© MIHKEL HEINMAA, kevad 2010 BIOKEEMIA | I TESTIKS | Mihkel Heinmaa YAGB22 | TTÜ | veebruar 2010 I BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS 1. Bioelemendid: H, O, C, N + P, S moodustavad üle 99% kõikidest aatomitest inimekehas. H, O, C, N on nii sobivad elukeemiale, kuna neil on võime moodustada kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamise teel. Bioloogilised makromolekulid: valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid. Kovalentsete sidemete abil lihtsatest molekulidest konstrueeritud biomolekul.
I. BIOKEEMIA AINE. RAKU EHITUS. VESI JA VESILAHUSED. (Õpik lk 3-32) 1. Bioelemendid. Bioloogilised makromolekulid. Bioelemendid: O, H, C, N, P, S. Moodustavad 99% kõikidest aatomitest inimkehas. Elemendid on molekulide tekitamiseks sobivad, sest moodustavad kovalentseid sidemeid elektronpaaride jagamisega. Biomolekulid: Valgud (ehk proteiinid, hargnemata biopolümeerid, koosnevad 20 aminohappest, moodustavad ensüümid (lipaas),retseptorid(insuliini retseptor); Nukleiinhapped (hargnemata biopolümeerid, monomeerideks nukleotiidid (dna, rna)); Süsivesikud (ehk karbohüdraadid, monomeerideks monosahhariidid, nendest tekivad polüsahhariidid mis on seotud glükosiidsidemetega; olulised energiaallikad, osalevad ka rakk-rakk äratundmisprotsessides); Lipiidid (ei moodusta polümeere!; võimelised moodustama suuri struktuure, kuid monomeerid
4. Lipiidid ehk rasvad (AINUKESED, MIS EI OLE BIOPOLÜMEERID!) Polümeerid - väga suured molekulid, mis koosnevad tuhandetest väiksematest omavahel ühendatud molekulidest ehk monomeeridest. Valgud ehk proteiinid on lineaarsed, hargnemata biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid (20 aminohapet). Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkudel on organismis elutähtis roll, sest osalevad põhimõtteliselt kõikides bioloogilistes protsessides - Valgud on ensüümid, mis reguleerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, valgud kaitsevad antikehade vastu, vastutavad rakuliikumise eest, kontrollivad kasvu jne. Aminohape koosneb amino(-NH2) ja karboksüül (-COOH) rühmast ning igale aminohappele iseloomulikust kõrvalahelast, mis moodustab omavaheliste peptiidsidemete abil valkusid. Seedimise käigus lagundatakse kõik valgud aminohapeteks ja kantakse vereringega laiali. Aminohapped on keha alustala, ehitusmaterjal ja vundament.
Stabiliseerivad sidemed: Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel. o Antiparalleelne (vastassuunaline) Stabiliseerivad sidemed: Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel. Teised beeta-struktuurid: · pöörded · mõhk või kink 2. Tertsiaarstruktuur (tekib aminohapete omavaheliste külgahelate seondumisel) Kogu valgumolekulile iseloomulik ruumiline struktuur. Polüpeptiidahel omandab keraja (globulaarne valk) või niitja (fibrillaarne valk) konformatsiooni. Tertsiaarstruktuuri stabiliseerivad peamiselt kõrvalahelate (R-rühmade ehk radikaalide) vahelised vesinik- ja ioonsidemed. · Globulaarsed valgud: Struktuuride tüübid: · Antiparalleelse alfa-helikaalse struktuuriga valgud
