Valkude ruumilised struktuurid (1)

Q: Mis vahepeal tekib et alandada aktivatsiooni barjääri ?

Vastus leiad õppematerjalist: Valkude ruumilised struktuurid

Tartu Ülikool - Bioloogia - Üldbioloogia

5 VÄGA HEA

Esitatud küsimused

Mis vahepeal tekib et alandada aktivatsiooni barjääri ?

VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID

Sekundaarstruktuur – vesiniksidemetega (tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel) fikseeritud polüpeptiidahela teatud lõikude konformatsioon ehk ruumiline struktuur. Sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab.
Sekundaarstruktuuri tüübid:

α – heeliks .. Valk on keerdunud spiraalina.

Põhilised parameetrid :

Jääke pöörde kohta: 3,6
Tõus jäägi kohta: 1,5 Ǻ
Tõus pöörde kohta (samm): 3,6 ∙ 1,5 Ǻ = 5,4 Ǻ
Ψ (väändenurk Cα -C sideme ümber) = - 45˚
φ (väändenurk Cα -N sideme ümber) = - 60˚
Valgu peaskeleti lõik, mis on vesiniksidemete abil fikseeritud α – heeliksiks, sisaldab 13 aatomit täispöörde kohta.

Stabiliseerivad sidemed:
Vesiniksidemed , mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel.

β – ( voldik ) leht. Ahela otsad paiknevad kõrvuti.
- Paralleelne (samasuunaline)

Stabiliseerivad sidemed:
Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel.

Antiparalleelne (vastassuunaline)

Stabiliseerivad sidemed:
Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel.
Teised beeta-struktuurid:

β – pöörded
β – mõhk või kink

2. Tertsiaarstruktuur – (tekib aminohapete omavaheliste külgahelate seondumisel) Kogu valgumolekulile iseloomulik ruumiline struktuur. Polüpeptiidahel omandab keraja (globulaarne valk) või niitja (fibrillaarne valk) konformatsiooni. Tertsiaarstruktuuri stabiliseerivad peamiselt kõrvalahelate (R-rühmade ehk radikaalide) vahelised vesinik - ja ioonsidemed.

Globulaarsed valgud :

Struktuuride tüübid:

Antiparalleelse alfa-helikaalse struktuuriga valgud
Paralleelse või segatüüpi beeta-leht struktuuriga valgud
Antiparalleelse beeta-leht struktuuriga valgud
Metalli- ja disulfiidirikkad valgud

Pakkimise põhimõtted:

Peptiidahel peab pakkimisel arvestama piirangutega, mis tulenevad tema struktuurist
Peptiidahel pakitakse nii, et hüdrofoobsed jäägid peidetakse gloobuli sisemusse , millega väheneb nende kontakt veega.
Peptiidahelal, mis koosneb L – aminohapetest, on kalduvus „parema käe pöördele”
Alfa-heeliksid ja beeta-lehed pakitakse sageli kihtidena, kus hüdrofoobsed jäägid on peidetud kihtide vahele
Kihtide välisküljed on kaetud kõige polaarsemate jääkidega, mis eelistatult interakteeruvad veega.

Pakkimise etapid:

Kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine

Domeenide moodustumine kooperatiivse agregatsiooni teel pakkimistsentrite ümber

Esmase gloobuli teke ühendatud domeenidest

Domeenide konformatsiooni täpsustamine

Lõplik valgu monomeer .

Kiudvalgud ehk fibrillaarsed valgud:

Ehitus:
Koosnevad peamiselt heeliksitest. Enamik polüpeptiidahelaist on peaaegu paralleelsed kiu teljega .
Omadused:

Harilikult vesikeskkonnas lahustumatud
Mehhaaniliselt tugevad

Funktsioonid:

Bioloogiline roll on peamiselt struktuurne (leidub nt. sulgedes, sidekoes , juustes, küüntes).

Peamised esindajad:

α – keratiin
fibroiin
kollageen

Molekulaarsed tšaperonid – Valgud, mis interakteeruvad mittetäielikult või ebaõigesti pakitud polüpeptiidahelatega, luues mikrokeskkonna, milles toimub õige pakkimine.
Valgumoodulid ehk domeenid – suhteliselt iseseisva struktuuri ja funktsiooniga üksused, mis moodustuvad pidevatest järjestustest. Ehk tihedalt pakitud osad polüpeptiidahelas, mis korduvad valgus.

