2. Asendatud ensüümiga ehk ping-pong mehhanism substraatide seostumiskohad on ülekattuvad, esineb modifitseeritud-ensüüm (E*) vaheühend Ensüümide inhibitsioon Inhibiitorid on ained, mis alandavad ensüümkatalüüsitavate reaktsioonide kiirust mõjuvad ensüümile kui katalüsaatorile Ensüüm-inhibiitor kompleks on katalüütiliselt inaktiivne 1. Pöörduv inhibitsioon inhibiitor moodustab ensüümiga mittekovalentse kompleksi · Konkurentne · Ebakonkurentne · Mittekonkurentne · Sega tüüpi 2. Pöördumatu inhibitsioon inhibiitor moodustab ensüümiga kovalentse kompleksi Pöörduva inhibitsiooni tüübid Tulenevalt inhibiitori mõjust ensüümkineetika parameetritele, kcat ja KM eristatakse: 1. Konkurentne (competitive) inhibiitor suurendab KM, kcat jääb samaks 2. Ebakonkurentne (uncompetitive) inhibiitor alandab nii kcat kui KM, kcat / KM jääb samaks 3
ainet, kuid leidub ka katalüsaatoreid, mille toime on vastupidine- reaktsiooni aeglustav. Neid nimetatakse inhibiitoriteks. INHIBIITORITE RÜHMITAMINE Inhibiitorid on võimalik rühmitada mitmete omaduste põhjal: Päritolu alusel- looduslikud või sünteetilised. Seostumisel tekkiva sideme iseloomu alusel- pöörduvad ja pöördumatud. Seostumisel kineetilise mehhanismi alusel- konkurentsed, eba- või mittekonkuretsed. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Konkurentne inhibiitor- sarnaneb normaalsele substraadile ja konkureerib sellega samasse trsentrisse sidumise pärast. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Mittekonkurentne inhibiitor- seonduvad mitte aktiivtsentrisse vaid kuhugi mujale, aga mõjutavad sellega ensümaatilist aktiivsust. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Ebakonkurentne inhibiitor- sarnanevad mittekonkurentse inhibiitoriga, ent seonduvad ainult ES kompleksiga. ENSÜÜMREAKTSIOONIDE INHIBIITORITEST Konkurentne inhibiitor- konkureerib
interaktsiooni. Samas see suhe kirjeldab ensüümi katalüütilist aktiivsust. 6. Kirjeldage ensüümkatalüüsi pöörduva inhibitsiooni variante. Pöörduv inhibitsioon Ensüüm-sübstraadi (ES) kompleks Konkurentne inhibitsioon Mittekonkurentne inhibitsioon Inhibiitor konkureerib
Molekul sureb koos inhibiitoriga. Kasutatakse sõjaväes, fosfororgaanilised ühendid. Meditsiinis vähe kasutusel. Nt. angiotensiini inhibiitor. ·Pöörduv ensüümi inhibiitor mingil viisil vabaneb, nende interaktsioon ei ole nii tugev. o Konkurentne inhibiitor (I) konkureerib S-ga ensüümi aktiivtsentrisse seostumisel (I on S struktuuranaloog ja E ei oma reeglina absoluutset spetsiifilisust!). Konkurentseks inhibiitoriks võib olla ka produkt (P pärsib
saiti (mitte aktiivsaiti, st. ei konkureeri substraadiga). Positiivne allosteeriline efektor, negatiivne allosteeriline efektor (allosteeriline inhibiitor). Aktiivne tsenter – ensüümi piirkond, kuhu seondub substraat ning mis sisaldab reaktsiooniks vajalikke aminohapete kõrvalahelaid. Katalüütiline tsenter – kõikide aminohapete kõrvalahelad, mis on vajalikud reaktsiooni läbiviimiseks. Michaelis Menteni võrrand Vmax, KM, kcat, kcat/KM Konkurentne inhibiitor – molekul, mis on võimeline seonduma ensüümi aktiivsaiti ning sellega takistada substraadi sidumist – nad konkureerivad ühele ja samale kohale. Konkurentne inhibitsioon suurendab reaktsiooni KM-i st. tõuseb vajalik substraadi kontsentratsioon, et reaktsiooni kiirus oleks pool maksimumist (Vmax). Mittekonkurentne inhibiitor – seondub niin ensüüm-substraat kompleksiga, kui ka vaba ensüümiga, mõjutades nii Km-i kui ka Vmax-i
