BIOKEEMIA Biokeemia kirjeldab, kuidas organism töötab kui „keemiline süsteem“ molekulaarsel tasandil ning pakub lahendusi: Kuidas „keemiline süsteem“ paremini töötaks (nt. toitumise biokeemilised alused) Kuidas diagnoosida probleeme ning neid ületada (täpse diagnoosi tagamine, haiguste põhjuste väljaselgitamine) Kuidas ravida (haiguste kulu prognoosimine, sobiva ravi määramine, ravitulemuste hindamine) Konfiguratsioon – aatomite või aatomgruppide ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes Orgaaniliste ühendite mittetasapinnalisus on tingitud: C-aatomi sp 3 hübridisatsioonist Aatomitevahelistest interaktsioonidest molekulis Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui po...
Polüamiidid Polüamiidid, polümeerid, mille makromolekulide elementaarlülisid ühendavad nn. peptiidsidemed (CONH). Polüamiidid on valged või helekollased, suure löögi-, tõmbe- ja paindetugevusega materjalid; ei lahustu enamikus orgaanilistes lahustites, lahustuvad kontsentreeritud mineraalhapetes, mõnedes fenoolides ja orgaanilistes hapetes. Polüamiide saadakse ahela lõpus aminorühma sisaldavate aminohapete (7 aminodekaanhappe, 9aminononaanhappe, 10aminodekaanhappe) polükondenseerimisel, laktaamide (nt. 6aminoheksaanhappelaktaami) astmelisel
valkusi. Aminohapete erinev järjestus ja hulk molekulis annab valgule oma, spetsiifilise ülesande. Asendamatud aminohapped on valgu sünteesiks vajalikud aminohapped, mida keha ise ei tooda ja peab toidust saama. Geenid määravad animohapete hulga ja järjestuse. Valkude keemilised sidemed: (on näha aminohapete järjestust ja erinevaid struktuure) Primaarstruktuur valgu aminohappeline järjestus, peptiidsidemed Sekundaarstruktuur aminohappe ahela spiraaliks keerdumisel või kõrvalahelate kokku voltimisel tekkiv struktuur, mida hoiavad koos vesiniksidemed Tertsiaarstruktuur sekundaarstruktuuriga valgu kokkuvoltimisel tekkiv kerajas struktuur Kvaternaarstruktuur kahe või enam tertsiaarstruktuuriga aminohappe aheal liitmisel tekkiv struktuur, vesiniksidemed
· Valkude struktuurne ja funktsionaalne mitmekesisus baseerub 20 erineva aminohappe kombinatsioonidel) Valkude lühiiseloomustus Valgud (proteiinid)- on polümeerid, mille monomeerideks on aminohapped. On 20 erinevaid aminohapet (neist 8 asendamatud ja 12 , mida rakud saavad ise sünteesida), mis võivad kuuluda valkude koostisesse. Amonihappeid iseloomustab amino- ja karboksüülrühmad. Valgu molekulis aminohapete vahel on peptiidsidemed: N-H ja karboksüülrühma( ) vaheline kovalentne side. Peptiidsideme moodustamisel eraldub üks molekul vett (OH H ). Valkudes on kolm osa: N-terminaalosa, peptiidsidet moodustav osa ja C-terminaalosa. Peptiidsidemete süntess toimub alati kindlas suunas: N- terminusC-terminus. Valkude omadused sõltuvad: a. aminohapete järjestusest valgu molekulis b. aminohapete arvust (DNAvalktunnus) Oluline on, et valgumolekul on lineaarne, ei hargne() ega on tsülklis. Valke jagatakse:
tugev kest putukatele ja vähkidele esineb ka seente ja vetikate rakukestades · Peptidoglükaan vaheldumisi kaks erinevat monomeeri: * Natsetüülglükoosamiin * Natsetüülmuraamhape ühendatud glükosiidsidemega Natsetüülmuraamhape: glükoosi kaks OH rühma asendunud kõrvalahelatega, paralleelahelate aminohapete vahele tekivad peptiidsidemed Kitiin ja peptidoglükaan Polüsahhariidid keemilises evolutsioonis · Polüsahhariididel suur tähtsus tänapäeva organismides, roll keemilises evolutsioonis väike või olematu · Polüsahhariidide teke RNA maailma ajal on ebatõenäoline glükosiidside tekib in vivo ja in vitro ainult ensüümide osalusel, in vivo elusorganismides in vitro laboris (katseklaasis)
Valkude ehitus, aminohapete ehitus ja peptiidside Valgu molekuliks on polümeerid, biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid Aminohapete koostisesse kuuluvad aminorühm ja karboksüülrühm. Peptiidside tekib ühe aminohappe aminorühma ja teise aminorühma karboksüül rühma vahel, eraldub vesi. Valkude struktuurid, selgitus ja näited Esimest järku struktuur primaarstr. on AH-jääkide järjekord molekulis, hoiavad koos peptiidsidemed, lineaarne. Nt insuliin Teist järku struktuur tekib, kui primaarstruktuuriga valgu molekul keerdub spiraalselt või voltub kokku sekundaar. Hoiavad koos peptiid ja vesiniku sidemed. Nt ämblikuniit ja siidiniit Kolmandat järku struktuur tertsiaarstuktuur. Tekib, kui sekunaarstruktuuri molekul kägardub kokku 1) kerajas ehk gloobul, nt ensüümid, vereplasma valgud, munavalge valge 2) niitjas ehk fibriil, nt lihasraku valgud Neljas e
7. Valgud. Tead valkude ehitust ja nende ülesandeid. Tead erinevaid valgustruktuuri ja neid olevaid sidemeid. Tead mõisteid renaturatsioon, denaturatsioon. Valgud ehk proteiinid polüpeptiidid, mis koosnevad aminohappejääkidest. Lihtvalgud koosnevad aminohappejääkidest (nt munavalge) Liitvalgud koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast (nt kromosoom) Primaarstruktuur valgu aminohappeline järjestus, seda hoiavad peptiidsidemed. Sekundaarne struktuur kurdumine või voltimine (nõrgad sidemed) (nt juuksed, küüned, ämblikuvõrguniidi valgud) Tertsiaarstruktuur gloobul (nõrgad sidemed) (nt antikehad, ensüümid, vereplasma) Ranaturatsioon kõrgemat järku struktuurid taastuvad Denaturatsioon valgustruktuuri muutus 8. Nukleiinhapped. Selgitad DNA ja RNA funktsiooni, tead nende ehitust. Oskad koostada komplementaarseid ahelaid. Oskad võrrelda DNA ja RNA molekule.
