Lk 38-Valgud 1. Kirjeldage peptiidsideme moodustumist. Kui saavad kokku 2 aminohapet, siis ühe aminohappe karboksüülrühma hüroksüülrühm (OH) reageerib teise aminohappe aminorühma vesinikuga (H) ja liituvad ja eraldub H2O. 2. Millise ruumilise vormi annab valgule sekundaar- ja tertsiaarstruktuur? Sekundaarstruktuur annab valgule heeliksi kuju ehk keerdunud ahel. Tertsiaarstruktuur annab gloobuli kuju ehk kerakujuline. 3. Mis koostisega on liitvalgud? Liitvalgud koosnevad valgust ja mingist muust orgaanilisest ainest (näiteks: valk koos nukleiinhappega moodustab nukleoproteiini, mis on kromosoomid; valgud koos lipiididega moodustavad lipoproteiine, mis on rakumembraanis; glükoproteiinis on oligosahhariididega seotud valgud) 4. Võrrelge omavahel denaturatsiooni ja renaturatsiooni. Denaturatsioon on valkude struktuuri lagunemine kõrgemalt tasemelt madalamale aga renaturatsioon on valkude taastumine ehk renaturatsioone...
o K+, Na+ - närviimpulsside edastamine o Cl- - maohappe koostises, aitab toidu seedimisel o Mg+2 aktiveerib paljusid ensüüme, valkude nukleiinhapete stabiliseerijaks, taimede klorofülli koostises o Fe+2 transpordib hapniku o Mn ribosoomides, rinnapiima produtseerimiseks, vereloome soodustamiseks, side- ja luukoe moodustumiseks o I- - kilpnäärme hormoonide süntees · Peptiidsideme moodustumine o 2 aminohappe omavahelisel reageerimisel o Valgu molekulis peptiidsidemega ühendatud sadu või tuhandeid aminohappejääke · Valgu struktuurid o Primaarstruktuur (aminohapete järjestus) määratud valgu omadused o Sekundaarstruktuur (keerdumine või voltimine juuste ja küünte valgud karantiin o Tertsiaarstruktuur ( gloobulid või fibrillid -1. Vereplasmavalgud, ensümid 2.lihaskoevalgud
VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 1. Sekundaarstruktuur vesiniksidemetega (tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel) fikseeritud polüpeptiidahela teatud lõikude konformatsioon ehk ruumiline struktuur. Sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. Sekundaarstruktuuri tüübid: · heeliks.. Valk on keerdunud spiraalina. Põhilised parameetrid: o Jääke pöörde kohta: 3,6 o Tõus jäägi kohta: 1,5
spetsiifilise tRNA molekuliga toimub ensüümide - aminoatsüül-tRNA süntetaaside ehk aminoatsüül-tRNA ligaaside (ARS e. ARL) vahendusel. Aminoatsüül-tRNA (aa-tRNA) süntees on valgu biosünteesi esimene, preribosomaalne etapp. Ribosoomides, kus toimub valgusünteesi teine ehk ribosomaalne etapp, seatakse vastavusse mRNA's paiknev kolmest järjestikusest nukleotiidist koosnev koodon tRNA's sisalduva antikoodoniga. Ribosoom sünteesib tRNA küljes olevate aminohapete vahele peptiidsideme. Kasvav peptiidahel on sünteesi käigus tRNA'ga kovalentselt seotud. Valgu biosünteesil osalevad veel paljud valgulised faktorid, ATP ja GTP ning veel mitmed molekulid, mida käsitleme valgusünteesi peatükis. Valkude ruumilise struktuuri moodustumine toimub nii translatsiooni käigus kui peale seda. Valgud viiakse organismis vajalikesse kohtadesse valkude transpordi teel. Geen - pärilikkuse ühik. DNA lõik, mis kodeerib eralduvat produkti RNA genoomide puhul RNA lõik.
-Aminohappeid iseloomustab spetsiifiline pH väärtus, mille juures ta ei ole laetud pI, isoelektriline punkt Hüdrofiilsed aminohapped Figure 3-2 Hüdrofoobsed ja mittepolaarsed aminohapped Peptiidside- tagab valkude primaarstruktuuri Moodustub kondensatsioonireaktsiooni käigus -oligopeptiidid -polüpeptiidid Peptiidside on planaarne, osaliselt kaksiksidemelise olemusega- tänu resonantsefektile Resonantsefekt tagab ka peptiidsideme pikkuse 1,33A (vs.1,45A) Tänu resonantsile on peptiidside jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- - pööre Peptiidside on keemiliselt vähereaktiivne- stabiilsus suur Polüpeptiid aminohapete järjestus Peptiid aminohapete järjestus, millel puudub selgelt defineeritud kolmemõõtmeline struktuur (praktikas on sellised järjestused lühemad kui 100 aminohapet). Valkdefineeritud 3 mõõtmelise struktuuriga
kujuga. *Millised lipiidid esinevad biomembraanide koostises ? Kuidas nad seal paikenvad ? Joonistage membraan nii hästi ,kui oskate, märkides ära kasutatavate sümbolite tähenduse. Fosfolipiidid *Mida mõisetakse valgu sekundaarstruktuuri all? Kirjeldage joonistage Sekundaarstruktuurina käsitletakse valgu molekuli ruumilist vormi, mis tekib vesiniksidemete moodustamise tulemusena polüpeptiidahela erinevate osade vahel. Iga peptiidsideme kohta tuleb reeglina kaks vesiniksidet. *Joonisel on kujutatud peptiidi. Mitmest aminohappest see koosneb? Märkige peptiidsidemete asukohad. (vaata lisa). Peptiidside on kovalentse sideme erivorm, mis tekib ühe aminohappe molekuli karboksüül- ja teise aminorühma vahel, kusjuures eraldub vee molekul. *Milliseid rolle täidavad rakumembraanis valgud? Joonistage membraan nii hästi kui oskate, märkige juurde kasutavate sümbolite tähendused.
