moolide arv 1 grammi ensüümi toimel 1 sekundi jooksul). Üldmõisted: On olemas esimest järku ja teist järku kineetilised võrrandid. 1) Esimest järku kineetiline võrrand: k ühik: 2) Teist järku kineetiline võrrand: k ühik: Erinevalt esimest järku kineetilisest võrrandist kirjeldub reaktsiooni kiirus sõltuvana substraadi kontsentratsioonist võrdhaarse hüperboolina (graafik vastavalt Michaelise- Menteni võrrandile). Väga kõrgetel substraadi kontsentratsioonidel limiteerib reaktsiooni kiirust vaid ensüümi hulk (ja tingimused) .Kui substraadi kontsentratsioon on kõrge, siis ensüüm on täielikult reaktsioonis hõivatud. Kui määrata K m ja Vmax ,siis on võimalik ka määrata ensüümreaktsiooni kiiruse v igal ajahetkel vastavalt Michaelise-Menteni võrrandile, teadel eelnevalt katses kasutatud substraadi ja ensüümi kontsentratsiooni.
Burki koordinaatides ehitatud graafiku abil (1/v sõltuvana 1/S). Samuti on võimalik määrata ensüümi aktiivsust (1 sekundi jooksul ärareageerivate substraadi moolide arv 1 grammi ensüümi toimel 1 sekundi jooksul ehk teiste sõnadega reaktsiooni kiirus ühikulise hulga ensüümi toimel). Üldmõisted: Erinevalt esimest järku kineetilisest võrrandist kirjeldub reaktsiooni kiirus sõltuvana substraadi kontsentratsioonist võrdhaarse hüperboolina (graafik käitub vastavalt Michaelise-Menteni võrrandile). Väga kõrgetel substraadi kontsentratsioonidel limiteerivad reaktsiooni kiirust vaid ensüümi hulk (ja reaktsiooni tingimused). Kõrgetel substraadi kontsentratsioonidel on ensüüm täielikult reaktsioonis hõivatud. Kui oleme määranud Km ja Vmax , siis oleme ka määranud ensüümreaktsiooni kiiruse v igal ajahetkel vastavalt Michaelise-Menteni võrrandile, teades eelnevalt katseks kasutatud substraadi ja ensüümi kontsentratsiooni
komplementaarne; a) üleminekuolekuga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees võimaldas seletada ensüümide spetsiifilisust ehk katalüüsi spetsiifilisust. 40. Seriin proteaasid: Seriini proteaasid katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt. 41. Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused ja ühikud. V=kcat (E)t(S)/(KM + (S)) k katalüütiline konstant catKM= michaelise konstant (Mool) on substraadi kontsentratsioon, mille juures ensüümkatalüüsitav reaktsioon on saavutanud poole oma piirkiirusest. (S)=substraadi kontsentratsioon (M). (E)t= ensüümi kontsentratsioon (M) 42. Milliste ühikutega võiks põhimõtteliselt mõõta katalüütilist konstanti? (võivad olla erinevad ühikud) Katalüütilist konstanti võiks mõõta 1/s (sama küsimus ka Michaelise konstandi ja spetsiifilisuse konstandi kohta) KM M Kcat/Km= spetsiifilisuse konstant 1/M*s 43
