Aminohape- orgaaniline ühend , mis sisaldab karboksüülrühma ja aminorühma. Aminohapped sisaldavad( C.H.N.O.S ehk süsinik,- vesinik,-lämmastik ja hapnik ) Asendamatud aminohapped- aminohapped, mida inimese organism ei suuda ise toota. Täiskasvanud inimesel on neid 8 ja laste puhul 10 Valkude struktuur: 1. Primaarstruktuur- selles on märgitud aminohapete järjestus ( aminohapped on seotud peptiidsidemetega ) 2. Sekundaarstruktuur- moodustub polüpeptiidi keerdumisel alfa heeliksiks. Näiteks küünte ja juuste valgud on sekundaarstruktuuri valgud 3. Tertsiaarstruktuur- moodustub valgu kokku keerdumisel ümaraks gloobuliks 4. Kvaternaarstruktuur- tekib mitme madalamat järku valgu ühinemisel. Näiteks hemoglobiin on IV järk Valkude ülesanne: · Ensüümiline funktsioon · Struktuurne funktsioon ( küüned, karvad, kõõlused, suled ) · Kaitsefunktsioon ( antikehad, verehüübimisvalgud ) · Varuaine funktsioon ( munavalge )
2.Liitvalk- aminohapped, glükoproteiidid (suhkrumol), lipoproteiidid (liipidid) Inimeste valgud koosnevad 20 erinevast aminohappest, millest 8 on asendamatud st neid peab saama valmiskujul toiduga. Ülejäänud aminohapped (asendavad) suudab inimene sünteesima lämmastiku sisaldavatest ühenditest. Valgu molekuli omadused sõltuvad aminohappete järjekorrast ja hulgast.. Valgu molekuli esimest järku struktuur on pepsiidsidemetga ühendatud aminohappejääkide vahel. Selle keerdumisel heeliksiks või kokkuvoltumisel moodustub teist järku struktuur. Valgu kolmanda järgu struktuur kujuneb heeliksi kokkukägardamisel kerajaks gloobuliks. Neljandat järku struktuurist räägitakse valkude juures, mille koostises on kaks või enam polüpeptiidi. Valgu struktuuri võivad lagundada: temp. Happed, alused mehaaniline töötlemine kiiritus Valkude bioloogilsed funktsioonid: 1)ensümaatiline ensüüm-valguline katalüsatoor
Proteiidid on liitvalgud. Valkude monomeerideks on aminohapped, ühes valgumolekulis on sadu tuhandeid aminohappeid. Igal aminohappel on : NH2 aminorühm COOH karboksüülrühm Igal aminohappel on erinev ehitus. Valgumolekulis on aminohapped ühendatud peptiitsidemetega. Valgumolekuli struktuurid Primeaarstruktuur: - aminohappeline järjestus valgu molekulis - Primeaar struktuur jääb alati püsima, seda ei saa lõhkuda Sekundaarstruktuur: - valgumolekuli keerdumine heeliksiks - Kõrvuti asetsevate ahelate valtumine Tertsiaalstruktuur: - valgu molekul moodustab gloobuleid Kvarternaarstruktuur: - gloobulid ühinevad - hemoglobiin Denturatsioon valgumolekuli kõrgeimate struktuuride lõhkumine kuni primeaarstruktuurini. Renoturatsioon valgumolekulide kõrgeima järgu struktuuride iseeneslik taastumine. Valgu ülesanded: a)Valgud täidavad organismis ensümaatilist funktsiooni b)Ehitusliku funktsiooni c)Transport funktsiooni
2. ehituslik (valgulise ehitusega, kabjad vill juuksed, küüned suled jne) 3. transport nt rauda , hapniku transporditakse 4. retseptorfunktsioon väliskeskkonna info edastamine raku sisse 5. regulatoorne 6. kaitse moodustuvad antikehad 7. liikumis lihaste võime kokku tõmbuda ja lõtvuda 8.energeetiline kui nälg siis hakkab keha valke kasutama energia saamiseks 9.varuaine Struktuur primaarne struktuur-aminohapete jada, insulin sekundaarne struktuur- tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks ahelate voltimisel, ämblikuniit, looduslik siid, küünte ja juuste valgud tretsiaal struktuur- glookulid,fribiilid ,kollageen kvarternaarstruktuur- liituvad mitu erinevat valgumolekuli,hemoglobiin omadused denaturatsioon-kõrgemat järku struktuur laguneb madalamt järku struktuuriks renaturatsioon-valgud taastavad oma esialgse struktuuri lahustuvus-lahutavad vees, veri, piim, muna ja ei lahustu- juuksed ja küüned happer alused ja temp mõjutavad NUKLEIINHAPPED
denaturatsiooni pöördprotsessi,mis toimub siis,kui lõhustavate tegurite(kuumutamine,happed) mõju pole olnud liiga suur ja valgu struktuurid pole veel lõplikult lagunenud.Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side,mida nimetatakse peptiidsidemeks.Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks ehk primaarstruktuuriks.Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel.Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur ehk tertsiaarstruktuur,on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust.Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks.Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi,moodustub valk,mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist (kvaternaarstruktuur)
tuhandetesse kuigi erinevad aminohappeid on valkude ehituses 20, leiame vähe molekule mille koostises kõik need samaaegselt oleksid. Valgud moodustuvad vaid elusorganismides. Seetõttu nimetatakse neid koos polüsahhariidide ja nukleiinhappetega biopolümerideks. 5.valkude struktuurid (4) igale kommentaar. Valgu molekuli esimest järku struktuur on peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkide ahel. Selle keerdumisel heeliksiks (A) või kokkuvoltumisel (b) moodustub teist järku struktuur. Valgu komandat järku struktuur kujuneb heeliksi kokkukägerdumisel keerjaks gloobuliks. Neljandat järku struktuurist räägitakse valkude juures, mille koostises on kaks või enam polüpeptiidi. 6.valkude ülesandaed (8) · Valgud reguleerivad biokeemilisi reaktsioni kiiruseid · Kannavad hapniku kopsudest kõigidesse kudedesse.
