laiali paisutada). 2. Millest tekivad tähed? Arenguetapid: I - Maailmaruum on täidetud külma ja hõreda vesinikuga (vesinikku leidub tähtedevahelises ruumis, galaktikas jne). II - Vesinikupilves hakkab gaasi kokkutõmbumine, mille tagajärjel tekivad tihendid, mida nimetatakse gloobuliteks. Gloobulid on tähealged, mis pöörlevad (vesinik käib ringi gravitatsiooni tõttu, gravitatsiooni tõmbumine paneb gloobuli pöörlema). III - Pöörlemise tõttu tõuseb temperatuur gloobuli keskosas sisehõõrde tõttu. Mida tihedamaks muutub gloobul, seda suuremaks muutub kiirgus. Algul kiirgab gloobul ainult soojust. IV - Keskosas tekinud kiirgus levib gloobuli pinnale. Sellel hetkel pilv laguneb ja kiirgus pääseb maailmaruumi. Nii sünnibki täht (seesttulev kiirgus jõuab gloobuli pinnale, mis paiskab pilve laiali). Iga tähe sünniga hakkab vesinik hajuma maailmaruumi, mis jääb kettana tiirlema ümber tekinud tähe. Sellest kettast tekivad planeedid
1. Kirjeldage peptiidsideme moodustumist. Kui saavad kokku 2 aminohapet, siis ühe aminohappe karboksüülrühma hüroksüülrühm (OH) reageerib teise aminohappe aminorühma vesinikuga (H) ja liituvad ja eraldub H2O. 2. Millise ruumilise vormi annab valgule sekundaar- ja tertsiaarstruktuur? Sekundaarstruktuur annab valgule heeliksi kuju ehk keerdunud ahel. Tertsiaarstruktuur annab gloobuli kuju ehk kerakujuline. 3. Mis koostisega on liitvalgud? Liitvalgud koosnevad valgust ja mingist muust orgaanilisest ainest (näiteks: valk koos nukleiinhappega moodustab nukleoproteiini, mis on kromosoomid; valgud koos lipiididega moodustavad lipoproteiine, mis on rakumembraanis; glükoproteiinis on oligosahhariididega seotud valgud) 4. Võrrelge omavahel denaturatsiooni ja renaturatsiooni. Denaturatsioon on valkude struktuuri lagunemine kõrgemalt tasemelt madalamale aga
· Globulaarsed valgud: Struktuuride tüübid: · Antiparalleelse alfa-helikaalse struktuuriga valgud · Paralleelse või segatüüpi beeta-leht struktuuriga valgud · Antiparalleelse beeta-leht struktuuriga valgud · Metalli- ja disulfiidirikkad valgud Pakkimise põhimõtted: · Peptiidahel peab pakkimisel arvestama piirangutega, mis tulenevad tema struktuurist · Peptiidahel pakitakse nii, et hüdrofoobsed jäägid peidetakse gloobuli sisemusse, millega väheneb nende kontakt veega. · Peptiidahelal, mis koosneb L aminohapetest, on kalduvus ,,parema käe pöördele" · Alfa-heeliksid ja beeta-lehed pakitakse sageli kihtidena, kus hüdrofoobsed jäägid on peidetud kihtide vahele · Kihtide välisküljed on kaetud kõige polaarsemate jääkidega, mis eelistatult interakteeruvad veega. Pakkimise etapid: 1. Kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine 2
1. 2. Vajalikud valgu kristallid NMR töötab valgu lahusega Tüüpiliselt saavutatav 23.5Å Limiteeritud ca 30 kD suurusete lahutuvus valkudega Kristallstruktuur kattub küllaltki hästi struktuuriga lahuses Globulaarsetes valkudes esineb aminohappejääkide paiknemises teatud seaduspärasusi 1. Mittepolaarsed Val, Leu, Ile, Met, Phe paiknevad peamiselt gloobuli sisemuses 2. Laetud Arg, His, Lys, Asp, Glu on tavaliselt gloobuli pinnal vesikeskkonnale eksponeeritult 3. Polaarsed neutraalsed on tavaliselt pinnal kuid ka gloobuli sees, kus moodustavad H sidemeid Tsütokroom C koos seostunud heemiga Valkude sekundaarstruktuuri elemendid kombineeritakse erinevatel viisidel
Lk 38-Valgud 1. Kirjeldage peptiidsideme moodustumist. Kui saavad kokku 2 aminohapet, siis ühe aminohappe karboksüülrühma hüroksüülrühm (OH) reageerib teise aminohappe aminorühma vesinikuga (H) ja liituvad ja eraldub H2O. 2. Millise ruumilise vormi annab valgule sekundaar- ja tertsiaarstruktuur? Sekundaarstruktuur annab valgule heeliksi kuju ehk keerdunud ahel. Tertsiaarstruktuur annab gloobuli kuju ehk kerakujuline. 3. Mis koostisega on liitvalgud? Liitvalgud koosnevad valgust ja mingist muust orgaanilisest ainest (näiteks: valk koos nukleiinhappega moodustab nukleoproteiini, mis on kromosoomid; valgud koos lipiididega moodustavad lipoproteiine, mis on rakumembraanis; glükoproteiinis on oligosahhariididega seotud valgud) 4. Võrrelge omavahel denaturatsiooni ja renaturatsiooni. Denaturatsioon on valkude struktuuri lagunemine kõrgemalt tasemelt madalamale aga
Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side,mida nimetatakse peptiidsidemeks.Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks ehk primaarstruktuuriks.Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel.Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur ehk tertsiaarstruktuur,on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust.Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks.Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi,moodustub valk,mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist (kvaternaarstruktuur).Valgud võivad ühineda ka teiste orgaaniliste ainetega. Valkude ülesanded : 1.Ehituslik ülesanne valgud kuuluvad kõigi rakuorganellide koostisesse ja nahatekised on ainult valgulise ehitusega. 2
monosahariidist)nt:tärklis,tselluloos,kitiin 17.Mis halba teeb kolesterool-kolesterool ladestub veresoonte seintele ja põhjustab veresoonte lupjumist ja võib põhjustada ka kõrgvererõhu tõbe 18.Valgu molekuli 1 järku truktuur see on aminohapete järiestus valgu molekulis 19.Valgu molekul 2 järku struktuur- tekib polüpeptiidi keerdumisel on heeliksi kujuline või voltunud 20.Valgu molekuli 3 järku struktuur on gloobuli kujuline või fibirjaalne ehk niitjas 21.Valgu molekul 4 järku struktuur- tekib valgu adrekaat 22.Valkude denaturatsioon see on valgu struktuuri lõhkumine 23.Valkude renaturatsioon-denaturatsiooni pöörprotsessi nim renaturatsiooniks 24.Valkude funktsioonid ehk valkude ül 25.Valkude ensümaatiline struktuur-ensüümid on bioloogilised katalisaatorid mis kas kiirendavad või aeglustavad organismis toimuvat reaktsiooni 26.Valkude rregulatoorne funktsioon-seda täiendavad valgulised hormoonid
kõrvalahelate kokkuvoltimisel- b struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valgu nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsdesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II
Valkude struktuurid: · Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks(primaarstruktuuriks); hoiavad peptiidsidemed · Valgu teist järku struktuur tekib polüpetiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel.(Struktri hoiavad koos vesiniksidmed; nõrgad sidemed) · Molekuli edasisel keerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur.enamasti on see keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Mitmesugused keemilised sidemed(nõrgad sidemed) · Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpetiidi,moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist. Valkude denaturatsioon-valkude kõrgemat järku struktuuride lagunemine(kuumutamisel; tehnilisel töötlemisel) peptiid sidemed ei katke , säilib valgu esmane struktuur;Denatureeriva tegrui mõju lakates võib valgu sekundaar ja tertsiaarstruktuur taastuda. N: munavalge vahustamine
tasapisi keskmest hõredalt asustatud äärealade poole. Tüüpiliselt leidub neis väga vähe tähtedevahelist gaasi ja tolmu ning puuduvad noored tähed. 21. Kuidas on tekkinud enamik tähti üldtunnustatud ettekujutuse järgi? 1. Maailmaruum on täidetud külma ja hõreda vesinikuga Vesinikupilves hakkab gaasi kokkutõmbumine, mille tagajärjel tekivad tihendid, mida nimetatakse gloobuliteks. Gloobulid on tähealged, mis pöörlevad 3. Pöörlemise tõttu tõuseb temperatuur gloobuli keskosas sisehõõrde tõttu. Mida tihedamaks muutub gloobul, seda suuremaks muutub kiirgus. Algul kiirgab gloobul ainult soojust. 4.Keskosas tekkinud kiirgus levib gloobuli pinnale. Sellel hetkel pilv laguneb ja kiirgus pääseb maailmaruumi. Nii sünnibki täht. 22. Kui kaua võttis Päikesel aega täheks saamiseks ja kui kauaks ta jääb stabiilsete tähtede hulka? 23. Mis on Chandrasekhari piirmass? S.Chandrasekhari järgi nimetatud piirmass võrdub 1,38 Päikese massiga 24
Lipiidid on veest kergemad ja hüdrofoobsed. funktsioonid:1) energeetiline funktsioon 2)kaitse funktsioon 3)ehituslik funktsioon 4)energia varuaine 5)organismi siseseks vee saamiseks Valgud ehk orteiinid on polümerid, mid koosnevad aminohapetest. Valgumolekulis on aminohapped ühendatud peptiidsidemega. 1.järgu struktuuris hoiavad peptiidsidemed 2. järgu struktuur on keerdumine (nõrgad sidemed) 3.järgu struktuur on gloobul 4. järgu struktuur - 2 või enam gloobuli liituvad DNA on polümeer, mille monomeerideks on desoksoribonukleosiidid(avastati 1953). DNA struktuuriks on biheeliks. DNA'l on mitu ahelat. Koosneb nukleotiididest. RNA koosnev nukleotiididest. On ainult üks ahel. DNA tähtus seisneb päriliku info säilitamises ja selle täpses ülekandmises raku jagunemise käigus moodustuvatele tütarrakkudele. RNA ülesanne on geneetilise info realiseerimine . mRNA viib info ribosoomi, tRNA toob ribosoomi amino happeid, rRNA on ribosoomi koostis osa.