V = k2[E]t[S]/(KM + [S]) Erinevused: Ks tõeline dissotsiatsioonikonstant KM näiline dissotsiatsioonikonstant Michaelis-Menteni võrrand V = k2[E]t[S]/(KM + [S]) Üldisemal kujul V = kcat[E]t[S]/(KM + [S]) Kui [E]t pole teada siis kombineeritakse kaks konstanti üheks Vmax = kcat[E]t kcat katalüütiline konstant Ja Vmax piirkiirus V = Vmax[S]/(KM + [S]) KM Michaelise konstant Konstantide kcat ja KM sisu avaldatuna üksikute kiiruskonstantide kaudu võib küll muutuda, kuid Michaelis-Menteni võrrand oma üldkujul jääb kehtima väga paljude erinevate reaktsioonimehhanismide korral Kiirus võrdub substraadi kontsentratsioon korda konstant jagatud substraadi kontsentratsioon pluss konstant Michaelis-Menteni võrrandi poolt kirjeldatav kõver: V versus [S] V = Vmax[S]/(KM + [S]) Matemaatiliselt ritkülikukujuline hüperbool y = C1 x/(C2 + x)
Markerensüümid Markerensüümid on olulised haiguste kindlakstegemisel. Kui markerensüüm ilmub verre, on tegu vastava koe kahjustusega, kust ensüüm pärit on. Tähtsamad markerensüümid on: kreatiini kinaas (CK), laktaadi dehüdrogenaas (LDH), aspartaadi aminotransferaas (AST), alaniini aminotransferaas (ALT), aluseline fosfataas (ALP), happeline fosfataas (ACP), plasma koliini esteraas (PChE). vm - maksimaalne substraadi kontsentratsioon reaktsiooni kiiruses. Km- michaelise konstant (mol/l) G- gibsi vabaenergia Reaktsiooni kiirust saab muuta: substraadi kontsentratsiooniga, ensüümi kontsentratsiooniga, temperatuuriga Allosteeriline ensüüm- Inhibiitorid- ained, mis võimaldavad vähendada reaktsiooni kiirust (pidurdavad reaktsiooni) · Konkureeriv inhibiitor (max kiirus jääb samaks) · Mittekonkureeriv inhibiitor (max kiirus väheneb) Võtmeensüüm- määrab ära reaktsioonide jada (ainevahetusraja) effektiivsuse/ intensiivsuse
Algkiirus v = (0035-0,007)/(39*60) = 1,20*10-5 mol/ls 0 Kui S0 =0,035mol/l, siis v0 = 1,20*10-5 mol/ls Km ja vmax leidmine: Tabel 3. S0 1/S0 v0 1/v0 0,035 28,5714 1,2E-05 83333,3 0,035 28,5714 1,8E-05 55865,9 0,281 3,55872 4,1E-05 24213,1 0,281 3,55872 4,6E-05 21978 Graafik 5. Kiiruse pöördväärtuse sõltuvus kontsentratsiooni pöördväärtusest. Sirge algordinaat, ehk 1/vmax=16476, seega vmax=6,07*10-5mol/ls Michaelise konstandi leidmine: Sirge tõus, ehk Km/vmax=1859,2, seega Km=0,11 mol/l Kiiruskonstandi leidmine: vmax k3[E0], kus [E0] on ensüümi algkontsentratsioon ühikutes M ja k3 on produkti tekke kiiruskonstant. [E0]=(1/25)*100%=4% => [E0]=(4*1000)/(342*100)=0,117 mol/l k3=(6,07*10-5)/0,117=5,19*10-4 s-1 Graafik 6. Michaelis-Menteni graafik Järeldus: Tulemustest saan järeldada, et mida suurem on algkontsentratsioon, seda suurem on ka algkiirus
Kiiruse pöördväärtuse sõltuvus kontsentratsiooni pöördväärtusest. 90000 80000 70000 v0-1 = 2276,2S0-1 + 4565,7 60000 50000 1/v0 40000 30000 20000 10000 0 0 5 10 15 20 25 30 35 1/S0 Sirge algordinaat, ehk 1/vmax=4565,7, seega vmax=2,19*10-4mol/ls Michaelise konstandi leidmine: Sirge tõus, ehk Km/vmax=2276,2, seega Km=0,498 mol/l Järeldus: Tulemustest saan järeldada, et mida suurem on algkontsentratsioon, seda suurem on ka algkiirus. vmax tuli arvutades 2,19*10-4mol/ls ja Km=0,498 mol/l.
