Sinul pole selle faili üle õigusi! Ära levita edasi! BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 2 VESI JA VESILAHUSED. TERMODÜNAAMIKA ALUSED 6 AMINOHAPPED. PEPTIIDID 9 PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 14 VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 16 SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 21 ENSÜÜMIKINEETIKA 25 ENSÜÜMIKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID 30 KATALÜÜSI REGULATSIOON 34
BIOKEEMIA | I TESTIKS | Mihkel Heinmaa YAGB22 | TTÜ | veebruar 2010 I BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid: H, O, C, N + P, S moodustavad üle 99% kõikidest aatomitest inimekehas. H, O, C, N on nii sobivad elukeemiale, kuna neil on võime moodustada kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamise teel. Bioloogilised makromolekulid: valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid. Kovalentsete sidemete abil lihtsatest molekulidest konstrueeritud biomolekul. - Molekulaarne hierarhia rakus: Anorgaanilised eellased (CO2, H2O, NH3, N2 NO3 ) > metaboliidid (püruvaat, tsitraat, suktsinaat) > monomeersed ehituskivid (aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped, glütserool) >
(Õpik lk 3- 32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Looduses leidub 90 keemilist elementi. Kõige suurema osa 98%- moodustavad H(vesinik), O(hapnik) ja C(süsinik). Inimese organismi kõigist aatomitest moodustavad 99% H,O,C,N,P,S. Just need elemendid on sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid. ELEMENT % Vesinik 63 Hapnik 25,5 Süsinik 9,5 Lämmastik 1,4 Bioelemendid moodustavad erinevaid molekule, need biomolekulid jagunevad nelja klassi: 1. Valgud ehk proteiinid 2. Nukleiinhapped (DNA,RNA) 3. Süsivesikud ehk suhkrud 4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude süntees toimub ribosoomides
I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS. VESI JA VESILAHUSED. (Õpik lk 3-32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Bioelemendid: O, H, C, N, P, S. Moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Elemendid on molekulide tekitamiseks sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamisega. Biomolekulid: Valgud (ehk proteiinid, hargnemata biopolümeerid, koosnevad 20 aminohappest, moodustavad ensüümid (lipaas),retseptorid(insuliini retseptor); Nukleiinhapped (hargnemata biopolümeerid, monomeerideks nukleotiidid (dna, rna)); Süsivesikud (ehk karbohüdraadid, monomeerideks monosahhariidid, nendest tekivad polüsahhariidid mis on seotud glükosiidsidemetega; olulised energiaallikad, osalevad ka rakk-rakk äratundmisprotsessides); Lipiidid (ei moodusta polümeere!; võimelised moodustama suuri struktuure, kuid monomeerid
1,45A tavaline). Peptiidside on jäik ja samatasapinnaline- trans peptiidside. Osaliselt laetud: amiidrühma N on osaliselt positiivne, karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. Keemiliselt väheaktiivne – stabllisus suur. Pro- tsükliline kõrvalahel välistab pöörde-cis peptiidsidemed- b- pööre Valkude järjestuses eristatakse N- ja C- terminust (vaba aminorühm ja karboksüülrühm). Valk kasvab alati N-terminusest C-terminusse. 4. Kuidas on defineeritud peptiidid ja valgud? Peptiid – aminohappejärjestus, millel puudub selgelt defineeritud kolmemõõtmeline struktuur, enamasti lühikesed ahelad (<100 aminohappe) Valk – polüpeptiidahel, millel on kindel kõrgemat järku struktuur (ja bioloogiline funktsioon), sageli kvaternaarstruktuur 5 Valgu struktuuritasemed, interaktsioonid, mis stabiliseerivad struktuure Valkude funktsionaalsus on tagatud nende kolmemõõtmelise struktuuriga- konformatsiooniga-, mis omakorda tuleneb valkude aminohappelisest
fosfaat) on energiarikkad e. makroergilised ühendid. Makroergiliste molekulide reageerimisel teiste biomolekulidega vabaneb energia, mille arvelt toimuvad mitmed energeetiliselt ebasoodsad protsessid (biosüntees, liikumine, osmoos). MOLEKULAARNE HIERARHIA: Anorgaanilised eellased CO2, H2O, NH3, N2. Metaboliidid püruvaat,tsitraat, suktsinaat Monomeersed ehituskivid aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped, glütserool Makromolekulid valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid. Supramolekulaarsed kompleksid ribosoomid, tsütoskelett Organellid tuum, mitokondrid, kloroplastid. ELUSLOODUSE HIERARHIA: Molekul väikseim iseseisev osake Makromolekul kovalentsete sidemete abil lihtsatest molekulidest konstrueeritud biomolekul. Organell reaktsioone ajas/ruumis eraldav rakusisene moodustis. Rakk eluslooduse väikseim struktuurne ühik Kude sarnase tekke/ehituse/talitlusega rakkude kogum.
Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused Ensüüm kui valk: valgu struktuur, aminohapped, mittekovalentsed interaktsioonid, vesilahused ja unikaalsed vee omadused. Valgu funktsioneerimise tagab tema struktuur. Ensüüm kui katalüsaator: keemiline reaktsioon, termodünaamika, kineetika, katalüüs, mehhanism, ensüümide kasutamine tööstuses. Ensüüm kui bioloogiline katalüsaator: sidustatud reaktsioonid, bioenergeetika, metabolism, regulatsioon, klassifikatsioon ja nomenklatuur. Ensüümid on organismide tööhobused. 1) Ensüümkatalüüsi põhimõisted ja printsiibid + Ensüümkatalüüsi peamised tunnus- jooned. · Ensüümkatalüüs põhineb rangelt füüsikalistel ja keemilistel vastasmõjudel. · Kõik ensüümid on evolutsioonilise arengu produktid ja kujunenud selliseks, nagu me
2) Konfiguratsioon: Aatomite ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes. 3) Konformatisoon: Ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid , mis tekivad molelukide vaba pöörluse tõttu ümber üksiksideme. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilseme konformatsiooni. 4) Biomolekulide ühinemine ja polümeeride stabiliseerimine: Monomeerid ühinevad üksteisega kovalentsete sidemetega. Stabiliseerivad Londoni dispersioonijõud, dipool, vesiniksidemed, ioonsus ja hüdrofoobsus. 5) Londoni dispersioonijõud: Väga nõrgad, lühiajalised külgetõmbe-tõukejõud. Ühe molekuli aatom + tõmbab enda poole teise molekuli aatomi elektropilve -. Kohe mõjuvad nende molekulide tõukejõud. Mitttepolaarsete piirkondade vahel. 6) Dipool jõud: Polaarsete piirkondade vahel. Ühe molekuli + lõpp ja teise moelkuli – lõpp tõmbuvad. 7) Soolasillad:
ms ajaskaalasse jääb pikkus. Hetkkiirus on võrdne kontsentratsiooni tuletisega aja järgi ehk võtame tuletise [P]=f(t)-st. Tuletis on tan . on funktsioonile antud punktis tõmmatud puutuja (sirgjoon) tõusunurga tan. Avaldub kui, Hetkkiirus väheneb antud näites, sest substraati jääb vähemaks. Punase joone tõus on algkiirus, rohelise joone tõus on hetkkiirus 30 min järel, sinise joone tõus on hetkkiirus 1 h järel. Kiirus tee endale hästi selgeks!! Ensüümid mõjutavad reaktsiooni kiirust ainult, ei saa panna midagi tekkima, kui seda ei ole, siis pole, ensüüm ei aita sellisel juhul! 1 Reaktsiooni skeem aA+bBuU+rR. Suured tähed ained ja väikesed stöhhiomeetria kordajad. Biokeemias enamasti need 1 ehk 1 molekul ühes reaktsiooni tsüklis. Pärisuund vasakult paremale, vastasuund paremalt vasakule.