RAKU JAGUNEMINE Pooldumine, pungumine mitoos MEMBRAANIGA Puuduvad Mitokondrid, kloroplastid, ÜMBRITSETUD golgi aparaata ORGANELLID TOITUMINE Absorptsioon, vahel Absorptsioon, seedimine, fotosüntees fotosüntees ENERGIA Oksüdatiivsed ensüümid Oksüdatiivsed ensüümid METABOLISM plasmamembraanis mitokondrites TSÜTOSKELETT Puudub Kompleks mikrotuubulitest ja filamentidest RAKUSISENE Puudub Endotsütoos, mitoos, LIIKUMINE vesiikulite transport · Plasmamembraan aktiivse transpordisüsteem
Ensümoloogia alused. Kordamisküsimused Ensüüm kui valk: valgu struktuur, aminohapped, mittekovalentsed interaktsioonid, vesilahused ja unikaalsed vee omadused. Valgu funktsioneerimise tagab tema struktuur. Ensüüm kui katalüsaator: keemiline reaktsioon, termodünaamika, kineetika, katalüüs, mehhanism, ensüümide kasutamine tööstuses. Ensüüm kui bioloogiline katalüsaator: sidustatud reaktsioonid, bioenergeetika, metabolism, regulatsioon, klassifikatsioon ja nomenklatuur. Ensüümid on organismide tööhobused. 1) Ensüümkatalüüsi põhimõisted ja printsiibid + Ensüümkatalüüsi peamised tunnus- jooned. · Ensüümkatalüüs põhineb rangelt füüsikalistel ja keemilistel vastasmõjudel. · Kõik ensüümid on evolutsioonilise arengu produktid ja kujunenud selliseks, nagu me
Kuna reaktsiooni substraadi kontsentratsioon on kõrgem, kui ensüümi kontsentratsioon, siis on vaba substraadi kontsentratsioon võrdne kogu substraadi kontsentratsiooniga ja vaba ensüümi kontsentratsioon on võrdne kogu ensüümi kontsentratsiooniga ([E]total), millest tuleb: [E]=[E]t – [ES] ( [ E ]total −[ ES ] )∗[ S ] [ES] ¿ Reaktsiooni max kiirust saavutatakse, kui ensüüm on küllastunud Km substraadiga ([ES]=[E]t), seega Vmax= k2 [E]t 5.4 Kirjutage Michaelis-Menteni võrrand ja selgitage seda graafiku peal. Mida näitavad Km ja Vmax väärtused? Mida näitab kcat? Mida näitab kcat/Km? Km – Michaelise konstant: substraadi kontsentratsioon, mille juures reaktsioonikiirus on ½ maksimaalkiirusest. Seostatakse ensüümi afiinsusega: mida väiksem on K m, seda suurem on
Priit Väljamäe 20.11.2017 ,,Structure and mechanism on protein science" Alan Fersht Biokeemia põhiõpik, kus ensümoloogia ka sees. Ensüüm keemiliste reaktsioonide katalüsaator (kiirendaja). Iseloom molekulina pole oluline, struktuur pole samuti. Vaatame ainult, mida ta teeb! Substants, mis kiirendab keemiliste reaktsioonide toimumist on katalüsaator. Ise jääb reaktsiooni lõppedes muutumatule kujule. Keemilisele reaktsioonile vahendaja. Üks katalüsaaatri molekul võib katalüüsida mitmeid reaktsioone, temaga endaga midagi ei juhtu. Miks on reaktsioonide kiirus oluline? Väga vähe reaktsioone organismis, mis pole katalüüsitavad. Elusorganismid omavad kontrolli valkude üle, oma katalüsaatorite üle. Tänu sellele saab omada kontrolli endas toimuvate keemiliste reaktsioonide üle. Kui katalüüsi ei vajaks, poleks võimalik kontrollida. Elu kineetilise kontrolli all.