0.035 28.57143 1.94E-05 5 57803.4682 0.035 28.57143 1.73E-05 1 110769.203 0.0175 57.14286 9.03E-06 5 52554.6831 0.0175 57.14286 1.90E-05 5 Kiiruse pöördväärtuse sõltuvus kontsentratsiooni pöördväärtusest Sirge algordinaat, ehk 1/vmax=27688, seega vmax= 3,61*10^-5mol/ls Michaelise konstandi leidmine: Sirge tõus, ehk Km/vmax= 944.55, seega Km=0,034 mol/l Kiiruskonstandi leidmine: vmax k3[E0], kus [E0] on ensüümi algkontsentratsioon ühikutes M ja k3 on produkti tekke kiiruskonstant. [E0]=0.6% => [E0]=(0.6*1000)/(342*100)=0,018 mol/l k3=(3,61*10^-5)/0,018=2,01*10^-3 s-1 Michaelis-Menteni graafik Km=0.034 V0=Vmax*S0/(Km+S0) v0 1.82898E- 05 1.82898E- 05 1.22456E- 05 1.22456E- 05 Järeldus:
ameeriklased kuratliku jõuna ja Nõukogudemaa kehastas kõike positiivset, head ja ilusat. Nii oli muidugi ka kirjanduses, mida tookord avaldati. Minu lugemisvarag i koosnes kahest poolest. Kui ema veel töötas kirjandusmuuseumis, kust ta mõne aasta pärast halva ankeedi pärast lahkuma sunniti, tõi ta sealsest raamatukogust mulle lugeda ühe ""Looduse" Kuldraamatu" teise järel. Mäletan tänini midagi niisugustest raamatu test nagu Karin Michaelise Bibi-lood, Karl May Winnetou-sari, Väike lord Fauntleroy, Roosa saar, Doktor Dolittle ja mitmed teised. Ka muud eestiaegset lastekirjandust puutus mulle kätte, sealhulgas Karl Ristikivi "Semud" ja "Lendav maailm". Need laenasin p erekonnasõprade Starkopfite riiulilt. Vahel mõtlen, et ei olegi päris kirjandus- ja kunstiinimene, vaid mingi segu ühelt poolt kollektsionäärist ja teiselt poolt müstikust. Türgi intellektuaalid võtsid mind endastmõistetavalt müstikuna
Vesi mente: kollast, pruuni ja musta. PÕLETAMATA TEHISKIVID PÕLETAMATA TEHISKIVID LUBJAST TEHISKIVID SILIKAATKIVI TOOTMINE Lubjast-liivast tehiskivide autoklaavne menetlus avastati Belgias 1880. aastal Michaelise poolt. Hüdrosilikaatne kivistumine - kulgeb lubja ja ränihapendi reageerimisel, mille tulemusel lubja-liiva segu muutub veepüsivaks ja tugevaks tehiskiviks. Segu kivistatakse hüdrotermiliselt autoklaavides aururõhul 8...12atü, millele vastab temperatuur 175...190 kraadi. Protsessi käigus tekivad terade pinnal kaltsiumhüdrosilikaadid, mis liidavad liivaterad tugevaks monoliidiks.
välja (või positiivseid laenguid rakku sisse) ja genereerib seetõttu membraanide elektrilise potentsiaali.) Millise valemiga on avaldatav kandjavalkude transpordi kiirus? Kandjavalkude transpordi kiirus on avaldatav ensüüm reaktsiooni kineetika valemiga. Michaelis-Menteni võrrandiga VMAX - transpordi maksimaalne kiirus (kõik kandja molekulid on seotud transporditava aine molekulidega (ioonidega); [S]- transporditava aine kontsentratsioon; KM - Michaelise konstant (aine kontsentratsioon, mille juures transpordi kiirus on pool maksimaalsest). Selgitage mõisteid kotransport, sümport, antiport. Millised ained liiguvad rakkudesse kotranspordi vahendusel. Milline on tavaliselt taimedes kotranspordil kasutatavaks iooniks. Miks? Kotranspordiks nimetatakse kahe erineva molekuli (iooni) üheaegset transporti ühe kandjavalgu vahendusel, kus prootonite liikumapaneva jõu energiat kasutatakse ainete transpordiks vastu elektrokeemilist gradienti
13
teda juurde toovate ja ära viivate radade summarsed kiirused on võrdsed. Statsionaarne olek juurde toovate ja ära
viivate radade summaarsed kiirused on võrdsed. Ei teinud eeldusi üksikute kiiruskonstantide suhtes.
Vabast ensüümist saame lahti seose kaudu
Kiiruse leiame:
BH said, et (Michaelise konstant)
MM ütlesid, et k2<
alg- ja lõppoleku energiate vahe). - Katalüütiliste reaktsioonide mehhanism (koos tuletusega): Ensüüm(ferment)katalüüsi kineetika (koos tuletusega): Kui katalüsaatorita toimuvate reaktsioonide kiirus suureneb lähteaine kontsentratsiooni kasvades, siis ensümaatiliste reaktsioonide kiirus kasvab lähteaine konsentratsiooni kasvades teatud piirini (vmax). S-substraat, E-ensüüm (katalüsaator-ferment), P-produkt. Reaktsiooni alguses moodustub ensüüm-substraat (Michaelise) kompleks Selle reaktsiooni kiirus on määratud kõige aeglasema protsessi kiirusega (produkti tekkimise kiirus) . Kuna kompleksi teke ja kadumine on omavahel tasakaalus, siis . Substraadi kadumist, produkti teket ja ensüümi massi bilanssi kogu katalüüsiprotsessi vältel iseloomustab põhimõtteline joonis: Kompleksi ES (tagasi-)dissotsiatsiooni tasakaalukonstant on . Vaheühendi ES
( [ E ]total −[ ES ] )∗[ S ]
[ES] ¿ Reaktsiooni max kiirust saavutatakse, kui ensüüm on küllastunud
Km
substraadiga ([ES]=[E]t), seega Vmax= k2 [E]t
5.4 Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand ja selgitage seda graafiku peal.