3 Biokatalüüs 3.2 Proteolüütilise ensüümi aktiivsuse määramine 3.2.1 Töö teoreetilised alused PROTEOLÜÜTILISED ENSÜÜMID (e proteaasid, proteinaasid, peptidaasid) - ensüümid, mis katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides, mille tulemusel tekivad madalam molekulmassiga peptiidid ja vabad aminohapped. PROTEOLÜÜS protsess, mille käigus proteaasid katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi valkudes ja peptiidides Proteaaside funktsioonid: (füsioloogilised funktsioonid) · Toiduvalkude seedimine · Kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonide kaskaadid (vere hüübimise kaskaad) Piiratud proteolüüsi läbiviivad ensüümid: · Trüpsiin (R1= Lys, Arg; R2 Pro · Kümotrüpsiin (R1=Tyr, Phe, Trp, Leu, Ile, Val; R2Pro) · Pepsiin (R1=Phe, Leu jpt; R2Pro) + bakteriaalsed proteaasid (subtilisiin, savinaas, alkalaas)
Nimetage üks aminohappejääk mille kaudu toimub valkude glükosüleerimine. Seriin, O-seoseline. Asparagiin, N-seoseline. 37. Millised nimetatud molekulidest on valgud? (võivad olla erinevad molekulid) b) kollageen c) DNA polümeraas 38. Milline on tetrapeptiidi (glutamiin- glütsiin- asparagiinhape-seriin) summaarne laeng pH 7 juures? (võivad olla erinevad tetrapeptiidid). 39. Kui kaua sünteesib bakteri E. coli ribosoom ühte keskmist valku? a) 0,5 minutit 40. Teoreetiliselt piisaks peptiidsideme sünteesiks ühe fosfoanhüdriidsideme hüdrolüüsi energiast. Miks kulutab rakk valgusünteesil ühe peptiidsideme sünteesiks ligikaudu 4 korda rohkem energiat? Rakk kulutab peptiidsideme sünteesiks ligikaudu 4 korda rohkem energiat, sest elu ei vaja peptiidsidet suvalises polüpeptiidis, vaid kindla aminohappelise järjestusega valgus. Kindla järjestusega polüpeptiidil on kõrge hind entroopia näol. Iga aminohappe lülitamisel
kooskõla, aga oma töökultuurile saab hinnangu anda ikka. Konkreetsemalt otseselt töö sisusse puutuvalt: antud töös ei pea arvutama n aktiivsust. Tuleb võtta sirgelt mingile ajavahemikule vastav kontsentratsiooni muut ja need valemisse asendada. Tegelikult annab vajaliku delta c/delta t suhte sirge võrrandi ees olev kordaja. Kus on öeldud, millist preparaati (nimetus!) uurisite? Teoreetilised alused. · Proteaasid ensüümid mis kataküüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides, mille tulemuseks tekkivad madalama molekulmassiga peptiidid ja vabad aminohapped. Need leiduvad kõikides organismides ja osalevad paljudes organismis toimuvaid reaktsioonuides.(näiteks valkude seedimises) · Proteaasidel on erinev spetsiifilisus. On olemas nii väga spetsiifilised, kui ka need, mis toimivad kõikidele peptiidsidemele.
1. Kirjeldage peptiidsideme moodustumist. Kui saavad kokku 2 aminohapet, siis ühe aminohappe karboksüülrühma hüroksüülrühm (OH) reageerib teise aminohappe aminorühma vesinikuga (H) ja liituvad ja eraldub H2O. 2. Millise ruumilise vormi annab valgule sekundaar- ja tertsiaarstruktuur? Sekundaarstruktuur annab valgule heeliksi kuju ehk keerdunud ahel. Tertsiaarstruktuur annab gloobuli kuju ehk kerakujuline. 3. Mis koostisega on liitvalgud? Liitvalgud koosnevad valgust ja mingist muust orgaanilisest ainest (näiteks: valk koos nukleiinhappega moodustab nukleoproteiini, mis on kromosoomid; valgud koos lipiididega moodustavad lipoproteiine, mis on rakumembraanis; glükoproteiinis on oligosahhariididega seotud valgud) 4. Võrrelge omavahel denaturatsiooni ja renaturatsiooni. Denaturatsioon on valkude struktuuri lagunemine kõrgemalt tasemelt madalamale aga renaturatsioon on valkude taastumine ehk renaturatsioone pöördprotsess (saab t...
Sellisel juhul osamolekulide omavahelist assotsieerumist iseloomustab kvaternaarne struktuur. Valgumolekulide ruumilised struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Nõrgad sidemed, mis fikseerimad valgumolekuli struktuuri, kas grupeeruvad ümber või katkevad. See võib vähendada valgu lahustumist, mille tulemusena see võib lahusest välja sadeneda. Valgu peptiidsideme lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse järgmisi kvalitatiivse analüüsi meetodeid: värvusreaktsioonid (peptiidsideme või teatavate aminohapete tuvastamiseks), väljasadestamine (denaturatsiooniprotsessi uurimiseks või valkude eraldamiseks madalama molekulmassiga peptiididest) ja väljasoolastamine (erinevate valgufraktsioonide lahutamiseks). Mõningad neist on kasutatavad ka valkude kvantitatiivseks
Peptiidid on molekulid, mis koosnevad ridamisi peptiidsidemetega üksteise külge aheldatud aminohapetest. Oligopeptiid on moodustunud väikesest arvust(2-10) aminohapetest. Polüpeptiidid on peptiidsidemetega seotud aminohappejääkide ahelad. 15. Kodeeritavad aminohapped on eluks vajalikud 20 aminohapet. 17. Valke liigitatakse prosteetiliste rühmade järgi. Näiteks lipoproteiidid (bakterid), glükoproteiinid, metalloproteiidid. 18. Peptiidsideme ruumiline kuju. Valkude struktuur on väga ebapüsiv, sõltudes temperatuurist ja keskkonna PH-st.
