Vajad kellegagi rääkida?
Küsi julgelt abi LasteAbi
Logi sisse Registreeri konto

Valkude ruumilised struktuurid (1)

5 VÄGA HEA
Punktid

Esitatud küsimused

  • Mis vahepeal tekib et alandada aktivatsiooni barjääri ?
Valkude ruumilised struktuurid #1 Valkude ruumilised struktuurid #2 Valkude ruumilised struktuurid #3 Valkude ruumilised struktuurid #4
Punktid 50 punkti Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.
Leheküljed ~ 4 lehte Lehekülgede arv dokumendis
Aeg2009-01-25 Kuupäev, millal dokument üles laeti
Allalaadimisi 48 laadimist Kokku alla laetud
Kommentaarid 1 arvamus Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid
Autor Janka Õppematerjali autor

Märksõnad

Sarnased õppematerjalid

thumbnail
37
ppt

Valkude ruumiline struktuur

Ahelate omavahel ühendamise topoloogia võib olla kompleksne · lehe struktuuris ei ole karbonüülid orienteeritud ühes suunas nagu heeliksi korral. · heeliksis on ühe aminohappe jäägi kohta 0.15 nm heeliksi pikkuses, lehe struktuuris 0.320.34 nm ·Mõlemad regulaarsed struktuurid on sageli bipolaarsed. Solvendi poole eksponeeritud osas paiknevad polaarsed ja laetud aminohappe jäägid Kas sekundaarstruktuur on ennustatav primaarstruktuurist lähtudes? Chou ja Fasman 1976 ·Homoloogia alusel modelleerimine ·Valkude kokkupakkumise modelleerimine

Keemia alused
thumbnail
46
ppt

Valgu struktuur

aminohappelise järjestusega Valgu struktuur määrab tema bioloogilise aktiivsuse (funktsiooni) Liht ja liitvalgud: · Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. · Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Sekundaarsruktuur Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. · Enamlevinud struktuurid on: ­ heeliks, kus valk on keerdunud spiraalina; ­ voldik, kus ahela osad paiknevad kõrvuti. · Sekundaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed. Valkude sekundaarstruktuurid heliks 3,6 aminohappejääki 1 pööre 360o Peptiidsideme O aatom on vesiniksidemega ühendatud järgneva 4. aminohappe amiidrühmaga- kõikvesiniksideme doonorid on sama orientatsiooniga

Molekulaardiagnostika
thumbnail
194
docx

Molekulaarbioloogia

DNA) Iga kaksikheeliksi täispöörde kohta toimub üks kord ahelate teineteisest üleminek ehk seostumine. Ahelate lahutamiseks on vajalik, et kaksikheeliks teeks ümber oma telje sama arv pöördeid kui temas on vinte. DNA ahelad on omavahel seotud nõrkade – arvukate – vesiniksidemetega lämmastikaluste vahel – seetõttu on DNA ahelad lahutatavad (nt temperatuuri tõstmine). See on pöörduv. DNA ahelate paardumisel tekivad paljud struktuurid, kus ahelad on osaliselt iseendaga paardunud (takistab kaksikahela teket). Võivad tekkida struktuurid, kus eri ahelad on paardunud, aga juhusliku komplementaarsuse alusel. Korrektse struktuuri tekkeks peavad kõik valed struktuurid lahti sulama ja tekib korrektne kaksikahel. Et saada terves ulatuses paardunud DNA kaksikheeliks, on vaja ahelate paardumine pika aja jooksul temperatuuril, kus ahelad on osaliselt paardunud ja valed struktuurid ei püsi.

Bioloogia
thumbnail
38
pdf

Molekulaarbioloogia konspekt

stabiilsust määravaid tegureid. Samas on aga valgu ruumilise struktuuri ennustamine primaarastruktuuri järgi jäänud suurel määral fenomenoloogilisele tasemele. Kõige tulemuslikum meetod valkude ruumilise struktuuri ennustamiseks primaarstruktuuri alusel põhineb primaarstruktuuri homoloogia otsingul mõne juba tuntud ruumilise struktuuriga valguga. Kui primaarstruktuurid on piisavalt homoloogsed, siis võib suure tõenäosusega oletada, et ka ruumilised struktuurid on sarnased. Valkude ruumilise struktuuri ennustamine on väga oluline probleem nende omaduste mõistmisel ja seega bioloogilistest protsessidest arusaamisel. Tänapäeval on küllalt lihtne kindlaks teha DNA järjestust. Terve inimese genoomi järjestuse määramine on mõne lähema aasta küsimus. Seega on peagi vähemalt teoreetiliselt võimalik ennustada kõigi inimorganismis leiduvate valkude primaarstruktuuri. Kuigi