Ensüüum on valk , mille tunnusteks on spetsiifilisus ja keskkkonna tundlikus, nt seedib tärklist. (biokatalüsaator) VALGUD koosnevad aminohapetest, e proteiinid. *Primaarstruktuur(määrab ära valgu ülejäänud omadused) amonihapete järjestus. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. *Sekundaarstruktuur seotus vesiniksidemetega.(juuksed, küüned, karvad, soomused) * Tertsiaarstruktuur Keraja kujuga ja gloobuli ( ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) nimetust. Verehüübimisvalgud, lihastöös osalevad valgud. *Kvaternaarstruktuur kuulub paarikaupa kaks erinevat polüpeptiidi. Nt hemoglobiin, ühendatud vesiniksi. ÜLESANDED ensümaatiline kiirendavad reaktsioone. Ehituslik rakumembraanide ehitus, küüned, karvad, suled, sarved. Transport hemoglobiin transpordib hapnikku, membraanides valgulised transportijad
struktuure. Valgu aminohappelist järjestust nim esimest järku struktuuriks(primaarstruktuuriks). Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Valgu kolmandat järku struktuur(tertsiaarstruktuur) moodustub molekuli edasisel kokkukeerdumisel. Enamsti keraja kujuga ja kannab seepärast gloobuli nimetust. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist.(kvaternaarstruktuur). Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. Selle tulemusena kaotab valk esmalt kolmandat järku struktuuri ja siis teist järku struktuuri. Sellist nähtust nim denaturatsiooniks. Denaturatsioonil hävivad
Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks e. Primaarstruktuuriks. See määrab ära valgu omadused. Valgu teist järku struktuur e. Sekundaarstruktuur (juuksed, küüned, siid, ämblikuniit) tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks või ahelate voltumisel. Struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Valgu kolmandat järku struktuur e. Tertsiaarstruktuur moodustub molekuli edasisel kokkukeerdumisel. See kannab gloobuli nimetust. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist e. Kvaternaarstruktuurist. Sellist nähtust, kus valk kaotab esmat kolmandat järku struktuuti ja seejärel teist järku struktuuri, nimetatakse denaturatsiooniks. Seda võivad põhjustada kõrge temperatuur, mehhaanilised tegurid (vahsutamine), happed, raskmetallid, ioniseeriv ja ultraviolettkiirgus
Valkude primaarstruktuur on aminohappeline ahel, kus aminohapped on seotud omavahel väga tugeva peptiidisidemega. Lagunevad vaid väga kuumades hapetes, alustes ka seedeensüümide toimel. Valgu teist järku struktuur(sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. (Juuksed, küüned, siid – fibrillaarsed valgud) Valkude tertsiaalne struktuur, mis on ruumi keerdunud alfa heeliksitest koosnev ja annab ruumilise gloobuli. (Seovad molekulidevahelised tõmbe- ja tõukejõud. Gloobul allub kergesti keskkonna tingimustele – ph, t, soolsus. Gloobulid on enamasti vees lahustuvad.) Kui omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist(kvarternaarstruktuur). Kuidas muutub valkude struktuur? Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. Kaotab kolmandat/teist järku struktuuri – nähtuse nim. denaturatsioon
Nende koostises on : · Asendamatud aminohapped neid on 8 , organism ei tooda neid ise , vaid saame neid söögiga · Osaliselt asendamatud neid on 3 · Asendatavad neid toodab organism ise , neid on 9 Valgustruktuur 1. järku struktuur , so aminohapete järjestus N : A-H-T-L-G 2. Järku struktuur keerdumine heeliksiks . 3.-järku struktuur valgu kokkukeerdumine gloobuli e fibrill 4. järku struktuur mitme valgu ühinemisel , kaks heeliksit kokku . Valgu struktuuri saab muuta : · Denaturatsioon kõrge temp .UV kiirgusel , või keemiliste ühendite toimel . Nt muna kalgendumine keetmisel v praadimisel · Renaturatsioon- toimub vaid siis kui mõju pole olnud liiga suur ja valgustruktuurid pole lõplikult hävinenud . Ülesanded :Ehituslik funktsioon , Ensüümid koosnevad valkudest , need kiirendavad
Primaarstruktuur, sekundaarstruktuur, tertsiaarstruktuur, kvaternaarstruktuur.Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku e. Primaarstruktuuriks.Valgu teist järku struktuur e. Sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerudmisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asuvate ahelate voltumisel.Kolmandat järku struktuur e. Tertsiaarstruktuur tekib siis kui molekul keerub veel enam kokku. Enamasti on see keraja kujuga ja kannab seetõttu GLOOBULI nimetust.Neljandat järku struktuur e. Kvaternaarstruktuur tekib siis kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi. 5. Missugune on DNA ehitus? Desoksüribonukleiinhape ehk DNA on biopolümeer, mille monomeerideks on desoksüribonukleotiidid. DNA molekulid võivad olla eripikkusega, neist suurimates on reastunud sadu miljoneid nukleotiide.Nende omadused sõltuvad monomeeride järjestusest ja hulgast.DNA koostises on 4 erinevat nukleotiidi:
· Lihtvalgud(munavalge) · Liitvalk- valk+ orgaaniline aine (kromosoom) Primaarstruktuur- aminohapete järjestus määrab selle iseloomu ja ühendatud peptiidsidemetega Sekundaarstruktuur- seotud vesiniksidemetega. Heeliks ja struktuur , juuste, küünte, karvade, kõõluste valgud Tretsiaarstruktuur- gloobul, seotud vesiniksidemetega, ensüümid, antikehad, vereplasmavalgud Kvaternaarstruktuur- mitme polüpeptiidi ja gloobuli ühinemisel (hemoglobiin), ühendatud vesiniksidemetega · Denaduratsiion ehk valgustruktuuri muutumine, kus ävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur- mehaaniline tee, kõrge temperatuuriga, kiirguse teel, keemilisel teel · Renaturatsioon- taastumine Nukleiinhapped, DNA, RNA DNA- desoksuribonukleiinhape RNA- ribonukleiinhape kõik nukleiinhapped koosnevad - nukleotiitidest nukleotiidid moodustavad pikki ahelaid. 1.Nukleiidid- koosnevad 3 komponendist: 1
lipiidse ehitusega. 21.Kuidas on omavahel seotud aminohapped ja valgud? – Valgud koosnevad aminohapetest, aminohapete vahel on peptiisid. 22.– 23.Nimeta erinevaid valgustrukstuure, oska neid eristada joonise alusel, too näiteid. – 2 järku: tekib polupeptiidi keerdumisel kruvikujulseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltimisel (kõõlused, kõhred, juuksed, küüned, karvade valgud); 3järku – moodustub molekuli edasisel kokkukeerdumisel , gloobuli nimetust kandev (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud); 4järku – kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi (hemoglobiin, klorofüll) 24.Mis on denaturatsioon, renaturatsioon, too näiteid? – Valguloomuliku struktuuri lagunemine (kuumutamine), struktuuri taastumine. 25.Valkude ülesanded organismis? – Reaktsioonide juhtimine, ehitusmaterjal, ainete transport, signaalide vastuvõtt, info vahendamine, kaitse, liikumine, energia ja varuaine. 26
(-NH2 ja COOH) VALGU MOLEKULIDE SKTRUKTUURID: · Primaarsktruktuur: On igal valgul ja see määrab ära kõik valgu omadused. · Sekundaarstrukuur: Tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks Alfa-heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel Beeta-strukuuriks. (Juuksed, küüned, ämblikvõrk). · Tertsiaalstruktuur: Edasisine kokkukeerdumine. Selle tulemusel omandab valk enamasti kerale läheneva ruumiline vormi ehk gloobuli. Mõned võivad jääda niitjateks ehk fibrillaarseteks. · Kvarternaarstruktuur: Kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk. Nt hemoglobiin. Denaturatsioon: Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad ning valk kaotab oma kõrgemat jäörku struktuuri. (Kõrge temperatuur, munavalge vahustamine, happed, raskemetalliühendid, ioniseeriv ja ultraviolettkiirgus). Primaarstrk. Jääb püsima.
Valgu primaarstruktuuri moodustuvad omavahel ühinenud aminohapped. Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappejääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulis ning on määratud DNA poolt. Sekundaarstruktuur tekib primaarstruktuuri keerdumisel - heeliksiks või voltimisel - struktuuriks. Tertsiaarstruktuur tekib - heeliksi keerdumisel gloobuliks või - struktuuri niitumisel. Kvaternaarstruktuur tekib mitme gloobuli liitumisel(emoglobiin koosneb 4-st gloobulist). Valkude denaturatsioon: Valkudele on omalik loomulik ehk natiivne molekulikuju, mille puhul valk on natiivne. Denaturatsioon on protsess, mille puhul välistegurite toimel valgu akriivsus kaob ning struktuur teiseneb kuni primaarstruktuurini. Valgu lagunemine aminohapeteks ensüümide toimel on valgu hüdrolüüs. Valkude ülesanded: energeetiline ülesanne(1g-17,6kJ), ensümaatiline ülesanne(ensüümid on
Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuuriks). Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel (juuste, küünte, ämblikuniidi, siidi lõplik tase). Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur), on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks (fibrillaarseteks). Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist (kvaternaarstruktuur). Valgud võivad ühineda ka teiste orgaaniliste ainetega. Denaturatsiooniks nimetatakse valgu struktuuri alandamist väliste tegurite toimel
Kuidvalgud on mehhaaniliselt tugevad, harilikult vesikeskkonnas lahustumatud. Bioloogiline roll on peamiselt struktuurne. Olulisemad esindajad: kollageen ja -keratiin. Globulaarsed valgud Enamik polaarseid jääke on suunatud väljapoole ning nad interakteeruvad vesikeskkonnaga. Enamik hüdrofoobsetest jääkidest on suunatud valgu sisemuse poole ning nad interakteeruvad omavahel. Jääkide pakkimine on tihe, kuid nad täidavad siiski ainult 72-77% gloobuli mahust jääkide vahel on tühi ruum. Globulaarsete valkude struktuurid ei ole staatilised vaid valgu struktuurielemendid ja domeenid on liikumises üksteise suhtes. Keskkonna mõju pakkimisele Flavodoksiin -heeliks asub valgu gloobuli pinnal, omadustelt pmfipaatne. Tsitraadi süntetaas kaks - heeliksit asuvad gloobuli sees, puudub kontakt veega, apolaarsed jäägid. Kalmoduliin -heeliks on täielikult eksponeeritud vesikeskkonnale kuna koosneb