Valgumolekulide ruumilised struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks, mille käigus katkevad või grupeeruvad ümber ruumilist struktuuri fikseerivad nõrgad sidemed, peptiidsidemed aga säiluvad. Valgu denatureerumine võib vähendada tema lahustuvust ja seetõttu võib ta lahusest välja sadeneda. Valgu hüdrolüüsiks nimetatakse peptiidsideme lagunemist. Valkude kindlakstegemiseks lahustes kasutatakse mitmeid kvalitatiivse analüüsi meetodeid, näiteks: · värvusreaktsioonid peptiidsidemete või kindlate aminohapete tuvastamiseks · väljasadestamine denaturatsiooni uurimiseks · väljasoolastamine valgufraktsioonide lahutamiseks Universaalsed ehk üldreaktsioonid on omased kõikidele valkudele. Spetsiifilised ehk erireaktsioonid on iseloomulikud ainult teatud aminohappeid sisaldavatele valkudele. 1.1
erineva aminohappe kombinatsioonidel) Valkude lühiiseloomustus Valgud (proteiinid)- on polümeerid, mille monomeerideks on aminohapped. On 20 erinevaid aminohapet (neist 8 asendamatud ja 12 , mida rakud saavad ise sünteesida), mis võivad kuuluda valkude koostisesse. Amonihappeid iseloomustab amino- ja karboksüülrühmad. Valgu molekulis aminohapete vahel on peptiidsidemed: N-H ja karboksüülrühma( ) vaheline kovalentne side. Peptiidsideme moodustamisel eraldub üks molekul vett (OH H ). Valkudes on kolm osa: N-terminaalosa, peptiidsidet moodustav osa ja C-terminaalosa. Peptiidsidemete süntess toimub alati kindlas suunas: N- terminusC-terminus. Valkude omadused sõltuvad: a. aminohapete järjestusest valgu molekulis b. aminohapete arvust (DNAvalktunnus) Oluline on, et valgumolekul on lineaarne, ei hargne() ega on tsülklis. Valke jagatakse: i. lihtvalgud-koosnevad aminohappejääkidest;
kasutatakse raku sees/väljas. · Lüsosoomid hüdrolüütilisi ensüüme sisaldavad membraanstruktuurid, happelises keskkonnas hüdrolüüs · Autofaagia iseenda söömine. · Heterofaagia muu raku söömine. Ribosoomid · Esineb tsütoplasmas · Kõige väiksemad, lihtsama ehitusega ja arvukamad rakustruktuurid. · Kompleksid ksoosnevad valkudest ja RNA-st. · Sünteesivad valke. · Ribosoom katalüüsib aminohapete vahelise peptiidsideme teket valk. Mitokonder · Ehitus 2 membraani sisemine membraan · Ülesanne rakuhingamine
nukleotiidiga ega jätkuks U33 ga, niiviisi määrab tRNA ahelas toimuv järsk pööre ära koodoni pikkuse (3 aluspaari). Antikoodon on sobivas ruumilises struktuuris mRNA koodoniga paardumiseks. Antikoodoni järel paiknevad nn. hüpermodifitseeritud nukleotiidid, mis pole võimelised aluspaare moodustama, nii on tagatud translatsiooni täpsus. tRNA teine oluline piirkond, 3' ots, paikneb aktseptor-õla otsas. tRNA kolm viimast nukleotiidi on CCA järjestus, mis ribosoomis seondub valguahela peptiidsideme moodustumist katalüüsiva piirkonnaga. tRNA 3' otsa seotakse ka ensüüm aminoatsüül- tRNA ligaasi vahendusel estersidemega vastav aminohape. Olgugi, et paljudele aminohapetele vastab mitu erinevat tRNAd, vastab igale erinevale tRNAle vaid üks konkreetne aminoatsüül-tRNA ligaas. Aminoatsüül-tRNA ligaas tunneb tRNA ära vastavate tRNA identsuse elementide järgi, milleks on kindlad, erinevatele tRNA molekulidele ainuomased nukleotiidid antikoodoni lingus ja aktseptoorses õlas.
Lipiidid-organismide energiaallikaks; ei lahustu vees ,jagunevad: lihtlipiidis,liitlipiidid, tsüklilised ehk steroidid.ÜLESANDED: energeetiline(annavad KÕIGE rohkem energiat), ehituslik(biomembr koostises),varuaineks,kaitse(kaitseb siseelundeid ja nahka),lahusti(rasvlahustuvatele vitamiinidele K A,D,E). Kui toit sis palju rasva ja suhkrut , tekib palju kolesterooli org-i,mis võivad koguneda arteriseintele ja põhj trombe.Ent on vajalik et veresooned ei muutuks hapraks. Valgud-tekivad peptiidsideme abil, mis ühendab ühe aminhohappe karboksüülrühma ja teise aminohappe aminorühma abil. JOONIS Valgud jagunevad:lihtvalgud(ainult aminohapete jäägid, nt munavalge),liitvalgud(valguline osa ja mittevalguline osa,nt valk+nuleiinhape=nukleoproteiin).Valkude struktuurid: Esimest järku struktuurid hoiavad peptiidsidemeid,Teist järku strukt on keerdumine(stabiliseerivateks sidemeteks molekulisisesed H-sidemed,leidub juustest,küüntes),Kolmandat
Lüsosoomid hüdrolüütilisi ensüüme sisaldavad membraanstruktuurid, happelises keskkonnas hüdrolüüs Autofaagia mittevajalikke rakustruktuuride / rakkude lagundamine. Nälja korral (ja veel mõned, uuri järgi) Heterofaaagia algloomade toitumine. Õgirakkude toime imetajates (sh inimeses) Ribosoomid Kõige väiksemad ja arvukamad rakustruktuurid. Valkudest ja RNA-ST (rRna) koosnevad kompleksid. Ülesanne on valgusüntees. Katalüüsib aminohapete vahelisi peptiidsideme teket valk. Mitokonder 2 membraani. Ülesanne on rakuhingamine energia tootmine (ATP kujul) glükoosi ja hapniku abil(jääkprodukt süsihappegaas). Olemas ainult päristuumsetes rakkudes. On oma DNA, ribosoomid, valgusüntees. Vana mitokondri sisse tekib mitu uut. Mitokondril ja kloroplastil on oma DNA! Vakuoolid olemas kõigis päristuumsetes rakkudes, suur tsentraalvakuool moodustub ainult taimerakkudes. Taimerakkudes moodustuvad
vees või seostusid mõne pinnaga, olid nad paremini kaitstud. Mikrobioloogia I 2017 Polüpeptiidide abiootiline süntees aminohapetest: proteinoidid Elusrakule on omased biopolümeerid (valgud, RNA, DNA), mis viivad läbi reaktsioone ja osalevad muudes protsessides (nt info säilitamine ja edastamine). Kuidas need polümeerid võisid ürgsel Maal moodustuda? Tänapäevases elusrakus on toimub valgusüntees Peptiidsideme ribosoomidel. Seal toimub vee sünteesil eraldub eraldamine ja peptiidsideme vesi süntees aminohapete vahele. Mikrobioloogia I 2017 Abiootiline polümeeride süntees Polüpeptiidide abiootiline süntees aminohapetest: proteinoidid Vees lahustatud monomeeride segu korral spontaanset dehüdratsiooni ja aminohapete ühinemist proteinoidideks ei toimu. Laboratooriumis toimus polümerisatsioon siis, kui monomeeride lahus tilgutati