Elu Maal ei ole isoleeritud süsteem; lisaenergiat ammutatakse Päikeselt. 9. Kuidas on vabaenergia muutus seotud muutusega entalpias ja entroopias (valem, ühikud)? dG=dH dST, kus d tähistab deltat e muutust. 10. Kuidas on vabaenergia muutus seotud reaktsioonist osavõtvate ainete kontsentratsioonidega (valem, ühikud)? Glükoos + ATP Glc 6fosfaat + ADP 11. Milline on isevoolulise reaktsiooni G märk? Isevoolulised protsessid kulgevad Gibbsi energia vähenemise suunas, G< 0. 12. Reaktsioon: glütseeraldehüüdfosfaat dihüdroksüatsetoonfosfaat on jõudnud tasakaalu. Milline on reaktsiooni G märk sellel hetkel? G=0 13. Kas tasakaaluolekus on reeglina suurem pärisuunalise või vastassuunalise reaktsiooni kiirus? Tasakaaluolekus ei ole soodustatud ei pärisuunaline ega vastassuunaline reaktsioon. G=0 14. Kas reaktsioon on isevooluline ja kuidas võib muutuda reaktsiooni isevoolulisus temperatuuri tõustes, kui
dG=dHdST, kus d tähistab deltat e muutust. 10. Kuidas on vabaenergia muutus seotud reaktsioonist osavõtvate ainete kontsentratsioonidega (valem, ühikud)? Glükoos + ATP Glc6fosfaat + ADP (võivad olla erinevad reaktsioonid) G = Gº + RT ln ([produktid]/[lähteained]) Vabaenergia ühikJ 11. Milline on isevoolulise reaktsiooni G märk? Isevoolulised protsessid kulgevad Gibbsi energia vähenemise suunas, G< 0. 12. Reaktsioon: glütseeraldehüüdfosfaat dihüdroksüatsetoonfosfaat on jõudnud tasakaalu. Milline on reaktsiooni G märk sellel hetkel? (võivad olla erinevad reaktsioonid) G=0 13. Kas tasakaaluolekus on reeglina suurem pärisuunalise või vastassuunalise reaktsiooni kiirus? Tasakaaluolekus ei ole soodustatud ei pärisuunaline ega vastassuunaline reaktsioon. G=0 14. Kas reaktsioon on isevooluline ja kuidas võib muutuda reaktsiooni isevoolulisus temperatuuri tõustes, kui a) H > 0
G = RTln 2. Aine A liigub rakku passiivse difusiooni teel. Milline on difusiooniga seotud vabaenergia muutus olukorras, kus aine A kontsentratsioon rakus ja rakuvälises keskkonnas on võrdne. a) ei saa öelda b) 0 c) negatiivne d) positiivne 3. Millise ühendi passiivne difusioon läbi rakumembraani on kõige aeglasem ja millise kõige kiirem? (erinevad ühendid) a) glükoos b) H2O c) Na+ Na aeglane H2O kiire Kiiresti hüdrofoobsed ained O2; H2O; EtOH jne Kõige aeglasemad ioonid 4. Kirjutage võrrand, mis seob omavahel difusiooniga seotud vabaenergia muutuse ja kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas) ning arvestab ka membraanpotentsiaali. G = RTln + ZFoutin Z laengute arg F = 96500 C/mol outin = in out tüüpiline väärtus rakkudes 0,1 V (sees on neg. kui väljas.) 5. Milline võiks olla tavaliselt raku membraanpotentsiaal suunal väljast sisse? a) 0 V b) + 0,1 V c) 0,1 V 6
Kontrolli, kas tead järgmiseid mõisteid ja termineid I 1. Kas oskad nimetada kõiki loengus loetletuid funktsionaalrühmi 2. Kas oskad nimetada eesliiteid, mida kasutatakse sageli biokeemiliste suuruste iseloomustamisel 3. Kas oskad ära tunda D ja L isomeere, R ja S isomeere Hüdrofiilne – suures osas polaarsete või iooniliste rühmadega ühend, moodustab veega sidemeid. Hüdrofoobne – suures osas mittepolaarsete rühmadega molekul, ei ole veega olulist vastastikmõju. Amfipaatne – molekul, millel on eristatavad hüdrofiilsed ja hüdrofoobsed osad. Elektronegatiivsus – aatomi võimekus endaga elektrone liita (madala elektronegatiivsusega aatom loovutab kergelt oma elektronid). Vesinikside – keemiline side, mis moodustub liigsete elektronidega (- laeng või osalaeng) elektronegatiivse aatomi ning vaba orbitaaliga (kasvõi osaliselt, st + osalaeng) vesiniku