4. Kiirust mõjutavad tegurid. (temperatuur, pH, kontsentratsioon, Km ja Vmax väärtused) Ensüümide inhibiitorid, inhibeermise tüübid, nende analüüs. Ensüümide inhibiitorid on vahendid, mis madaldavad reaktsooni kiirust (võimaldades neid paremini kontrollida). Nad moodustavad ensüümiga kovalentse sideme (pöördumatud) või mittekovalentse sideme (pöörduvad). Pöörduva inhibeerimise tüübid: - konkurentne: inhibiitor seondub ainult E, mitte ES kompleksiga ehk I ja S konkureerivad sama sidumistsentri pärast aktiivtsentris - mittekonkurentne: inhibiitor seondub mõlemaga nii E kui ka ES kompleksiga (I sidumine ensüümile ei mõjuta S sidumist, kuna neil on erinevad sidumistsentrid. Inhibiitor ei mõjuta Km- i, kuid vähendab Vmax väärtust) - ebakonkurentne: inhib. seondub ainult ES kompleksiga (hüpoteetiline)
1 -1 s . Reastage substraadid alustades ensüümi jaoks kõige parema substraadiga. Mida suurem väärtus, seda spetsiifilisem ensüüm. Seega A B C 54. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist. Mida suurem on, seda tugevamini seostub. 0,1M, 0,1mM, 10 mikroM. 55. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: Konkurentne inhibiitor omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil ja substraadi seostumine ensüümiga on konkurentse inhibiitori juuresolekul näiliselt nõrgem. 56. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi KM substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes: Suurem. Inhibiitorid ained, mis alandavad ensüümkatalüüsitavate reaktsioonide kiirust mõjuvad ensüümile kui katalüsaatorile. 57
................................14 2 OÜ Mustvee Kurk 3 1. ÄRIIDEE JA KASUTATAVATE RESSURSSIDE KIRJELDUS 1.1. Äriidee kirjeldus Plaanis on luua ettevõtte, mis tegeleb põllumajandusliku toodangu tootmisega. OÜ Mustvee Kurk kasvatab kurke ja müüb neid värskena, vähese soolaga ja hapuna. Kuna see tootmisharu on väga konkurentne, soolatakse kurke eripärase retseptiga, spetsiaalse rohtu ja vürtse lisamisega. Ettevõtte asub Mustvees. See koht on alati olnud tuntud oma kurkidega, kliimat ja maa on siin soodsad selle tootmisega tegelemiseks. Praegu on olemas üks kasvuhoone, kuhu mahub 1500 kurketaimi ja vabamaa pindalaga 3000 m2 , kuhu saab ehitada veel 6 sellist kasvuhoonet. Sellega firmal on 7 kasvuhoonet suurusega 468 m 2 , kus kasvab kokku 10 500 kurketaimi. Mustvee Kurk on osaühing, millel on kaks omaniku
pärisuunalise reaktsiooni aeglustumiseni E + S ES EP E + P Tasakaal nihkub vasakule produkti akumuleerudes Tasakaal nihkub paremale produkti eemaldades Paljud ensüümid on inhibeeritavad oma produkti poolt võimalik inhibeerida ka pöördumatuid reaktsioone Reeglina on produkt konkurentseks inhibiitoriks glükoos-6- fosfaat on heksokinaasile konkurentseks inhibiitoriks: Glükoos + ATP Glükoos-6-fosfaat + ADP Konkurentne inhibiitor seostub ensüümile substraadiga võrreldes samasse kohta Kontroll tagasiside kaudu Vaatame lihtsat metabolismirada, mis ei sisalda hargnemiskohti: Aine A lähteühend, ained B, C ja D vaheühendid ning aine E lõpp-produkt Kui lõpp-produkti järgi puudub vajadus või on teda hoopis kiiremini juurde vaja siis tuleb metabolismirada vastavalt inhibeerida või aktiveerida Vältimaks ebavajalik vaheühendite akumuleerimist on otstarbekas reguleerida
Suured liigid kasvavad suuremaks ja väiksemad jäävad veel väiksemaks (väljasuremine). Süsteem saab sümmeetrilise konkurentsi oludes oma liigirikkust säilitada. Asümmeetriline, mis kasvab ajas. Väike väiksemaks ja suurem suuremaks. Oluline liikide väljasuremises! Kassitapuliste näide: 4 isendit võsu konkurentsis!!! 6. Millised tunnused määravad taimeliikide konkurentsivõime (konkurentse mõju tähenduses, konkurentse vastuse tähenduses)? Konkurentsivõime on konkurentne mõju. Konkurentse mõju tähenduses määravad taimede puhul konkurentsivõime biomass ja sellega seotud parameetrid ning suure biomassi saavutamise kiirus. Lisaks tõstab taime konkurentsivõimet mingi spetsiifiline tunnus, mis töötab eripärastes tingimustes. Spetsiifilise omaduse näide: Kaukaasiast pärinev Centaurea diffusa, mis eritab juurte kaudu mulda hüdroksükinoliini. See ühend on teistele taimeliikidele toksiline, kuid mitte taimele endale.