· Kaitsefunktsioon (veelinde märgumise eest, kõrbetaimed vahaga kaetud) · Varufunktsioon (karu- talveunes vajab toiduvaru- kogub naha alla rahvakihi) · Bioregulatoorne funktsioon (rasvad reguleerivad ainevahetuslikke protsesse 3. Valgud (ehk proteiinid)- koosnevad aminohapetest. Valkudes on 20 erinevat aminohapet jad on omavahel ühendatud peptiidsideme kaudu. 8 aminohapet on asendamatud, ülejäänud 12 on asendatavad ja neid sünteesib organism ise. Liitvalgud- aminohapped + teised orgaanilised ained. Valgu omadused määrab ära aminohappeline järjestus ehk valgu primaarstruktuur. Valgu molekulide struktuurid: · Primaarstruktuur- aminohappeline järjestus ( o-o-o-o-o- ) · Sekundaarstruktuur- valguahel keerdunud spiraaliks ehk heeliksiks/ kõrvuti
Ribosoomis on kolm tRNA sidumispiirkonda, mida nimetatakse tRNA sidumis-saitideks. Saidid on nimetatud vastavalt tRNA liigile, mis põhiliselt seondub vastava ribosoomi piirkonnaga kuigi nagu kohe näeme, võivad A- ja P-saidid siduda mitut erinevat tRNA liiki. A-saiti seondub aminoatsüül-tRNA (millest ka nimi). Samas kohas toimub ka aa-tRNA'de valik mRNA koodoni alusel. A-saidis olev aa-tRNA reageerib ribosoomis peptidüül-tRNA'ga, mille tulemusena moodustub peptiidside. Peale peptiidsideme sünteesi asub A saidis värskeltsünteesitud peptidüül-tRNA. A- sait paikneb nii väiksemal kui suuremal subühikul. P-saiti seondub peptidüül-tRNA. Saidi nimetus tulebki peptidüül-tRNA järgi. Peale peptiidsideme moodustumist, kui kasvav peptiidahel kantakse ribosoomis peptidüül-tRNA'lt A-saidis asuvale aa-tRNA'le jääb ribosoomi P-saiti alles deatsüleeritud tRNA (lihtsalt tRNA, mille 3' otsas on vaba hüdroksüülrühm). P- sait paikneb samuti mõlemal ribosoomi subühikul.
informatsiooni realiseerimine.rRNA-seostub valkudega kompleksideks- ribosoomideks.ribosoomides viiakse läbi valgu süntees.mRNA-kannab geneetilist informatsiooni DNAlt ribosoomidele.tRNA- toimetab aminohappeid ribosoomidesse.VALKUDE struktuurid: Primaarstruktuur-aminohapete järjestus polüpeptiitides.Struktuuri aluseks on kovalentsed peptiidsidemed aminohappejääkide vahel. Sekundaarstruktuur- polüpeptiidiahela teatud lõikude konformatsioon.Fikseeritud vesiniksidemetega, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuulvate H ja O aatomite vahele. Sekundaarstruktuuri põhivürmideks on alfa-heeliks ja beeta- leht.Tertsiaalstruktuur- kogu valgumolekuli iseloomustav 3D struktuur.Struktuur tekib polüpeptiidiahela spontaantsel, spetsiifilisel kokkukeerdumisel, mida suunavad teatud seistusvalgud (chaperonid).Aminohapete hüdrofoobsed radikaalid paigutuvad struktuuri sisse, hüdrofiilsed aga struktuuri pinnale. Struktuur on seotud aminohapete radikaalidevaheliste nõrkade sidemete ja
Valgud: struktuuritasemed (4), nende moodustumine. Peptiidsideme keemiline moodustumine. Valkude ehk proteiinide ülesanded organismides (biofunktsioonid, nt ensümaatiline, kaitse, regulatoorne,...) ja näiteid valkude esinemisest organismides, sh inimeses. Ensüümid mõiste, ülesanne, näited. Struktuur: (vaata lk 7-8 jooniseid) · Esimest järku on primaarne struktuur- selles on märgitud aminohappe järjestus( aminohapped on omavahel seotud peptiidsidemetega)
Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Peptiidside- Kovalentne side, mis seob aminohappe jääke peptiidides ja valkudes, α-COOH ja α- NH2 ühinemisel eraldub vee molekul, side vajab energiat, kuna reaktsiooni tasakaal on nihkunud tugevalt hüdrolüüsi suunas. Üks peptiidside moodustab 2 vesiniksidet Lühem kui tavaline C-N side – konjugatsiooni tõttu, see takistab vaba pöörlemist peptiidsideme ümber Side on kovalentne, peptiidsidemes osalev C aatomi on sp2 hübridiseerunud (1 kaksikside), peptiidrühma aatomid asuvad ühel tasapinnal (side on jäik). Korduvatest peptiidrühmadest moodustub „kovalentne tüvi“, millest nurga all väljuvad R-rühmad Kõrvutiste AH-te R-rühmad on trans – asendis (tõukumisjõud vähimad). Pro – ga peptiidsidemes cis- asendis -C=O ja –NH on peptiidrühmas polaarsed ja võivad anda 2 H-sidet (stabiliseeriv side ahelas)
Peptiidside on osalise korduse tõttu planaarne ja enamasti trans-konformatsioonis. Valkude koostises leidub 20 üldlevinud aminohapet, mida nimetatakse proteogeenseteks aminohapeteks. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Nõrgad sidemed, mis fikseerimad valgumolekuli struktuuri, kas grupeeruvad ümber või katkevad. See võib vähendada valgu lahustumist, mille tulemusena see võib lahusest välja sadeneda. Valgu peptiidsideme lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse järgmisi kvalitatiivse analüüsi meetodeid: värvusreaktsioonid (peptiidsideme või teatavate aminohapete tuvastamiseks), väljasadestamine (denaturatsiooniprotsessi uurimiseks või valkude eraldamiseks madalama molekulmassiga peptiididest) ja väljasoolastamine (erinevate valgufraktsioonide lahutamiseks)
