BIOLOOGIA KÜSIMUSTE VASTUSED 2.Sekundaarstruktuur annab valgule keerdunud või kokku volditud ruumilise vormi.Tertsiaarstruktuur annab valgule keraja kujuga ruumilise vormi-nimetatakse gloobuliks. 3)Liitvalgud koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast. 4)Denaturatsioonis hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur.Renaturatsioonis kõrgemat järku struktuurid taastuvad. 5)Süljes esinev valk amülaas lagundab tärklist.See ensüüm lõhustab toiduga suhu sattunud tärklisemolekulid esmalt eri pikkusega oligosahhariidideks ja seejärel tärklise monomeerideks-glükoosi molekulideks.Samal ajal ei laguna amülaas toidus leiduvaid teisi orgaanilisi ühendeid
Asendamatud aminohapped- aminohapped, mida inimese organism ei suuda ise toota. Täiskasvanud inimesel on neid 8 ja laste puhul 10 Valkude struktuur: 1. Primaarstruktuur- selles on märgitud aminohapete järjestus ( aminohapped on seotud peptiidsidemetega ) 2. Sekundaarstruktuur- moodustub polüpeptiidi keerdumisel alfa heeliksiks. Näiteks küünte ja juuste valgud on sekundaarstruktuuri valgud 3. Tertsiaarstruktuur- moodustub valgu kokku keerdumisel ümaraks gloobuliks 4. Kvaternaarstruktuur- tekib mitme madalamat järku valgu ühinemisel. Näiteks hemoglobiin on IV järk Valkude ülesanne: · Ensüümiline funktsioon · Struktuurne funktsioon ( küüned, karvad, kõõlused, suled ) · Kaitsefunktsioon ( antikehad, verehüübimisvalgud ) · Varuaine funktsioon ( munavalge ) · Energeetiline funktsioon · Transpordi funktsioon ( hemoglobiin transpordib hapnikku )
saama valmiskujul toiduga. Ülejäänud aminohapped (asendavad) suudab inimene sünteesima lämmastiku sisaldavatest ühenditest. Valgu molekuli omadused sõltuvad aminohappete järjekorrast ja hulgast.. Valgu molekuli esimest järku struktuur on pepsiidsidemetga ühendatud aminohappejääkide vahel. Selle keerdumisel heeliksiks või kokkuvoltumisel moodustub teist järku struktuur. Valgu kolmanda järgu struktuur kujuneb heeliksi kokkukägardamisel kerajaks gloobuliks. Neljandat järku struktuurist räägitakse valkude juures, mille koostises on kaks või enam polüpeptiidi. Valgu struktuuri võivad lagundada: temp. Happed, alused mehaaniline töötlemine kiiritus Valkude bioloogilsed funktsioonid: 1)ensümaatiline ensüüm-valguline katalüsatoor Kiirendavad ainevahetuslikke reaktsioone ja tagavad selle, et ei toimuks tormiliselt. Iga ensüüm katalüüsib igat reaktsiooni. Mõningad ensüümid saavad töödata ainult liitunud
MILLEST KOOSNEVAD VALGUD? AMINOHAPETEST. MILLINE ON AMINOHAPETE EHITUS? ALUSELISTE OMADUSTEGA AMINORÜHM (-NH4) JA HAPPELISTE OMADUSTEGA KARBOKSÜÜLRÜHM (-COOH). MILLISED ON VALGU MOLEKULIDE STRUKTUURID? ESIMENE JÄRK (PEPTIIDSIDEMETEGA ÜHENDATUD AMINOHAPPEJÄÄKIDE AHEL); TEINE JÄRK (KEERDUMINE KRUVIKUJULISEKS HEELIKSIS VÕI KÕRVUTI ASETSEVATE AHELATE VOLTUMINE); KOLMAS JÄRK (HEELIKSI KOKKUKEERDUMINE KERAJAKS KUJUKS E. GLOOBULIKS); NELJAS JÄRK (KAHE VÕI ENAMA POLÜEPITIIDI ÜHINEMINE). TEIST JÄRKU HOIAVAD KOOS VESINIKSIDEMED. MILLISED ON VALKUDE ÜLESANDED? ENSÜMAATILINE FUNKTSIOON (INIMESE SÜLJES ESINEV AMÜLAAS ALUSTAB TOIDU LÕHUSTAMIST); EHITUSLIK FUNKTSIOON (KÜÜNED, JUUKSED); TRANSPORTFUNKTSIOON (HEMOGLOBIIN KANNAB HAPNIKKU KOPSUDEST KUDEDESSE); RETSEPTORFUNKTSIOON (VÄLISKESKKONNA INFO EDASTAMINE RAKU SISEMUSSE); REGULATOORNE
Valgud moodustuvad vaid elusorganismides. Seetõttu nimetatakse neid koos polüsahhariidide ja nukleiinhappetega biopolümerideks. 5.valkude struktuurid (4) igale kommentaar. Valgu molekuli esimest järku struktuur on peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkide ahel. Selle keerdumisel heeliksiks (A) või kokkuvoltumisel (b) moodustub teist järku struktuur. Valgu komandat järku struktuur kujuneb heeliksi kokkukägerdumisel keerjaks gloobuliks. Neljandat järku struktuurist räägitakse valkude juures, mille koostises on kaks või enam polüpeptiidi. 6.valkude ülesandaed (8) · Valgud reguleerivad biokeemilisi reaktsioni kiiruseid · Kannavad hapniku kopsudest kõigidesse kudedesse. · Rakumembraanis esineb mõningaid valke, mis edastavad väliskeskonna infot raku sisemusse. · Aitavad toidu maitset tunda retseptor. · Valkudel on ka kaitse funktsioon.