Mida näitavad Km ja Vmax väärtused? Mida näitab kcat? Mida näitab
kcat/Km?
Km – Michaelise konstant: substraadi kontsentratsioon, mille juures reaktsioonikiirus on ½
maksimaalkiirusest. Seostatakse ensüümi afiinsusega: mida väiksem on K m, seda suurem on
afiinsus. Samas kui on k2 <
b) katalüüsivad ainult seriinijääkidest koosnevate polüpeptiidide hüdrolüüsi c) omavad katalüütiliselt olulist seriinijääki 44. Seriin proteaasid erinevad üksteisest: a) substraadi spetsiifilisuse poolest b) katalüüsi üldise mehhanismi poolest c) hüdrolüüsitava keemilise sideme tüübilt 45. Kirjutage MichaelisMenteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused, ühikud. V = kcat[E]t[S]/(KM + [S]) kcat=katalüütiline konstant (s1) KM=Michaelise konstant (Mool) on substraadi kontsentratsioon, mille juures ensüümkatalüüsitav reaktsioon on saavutanud poole oma piirkiirusest. [S]=substraadi kontsentratsioon (M) [E]t=ensüümi kontsentratsioon (M) 46. Milliste ühikutega võiks põhimõtteliselt mõõta katalüütilist konstanti? (võivad olla erinevad ühikud) a) mol/L b) mol/s c) 1/s d) 1/h e) L/s (sama küsimus ka Michaelise konstandi ja spetsiifilisuse konstandi kohta) 47
Ühekordne külmumine ja aeglane ülessulamine ei kahjusta ensüüme.' Inimkeha ensüümide pH optimum on vahemikus 6..8 ensüümide kiirus maksimaalne. Konkreetse ensüümi pH optimum sõltub ensüümi töökeskkonnast organismis. - ensüümi aktiivtsentris domineerivad aminohappejäägid, mis omavad töökeskkonna pH vahemikus ioniseeruvat funksionaalset rühma. - Ekstreemsetel pH väärtustel ensüümvalk denatureerub. 17. I järku ensümaatilise reaktsiooni kineetika, Michaelise konstant. Reaktsioonikiiruse sõltuvust ensüümi & substraadi konsentratsioonist, keskkonna temperatuurist ja pHst uurib ensüümreaktsioonide kineetika. Ensüümi toimemehhanismi kindlaks tegemine ja organismis toimuva ensüümreaktsiooni kiiruse regulatsiooni säilitamine. Esimest järku reaktsiooni kiirus sõltub aine konstentratsioonist, pH-st ja katalüsaatorist Michaelise constant kirjeldab ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvust substraadi kontsentratsioonist.