Aminorühm kogub glutamiinhappe molekulide vormis. Aminohappe alfa-aminorühm kantakse üle alfa- ketohappe alfa-süsinikule. Reaktsiooni käigus aminohappest tekib talle vastab ketohape, ketohappest -> aminohape. Koensüümiks on püridoksaalfosfaat. 3.4 Peptiidsideme teke Ühe aminoghappe alfa-COOH interakteerub teise aminohappe alfa-NH2-ga, eraldyb veemolekul ja tekib kovalentne peptiidside. Peptiidsideme süntees vajab energiat. Pep-side seob aminohappejääke peptiidides ja valkudes. PEPTIIDID
Määratakse tiitrimise abil. 1.3 Mis on aminohappe isolektriline punkt ja kuidas seda eksperimentaalselt määratakse? Aminohape isoelektriline punkt (pI) – punkt, mille juures on aminohappe elektriliselt neutraalne ning enam ei liigu elektriväljas, seda paneb paika pH. Määratakse tiitrimise abil alfa-karboksüülrühma, alfa-aminorühma ja ioniseeritud R-rühma dissotsiatsioonikonstantide kaudu. 2. Kirjutage peptiidsideme struktuur ja kirjeldage peptiidsideme omadusi. H O H3N – CH – C – N –CH – C R1 O R2 O- Peptiidside: Seob aminohappejääke peptiidideks ja aminohappeteks Kovalentne side, mille moodustumine vajab energiat Ketorühm on osaliselt kahekordne Puudub vaba rotatsioon (rigiidne side; aatomid paiknevad ühel tasapinnal) Iseloomulik trans-konformatsioon
· Lasen katseklaasi külma veejoa all jahtuda: tekib lilla põhi. Joodikompleks on tekkinud jahutamise tõttu. II · Vaatlen mikroskoobi all kartulitärklise ja nisutärklise proove. Kartulitärklise kristallid on suuremad ja ümmargusemad, nisutärklise kristallid aga pisemad ja nurksed. 1.1 Valkude reaktsioonid Valgud on polüpeptiidid, mis koosnevad peptiidsidemega seotud aminohapetest. Peptiidsideme moodustavad ühe aminohappe karboksüülrühm ja teise aminohappe aminorühm. Peptiidsideme tekkimisel eraldub vesi, mistõttu on see kondensatsioonireaktsioon. Valkude koostises on 20 enamlevinut aminohapet, mida nim proteogeenseteks aminohapeteks. Valgud täidavad oma funktsioone tänu iseloomulikele ruumilistele struktuuidele, mis tulenevad primaarsest struktuurist e aminohapete valikust ja järjestusest polüpeptiidahelas.
Ehitusmaterjal (fosfolipiidid rakumembraanides, vahad jt) Regulaatorained (D-vitamiin, hormoonid) Valgud ehk proteiinid Koosnevad C,H,O,N,P On polümeerid Valgud on polümeerid, mille koostisosadeks on aminohapped Aminohapped Aminohapped koosnevad aminorühmast ja karboksüülrühmast. Valkude koostises on 20 erinevat aminohapet. Valkude süntees toimub ribosoomides. Aminohappe üldvalem Mõned aminohapped Peptiidsideme moodustumine Valgustruktuurid primaar-, sekundaar-, tertsiaar-, kvaternaarstruktuur Kõikidel valkudel on primaarstruktuur Selle aminohapete järjestuse järgi on näidatud valkude omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. Sekundaarstruktuur - heeliks - struktuur seotud vesiniksidemetega Kõõluste, kõhrede, juuste, küünte, karvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud
edasi skanneerib initsiatsioonikompleks mRNA-d kuni esimese AUG koodonini. Enamasti algab eukarüootides translatsioon esimeselt AUG koodonilt 67. Kirjeldage translatsiooni elongatsiooniprotsessi. 1) Aminoatsüül-tRNA seondub ribosoomi A-saiti, paardudes antikoodonjärjestuse kaudu parasjagu A-saidis asuva koodonjärjestusega mRNA, olles assotsieerunud elongatsioonifaktoriga EF-Tu, mis on seotud GTP-ga (2) Peptiidsideme moodustumine ribosoomi A-saidis asuva aminoatsüül-tRNA aminorühma ja ribosoomi P-saidis asuva tRNA-ga seotud kasvava polüpeptiidahela viimase aminohappe karboksüülrühma vahel Selle tulemusena vabaneb kasvav polüpeptiidahel tRNA-st P-saidis ja seotakse kovalentselt tRNA-ga, mis asub A-saidis. Reaktsiooni katalüüsib peptidüültransferaas mille aktiivsus on tagatud ribosoomi 50S subühikus asuva 23S rRNA molekuli poolt. Peptiidsideme moodustumiseks on vaja EF-Tu koostises oleva GTP
Asjaga seotud sidemed on lühemad kui “normaalsed” üksiksidemed, kuid pikemad kui kaksiksidemed. Sidemete mõõtmise järgi on võimalik resonantsstruktuuri tuvastada. Nt. peptiidside. Hüdrolüüsi reaktsioon – sideme lõhkumine reaktsioonil veega, mille tulemusel molekul lõigatakse kaheks. Peptiidahela Φ ja Ψ nurgad – võimalikud nurgad, mille all võivad planaarse peptiidsidemega (-N(H)-C(=O)-) külgnevad aminohappejäägid paikneda (planaarse peptiidsideme suhtes). Peptiidside – side, mis ühendab valkude primaastruktuuris esinevaid aminohappejääke. Peptiidside on planaarne, sest seal esineb resonantsstruktuur. N ja C terminus – peptiidahela (valkude primaarstruktuuri) otsas; N-ots tähistab vaba aminorühmaga otsa ning C-ots vaba karboksüülrühmaga otsa. Valgu süntees toimub N- terminusest C-terminuse poole, st. uusi aminohappeid liidetakse eelmise aminohappe karboksüülrühma külge. Üldiselt aminohappe aminorühmapoolne ots ja
* Rasvkude kaitseb mehhaaniliste mõjutuste eest * Nahaalune rasvkude on halb soojusjuht. * Bioregulatoorne * ainevahetuslik ( rasvas tekib vesi. Rasv oksüdeerub vabastades energiat, siis on üheks saaduseks ka vesi.. nt kaamel. ) Valgud : valk on elukandja. Valk on tahkes, kui ka poolvedelas olekus. Ei ladestu vees, v.a kolloide moodustavas valgus. Koostis : C, H, O, N, (S). Moodustuvad aminohapetest. Neid saab valguliste toiduainete seedimisest. Aminohapet seotakse omavahel peptiidsideme kaudu. Elutähtsaid amiidhappeid on 102st 20 ja nendest 8 on asendamatud. Valkude molekulid on ülesehitatud mitut moodi. Eristatakse 4 erinevat ehituslikku struktuuri : Esimene järk on ahelstruktuur. Näitab millised aminohapped on ahelasse kokku pandud, määrab ära ka valgu põhilised omadused. Teist järku struktuur on kas kruvi kujuline heeliks või voldistik nende vahel vesiniksidemed. Kolmandat järku struktuur on kera kujuline gloobul.