13. Kuidas on vabaenergia muutus seotud muutusega entalpias ja entroopias (valem, ühikud)? G = H TS G =kJ/mol H=kJ/mol S=kJ/mol*K T=K 14. Kuidas on reaktsiooni vabaenergia muutus seotud reaktsioonist osavõtvate ainete kontsentratsioonidega (valem, ühikud)? Glükoos + ATP Glc-6-fosfaat + ADP G = Gº + RT ln ([produktid]/[lähteained]) Vabaenergia ühik-J 15. Milline on isevoolulise reaktsiooni G märk? Negatiivne 16. Reaktsioon: glütseeraldehüüdfosfaat dihüdroksüatsetoonfosfaat on jõudnud tasakaalu. Milline on reaktsiooni G märk sellel hetkel? Tasakaaluolekus deltaG=0 deltaG<0 17. . Kas tasakaaluolekus on reeglina suurem pärisuunalise või vastassuunalise reaktsiooni kiirus? Tasakaaluolekus on pärisuunalise ja vastassuunalise reaktsiooni kiirus võrdsed. 18. Kas reaktsioon on isevooluline ja kuidas võib muutuda reaktsiooni isevoolulisus temperatuuri tõustes, kui
BIOKEEMIA I KT 1) Biokeemia põhiülesanne: Kirjeldada raku koostsimolekulide struktuure, nende füüsikalisi ja keemilisi omadusi. Kirjeldada, kuidas raku koostismolekulid funktsioneerivad molekulraatasemel. 2) Konfiguratsioon: Aatomite ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes. 3) Konformatisoon: Ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid , mis tekivad molelukide vaba pöörluse tõttu ümber üksiksideme. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilseme konformatsiooni. 4) Biomolekulide ühinemine ja polümeeride stabiliseerimine: Monomeerid ühinevad üksteisega kovalentsete sidemetega. Stabiliseerivad Londoni dispersioonijõud, dipool, vesiniksidemed, ioonsus ja hüdrofoobsus. 5) Londoni dispersioonijõud: Väga nõrgad, lühiajalised külgetõmbe-tõukejõud. Ühe molekuli aatom + tõmbab enda poole teise molekuli aatomi elektropilve -. Kohe mõjuvad nende molekulide
kristalliseeruvad · kõrgspetsiifilised tuleneb valgulisest loomusest ja see läbi ensüümi aktiivtsentri ja substraadi komplementaarsusest. See määrab suuresti protsesside kulu vajalikus suunas ja koordineerituses. - substraadispetsiifilisus- spetsiifilisus ühe substraadi suhtes (nt lipaasid lõhustavad ainult lipiide). *absoluutne spetsiifilisus ensüüm muundab vaid ühte substraati (arginaas muundab Arg, mitte metüülArg) *stereokeemiline spetsif E muundab vaid ühte stereoisomeeri (L-aminohappe oksüdaas toimib vaid L- aminohappele) *sidemespetsif sahharaas lõhustab vaid glükoosi ja fruktoosi vahelist glükosiidsidet sahharoosis *rühmaspetsiifilisus nii pepsiin kui ka trüpsiin hõdrolüüsivad peptiidsidemeid
· kloroplastid fotosüntees Viirused nukleiinhapete supramolekulaarsed kompleksid, mis on kapseldatud kattevalkudega ja saavad paljuneda ainult toimides parasiitidena peremeesrakkudes Henderson-Hasselbachi võrrand pH = pKa + log [A-] / [HA] puhverlahuse pH. Puhverlahus on lahus, mis koosneb nõrgast happest ja selle konjungeeritud alusest (tavaliselt soolast), puhverlahuse tema mingi parameeter säilitab püsiva väärtuse. Gibbsi vabaenerga · G= 0, reaktsioon on tasakaalus · G < 0, produktide siseenergia on väiksem kui reaktantidel, reaktsioon kulgeb spontaanselt (eksergooniline) · G > 0, produktide siseenergia on suurem kui reaktantidel, reaktsioon ei kulge spontaanselt (endergooniline) Aminohapete klassifitseerimine · proteogeensed (esinevad valkude koostises) apolaarsed, polaarsed, happelised, aluselised · aproteogeensed ei esine valkude koostises Peptiidside aminohapetes