määrab ära valgu ülesande. DNA määrab ära aminohapelise järjestuse. Kahe aminohappe omavahelisel raegeerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side,idnm. Peptiidsidemeks(tugev side; laguneb ainult hapetes keetmisel). Valkude struktuurid: · Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks(primaarstruktuuriks); hoiavad peptiidsidemed · Valgu teist järku struktuur tekib polüpetiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel.(Struktri hoiavad koos vesiniksidmed; nõrgad sidemed) · Molekuli edasisel keerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur.enamasti on see keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Mitmesugused keemilised sidemed(nõrgad sidemed) · Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpetiidi,moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist.
Võib-olla on viga katse korralduses või hüpoteesi püstitamises. Millest koosnevad valgud? Aminohapetest. Miks nimetatakse valke biopolümeerideks? Kuna valgud moodustuvad vaid elusorganismides. Millest tulenevad valkude omadused? Aminohapete järjestusest primaarstruktuuris + ka teistest struktuuridest. Mida nimetatakse valgu primaarstruktuuriks? Valkude aminohappelist järjestust. Kuidas tekib valgu teist järku struktuur? Polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks. Mis on gloobul? Molekuli edasine kokkukeerdumine keraks. Mis on denaturatsioon? Valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride hävitamine. Mis on renaturatsioon? Valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride taastumine, denaturatsiooni pöördprotsess. Mis on ensüümid? Biokeemilised reaktsioonikiirust reguleerivad valgud. Nimeta valkude funktsioonid! Ensümaatilised, Ehituslikud, Transport, Retseptor, Regulatoorsed, Kaitse, Liikumis, Energeetilised –funktsioonid.
Valgud Valkude jaotus: *LIHTVALGUD-koosnevad aminohappe jääkidest,nt munavalge *LIITVALGUD-koosnevad valgulisest ja mittevalgulisest osast,nt kromosoomid ja homoglobiin Valkude struktuur: *esimest järku struktuur e.primaarstruktuur-aminohappe jääkide järjestus *teist järku struktuur e.sekundaarstruktuur-moodustub polüpeptiidi keerdumisel alfa heeliksiks ja beeta struktuuriks,need on seotud vesiniksidemetega nt kõõluste,kõhrede,juuste,küünte,karvade valgud(ämblikuniit ja soomused) *kolmandat järku struktuur e.tertsiaarstruktuur-moodustub valgu kokku keerdumisel gloobuliks või fibrilliks.nt( gloobulid)-ensüümid,antikehad,vereplasma valgud (fibrillid)-verehüübimisvalgud,lihastöös osalevad valgud. *neljandat järku struktuur e.kvaternaarstruktuur-tekib mitme polüpeptiidi ühinemisel,nt hemoglobiin Valkude struktuuri muutmine: 1
Valgud Proteiinid on lihtvalgud. Proteiidid on liitvalgud. Valkude monomeerideks on aminohapped, ühes valgumolekulis on sadu tuhandeid aminohappeid. Valgumolekulis on aminohapped ühendatud peptiitsidemetega. Valgumolekuli struktuurid Primeaarstruktuur, Sekundaarstruktuur, Tertsiaalstruktuur ja kvanternaarstruktuur Valkude omadused tulenevadki struktuurist, järjestusest ja hulgast. Primeaarstrukris on lihtsalt minig kindel hulk aminohappejääke , aga kui need muutuvad heeliksiks (kruvikujuliseks) ja seda hoitakse koos vesiniksidemetega ,siis on see juba sekundaarstruktuuriline .Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu tertsiaalstruktuur ja kui 2 polüpeptiiti(koht kus on väga palju aminohappejääke) ühineb ,siis tekib kvanternaarstruktuur Valgud täidavad organismis ensümaatilist funktsiooni .iga reaktsioon juhib oma ensüümi (nt. amülaas lagundab tärklist) Ehitusliku funktsiooni Transport funktsiooni
Kahe aminohappe omavahelisel reag. Moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nim. Peptiidsidemeks. Valgu molekulis on peptiidsidemetega ühendatud sadu või tuhandeid aminohappejääke, valgus omavadmitmesuguseid ruumilisi struktuure. Valgu aminohappelist järjestust nim esimest järku struktuuriks(primaarstruktuuriks). Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Valgu kolmandat järku struktuur(tertsiaarstruktuur) moodustub molekuli edasisel kokkukeerdumisel. Enamsti keraja kujuga ja kannab seepärast gloobuli nimetust. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist.(kvaternaarstruktuur).
