Vajad kellegagi rääkida?
Küsi julgelt abi LasteAbi
Logi sisse

Valkude ruumilised struktuurid (1)

5 VÄGA HEA
Punktid

Esitatud küsimused

  • Mis vahepeal tekib et alandada aktivatsiooni barjääri ?

Lõik failist

VALKUDE
RUUMILISED STRUKTUURID

  • Sekundaarstruktuur – vesiniksidemetega (tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel) fikseeritud polüpeptiidahela teatud lõikude konformatsioon ehk ruumiline struktuur. Sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab.
    Sekundaarstruktuuri tüübid:

    Põhilised parameetrid :
      • Jääke pöörde kohta: 3,6
      • Tõus jäägi kohta: 1,5 Ǻ
      • Tõus pöörde kohta (samm): 3,6 ∙ 1,5 Ǻ = 5,4 Ǻ
      • Ψ (väändenurk Cα -C sideme ümber) = - 45˚
      • φ (väändenurk Cα -N sideme ümber) = - 60˚
      • Valgu peaskeleti lõik, mis on vesiniksidemete abil fikseeritud α – heeliksiks, sisaldab 13 aatomit täispöörde kohta.


    Stabiliseerivad sidemed:
    Vesiniksidemed , mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate
    amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel.
    • β – ( voldik ) leht. Ahela otsad paiknevad kõrvuti.
      • Paralleelne (samasuunaline)


    Stabiliseerivad sidemed:
    Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate
    amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel.
      • Antiparalleelne (vastassuunaline)


    Stabiliseerivad sidemed:
    Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate
    amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel.
    Teised beeta-struktuurid:
    • β – pöörded
    • β – mõhk või kink

    2. Tertsiaarstruktuur – (tekib
    aminohapete omavaheliste külgahelate seondumisel) Kogu
    valgumolekulile iseloomulik ruumiline struktuur. Polüpeptiidahel
    omandab keraja (globulaarne valk) või niitja (fibrillaarne valk)
    konformatsiooni. Tertsiaarstruktuuri stabiliseerivad peamiselt
    kõrvalahelate (R-rühmade ehk radikaalide) vahelised vesinik - ja
    ioonsidemed.

    Struktuuride tüübid:
    • Antiparalleelse alfa-helikaalse struktuuriga valgud
    • Paralleelse või segatüüpi beeta-leht struktuuriga valgud
    • Antiparalleelse beeta-leht struktuuriga valgud
    • Metalli- ja disulfiidirikkad valgud

    Pakkimise põhimõtted:
    • Peptiidahel peab pakkimisel arvestama piirangutega, mis tulenevad tema struktuurist
    • Peptiidahel pakitakse nii, et hüdrofoobsed jäägid peidetakse gloobuli sisemusse , millega väheneb nende kontakt veega.
    • Peptiidahelal, mis koosneb L – aminohapetest, on kalduvus „parema käe pöördele”
    • Alfa-heeliksid ja beeta-lehed pakitakse sageli kihtidena, kus hüdrofoobsed jäägid on peidetud kihtide vahele
    • Kihtide välisküljed on kaetud kõige polaarsemate jääkidega, mis eelistatult interakteeruvad veega.

    Pakkimise etapid:
  • Kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine
  • Domeenide moodustumine kooperatiivse agregatsiooni teel pakkimistsentrite ümber
  • Esmase gloobuli teke ühendatud domeenidest
  • Domeenide konformatsiooni täpsustamine
  • Lõplik valgu monomeer .
    • Kiudvalgud ehk fibrillaarsed valgud:

    Ehitus:
    Koosnevad peamiselt heeliksitest. Enamik polüpeptiidahelaist on
    peaaegu paralleelsed kiu teljega .
    Omadused:
  • Valkude ruumilised struktuurid #1 Valkude ruumilised struktuurid #2 Valkude ruumilised struktuurid #3 Valkude ruumilised struktuurid #4
    Punktid 50 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.
    Leheküljed ~ 4 lehte Lehekülgede arv dokumendis
    Aeg2009-01-25 Kuupäev, millal dokument üles laeti
    Allalaadimisi 50 laadimist Kokku alla laetud
    Kommentaarid 1 arvamus Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid
    Autor Janka Õppematerjali autor
    väga hea konkreetne materjal, koostasin biokeemia õpiku järgi