1. Bioeemia areng ja seos teiste teadusharudega Esimesed sammud biokeemias tegi Scheele aastatel 1770.....1786 eraldades orgaanilisi happeid ja glütserooli. Aastatel 1770...1774 avastas Priestley hapniku- keemilise ühendi, mida loomad neelavad aga taimed toodavad. Olenevalt uurimisobjektist eristatakse biokeemias kolme erinevat suunda: staatiline, dünaamiline ja funktsionaalne biokeemia. Varasem biokeemia areng oli seotud 19. sajandi keskpaiku, kui hakkas tunnustust võitma seisukoht, et elusorganismide keemia ei ole põhimõtteliselt erinev eluta aine keemiast 20. sajandi esimesel poolel algas biokeemia kiirem areng. Võeti kasutusele kaasaegsed analüüsimeetodid, tehti kindlaks peamised ainevahetusrajad (O. Warburg, O. F. Meyerhof, H. A. Krebs, M. Calvin jpt). 1944 tõestasid Oswald Avery ja Colin MacLeod lõplikult nukleiinhapete seose geenidega. Järgnev biokeemia areng on
*ensüümi kovalentne modifotseerimine (fosforüleerimine), *sümogeenid, isosüümid, modulaatorvalgud. Ensüümide kovalentne modifitseerimine ensüüme, mida nii reguleeritakse nimetakse interkonverteeritavateks ensüümideks. Ensüüme, mis katalüüsivad interkonveeritavate ensüümide kahe vormi vahelist konversiooni, nim. konverterensüümideks. Fosforüleerimine fosforhape jäägi lisamine ensüümile. Ensüümvalgus teatud aminohape fosfoleeritakse, selle tulemusel ensüüm kas inaktiveeritakse või aktiveeritakse. (Vaata loeng 9 slaid 6 joonist) Defosforüleerimine fosforhappe jäägi eemaldamine ensüümilt. Temagi roll on ensüüm kas aktiveerida või inaktiverida. Seega fosforüleerimise vastand reaktsioon. 3) Proensüümid (sümogeenid) ja isoensüümid (isosüümid) mõisted, nende roll katalüüsi regulatsioonis. Proensüümid e sümogeenid valkude inaktiivsed prekursorid, mille proteolüütilise lõikamise tulemusel saadakse aktiivne valk
Kordamisküsimused (membraantransport, ensüümid, vitamiinid, regulatsioon) 1. Kirjutage võrrand, mis seob omavahel difusiooniga seotud vabaenergia muutuse ja kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas). dG=RTln(Cin/Cout) 2. Aine A liigub rakku passiivse difusiooni teel. Milline on difusiooniga seotud vabaenergia muutus olukorras, kus aine A kontsentratsioon rakus ja rakuvälises keskkonnas on võrdne. Positiivne
Kordamine biokeemiaks. 1. Biokeemia areng ja seos teiste teadusharudega Biokeemia teadus elava mateeria keemilisest koostisest ja biomolekulidega toimuvatest reaktsioonidest Biokeemia on väga tihedalt seotud meditsiiniga, toitumisega ja toiduainetega, metabolismiga. Meditsiinilise biokeemia baasteadmised on aluseks füsioloogiale, immunoloogiale, farmakoloogiale, farmaatsiale, endokrinoloogiale, molekulaargeneetikale, geenitehnoloogiale jt uutele spetsiifilistele arengutrendidele. On kiiresti arenenud; suurt tähelepanu pööratakse sellele, kuidas organismid energiat ja teavet hangivad ja töötlevad. Tulemuseks teadmine, et pealtnäha erinevad elussüsteemid on molekulaartasandil küllaltki sarnased
ENSÜÜMIKINEETIKA 1. Keemilise kineetika põhimõisted reaktsiooni kiirus aeg, mille jooksul reaktsioon toimub, tähistatakse v tähega. Reaktsiooni kiirus sõltub (enamasti, mõnikord mitte, ntx null-järgu reaktsioon ei sõltu) reageerivate ainete (alg)kontsentratsioonist (ehk kui meil on aine A ja see muutub aineks P, siis kiiruse valem on selline v = d[P]/dt = -d [A]/dt = k [A]). Keemiline kineetika ongi see teadusharu, mis tegeleb reaktsioonide kiiruse uurimisega. kiiruskonstandid kiiruskonstandid on vidinad, mis seovad reaktsioonikiiruse reageerivate ainete kontsentratsioonidega, tähistatakse tähega k (vt ka eelmist mõistet).