Kvaternaarstruktuur – iseloomulik valkudele , mille molekulid koosnevad rohkem kui ühest polüpeptiidahelast. Struktuuri fikseerivad nõrgad mittekovalentsed sidemed.
Eelised:

Stabiilsus
Geneetiline ökonoomsus ja efektiivsus ( vähem kodeerivaid geene)
Katalüütiliste tsentrite kokkuviimine
Kooperatiivsus

VI. SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE
1. Ensümoloogia põhimõisted:
Ensüümid – elusrakkudes kulgevate biokeemiliste reaktsioonide kiirendajad e katalüsaatorid, mis suunavad ja reguleerivad tuhandeid degradatsiooni, sünteesi, energia ülekande jpt reaktsioone;
ensüümide ehitus – kõik ensüümid, va mõni katalüütiline RNA, on valgud, koosneb aminohapetest, temas on nii aktiivtsener kui regulatoorsed tsentrid;
Aktiivtsenter – ensüümi molekuli piirkond, mis otseselt osaleb katalüütilises protsessid, aktiivtsentri mõjtamine avaldab mõju ka ensüümireaktsiooni kiirusele (nn ensüümi aktiivsusele);
Ensüümireaktsiooni põhiskeem - E + S
ES
P + E
ensüüm substraat ensüüm- produkt ensüüm
substraat
kompleks
Akriivtsenter ja substraat peavad olema komplementaarsed, et saaks tekkida ES kompleks.
2. Ensüümide klassifikatsiooni põhimõisted, klasside nimetused ja reaktsioonitüübid. Ensüümide nimetuste kujunemine.
Ensüümide nimetused ja klassifikatsioon tulenevad nende poolt katalüüsitavatest reaktsioonidest. On 1) triviaalsed nimetused – suvstraadi nimetus + sufiks –aas N: laktaas , tsellulaas; 2) süstemaatilised nimetused – rahvusvaheliselt aktsepteeritud, iseloomustavad lisaks substraadi(tide)le ka katalüüsitavat reaktsiooni, lõpevad sufiksiga –aas N: , D – fruktofuranosidaas (invertaas). Kõik tuntud ensüümid on klassifitseeritavad ühte kuuest ensüümide klassist. Igale tuntud ensüümile on omistatud neljapositsiooniline rahvusvaheline klassifikatsiooni number.
Klassi nr
Klassi nimetus
Katalüüsitava reaktsiooni tüüp
1
Oksüdoreduktaasid
Eelektronide ülekanne hüdriidiooni või vesiniku aatomi vormis
2
Transferaasid
Funk . rühmade ülekanne ühelt molekulilt teisele
3
Hüdrolaasid
Keemiliste sidemete katkestamine hüdrolüüsi teel
4
Lüaasid
Kaksiksidemete teke rühmade kõrvaldamisel või nende liitmine kaksiksideme juurde
5
Isomeraasid
Rühmade ülekanne molekuli piires, isomeersete vormide teke
6
Ligaasid
Uute kovalentsete sidemete (C-C, C-S, C-O, C-N) moodustamine kondensatsiooni teel
3. ES kompleks ja selle formeerumist kirjeldavad molekulaarsed mudelid. E ja S
vahelised interaktsioonid .
ES kompleks on kompleks, mis vahepeal tekib, et alandada aktivatsiooni barjääri (?) ja temast võib tekkida produkt ja vaba endsüüm või moodustuda taas vana ensüüm ja substraat. E+SESE+P
ES kompleksi formeerumist ehk moodustumist kirjeldavad mudelid -lukk-võti mudel, kus substraat peab olema täpselt ensüümile sobiliku kujuga ja indutseeritud sobivus , kus ensüüm võtab vastavalt substraadi kujule kuju (sellega seletatakse siirdeseisundi
fenomeni) .
E ja S vahelised interaktsioonid (vastasmõjud) - substraat seotakse ensüümile nõrkade jõudude toimel: *H-sidemed, vad der Waalsi interaktsioonid, ioonsed sidemed; *mõnikord hüdrofoobsed interaktsioonid.
4. Reaktsiooni G ja G* tähendus. Mittekatalüütilise ja katalüütilise reaktsiooni energiadiagrammid ja G* väärtuste võrdlus.
G – rektsiooni kogu vabaenergia muut (seotud tasakaalukonstandiga Keq);
G* - reaktsiooni aktivatsiooni vabaenergia (seotud kiiruskonstandiga k).
Slaidid 14 ja 16.
5. Siirdeseisundi EX+ tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi
soodustavad faktorid . Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseeri-
mine?
Siirdeseisundi EX tähendus ensüümireaktsioonis - kui tekib EX vahepeal,siis on tegemist katalüüsitud reaktsiooniga. Selle vabaenergia on väiksem kui katalüüsita reaktsiooni siirdeseisundi puhul. Seega alandab aktivatsioonienergiat.
...ja selle saavutamine - ensüüm stabliseerib EX enam kui ta stabiliseerib ES ehk enüüm on disainitud siduma X tugevamini kui S või P.
Faktorid: lähedus ja orientatsioon , entroopia vähenemine ES moodustumisel, ES destabiliseerimine.
ES kompleks destabiliseerub, kuna ES energia kasvab ja selle aitavad kaasa entroopia vähenemine ES moodustumisel ja ES destabiliseerimine deformatsioonide ja desolvatatsiooni tõttu. Slaidid 24, 25 ja 26.