Osaline inhibitsioon mingi jääkaktiivsus jääb järgi. Näilised ensüümkineetika parameetrid sõltuvad inhibiitori kontsist hüperboolselt. Pöörduva inhibitsiooni puhul moodustab ensüüm inhibiitoriga dünaamilise, mittekovalentse kompleksi pidev formeerumise ja lagunemise prosess. Inhibiitori efektiivsust sõltub sellest, kui tugev on seostumine K i väärtus oluline. Mida väiksem Ki, seda tugevam on inhibiitor. E+IEI Konkurentne ehk spetsiifiline inhibitsioon Ebakonkurentne ehk katalüütiline inhibitsioon Sega tüüpi inhibitsioon Mittekonkurentne inhibitsioon segatüüpi inhibitsiooni üks erijuhtudest. Need tüübid on defineeritud selle järgi, kuidas nad mõjutavad Vmax ja KM. Pöördumatu inhibitsiooni puhul moodustatakse pöördumatu kompleks aktiivset ensüümi enam tagasi ei teki. Seda nim ka inaktivatsiooniks
membraanses osas. S. cerevisiae ehk pagaripärmi hingamisahelas on kompleks I asemel 57 kDa suurune valk, mille funktsioon on analoogiline imetajate kompleks I-ga, st. mis täidab NADH-ubikinooni oksidoreduktaasi funktsiooni. E. coli kompleks I ekvivalendil on 14 subühikut, neist 7 on homoloogilised imetajate mitokondriaalse genoomi poolt kodeeritud subühikutega. Rotenoon on kompleks I spetsiifiline inhibiitor. Rotenoon on ubikinooni konkurentne inhibitor, mis ei võimalda kompleksil I siduda elektronide ülekandeahela järgmist mobiilset komponenti. Seetõttu blokeerib rotenoon elektronide ülekande kompleksilt I. Kompleksi I redokstsentrite hulka kuuluvad 1.FMN 2.Fe-S tsentrid FMN struktuur redoksreaktsentri osas on identne FADga (vt. Püruvaadi dehüdrogenaasi kompleks) FeS klastreid on mitu tüüpi. Nii kompleks I kui ka allpool vaadeldav kompleks II ja
nõrgendades katkema pidavaid keemilisi sidemeid, osaledes reaktsioonimehhanismis ning hiljem taastudes. Kiirendab reaktsiooni alandades aktivatsioonienergiat, kuid ei muuda tasakaalu. Valksubstraatinteraktsioonid ensüümi katalüütilises tsentris Püruvaat –laktaadi dehüdrogenaas –> laktaat Phe, Ser, Lys katalüütiline triaad, toimub kabonüülse hapniku taandamine hüdroksüülrühmaks. Ensüümide regulatsioon Konkurentne pöörduv inhibeerimine - ravim seondub paremini kui substraat ning seetõttu ei ole substraadil enam võimalik seostuda. Reaktsioon on blokeeritud Konkureeriv inhibeerimine - etanooli ja etüleenglükooli koos esinedes eelistab keha etüleenglükooli, kui etanooli hulga suurenedes eelistab jälle etanooli. Mittekonkurentne pöördumatu inhibeerimine - aspiriin atsetüleerib tsüklooksügenaasi pöördumatult. Mittekonkurentne pöörduv inhibeerimine - inhibiitori seondudes muutub ensüümi
Konverteeritakse energia sellisele kujule mis on kasutatav ATP sünteesiks. Elektronide ülekandeahela ja ATP sünteesi side ei ole otsene, vaid toimub vahendatuna elektrokeemilise gradiendi poolt. Kompleks I sisaldab vähemalt 42 polüpeptiidi, FMN ja 5-7 Fe-S klastrit. NADH dehüdrogenaasi kompleks. Toimub elektronide ülekanne NADH-lt CoQ-le. Iga NADH oksüdeerimisega antakse edasi 2 elektroni ja pumbatakse välja 4 prootonit. Rotenoon on inhibiitor, ubikinooni konkurentne, ei võimalda kompleksil I siduda elektronide ülekandeahela järgmist mobiilset komponenti. Kompleks II sisaldab 7-8 polüpeptiidi, FAD, 3Fe-S klastrit ja tsütokroomi b560. Suktsinaadi dehüdrogenaas. Ei toimu prootonite pumpamist. Kompleks III sisaldab tsütokroomi b, tsütokroomi c1 ja Fe-S valku. Redokstsentriteks on kaks b tüüpi heemi. Kompeks III baasil toimub Q tsükkel aluseks on ubikinoonilt pärit elektronide lahknemine kahte erinevat rada pidi.