valkude omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. 2)sekundaarstruktuur- tekib aminohappeahela keerdumisel spiraaliks --heeliks- või kõrvalahelate kokkuvoltimisel- b struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valgu nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsdesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel
Valkude struktuur: *esimest järku struktuur e.primaarstruktuur-aminohappe jääkide järjestus *teist järku struktuur e.sekundaarstruktuur-moodustub polüpeptiidi keerdumisel alfa heeliksiks ja beeta struktuuriks,need on seotud vesiniksidemetega nt kõõluste,kõhrede,juuste,küünte,karvade valgud(ämblikuniit ja soomused) *kolmandat järku struktuur e.tertsiaarstruktuur-moodustub valgu kokku keerdumisel gloobuliks või fibrilliks.nt( gloobulid)-ensüümid,antikehad,vereplasma valgud (fibrillid)-verehüübimisvalgud,lihastöös osalevad valgud. *neljandat järku struktuur e.kvaternaarstruktuur-tekib mitme polüpeptiidi ühinemisel,nt hemoglobiin Valkude struktuuri muutmine: 1.DENATURATSIOON-hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur.nt juuste lokkimine,muna vahustamine/praadimine 2.RENATURATSIOON-kõrgemat järku struktuurid taastuvad nt juuste struktuuri taastumine peale lokki,vahustatud
2)Sekundaarstruktuur- Vesiniksidemete tekkimise tõttu valk saab kolmemõõtmelise struktturi kas a- heeliksi või B-struktuuri(volditud ahel). See on ainult üks kõrgematest struktuuri liikidest kus eksisteerib kolmemõõtmeline arhidektuur. Mängivad rolli ka van der Waal'si jõud ja teised nõrgad jõud( ioonsed sidemed, H-sidemed, hüdrofoobsed interaktisioonid) 3)Tertsiaalstruktuur- Valgu kõrgem sturktuur kus kus polüpeptiidahel on rohkem kokku pakitud(gloobuliks) ja võtnud kompaktsema kuju selleks, et vähendada vastastikust mõju teda ümbritseva keskonnaga. Mängivad rolli ka van der Waal'si jõud ja teised nõrgad jõud( ioonsed sidemed, H-sidemed, hüdrofoobsed interaktisioonid) 4)Kvaternaarstruktuur- Paljud valgud on multimeersed(omavad mitut ahelat mida kutsutakse subühikuteks). Kvaternaarne struktuur modustub kui mitu subühikut pakitakse kokku üheks suureks struktuuris
· Primaarstruktuur- aminohappeline järjestus ( o-o-o-o-o- ) · Sekundaarstruktuur- valguahel keerdunud spiraaliks ehk heeliksiks/ kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel ehk 2 valguahelat omavahel ühinenud. Struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. (juuksed, küüned, ämblikuniit, siid) · Tertsiaarstruktuur- enamasti keraja kujuga, nim gloobuliks. (osad ensüümid, munavalk, antikehad · Kvaternaarstruktuur- mitu erinevat gloobulit põimunud. (peaaegu kõik ensüümid) Denaturatsioon ja renaturatsioon: · Denaturatsioon- valk kaotab ära oma struktuurid kuni primaarstruktuurini, kõrgemalt madalamale. Tegurid: kõrge temp, mehhaaniline kloppimine, happeline
- Ehituslik funktsioon: rasvad, mis on rakumembraani koostises (Fosforipiidid) VALGUD koosnevad aminohapete jääkidest - aminohapetes on olemas COOH ja NH2 Valgu struktuurid - Primaarstruktuur * Kõige lihtsam * On näha valgu aminohappeline järjestus - Sekundaarstruktuur ( ämblikuniit) * valguahel on spiraal * Seal esinevad vesiniksidemed - Tertsiaalstruktuur (juuksed, küüned) * Eelnevad struktuurid on moodustunud ruumilise kuju * seda nim. Gloobuliks - Kvaternaarstruktuur (hemoglobiin) * Moodustavad kõik eelnevad struktuurid nende kokkupõimumisel Denaturatsioon- kõrgema järgu valgustruktuuri lagunemine madalama järgu struktuuriks (astmete kaupa) Renaturatsioon- vastupidine nähtus ( kõik valgud seda ei suuda) Tegurid, mis põhjustavad denaturatsiooni: - Temp. (muna keetmine) - Mehaaniline töötlus( muna vahustamine) - UV kiirgus - Raskemetallid (Hg, Cr, Fe) - Kanged happed ja alused Milleks valke organismi vaja on?
omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Valgu aminohappelist järjestust nim. esimest järku struktuuriks. Esimest järku struktuur annab üksnes ülevaate, kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse lülitunud. Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks. Juuste, küünte valkude lõplikuks tasemeks ongi sekundaarstruktuur. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub kolmandat järku struktuur, mida nimetatakse gloobuliks. Neljandat järku struktuur tekib kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiiti. Denaturatsioon on valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride hävimine. Näiteks munavalge vahustamine. Denaturatsiooni käigus peptiidsidemed ei katke, seetõttu jääb peptiidahel püsima ning säilib esmane struktuur. Renaturatsioon on valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride taastumine.Valgud, mis reguleerivad rektsioonide kiirust nim. ensüümideks
· kaitsefunktsioon- hoiab sooja · ainevahetuslik- ainevahetuselahusti- rasvlahustuvaid vitamiine lahustab Valgud- moodustuvad aminohappejääkidest. Valkude süntees toimub ribosoomides. Lihtvalgud- koosnevad aminohappejääkidest (muna) Liitvalgud- lisaks teised orgaanilised ained(kromosoom) Valgustruktuurid: 1) määrab ära valgu omadused 2) alfa heeliks beeta struktuur (juuksed, küüned) 3) moodustuvad valgu kokkukeerdumisel gloobuliks 4) gloobulid omavahel ühinevad Denaturatsioon (renaturatsioon)- hävitatakse valgu kõrgemat järksu struktuur. Mehhaanilisel, keemilisel,kõrge temperatuuriga, kiirguse toimel. Valkude ülesanded: · ensümaatiline · ehituslik-rakumembraantransport · retseptorfunktsioonregulatoorne · kaitsefunktsioonliikumis · energeetiline Nukleiinhapped (sisaldavad pärilikku infot) DNA- desoksüribonukleotiidhape pärilikkuse kandja
· Esimest järku on primaarne struktuur- selles on märgitud aminohappe järjestus( aminohapped on omavahel seotud peptiidsidemetega) · Teist järu on sekundaarne struktuur- moodustab polüpeptiidi keerdumise alfa-heeliks või beeta-struktuuriks, kus esinevad vesiniksidemed. Näiteks juuste ja küünte valgud on sekundaarsed valgud. · Kolmandat järku ehk tertsiaarstruktuur moodustub teist järku valgu kokku keerdumisel ümaraks gloobuliks. ( ensüümid, antikehad) või piklikuks fibrilliks (verehüübimisvalgud) · Neljandat järku ehk kvaternaarstruktuur- tekib mitme madalamat järku valgu jagunemisel - Hemoglobiin on neljandat järku Lihtvalgud on valgud, mis koosnevad vaid aminohapetest ning on organismile kergesti omandatavad. Näiteks munavalges leiduv albumiin. Liitvalgud on valgud, mis koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast. Näiteks hemoglobiin on rauda sisaldav valk. Valkude ülesanded
rasvhappejääki Valkude ehitus · Valkude ehituses eristatakse neli struktuuritasandit: 1) Primaarne str näitab ära valkude aminohappelise järjestuse 2) Sekundaarna str iseloomustab valgu polüpeptiidahela keerdumist -heeliksiks või paigutust ß-struktuuriks mõlema puhul on AH-d valgu sees seotud vesiniksidemetega. 3) Tertsiaarne str erinevate lisasidemete (vesinikside, ioonsed sidemed jt) abil kokku pakitud gloobuliks (ümar) või fibrilliks (niitjas). 4) Kvaternaarne str ei esine kõigis valkudes - selle puhul on mitu polüpeptiidahleat (millel on tertsiaarne str) omavahel ühendatud. Valkude omadused · Füüsikalised omadused: - vedelad (munavalge), poolvedelad (lihastes), tahked (küüned); - mõned lahustuvad vees, mõned hapetes, mõned leelistes; - puudub sulamistemperatuur, kuumutades nad lagunevad · Keemilised omadused:
Riboos on:a) aminohape, b) monosahhariid, c) nukleotiid, d) lipiid. Organismid kasutavad glükoosi peamiselt:a) aine transpordiks, b) energia saamiseks, c) reaktsioonikiiruse regulatsiooniks, d) valkude sünteesimiseks. Valgu monomeerid on:a) monosahhariidid, b) lihtlipiidid, c) nukleotiidid, d) aminohapped. Biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad:a) vitamiinid, b) aminohapped, c) ensüümid, d) glükoosi molekulid. DNA molekulide ainuomast teist järku struktuuri nimetatakse:a) gloobuliks, b) polüsahhariidiks, c) biheeliksiks, d) polüpeptiidiks. Kõik organismid saab ehitustüübi alusel jagada ainu- ja hulkrakseteks. Iga organism sünnib, areneb ja sureb. Molekulaarbioloogia uurib elu molekuli tasemel. Teadusliku hüpoteesi paikapidavust saab kontrollida katsete ja vaatluste abil. Katse planeerimisel jagatakse uurimisobjektid kahte rühma: eksperimentaalrühm ja kontrollrühm. Loomade käitumist uurivat teadusharu nimetatakse etoloogiaks.