omadustega karboksüülrühm (-COOH). Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahel kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks. Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur. Enamasti on see kera kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kui omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi, moodustub valgu neljandat järku struktuur. Valkudel on funktsioonid: Ensümaatiline- ja ehituslik funktsioon. Lisaks kannab liitvalk hemoglobiin hapnikku kopsudest kõigisse kudedesse. Rakumembraani koostises on esinevad trantsportvalgud, mis juhivad kindlat tüüpi molekule nii raku sisse kui ka sealt välja. Mõned rakumembraanis esinevad valgud toimuvad ka infoedastajatena ehk on olemas ka retseptorfunktsioon
(primaarstruktuuriks). · Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel (juuste, küünte, ämblikuniidi, siidi lõplik tase). · Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur), on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks (fibrillaarseteks). · Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist (kvaternaarstruktuur). Valgud võivad ühineda ka teiste orgaaniliste ainetega. Valkude ülesanded:
Valkude omadused tulenevad molekuli koostisse kuuluvate aminohappejääkide järjestusest ja nende hulgast. Valgu aminohappelist järjestust nim esimest järku struktuuriks. Ei väljenda ruumilist kuju, määrab ära valgu ülejää omadused valgu teistjärku struktuu(sekundaar struktuur)- tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Järgmisena kolmandat järku struktuur- enamasti on see kera kujuga ja kannab gloobuli nimetust.. kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi moodustub valk mille puhul räägitakse 4-ndat järku struktuurist. Kuidas muutub valkude struktuur?- kui valgulahust kuumutada siis soojusenergia mõjul nõrgad keemilised sidemed katkevad.selle tulemusel kaotab valk esmalt 3 seejärel 2 järku struktuuri. Seda nimetatakse valgu denaturatsiooniks. Lisaks temp võib seda soodust ka happed, raskemetallid,ioniseeriv ja ultraviolettkiirgus. Denaturatsiooni käigus hävivad
ensümaatiline (kümosiin) - Kümosiini toime: k-kaseiin moodustab s- ja -kaseiini ja Ca2+ stabiilse kompleksi. Kümosiini toimel kompleks laguneb: Hüdrofoobne Phe-d sisaldav para-k-kaseiin sadeneb ning hüdrofiilne Met-i sisaldav glükomakropeptiid jääb lahusesse. 4. Piimarasv (3,8%) triglütseriidid Glütserooli ja rasvhappe ester; max 3 rasvhapet/1 gloobuli kohta. Gloobulid emulsioonina, kaseiinid emulgaatoriks rasvhapped: 1. Küllastunud rasvhapped: palmithape, müristiinhape, stearhape, võihape, lauriinhape 2. Küllastumata rasvhapped: olehape, linoolhape, arahhidoonhape 3. fosfatiidid: fosfolipiidid (membraanis), nt letsitiin, kefaliin 4. steroolid: nt kolesterool, ergosterool 5. Mineraalained: Ca Kaseiini mitsellis fosfaadina, tsitraadine
Esimest järku struktuur annab ülevaate, kui palju aminohappejääke on. Määrab ära valgu ülejäänud omadused. Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks või ahelate voltumisel. Valgu kolmandat järku struktuur (tetriaarstruktuur) moodustub molekuli edasisel keerdumisel. Enamasti on see keraja kujuga ning kannab gloobuli nimetust. Valgu neljandat järku struktuur (kvarternaarstruktuur) tekib siis, kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi. · Denaturatsioon on nähtus kui valgulahuse kuumutamisel soojusenergia nõrgad keemilised sidemed katkevad ning selle tulemusena kaotab valk esmalt kolmandat ning seejärel teist struktuuri. Lisaks kõrgele temperatuurile võivad valke denatureerida mehhaanilised
radikaalist). Valgu omadused määratakse ära aminohapete järjekorrast: kuigi viimaseid on ainult 20 erinevat, on lõputute järjestamisvariantide tõttu erinevaid valke tuhandeid. Valgu molekulil on 4 struktuuritaset: primaarne (peptiidsidemetega seotud aminohapete rida), sekundaarne (primaarstruktuuri keerdunud s.o. alfaheeliks või voltunud s.o. beetastruktuurne kuju), tertsiaalne (sekundaarse taseme molekulide kokku keerdumisel, moodustades ümara gloobuli) ja kvaternaarne tasand (e. valgu agregaat, moodustub mitmetest gloobulitest). Valgu molekulil on 8 ülesannet: 71)Valgud toimivad ensümaatoritena--valgud juhivad eluprotsesse, kusjuures konkreetne valk juhib konkreetset protsessi. 72)Ehituslik funktsioon--valkudest on tehtud loomade nahatekitised (nt. nahk, suled, küüned). 73)Transpordi funktsioon--valgud juhivad kindlat tüüpi molekule rakku sisse ja sealt välja.