    Sarnased õppematerjalid

    thumbnail
    48
    pdf

    Biokeemia I test

    Kreeni ja T. Randla koostatud ,,Biokeemia õppematerjal" I, II, III ja IV osadest ning kasutades internetti. Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED. TERMODÜNAAMIKA ALUSED 6 AMINOHAPPED. PEPTIIDID 9 PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 14 VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 16 SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 21 ENSÜÜMIKINEETIKA 25 ENSÜÜMIKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID 30

    Biokeemia
    thumbnail
    9
    pdf

    Biokeemia I testiks

    1 aminohapete katabolism. Lehekülg Lüsosoomid ­ hüdrolaaside eraldamine. Ribosoomid ­ valkude süntees Peroksioomid ­ aminohapete oksüdeerimine. © MIHKEL HEINMAA, kevad 2010 Tsütoskelett ­ tagab raku kuju ja liikumisvõime. 4. Viirused on nukleiinhapete supramolekulaarsed kompleksid, mis on kapseldatud kattevalkudega (kapsiidid) ning mõningatel juhtude ümbritsetud membraaniga

    Biokeemia
    thumbnail
    34
    docx

    BIOKEEMIA KORDAMISKÜSIMUSED

    nelja klassi: 1. Valgud ehk proteiinid 2. Nukleiinhapped (DNA,RNA) 3. Süsivesikud ehk suhkrud 4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkudel on organismis elutähtis roll, sest osalevad põhimõtteliselt kõikides bioloogilistes protsessides - Valgud on ensüümid, mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, valgud kaitsevad antikehade vastu, vastutavad rakuliikumise eest, kontrollivad kasvu jne. Aminohape koosneb amino(-NH2) ja karboksüül (-COOH) rühmast ning igale aminohappele iseloomulikust kõrvalahelast, mis moodustab omavaheliste peptiidsidemete abil valkusid

    Biokeemia
    thumbnail
    30
    docx

    Biokeemia Eksami kordamine

    Ka ­ happe dissotsiatsioonikonstant, tasakaalukonstant. HA = H+ + A- >= Ka = H+*A-/HA pKa ­ pH väärtus mille juures on hape pooles ulatuses dissotsieerunud. Puhver ­ vesilahused mille koostise muutudes tema parameeter säilitab püsiva väärtuse, nt puhvri pH väärtus ei muutu väikese koguse happe või aluse lisamisel. II. AMINOHAPPED. PEPTIIDID. (Õpik lk 35-44) 1. Aminohapped: molekuli ehitus, proteogeensete aminohapete üldarv, grupid tulenevalt keemilisest ehitusest, struktuurid, nimetused ning ühe- ja kolmetähelised koodid. Milliseid ebaharilikke aminohappeid teate? Valkude koostises on 20 alfa-aminohapet ehk proteogeenset aminohapet. Koosneb alfa- süsinikust, karboksüülruhmast, aminorühmast, kõrvalahelast. Kõrvalahelad erinevad suuruse, ruumilise kuju, fun.rühmade, laengu, vesiniksidemete moodustamise võime, hüdrofoobsuse ja keemilise reaktiivsuse poolest. (Fun.rühmad ­

    Biokeemia
    thumbnail
    15
    docx

    Molekulaar - ja rakubioloogia I kontrolltöö kordamisküsimused

    Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Valemid Hüdrofiilsed aminohapped Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped 3. Peptiidside, C-ja N-terminus Peptiidside - kovalentne amiidside aminohapete vahel. Valkude primaarstruktuuri alus. Kondensatsioonireaktsioon, eraldub vesi. . Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile. Tagab ka peptiidsideme pikkuse 1,33A (vs.1,45A tavaline). Peptiidside on jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside. Osaliselt laetud: amiidrühma N on osaliselt positiivne, karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. Keemiliselt väheaktiivne – stabllisus suur. Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- b-