Erinevaid aminohappeid on 20. Aminohapete järjestus on erinev valgumolekulis. Aminohappeline järjestus määrab ära valgu ülesande. DNA määrab ära aminohapelise järjestuse. Kahe aminohappe omavahelisel raegeerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side,idnm. Peptiidsidemeks(tugev side; laguneb ainult hapetes keetmisel). Valkude struktuurid: · Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks(primaarstruktuuriks); hoiavad peptiidsidemed · Valgu teist järku struktuur tekib polüpetiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel.(Struktri hoiavad koos vesiniksidmed; nõrgad sidemed) · Molekuli edasisel keerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur.enamasti on see keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Mitmesugused keemilised sidemed(nõrgad sidemed)
AMINOHAPE koosneb aluseliste omadustega aminorühmast (-NH2) ja happeliste omadustega karboksüülrühmast (-COOH), ülejäänud osad (radikaalid R)aga varieeruvad kõigil 20-l aminohappel. Amino-happed on omavahel ühendatud peptiidsidemega. PEPTIIDSIDE- tekib ühe aminohappe aminorühma ja teise aminohappe karboksüülrühma vahel, eraldub vesi. VALKUDE STURKTUURID : I järku struktuur (primaar strk)- aminohappe jääkide järjekord molekulis. NT: Ser-Leu-Ser. Hoiavad koos peptiidsidemed , nt: insulin II järkustruktuur (sekundaarstrk.) tekib kui primaarstrki valgu molekul keerdub spiraalselt või voltub kokku. Hoiavad koos vesiniksidemed. Nt: ämblikuniit,juuksed , küüned III järku strk. (terstiaalstrk.) sekundaarstrkiga molekul kägardub kokku. kerajas e. gloobul , nt ensüümid, vereplasma valgud (A,B) , munavalge valk niitjas e. fibrill, nt lihasraku valgud , fibriin IV järku struktuur (kvaternaarstrkt) tekib mitmest III järku struktuuriga molekulist. Nt
Retseptorvalgud esinevad rakumembraanis, mis edastavad väliskeskkonna infot raku sisemusse. Tänu neile liigub amööb toiduosakese suunas ning kingloom eemaldub vette asetatud keedusoola kristallist. Retseptorvalgud esinevad ka inimese meeleorganite epiteelkoe rakumembraanis. Nt keele limaskesta retseptorvalgud aitavad meil toidu maitset tunda. 7.Kolesterool muna, liha, rasvased piimatooted, kananahk, seakamar 8.Valgud on polümeerid, mille monomeerideks on 20 aminohapet, mille vahel on peptiidsidemed. Valgu ülesanne on määratud tema kõrgemat järku struktuuridega, mis omakorda on määratud aminohappelise järjestusega, mis omakorda on määratud DNA nukleotiidjärjestusega 9.a)D3-vitamiin b) glükoosi glükogeeniks c) toodab kõhunääre d) antikehasid e) lipiidid annavad f) tselluloosi inimesed ei seedi, kuid see parandab soole peristaltikat 10.Talvel fotosüntees lakkab ning kartulimugul kasutab tärklist energia saamiseks.
ja neid on ka erinev arv valgumolekulis DNA määrab A MINOHAPPELISE JÄRJESTUSE mis määrab V ALGU ÜLESANDE Aminohappe üldvalem Erinevaid radikaale ® on 20 Aminohapete ühinemisel tekib Lämmastiku ja süsiniku vahel PEPTIIDSIDE ja eraldub VESI Peptiidside on tugev ja laguneb ainult hapetes keetmisel VALKUDE STRUKTUURID 1. Primaarstruktuur on valgu aminohappeline järjestus, seda hoiavad tugevad peptiidsidemed 2. Sekundaarstruktuur tekib aminohappeahela keerdumisel spiraaliks või kõrvalahelate kokku voltimisel, seda hoiavad nõrgad vesiniksidemed 3. Tertsiaalstruktuur on gloobul, keraja kujuga, seda hoiavad bõrgad vesiniksidemed 4. Kvaternaarstruktuur tekib kui mitu polüpeptiidi (gloobulit) ühinevad hemoglobiini molekul koosneb 4 polüpeptiidist Valkude denaturatsioon- Valkude kõrgemat järku struktuuride lagunemine (kuumutamisel, tehnilisel töötlemisel
Lihtvalgud koosnevad ainult aminohapete jääkidest. Liitvalgud sisaldavad peale aminohapete jääkide orgaaniliste ja anoorgaaniliste ainete molekulide osi(metalli aatomeid). 18. Fibrillaarvalgud on kiulise ehitusega nemad vees ei lahustu (luude ja naha struktuur, valgud, karvad). Globulaarvalgud on korrapäratu kujuga, kerajad molekulid. Osa on vees lahustuvad(ensüümid, valgulised hormoonid, antikehad). Sidemed peptiidsidemed( nende abil moodustub valgu primaarne struktuur), vesiniksidemed(nõrgad), disulfiidside(kovalentne side) 19. Omadused kõrgemal temp. võivad katkeda nõrgemad sidemed. Valkude aktiivsus võin väheneda. Denatureerumine hapete, aluste, soolade ning orgaaniliste vedelike toimel võivad valgud välja sadeneda. Kui ei rikuta primaarset struktuuri on sobivate tingimustes võimalik valku taastada s.o renatureerumine.