.DOCX Laadi alla originaalfail 4 lk · .docx · 51 allalaadimist

50 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.

~ 4 lehte Lehekülgede arv dokumendis

2009-01-25 Kuupäev, millal dokument üles laeti

51 laadimist Kokku alla laetud

1 arvamus Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid

Janka Õppematerjali autor

väga hea konkreetne materjal, koostasin biokeemia õpiku järgi

valkude ruumilised struktuurid valkude sekundaarstruktuur tertsiaarstruktuur globulaarsed valgud

Sarnased õppematerjalid

pdf

Biokeemia I test

Kreeni ja T. Randla koostatud ,,Biokeemia õppematerjal" I, II, III ja IV osadest ning kasutades internetti. Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED. TERMODÜNAAMIKA ALUSED 6 AMINOHAPPED. PEPTIIDID 9 PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 14 VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 16 SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 21 ENSÜÜMIKINEETIKA 25 ENSÜÜMIKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID 30

Biokeemia

pdf

Biokeemia I testiks

1 aminohapete katabolism. Lehekülg Lüsosoomid hüdrolaaside eraldamine. Ribosoomid valkude süntees Peroksioomid aminohapete oksüdeerimine. © MIHKEL HEINMAA, kevad 2010 Tsütoskelett tagab raku kuju ja liikumisvõime. 4. Viirused on nukleiinhapete supramolekulaarsed kompleksid, mis on kapseldatud kattevalkudega (kapsiidid) ning mõningatel juhtude ümbritsetud membraaniga

Biokeemia

docx

BIOKEEMIA KORDAMISKÜSIMUSED

nelja klassi: 1. Valgud ehk proteiinid 2. Nukleiinhapped (DNA,RNA) 3. Süsivesikud ehk suhkrud 4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkudel on organismis elutähtis roll, sest osalevad põhimõtteliselt kõikides bioloogilistes protsessides - Valgud on ensüümid, mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, valgud kaitsevad antikehade vastu, vastutavad rakuliikumise eest, kontrollivad kasvu jne. Aminohape koosneb amino(-NH2) ja karboksüül (-COOH) rühmast ning igale aminohappele iseloomulikust kõrvalahelast, mis moodustab omavaheliste peptiidsidemete abil valkusid

Biokeemia

docx

Biokeemia Eksami kordamine

Ka happe dissotsiatsioonikonstant, tasakaalukonstant. HA = H+ + A- >= Ka = H+*A-/HA pKa pH väärtus mille juures on hape pooles ulatuses dissotsieerunud. Puhver vesilahused mille koostise muutudes tema parameeter säilitab püsiva väärtuse, nt puhvri pH väärtus ei muutu väikese koguse happe või aluse lisamisel. II. AMINOHAPPED. PEPTIIDID. (Õpik lk 35-44) 1. Aminohapped: molekuli ehitus, proteogeensete aminohapete üldarv, grupid tulenevalt keemilisest ehitusest, struktuurid, nimetused ning ühe- ja kolmetähelised koodid. Milliseid ebaharilikke aminohappeid teate? Valkude koostises on 20 alfa-aminohapet ehk proteogeenset aminohapet. Koosneb alfa- süsinikust, karboksüülruhmast, aminorühmast, kõrvalahelast. Kõrvalahelad erinevad suuruse, ruumilise kuju, fun.rühmade, laengu, vesiniksidemete moodustamise võime, hüdrofoobsuse ja keemilise reaktiivsuse poolest. (Fun.rühmad