PROTEOLÜÜTILISE ENSÜÜMI AKTIIVSUSE MÄÄRAMINE 1. Töö teoreetilised alused 1.1 Töö eesmärk Töö eesmärk oli määrata proteolüütilise ensüümi aktiivsus, kasutades substraadina kaseiini ja proteaasi preparaadina alkanaasi. Kasutasin meetodit, kus toimus tänu proteaasile peptiidsideme hüdrolüüsi reaktsioon. Et sadestada põhja kõrgmolekulaarsed ühendid kasutasin trikloroäädikhapet ning mittesadenevate hüdrolüüsiproduktide sisalduse määrasin spektrofotomeetrilisel meetodil. 1.2 Teooria Proteolüütilised ensüümid ehk proteaasid on ensüümid, mis katalüüsivad peptiidsidemete hüdrolüüsi reaktsiooni valkudes ja peptiidides, produtseerides madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid.
V: histidiin, asparagiinhape 37. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides kovalentset katalüüsi. V: seriin ja lüsiin 38. Millisel juhul on katalüüs kõige efektiivsem? Ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne; a) üleminekuolekuga b) substraadiga c) produktiga 39. Mida võimaldas seletada Fischeri ,,luku ja võtme" hüpotees? a) katalüüsi efektiivsust b) katalüüsi spetsiifilisust c) katalüüsi sõltuvust temperatuurist 40. Seriin proteaasid: a) katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi seriinijäägi kõrvalt b) katalüüsivad ainult seriinijääkidest koosnevate polüpeptiidide hüdrolüüsi c) omavad katalüütiliselt olulist seriinijääki 41. Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand. Märkige juurde konstantide nimetused ja ühikud. v= v = algkiirus [S] = substraadi kontsentratsioon (M) Vmax = piirkiirus. (M/s) Vmax = K [E] ([E] on vaba ensüümi kontsentratsioon) Km = Michaelise konstant. (M) 42
a) 400 b) 50 c) 1100 ca 400st aminohappejäägist. Ühe Daltoni (Da) võib võrdustada g/mol ja ühe AH molekulmassi keskeltläbi 110g/mol. Seega kõige lähedasem pakutud arvudest on 400. 34.(130) Joonistage toodud neljast aminohappest moodustunud tetrapeptiid. Aminohapete järjestus tetrapeptiidi N terminusest alates oleks (a,b,c,d) (võivad olla erinevad aminohapped) Nterminus: vaba aminorühm ehk esimene AH peptiidahelas annab peptiidsideme karbonüülrühma kaudu. 35.(131) Nimetage kaks aminohappejääki mille kaudu võiks toimuda valkude fosforüleerimine. Serseriin, Thrtreomiin türosiin, seriin ja treomiin on ainukesed 20 kodeeritava ah seas, mis sisaldavad hüdroksüülrühm, mis saab seostuda fosfaatrühmaga, andes fosfoestersideme (analoogne fosfoestersideme moodustumisega nukleotiidis suhkru ja fosfaatrühma vahel) 36.(132) Nimetage üks aminohappejääk mille kaudu toimub valkude glükosüleerimine.
elusates rakkudes. Valgu molekulide struktuur Valgu uuringutes on erilist tähelepanu pööratud peptiidahelate võimalikele ruumilistele paiknemisviisidele, mille tulemuseks on püsivate konformatsioonide moodustumine. Spiraali olemasolu paljudes polüpeptiidides ja valkudes. Viimase peamiseks iseärasuseks on peptiidahelate keerdumine selliselt, et saad võimalikuks vesiniksidemete tekkimine amiidsete vesinikuaatomite ja karboksüülrühmade vahel iga nelja peptiidsideme järel. (Grandberg, 1979: 357) Sellest lähtuvalt on valgumolekulises kindlaks tehtud nelja struktuuri olemasolu. Primaarstruktuur on aluseks valkude spesiifilisusele, kõrgemate struktuuritasemete kujunemisele ja tema muutused põhjustavad mitmeid nn. molekulaarseid haigusi. Võib öelda, et geneetiliselt determineeritud primaarstruktuur määrab ära antud valgu kõrgemad struktuuritasemed. Seega nn. "molekulaarseks haiguse" põhjuseks on tihti mõne AH- jäägi
D,L nomenklatuur baseerub D- ja L-glütseraalaldehüüdi stereokeemial (L H paremal; D H vasakul), looduses domineerivad L-aminohapped. R,S nomenklatuur on ülimuslik, kuna võimaldab ühemõtteliselt nimetada ka kahe kiraalse tsentriga aminohappeid (nimetamine: kui vaadates kiraalse tsentri noorima grupi suunast kolme ülejäänud rühma vanus väheneb kellaosuti suunas, on tsenter R.konfiguratsioonis; vastu kella S-konfiguratsioon. 5. Peptiidsideme formeerumiseleraldub vesi. Esineb harilikult trans-konformatsioonis; on iseloomult osaline kaksikside; ~0,133nm pikk (lühem kui üksikside, pikem kui kaksikside); tänu kaksksideme iseloomule on 6 peptiidsideme aatomit asetunud planaarselt; peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. IV PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 1
Ser (seriin) O seoseline glükosüleerimine, Asn (asparagiin) N seoseline glükosüleerimine 37.(133) Millised nimetatud molekulidest on valgud? (võivad olla erinevad molekulid) b) kollageen, c) DNA polümeraas 38.(134) Milline on tetrapeptiidi glutamiin glütsiin asparagiinhapeseriin summaarne laeng pH 7 juures? 1 39.(134) Kui kaua sünteesib bakteri E. coli ribosoom ühte keskmist valku? a) 0,5 minutit 40.(135) Teoreetiliselt piisaks peptiidsideme sünteesiks ühe fosfoanhüdriidsideme hüdrolüüsi energiast. Miks kulutab rakk peptiidsideme sünteesiks ligikaudu 4 korda rohkem energiat Rakk kulutab peptiidsideme sünteesiks teoreetilisest ligikaudu 4 korda rohkem energiat, kuna elu ei vaja peptiidsidet lihtsalt suvalises polüpeptiidis, vaid kindla aminohappelise järjestusega valgus. Kindla järjestusega polüpeptiidil on kõrge hind entroopia näol. Iga aminohappe lülitamisel kasvavasse polüpeptiidi ei tule
ProtValk sünteesitakse Nterminuselt Cterminusele 1. A/h seob tRNA, mis transpordib selle ribosoomile: Spetsiifiline seondumine tRNAga Komplementaarne aluste paardumine mRNA koodoni ja tRNA anti koodoni vahel. mRNA tunneb ära tRNA anti koodoni, mitte a/h Translatsiooni 4 staadiumi 1. tRNA aktiveerimine 2. Initsiatsioon 3. Elongatsioon aminoatsüül tRNA sidumine ribosoomiga Peptiidsideme moodustumine a/h vahel Ribosoomi liikumine järgmisele koodonile 1. Terminatsioon tRNA aktiveerimine(aminoatsüleerimine) 1. A/h ühineb tRNAs aminoatsüültRNA süntetaasi abil 2. Kasutab ATP energiat. 3. 20 erinvat different aminoatsüültRNA syntetaasi (igal a/h oma) 4. tRNAs on ensüümi spetsiifiline sait ATP and amino acid bind to aminoacyltRNA synthetase, to form aminoacylAMP + 2 phosphates. tRNA binds to aminoacylAMP.