Lipiidid on organismide energiaallikaks. Koosnevad alkohoolist ja rasvhappe jääkidest. Lipiidid on veest kergemad ja hüdrofoobsed. funktsioonid:1) energeetiline funktsioon 2)kaitse funktsioon 3)ehituslik funktsioon 4)energia varuaine 5)organismi siseseks vee saamiseks Valgud ehk orteiinid on polümerid, mid koosnevad aminohapetest. Valgumolekulis on aminohapped ühendatud peptiidsidemega. 1.järgu struktuuris hoiavad peptiidsidemed 2. järgu struktuur on keerdumine (nõrgad sidemed) 3.järgu struktuur on gloobul 4. järgu struktuur - 2 või enam gloobuli liituvad DNA on polümeer, mille monomeerideks on desoksoribonukleosiidid(avastati 1953). DNA struktuuriks on biheeliks. DNA'l on mitu ahelat. Koosneb nukleotiididest. RNA koosnev nukleotiididest. On ainult üks ahel. DNA tähtus seisneb päriliku info säilitamises ja selle täpses ülekandmises raku jagunemise käigus moodustuvatele tütarrakkudele
Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist.(kvaternaarstruktuur). Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. Selle tulemusena kaotab valk esmalt kolmandat järku struktuuri ja siis teist järku struktuuri. Sellist nähtust nim denaturatsiooniks. Denaturatsioonil hävivad üksnes valgu kõrgemat järku struktuurid, kuid peptiidsidemed ei katke. Denaturatsiooni pöördprotsessi nim renaturatsiooniks. See toimub enamasti vaid siis, kui denatureerivate tegurite mõju pole olnud liiga suur ja valgu struktuurid ei ole veel lõplikult lagunenud. Biokeemiliste reaksioonide kiirust reguleerivad valgud, mida nim ensüümideks. Valgud täidavad organismis ensümaatilist, ehituslikku, transport-,retseptor-,regulatoorset, kaitse-,liikumis- ja energeetilist funktsiooni.
:D lindistad ? :D ● ● Hulkrakse organismi geenidest eraldub samaaegselt.. ??? 1. Vaadake joonist! Millist protsessi on kujutatud? Tegemist on valgu sünteesi ehk translatsiooniga. Tooge kolm argumenti oma otsustuse toetuseks. 1) Joonisel on kujutatud transpordi RNA-d (iseloomulik ristikulehe kuju) 2) Transpordi RNA-d transpordivad aminohappe jääke (Phe, Val) 3) Aminohappejääkidest on moodustunud aminohappeahel e valgu primaarstruktuur (aminohappejääkide vahel peptiidsidemed) 4) Ribosoomile on kinnitunud üheahelaline mRNA, mille koostisse kuulub nukleotiid uratsiil 5) mRNA koodoniga on ühinenud tRNA antikoodon Millises raku osas protsess toimub? Valgu süntees toimub ribosoomides. Nimetage kaks põhjust, milleks vajab organism sünteesiprodukti. Valkude ülesanded organismides on: 1) Reguleerida biokeemiliste reaktsioonide kiirust 2) Ehituslik funktsioon, kuuluvad kõigi rakuorganellide koostisse
peptiidsidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase. Kõik ülalnimetatud on endopeptidaasid. Ensüümi toimimise optimaalse keskkonna järgi eristatakse hapusid (pH ~2,5), neutraalseid (pH ~7,2) ja leelisproteaase (pH ~9,0). Aktiivtsentri ehituse järgi jaotatakse proteaasid põhiliselt seriin-, tiool-, aspartaat- ja metalloproteinaasideks. Proteaasi aktiivsuse objektiivseks hindamiseks jälgitakse kaseiini hüdrolüüsi algstaadiumit, mil valgu polüpeptiidahelas on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed ehk märgatav osa valgust on hüdrolüüsumata. Trikloroäädihkappe toimel sadenevad reaktsioonisegust kõrgmolekulaarsed peptiidid (M > 10000) ning mittesadenevate produktide sisaldus lahuses määratakse spektrofotomeetrilisel meetodil. Lisaks kõrgmolekulaarsete peptiidide sadestamisele lõpetab TKÄ ka ensüümireaktsiooni kulgemise. Lahusesse jäävad vaid vabad aminohapped ja madalmolekulaarsed peptiidid, mille kontsentratsiooni iseloomustatakse
See kannab gloobuli nimetust. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist e. Kvaternaarstruktuurist. Sellist nähtust, kus valk kaotab esmat kolmandat järku struktuuti ja seejärel teist järku struktuuri, nimetatakse denaturatsiooniks. Seda võivad põhjustada kõrge temperatuur, mehhaanilised tegurid (vahsutamine), happed, raskmetallid, ioniseeriv ja ultraviolettkiirgus. Peptiidsidemed ei katke ning säilib valgu esmane struktuur. Denaturatsiooni pöördprotsess on renaturatsioon, kus valgu sekundaar ja tertsiaarstruktuur võivad taastuda. Biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad valgud, mida nimetatakse ensüümideks. Neid iseloomustab kõrge spetsiifilisus, sest iga reaktsiooni juhib oma ensüüm (amülaas lagundab tärklist). Selles väljendub valkude ensümaatiline funktsioon.
Varuaine loomadel rasv, taimedel õli, mesilastel kärjad, Ainevahetuslik funktsioon lipiidide lõplikul lahustamisel moodustuvad vesi ja süsihappegaas. Kaitsefunktsioon rasvarakkudesse võivad talletuda mürkained. Bioregulatoorne: hormoonid VALGUD VALGUD on aminohapetest moodustunud polümerid. Aminohappeid on valkude ehituses 20, nad on biopolümerid. Koosnevad peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkidest. Struktuur: I Esimese järgustruktuur, (peptiidsidemed) II Teise järgu struktuur või heeliks III Kolmanda järgu e. gloobul IV Neljanda järgu e. polüpetiid Struktuur muutub nt, soojuse mõjul Denaturatsioon valk kaotab oma struktuuri, hävivad kõrgema järgu struktuurid (2 ja 3) Renaturatsioon taastub teine ja kolmas struktuur, juhul kui valgu struktuur polnud lõplikult hävinud Ülesanded: ensümaatilist, ehituslikku, transport-, retseptor-, regulatoorset, kaitse-, liikumis ja energeetilist funktsiooni. NUKLEIINHAPPED