14. Kus moodustuvad hormoonid? - Loomorganismide sisesekretsiooninäärmetes. 2.4 1. Kirjeldage peptiidsideme moodustumist. - Kui saavad kokku 2 aminohapet, siis ühe aminohappe karboksüülrühma hüroksüülrühm (OH) reageerib teise aminohappe aminorühma vesinikuga (H) ja liituvad ja eraldub H2O. 2. Millise ruumilise vormi annab valgule sekundaar- ja tertsiaarstruktuur? - Sekundaarstruktuur annab valgule heeliksi kuju ehk keerdunud ahel. Tertsiaarstruktuur annab gloobuli kuju ehk kerakujuline. 3. Mis koostisega on liitvalgud? - Liitvalgud koosnevad valgust ja mingist muust orgaanilisest ainest (näiteks: valk koos nukleiinhappega moodustab nukleoproteiini, mis on kromosoomid; valgud koos lipiididega moodustavad lipoproteiine, mis on rakumembraanis; glükoproteiinis on oligosahhariididega seotud valgud) 4. Võrrelge omavahel denaturatsiooni ja renaturatsiooni. - Denaturatsioon on valkude struktuuri lagunemine kõrgemalt tasemelt madalamale aga
Missuguse struktuuriga on valgu molekulid? Primaarstruktuur Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks. Näiteks insuliini molekuli algusosa: Phe-Val-Asn-Gly-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val- Gly-..... (Joon 3) Sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti astesevate ahelate voltumisel. (Joon 4) Tertsiaarstruktuur enamasti keraja kujuga ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. (Joon 5) Kvaternaarstruktuur kaks või enam ühinenud polüpeptiiti. (Joon 6) Denaturnatsiooni käigus (valkude mehaanilisel töötlemisel või kuumutamisel) kaotab valk oma kõrgemat järku struktuuri. Renaturatsioon on denaturatsiooni pöördprotsess, kus valk püüab taastada oma kõrgemat järku struktuuri. Valkude kuumutamisel seda ei toimu. (joonis 7) Ensüümid on biokeemilisi reaktsioone reguleerivad valgud.
valgumolekulist. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuuriks). Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel (juuste, küünte, ämblikuniidi, siidi lõplik tase). Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur), on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks (fibrillaarseteks). Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist (kvaternaarstruktuur). Valgud võivad ühineda ka teiste orgaaniliste ainetega. Denatratsioon ja renaturatsioon Denaturatsiooniks nimetatakse valgu kõrgemat järku struktuuri alandamist väliste tegurite
Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Sekundaarstruktuur on näiteks juuste, küünte, ämblikuniidi ja siidi koostises olevate valkude lõplikuks tasemeks. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur). Enamasti on see keraja kujuga ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. Seda struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist (kvaternaarstruktuur). Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. Selle tulemusena hakkab valk kaotama esmalt kolmandat ja seejärel teist järku struktuuri. Sellist nähtust nimetatakse denaturatsiooniks.
kanalid algavad tuumapooridest ning laienevad nii CT-de perifeeriasse kui ka nende sisemusse. Sisemised laiemad IC laguunid sisaldavad splaissingu faktoreid. 5 • CT-de detailsem struktuur: kromatiini domäänid (CD)=fraktaalsed gloobulid= ‘chromatin liquid drops’; periromatiinne piirkond. Kromatiini gloobulid on tihedalt pakitud kromatiini domeenid. Fraktaalsed gloobulid moodustavad kromosoomi territooriumeid. Gloobuli tuumikus paiknevad aktiivselt transkribeeritavad geenid ning mittetranskribeeritav kromatiin paikneb gloobuli perifeerias. Iga piirkond fraktaalsest gloobulist on võimeline kiiresti lahti voltuma, translokeeruma ning muutuma transkriptsioonifaktoritele ja teistele valkudele kättesaadavateks. Perikromatiinne piirkond on funktsionaalne ruum tuumas, mis määrab kromatiini voltumise. Selles piirkonnas esinevad replikatsiooni, transkriptsiooni ja RNA
järjekorras on polüpeptiidahelasse lülitunud. See ei väljenda molekuli ruumilist kuju, kuid määrab ra kõik valgu ülejäänud omadused. -) Sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asutsevate ahelate voltumisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. -) Tertiaarstruktuur moodustub valgu molekuli edasisel kokkukeerdumisel. Enamasti on keraja kujuga ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. Valgu kolmandat järku struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed, mis moodustuvad molekuli eri osades paiknevate aminohappejääkide vahele. Kõikidel valkudel aga tertiaarstruktuuri pole ning seega jäävad nad väljavenitatult niitjateks ehk fibrillaarseteks. -) Kvaternaarstruktuuri puhul räägitakse kahe või enama polüpeptiidid ühinemisel moodustunud valgust. * Denaturatsioon selleks võib olla valkude kuumutamine, mehaaniline töötlemine. Selle
Globulaarsed valgud. Enamik polaarseid jääke suunatud väljapoole interakteeruvad vesikekkonnaga; enamik hüdrofoobsetest jääkidest on suunatud valgu sisemusse interakteeruvad omavahel. Globulaarsete valkude struktuurielemendid ja domeenid on liikumises üksteise suhtes. Globulaarsete valkude pakkimise astmed: kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine > domeenide moodustumine > esmase gloobuli moodustumine ühendatud domeenidest > domeenid konformatsiooni täpsustamine. Molekulaarsed tsaperonid on valgud, mis interakteeruvad mittetäielikult või ebaõigesti pakitud polüpeptiidahelatega, luues mikrokeskkonna, milles toimub õige pakkimine. Valgumoodulid e domeenid on valgumolekulide polüpeptiidahelates esinevad iseseisva struktuuri ja funktsiooniga üksused. Globulaarsete valkude
Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Juuste ja küünte valkude ning ämblikuniidi ja siidi koostises olevate valkude lõplikuks tasemeks ongi sekundaarstruktuur. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur). Enamasti on see keraja kujuga ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. Valgu kolmandat järku struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed, mis moodustuvad molekuli eri osades paiknevate aminohappejääkide vahele. Kõigil valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei moodustu ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks (fibrillaarseteks). Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist (kvaternaarstruktuur).