omavahel ristsidemetega. Näiteks:hemoglobiini molekulis, mis koosneb kolmesjast aminohappe jäägist. Sekundaarne struktuur – ehk 2. Järgu struktuur iseloomustab valgu molekuli ruumilist paigutust. Tersiaaalne struktuur – ehk 3. Järgu struktuur tekib ahelate üksteisest läbipõimumisel, kusjuures moodustuvad globulaarse kujuga molekulid.(müoglobiin). Kvaternaarne struktuur – ehk 3. Järgu struktuur formeerub mitme markomolekuli ühinemisel üheks kompleksseks gloobuliks. Hemoglobiini korral võtavad osa üksikute alaühikute globulaarpindadel paiknevate aktiivste rühmade vahel toimivad elekrostaatilised jõud. 2.) Denaturatsioon ehk denatureerimine (kunstladina denaturare 'loomulikest omadustest ilma jätma') tähendab biopolümeeride, peamiselt valkude omaduste (lahustuvuse, bioloogilise aktiivsuse, reageerimisvõime jne) muutumist temperatuuri, rõhu ja muude tingimuste muutmise teel. Teisisõnu valkude kõrgemat järku
16.Aminohapete bioloogiline klassifikatsioon. 17.Millest koosnevad valgud? Aminohapetest moodustunud polümeeridest. 18.Kirjelda valkude järke (4) ja too näiteid nende esinemise kohta. 1)Esimest järku struktuur 2)Teist järku struktuur (Juuste ja küünte valkude ning ämblikuniidi ja siis valkude lõplik tase on see ja seda nimetatakse heeliksiks) 3)Kolmandat järku struktuur (Moodustuvad molekuli eri osades paiknevate aminohappejääkide vahele, seda nimetatakse gloobuliks) 4)Neljandat järku struktuur 19.Mis põhjustavad denaturatsiooni? Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. 20.Too näiteid valkude biofunktsioonidest (10). Ensümaatilineensüümid kiirendavad reaktsioone (amülaas, mis kiirendab tärklise lagundamist) Ehituslik küüned, juuksed, ämblikuniit, siidiniit, viirustel kapsiid Transpordifunktsioon hemoglobiin transpordib hapnikku
Täiesti asendamatud aminohapped- peab saama toiduga(8), osaliselt asendamatud aminohapped- toit+ise(3), asendamatud aminohapped Valgu primaarstruktuuri moodustuvad omavahel ühinenud aminohapped. Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappejääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulis ning on määratud DNA poolt. Sekundaarstruktuur tekib primaarstruktuuri keerdumisel - heeliksiks või voltimisel - struktuuriks. Tertsiaarstruktuur tekib - heeliksi keerdumisel gloobuliks või - struktuuri niitumisel. Kvaternaarstruktuur tekib mitme gloobuli liitumisel(emoglobiin koosneb 4-st gloobulist). Valkude denaturatsioon: Valkudele on omalik loomulik ehk natiivne molekulikuju, mille puhul valk on natiivne. Denaturatsioon on protsess, mille puhul välistegurite toimel valgu akriivsus kaob ning struktuur teiseneb kuni primaarstruktuurini. Valgu lagunemine aminohapeteks ensüümide toimel on valgu hüdrolüüs
Valgud on polümeerid, mille monomeerideks on aminohapped ehk valgud pannakse kokku aminohapetest (valgus on 100-1000 aminohapet, organismis 20 erinevat aminohapet, asendamatuid aminohappeid organismis on 8, mida saame toiduga). Neid aminohappeid ühendab peptiidside. Valkude struktuuriastmed on: 1. Primaarstruktuur - aminohapetest ahel 2. Sekundaarstruktuur - ahel keerdub heeliksisse või volditakse 3. Tertsiaalstruktuur - heeliks keerdub gloobuliks või volditud ahelast moodustub fibrill 4. Kvaternaarstruktuur - mitu gloobulit või fibrilli koos Valgu ülesanded: 1. võimaldada/kiirendada reaktsioone 2. kuuluvad paljude rakuosade koostisesse - hea ehitusmaterjal (nt küünised, suled jne) 3. aitavad ainetel liikuda - transportvalgud 4. vahendavad infot raku ja väliskeskkonna vahel - retseptorvalgud 5. reguleerivad organismi 6. kaitsevad võõraste orgaaniliste ühendite vastu 7
a) Stabiilseim -heeliks on paremale pöörduva kruvikäiguga vedrutaolne moodustis. Iseloomulik globullaarsetele valkudele. b) -struktuur e voltunud lamepoogna struktuur iseloomulik fibrillaarsetele valkudele(küüned, suled, soomused) c) Statistiline pundar- vähekorrastunud petiidahel 3) Tertsiaarstruktuur (kolmemõõtmeline ruumiline ehitus, mis tekib polüpeptiidahela spetsiifilisel kokkukägardumisel ja põimumisel kindlakujuliseks gloobuliks. Gloobuliks seovad soolasillad, hüdrofoobsed sidemed, disulfiidsidemed ja fosfaatsillad.) 4) Kvaternaarstuktuur (mitmeruumilselt korrastatud polüpetiidahela kombinatsioon. Tekivad nn epimolekulid.) Tõestamine: Söestumisproov põletamisel karvakärsahais Ksantoproteiinirealktsioon +konts HNO3 + temp kollane +NH3 oranz Biureedireaktsioon NaOH + CuSo4violetne(tõestatakse peptiidsideme olemasolu).