Antikoodon- tRNA-s Initsiaatorkoodon- algab valkude süntees(AUG) Stoppkoodon- lõppeb valkude süntees(UAA;UAG;UGA) translatsiooni ehk valgusünteesi etapid: mRNA ühineb ribosoomiga ning mRNA initsiaatorkoodoniga(koodon AUG) seondub esimene tRNA molekul(antikoodon UAC ehk met). Ribosoomi siseneb teine tRNA molekul tuues kaasa järgmise mRNA koodonile vastava aminohappe. Ribosoomis kahe kõrvuti asetseva tRNA molekuli otstes olevate aminohapete vahel sünteesitakse ensüümide abil peptiidsidemed. tRNA nihkub koos mRNA-ga ribosoomi suhtes edasi ja teeb ruumi uuele tRNA-le. Tranlatsioon lõppeb kui ribosoom jõuab ünehi kolmest stopkoodonist(UAA;UAG;UGA) Sünteesitud polüpeptiid(valk) vabaneb, eralduvad ribosoomi alamüksused ja mRNA
peptiidsidemete hüdrolüüsi 1 s vältel 30 °C juures. Kuna hüdrolüüsunud peptiidsidemete hulk ei ole otseselt mõõdetav, siis on üldlevinud proteolüütiliste ensüümide aktiivsuse avaldamine valgu hüdrolüüsi produktide hulga kaudu. Käesolevas töös kasutati substraadina kaseiini see on piima põhivalk, koostiselt fosfoproteiin. Proteaasi aktiivsuse hindamiseks jälgitakse kaseiini hüdrolüüsi algstaadiumit, kui valgu polüpeptiidahelas on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed ning on tekkinud vaid vähesel määral vabu aminohappeid ja madalmolekulaarseid peptiide. Proteaasi aktiivsuse määramine põhineb kaseiini hüdrolüüsil uuritava proteaasi toimel ning seejärel trikloroäädikhappega mittesadenevate hüdrolüüsiproduktide sisalduse määramisel spektrofotomeetrilisel meetodil. Trikloroäädikhappe toimel sadenevad lahusest välja tervikvalgud ja kõrgmolekulaarsed peptiidid
aminohapetest.Nukleiinhapete bioloogiline funktsioon: DNA-päriliku informatsiooni säilitav aine elusorganismis.RNA-pärilikku informatsiooni realiseerimine.rRNA-seostub valkudega kompleksideks- ribosoomideks.ribosoomides viiakse läbi valgu süntees.mRNA-kannab geneetilist informatsiooni DNAlt ribosoomidele.tRNA- toimetab aminohappeid ribosoomidesse.VALKUDE struktuurid: Primaarstruktuur-aminohapete järjestus polüpeptiitides.Struktuuri aluseks on kovalentsed peptiidsidemed aminohappejääkide vahel. Sekundaarstruktuur- polüpeptiidiahela teatud lõikude konformatsioon.Fikseeritud vesiniksidemetega, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuulvate H ja O aatomite vahele. Sekundaarstruktuuri põhivürmideks on alfa-heeliks ja beeta- leht.Tertsiaalstruktuur- kogu valgumolekuli iseloomustav 3D struktuur.Struktuur tekib polüpeptiidiahela spontaantsel, spetsiifilisel kokkukeerdumisel, mida suunavad teatud seistusvalgud (chaperonid).Aminohapete
Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks. Juuste, küünte valkude lõplikuks tasemeks ongi sekundaarstruktuur. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub kolmandat järku struktuur, mida nimetatakse gloobuliks. Neljandat järku struktuur tekib kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiiti. Denaturatsioon on valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride hävimine. Näiteks munavalge vahustamine. Denaturatsiooni käigus peptiidsidemed ei katke, seetõttu jääb peptiidahel püsima ning säilib esmane struktuur. Renaturatsioon on valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride taastumine.Valgud, mis reguleerivad rektsioonide kiirust nim. ensüümideks. Näiteks inimese süljes süljes esinev valk amülaas lagundab tärklist. Valgud kuuluvad ka kõigi rakuorganellide koostisse. Valkudel on mitmeid ülesandeid: ehituslik, transportlik, energeetiline, kaitslik, retseptor, regulatoorne. Kontraktsioonivalkudeks nim.
vees lahustuvad.) Kui omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist(kvarternaarstruktuur). Kuidas muutub valkude struktuur? Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. Kaotab kolmandat/teist järku struktuuri – nähtuse nim. denaturatsioon. Valke võivad denatureerida ka mehhaanilised tegurid, happed, raskemetallid, ioniseeriv ja uvkiirgus. Denaturatsioonil ei hävine ainult peptiidsidemed sp. säilitab ka oma esmase struktuuri. Organismides lagundatakse valgu molekulid aminohapeteks vastavate ensüümide toimel. Renaturatsioon – pöördprotsess. Valkude funktsioonid *Kõik biokeemilised reaktsioonid on juhitud valguliste ensüümide abil *Ensüümide toime on väga spetsiifiline – pea iga reaktsiooni jaoks on oma ensüüm Ehituslik funktsioon *Kõik raku membraansed struktuurid koosnevad lipiididest ja valkudest
metalloproteinaasideks. Proteaasi aktiivsuse objektiivseks hindamiseks jälgitakse kaseiini hüdrolüüsi algstaadiumit, mil valgu polüpeptiidahelas on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed ehk märgatav osa valgust on hüdrolüüsumata. Trikloroäädihkappe toimel sadenevad reaktsioonisegust kõrgmolekulaarsed peptiidid (M > 10000) ning mittesadenevate produktide sisaldus lahuses määratakse spektrofotomeetrilisel meetodil
protsesse. · Lahusti teatud hüdrofoobsed ained talletuvad rasvkoes. On lahutiks rasvas lahutuvatele vitamiinidele (K, A, D, E) · Ainevahetuslik rasvade oksüdatsioonil vabaneb metapoolne vesi, mida kasutavad kõrbeloomad veetehvitsiidi korral (1kg rasva = 1,1 kg vett). Valgud Valgud on aminohappejääkidest moodustunud polümeerid ehk polüpeptiidid. Polüpeptiidideks nimetatakse valke sellepärast, et aminohappe jääkide vahel tekivad peptiidsidemed. Peptiidsidemed moodustuvad kahe aminohappejäägi ühinemisel ühe karboksüül rühma ja teise amino rühma ühinemisel. (kõikide valkude koostisesse kuulub aminorühm - NH2 ja karboksüülrühm COOH, ülejäänud osad tähistatakse R-ga). Kahe peptiid sideme tekkel eritub molekulist vett. Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkude molekulmass varieerub väga suures vahemikus, sest eri valkude koostisesse kuuluvate aminohappejääkide arv algab kümnest ja lõpeb tuhandetega