Valgud ehk proteiinid Valgud on polümeerid, mille monomeeriks on aminohape. Tuntakse 20 erinevat aminohapet. Aminohape koosneb aminorühmast, karboksüülrühmast ja radikaalist. Aminohapete vahel tekib apetiitside. Side tekib ühe aminohappe karboksüülrühma ja teise aminohappe aminorühma vahel. Valkude struktuur primaarne ehk esmane struktuur: valgu omadused sõltuvad aminohapete järjekorrast primaarahelas. sekundaarne ehk teisene struktuur: valk keerab ennast heeliksiks (vedru). Heeliksi keerdusid hoiavad koos vesiniksidemed. Osad valgud tekitavad volte. kolmanda järgu struktuur: valk keerdub talle iseloomulikul viisil. Hoiavad koos vesiniksidemed ja disulfiidsidemed. Osad valgud jäävad pikkadeks ribadeks, ei moodusta geoobulit (kera). neljanda järgu struktuur: mitu valgu molekuli moodustavad koos suure geoobuli. (nt. vere valk hemoglobiin koosneb 4st valgu molekulist. Denaturatsioon kõrgemate järkude struktuuride kadumine (kuni 2 kadumiseni).
See ühendab kahte aminohappejääki. Valkude omadused tulenevad molekuli koostisse kuuluvate aminohappejääkide järjestusest ja nende hulgast. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks e. Primaarstruktuuriks. See määrab ära valgu omadused. Valgu teist järku struktuur e. Sekundaarstruktuur (juuksed, küüned, siid, ämblikuniit) tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks või ahelate voltumisel. Struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Valgu kolmandat järku struktuur e. Tertsiaarstruktuur moodustub molekuli edasisel kokkukeerdumisel. See kannab gloobuli nimetust. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist e. Kvaternaarstruktuurist. Sellist nähtust, kus valk kaotab esmat kolmandat järku struktuuti ja seejärel teist järku struktuuri, nimetatakse denaturatsiooniks
8 aminohapet on asendamatud, ülejäänud 12 on asendatavad ja neid sünteesib organism ise. Liitvalgud- aminohapped + teised orgaanilised ained. Valgu omadused määrab ära aminohappeline järjestus ehk valgu primaarstruktuur. Valgu molekulide struktuurid: · Primaarstruktuur- aminohappeline järjestus ( o-o-o-o-o- ) · Sekundaarstruktuur- valguahel keerdunud spiraaliks ehk heeliksiks/ kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel ehk 2 valguahelat omavahel ühinenud. Struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. (juuksed, küüned, ämblikuniit, siid) · Tertsiaarstruktuur- enamasti keraja kujuga, nim gloobuliks. (osad ensüümid, munavalk, antikehad · Kvaternaarstruktuur- mitu erinevat gloobulit põimunud. (peaaegu kõik
elusorganismides, mistõttu nim. neid biopolümeerideks. Kõigi aminoh koostisesse kuuluvad aminorühm ja karboksüülrühm. Kõik valgud on moodustunud aminohapetest ning mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Valgu aminohappelist järjestust nim. esimest järku struktuuriks. Esimest järku struktuur annab üksnes ülevaate, kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse lülitunud. Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks. Juuste, küünte valkude lõplikuks tasemeks ongi sekundaarstruktuur. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub kolmandat järku struktuur, mida nimetatakse gloobuliks. Neljandat järku struktuur tekib kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiiti. Denaturatsioon on valgu kõrgemat järku ruumiliste struktuuride hävimine. Näiteks munavalge vahustamine. Denaturatsiooni käigus peptiidsidemed ei katke, seetõttu jääb peptiidahel püsima ning säilib esmane struktuur
tsütoplasmas paiknevates ribosoomides. Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne sinde, mida nim. peptiidsidemeks. Missugune on valgu molekulide struktuur? Valkude primaarstruktuur on aminohappeline ahel, kus aminohapped on seotud omavahel väga tugeva peptiidisidemega. Lagunevad vaid väga kuumades hapetes, alustes ka seedeensüümide toimel. Valgu teist järku struktuur(sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. (Juuksed, küüned, siid – fibrillaarsed valgud) Valkude tertsiaalne struktuur, mis on ruumi keerdunud alfa heeliksitest koosnev ja annab ruumilise gloobuli. (Seovad molekulidevahelised tõmbe- ja tõukejõud. Gloobul allub kergesti keskkonna tingimustele – ph, t, soolsus. Gloobulid on enamasti vees lahustuvad.) Kui omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku
liigne kolesterool võib ladestuda arterite seintesse, mis põhjustab veresoonte lupjumist, mille tõttu on verevool nendes veresoontes on raskendatud 9. Valgud: e. proteiinid on biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid, mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Koosneb aminorühmast ja karboksüülrühmast. primaarstruktuur- aminohapete järjestus teist järku struktuur- aminohapete järjestus(polüpeptiid) on keerdunud heeliksiks. kolmandat järku struktuur- gloobul (kera sarnane ruumiline kuju) neljandat järku struktuur- kaks või enam polüpeptiidi on ühinenud. 10. Valkude denaturatsioon:a) nähtus, kus valk kaotab kõrgemat järku struktuurid b) toimub valgulahuse kuumutamisel(siis soojusenergia toimel keemilised sidemed katkevad ja valk kaotab oma kõrgemat järku struktuurid); mehhaaniliste tegurite toimel võib toimuda (munavalge vahustamine); hapete mõjul
*valgud ei ole lineaarsed,tasapinnalised mol,vaid omavad mitmesug ruumilisi strukt.valgu mol strk*Valkude om tulevad mol koostisse kuuluvate aminhappejääkide järjestusest ja nende hulgast.*Valgu aminohappelist järjestust nim esimest järku strut.*see annab ülevaate,kui palju aminhappejääke ja millises järjek on polüpeptiidahelasse lülitunud, määrab ära valgu kõik omadused*Valgu 2 järku str tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. hoiab koos vesiniksidemeid.*3 järk str moodus mol edasisel kokkukeerdumisel.On keraja kujuga ja nim on gloobul.*kõigil valkudel globulaarset 3 järk str ei moods ja nad jäävad väljavenitatud niitjateks.*4 järk str on kui ühinevad omavahel 2 või enam polüpeptiidimmoodustutb valk.*valgu kompleksi nukleiinhappega nim nukleoproteiiniks.valk strk muut *valgulahustit kuumut siis soojusenerg toimel nõrgad keemili sidemed katkevad
VALGUD Valgud koosnevad aminohappejääkidest (mõnikümmend kuni tuhat ) Erinevaid aminohappeid on 20 Nende koostises on : · Asendamatud aminohapped neid on 8 , organism ei tooda neid ise , vaid saame neid söögiga · Osaliselt asendamatud neid on 3 · Asendatavad neid toodab organism ise , neid on 9 Valgustruktuur 1. järku struktuur , so aminohapete järjestus N : A-H-T-L-G 2. Järku struktuur keerdumine heeliksiks . 3.-järku struktuur valgu kokkukeerdumine gloobuli e fibrill 4. järku struktuur mitme valgu ühinemisel , kaks heeliksit kokku . Valgu struktuuri saab muuta : · Denaturatsioon kõrge temp .UV kiirgusel , või keemiliste ühendite toimel . Nt muna kalgendumine keetmisel v praadimisel · Renaturatsioon- toimub vaid siis kui mõju pole olnud liiga suur ja valgustruktuurid
kasutab taim tärklist ja lagundab selle tagasi glükoosi molekulideks.Sahhariididel üldiselt on organismis 2 tähtsat ülesannet: ehituslik ja energeetiline. 4. Valgu molekuli struktuur? Primaarstruktuur, sekundaarstruktuur, tertsiaarstruktuur, kvaternaarstruktuur.Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku e. Primaarstruktuuriks.Valgu teist järku struktuur e. Sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerudmisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asuvate ahelate voltumisel.Kolmandat järku struktuur e. Tertsiaarstruktuur tekib siis kui molekul keerub veel enam kokku. Enamasti on see keraja kujuga ja kannab seetõttu GLOOBULI nimetust.Neljandat järku struktuur e. Kvaternaarstruktuur tekib siis kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi. 5. Missugune on DNA ehitus? Desoksüribonukleiinhape ehk DNA on biopolümeer, mille monomeerideks on desoksüribonukleotiidid
c) Kromoproteiidid mittevalguline osa on värvaine. Tuntuimad on hemoglobiin ja lihastele punase värvi andev müoglobiin. d) Glükoproteiidid sisaldavad glükoosijääki e) Lipoproteiidid sisaldavad rasvhappejääki Valkude ehitus · Valkude ehituses eristatakse neli struktuuritasandit: 1) Primaarne str näitab ära valkude aminohappelise järjestuse 2) Sekundaarna str iseloomustab valgu polüpeptiidahela keerdumist -heeliksiks või paigutust ß-struktuuriks mõlema puhul on AH-d valgu sees seotud vesiniksidemetega. 3) Tertsiaarne str erinevate lisasidemete (vesinikside, ioonsed sidemed jt) abil kokku pakitud gloobuliks (ümar) või fibrilliks (niitjas). 4) Kvaternaarne str ei esine kõigis valkudes - selle puhul on mitu polüpeptiidahleat (millel on tertsiaarne str) omavahel ühendatud. Valkude omadused · Füüsikalised omadused:
: aminohappe üldvalem, ehk: NH2CH2COOH Kõigi aminohapete koostisesse kuuluvad aluseliste om. AMINORÜHM(-NH2) & happeliste omadustega karboksüülrühm (-COOH). PEPTIIDSIDE- kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel mood. ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimet. peptiidsidemeks. Valgu aminoh.'st järjestust nimet. ESIMEST JÄRKU STRUKTUURIKS. (primaarstruktuuriks) Valgu TEIST JÄRKU STRUKTUUR (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvi kuj. HEELIKSIKS v. kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. (juuksed, ämblikuniit, küüned, siid) Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu KOLMANDAT JÄRKU STRUKTUUR (tertsiaalstruktuur). Enamasti keraja kuj. ning kannab nimetust GLOOBUL. Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, mood. valk, mille puhul räägitakse NELJANDAT JÄRKU STRUKTUURIST (kvarternaarstruktuur). NUKLEIINPROTEIIN: valgu kompleks nukleiinhappega.
Kolestorool- on inim- ja loomorganismi ainevahetuses tekkiv kudede koostisosa. Valgud- Valgud ehk proteiinid on biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohappejäägid. Biopolümeerid- Biopolümeerid on elusorganismides tekkivad polümeerid, nagu polüsahhariidid (tselluloos, tärklis). Valgu aminohappelist järjestust nimetatatkse esimest järku struktuuriks. Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks. Antikehad- Antikehad ehk immunoglobuliinid (ka immuunkehad, kaitsekehad) on kõrgemate loomade (sealhulgas (inimese) immuunsüsteemi(täpsemalt B-lümfotsüütide) poolt toodetud erilised valgud, millel on omadus "ära tunda" ja seonduda antigeenidega (milleks on normaalsel juhul organismile võõrad ained). Antigeenid- Antigeen on selgroogsete organismi sattunud potentsiaalselt kahjustav kehavõõras aine (nt valk, haigustekitaja, inertne aine), mille sissetungimine organismi põhjustab
Aminohapped koosnevad aminorühmast ja karboksüülrühmast Kahe aminohappe reageerimisel ribosoomis moodustub nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks Valgu struktuurid Primaarstruktuur – aminohappeline järjestus (küllalt stabiilne) Annab ülevaate kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse liitunud Sekundaarstruktuur – tekib polüpeptiidi keerdumisel või voltumisel kruvikujuliseks heeliksiks Struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed Tertsiaalstruktuur – keraja kujuga gloobulid või niitjad fibrillid Kvarternaarstruktuur – tekib mitme polüpeptiidi ühinemisel Valkude ülesanded Ensümaatiline– ensüümid vajalikud reaktsioonide kulgeks Ehituslik – karvad, küünised, kabjad, sõrad, suled on ainult valgulise ehitusega Transport – transportvalgud rakumembraanides; hemoglobiin Retseptoorne – rakumembraani pinnaretseptorid annavad välissignaale edasi
ja viljades. Lahusti – d vitamiin on rasvlahustuv aine, mida meie nahk sünteesib piisava päikesevalguse korral. Mees ja naissuguhormoonid on lipiidse ehitusega. 21.Kuidas on omavahel seotud aminohapped ja valgud? – Valgud koosnevad aminohapetest, aminohapete vahel on peptiisid. 22.– 23.Nimeta erinevaid valgustrukstuure, oska neid eristada joonise alusel, too näiteid. – 2 järku: tekib polupeptiidi keerdumisel kruvikujulseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltimisel (kõõlused, kõhred, juuksed, küüned, karvade valgud); 3järku – moodustub molekuli edasisel kokkukeerdumisel , gloobuli nimetust kandev (ensüümid, antikehad, vereplasma valgud); 4järku – kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi (hemoglobiin, klorofüll) 24.Mis on denaturatsioon, renaturatsioon, too näiteid? – Valguloomuliku struktuuri lagunemine (kuumutamine), struktuuri taastumine. 25
Põrutustest, samuti siseorganite ümber olev kiht, veelindudel kaitseb märgumise eest) 6) Bioregulatoorne (hormoonid) Valgud e proteiinid aminohapetest moodustuvad polümeerid I Järku struktuur e primaarstruktuur - Annab ülevaate, kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpetüülahelasse liitunud. II Järku strukuur e sekundaarstruktuur Tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvi kujuliseks heeliksiks, struktuuri hoiavad koos H sidemed. Leidub: kõõlustes, karvades, soomustes, kõhredes, küüntes, ämblikuniidis. III Järku struktuur e tertsiaanstruktuur Moodustub molekuli edasisel kokkukeerdumisel. Gloobul (antikehad, ensüümid), Fibrill (valgud, lihastöös), Hemoglobiin = mitu gloobulit. IV Järku struktuur e kvaternaarstruktuur Moodustub kuni omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi. Denaturatsioon struktuur taastub (munavaht -> vedel) Valkude ülesanded