4 erinevat struktuuri: 1. Primaarstruktuur on igal valgul, määrab ära valgu omadused. (nt. insuliini molekul) 2. Sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks -heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel -struktuuriks. (nt. juuste ja küünte koostises olev valgu molekul). 3. Tertsiaarstruktuur tekib valgumolekuli edasisel kokkukeerdumisel. Valk omandab kerasarnase kuju ehk gloobuli (vereplasma valgud) või väljavenitatud niitja kuju ehk fibrillaarse kuju. 4. Kvaternaarstruktuur kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk (nt. hemoglobiin). Valkude struktuurimuutus: Denaturatsioon nõrgad keemilised sidemed katkevad ja valk kaotab oma kõrgemat järku strutkuuri. Toimub: 1. kuumutamisel 2. mehhaanilisel toimel (munavalge vahustamine) 3. ioniseeriva kiirguse mõjul 4. ultraviolettkiirguse mõjul
struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valgu nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsdesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II
-COOH-i OHja amino H ühinevad veeks. Erinevus oleneb järjestusest ja hulgast. Inimene on kaotanud võime osasid aminohappeid sünteesida (asendamatuid 8). Need peame toidust saama. Osaliselt asendamatuid 3 ja asendatavaid 9. Struktuurid: 1. Primaarstruktuur a. Järjest koos 2. Sekundaarne struktuur a. Võib olla spiraalis või lainetades b. Aine vahel vesiniksidemed c. Siidikiud d. Ämlikuniit 3. Tertsiaalstruktuur a. Gloobuli kujul b. "Pusa" c. Ensüümid 4. Kvaternaarstruktuur a. Mitu polüpeptiiti koos b. Vere hemoglobiin Lagunedes lihtsamaks (denaturatsioon) ja kerib uuesti tagasi (renaturalisatsioon). Valkude ehitus: globulaarne või kiuline. Kindlustavad kasvu ja arengu. Valkude väärtus/kvaliteet sõltub seeditavusest ja aminohappelisest koostisest. Valguvaegus: · Kasvu seiskumine · Vastuvõtlik haigustele · Seedehäired
Valgud- koosnevad ah, nende kaudu jõuab pärilik info tunnustesse Replikatsioon, transkriptsioon, translatsioon- matriitssüsteemireaktsioonid Nukleosiid- suhkur + lämmastikalus Nukleotiid- suhkur+ lämmastikalus+ fosfaatrühm ( lisaks nukleiinhappe mood. On teisi ül: ATP, koensüümide koostises- CoA, signaalmolekul-cAMP Nukleiinhape- tekib kui nukleotiidid seostuvad omavahel fosfodiestersildadega. Nukleosoom- kromatiinaine struktuurelement, DNA on keerdnud ümber 8 histooni gloobuli. Superheeliksi struktuur kaitseb DNA-d DNAaaside eest ( topoisomeraasi toimel moodustub) Heterokormatiin- inaktiivne DNA, tsentromeeri ja telomeeri piirkond Eukromatiin-aktiivne DNA 2. DNA/RNA nukleotiidne koostis (tüüp/nimetus, komplementaarsus) A ja G puriinalused ja C,T, U pürimidiinalused DNA- fosfaatrühm, nukleotiid A=T ja GC, suhkur (desoksüriboos) ühe suhkru hüdroksüülgrupile, liitub teise suhkru fosfaargrupp, RNA- fosfaatrühm, nukleotiid A=U ja GC, suhkru (riboos)
Struktuuri alus - kovalentsed peptiidsidemed aminohappejääkide vahel *Sekundaarstruktuur polüpeptiidahela lokaalsed struktuuriühikud. Seotud ainult H-sidemetega lähestikku paiknevate, peptiidsidemetesse kuuluvate amiidse NH ja karbonüülse =O vahel *Tertsiaarstruktuur polüpeptiidahela üldine 3-D pakkimine. a-heeliksid ja b-lehed pakitakse tihedalt üksteise kõrvale, kuid nad moodustavad vaid ~75% gloobuli mahust, jääkide vahel on tühi ruum. Kiud või globullaarsed. * Kvaternaarstruktuur viis, kuidas monomeersed subühikud on omavahel ühendatud oligo- või multimeerseks valgumolekuliks. Nt hemogloobin. Sekundaarstrutkuur lähemalt: Polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud ainult vesiniksidemetega peptiidsidemete koostisse kuuluvate amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Sekundaarstruktuuri tüübid:
kokkuvoltimisel- struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valku nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II. renaturatsioon- valkude kõrgemat järku struktuuri taastamine.