Tallinn 2010 SISUKORD 1. AINETE TUVASTAMINE KVALITATIIVSETE REAKTSIOONIDEGA ........................... 4 1.1 VALKUDE REAKTSIOONID ............................................................................... 4 1.1.1 Biureedireaktsioon ....................................................................................... 9 1.1.2 Ksantoproteiinreaktsioon (Mulderi reaktsioon) ........................................... 10 1.1.3 Milloni reaktsioon ....................................................................................... 10 1.1.4 Sulfhüdrüüli- e tioolireaktsioon ................................................................... 11 1.1.5 Valkude sadestamine trikloroäädikhappega............................................... 11 1.1.6 Valkude väljasoolastamine (globuliinide ja albumiinide eraldamine) .......... 12 1.1.7 Valkude termiline denatureerimine ja lahustuvuse sõltuvus pH-st ............. 12
Kindlapiiriliste biofunktsioonideta elemendid (millised need on enam-vähem ja mis se tähendab et on kindlapiiriliste funktsioonideta) o Al, Ag, Ba, Be,Bi,Br,Cd,Li,Pb,Rb,Sr Vesi elusorganismis (palju on ja milleks vaja). o Tüstoplasma põhiaine, termoregulaator, transportija, kaitsefunktsioon (pisarad) o Taiskasvanutel- 28-35 ml/kg ; Imikutel 120-170 ml/kg ; lapsed 75-100 ml/kg 2. Sahhariidide biokeemia. Sahhariidid - ehitus, klassifikatsioon. Mono, di, polü. Tunne ära. o Sahhariidid- keemilised ained, mille molekulid koosnevad C,H ja O aatomitest Monosahhariidid. Tsüklilise vormi teke lineaarsest (teate, et juhtub). D- ja L- isomeerid, - ja - isomeerid (et nad on olemas ja kumb on olulisem). Tähtsamad esindajad (glükoos, fruktoos, riboos/desoksüroboos, galaktoos). Disahhariidid/oligosahhariidid
Biokeemia 1.Biokeemia areng ja seos teiste teadusharudega. Varasem biokeemia areng oli seotud orgaanilise keemia arenguga. Omaette uurimisvaldkonnaks hakkas ta kujunema 19. sajandi keskpaiku, kui hakkas tunnustust võitma seisukoht, et elusorganismide keemia ei ole põhimõtteliselt erinev eluta aine keemiast Meditsiinilise biokeemia baasteadmised on aluseks füsioloogiale, immunoloogiale, farmakoloogiale, farmaatsiale, endokrinoloogiale, molekulaargeneetikale, geenitehnoloogiale jt uutele spetsiifilistele arengutrendidele. 2. Keemilised elemendid ja ühendid looduses ja loomorganismis Elementaarkoostis on elava ehituse/talitluse alus. Elavast leitud üle 70 keemilise elemendi hulgas on talitlusteks vajalik miinimum 27 bioelementi, mis jaotuvad inimkehas:
Biokeemia VALGUD Valgud (proteiinid) on kõige keerukama ehitusega ained organismis koosnedes ühest või mitmest polüpeptiidahelast (makromolekulaarsed orgaanilised ühendid); elusaine tähtsamad koostisosad, rakkude põhilised struktuursed osad, nende peamised ehitusmaterjalid. Ei tunta ühtki elusrakku, mikroorganismi, taime ega looma, kes ei sisaldaks valke. Valgud on eluslooduse tingimatuks komponendiks. Kogu eluslooduse ammendamatu mitmekesisus tuleneb valkude mitmekesisusest.