40. Seriin proteaasid: a) katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt b) katalüüsivad ainult seriinijääkidest koosnevate polüpeptiidide hüdrolüüsi c) omavad katalüütiliselt olulist seriinijääki 41. Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused ja ühikud. v= v = algkiirus [S] = substraadi kontsentratsioon (M) Vmax = piirkiirus. (M/s) Vmax = K [E] ([E] on vaba ensüümi kontsentratsioon) Km = Michaelise konstant. (M) 42. Milliste ühikutega võiks põhimõtteliselt mõõta katalüütilist konstanti? (võivad olla erinevad ühikud) (Kcat) a) mol/L b) mol/s c) 1/s d) 1/h e) L/s (sama küsimus ka Michaelise konstandi ja spetsiifilisuse konstandi kohta) KM M = spetsiifilisuse konstant. 1/M 43. Millised väited on õiged Michaelise konstandi (K M) kohta: a) on substraadi kontsentratsioon, mille juures on ensüümkatalüüsitav reaktsioon saavutanud oma
Nõukogudemaa kehastas kõike positiivset, head ja ilusat. Nii oli muidugi ka kirjanduses, mida tookord avaldati. Kaplinski lugemisvaragi koosnes kahest poolest. Kui ema veel töötas kirjandusmuuseumis, kust ta mõne aasta pärast halva ankeedi pärast lahkuma sunniti, tõi ta sealsest raamatukogust lugeda ühe ""Looduse" Kuldraamatu" teise järel. Jaan mäletab tänini midagi niisugustest raamatutest nagu Karin Michaelise Bibi-lood, Karl May Winnetou-sari, Väike lord Fauntleroy, Roosa saar, Doktor Dolittle ja mitmed teised. Ka muud eestiaegset lastekirjandust puutus talle kätte, sealhulgas Karl Ristikivi "Semud" ja "Lendav maailm". Need laenas perekonnasõprade Starkopfite riiulilt. Lugemisvara teise poole moodustasid aga purunõukogulikud teosed, nii päris lasteraamatud kui ametlikult täiskasvanutele mõeldud teosed. Jaani tädi Mara, kes töötas raamatupoes, ostis
katalüütiliselt olulist seriinijääki 44. Seriin proteaasid erinevad üksteisest: a) substraadi spetsiifilisuse poolest b) katalüüsi üldise mehhanismi poolest c) hüdrolüüsitava keemilise sideme tüübilt 45. Kirjutage MichaelisMenteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused, ühikud. V = kcat[E]t[S]/(KM + [S]) k=katalüütiline konstant (s1) catKM=Michaelise konstant (Mool) on substraadi kontsentratsioon, mille juures ensüümkatalüüsitav reaktsioon on saavutanud poole oma piirkiirusest. [S]=substraadi kontsentratsioon (M) [E]t=ensüümi kontsentratsioon (M) 46. Milliste ühikutega võiks põhimõtteliselt mõõta katalüütilist konstanti? (võivad olla erinevad ühikud) a) mol/L b) mol/s c) 1/s d) 1/h e) L/s (sama küsimus ka Michaelise konstandi ja spetsiifilisuse konstandi kohta) 47
et energeetiliste protsesside aktiivsust tuleb alandada. Ensüümi aktiivsus: 1 katal (kat) on võrdne ensüümihulgaga, mis on võimeline muundama 1mmol substraati produktiks 1 sekundis. Aktiivsust iseloomustatakse reaktsiooni kulgemise kiiruse alusel. Seda saab mõõta substraadi hulga vähenemise või produkti hulga suurenemise määraga ajaühikus. Vmax - >maksimaalne reaktsiooni kiirus. Substraadi lisamisega reaktsiooni kiirus enam ei suurene. Km -> Michaelise konstant (poolele maksimaalsest kiirusest vastav substraadi konts) Vmax ja Km on kineetilised parameetrid. Km peegeldab ensüümi afiinsust (keemilise sideme tugevust) substraadi suhtes. Mida madalam on selle väärtus, seda kõrgem on ensüümi afiinsus. Ensüümi aktiivsus on otseses sõltuvuses ensüümi enda kontsentratsioonist uuritavas materjalis. Inhibiitorid on ühendid, mis mõjutavad ensüümi aktiivsust alandamise suunas, aktivaatorid suurendavas suunas
Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne üleminekuolekuga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? Katalüüsi spetsiifilisust 40. Seriin proteaasid katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt 41. . Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused ja ühikud. v= v = algkiirus [S] = substraadi kontsentratsioon (M) Vmax = piirkiirus. (M/s) Vmax = K [E] ([E] on vaba ensüümi kontsentratsioon) Km = Michaelise konstant. (M) 42. Milliste ühikutega võiks põhimõtteliselt mõõta katalüütilist konstanti? 1/s 43. Millised väited on õiged Michaelise konstandi (KM) kohta-on näiline dissotsiatsioonikonstant ja tema ühikuks võib olla sekund 44. Millele vastavad Vmax, KM ja Vmax/KM alltoodud graafikul? Vmax=450nM/s Km=0,5mM Vmax/Km=0,9 45
* Kindel temperatuuri optimum (loetakse neid tingimusi, kus protsessi kulg antud olukorras on maximaaalne.) Inimesel 36-37 ºC, lindudel 41-43 ºC, kuumaveeallikate organismidel 70-90 ºC. * pH optimum. Kindel keskkonna pH, kus antud reaktsioonid toimuvad. Inimesel valdav osa reaktsioone kulgeb neutraalsele lähedases pH-s. Erandiks maos toimuvad reaktsioonid, mis nõuavad tugevalt happelist keskkonda. 17.I järku ensümaatilise reaktsiooni kineetika. Michaelise konstant. Esimest järku reaktsiooni kiirus sõltub aine kontsentratsioonist, pH-st ja katalüsaatorist. Michaelise konstant kirjeldab ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvust substraadi kontsentratsioonist. Micahelise konstant on arvuliselt võrdne substraadi kontsentratsiooniga, mille juures kiirus on pool maksimaalsest. Mida väiksem on Km, seda madalama kontsentratsiooni juures ensüüm efektiivselt töötab. 18. Ensüümide inhibiitorid ja aktivaatorid. Ensüümide lokalisatsioon rakus.