*4 järk str on kui ühinevad omavahel 2 või enam polüpeptiidimmoodustutb valk.*valgu kompleksi nukleiinhappega nim nukleoproteiiniks.valk strk muut *valgulahustit kuumut siis soojusenerg toimel nõrgad keemili sidemed katkevad.selle tulemusena kaotab valk esmalt 3 ja siis 2 järku struk.Sellist nähtust nim denaturatsiooniks.*valke võivad veel denatureerida mehaan tegurid:happed,raskmetallid,ioniseeriv/ultraviolettkiir jne.*selle käigus häviv kõrgema järk stru,peptiidsidemed ei katke.*organismis lagundatakse valgu mol aminohapeteks vastavate ensüümide toimel.*Renaturatsioon-denaturatsiooni pöördeprotsess.toimub siis kui dena-vate tegurite mõju pole veel lõpslikult lagunenud. Valku ül.*Biokeemiliste reakts kiirust reguleerivad valgud,nim ansüümideks.neid iseloom kõrge spetsiifilisus,sest iga reakts juhib oma ensüüm.*ensümaatiline funktisioon väljudnub :nr inim süljes valk amülaas lagun tärklist
Organismide keemiline koostis 1 Anorgaaniline aine( eluta loodusele iseloomulik) · Makroelemendid- ained mida organism vajab suurtes kogustes: Süsinik C- fotosünteesi lähteaine, keemiliste sidemete moodustis Vesinik H- biomolekulide koostises, keemiliste sidemete moodustis, peptiidsidemed Hapnik O- rakuhingamine ...............................-> energia+ Fosfor P- Rakumembraani ehituses, nukleiinhapetes, ATP koostises- energiat salvestav ühend raku ehituses Lämmastik N- aminohapetes ja nukleiinhapetes Väävel S- vitamiinide ja aminohapete koostises · Mesoelemendid: Naatrium, Kaalium NA, K- osalevad närviimpulsi moodustumises, veres, trantspordiprotsess raku tasandil, hoiavad veebilansi. Leidub: soolas, tillis petersellis;
Esimeseks koodoniks alati AUG initsiaatorkoodon. Translatsioon. = valgu tootmine * toimub ribosoomis (ribosoom 2-osaline organell, mille vahele liigub mRNA) * aminohapete transpordiks tRNA, mille päises paikneb antikoodon (vastandkoodon) ja sabas aminohape * ribosoomi sisse mahub korraga 2 koodonit mRNAd * peab toimuma tRNA antikoodoni ja mRNA seostumine * vale koodon lahkub * aminohapete vahel tekivad ribosoomis peptiidsidemed, katkeb side antikoodoni ja aminohappe vahel * kui see tehtud, nihkub ribosoom paremale, tühjale kohale * stoppkoodon lõpetab valgu tootmise G ENEETIKA ALUSED JA AJALUGU . Gregor Mendel ristas hernetaimi, sest neil olid selgelt eristuvad tunnused. alleel geeni erivorm (A, a või B, b) dominantne alleel (A, B) surub maha retsessiivse alleeli (a, b) toime, kui nad on paarilistes kromosoomides; avaldub heterosügootses olekus
vabanemise 1 s vältel 30°C juures. Aktiivsus avaldatakse valgu hüdrolüüsil vabanevate aminohapete ja peptiidide hulga kaudu. Proteaasi aktiivsuse määramisel kasutatakse substraadina kaseiini, mis on piima põhivalk ja kus ta asub mitsellidena. Vees see ei lahustu, küll aga lahustub selle valgu Na-sool. Aktiivsuse objektiivseks hindamiseks jälgitakse kaseiini hüdrolüüsi algstaadiumit, kui valgus on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed. See tähendab, et valk on suures osas hüdrolüüsumata ja on tekkinud ainult vähesel määral vabu aminohappeid ning madalmolekulaarseid peptiide. Proteaasi aktiivsuse määramise meetod põhineb kaseiini hüdrolüüsil uuritava proteaasi toimel ja trikloroäädikhappega (TKÄ) mittesadenevate hüdrolüüsiproduktide sisalduse määramisel spektrofotomeetrilisel meetodil. Tervikvalgud ja kõrgmolekulaarsed peptiidid sadenevad TKÄ toimel ning ensüüm
iseloomulikele ruumilistele struktuuridele, mis tulenevad primaarsest struktuurist, st aminohapete valikust ja järjekorrast. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes ja nende aminohappelise koostise iseloomustamiseks kasutatakse mitmesuguseid värvusreaktsioone. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus grupeeruvad ümber või katkevad nõrgad sidemed, kuid peptiidsidemed. Valgu denatureerumine võib vähendada tema lahustuvust, mis omakorda põhjustab valgu väljasadenemise lahusest. Valgu peptiidsidemete lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. 1.1.1 Biureedireaktsioon Biureedireaktsioon on valkude üldreaktsioon, kuna ta on tingitud peptiidsidemete esinemisest. Reaktsioon toimub, kui ühend sisaldab kaht või enamat peptiitsidet. Leeliselises keskkonnas moodustavad Cu2+-ioonid sinakasvioletse, valgu hüdrolüüsi produktidega roosa värvusega
lõikude korda ja tertsiaarne struktuur kogu valgumolekuli ruumilisust. Kui molekul koosneb enam kui ühest polupeptiidahelast(subühikutest) moodustuvad oligomeersed valgud, mis omavad ka kvaternaarset struktuuri. Ruumilised struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Kui valgu ruumilises struktuuris grupeeruvad ümber ruumilist struktuuri fikseerivad nõrgad sidemed, aga säilivad aminohappeid ühendavad peptiidsidemed, siis sellist lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Peptiidsidemete lagunemine on valgu hüdrolüüs. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes ja ka nende aminohappelise koostise iseloomustamiseks kasutatakse värvusereaktsioone, , valkude eraldamiseks madalama molekulmassiga peptiididest, denaturatsiooni protsessi uurimiseks ning erinevate valgusfraktsioonide lahustamiseks kasutatakse mitmeid sadestamismeetodeid. Kvalitatiivseid reaktsioone on kahte tüüpi:
nii saab muuta valgu ülesannet, neid on ka erinev arv valgumolekulis. Aminohappeline järjestus määrab valgu ülesande. Aminohappelise järjestuse määrab DNA. Radikaaliks võib olla 20 erinevat aminohapet. Aminohappeid tähistatakse 3-tähelise lühendiga (nt: Ser, Tyr jne ... ) Aminohapped on omavahel ühendatud tugeva peptiidsidemega. Geen on DNA osa kus on ühe valgu eeskiri. Peptiidside on tugev side- laguneb hapetes keetmisel. Valkude struktuur: -esimest järku struktuuri hoiavad peptiidsidemed -teist järku struktuur on keerdumine (nõrgad sidemed) -kolmandat järku struktuur on gloobul ( nõrgad sidemed) -neljandat järku struktuur on kui ühinevad mitu peptiidsidet (nt. Hemoglobiin) Valgustruktuuride muutumisest. Valkude denaturatsioon- valkude kõrgemat järku struktuuride lagunemine (kuumutamisel, tehnilisel töötlemisel ) Valkude renaturatsioon- kõrgemat järku struktuuri taastumine. Valkude hüdrolüüs- peptiidsidemete lõhkumine e. Primaarstruktuuri lagunemine (hapetes