Tertsiaarstruktuur (polüpeptiidahela spetsiifiline kokku pakkimine: polaarsed aminohapped pinnal- transpordimiseks; hüdrofoobsed - sees): globulaarne (nt.insuliin) või fibrillaarne (nt.keratiin, kollageen) Kvaternaarstruktuur: vähemalt kahe tertsiaarstruktuuri subühiku kompleks (nt.hemoglobiin) 2.3 Millised sidemed omavad määravat rolli valkude kõrgemate struktuuritasemete moodustumisel? Kõige tähtsamat rolli tavaliselt mängib vesinikside, kuid stabiliseeruva mehhanismidena esinevad: R-rühmade hüdrofoobsed interaktsioonid Erinimeliste laengutega R-rühmade elektrostaatilised interaktsioonid Ioonsed sidemed Ka S-S sidemed 3
5. Valkude struktuuri näiteid: RibonukleaasA, Müoglobiin, Hemoglobiin, Insuliin Valkude struktuur? · Bioloogiliste makromolekulide struktuur kirjeldatakse erinevatel tasanditel PRIMAARSTRUKTUUR. Aminohappe jääkide lineaarne järjestus · primaarstruktuur · sekundaarstruktuur · tertsiaarstruktuur · kvaternaarstruktuur heeliks leht SEKUNDAARSTRUKTUURID DOMEENID ehk SUPERSEKUNDAARSTR Millised faktorid määravad valkude ruumilise struktuuri? Kuidas on seotud valgu ruumiline struktuur ja funktsioon? KVATERNAARSTRUKTUUR KVATERNAARSTRUKTUUR
Sarnane vasaku ja parema käe kinda erinevusele. Nt. D- ja L-rea aminohapped või suhkrud. Erineva kiraalsusega stereoisomeerid peegeldavad valgust erinevalt e. nende optiline aktiivsus on erinev, ja seda on võimalik mõõta. Aminohape – alfa-aminorühmaga karboksüülhape e. karboksüülhape, kus positsioonis 2 esineb aminorühm. Teise süsiniku külge jäävat ülejäänud molekuli osa nimetatakse kõrvaahelaks. Alfa-süsiniku küljes peab olema ka vähemalt üks vesinik? α-süsinik – molekuli tähtsaimale karbonüülrühmale järgnev süsinik? 20 aminohappe struktuurid – [Pilt]. Liigitus kõrvalahela omaduste alusel – aminohapete kõrvaahelad võivad olla kas mittepolaarsed, polaarsed, aromaatsed, positiivse laenguga (aluselised) või negatiivse laenguga (happelised). Aminohapete neelduvus UV alas Kondensatsioonireaktsioon – liitumisreaktsioon, mille käigus eraldub vesi. Nt. aminohapete, suhkrujääkide jms liitumine üksteisega.
48. Välise elektrivälja poolt esile kutsud dipooli 49. . Milliseid ühisjooni on vesiniksidemel ja kovalentsel sidemel (nimetage kaks)? Nad mõlemad jagavad elektronpaari ning sidemete pikkused on fikseeritud 50. . Kui suur on tüüpiline vesiniksideme energia? 20kJ/mol 51. Mitu kovalentset sidet moodustab reeglina: a) süsinikuaatom 4 b) vesinikuaatom 1 c) hapnikuaatom 2 52. Millised on kolm eluslooduses olulisemat makromolekulide klassi? Nukleiinhapped,sahhariidid ja valgud 53. Miks peavad valgud olema makromolekulid? 54. Suur monomeeride hulk tagab keerulise ja küllaltki ainulaadse 3D struktuuri, mis omakorda tagab, et kindel valk seostub kindla substraadiga ja osaleb kindlas reaktsioonis. 55. Miks on enamikul rakkudel küllaltki sarnane suurus? Rakus on toimub palju biokeemilisi reaktsioone, mis nõuavad suurt ruumala. Samas rakuga toimuvad reaktsioonid ka ümbritseva keskkonnaga mis nõuab teatud suurusega pindala. Selle kuju määrab ära
Hüdrofoobsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Metioniin, Isoleoutsiin, Fenüülalaniin, Trüptofaan, Tyrosiin. Hüdrofiilsed: Arginiin, Lüsiin, Aspargiin, Glutamaat, Proliin, Aspartaat. Polaarsed: Türosiin, Histidiin, Lüsiin, Arginiin, Aspartaat, Glutamaat, Treoniin, Seriin, Aspargiin, Glutamiin. Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Peptiidside, C ja N teminus, peptiidid ja valgud, dalton. Peptiidside on kovalentne side peptiidides aminohapete vahel. Formeerumisel eraldub vesi. Esineb harilikult trans- konformatsioonis; on iseloomult osaline kaksikside; ~0,133nm pikk (lühem kui üksikside, pikem kui kaksikside); tänu kaksksideme iseloomule on 6 peptiidsideme aatomit asetunud planaarselt; peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. Polüpeptiid on aminohapete järjestus. Peptiid on aminohapete järjestus, millel puudub selgelt defineeritud 3D struktuur
struktuure Iga C aatom on võimeline moodustama neli stabiilset sidet kas teiste elementide aatomitega või C aatomitega Kõikide biomolekulide koostises o VESINIK- võimaldab vesiniksidemeid biomolekulide koostises Puhtas olekus mürgine Struktuuride loomine Kehatemperatuuri hoidmine o LÄMMASTIK- aminohapped, valgud, nukleotiidid Täiendab süsinikskeletti, muudab polaarsust molekulides Vaja vesiniksidemete juures Reaktiivsed aktiivtsentrid DNA, RNA o HAPNIK- biomolekulide lõhustumine, energia salvestamine, biofunktsioonideks hädavajaliku hapniku reaktiivsete vormide teke o FOSFOR- nukleiinhapped, fosfolipiidid, fosfoestrid, koensüümid
kristalliseeruvad · kõrgspetsiifilised tuleneb valgulisest loomusest ja see läbi ensüümi aktiivtsentri ja substraadi komplementaarsusest. See määrab suuresti protsesside kulu vajalikus suunas ja koordineerituses. - substraadispetsiifilisus- spetsiifilisus ühe substraadi suhtes (nt lipaasid lõhustavad ainult lipiide). *absoluutne spetsiifilisus ensüüm muundab vaid ühte substraati (arginaas muundab Arg, mitte metüülArg) *stereokeemiline spetsif E muundab vaid ühte stereoisomeeri (L-aminohappe oksüdaas toimib vaid L- aminohappele) *sidemespetsif sahharaas lõhustab vaid glükoosi ja fruktoosi vahelist glükosiidsidet sahharoosis *rühmaspetsiifilisus nii pepsiin kui ka trüpsiin hõdrolüüsivad peptiidsidemeid
aminohappelise järjestusega Valgu struktuur määrab tema bioloogilise aktiivsuse (funktsiooni) Liht ja liitvalgud: · Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. · Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Sekundaarsruktuur Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. · Enamlevinud struktuurid on: heeliks, kus valk on keerdunud spiraalina; voldik, kus ahela osad paiknevad kõrvuti. · Sekundaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed. Valkude sekundaarstruktuurid heliks 3,6 aminohappejääki 1 pööre 360o Peptiidsideme O aatom on vesiniksidemega ühendatud järgneva 4. aminohappe amiidrühmaga- kõikvesiniksideme doonorid on sama orientatsiooniga