    Molekulaar - ja rakubioloogia loengud
    thumbnail
    30
    docx

    Biokeemia konspekt eksamiks

    · Tuum ­ DNA replikatsioon, RNA transkiptsioon, tuumavalkude süntees · ER ­ lipiidide süntees, biosünteesitud biomolekulide suunamine nende lõplikku paika rakus. · Golgi kompleks ­ glükoproteiinide ja muude membraanikomponentide lõplik valmimine · Mitokondrid ­ tsitraaditsükkel, elektrontransport, rasvhapete ja püruvaadi oksüdatsioon, aminophapete katabolism. · Lüsosoomid ­ hüdrolaasid eraldamine · Ribosoomid ­ valkude süntees · Peroksioomid ­ aminohapete oksüdeerimine · Tsütoskelett ­ tagab raku kuju ja liikumisvõime. · Endoplasmaatiline võrgustik ­ kareda ja siledapinnaline ER. Valkude, fosfolipiidide süntees · Rakusein ­ säilitada raku vorm · Peroksüsoom ­ reaktsioonid, mille käigus vaba hapniku abi seotakse vesiniku aatomeid. Tekkiv vesinikperoksiidi kasut oksüdeerimisel. · Kloroplast - fotosüntees

    Biokeemia
    thumbnail
    42
    doc

    Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused

    ­ Spetsiifilised aktovaatorid-inhbiitorid ­ Produktpidurdus ­ Keskonnatundlikud konformatsioonimuutused ­ Kooperatiivsus ja allosteerika · Kompartmelisatsioon · Iga ensüüm paikneb kindlas raku piirkonnas või struktuuris ­ See tagab ensüümreaktsioonide eraldatuse ja kindla järjestuse · Substraadi ja kofaktorite kontsentratsioon Ensüümid - katalüütiliste omadustega valgud (lihtensüümid) või valkude kompleksid (liitensüümid). Ensüümid osalevad peaaegu kõikides biokeemilistes reaktsioonides elusorganismides. Nii kontrollivad ensüümid metaboolsete protsesside toimumise kiirust; ribosüümid - katalüüsivad ribonukleiinhapete hüdrolüüsi ja ümberesterifikatsiooni reaktsioone (RNA protsessing), mille käigus muudetakse primaarne RNA transkript mRNA- ks. Ribosoomi RNA katalüüsib peptiidsidemete moodustumist; absüümid - ehk katalüütilised

    Ensümoloogia alused
    thumbnail
    10
    doc

    Biokeemia I KT

    Aminohapetes on α-süsinik ja neli asendajat: karboksüülrühm, α-süsinik, α- aminorühm, kõrvalahel (R). Kõik on L-isomeerid (aminohape asub vasakul), sest ensüümid lülitavad polüpeptiidahelasse vaid L-aminohappeid. 15) Aminohapete hiraalsus: Hiraalse ehk asümeetrilise tsenri moodustab α-süsinik. Kõik asümeetrilised aminohapped on optiliselt aktiivsed. 16) Inimkeha aminohapete jaotamine: Proteinogeensed aminohapped – valkude ehitusüksuseks, igale aminohappele vastab geneetilises koodis vähemalt üks koodon. Inimorganismis 20, erinevad üksteiseest R- grupi poolest. Aproteinogeensed aminohapped – valkudes mitteesinevad, esinevad inimkehas vabalt või mittevalgulistes ühendites. 17) Aluselised aminohapped: R-grupid on füsioloogilise pH (6.8-7.4) juures positiivselt laetud. 18) Happelised aminohapped:

    Biokeemia




    Kommentaarid (1)

    kama12 profiilipilt
    kama12: päris hea
    09:15 09-06-2010



    Sellel veebilehel kasutatakse küpsiseid. Kasutamist jätkates nõustute küpsiste ja veebilehe üldtingimustega Nõustun