ensüümreaktsioonid kiirenevad ~2 korda iga 10 kohta. Mingist piirist hakkab kiirus langema tingituna valgu termilisest denaturatsioonist. Inhibiitorid pidurdavad ensümaatilisi reaktsioone seostudes ensüümiga muutes selle inaktiivseks. Pöördumatud inhibiitorid interakteeruvad ensüümiga läbi kovalentsete sidemete. Pöörduvad inhibiitorid interakteeruvad ensüümiga läbi mittekovalentsete sidemete. Pöörduvad jagunevad kolmeks: Konkurentne I seondub ainult E, mitte ES kompleksiga. (kui *S+ on lõpmatult suur, siis inhibiitori lisamine reaktsiooni Vmax ei mõjuta. Mittekonkurentne I seondub kas E või ES kompleksiga. (,,puhtas" (I sidumine E'le ei mõjuta S sidumist, kuna sidumistsentrid erinevad) inhibiitor ei mõjuta Km, kuid vähendab Vmax väärtust. Segatüübis (I sidumine E'le mõjutab S sidumist E poolt) muutuvad nii Km kui Vmax väärtused).
Ensüümi kcat/KM väärtused substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 105 M1s1, 102 M1s1 ja 0,1 M1s1. Reastage substraadid alustades ensüümi jaoks kõige parema substraadiga. 1. 105 M1s1 2. 102 M1s1 3. 0,1 M1s1 Mida suurem kcat/KM seda efektiivsem on katalüüs. 58. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist. 59. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: a) alandab ensüümi KM substraadi suhtes b) omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil c) alandab katalüütilist konstanti d) suurendab katalüütilist konstanti e) substraadi seostumine ensüümiga on konkurentse inhibiitori juuresolekul näiliselt nõrgem 60. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi KM substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes: a) suurem b) väiksem c)sama
mittekovalentselt) ning inhibiitori dissassotsiatsioon ensüümilt on väga aeglane. Side moodustub aminohappega, mis osaleb normaalselt ensümaatilises reaktsioonides. Pöörduvad inhibiitorid on nõrga mittekovalentse sidemega ja on võimelised kompleksist dissotseeruma. Ensüüm on inaktiivne ainult siis, kui me lahusest inhibiitorit ei eemalda. Pöörduva inhibitsiooni variandid: · Ensüüm-substraadi kompleks · Konkurentne inhibitsioon o Inhibiitor konkureerib substraadiga ensüümi aktiivtsentrisse seostumisel o Substraadi kontsentratsiooni tõus tõrjub aktiivtsentris seostunud inhibiitori välja · Mittekonkurentne inhibitsioon o Inhibiitor seostub ensüümmolekuliga väljaspool aktiivtsentrit o Substraadi kontsentratsiooni tõus ei mõjuta Konkurentne inhibiitor ei muuda reaktsiooni maksimaalset kiirust, mõjutab Km väärtust poole maksimaalse