lahused nõrgad puhvrid. Happelises keskkonnas katioonid ja aluselises anioonid. Kuna neil mitu laetud gruppi, solvateeruvad polaarsetes lahustites, kuid ei lahustu apolaarsetes. Nende sulamistäpp on kõrge. Põhiaminohapped omavad hiraalset tsentrit => D- ja L-isomeerid, inimkehas valdavalt L. Enamus aminohapped on alfa-aminohapped. Tsvitterioon ehk kaksikioon, -NH3+ ( protoneeritud) ja COO- (deponeeritud) 4. Valgud: üldiseloomustus, funktsioonid Valgud kõrgmolekulaarsed ühendid, mille monomeerideks on aminohapped, biomakromolekulid, ah on kondenseerunud peptiidsidemete abil. Üle 50 aminohappe VALK (kui alla siis polüpeptiid). Oligopeptiid- 2-20 am.j, Polüpeptiid- 20-50 am.j Inimkeha kõige arvukamad makromolekulid, geneetilise info realiseerimisvahendid. Peptoon ensümaatilisel teel hüdrolüüsitud valk. Sissesoolamine valgu lahustuvuse suurenemine nautraalsoola madalatel konts
19. Millised väited on õiged? Katalüsaator: a) kiirendab keemiliste reaktsioonide toimumist b) suurendab reaktsiooni kiiruskonstanti c) suurendab reaktsiooni tasakaalukonstanti d) muudab reaktsiooni tervikuna termodünaamiliselt soodsamaks e) kiirendab spetsiifiliselt just pärisuunalist reaktsiooni ? 20. Katalaas katalüüsib vesinikperoksiidi lagundamist. Kas katalaasi hulk reaktsiooni käigus: a) suureneb b) väheneb c) ei muutu katalüsaatorid reaktsiooni käigus ise ei muutu! 21. Ensüüm katalüüsib pöörduvat reaktsiooni A B. Mis hakkab toimuma ensüümi lisamisel aine B lahusele? a) mitte midagi b) hakkab moodustuma ainet A c) hakkab kasvama aine B kontsentratsioon 22. Vaatame pöördumatut reaktsiooni A B. Kuidas avaldub reaktsiooni kiirus aine A kontsentratsiooni kaudu? V= 23. Mitmendat järku reaktsiooniga on tegemist? (erinevad reaktsioonid) a) E + L EL [E]1[L]1 = 1+1 = 2 2 järku b) EL E +L [EL]1 = 1 järku 24
2. Kovalentse ja vesiniksideme pikkused on fikseeritud suurused, erinevalt mittekovalentsest 3. 4. 40. Kui suur on tüüpiline vesiniksideme energia? a) 20 kJ/mol b) 200 kJ/mol c) 0,2 kJ/mol 5. 6. 41. Mitu kovalentset sidet moodustab reeglina: a) süsinikuaatom 4 b) vesinikuaatom 1 c) hapnikuaatom 2 O 2, H 1, C 4 7. 8. 42. Millised on kolm eluslooduses olulisemat makromolekulide klassi? nukleiinhapped, sahhariidid ja valgud 9. 10. 43. Miks peavad valgud olema makromolekulid? Suur monomeeride hulk tagab keerulise ja küllaltki ainulaadse 3D stuktuuri, mis omakorda tagab selle, et konkreetne (ensüüm)valk seondub konkreetse substraadiga ja osaleb konkreetses reaktsioonis. (Kui valkudel oleks kõigil väga sarnane kuju, siis oleks ...no näit tuuma töö ehk biokeem. reaktsioonide regulatsioon mõttetu...õigemini võimatu....ja kui tuum ära võtta, siis ...mnjah, asja tuum on teile nii kui nii selge) 11. 12. 44
reageerimine stimulatsioonile ja paljunemine Prokarüootne rakk DNA nukleoidis, paljuneb pooldumise või pungumise teel, puuduvad membraaniga ümbritsetud mitsellid, energia metabolism toimub plasmamembraanis, puuduvad tsütoskelett ja rakusisene liikumine Eukarüootne rakk DNA pakitud kromosoomidesse, paljuneb mitoosi teel, esinevad membraaniga ümbritsetud organellid, energia metabolism toimub mitokondrites, tsütoskelett on kompleks mikrotuubulitest ja filamentidest, rakusiseseks liikumiseks on mitoos, vesiikulite transport. Rakuorganellide põhifunktsiooni · plasmamembraan aktiivse transpordi süsteemid · tuum DNA replikatsioon, tRNA, mRNA ja tuumavalkude süntees · endoplasmaatiline võrgustik lipiidide süntees, biosünteesitud valkude suunamine nende lõplikku paika rakus · Golgi kompleks membraanikomponentide lõplik valmimine