Laboratoorne Töö pealkiri: töö nr: 2 Biokatalüüs, proteolüütilise ensüümi aktiivsuse määramine Õpperühm: Üliõpilane: YASB21 C Ilona Juhanson, 123964YASB Juhendaja: Tiina Randla Proteolüütilised ensüümid ehk proteaasid on ensüümid, mis katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi, mille tagajärjel saadakse madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid. Proteaase leidub kõigis organismides ning nad osalevad paljude füsioloogiliste funktsioonide täitmises, alates seedimisest ning lõpetades kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonidega (nt vere hüübimine). Proteaasidel on erinev toimespetsiifika. Mõned lõhustavad eelistatult vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad üldisemalt
Laboratoorne Töö pealkiri: töö nr: 2 Biokatalüüs, proteolüütilise ensüümi aktiivsuse määramine Õpperühm: Üliõpilane: YASB21 C Ilona Juhanson, 123964YASB Juhendaja: Tiina Randla Proteolüütilised ensüümid ehk proteaasid on ensüümid, mis katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi, mille tagajärjel saadakse madalama molekulmassiga peptiide ja vabu aminohappeid. Proteaase leidub kõigis organismides ning nad osalevad paljude füsioloogiliste funktsioonide täitmises, alates seedimisest ning lõpetades kõrgreguleeritud ensüümireaktsioonidega (nt vere hüübimine). Proteaasidel on erinev toimespetsiifika. Mõned lõhustavad eelistatult vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), teised toimivad üldisemalt
18.Kuidas jagatakse lipiidid, too näited. Milline tunnus neid ühendab? 9.Kirjelda lipiidide ülesandeid (7) koos näidetega. 10. Mis on kolesterooli ülesanded organismis? Too näited. Mille poolest erineb ,,hea" ja ,, halb" kolesterool? Kust saab organism kolesterooli? 11.Kuidas on kolesterool seotud südame-veresoonkonna haigustega? Kirjelda. Milliseid suguhormoone Sa tead, mis on nende toime? Valgud 1.Tea aminohapete ehitust, omadusi ja peptiidsideme teket konkreetsete aminohapete näitel. 2.Mida nimetatakse monomeeriks, millistel ainetel need esinevad, mille poolest erinevad erinevate orgaaniliste ainete monomeerid? 3.Milliseid aminohappeid nimetatakse asendamatuteks, miks? Nimeta mõni. Mis on täisväärtuslik valk? 4. Kirjelda valkude kõrgemat järku struktuure (millistel ainetel), millised on nende ruumilised kujud. 5.Milline ülesanne on fibrinogeenil, hemoglobiinil, klorofüllil, keratiinil, kollageenil? 6
Üldiseloomustus: Vajab väga paljude valkude koostoimet, sh ka palju lahustuvaid valke. 3-5 liiki RNA molekule (mrna, trna, rrna). Osaleb vähemalt 20 aminohappeid aktiveerivat ensüümi. Osaleb 40-60 trna molekuli. 10. Iseloomusta valgusünteesi ribosoomitsüklit? I Initsiatsiooni astmed: ribosoomi subühikute assotsiatsioon, translatsiooni alguspunkti leidmine mRNA-l Kozaki, lugemisraami fikseerimine esimese peptiidsideme süntees. moodustub valgusünteesi initsiaatorgrupp: 40S rRNA subühik tunneb ära mRNA 5' cap otsa, sest sinna on seondunud spetsiifilised initsiaatorvalgud. seejärel liigub initsiaator - grupp piki mRNAd kuni valgusünteesi initsiaatorkoodonini AUG - , mis reeglina peab asuma ka spetsiifilises järjestuses (Kozaki konsensus - soodustab translatsiooni initsiatsiooni).NB! mRNA eukarüoodil on reeglina (>90%) monotsistroonne, s.t. kodeerib ühte valku (prokarüoodil
(endergooniline) Aminohapete klassifitseerimine · proteogeensed (esinevad valkude koostises) apolaarsed, polaarsed, happelised, aluselised · aproteogeensed ei esine valkude koostises Peptiidside aminohapetes esineb trans-konfiguratsioonis, iseloomult 40% kaksikside, lühem kui tüüpiline üksikside ja pkem kui tüüpiline kaksikside, põhiskelett kergelt laetud, tänu osalisele kaksiksideme peptiidsideme 6 aatomit on planaarselt Liitvalkude prosteetilised rühmad glüko-, lipo-, nukleo-, fosfo-, metallo-, hemo- ja flavoproteiinid Valkude bioloogilised funktsioonid · katalüütiline ribonukleaas · regulatoorne insuliin · transport hemoglobiin · struktuurne kollageen, keratiin · reserv ovalbumiin, müosiin · kontraktsioon müosiin, aktiin · kaitse immunoglobuliinid -heeliks
Nimetage kaks aminohappejääki mille kaudu võiks toimuda valkude fosforüleerimine? Türosiin, seriin 36. Nimetage üks aminohappejääk mille kaudu toimub valkude glükosüleerimine? Seriin ja asparagiin 37. Millised nimetatud molekulidest on valgud? kollageen, DNA polümeraas 38. Milline on tetrapeptiidi (glutamiin- glütsiin- asparagiinhape-seriin) summaarne laeng pH 7 juures? `? 39. Kui kaua sünteesib bakteri E. coli ribosoom ühte keskmist valku? 0,5 minutit 40. Teoreetiliselt piisaks peptiidsideme sünteesiks ühe fosfoanhüdriidsideme hüdrolüüsi energiast. Miks kulutab rakk valgusünteesil ühe peptiidsideme sünteesiks ligikaudu 4 korda rohkem energiat? elu ei vaja peptiidsidet lihtsalt suvalises polüpeptiidis, vaid kindla aminohappelise järjestusega valgus. Kindla järjestusega polüpeptiidil on kõrge hind entroopia näol 41. Ligikaudu mitu erinevat valku on inimeses? 50000 42. Teatud juhtudel võib valkudes esineda fosforüleeritud seriinijääk