Tabel. Wallace püüdis seletada troopika liigirikkust. Niiskes troopikas on evolutsioon saanud toimida segamatult suurel pindalal väga pikka aega, samas kui pooluste lähistel on jääajad perioodiliselt liike välja suretanud. MacArthur ja Wilson uurisid kuidas ühel saarel kujuneb välja elustik ja diversiteet. Graafik. Koosluste kujunemine on nissiruumi täitumine bioloogiliste liikidega. Gause reegel. Joonis. Immigratsioon ja konkurentne väljatõrjumine hoiab asja tasakaalus. Lisaks interaktsioonidele mõjutab kooslusi perioodilised häiringud. Häiring on mingi välise jõu põhjustatud massiline suremus või biomassi ärakanne. Tüüpilised häiringu näited on herbivooria, karnivooria, parasiit, üleujutus, vulkaanipurse, inimtegevus ka. Häirimine tihti kahjustab rohkem potentsiaalseid dominante, hea konkurentsivõimega arvukaid liike. 20.04.09
seostuvast substraadist. 2. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: a) alandab ensüümi KM substraadi suhtes b) omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil c) alandab katalüütilist konstanti d) suurendab katalüütilist konstanti
Mittekatalüütiline ja katalüütiline reaktsioon Michaelis-Menten'i võrrand E +S ES EP E + P Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus [ M /s ] Ensüümreaktsioonide kiirust mõjutavad tegurid pH, temperatuur (kõrgetel temperatuuridel hakkab valk denatureeruma), inhibiitorite olemasolu Inhibiitorid Pöördumatud inhibiitorid inaktiveerivad ensüüme läbi kovalantsete sidemete, pöörduvad läbi mittekovalentsete sidemete Konkurentne inhibeerimine inhibiitor seondub ainult E'ga Mittekonkurentne inhibeerimine inhibiitor seondub kas E või ES'ga Ebakonkurentne inhibeerimine inhibiitor seostub ainult ES'ga (hüpoteetiline) Ensüümkatalüüsi keemilised mehhanismid · kovalentne katalüüs ensüüm ja substraat moodustavad kovalentseid sidemeid ühes või mitmes reaktsiooniahela punktis, kovalentse sideme moodustamine taga reaktsioonikiiruse kasvu, võib olla
Aktivaatorid on ensüümreaktsiooni kiirust oluliselt tõstvad faktorid ning nende hulka kuuluvad: Metalli-ioonid – tihti on raske eristada, kas metall-ioon on aktivaator v ensüümi ehituskomponent. Anorgaanilised ja orgaanilised ühendid – toimivad allostreiilsete aktivaatoritena Inhibiitorid on ensüümreaktsiooni spetsiifiliselt või mittespetsiifiliselt pidurvadad faktorid. Pöörduv inhibitsioon võib olla: Konkurentne – kokureerib esüümi aktiivtsentri pärast substraadiga. Aiatb S konts tõstmine. Mittekonkurentne – inhibiitor ühineb ensüümiga väljaspool aktiivtsentrit, võib blokeerida reaktsiooni osaliselt või täielikult. Ei aita S konts tõstmine. Ebakonkurentne – inhibiitor reageerib eelnevalt tekkinud ES kompleksiga, mitte vaba ensüümiga. Oluline multisubstraatsete enüümreaktsioonide puhul.
Anorgaanilised ja orgaanilised ühendid toimivad allostreiilsete aktivaatoritena Inhibiitorid on ensüümreaktsiooni spetsiifiliselt või mittespetsiifiliselt pidurvadad faktorid. Pöörduvad inhibiitorid moodustavad nõrga mittekovalentse sideme ja on võimelised kompleksist dissotseeruma. Ensüüm on aktiivne siis, kui lahusest inhibiitorit ei eemalda. Pöörduv inhibitsioon võib olla: Konkurentne kokureerib esüümi aktiivtsentri pärast substraadiga. Aiatb S konts tõstmine. Mittekonkurentne inhibiitor ühineb ensüümiga väljaspool aktiivtsentrit, võib blokeerida reaktsiooni osaliselt või täielikult. Ei aita S konts tõstmine. Ebakonkurentne inhibiitor reageerib eelnevalt tekkinud ES kompleksiga, mitte vaba ensüümiga. Oluline multisubstraatsete enüümreaktsioonide puhul.