Kordamine biokeemiaks. 1. Biokeemia areng ja seos teiste teadusharudega Biokeemia – teadus elava mateeria keemilisest koostisest ja biomolekulidega toimuvatest reaktsioonidest Biokeemia on väga tihedalt seotud meditsiiniga, toitumisega ja toiduainetega, metabolismiga. Meditsiinilise biokeemia baasteadmised on aluseks füsioloogiale, immunoloogiale, farmakoloogiale, farmaatsiale, endokrinoloogiale, molekulaargeneetikale, geenitehnoloogiale jt uutele spetsiifilistele arengutrendidele. 2. Keemilised ühendid ja elemendid loomorganismis Põhibioelemendid – C, H, N, O, P, S, mikroelemendid – raud, tsink, vask, mangaan, koobalt, jood jne, ja makroelemendid – kaltsium, naatrium, kaalium, magneesium, kloor. 3. Inimkeha aminohapped
12. Valkude keemiline vananemine.??? Valkude eluiga on determineeritud tema järjestusega. Keemiline vananemine Gln Asn deaminatsioon. 13. Lüsosomaalne ja ubikvitiin-sõltuv valkude degradatsioon. Ubikvitiin sõltuv degradatsioon toimub proteasoomides. ATP-sõltuv proteaas 1% koguvalgust 76AA jääki, tsütosoolne. Ubikvitiin seotakse degradeerimisele määratud valgu külge ensümaatiliselt, seda toimetab spetsiaalne ensüüm, mis paneb ubikvitiini sellele valgule lüsiini jäägi külge. Ubikvineeritud valgud tuntaksegi ära proteasoomide poolt. Lüsosomaalne degradatsioon? 14. Valkude topoloogia. Valkude bioloogilise aktiivsuse avaldumine toimub kindlates kohtades, selle realiseerimiseks kasutatakse erinevaid signaaljärjestusi. 2 tüüpi: (1) võivad olla järjestikused, (2) moodustada valgu eri osades selle pakkimise tulemusena. 15. Posttranslatoorsed modifikatsioonid.
unikaalne tunnus. See on kodeeritud vastava DNA lõigu ehk geeni nukleotiidide järjestusega. Valgu AH järjestuse kaudu realiseerub geneetiline informatsioon. Järjestust loetakse alati amino-ehk N-terminusest karboksüül-ehk C-terminus suunas. Monomeerne valk – üks polüpeptiidahel. Multimeerne valk – mitu polüpeptiidahelat. Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Kui mitte-AH osa on funktsionaalselt oluline, siis nim seda prosteetiliseks rühmaks. Sõltuvalt mitte-AH osast jaotatakse valgud glüko-, lipo-, nukleo-, fosfo-, metallo-, hemo- ja flavoproteiinideks. Valkude arhidektuuris eristatakse nelja struktuuritasandit: - Primaarstruktuur – aminohappe järjestus polüpeptiidis – kovalentsed (peptiid-ja disulfiid-) sidemed
ENSÜÜMKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID 1. Ensüümkatalüüsi kolm keemilist mehhanismi. Kovalentse katalüüsi põhimõte. Nukleofiilsed tsentrid ensüümides, side ensüümi ja substraadi vahel. 1. 1) Kolm mehhanismi: · kovalentne katalüüs · üldine happe-alus katalüüs · metalli-iooni katalüüs Kovalentse katalüüsi põhimõte: · Ensüüm ja substraat moodustuvad kovalentseid sidemeid ühes või mitmes reasktsiooniahela punktis. · Kovalentse sideme moodustumine E(ensüümi) ja S(substraadi) vahel tagab reaktsiooni kiiruse tõusu Näide : katalüüsita reaktsioon: BX+Y -> BY+X Kovalentne katalüüs: BX+Y+E -> E:B+Y+X-> E+BY+X Selle mõte on vähendada aktivatsiooni energiat reaktsioonil. Nukleofiilse katalüüsi puhul ensüümi mõni nukleofiilne tsenter (amiin, hüroksüül etc
