax = K [E] ([E] on vaba ensüümi kontsentratsioon) Km = Michaelise konstant. (M) 42
See on: ·anorgaanilise loomusega (Cl amülaas) ·orgaanilise koostisega (enamik madalmolekulaarseid ühendeid) Orgaanilised ühendid Kui kofaktori rollis on vitamiinid, siis nim. koensüümiks (enamiku vitamiini bioloogiline roll on olla liitensüümis koensüümiks). Ehitus 1. Üldvalguline osa vastutab substraadi õige lähenemise ja ruumilise orientatsiooni eest. 2. Aktiivtsenter piirkonnaks ensüümis, kus vahetult toimub katalüütiline protsess. Kujutab endast ensüümi valgu koostises olevate AH radikaalide funktsionnalsete rühmade ruumpaigutust. 3. Regulatoorne tsenter iseloomulik osadele ensüümidele (ainevahetusradade võtmeensüümid), mis reguleerivad ensüümide aktiivsust. Omadused · Ensüüme iseloomustavad nii valkude omadused kui ka katalüsaatorite omadused: 1. Spetsiifilisus konkreetne ensüüm seostub vaid konkreetse substraadiga. 2
See on: anorgaanilise loomusega (Cl amülaas) Orgaanilised ühendid orgaanilise koostisega (enamik madalmolekulaarseid ühendeid) Kui kofaktori rollis on vitamiinid, siis nim. koensüümiks (enamiku vitamiini bioloogiline roll on olla liitensüümis koensüümiks). Ehitus 1. Üldvalguline osa – vastutab substraadi õige lähenemise ja ruumilise orientatsiooni eest. 2. Aktiivtsenter – piirkonnaks ensüümis, kus vahetult toimub katalüütiline protsess. Kujutab endast ensüümi valgu koostises olevate AH radikaalide funktsionnalsete rühmade ruumpaigutust. 3. Regulatoorne tsenter – iseloomulik osadele ensüümidele (ainevahetusradade võtmeensüümid), mis reguleerivad ensüümide aktiivsust. Omadused Ensüüme iseloomustavad nii valkude omadused kui ka katalüsaatorite omadused: 1. Spetsiifilisus – konkreetne ensüüm seostub vaid konkreetse substraadiga
Ensüümide koostis: - Koosnevad aminohappejääkidest. Ehitus : lihtensüümid (ainult valguline osa) ja liitensüümid (koosnevad valgulisest osast ehk apoensüümist ja mittevalgulisest komponendist ehk kofaktorist). 15 Ehitus (sama asi aga pohjalikumalt) : - Üldvalguline osa vastutab substraadi õige lähenemise ja ruumilise orientatsiooni eest. - Aktiivtsenter piirkonnaks ensüümis, kus vahetult toimub katalüütiline protsess. Kujutab endast ensüümi valgu koostises olevate AH radikaalide funktsionnalsete rühmade ruumpaigutust. - Regulatoorne tsenter iseloomulik osadele ensüümidele (ainevahetusradade võtmeensüümid), mis reguleerivad ensüümide aktiivsust. Ensüümkatalüüs : spetsiaalsete proteiinide ensüümide kasutamine keemilises reaktsioonis
See on: ·anorgaanilise loomusega (Cl amülaas) ·orgaanilise koostisega (enamik madalmolekulaarseid ühendeid) Orgaanilised ühendid Kui kofaktori rollis on vitamiinid, siis nim. koensüümiks (enamiku vitamiini bioloogiline roll on olla liitensüümis koensüümiks). Ehitus 1. Üldvalguline osa vastutab substraadi õige lähenemise ja ruumilise orientatsiooni eest. 2. Aktiivtsenter piirkonnaks ensüümis, kus vahetult toimub katalüütiline protsess. Kujutab endast ensüümi valgu koostises olevate AH radikaalide funktsionnalsete rühmade ruumpaigutust. 3. Regulatoorne tsenter iseloomulik osadele ensüümidele (ainevahetusradade võtmeensüümid), mis reguleerivad ensüümide aktiivsust. Omadused · Ensüüme iseloomustavad nii valkude omadused kui ka katalüsaatorite omadused: 1. Spetsiifilisus konkreetne ensüüm seostub vaid konkreetse substraadiga. 2
st välditakse vale aminoatsüüladenülaadi moodustumist (vale aminoatsüül-adenülaat lagundatakse enne selle ülekannet tRNA külge. · Ülekande-järgne editeerimine: kontrollitakse aminoatsüüladenülaadi ülekandmist tRNA-le. (hüdrolüüsitakse esterside aminoatsüül-adenülaadi ja vale tRNA vahel). RIBOSOOMIDE FUNKTSIOON- viivad läbi valgusünteesi kasutades aminoatsüül-tRNA'd substraadina. Ribosoomi subühikute vahele jääb põhiline aktiivtsenter, mis moodustab tRNA'de sidumiskohad: · A-saiti seondub aminoatsüül-tRNA - paikneb nii väiksemal kui suuremal subühikul. · P-saiti seondub peptidüül-tRNA. · E-sait on deatsüleeritud tRNA spetsiifiline. TRANSKRIPTSIOON on matriitssüntees, mille käigus sünteesitakse DNA molekuli ühe ahela nukleotiidse järjestusega komplementaarne RNA molekul. Transkriptsioon toimub eukarüootidel tuumas, prokarüootidel tsütoplasmas.
annaabi.ee 