Hormoonid on bioaktiivsed ained, mis põhiliselt moodustavad loomorganismide sisesekretsiooninäärmetes. Valgud ehk proteiinid on viopolümeerid , mille monumeerideks on amonihappejäägid. Aminohappejäägi koostisse kuulub : Aminorühm ja karboksüülrühm. (-NH2 ja COOH) VALGU MOLEKULIDE SKTRUKTUURID: · Primaarsktruktuur: On igal valgul ja see määrab ära kõik valgu omadused. · Sekundaarstrukuur: Tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks Alfa-heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel Beeta-strukuuriks. (Juuksed, küüned, ämblikvõrk). · Tertsiaalstruktuur: Edasisine kokkukeerdumine. Selle tulemusel omandab valk enamasti kerale läheneva ruumiline vormi ehk gloobuli. Mõned võivad jääda niitjateks ehk fibrillaarseteks. · Kvarternaarstruktuur: Kahe või enama polüpeptiidi ühinemisel moodustub liitvalk. Nt hemoglobiin.
Koodon- ühele aminohappele vastav mRNA nukleotiidikolmik. Geneetiline kood- seaduspära, millle järgi nukleotiidikolmikutele vastavad aminohapped Alguskoodon- AUG Stoppkoodon- UGA / UAA / UAG Antikoodon- koosneb kolmest nukleotiidist, määrab ära, milline aminohape tRNA külge kinnitub. Valgu primaarstruktuur- aminohapete järjestus, pole veel päris valmis valk Valgu sekundaarstruktuur- kui aminohapped on keerdunud heeliksiks Valgu tertsiaarstruktuur- kui ahel aina edasi keerdub Valgu kvaternaarstruktuur- tekib, kui 2 või enam tertsiaarstruktuuriga aminohapet liitub. Geenide avaldumise regulatsiooni tasemed: 1. Kontroll transkriptsiooni tasemel 2. Kontroll mRNA töötlemise tasemel 3. Kontroll RNA transpordi tasemel 4. Kontroll translatsiooni tasemel 5. Kontroll mRNA lagundamise tasemel 6. Translatsiooni järgne kontroll
15.Millest koosnevad aminohapped? Aluseliste omadustega aminorühmast ja happeliste omadustega karboksüülrühmast. 16.Aminohapete bioloogiline klassifikatsioon. 17.Millest koosnevad valgud? Aminohapetest moodustunud polümeeridest. 18.Kirjelda valkude järke (4) ja too näiteid nende esinemise kohta. 1)Esimest järku struktuur 2)Teist järku struktuur (Juuste ja küünte valkude ning ämblikuniidi ja siis valkude lõplik tase on see ja seda nimetatakse heeliksiks) 3)Kolmandat järku struktuur (Moodustuvad molekuli eri osades paiknevate aminohappejääkide vahele, seda nimetatakse gloobuliks) 4)Neljandat järku struktuur 19.Mis põhjustavad denaturatsiooni? Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. 20.Too näiteid valkude biofunktsioonidest (10). Ensümaatilineensüümid kiirendavad reaktsioone (amülaas, mis kiirendab tärklise lagundamist)
Proteiidid on liitvalgud. Valkude monomeerideks on aminohapped, ühes valgumolekulis on sadu tuhandeid aminohappeid. Igal aminohappel on : NH2 aminorühm COOH karboksüülrühm Igal aminohappel on erinev ehitus. Valgumolekuli struktuurid Primeaarstruktuur ehk esimest järku struktuur: - aminohappeline järjestus valgu molekulis - Primeaar struktuur jääb alati püsima, seda ei saa lõhkuda Sekundaarstruktuur ehk teist järku struktuur: - valgumolekuli keerdumine heeliksiks - Kõrvuti asetsevate ahelate valtumine Tertsiaalstruktuur ehk kolmandat järku struktuur: - valgu molekul moodustab gloobuleid Kvarternaarstruktuur ehk neljandat järku struktuur: - gloobulid ühinevad - hemoglobiin Denturatsioon valgumolekuli kõrgeimate struktuuride lõhkumine kuni primeaarstruktuurini. Renoturatsioon valgumolekulide kõrgeima järgu struktuuride iseeneslik taastumine. Valgu ülesanded: a)Valgud täidavad organismis ensümaatilist funktsiooni
Inimese organismis on umber 50000, eluslooduses ligi 10 12. Täiesti asendamatud aminohapped- peab saama toiduga(8), osaliselt asendamatud aminohapped- toit+ise(3), asendamatud aminohapped Valgu primaarstruktuuri moodustuvad omavahel ühinenud aminohapped. Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappejääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulis ning on määratud DNA poolt. Sekundaarstruktuur tekib primaarstruktuuri keerdumisel - heeliksiks või voltimisel - struktuuriks. Tertsiaarstruktuur tekib - heeliksi keerdumisel gloobuliks või - struktuuri niitumisel. Kvaternaarstruktuur tekib mitme gloobuli liitumisel(emoglobiin koosneb 4-st gloobulist). Valkude denaturatsioon: Valkudele on omalik loomulik ehk natiivne molekulikuju, mille puhul valk on natiivne. Denaturatsioon on protsess, mille puhul välistegurite toimel valgu akriivsus kaob ning struktuur teiseneb kuni primaarstruktuurini. Valgu lagunemine aminohapeteks
Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgud omavad mitmesuguseid ruumilisi struktuure. Valkude omadused tulenevad molekuli koostisesse kuuluvate aminohappejääkide järjestusest ja hulgast. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuuriks). Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel (juuste, küünte, ämblikuniidi, siidi lõplik tase). Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur), on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks (fibrillaarseteks)
ennast ruumiliselt paigutab. Sekundaarstruktuuri tüübid: · heeliks.. Valk on keerdunud spiraalina. Põhilised parameetrid: o Jääke pöörde kohta: 3,6 o Tõus jäägi kohta: 1,5 o Tõus pöörde kohta (samm): 3,6 1,5 = 5,4 o (väändenurk C -C sideme ümber) = - 45° o (väändenurk C -N sideme ümber) = - 60° o Valgu peaskeleti lõik, mis on vesiniksidemete abil fikseeritud heeliksiks, sisaldab 13 aatomit täispöörde kohta. Stabiliseerivad sidemed: Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel. · (voldik) leht. Ahela otsad paiknevad kõrvuti. o Paralleelne (samasuunaline) Stabiliseerivad sidemed: Vesiniksidemed, mis tekivad peptiidsideme koostisesse kuuluvate amiidrühma H ja karbonüülrühma O aatomite vahel.
Reagent ühendite lagundamisel Hoiab keskkonna happelist-aluselist tasakaalu. Vee ülesanne rakus: temperatuuri hoidmine, ehituslik ülesanne, säilitab osmootset siserõhku. VALGUD ehk proteiinid – polüpeptiidi, mis koosnevad aminohappe jääkidest Valkude koostises on 20 erinevat aminohapet. Valkude süntees toimub ribosoomides. VALGUSTRUKTUURID 1) Primaar – valgu aminohappeline järjestus 2) Sekundaar – tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltimisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. 3) Tertsiaar – tulenevalt sek. strukt. Pakkimismeetodist tuleneb järgmine(seda struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed): Gloobul (ümarvalgud) - nt ensüümid, antikehad, vereplasma Fibrill – Vere hüübimisvalgud 4) Kvaternaarstruktuur(ainult gloobulid) – tekivad mitme polüpeptiidi ühinemise
kujunemisele ja tema muutused põhjustavad mitmeid nn. molekulaarseid haigusi. Võib öelda, et geneetiliselt determineeritud primaarstruktuur määrab ära antud valgu kõrgemad struktuuritasemed. Seega nn. "molekulaarseks haiguse" põhjuseks on tihti mõne AH- jäägi asendumine normaalses primaarstruktuuris. (Zilmer, Karelson, Vihalemm 1993: 31) Sekundaarstruktuur on sisuliselt nõrkade vesiniksidemete abil fikseeritud konfiguratsioon. See tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Näiteks juuste ja küünte valkude ning ämblikuniidi ja siidi koostises olevate valkude lõplikuks tasemeks ongi sekundaarstruktuur. (Zilmer, Karelson, Vihalemm 1993: 33) Tertsiaarstruktuur on kerajas-ellipsoidne ning moodustab stabiilse taseme. Selle formeerumise alused oleksid: 1) geneetiliselt determineeritud aminohapete järjestus polüpeptiidahelas ja 2) aminohapete radikaalide vastastikused toimed. Viimase taseme ehk tertsiaarstruktuuri
biopolümeerideks. Aminohapete koostisse kuuluvad aluseliste omadustega aminorühm (-NH2) ja happeliste omadustega karboksüülrühm (-COOH). Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahel kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks. Valgu teist järku struktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur. Enamasti on see kera kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kui omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi, moodustub valgu neljandat järku struktuur. Valkudel on funktsioonid: Ensümaatiline- ja ehituslik funktsioon. Lisaks kannab liitvalk hemoglobiin hapnikku kopsudest kõigisse kudedesse. Rakumembraani koostises on esinevad
kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgud omavad mitmesuguseid ruumilisi struktuure. Valkude omadused tulenevad molekuli koostisesse kuuluvate aminohappejääkide järjestusest ja hulgast. · Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuuriks). · Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel (juuste, küünte, ämblikuniidi, siidi lõplik tase). · Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur), on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks (fibrillaarseteks).