primaarstruktuuriks, see määrab kõik valgu omadused, kuid ei väljenda otseselt molekuli kuju. Seda väljendab sekundaar või tertsiaal struktuur. Sekundaarstuktuurtekib polüpeptiidi keerdumisel kruvi taoliseks aheeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel B struktuuriks. Valgu molekuli edasisel kokkukeerdumisel tekib tertsiaarstruktuur, selle tulemusena omandab valk keraja ruumilise vormi, mida nimetatakse gloobuliks, kuid mõned valgud võivad jääda ka väljavenitatult niitjateks e. fibrillaarseteks. Kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk, millel on kvarternaarstruktuur. Soojusenergiamõjulvalkudesnõrgemadkeemilisedsidemedkatkevad, mille tagajärjel valk kaotab oma kõrgema järgu struktuurid, sellist nähtust nim. valgu denaturatsiooniks. Valku võivad denaturiseerida kõrge temperatuur,
36)Organismid kasutavad glükoosi peamiselt: a) aine transpordiks, b) energia saamiseks, c) reaktsioonikiiruse regulatsiooniks, d) valkude sünteesimiseks. 37)Valgu monomeerid on: a) monosahhariidid, b) lihtlipiidid, c) nukleotiidid, d) aminohapped. 38)Biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad: a) vitamiinid, b) aminohapped, c) ensüümid, d) glükoosi molekulid. 39)DNA molekulide ainuomast teist järku struktuuri nimetatakse: a) gloobuliks, b) polüsahhariidiks, c) biheeliksiks, d) polüpeptiidiks. 40) Kõik organismid saab ehitustüübi alusel jagada ainu- ja hulkrakseteks. 41) Iga organism sünnib, areneb ja sureb. 42) Molekulaarbioloogia uurib elu molekuli tasemel. 43) Teadusliku hüpoteesi paikapidavust saab kontrollida katsete ja vaatluste abil. 44) Katse planeerimisel jagatakse uurimisobjektid kahte rühma: eksperimentaalrühm ja kontrollrühm. 45) Loomade käitumist uurivat teadusharu nimetatakse etoloogiaks.
c) nukleotiid d) lipiid 13. Organismid kasutavad glükoosi peamiselt: a) ainete transpordiks b) energia saamiseks c) reaktsioonikiiruse regulatsiooniks d) valkude sünteesimiseks 14. Valgu monomeerid on: a) monosahhariidid b) lihtlipiidid c) nukleotiidid d) aminohapped 15. Biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad: a) vitamiinid b) aminohapped c) ensüümid d) glükoosi molekulid 16. DNA molekulide ainuomast teist järku struktuuri nimetatakse: a) gloobuliks b) polüsahhariidiks c) biheeliksiks d) polüpeptiidiks Täida lünk sobiva sõnaga! 17. Organismis sünteesitud orgaanilisi aineid nimetatakse biomolekulides . 18. Glükoos kuulub polüsahhariidide tärklise ja tselluloosi koostisse. 19. Inimese sisesekretsiooninäärmetes moodustunud regulatoorse funktsiooniga bioaktiivseid aineid nimetatakse ensüümid . 20. Lipiidid täidavad organismis põhiliselt ehituslik ja energeetiline funktsiooni 21. AIDS-i põhjustab HI viirus 22
kõõlused) , b) liitvalgud lisaks aminohappejääkidele teisi orgaanilisi aineid · Valkude struktuur a) Esimesejärguline (primaarstruktuur) aminohappejääkide järjestus b) Teisejärgustruktuur (sekundaarstruktuur) aminohappejääkide keerdumine biiheeliks(vedru) c) Kolmandajärgu struktuur (tertsiaalstruktuur) biiheeliksi kokkukägardumine kerajaks gloobuliks d) Neljandajärgu struktuur (kvaternaarstruktuur) tekib kahe või enama tertsiaalstruktuuriga ahela liitumisel Valgu struktuuri muutumine ehk dematuratisioon Kõrgema järgu struktuuri hävitamine - Juuste lokkimine, muna vahustamine või praadimine · Mehaanilisel teel · Kõrge temperatuuriga · Keemilisel teel · Kiirguse toimel Renaturatsioon Kõrgemat järku stuktuurid taastuvad Nt . vahustatud muna valge muutub vedelaks seismisega
b) mitu polüpeptiidahelat voltuvad paralleelselt ja nad asuvad kohakuti. Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; Sekundaarne struktuur esineb juustes, küüntes, sulgedes, ämblikuvõrgus, siidiniidis jne. Enamasti valgud ei ole 100% või -struktuuris, vaid üks neist vormidest esineb ülekaaluliselt. 3) Tertsiaalstruktuur tekib polüpeptiidahela spetaiaalsel ruumilisel kokkupakkimisel kas: · Kerakujuliseks gloobuliks (sagedasem) · Niitjaks, ellipsoidseks fibrilliks. Stabiliseerivateks sidemeteks on: a) molekulisisesed H-sidemed; b) ioonilised sidemed (erinevalt laetud radikaalide vastasmõju tekkinud) c) hüdrofoobsed sidemed (hüdrofoobsete AH radikaalide vastasmõju) d) S-S tüüpi sidemed, mis tekivad 2 tioolrühma vastasmõjul.