Molekulaarbioloogia
thumbnail
66
docx

Ensümoloogia

ENSÜMOLOOGIA Lp tudengid. See konspekt on kirjutatud tudengite, kelle nimed on mulle paraku teadmata, poolt. 2013 aastal täiendas konspekti magistrant Karl Annusver, kes lisas joonised ja tegi võrrandid paremini jälgitavaks. Konspekt on kirjutatud seotult loengus näidatavate slaididega. Konspekt on minu poolt läbi vaadatud ja suuremaid möödalaskmisi ei sisalda. Päris iseseisvaks õppimiseks see siiski mõeldud ei ole. Edukat ensümoloogia õppimist ja tänud anonüümsetele autoritele ning Karl Annusverile! Priit Väljamäe 20.11.2017 ,,Structure and mechanism on protein science" ­ Alan Fersht Biokeemia põhiõpik, kus ensümoloogia ka sees. Ensüüm ­ keemiliste reaktsioonide katalüsaator (kiirendaja). Iseloom molekulina pole oluline, struktuur pole samuti. Vaatame ainult, mida ta teeb! Substants, mis kiirendab keemiliste reaktsioonide toimumist on katalüsaator. Ise jääb reaktsiooni lõppedes muutumatule kujule. Keemilisele reaktsioonile vahendaja. Üks katalüsaaa

Bioloogia
thumbnail
98
docx

Kogu keskkooli bioloogia konspekt

2. laeng ­ valkude summaarse laengu määravad ära radikaalide laengud 3. lahustuvus - lahustuvad valgud on piimavalgud, munavalge, verevalgud. Lahustumatud valgud on villavalgud, justevalgud, lihasvalgud. 4. Koonsemine AH- jääkidest. Keskmises valgus on esindatud 12... 14 erinevat AH-jääki. Spetsiifilises valgus on neid veel vähemgi 5...8. 5. Denaturatsiooni käigus tugevatoimeliste mõjurite tõttu kaovad kõrgemat järku struktuurid, kuid säilub esmane. Organismide sisene: valkude kalgendamine maos. Palavik denatureerib haigustekitaja valke. Haavade puhastamine (denatureeritakse valke). Renaturatsioon on pöörduv denaturatsioon, ei esine alati. Teatud aja möödudes valgu esialgne olek taastub. Nt: aeglane renaturatsioon- juuste lokkikeeramiste järgsed muutused. Kiire renaturatsioon- keeles maitsepungade retseptorvalkude renaturatsioon. Denaturatsioonil kaotavad valgud ka seotud vett. 6

Bioloogia
thumbnail
48
pdf

Biokeemia I test

Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED. TERMODÜNAAMIKA ALUSED 6 AMINOHAPPED. PEPTIIDID 9 PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 14 VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 16 SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 21 ENSÜÜMIKINEETIKA 25 ENSÜÜMIKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID 30 KATALÜÜSI REGULATSIOON 34

Biokeemia
thumbnail
106
pdf

Bioloogia Eksam TÜ arstiteaduskond, I kursus 2017/2018

Valkude lagundamine toimub polüubikvitineerimise kaudu. Lagundamisele mõeldud valgud märgistatakse unikaalse markervalguga ubikvitiin ning neid suunatakse proteasoomidesse, kus toimub nende lagundamine. Polüubikvitineeritud valgud lagundatakse proteasoomides. Umbes 30% valkudest on valesti pakitud (vale konformatsiooniga) ja suunatakse proteasoomidesse lagundamiseks. 37. Kirjelda valkude kahte peamist sekundaarset struktuuri ja sidemeid mille abil need moodustuvad Peamised sekundaarsed struktuurid: ● alfa-heeliks ○ moodustub NH- ja CO-rühmade ​vesiniksidemete​ abil, iga neljanda aminohappe vahel on seosed. ○ paremalt poolt rullis või spiraalne konformatsioon, kus on selgrooks N-H grupp, mis domineerib vesiniksideme C=O grupile aminohappes. ● beeta-leht ○ ​b-lehe korral tekivad ​vesiniksidemed​ kahe või enama polüpeptiidse b-ahela vahel

Bioloogia



Lisainfo

väga hea konkreetne materjal, koostasin biokeemia õpiku järgi

Kommentaarid (1)

kama12 profiilipilt
kama12: päris hea
09:15 09-06-2010



Sellel veebilehel kasutatakse küpsiseid. Kasutamist jätkates nõustute küpsiste ja veebilehe üldtingimustega Nõustun