2. Kirjutage ensüümireaktsiooni algkiiruse võrrand (Michaelis-Menten'I võrrand) ja iseloomustage selles olevaid tegureid. Arvutage, millega võrdub suhe v/Vmax, kui substraadi kontsentratsion ületab 8-kordselt Km väärtust. v= Kui [S] = Km, siis v = Vmax/ 2. o Vmax = k2 [ET], (M s-1) o Km= , (M) · Vmax on ensüümi iseloomustav konstant · Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus, millist reaktsioon mitte kunagi ei saavuta · Vmax saavutamiseks peaksid kõik ensüümi molekulid olema seotud substraadiga, st [ES] = [ET]. · Km on konstant, mis avaldatav ES kompleksi moodustamise ja lagunemise kiiruskonstantide kaudu. · Kmon substraadi kontsentratsioon, mille juures v0 = ½ Vmax · Km arvväärtus on ES kompleksi tugevuse väljendaja. · Kui [S] on madal, siis kiiruse võrrand on S suhtes 1. järku
Ensüümkineetika Michaelis-Menteni võrrand Minimaalne ehk lihtsaim ensüümkatalüüsitava reaktsiooni skeem on kaheastmeline reaktsiooniskeem: 1. Seostumine ensüümi E ja substraadi S vahelise kompleksi ehk ensüüm substraat kompleksi ES moodustumine (pöörduv) 2. Keemiline etapp produkti P moodustumine ensüüm substraat kompleksist (pöördumatu) ja ensüümi vabanemine Produkti moodustumise kiirus V on antud seosega: V = d[P]/dt = k2[ES] Küsimus kuidas sõltub produkti moodustumise kiirus substraadi kontsentratsioonist [S] antud ensüümi kontsentratsioonil [E]t ? Michaelis-Menteni võrrandi tuletamine kiire tasakaalu eeldusel, I NB! Otsime ES kompleksi kontsentratsiooni [ES] sõltuvust substraadi kontsentratsioonist [S]
Katalüsaator on substants, mis kiirendab keemiliste reaktsioonide toimumist jäädes ise reaktsiooni lõpuks muutumata kujule Katalüsaator · kiirendab reaktsiooni toimumist · ei muuda tasakaaluolekut · ei muuda termodünaamiliselt mittesoodsat reaktsiooni isevooluliseks · võimaldab metabolismi regulatsiooni Biokatalüsaatorid · valgud ensüümid · katalüütiline RNA ribosüümid Biokatalüsaatoreid iseloomustab · kõrge spetsiifilisus · kõrge efektiivsus Biokatalüsaatorid on efektiivsed Vesinikperoksiidi lagunemine veeks ja molekulaarseks hapnikuks: 2H2O2 2H2O + O2 · reaktsioon on termodünaamiliselt soodne · katalüsaatori puudumisel aeglane (stabiilne mitu kuud) · rauaioonide (Fe3+) juuresolekul kiireneb 1000 korda
geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Peptiidside- Kovalentne side, mis seob aminohappe jääke peptiidides ja valkudes, α-COOH ja α- NH2 ühinemisel eraldub vee molekul, side vajab energiat, kuna reaktsiooni tasakaal on nihkunud tugevalt hüdrolüüsi suunas. Üks peptiidside moodustab 2 vesiniksidet
annaabi.ee 
Sisene Facebook'ga
Sisene Google'ga
Sisene LinkedIn'ga