39. Milliseid ühisjooni on vesiniksidemel ja kovalentsel sidemel (nimetage kaks)? 1. Side moodustub läbi kahe aatomi ühise elektronpaari. 2. Kovalentse ja vesiniksideme pikkused on fikseeritud suurused, erinevalt mittekovalentsest 40. Kui suur on tüüpiline vesiniksideme energia? a) 20 kJ/mol 41. Mitu kovalentset sidet moodustab reeglina: O 2, H 1, C 4 42. Millised on kolm eluslooduses olulisemat makromolekulide klassi? nukleiinhapped, sahhariidid ja valgud 43. Miks peavad valgud olema makromolekulid? Suur monomeeride hulk tagab keerulise ja küllaltki ainulaadse 3D stuktuuri, mis omakorda tagab selle, et konkreetne (ensüüm)valk seondub konkreetse substraadiga ja osaleb konkreetses reaktsioonis. 44. Miks on enamikul rakkudel küllaltki sarnane suurus? Rakkudel on sarnane suurus kuna: Suur hulk biokeemilisi reaktsioone nõuab teatud ruumala olemasolu; Keskkonnaga toimuv ainevahetus nõuab teatud pindala olemasolu; Suuruse määrab optimaalne pindala/ruumala suhe 45
Happelises keskkonnas katioonid ja aluselises anioonid. Isoelektriline punkt – pH väärtus, mille juures ei ole summarset laengut e laeng on 0 (anioonid=katioonid). Kuna neil mitu laetud gruppi, solvateeruvad polaarsetes lahustites, kuid ei lahustu apolaarsetes. Nende sulamistäpp on kõrge. Põhiaminohapped omavad hiraalset tsentrit => D- ja L-isomeerid, inimkehas valdavalt L. Enamus aminohapped on alfa- aminohapped. 4. Valgud: üldiseloomustus, funktsioonid Valgud – kõrgmolekulaarsed ühendid, mille monomeerideks on aminohapped, biomakromolekulid, peptiidsidet sisaldavad. Mitmetasemeline struktuuriline koostis. Üle 50 aminohappe – VALK(kui alla siis polüpeptiid). Oligopeptiid- 2-20 am.h Polüpeptiid- 20-50 am.h Peptoon – ensümaatilisel teel hüdrolüüsitud valk. Sissesoolamine – valgu lahustuvuse suurenemine nautraalsoola madalatel konts
moodustumiseks. Jood kilpnäärme hormoonide süntees, kilpnäärme töö ja valkude süntees, millest sõltub järglaste kasv, areng; metabolismi kiirus; termogenees; juuste, küünte ja naha seisund. Organismis veel leiduvaid mikrobioelemente : Seleen, Tina, Koobalt, Molübdeen, Nikkel, Kroom, Arseen, Vanaadium, Boor 3. Aminohapped: Omadused, klassifikatsioon Aminohapped on karbksüülhapete derivaadid. Inimkeha valgud ja peptiidid koosnevad aminohapetest. Aminohappeid kasutab inimkeha: ehitusüksustena; ensüümide, valkude, hormoonide süntees; energiamaterjalina süsinikskeleti lammutamisel; teiste biomolekulide sünteesil. Aminohappeid kui lihtbiomolekule kasutatakse inimorganismis : * Ehitusüksustena valkude, ensüümide, hormoonide, jne sünteesiks *Energeetiliste materjalidena (metaboolse kütusena) aminohapete süsinikskeleti lammutamisel saab salvestada metaboolset energiat.