aktiivsus avaldatakse vabanevate produktide hulga kaudu) · Neutraale ja alulise proteaaside aktiivasusi määramise jaoks kasutatakse põhiliselt kaseiini. Kaseiin valk(fosfoproteiin), mis leidub piimas. Kaseiini molekulid on hüdrofoobsed ja esinevad piimas mitsellina. (Na-kaseinaat aga lahustub vees). Proteaasi aktiivsuse objektiivseks hindamiseks jälgitakse kaseinni hüdrolüüsi algstaadiumit, kui polüpeptiidahelas on katkenud ainult üksikud peptiidsidemed. · Proteaasi aktiivsuse määramise meetod põhin kaseiini hüdrolüüsil proteaasi toimel ja järgneval trikloorädikhappega mittesadeneva hüdrolüüsiproduktide sisalduse määramisel spektrofotomeetrilise meetodi kasutades. · Aromaattuuma omavad aminohapped ( Tyr, Phe, Trp) omavad neeldumismaksimume UV- piirkonnas lainepikkusel 270-280 nm, siis väljendatakse kasieiini hüdrolüüsi produktide
peptiidide hulga kaudu. Neutraalsete ja aluseliste proteaaside aktiivuse määramisel kasutatakse substraadina tavaliselt kaseiini, mis on piima põhivalk, koostiselt fosfoproteiin. Piimas esineb ta mitsellidena, kuna ta on väga hüdrofoobne. Piimast eraldatud kaseiin ei lahustu vees, kuid hästi lahustub tema Na-sool. Proteaasi aktiivsuse hindamiseks jälgitakse kaseiini hüdrolüüsi algstaadiumit, mil valgu polüpeptiidahelas on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed. Selles etapis sisaldab reaktsioonisegu peamiselt pika ahelaga peptiide, märgatav osa valgust on hüdrolüüsumata. Proteaasi aktiivsuse määramise meetod põhineb kaseiini hüdrolüüsil uuritava proteaasi toimel ja järgneval trikloroäädikhappega mittesadenevate hüdrolüüsiproduktide sisalduse määramisel spektrofotomeetrilisel meetodil. Tervikvalgud sadestuvad lahusest TKÄ toimel välja, samas ensüüm inaktiveerub. Sademe eemaldamisel jäävad lahusesse vaid
Neutraalsete ja aluseliste proteaaside aktiivsuse määramisel kasutatakse substraadina tavaliselt kaseiini. Kaseiin on piima põhivalk, mis on koostiselt fosfoproteiin. Kaseiin esineb piimas mitsellidena, sest omab kõrget hüdrofoobsust. Piimast eraldatud kaseiin enamjaolt vees ei lahustu. Proteaasi aktiivsuse objektiivseks hindamiseks jälgitakse kaseiini hüdrolüüsi algstaadiumit, mil valgu polüpeptiidahelas on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed ehk märgatav osa valgust on hüdrolüüsumata. Trikloroäädihkappe toimel sadenevad reaktsioonisegust kõrgmolekulaarsed peptiidid (M > 10000) ning mittesadenevate produktide sisaldus lahuses määratakse spektrofotomeetrilisel meetodil. Lisaks kõrgmolekulaarsete peptiidide sadestamisele lõpetab TKÄ ka edasise hüdrolüüsi. Pärast sademe eraldamist jäävad lahusesse vaid vabad aminohapped ja madalmolekulaarsed peptiidid, mille kontsentratsiooni
struktuuri kuuluvate amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahele. Tertsiaarstrukruur on peptiidahela ruumiline pakkimine. Kvaternaarstruktuur moodustub mitmeahelaliste polüpeptiidsete valkude ehk oligomeeride omavahelisest asetusest, mis on seotud nõrkade jõududega. Denaturatsioon on valgu ruumilise struktuuri lagunemine, mille käigus katkevad või grupeeruvad ümber struktuuri fikseeerivad nõrgad sidemed, kuid säiluvad peptiidsidemed. Denatureerimise tõttu võib valk välja sadestuda. Valkude kindlakstegemiseks lahustes kasutatakse erinevaid kvalitatiivse analüüsi meetodeid nagu värvusreaktsioonid (vaadeldakse lahuse värvust), väljasadestamine (uuritakse denaturatsiooni), väljasoolastamine (uuritakse valkude lahustumist). Kvalitatiivsed reaktsioonid jagunevad universaalseteks, mis on omased kõikidele valkudele ja spetsiifilisteks, mis on omased ainult kindlaid aminohappeid sisaldavatele valkudele. 1
Kaseiin on piima põhivalk, mis koostiselt on forfoproteiin. Tänu kaseiini molekulide kõrgele hüdrofoobsusele esineb ta piimas mitsellidena. Piimast eraldatud kaseiin vees praktiliselt ei lahustu, küll aga lahustub vees hästi kaseiini Na-sool (Na-kaseinaat). Proteaasi aktiivsuse objektiivseks hindamiseks jälgitakse kasiini hüdrolüüsi algstaadiumit, mil valgu polüpeptiidahelas on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed. Selles etapis sisaldab reaktsioonisegu peamiselt pika ahelaga peptiide, märgatav osa valgust on hüdrolüüsimata ja on tekkinud ainult vähesel määral vanu aminohappeid ning madalmolekulaarseid peptiide. Proteaasi aktiivsuse määramise meetod põhineb kaseiini hüdrolüüsil uuritava proteaasi toimel ja järgneval trikloroäädikhappega mittesadenevate hüdrolüüsiprodukitde sisalduse määramisel spektrifotomeetrilisel meetodil
kaseiini. Kaseiin on piima põhivalk, mis koostiselt on fosfoproteiin. Tänu kaseiini molekulide kõrgele hüdrofoobsusele esineb ta piimas mitsellidena. Piimast eraldatud kaseiin vees praktiliselt ei lahustu, küll aga lahustub vees hästi kaseiini Na-sool. Proteaasi aktiivsuse objektiivseks hindamiseks jälgitakse kaseiini hüdrolüüsi algstaadiumit, mil valgu polüpeptiidahelas on katkenud vaid üksikud peptiidsidemed. Reaktsioonisegu sisaldab siis peamiselt pika ahelaga peptiide, märgatav osa valgust on hüdrolüüsumata ja on tekkinud ainult vähesel määral vabu aminohappeid ning madalmolekulaarseid peptiide. Proteaasi aktiivsuse määramise meetod põhineb kaseiini hüdrolüüsil uuritava proteaasi toimel ja järgneval trikloroäädikhappega (TKÄ) mittesadenevate hüdrolüüsiproduktide sisalduse määramisel spektrofotomeetrilisel meetodil.