Biokeemia

docx

Molekulaar - ja rakubioloogia I kontrolltöö kordamisküsimused

Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Valemid Hüdrofiilsed aminohapped Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped 3. Peptiidside, C-ja N-terminus Peptiidside - kovalentne amiidside aminohapete vahel. Valkude primaarstruktuuri alus. Kondensatsioonireaktsioon, eraldub vesi. . Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile. Tagab ka peptiidsideme pikkuse 1,33A (vs.1,45A tavaline). Peptiidside on jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside. Osaliselt laetud: amiidrühma N on osaliselt positiivne, karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. Keemiliselt väheaktiivne – stabllisus suur. Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- b-

Molekulaar - ja rakubioloogia loengud

docx

Biokeemia konspekt eksamiks

· Tuum DNA replikatsioon, RNA transkiptsioon, tuumavalkude süntees · ER lipiidide süntees, biosünteesitud biomolekulide suunamine nende lõplikku paika rakus. · Golgi kompleks glükoproteiinide ja muude membraanikomponentide lõplik valmimine · Mitokondrid tsitraaditsükkel, elektrontransport, rasvhapete ja püruvaadi oksüdatsioon, aminophapete katabolism. · Lüsosoomid hüdrolaasid eraldamine · Ribosoomid valkude süntees · Peroksioomid aminohapete oksüdeerimine · Tsütoskelett tagab raku kuju ja liikumisvõime. · Endoplasmaatiline võrgustik kareda ja siledapinnaline ER. Valkude, fosfolipiidide süntees · Rakusein säilitada raku vorm · Peroksüsoom reaktsioonid, mille käigus vaba hapniku abi seotakse vesiniku aatomeid. Tekkiv vesinikperoksiidi kasut oksüdeerimisel. · Kloroplast - fotosüntees

Biokeemia

doc

Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused

Spetsiifilised aktovaatorid-inhbiitorid Produktpidurdus Keskonnatundlikud konformatsioonimuutused Kooperatiivsus ja allosteerika · Kompartmelisatsioon · Iga ensüüm paikneb kindlas raku piirkonnas või struktuuris See tagab ensüümreaktsioonide eraldatuse ja kindla järjestuse · Substraadi ja kofaktorite kontsentratsioon Ensüümid - katalüütiliste omadustega valgud (lihtensüümid) või valkude kompleksid (liitensüümid). Ensüümid osalevad peaaegu kõikides biokeemilistes reaktsioonides elusorganismides. Nii kontrollivad ensüümid metaboolsete protsesside toimumise kiirust; ribosüümid - katalüüsivad ribonukleiinhapete hüdrolüüsi ja ümberesterifikatsiooni reaktsioone (RNA protsessing), mille käigus muudetakse primaarne RNA transkript mRNA- ks. Ribosoomi RNA katalüüsib peptiidsidemete moodustumist; absüümid - ehk katalüütilised

Ensümoloogia alused

doc

Biokeemia I KT

Aminohapetes on α-süsinik ja neli asendajat: karboksüülrühm, α-süsinik, α- aminorühm, kõrvalahel (R). Kõik on L-isomeerid (aminohape asub vasakul), sest ensüümid lülitavad polüpeptiidahelasse vaid L-aminohappeid. 15) Aminohapete hiraalsus: Hiraalse ehk asümeetrilise tsenri moodustab α-süsinik. Kõik asümeetrilised aminohapped on optiliselt aktiivsed. 16) Inimkeha aminohapete jaotamine: Proteinogeensed aminohapped – valkude ehitusüksuseks, igale aminohappele vastab geneetilises koodis vähemalt üks koodon. Inimorganismis 20, erinevad üksteiseest R- grupi poolest. Aproteinogeensed aminohapped – valkudes mitteesinevad, esinevad inimkehas vabalt või mittevalgulistes ühendites. 17) Aluselised aminohapped: R-grupid on füsioloogilise pH (6.8-7.4) juures positiivselt laetud. 18) Happelised aminohapped:

Biokeemia

Rohkem sarnaseid