ASN – asparagiin TRP – trüptofaan PRO – proliin TYR – türosiin SER – seriin o Happelised: ASP - asparagiinhape GLU – glutamiinhape o Aluselised: ARG – arginiin HIS – histidiin LYS – lüsiin Alfa-süsinik ja 4 asendajat: o Vesinik (H). o COOH – karboksüülrühm. o Alfa-aminorühm – NH2. o Radikaal – R – kõrvalahel . Füsioloogilise pH juures on AH-d tsvitterioonid (puhverdamisvõimega): aminorühm protoneeritud karboksüülrühm karboksülaataniooni vormis. Neutraalne hübriidioon, mis sisaldb endas katiooni ja aniooni ning moodustab molekuli.Laenguga nii amino- kui karboksüülrühm. VALKUDELE ON ISELOOMULIK
aminorühmaga. Kuna peptiidsideme moodustumisel eraldub vesi, võib seda nimetada ka kondensatsioonireaktsiooniks. Peptiidside on osalise kordsuse tõttu planaarne ning enamasti trans-konformatsioonis. 4 Peptiidsideme moodustumine Valkude koostises leidub 20 üldlevinud aminohapet, mida nimetatakse proteogeenseteks aminohapeteks. Lisaks neile sisaldavad mõningad valgud ka nn ebaharilikke aminohappeid, peamiselt üldlevinud aminohapete hüdroksü-, metüül-, fosforüül- jt derivaate. Tuntud on ka rida aminohappeid ja nende derivaate, mida ei leidu valkudes, kuid mis täidavad olulisi füsioloogilisi funktsioone (-aminobutüraat, -alaniin, ornitiin jt). 5 Proteogeensete aminohapete struktuurid ja jaotus polaarsuse järgi
D-vorm? D-vorm? II suhkrul on liigne OH 4 süsiniku juures. 7. Milliseid stereoisomeere nimetatakse enantiomeerideks? Kasutage Fischeri projektsiooni järgmiste suhkrute enantiomeeride ülesmärkimisel a) D- ja L- glükoos b) D- ja L-fruktoos. Enantiomeer stereoisomeeride paar, mis on teineteise peegelpildid. 8. Milliseid stereoisomeere nimetatakse epimeerideks? Joonistage D-glükoosi ja tema kahe üldlevinud epimeeri struktuurid Fischeri projektsioonis. Kuidas neid suhkruid nimetatakse? Epimeerid diastereomeeride paar, mis erineb konfiguratsioonilt ainult ühes kiraalses tsentris D-glükoos D-mannoos D-Galaktoos 9. Ühendite paari, mis pööravad polariseeritud valguse polarisatsioonitasandit võrdel määral kui vasutpidises suunas, nimetatakse.....optiliselt aktiivseteks ühenditeks.... Millistel eelnimetatud stereoisomeeridel on selline omadus?
Cl--osmoregulatsioon(kehavedelikes lahustunud ainete sisalduse reguleerimine); happe-leelistasakaal (kuulumata puhversüsteemidesse); membraantransport (s.h. ka imendumine) ja vedelike liikumine verest rakku ja vastupidi; rakkude normaalne membraanipotentsiaal. Kloori-ioonid on hädavajalikud soolhappe sünteesiks maos. Essentsiaalsed mikrobioelemendid: Fe, Cu, Zn, Mn, Co, I, jne. (näiteid funktsioonidest õppige näiteks 5-6 ära) Fe- paljud ensüümid rauda kofaktorina, kus nende funktsioneerimine baseerub raua oksüdatsiooniastme muutusel. On vajalik hemoglobiinis hapniku transpordiks. vajalik paljude ensüümide ja valkude ehituses ja talitluses Cu-Vask-Inimorganism vajab vaske hemoglobiini sünteesiks, aminohapete metabolsimi ja fosfolipiidide sünteesi ensüümide kofaktorina. Vajalik rakuhingamise (hingamisahela) ühes võtmeensüümis ning on vajalik luukoe tekkes
Ensüümid .. on bioloogilised katalüsaatorid, mille peamiseks ülesandeks elusorganismis on keemiliste reaktsioonide kiirendamine. .. on valgud ..ei saa käivitada termodünaamiliselt võimatut protsessi .. ei mõjuta reaktsiooni kulgemise suunda Ometi ensüümid kontrollivad ainevahetusprotsesside üldist suunda, sest nende aktiivsus sõltub organismi vajadusest ja ühed reaktsioonid ei kesta kogu aeg vaid muutuvad. Ensüümide katalüüsivõime aluseks on nende omadus alandada reaktsioonide aktivatsioonienergiat. Aktivatsioonienergia on energia, mis on vajalik reageerivate ainete ergastamiseks. Ensüümidele on iseloomulik spetsiifilisus: Stereokeemiline spetsiifilisus (eristatakse D- ja L-isomeere)