Figure 3-2 Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped Peptiidside- tagab valkude primaarstruktuuri Moodustub kondensatsioonireaktsiooni käigus -oligopeptiidid -polüpeptiidid Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile Resonantsefekt tagab ka peptiidsideme pikkuse 1,33A (vs.1,45A) Tänu resonantsile on peptiidside jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- - pööre Peptiidside on keemiliselt vähereaktiivne- stabiilsus suur Polüpeptiid aminohapete järjestus Peptiid aminohapete järjestus, millel puudub selgelt defineeritud kolmemõõtmeline struktuur (praktikas on sellised järjestused lühemad kui 100 aminohapet). Valkdefineeritud 3 mõõtmelise struktuuriga polüpeptiidahelad, sageli olemas ka kvaternaarstruktuur VALKUDE STRUKTUUR JA FUNKTSIOON Valgud on hargnemata polümeerid, mis moodustuvad peptiidsideme
1) Lahustuvus, hüdratsioon, pundumisvõime Sõltub polaarsete ja apolaarsete rühmade arvust ja nende rühmade järjestusest piki molekuli Lahustuvad ainult tugevalt polaarsete lahustites Lahustuvus vees sõltub pHst ja soola kontsentratsioonist Hüdraatumise aste on varieeruv Lahustumatud valgud punduvad 2) Valkude denatureerumine Omadused muutuvad keemiliste(happed, raskemetalli soolad jne) või füüsikaliste tegurite toimel. Valgu molekuli ruumiline ehitus muutub, aga peptiidsidemed säilivad. Muutused puutuvad valgu füüsikaliskeemilistesse ja bioloogilistesse omadustesse ning molekuli ehitusse, samuti võib osaliselt või täielikult kaduda valgu fermentatiivne aktiivsus, väheneda lahustuvus ning muutuda molekuli kuju. 3) Vahu moodustamine ja stabiliseerimine Valkude üheks funktsiooniks on vahu moodustamine stabiliseerimine. Ideaalne vahtu moodustuv ja stabiliseeriv valk on: a) Madala molekulkaaluga b) Suure pinna hüdrofoobsusega
Nagu hiljem järk-järgult selgus, oli nimevalik igati õnnestunud, sest teatud üldistuses võime väita, et valgud on elu aluseks. (Otsus, 2006) Proteiin ehk valgud, on tähtsaim komponent, mis annab kehale aminohappeid mis aitavad suurendad ja taastuda lihastel. (Hayward, 2010) Keemiliselt struktuurilt on valgud polüpeptiidid s.t. pikad aminohapete ahelad. Valkude seedimise käigus, mis algab maos ja jõuab lõpule peensooles, peptiidsidemed seede-ensüümide toimel lõhutakse ja aminohapped vabanevad. (Otsus, 2006) On oluline teada, et "valgutükke" s.t. lühemaid või pikemaid peptiidahelaid ei omastata. Kõik kehaomased valgud tuleb uuesti sünteesida "algmaterjalist" s.t. aminohapetest. (Otsus, 2006). Organismis on vabade aminohapete varu, kuid küllaltki piiratud. Enamik sellest on maksas, osa ka vereplasmas. See varu (nn. bassein) on pidevas "voolamises", sinna
NEUTRAALSED JA ALUSELISED Kaseiin : piima põhivalk, mis koostiselt PROTEAASID fosfoproteiin. Kaseiini molekulid on väga hüdrofoobsed, kuid kaseiini Na-sool hüdrofiilne Objektiivseks hindamiseks tuleb jälgida HÜDROLÜÜSI ALGSTAADIUMIT: · Valgu polüpeptiidahelas katkevad üksikud peptiidsidemed · Reaktsioonisegu sisaldab pika ahelaga peptiide · Märgatav osa valgust on hüdrolüüsumata · Tekkinud on vähesel määral vabu amh-d ja madalmolekulaarseid peptiide Proteaasi aktiivsuse määramise põhineb: 1. kaseiini hüdrolüüsil uuritava proteaasi toimel 2. TKÄ-ga mittesadenevate hüdrolüüsiproduktide sisalduse määrmine spektrofotomeetrilisel meetodil Miks
sõltub aminohapete arvust ja järjestusest. Esineb 20 erinevat aminohapet , mis jagatakse gruppidesse olenevalt külgahelate tüübist Polüpeptiid pikem aminihapete järjestus. Valk - polüpeptiid (või nende kompleks), millel on defineeritud 3D-struktuur; sageli olemas ka kvaternaarstruktuur ehk neljandat järku sruktuur. Valgu keskmine molekulmass 113 Da. Denaturatsioon - valgu kõrgemat järku struktuuri kadumine. Säilib primaarstruktuur, peptiidsidemed aminohapete vahel ei katke. - Renaturatsioon vastandprotsess denaturatsioonile
Sama juhtub muna vahustamisel. Kui oleme haigeks jäänud, tekib meil palavik, mis denaturiseerib haigustekitajaid valke (võitleb nendega). 32. Lipiidid on orgaanilised ained, kuhu kuuluvad(4) rasvad, õlid, vahad, steroidid 33.Otsusta, millised väited on õiged. Paranda väide eitust kasutamata! 1. Orgaanilistest ainetest on loomses organismis kõige rohkem sahhariide valke V 2. Valgu aminohapete vahel on vesiniksidemed peptiidsidemed V 3. Valgu kompleksi nukleiinhappega nimetatakse nukleoproteiiniks Õ 4. HIV toimel lakkab Sinu kehas antigeenide antikehade teke V 5. DNA monomeeriks on desoksüribonukleotiid V 6. RNA nukleotiidiks on ribonukleotiid Õ 7. Valgud ja sahhariidid annavad võrdselt energiat-17,6 kJ Õ 8. Kolesterooli, rasvhapete ja lubisoolade ladestumine veresoonte seintele on veresoonte lupjumine ehk tromboos ateroskleroos V 9
