Valkude iseloomustus ja bioloogiline roll (0)

VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL.
PRIMAARSTRUKTUUR .
1. Üldine iseloomustus – molekulide suurus, makrostruktuur , mono - ja oligomeerse valgu mõiste.
Molekulide suurus- Valkude suurused on väga varieeruvad. Näiteks insuliini kahes ahaelas kokku on 51 jääki aga glutaminsüntetaasis 468. Molekulmass 5733Da – 60000Da. Valkude polüpeptiidide ahelate pikkus on tavaliselt 100-2000 aminohappe jääki kuid on ka väga suuri erandeid näiteks: inimese südame lihase valgus 26926 aminohappe jääki.
Makrostruktuur-
Monomeerse valgu mõiste- On valgud mis koosnevad ühest polüpeptiid ahelast.
Oligomeerse valgu mõiste- On valgud mis koosnevad rohkem kui ühest polüpeptiid ahelast.
2. Valkude arhitektuur - konfiguratsiooni ja konformatsiooni mõisted, kolme(nelja)
struktuuritaseme iseloomustus ja kirjeldus. Primaarstruktuuri mõiste ja ise-loomustus.
Konfiguratsioon- On valgu struktuuri muutumine lõhkudes olemasolevad kovalentsed sidemed ja luua nendest uued
Konformatsiooni - valgu kolmemõõtmelise struktuuri muutumist ilma kovalentsete sidemete lõhkumiseta nimetatakse valgu konformatsiooniks. Mis tuleneb vabast rotatsioonist ümber C-C sideme.
Nelja struktuuritaseme iseloomustus ja kirjeldus-
1)Primaarstruktuur- On valgu kõige algelisem struktuur mis näitab aminohapete järjestus valgus esinevad ainult kovalentsed sidemed ( peptiid - ja disulfiidsidemed)
2)Sekundaarstruktuur-
Vesiniksidemete tekkimise tõttu valk saab kolmemõõtmelise struktturi kas a- heeliksi või B-struktuuri(volditud ahel).
See on ainult üks kõrgematest struktuuri liikidest kus eksisteerib kolmemõõtmeline arhidektuur. Mängivad rolli ka van der Waal’si jõud ja teised nõrgad jõud( ioonsed sidemed, H-sidemed, hüdrofoobsed interaktisioonid)
3) Tertsiaalstruktuur - Valgu kõrgem sturktuur kus kus polüpeptiidahel on rohkem kokku pakitud(gloobuliks) ja võtnud kompaktsema kuju selleks, et vähendada vastastikust mõju teda ümbritseva keskonnaga. Mängivad rolli ka van der Waal’si jõud ja teised nõrgad jõud( ioonsed sidemed, H-sidemed, hüdrofoobsed interaktisioonid)
4) Kvaternaarstruktuur - Paljud valgud on multimeersed(omavad mitut ahelat mida kutsutakse subühikuteks). Kvaternaarne struktuur modustub kui mitu subühikut pakitakse kokku üheks suureks struktuuris. Mängivad rolli ka van der Waal’si jõud ja teised nõrgad jõud( ioonsed sidemed, H-sidemed, hüdrofoobsed interaktisioonid)
Primaarstruktuuri mõiste ja iseloomustus- On valgu kõige algelisem struktuur mis näitab aminohapete järjestus valgus esinevad ainult kovalentsed sidemed ( peptiid - ja disulfiidsidemed). On pikad ahelad millel puudub kolmemõõtmeline struktuur.
3. Struktuure fikseerivate sidemete liigid, teke ja lokalisatsioon – milliste aatomite või funktsionaalsete rühmade vahele tekivad, kuidas on paigutunud.
Struktuure fikseerivate sidemete liigid-
Primaarsttruktuur- kovalentsed sidemed
Sek-, Terts -,Kvat- Nõrgad sidemed(ioonsed sidemed, H-sidemed, hüdrofoobsed interaktisioonid, van der Waals’i interaktsioonid )
Teke ja lokalisatsioon -
4. Lihtvalgud ja konjugeeritud e. liitvalgud – mõisted, liitvalkude prosteetilised rühmad.
Lihtvalgud- Valgud, mis koosnevad ainult aminohapetest
Liitvalgud- Valgud, mis sisaldavad lisaks aminohapetele mitte-aminohappelist osa.
Liitvalkude prosteetilised rühmad- Kui mitte-aminohappeline osa on funktsionaalselt oluline, siis nimetatakse seda prosteetiliseks rühmaks. Sõltuvalt sellest jaotatakse valgud glüko-, lipo-, nukleo -, fosfo-, metallo-, hemo- ja flavoproteiinideks.
5. Valkude bioloogiliste funktsioonide loetelu , näiteid vastava funktsiooniga valkudest.
Katalüütiline- Ribonukleaas
Regulatoorne- Insuliin
Transport- Hemoglobiin
Struktuurne - Kollageen, alfa-keratiin
Reserv - Ovalbumiin, Kaseiin
Kontraktsioon - Aktiin , Müosiin
Kaitse- Immunoglobuliinid
Adaptor e. Toes - AKAP-valgud
Eksootilised funktsioonid- antifriisvalgud kalades
6. Valkude analüüsi meetodid. Valkude aminohappelise järjestuse määramiseks kasutatava sekveneerimise strateegia ja etapid.
Slaidid 22-31.
7. Peptiidide laboratoorne süntees tahkel kandjal – põhimõte.
Sünteesitava polüpeptiidi C-terminus on kovalentselt seaotud lahustumatule vaigule. Liidetava aminohappe aminorühm kaitstakse blokeeriva rühmaga, mis pärast aminohappejäägi liitmist kasvavale peptiidahelale eemaldatakse. Liidetava aminohappe karboksüülrühm aktiveeritakse karbodiimiidiga. Iga aminohappejäägi lisamise järel tahke faas filtritakse välja.
Arvuti abil juhitavad automaatsed süntesaatorid võimaldavad kiiresti sünteesida pikki polüpeptiide.