tasakaalukonstandi Keq väärtusest G - reaktsiooni aktivatsioonienergia muut, mis sõltub reaktsiooni kiiruskonstandist k Pöördumatud inhibiitorid seostuvad ensüümiga kovalentsete sidemete abil: E + I EI Pöörduvad inhibiitorid interakteeruvad ensüümiga mitte-kovalentsete sidemete abil: E + I <-> EI Pöörduva inhibeerimise alaliigid: Konkurentne - inhibiitor (I) seondub ainult E, mitte ES kompleksiga. Mittekonkurentne I seondub kas E või ES kompleksiga. Ebakonkurentne - I seondub ainult ES, mitte E. Vitamiinid on heterogeensed, bioaktiivsed, madalmolekulaarsed, eksogeensed orgaanilised ained. Nad on liitensüümide ehituslik-funktsionaalsete osadena hädavajalikud ensüümkatalüüsis ja seetõttu eriti vajalikud organismi normaalses elutegevuses.
Ensüümi kcat/KM väärtused substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 105 M-1s-1, 102 M-1s-1 ja 0,1 M-1s-1. Reastage substraadid alustades ensüümi jaoks kõige parema substraadiga. 105, 102 ja 0,1 Suuremast väiksemasse. 53. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist 0,1M ; 10mikroM ja 0,1mM 54. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibitor omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil 55. . Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi KM substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes suurem 56. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi katalüütiline konstant on tegeliku kcat väärtusega võrreldes väiksem 57. Pöörduva inhibitsiooni puhul moodustab inhibiitor ensüümiga mittekovalentse sidemega, pöördumatu kovalentse sidemega 58
kontsentratsioonist. Micahelise konstant on arvuliselt võrdne substraadi kontsentratsiooniga, mille juures kiirus on pool maksimaalsest. Mida väiksem on Km, seda madalama kontsentratsiooni juures ensüüm efektiivselt töötab. 18. Ensüümide inhibiitorid ja aktivaatorid. Ensüümide lokalisatsioon rakus. Inhibiitorid jagunevad Pöörduvateks (konkurentsed, mittekonkurentsed, ebakonkurentsed ) ja pöördumatuteks. Konkurentne inhibiitor sarnaneb normaalsele substraadile ja konkureerib sellega samasse tsentrisse sidumise pärast. Mittekonkurentne inhibiitor seonduvad mitte aktiivtsentrisse vaid kuhugi mujale, aga mõjutavad sellega ensümaatilist aktiivsust. Ebakonkurentne inhibiitor sarnanevad mittekonkurentse inhibiitoriga, ent seonduvad ainult ES kompleksiga. Pöördumatu inhibatsiooni puhul seostub inhibiitor kovalentselt aktiivtsentrisse või mujale. Teda pole võimalik eraldada ensüümvalku lõhkumata
on iseloomulik maolimaskesta rakkude või IF vastased antikehad, keele- ja maolimaskesta kärbumine ja närvisüsteemi häired. Närvikahjustused tulenevad suures osas sellest, et vitamiin B 12 koos foolhappega on vajalik müeliini sünteesiks. Seega viib vitamiin B12 defitsiit progresseeruvale demüeliniseerumisele, millega kaasub tihti paralüüs. Vitamiin B12 defitsiidi tõttu kuhjub organismis metüülmalonüül-CoA, mis, olles malonüül-CoA konkurentne inhibiitor, surub alla rasvhapete sünteesi (rasvhapete ja seega ka vajalike lipiidide sünteesi pärssumisega häirubki müeliini süntees). Lisaks põhjustab selle defitsiit lipiidide liigset akumulatsiooni biomembraanidesse. verivorst, maks, tailiha, juust, pärm, seened Parimateks B12vitamiini allikateks on maks, mereannid, liha, verivorst, piimatooted ja munakollane. varud maksas ja luuüdis. E rasvlahustuv