osalevad valgulised faktorid, ATP, GTP. vajame ribosoome, AH seotakse spetsiifilise tRNA molekuliga ensüümide - aminoatsüül-tRNA süntetaasi (ARS) või aminoatsüül- tRNA ligaasi (ARL) – vahendusel. 1. preribosomaalne etapp: aminoatsüül-tRNA süntees (aa-tRNA) 2. ribosomaalne etapp: (ribosoomides) mRNAs pakinev koodon seatakse vastavusse tRNA sisalduva antikoodoniga koodon – koosneb kolmest järjestikusest nukleotiidist ribosoom sünteesib AH vahele peptiidsideme (tRNA küljes AH-d). Kasvav peptiidahel on sünteesi käigus kovalentselt seotud tRNA-ga. Geen - pärilikkuse ühik, DNA lõik (nukleotiidsed järjestused, järjekord määrab info), mis kodeerib eralduvat produkti (RNA või valk) - DNA kodeerib iseend, aga pole eralduv produkt – jääb matriitsahelaga seotuks (poolkonservatiivne replikatsioon) - Geenid on kodeeritud ühe ahela poolt, vastasahel kodeerimisel ei osale. NB!
His 95 ja Glu 165 üldine happe-aluse katalüüs Vajalik katalüütiliste gruppide täpne orienteeritus insenergeneetiliselt muudetud valk Glu165Asp (eemaldus 0,1 nm võrra), on 1000 korda väiksema aktiivsusega 11 ah jäägi (166 176) pikkuse "kaane" eemaldamisel langeb aktiivsus 105 korda lekib eenediool vaheühendit (tekib mürgine metüülglüoksaal) Trioosfosfaadi isomeraas Lihtsaim reaktsiooniskeem: Vabaenergia reaktsiooni teel Seriin proteaasid Katalüüsivad peptiidsideme hüdrolüüsi valkudes Suur grupp ensüüme kuhu kuuluvad ka seedensüümid trüpsiin ja kümotrüpsiin Kõigil seriin proteaasidel on evolutsioonis konserveerunud: · katalüütiliselt oluline seriinijääk · katalüütiline triaad Asp-His-Ser Kümotrüpsiini katalüütiline triaad Asp 102, His 57 ja Ser 195 Seriin proteaasid erinevad substraadi spetsiifilisuse poolest · trüpsiin positiivse laenguga aminohappejääkide (Arg, Lys) kõrvalt
Kaitseülesanne, nala alune rasvkude kaitseb temperatuuri muutuste eest. Neerupealsete hormoon adrenaliin. Vitamiin D nahas, päikesekiirguse toimel. Valgud. Inimese organismis on ~50 000, eluslooduses ~10 astmes 12 erinevat valku. Valgud ehk proteiinid oon biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid. Valkude koostises on 20 erinevat aminohapet. Amfoteerne ühend- nii aluseliste, kui happeliste olmadustega. Aminorühm ja karboksüülrühm on igas aminohappes. Peptiidsideme moodustamine kahe aminohappe ühinemisel. Kõhunääre ei sünteesi enam valku nimega insuliin suhkruhaigus. Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappejääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulis. Aluselised omadused määrab ära aminorühm. Aminohapped on amforteersed ühendid. Aminohappe jääkide vahele moodustub peptiidside. Valgu primaarstruktuur ehk aminohappejärjestus on esmane järjestus.
On lahutiks rasvas lahutuvatele vitamiinidele (K, A, D, E) 13 Ainevahetuslik rasvade oksüdatsioonil vabaneb metapoolne vesi, mida kasutavad kõrbeloomad veetehvitsiidi korral (1kg rasva = 1,1 kg vett). Valgud Valgud on polüdepiidid, mis koosnevad aminohappejääkidest. Aminohappejääkide vahel on peptiidsidemed. Peptiidside moodustub kahe aminohappe ühinemisel, ühe karboksüülrühma ja teise aminorühma osalusel. Ühe peptiidsideme tekkel eraldub molekul vett. Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkude koostises võib esineda kuni 20 erinevat aminohapet. Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappe jääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulist. Inimene on evolutsiooni käigus kaotanud võime sünteesida mõningaid aminohappeid. Täiesti asendamatuid aminohappeid on 8, neid ei suuda organism ise valmistada ja neid saab ta vaid toiduga. Osaliselt asendamatuid aminohappeid on 3
võtavad vastu ja vahendavad infot kiirendavad ja aeglustavad keemilisi reaktsioone rakkude ehitusmaterjaliks muudavad kahjutuks haigusi asendamatud toitained uuenevad pidevalt VALGUD KOOSNEVAD AMINOHAPETEST pannakse kokku aminohapetest kahe aminohappe ühinemiseks peab nende vahele tekkima side, mida nimetatakse peptiidsidemeks valgud on liigispetsiifilised ehk rakkudes sünteesitakse aminohapetest igale liigile omased valgud valke lõhustatakse peptiidsideme hüdrolüüsimise teel ensüümi kaasabil asendamatud aminohapped VALKUDE STRUKTUUR geenid määravad aminohapete hulga ja järjestuse primaarstruktuur sekundaarstruktuur tertsiaalstruktuur kvaternaarstruktuur valkude struktuur võib muutuda - > denaturatsioon 6. VALGUD OSALEVAD KÕIKIDES RAKUS TOIMUVATES PROTSESSIDES ENSÜÜMID valgud, mis reguleerivad rakkudes toimuvate keemiliste reaktsioonide kiirust katalüsaatorid
annaabi.ee 