Teist järku struktuur ehk sekundaarstruktuur- tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel; moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. (juuste, küünte, ämbliku niidi ja siidi koostises olevad valgud). Molekuli edasisel kokkukeerudmisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur ehk tertsiaarstruktuur- enamasti keraja kujuga ja kannab st gloobuli nimetust; struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist ehk kvaternaarstruktuurist. Regulatoorne (hormoonid) funktsioon (nt insuliin). Ensüümaatiline funktsioon- (-aas lõpp nt amülaas) lagundavad, sünteesivad. Aktiivne kaitse-antikehad kaitsevad haiguste puhul. Passiivne kaitse-küüned, karvad, okkad,
kõrvalahelate kokkuvoltimisel- – struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valgu nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsdesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II. renaturatsioon- valkude kõrgemat järku struktuuri taastamine. Valkude ülesanned:
kokkuvoltimisel- b struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valku nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II. renaturatsioon- valkude kõrgemat järku struktuuri taastamine.
kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Moodustunud MLB 6001 Üldbioloogia 8 struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Nt: sekundaarstruktuur on juuste, küünte valkude ja ämbliku niidi ning siidi koostises olevate valkude lõplikuks tasemeteks. Kolmandat järku struktuur ehk tertsiaalstruktuur molekuli edasine kokkukeerdumine. Enamasti on see keraja kujuline ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. Valgu kolmandat järku struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed, mis moodustuvad molekuli eri osades paiknevate aminohappejääkide vahele. Neljandat järku struktuur ehk kvaternaarne struktuur kui omavahel ühinevad kaks või enamat polüpeptiidi. Valgud võivad ühineda ka teiste orgaaniliste ainetega. Nukleoproteiin valgu kompleks nukleiinhappega. Lipiididega seostunud valke nimetatakse lipoproteiinideks. Need kuuluvad
sekreteeritakse. Kiirema süljesekretsiooni korral ei jõua need protsessid väga intensiivselt toimuda, mistõttu on sülg siis Na+, Cl- ja K+ kontsentratsiooni ja osmolaarsuse poolest vereplasmale sarnane. HCO3- aktiivset sekretsiooni verest sülge soodustab karboanhüdraas. Sülje pH on puhkeolekus 5,45...6,06, stimulatsiooni korral kuni 7,8. Seedeensüümidest esineb süljes lingvaallipaasi (keele seroossetest näärmetest; tungib läbi piimarasva gloobuli membraani ja hüdrolüüsib seal triglütseriidi kolmandas asendis olevat rasvhapet) ja - amülaasi (põhikogus gl. parotisest, hüdrolüüsib -1,4-glükosiidsidemeid). Lisaks on süljes veel makromolekule: glükoproteiinid, mukopolüsahhariidid, lüsosüüm, IgA ja veregrupi substantsid. 5.2. süljenäärmete talitluse regulatsioon Impulsid süljenäärmetele lähtuvad piklikaju sekretoorsetest keskustest (nucl. salivatorius sup => n. facialis => harud süljenäärmetele va. gl
te ja ktitinte valkude ning Amblikuniidi ia siidi koostises olerrate valkude loplikuks tasemeks ongi sekund aarstruktuu r. a- Molekuli edasisel kokkukeerdumisei moo- dustub valgu kolmandat jiirku struktuur (tert- siaarstruktuur). Enamasti on see keraja kuiuga ja kannab seet6ttu gloobuli nimetust' Valgu :1.: tolmandat jiirku struktuuri stabiliseerivad 2.16. lnimese veres on mitmesuguse strtlktuuriga mitmesugused keemilised sidemed, mis moo- valke. Vereplasma valgud globuliinid on naiteks
aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse lülitunud. Teist järku struktuur ehk sekundaarstruktuur- tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel; moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. (juuste, küünte, ämbliku niidi ja siidi koostises olevad valgud). Molekuli edasisel kokkukeerudmisel moodustub valgu kolmandat järki struktuur ehk tertsiaarstruktuur- enamasti keraja kujuga ja kannab st gloobuli nimetust; struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist ehk kvaternaarstruktuurist. Regulatoorne (hormoonid) funktsioon (nt insuliin). Ensüümaatiline funktsioon- (-aas lõpp nt amülaas) lagundavad, sünteesivad. Aktiivne kaitse- antikehad kaitsevad haiguste puhul. Passiivne kaitse-küüned, karvad, okkad, sarved, sõrad (koostises, nt keratiin)