talle on iseloomulik maolimaskesta rakkude või IF vastased antikehad, keele- ja maolimaskesta kärbumine ja närvisüsteemi häired. Närvikahjustused tulenevad suures osas sellest, et vitamiin B12 koos foolhappega on vajalik müeliini sünteesiks. Seega viib vitamiin B12 defitsiit progresseeruvale demüeliniseerumisele, millega kaasub tihti paralüüs. Vitamiin B12 defitsiidi tõttu kuhjub organismis metüülmalonüül-CoA, mis, olles malonüül- CoA konkurentne inhibiitor, surub alla rasvhapete sünteesi (rasvhapete ja seega ka vajalike lipiidide sünteesi pärssumisega häirubki müeliini süntees). Lisaks põhjustab selle defitsiit lipiidide liigset akumulatsiooni biomembraanidesse. Varud maksas ja luuüdis. Parimateks B12-vitamiini allikateks on maks, mereannid, liha, verivorst, piimatooted ja munakollane. E rasvlahustuv, Vajalik: Antioksüdant lipiidses keskkonnas, suurendabA vitamiini toimet, kaitseb veresoonte
49. Tasakaalulise diversiteediteooria kriitika ,,Planktoni paradoks" (E. Hutchinson), näiteid sarnase nisiga liikide kooseksisteerimisest? Palnktoni paradoks- ka hutchinsoni teema- erinevad planktonid elavad samas nissis, aga erinevad liigid jäävad püsima. Makawi järves on punt eri liike kalu, kes söövad kõik sama asja, aga elavad õnnelikult edasi. Troopilises metsas puud kaa. Keskkond muutub tihti kiiremini, kui liikide konkurentne välasutemine. Keskkond on laiguline ja igas laigus kujuneb välja oma tasakaal, mis vastab Gause printsiibile. 50. Mittetasakaalulise diversiteediteooria eeldused ja põhiseisukohad(millised protsessid takistavad konkurentsitasakaalu saabumist)? Mittetasakaaluline diversiteedi käsitlus - Grime konkurentsi tasakaalu ei saa maailma tekkida, kuna lisaks interaktsioonidele mõjutab kooslusi perioodiline häirimine. Häiring on mingi välise jõu põhjustatud massiline suremus
Ensüümi kcat/Km väärtused substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 10 5 M-1s-1, 102 M-1s-1 ja 0,1 M-1s-1. Reastage substraadid alustades ensüümi jaoks kõige parema substraadiga. Mida suurem väärtus seda spetsiifilisem ensüüm. Seega: A, B, C 54. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist. 55. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: a) alandab ensüümi KM väärtust substraadi suhtes b) omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil c) alandab katalüütilist konstanti d) suurendab katalüütilist konstanti e) substraadi seostumine ensüümiga on konkurentse inhibiitori juuresolekul näiliselt nõrgem 56. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi K M substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes: a) suurem b) väiksem c) sama 57
struktuuritasemed on termo-labiilsed. Esineb erandeid nii kõrgemate kui madalamate temperatuurioptimumide osas, näiteks termofiilsete bakterite ensüümid 85°C juures on kõrge aktiivsusega. Ensüümireaktsioonide inhibeerimine Pöördumatud inhibiitorid interakteeruvad ensüümiga läbi kovalentsete sidemete E + I EI Pöörduvad inhibiitorid interakteeruvad ensüümiga läbi mittekovalentsete sidemete E + I EI Pöörduva inhibeerimise tüübid: Konkurentne inhibeerimine inhibiitor (I) seondub ainult E, mitte ES kompleksiga I ja S kokureerivad sama sidumistsentri pärast aktiivtsentris. Kui [S] on lõpmatult suur (1 / [S] = 0) siis inhibiitori lisamine reaktsiooni Vmax ei mõjuta. Mittekonkurentne inhibeerimine inhibiitor (I) seondub kas E või ES kompleksiks ,,puhas" mittekonkurentne
Kui vaenlane võtab minu konkurenti vähemaks, saan kasu; kui ründab mind, saan kahju (kesk-euroopa põder ja euroopa hirv konkurents läbi ühise vaenlase; mingi ajuuss, mis nakatas mõlemaid, aga tappis ainult põtru, sebra veenab lõvi, et gnuu on parem saak). Teine võimalus läbi mingi kolmanda liigi, kellega konkureeritakse nii, et see kolmas liik muudab tasakaalu. Otsest kokkupuudet ei pruugi toimuda Gause reegel e. konkurentne väljatõrjumine - 2 liiki, mille nõudlused limiteeriva ressursi suhtes kattuvad, ei saa pikemat aega koos eksisteerida, üks neist tõrjutakse välja. Hutchinson'i sõnastus: kaks kattuvate nissidega liiki ei saa pikemat aega koos eksisteerida (Euroopa naarits Ammerika naarits). Limiteeriva sarnasuse printsiip koos eksisteerivate liikide nisid ei tohi olla liiga sarnased, peab olema mingi erinevus.