13. Organismid kasutavad glükoosi peamiselt: a) ainete transpordiks, b) energia saamiseks, c) reaktsioonikiiruse regulatsiooniks, d) valkude sünteesimise t 14. Valgu monomeerid on a) monosahhariidid, b) lihtlipiidid, c) nukleotiidid, d) aminohapped 15. Biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad: a) vitamiinid, b)aminihapped c) ensüümid, d)glükoosi molekulid 16. Nimetatakse DNA molekulile ainuomast teist järku struktuuri a) gloobuliks, b) poliisahhariidiks, c) bilmeeliksiks, a) poliipeptiidiks. Täitke lünk sobiva sõnaga! 17. Organismis sünteesitud orgaanilisi aineid nimetatakse biomolekulideks. 18. Glükoos kuulub polüsahhariididel tselluloosi ja glükokeeni koostisse 19. Inimese sisesekretsiooninäärmetes moodustunud regulatoorse funktsiooniga bioaktiivseid aineid nimetatakse hormoonideks 20. Lipiidid täidavad organismis põhiliselt energeetilist ja kaitse funktsiooni. 21. AIDS-i põhjustab HIV viirus. 22
Esimest järku on primaarne struktuur- selles on märgitud aminohappe järjestus( aminohapped on omavahel seotud peptiidsidemetega) Teist järu on sekundaarne struktuur- moodustab polüpeptiidi keerdumise alfa-heeliks või beeta-struktuuriks, kus esinevad vesiniksidemed. Näiteks juuste ja küünte valgud on sekundaarsed valgud. Kolmandat järku ehk tertsiaarstruktuur – moodustub teist järku valgu kokku keerdumisel ümaraks gloobuliks. ( ensüümid, antikehad) või piklikuks fibrilliks (verehüübimisvalgud) Neljandat järku ehk kvaternaarstruktuur- tekib mitme madalamat järku valgu jagunemisel - Hemoglobiin on neljandat järku Lihtvalgud on valgud, mis koosnevad vaid aminohapetest ning on organismile kergesti omandatavad. Näiteks munavalges leiduv albumiin. Liitvalgud on valgud, mis koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast. Näiteks hemoglobiin on rauda sisaldav valk. Valkude ülesanded
a) ainete transpordiks; b) energia saamiseks; c) reaktsioonikiiruse regulatsiooniks; d) valkude sünteesimiseks. 6. Valgu monomeerid on: a) monosahhariidid; b) lihtlipiidid; c) nukleotiidid; d) aminohapped. 7. Biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad: a) vitamiinid; b) aminohapped; c) ensüümid; d) glükoosi molekulid. 8. DNA molekulile ainuomast teist järku struktuuri nimetatakse: a) gloobuliks; b) polüsahhariidiks; c) biheeliksiks; d) polüpeptiidiks. Täitke lünk sobiva sõnaga. 1. Organismis sünteesitud orgaanilisi aineid nimetatakse biomolekulideks. 2. Glükoos kuulub polüsahhariidide tärklise ja tselluloosi koostisesse. 3. Inimese sisesekretsiooninäärmetes moodustunud regulatoorse funktsiooniga bioaktiivseid aineid nimetatakse hormoonideks. 4. Lipiidid täidavad organismis peamiselt energiaallika ja keha talitluse regulaatori
veega vähimat kokkupuutepinda ning polaarsed osad paigutuvad maksimaalse kontaktpinnana tekib termodünaamiliselt stabiilne moodustis mitsell Fenomen on oluline membraanide RH mitsell tekkemehhanismis Valgumolekulide kuju vesilahuses · Fibrillaarsed ahela laenguga või polaarne lõik "tõmmatakse" vee molekulide poolt pikaks · Globulaarsed ahela neutraalne lõik tõugatakse ümbritsevate vee molekulide poolt tihedaks gloobuliks Vee dissotsiatsioon · Svante Arrhenius märkas, et vette sattunud · = ained vabastavad kas H+ või OH- ioone ja . + - - 16 · = = 55.5 1.8 10 = 1.0
primaarstruktuuriks. Primaarstruktuur on kõigil valkudel ja see määrab ära kõik valgu omadused, samas ei väljenda see otseselt valgumolekuli kuju. Valgu teistjärku struktuur ehk sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel struktuuriks. Valgu molekuli edasisel kokkukeerdumisel tekib kolmandatjäru struktuur e tertsiaalstruktuur (kera sarnane kuju, nimetatakse gloobuliks) Mitte kõik valgud pole gloobulaarsed: mõned võivad jääda väljavenitatult niitjateks ehk fibrillaarseteks. Kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk, mida nimetatakse neljandat järku struktuuriks ehk kvaternaarstruktuuriks. (hemoglobiin) Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keem sid katkevad ning valk kaotab oma kõrgemat järku struktuurid, seda nimetatakse denaturatsiooniks. Lisaks
Rasv tõrjutakse äärtesse või surutakse kokku. Hüdrofiilne – kõik osakesed, millel on mingit sorti laeng. Vesi tõmbab osakesed laiali ja tekib fibrillaarne molekul. - Rasvhapete hüdrofoobsed lõigud (sabad) moodustavad kogumeid, et veega mitte kokku puutuda ning polaarsed osad (pead) paigutuvad maksimaalse kontaktpinnana. Nii tekib rakumembraan. - Valgumolekulide polaarne lõik tõmmatakse vee molekulide poolt pikaks (fibrillaarne) ja ahela neutraalne lõik pressitakse tihedaks gloobuliks (globulaarne) Vee 3 olekut: happeline, neutraalne, aluseline pH – lähtub vesinikioonide arvust ehk mõõdab prootonite arvu lahuses. OH - ja H+ ioonide kontsentratsioonide korrutis on alati konstantne (10 -14), järelikult võimalik arvutada teine pool. pH’st sõltub enamik bioloogilisi protsesse. Homeostaas – optimaalse pH taseme hoidmine kudedes protsesside stabiilsuse tagamiseks puhversüsteemide abil Puhversüsteemid – tagatakse happelisuse-aluselisuse tasakaal teatud vahemikus
Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. 2)sekundaarstruktuur- tekib aminohappeahela keerdumisel spiraaliks --heeliks- või kõrvalahelate kokkuvoltimisel- struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valgu nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsdesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii
*Valgud võivad olla mitmeahelalised omavad ruumilist struktuuri. Valkude omadused sõltuvad neisse kuuluvate AH- jääkide järjestusest ja hulgast! STRUKTUURID: a) Esimest järku struktuur e primaarstruktuur on valgu AH järjestus. b) Teist järku struktuur e sekundaarstruktuur · kui polüpeptiid keerdub kruvikujuliseks heeliksiks. · kui kõrvuti asuvad ahelad voltuvad. c) Kolmandat järku struktuur kui heeliks kägardub kerakujuliseks gloobuliks. d) Neljandat järku struktuur kui valgu koostises on 2 või enam polüpeptiidi. Denaturatsioon kui valk kaotab 2 või 3-järku struktuuri keemiliste sidemete katkemise tõttu. (temperatuuri, UV kiirguse jm mõjul) Peptiidside ei katke! Seega esimest järku struktuur püsib! Renaturatsioon denaturatsiooni pöördprotsess. Valkude ülesanded: 1. Biokeemiliste reaktsioonide kiiruse reguleerimine ensüümid. 2
primaarstruktuuriks. Primaarstruktuur on kõigil valkudel ja see määrab ära kõik valgu omadused, samas ei väljenda see otseselt valgumolekuli kuju. Valgu teist järku struktuur ehk sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks - heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel -struktuuriks. Valgu molekuli edasisel kokkukeerdumisel tekib kolmandat järku struktuur e tertsiaalstruktuur (kera sarnane kuju, nimetatakse gloobuliks) Mitte kõik valgud pole globulaarsed: mõned võivad jääda väljavenitatult niitjateks ehk fibrillaarseteks. Kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk, mida nimetatakse neljandat järku struktuuriks ehk kvaternaarstruktuuriks. (hemoglobiin). Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keem sid katkevad ning valk kaotab oma kõrgemat järku struktuurid, seda nimetatakse denaturatsiooniks. Lisaks temperatuurile võivad valke
Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; Sekundaarne struktuur esineb juustes, küüntes, sulgedes, ämblikuvõrgus, siidiniidis jne. Enamasti valgud ei ole 100% või -struktuuris, vaid üks neist vormidest esineb ülekaaluliselt. 3) Tertsiaalstruktuur tekib polüpeptiidahela spetaiaalsel ruumilisel kokkupakkimisel kas: Kerakujuliseks gloobuliks (sagedasem) Niitjaks, ellipsoidseks fibrilliks. Stabiliseerivateks sidemeteks on: a) molekulisisesed H-sidemed; b) ioonilised sidemed (erinevalt laetud radikaalide vastasmõju tekkinud) c) hüdrofoobsed sidemed (hüdrofoobsete AH radikaalide vastasmõju) d) S-S tüüpi sidemed, mis tekivad 2 tioolrühma vastasmõjul.
PROTEIINID Valgud koosnevad aminohappejääkidest, millede vahel on peptiidsidemed. Aminohappele on iseloomulikud aminorühm ja karboksüülrühm. Inimene vajab 20 aminohapet: 8 saab ainult toiduga, 3 suudab ise ebapiisavalt sünteesida ja 9 on täiesti piisaval hulgal isesünteesitavad. Valkude struktuurid: >primaarstruktuur aminohapete järjestus >sekundaarstruktuur moodustub heeliks >tertsiaalstruktuur valk kokkukeerdunud gloobuliks või fibrilliks, n vereplasmavalgud >kvaternaarstruktuur mitme polüpeptiidi ühinemisel, n hemoglobiin. Denutratsioon on valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride hävinemine, säilib esimese järgu struktuur. Seda põhjustavad: kõrge temp, UV, mehhaaniline tegur, raskemetallid (n Hg), happed Renutratsioon on kõrgemat järku struktuuride taastumine. Näiteks toimub ensüümi aktiivsuse taastumine. Valkude erinevad omadused tulenevad aminohapete järjestusest ja hulgast.
Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; Sekundaarne struktuur esineb juustes, küüntes, sulgedes, ämblikuvõrgus, siidiniidis jne. Enamasti valgud ei ole 100% α või β-struktuuris, vaid üks neist vormidest esineb ülekaaluliselt. 3) Tertsiaalstruktuur tekib polüpeptiidahela spetaiaalsel ruumilisel kokkupakkimisel kas: Kerakujuliseks gloobuliks (sagedasem) Niitjaks, ellipsoidseks fibrilliks. Stabiliseerivateks sidemeteks on: a) molekulisisesed H-sidemed; b) ioonilised sidemed (erinevalt laetud radikaalide vastasmõju tekkinud) c) hüdrofoobsed sidemed (hüdrofoobsete AH radikaalide vastasmõju) d) S-S tüüpi sidemed, mis tekivad 2 tioolrühma vastasmõjul.
Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; o mitu polüpeptiidahelat voltuvad paralleelselt ja nad asuvad kohakuti. Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; Tertsiaarstruktuur - gloobulid ja fibrillid. tekib polüpeptiidahela spetaiaalsel ruumilisel kokkupakkimisel kas: - Kerakujuliseks gloobuliks (sagedasem) - Niitjaks, ellipsoidseks fibrilliks. Stabiliseerivateks sidemeteks on: - molekulisisesed H-sidemed; - ioonilised sidemed (erinevalt laetud radikaalide vastasmõju tekkinud) - hüdrofoobsed sidemed (hüdrofoobsete AH radikaalide vastasmõju) - S-S tüüpi sidemed, mis tekivad 2 tioolrühma vastasmõjul. Kvaternaarstruktuur.
omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. 2)sekundaarstruktuur- tekib aminohappeahela keerdumisel spiraaliks --heeliks- või kõrvalahelate kokkuvoltimisel- struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valku nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II
2)sekundaarstruktuur- tekib aminohappeahela keerdumisel spiraaliks -α-heeliks- või kõrvalahelate kokkuvoltimisel- – struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valgu nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsdesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II
Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; Sekundaarne struktuur esineb juustes, küüntes, sulgedes, ämblikuvõrgus, siidiniidis jne. Enamasti valgud ei ole 100% või -struktuuris, vaid üks neist vormidest esineb ülekaaluliselt. 3) Tertsiaalstruktuur tekib polüpeptiidahela spetaiaalsel ruumilisel kokkupakkimisel kas: Kerakujuliseks gloobuliks (sagedasem) Niitjaks, ellipsoidseks fibrilliks. Stabiliseerivateks sidemeteks on: a) molekulisisesed H-sidemed; b) ioonilised sidemed (erinevalt laetud radikaalide vastasmõju tekkinud) c) hüdrofoobsed sidemed (hüdrofoobsete AH radikaalide vastasmõju) d) S-S tüüpi sidemed, mis tekivad 2 tioolrühma vastasmõjul.
omadused. Aminohapped on ühendatud peptiidsidemetega. 2)sekundaarstruktuur- tekib aminohappeahela keerdumisel spiraaliks --heeliks- või kõrvalahelate kokkuvoltimisel- b struktuur. Seda struktuuri hoiab koos vesiniksidemed (O ja H vahel). (kõõluste, kõhrede, juuste, küünkarvade valgud, soomuste, ämblikuniidi valgud ) 3)tertsiaalstruktuur- moodustub aminohappeahela edasisel kokkukeerdumisel. Seotud vesiniksidemetega.Sellise struktuuriga valku nimetatakse gloobuliks. (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud) 4)kvaternaalstruktuur- tekib mitme gloobuli on ühinemisel. On ühendatud vesiniksidemetega. (hemoglobiin) Valkude struktuur võib muutuda järgmiste protsesside tulemusena: I. denaturatsioon- hävitatakse valgu kõrgemat järku struktuur, mille tulemusena aminohappeahel muutub sirgeks. See võib toimuda Mehaanilisel teel i. Kõrge temperatuuriga ii. Keemilisel teel iii. Kiirguse toimel II
Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; b) mitu polüpeptiidahelat voltuvad paralleelselt ja nad asuvad kohakuti. Stabiliseerivateks sidemeteks on molekulisisesed H-sidemed; Sekundaarne struktuur esineb juustes, küüntes, sulgedes, ämblikuvõrgus, siidiniidis jne. Enamasti valgud ei ole 100% või -struktuuris, vaid üks neist vormidest esineb ülekaaluliselt. 3) Tertsiaalstruktuur tekib polüpeptiidahela spetaiaalsel ruumilisel kokkupakkimisel kas: Kerakujuliseks gloobuliks (sagedasem) Niitjaks, ellipsoidseks fibrilliks. Stabiliseerivateks sidemeteks on: a) molekulisisesed H-sidemed; b) ioonilised sidemed (erinevalt laetud radikaalide vastasmõju tekkinud) c) hüdrofoobsed sidemed (hüdrofoobsete AH radikaalide vastasmõju) d) S-S tüüpi sidemed, mis tekivad 2 tioolrühma vastasmõjul. Tertsiaarne struktuur esineb: osa ensüüme, histoonvalgud, albumiinid, globuliinid, fibrinogeen, sidekoelised valgud.
c n -,e=takse lipoproteii- *ur-braani koostisse. alke r111sg6 on liitunud i --e-Ceid nimetatakse 2,15. Valgu molekuli esimest jdrku struktuur on peptiidsidemetega i.ihendatud aminohappejddkide ahel. ?t Selle keerdumisel heeliksiks (a) v6i kokkuvoltumisel (b) moodustub teist jdrku struktuur. Valgu kolman- dat jdrku struktuur kujuneb heeliksi kokkukdgardumisel kerajaks gloobuliks. Neljandat jdrku struktuurist rddgitakse valkude juures, mille koostises on kaks v6i enam poliipeptiidi. t"r '.brirn Kuidas muutub valkude struktuur? Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia ei katke. Seet6ttu jiiiib peptiidahel ptisima ja toimel n6rgad keemilised sidemed katkevad
Paljud kloroplastide valgud sealhulgas ka ribosoomide valgud, on kodeeritud rakutuumas ja pärast sünteesi tsütosooli ribosoomidel peavad liikuma kloroplasti. Kui valk koosneb tuuma ja kloroplasti genoomi poolt kodeeritud subühikutest, siis multimeerse valgu õige struktuuri tekkeks on vajalikud toruja struktuuriga chaperonin'id, mille sisemuses on vajalik keskkond valgu õige konformatsiooni tekkeks. Näiteks Hsc60 chaperonin'id võimaldavad Rubisco subühikute (8L8S) kokkukeerdumist gloobuliks ja aktiivse ensüümi teket. Mikrofilamendid 1.) Aktiini omadused. Aktiinimolekuli polaarsus ja seotus ATP/ADP-ga, + ja ots. Aktiin on mittefotosünteesiva eukarüootse raku kõige levinumaks valguks, moodustades 1-5% koguvalgust (~0.5mM), aga lihasrakkudes võib aktiini kontsentratsioon olla kuni 10 korda kõrgem. kodeeritud geenide perekonna poolt (Inimesel on 6 geeni, taimedel võib olla kuni 60 geeni) Selgroogsetes aktiinide geenide produktid erinevad ainult 4-5 aminohappe poolest,
annaabi.ee 