· Km arvväärtus on ES kompleksi tugevuse väljendaja. · Kui [S] on madal, siis kiiruse võrrand on S suhtes 1. järku · Kui [S] on kõrge, siis kiiruse võrrand on S suhtes 0-järku · Michaelis-Menten võrrand kirjeldab hüperboolset sõltuvust v ja [S] vahel. 3. Mida nimetatakse ensüümi aktiivtsentriks? Kirjeldage, mis on ensüümi aktiivtsentri ja regulatoorse tsentri puhul sarnast, mis erinevat. Aktiivtsenter on ensüümi pinnaala, millega seostub substraat. Aktiivtsentris paiknevad aminohappejääkide katalüütilised rühmad, mis seovad endaga substraadi. Aktiivtsentril on kaks põhilist rolli: · Siduv roll - seob endaga substraadi · Katalüütiline roll - muudab substraadi produktiks, tänu millele toimub aktivatsioonienergia alandamine Paljud metabolismi võtmeensüümid omavad peale aktiivtsentri ka allosteerilist ehk regulatoorset tsentrit:
- Saavutatav bioloogiline efekt: valuvaigistid, psühhoosiravimid, astmaravimid, põletikuravimid, antibiootikumid. Keemiline struktuur - Sarnase struktuuriga ühendid ühte gruppi: penitsilliinid, barbituraadid, opaadid, steroidid. Segane, kuna bioloogiline toime võib sarnastel ühenditel erineda. Sihtmärksüsteem - Antihistamiinid, koliinergikud. Täpsem kui struktuur, kuid ei täpsusta, mis punktis ravim reaalselt toimib. Molekulaarne sihtmärk - Ensüüm, retseptor: anti-koliinesterasid, tsüklooksügenaasi inhibiitorid. Täpseim jaotus, eeldab eelteadmisi. Mida väljendavad ravimi kemoterapeutiline ja terapeutiline indeks? Paul Erlich postuleeris võimaluse defineerida ühendite toime selektiivsust mingi parameetriga, võimaldamaks võrrelda ravimeid toime-ohutus kategoorias: Kemoterapeutiline indeks = Min.efektiivne doos/ Max.talutav doos; väikseim parim. 1
närvikude 44-51 % luud, hambad 18-24 % rasvkude 13-15 % vereplasma 7,5 % (s.o.66-87 g / l) Kudede valgusisaldus ei kõigu suurtes piirides. Suuremad kõikumised on patoloogia näitajaks. Kudede/organite valgusisaldus muutub organismi individuaalse arengu jooksul. Valkude üldtunnused l . Valgud koosnevad erinevate aminohapete jääkidest ja sellest tuleneb nende duaalsus ning mitmekesisus. A m i n o h a p e valgu ehituslik üksus aminokarboksüülhaped, aminorühma (-NH2) ja karboksüülrühma (-COOH) sisaldavad orgaanilised happed, kristalsed, värvuseta, vees lahustuvad amfoteersed ained. Looduses leidub umbes 250 aminohapet, inimorganismis umbes 60. Valkudes leidub 20 aminohapet. Selle järgi, kas organism suudab aminohapet ise sünteesida või mitte, jaotatakse
Pro on sisuliselt võttes iminohape) · Asendamatud ja inimkehas sünteesitavad AH (asendatavad) 4.Valgud: üldiseloomustus, funktsioonid loomorganismis · Biomakromolekulid, mis koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelast · Nende aminohappelise koostise erinevus, mis tingib nende individuaalsuse/rohkuse · Peptiidside aminohappejääkide vahel · Mitmetasemeline struktuurne organisatsioon · Omavad aktiivalasid ligandi sidumiseks Funktsioonid: a) Valgud täidavad organismis ensümaatilist funktsiooni b) Ehitusliku funktsiooni c) Transport funktsiooni d) Retseptor funktsiooni e) Regulatoorset funktsiooni f) Kaitse funktsiooni g) Liikumis- ja energeetilist funktsiooni 5. Valkude primaarstruktuur, valgu süntees. Valkude primaar e. esmane struktuur - AH suhteline hulk ja järjestus polüpeptiidahelas, mis on geneetiliselt määratletud. On aluseks kõikide kõrgemat järku struktuuride moodustamisele.
annaabi.ee 
Sisene Facebook'ga
Sisene Google'ga
Sisene LinkedIn'ga