Afiinsus on ligandi (k.a ensüümi) spetsiifilisuse mõõt. (ligandi siduv sait retseptoritel, substraati siduv sait ensüümidel, atiivsait ensüümidel) Dissotsiatsioonikonstant on happe tugevuse kvantitatiivne mõõt. Mida suurem on Ka arvväärtus, seda rohkem hape dissotsieerub (laguneb ioonideks), st seda kangem on hape. 2. Ensüümreaktsiooni parameetrid Vmax ja Km Vmax – ensüümi teoreetiline maksimaalne töökiirus antud kontsentratsiooni jm tingimuste juures Km – Michaelise konstant; substraadi kontsentratsioon, mille juures ensüümi töökiirus on pool maksimaalsest töökiirusest V max väike Km väärtus tähendab, et antud substraat seondub ensüümiga tugevalt 3. Mehhanismid, mis reguleerivad valkude afiinsust, allosteeriline kontroll -Allosteerilised üleminekud (allosteeriline kontroll) Katalüütiliste subühikute konformatsiooni muutus allosteerilise regulaatori
võimalikult kõrgel tem-ril.-ED
Nõukogudemaa kehastas kõike positiivset, head ja ilusat. Nii oli muidugi ka kirjanduses, mida tookord avaldati. Kaplinski lugemisvaragi koosnes kahest poolest. Kui ema veel töötas kirjandusmuuseumis, kust ta mõne aasta pärast halva ankeedi pärast lahkuma sunniti, tõi ta sealsest raamatukogust lugeda ühe ""Looduse" Kuldraamatu" teise järel. Jaan mäletab tänini midagi niisugustest raamatutest nagu Karin Michaelise Bibi-lood, Karl May Winnetou-sari, Väike lord Fauntleroy, Roosa saar, Doktor Dolittle ja mitmed teised. Ka muud eestiaegset lastekirjandust puutus talle kätte, sealhulgas Karl Ristikivi "Semud" ja "Lendav maailm". Need laenas perekonnasõprade Starkopfite riiulilt. Lugemisvara teise poole moodustasid aga purunõukogulikud teosed, nii päris lasteraamatud kui ametlikult täiskasvanutele mõeldud teosed. Jaani tädi Mara (ametlikult Marie Pael), kes
ensüüme. Toiduained sp madalal temp, et pärssida mikroorganismide ensüümide aktiivsust. Ensüümreaktsiooni sõltuvus pH-st: Inimkeha ensüümreaktsioone iseloomustab tavaliselt kellukesekujuline sõltuvus pH-st. Optimum 6-8 vahel ja siis reaktsioonid ka kõige kiiremad. Erinevate kudede isoensüümid erinevad tihti pH optimumi poolest. Kui palju trenni teha nihkub lihaste pH, sest piimhape seal. 17. I järku ensüümreaktsiooni kineetika, Michaelise konstant Reaktsioonikiirust väljendavad kas muundunud S hulk või tekkinud P hulk ajaühikus. Michaelis konstant = Km , määrates Km saab välja selgitada parima substraadi. Manipulatsioon, mis vähendaks Km, suurendaks kogu raja kiirust. Km = (k-1+k2)/k1 Reaktsioonikiirust mõjutavad: Ensüümi ja subs konts Keskkonna pH Kofaktori olemasolust ja konts Aktivaatori ja inhibiitori olemasolust ja konts Kk ioontugevus 18