kolmemõõtmelist struktuuri aga tertsiaarne struktuur. Kui valgumolekul koosneb osamolekulidest, siis tegu on kvaternaarstruktuuriga. Struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus grupeeruvad ümber või katkevad struktuuridevahelised nõrgad sidemed, kuid säiluvad aminohappeid ühendavad peptiidsidemed. Valgu peptiidsidemete lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse mitmeid meetodeid nagu: värvusreaktsioonid, väljasadestamine, väljasoolastamine lahusest, üld- ja erireaktsioone. Kuna valdav osa valke sisaldab kõiki 20 aminohapet, siis on erireaktsioonid kasutatavad enamiku valkude tuvastamiseks. 1.1.1 Biureedireaktsioon Ühendid, mis sisaldavad kaht või enamat peptiidsidet, moodustavad aluselises
kolmemõõtmelist struktuuri aga tertsiaarne struktuur. Kui valgumolekul koosneb osamolekulidest, siis tegu on kvaternaarstruktuuriga. Struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus grupeeruvad ümber või katkevad struktuuridevahelised nõrgad sidemed, kuid säiluvad aminohappeid ühendavad peptiidsidemed. Valgu peptiidsidemete lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse mitmeid meetodeid nagu: värvusreaktsioonid, väljasadestamine, väljasoolastamine lahusest, üld- ja erireaktsioone. Kuna valdav osa valke sisaldab kõiki 20 aminohapet, siis on erireaktsioonid kasutatavad enamiku valkude tuvastamiseks. 1.1.1 Biureedireaktsioon Ühendid, mis sisaldavad kaht või enamat peptiidsidet, moodustavad aluselises
Lb.helveticus (temp >49ºC) Aktiivsed järelsoojenduse ja pressimise ajal 3. Lisastartermikrofloora: Propionibacterium freudenreichii Propionibacterium freudenreichii ssp shermanii Aktiivsed küpsemisetapis soojendusreziimil Temp 20-24ºC Vt joonis: propionaadi teke Maitse: · Laktoosist: Propioonhape ja äädikhape 2:1, piimhape · Proteolüüs tagab elastse juustumassi tekke: 1. Kümosiin: Valmimisel hüdrolüüsib peptiidsidemed s1 kaseiinis. Kümosiini toimel tekkinud peptiidid lagundatakse juuretise peptidaasidega edasi. Toime -kaseiinile väga nõrk. 2. Ekstratsellulaarsed proteinaasid (PrtP) 3. Rakusisesed peptidaasid (tri-, dipeptiidide, aminopeptidaasid). Kokkide ja laktobatsillide peptidaasid olulised järelvalmimisel (nt proliini peptidaas - Pro) Pärast kaseiini hüdrolüüsi kümosiini ja ekstratsellulaarsete proteinaasidega on
Org. ainetest on rakkudes kõige rohkem valke. Bioaktiivsed ained- ensüümid, vitamiinid, hormoonid. Sahhariidide ülesanded- energeetiline ja ehituslik. Lipiidid on organismide energiallikaks. Valgud on aminohapetest moodustunud polümeerid. Valgud on moodustunud vaid elusorganismides, sellepärast nim. neid biopolümeerideks. Aminohape = aminirühm + karboksüülrühm. Aminohape + aminohape = peptiidside. Denaturatsioonil peptiidsidemed ei katke. Valgu molekulid lagundatakse aminohapeteks ensüümide toimel. Valgud täidavad organismis ensümaatilist, ehituslikku, transport-, retseptor-, regulatoorset, kaitse-, liikumis- ja energeetilist funktsiooni. Nukleiinhapped on biopolümeerid, mille monomeerideks on nukleiinhapped. DNA on biopolümeer, mille monomeerideks on desoksüribonukleotiidid. Desoksüribonukleotiid on moodustunud lämmastikaluse, desoksüriboosi a fosfaatrühma liitumisel
11 Bioragulatoorne tsüklilised bioaktiivsed lipiidid reguleerivad ainevahetuslikke protsesse. 12 Lahusti teatud hüdrofoobsed ained talletuvad rasvkoes. On lahutiks rasvas lahutuvatele vitamiinidele (K, A, D, E) 13 Ainevahetuslik rasvade oksüdatsioonil vabaneb metapoolne vesi, mida kasutavad kõrbeloomad veetehvitsiidi korral (1kg rasva = 1,1 kg vett). Valgud Valgud on polüdepiidid, mis koosnevad aminohappejääkidest. Aminohappejääkide vahel on peptiidsidemed. Peptiidside moodustub kahe aminohappe ühinemisel, ühe karboksüülrühma ja teise aminorühma osalusel. Ühe peptiidsideme tekkel eraldub molekul vett. Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkude koostises võib esineda kuni 20 erinevat aminohapet. Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappe jääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulist. Inimene on evolutsiooni käigus kaotanud võime sünteesida mõningaid aminohappeid. Täiesti asendamatuid aminohappeid on 8,
Glükoos viinamarjasuhkur, energiaallikas. Varuvad glükoosi lihastesse ja maksa glükoneegi kujul. Fruktoos puuvijasuhkur, kõige magusam. Kaitsefunktsioon. Sahharoos koosneb glükoosist ja fruktoosist, varuaine Tselluloos&tärklis taimede varuaine. 19. Miks on meie maos HCl? Mao näärmerakud produtseerivad mitmeid ensüüme ja vesinikkloriidhapet (HCl). Põhilisteks ensüümideks on pepsiin, peptiidsidemed. HCl aitab toitu seedida. 20. DNA ja RNA võrdlus (erinevused, sarnasused) Sarnasused: Nukleotiididest koosneb RNA ja DNA. Happejäägiks mõlemal fosfaatrühm. 3 lämmastiku alust on samad. Erinevused: DNA molekul on kaheahelaline, RNA ühe. DNA sahhariidideks on desoksüriboos, RNA-l riboos. Lämmastikalus tümiin (DNA), lämmastikalus uratsiil (RNA) 21. RNA ülesanded mRNA Informatsiooni-RNA, mis toob geneetilise info rakutuumas asuvatest
annaabi.ee 