kaitstuna ultraviolettkiirguse eest lokaalse kõrgema O2 tingimustes . Siin on veel huvitav märkida, et ilmsed esimesed Maa elustiku dominandid – arhebakterid näivad omavat DNA hulga kohta suhteliselt rohkem geene kui eubakterid. Algsetes toitainevaestes ja kiskjavabades elukooslustes oli ilmselt vajalik ja võimalik optimeerida ainete kasutamist maksimaalse kokkuhoiu suunas, hiljem on seda üha enam takistanud vajadus edukaks tegutsemiseks vaenlase vastu. Konkurentne valiku surve on asendunud üha enam surmavaenlase või sõbra (kiskja, parasiidi või sümbiondi, edifikaatori) valikusurvega. 7. Plastiidi tekkepõhjused ja teed. Primaarsed, sekundaarsed ja tertsiaarsed plastiidid. Vanimad eluolesed olid ainuraksed ilma tuumata organismid-prokarüoodid. Viimaste praegused esindajad on bakterid. 2mld a tagasi päristuumsed-eukarüoodid.Eristusid tuum, mitokondrid, plastiidid ja teised membraaniga ümbritsetud organellid
ultraviolettkiirguse eest lokaalse kõrgema O2 tingimustes . Siin on veel huvitav märkida, et ilmsed esimesed Maa elustiku dominandid arhebakterid näivad omavat DNA hulga kohta suhteliselt rohkem geene kui eubakterid. Algsetes toitainevaestes ja kiskjavabades elukooslustes oli ilmselt vajalik ja võimalik optimeerida ainete kasutamist maksimaalse kokkuhoiu suunas, hiljem on seda üha enam takistanud vajadus edukaks tegutsemiseks vaenlase vastu. Konkurentne valiku surve on asendunud üha enam surmavaenlase või sõbra (kiskja, parasiidi või sümbiondi, edifikaatori) valikusurvega. 7. Elusorganismi teoreetiline 'täiuslik" arengutsükkel - elusorganismi võimalik paljunemine erinevatel arengustaadiumitel. Ontogenees algab viljastumise hetkel ja lõppeb surmaga. Nii taimede kui ka loomadeontogeneesis saame eristada lootelist ja lootejärgset arengut. Loomariigis esineb nii kehasisene kui ka kehaväline viljastumine. Varases
ultraviolettkiirguse eest lokaalse kõrgema O2 tingimustes . Siin on veel huvitav märkida, et ilmsed esimesed Maa elustiku dominandid arhebakterid näivad omavat DNA hulga kohta suhteliselt rohkem geene kui eubakterid. Algsetes toitainevaestes ja kiskjavabades elukooslustes oli ilmselt vajalik ja võimalik optimeerida ainete kasutamist maksimaalse kokkuhoiu suunas, hiljem on seda üha enam takistanud vajadus edukaks tegutsemiseks vaenlase vastu. Konkurentne valiku surve on asendunud üha enam surmavaenlase või sõbra (kiskja, parasiidi või sümbiondi, edifikaatori) valikusurvega. 7. Elusorganismi teoreetiline 'täiuslik" arengutsükkel - elusorganismi võimalik paljunemine erinevatel arengustaadiumitel. ????????? 8. Taime osad. (eraldi: õistaimed, sõnajalgtaimed, alamad taimed). Õistaimed: paljunemisorgan- õis koos viljaga . Taime õied on tihti koondunud õisikutesse. Õie osad on tupplehed, kroonlehed, tolmukad ja emakas
annaabi.ee 