Toiduained sp madalal temp, et pärssida mikroorganismide ensüümide aktiivsust. Ensüümreaktsiooni sõltuvus pH-st: Inimkeha ensüümreaktsioone iseloomustab tavaliselt kellukesekujuline sõltuvus pH-st. Optimum 6-8 vahel ja siis reaktsioonid ka kõige kiiremad. Erinevate kudede isoensüümid erinevad tihti pH optimumi poolest. Kui palju trenni teha nihkub lihaste pH, sest piimhape seal. 17. I järku ensüümreaktsiooni kineetika, Michaelise konstant Reaktsioonikiirust väljendavad kas muundunud S hulk või tekkinud P hulk ajaühikus. Michaelis konstant = Km , määrates Km saab välja selgitada parima substraadi. Manipulatsioon, mis vähendaks Km, suurendaks kogu raja kiirust. Km = (k-1+k2)/k1 Reaktsioonikiirust mõjutavad: Ensüümi ja subs konts Keskkonna pH Kofaktori olemasolust ja konts Aktivaatori ja inhibiitori olemasolust ja konts. KK ioontugevus 18
tsütoplasma muutumist aluselisemaks. 25. Nimetage kaks tegurit mis mõjutavad kanalivalkude avatust membraanipotensiaal ja teatud ühendid, mis seonduvad kanalivalkudega 26. Millise valemiga on avaldatav kandjavalkude transpordi kiirus? Michaelis-Menteni võrrandiga. Esineb analoogia kandjavalgu ja transporditava aine seondumine ja ensüüm-substraat kompleksi vahel Vmax maksimaalne transpordi kiirus (kõik kandjavalgud on seotud transporditava aine molekulidega) KM Michaelise konstant e aine kontsentratsioon, mille juures on transpordi kiirus pool maksimaalsest. 27. Selgitage mõisteid kotransport, sümport, antiport. Millised ained liiguvad rakkudesse kotranspordi vahendusel. Milline on tavaliselt taimedes kotranspordil kasutatavaks iooniks. Miks? Kotransport kahe erineva molekuli (iooni) samaaegne transport ühe kandjavalgu vahendusel. Kotransport jaguneb: sümport (transporditavad ained liiguvad samas suunas) ja antiport (vastassuunas)
3. Michaelis-Menten'i kineetilise võrrandi matemaatiline ja graafiline väljendus. Michaelis- Menten'i võrrandi teisendus Lineweaver-Burk'i koordinaatides. Vmax ja Km arvväärtuste määramine. `abc MM matemaatiline võrrand: G d !K _ C65 6 af e v0 reaktsiooni algkiirus substraadi kotsentratsioonil [S] Vmax reaktsiooni maksimaalne kiirus Km Michaelise konstant Võrrandi analüüs näitab, et Km väjendub substraadi kontsentratsiooni ühikutes. Olukorras, mil Km ja [S] äärtused on võrdsed, st Km = [S], siis V0 = ½ Vmax. Konstant Km vastab substraadi kontsentratsioo-nile, mille puhul reaktsiooni algkiirus võrdub ½ Vmax. Valdavalt on ensüümide Km väärtused 10-1 ... 10-8 M. 4. Reaktsiooni kiirust mõjutavad tegurid. Ensüümide inhibiitorid mõiste, inhibeerimise tüübid, nende analüüs
reaktsiooni algkiiruse (v) võrrandi, mida tuntaksegi Michaelis-Menten'i kiiruse võrrandina. k+2 [E] [S] Vmax v= = [S] + Km 1+ Km/[S] kus v mõõdetav reaktsiooni algkiirus (mol/s), [E] ensüümi kontsentratsioon, M (mol/l), [S] substraadi kontsentratsioon, M (mol/l), k2 (ehk kcat) katalüütiline kiiruskonstant, s-1, Km Michaelise konstant, mis võtab kokku kõik kolm reaktsiooniskeemis toodud kiiruskonstanti, mis mõjutavad ES kompleksi tekke- ja lagunemise kiirust: Km = k-1 + k+2 / k+1. Km dimensiooniks on kiiruskonstantide dimensioonidest tulenevalt mol/l ehk M Vmax maksimaalne kiirus, mis väljendab maksimaalselt võimalikku reaktsiooni kiirust juhul, kui kogu reaktsioonikeskkonnas olev ensüüm on ES kompleksis, st substraadiga küllastatud
annaabi.ee 