vahel kovalentne side mida nim peptiidsidemeks. Valgud omavad mingit ruumilist struktuuri Missugune on valgu molekuli struktuur? Valkude omadused tulenevad molekuli koostisse kuuluvate aminohappejääkide järjestusest ja nende hulgast. Valgu aminohappelist järjestust nim esimest järku struktuuriks. Ei väljenda ruumilist kuju, määrab ära valgu ülejää omadused valgu teistjärku struktuu(sekundaar struktuur)- tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Järgmisena kolmandat järku struktuur- enamasti on see kera kujuga ja kannab gloobuli nimetust.. kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi moodustub valk mille puhul räägitakse 4-ndat järku struktuurist. Kuidas muutub valkude struktuur?- kui valgulahust kuumutada siis soojusenergia mõjul nõrgad keemilised sidemed katkevad.selle tulemusel kaotab valk esmalt 3 seejärel 2 järku struktuuri
kovalentne side. · Valgud ei ole lineaarsed ega tasapinnalised, vaid omavad mitmeseuguseid ruumilisi struktuure. · Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuur). Esimest järku struktuur annab ülevaate, kui palju aminohappejääke on. Määrab ära valgu ülejäänud omadused. Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel heeliksiks või ahelate voltumisel. Valgu kolmandat järku struktuur (tetriaarstruktuur) moodustub molekuli edasisel keerdumisel. Enamasti on see keraja kujuga ning kannab gloobuli nimetust. Valgu neljandat järku struktuur (kvarternaarstruktuur) tekib siis, kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi. · Denaturatsioon on nähtus kui valgulahuse kuumutamisel soojusenergia nõrgad keemilised
Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappe jääkide järjestusest ja nende hulgast valgu molekulis. Valkude struktuur: · Esimest järku struktuur (primaarstruktuur) näitab, kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse lülitunud. See on anna ülevaadet valgu struktuurist, kuid annab ülevaate valgu omadustest. · Teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvi kujuliseks heeliksiks. Heeliksit hoiavad koos vesinik sidemed. · Kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur) keraja kujuga ja kannab nime gloobul. Gloobulit stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed, mis moodustuvad molekuli eri osades paiknevate aminohappejääkide vahele. · Neljandat järku struktuur (kvaternaarstruktuur) moodustub, kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi.
Peptiidside kovalentne side, mis tekib kahe aminohappe reageerimisel ribosoomis nende vahele. Valgu koostises on peptiidsidemega ühendatud väga palju aminohappejääke. Valgu aminohappeline järjestus on esimest järku struktuur (primaar). Kõigil on esimest järku struktuur! Teist järku struktuur (sekundaarne) moodustub polüpeptiidi (mitmest aminohappest koosnev peptiidahel, mis võib eraldi või koos teiste polüpeptiididega moodustada valgumolekuli) keerdumisel heeliksiks. NT juuste, küünte, ämblikuniidi, siidi valgud. Kolmandat järku struktuur (gloobul) kerakujuline Neljandat järku struktuur kui ühinevad mitu polüpeptiidi, moodustub valk, mis on neljandat järku struktuuris. Denautratsioon kui valgulahust kuumutatakse, miis keemilised sidemed katkevad struktuur tehakse katki (muna praadimine . See võib juhtuda ka siis, kui aidatakse mehhaaniliselt (munavalge vahustamine). Hävineb ainult kõrgemat järku struktuur (3. Või 4
aminohapet. Valkude omadused tulenevad molekuli koostisse kuuluvate aminohappejääkide järejestusest ja nende hulgast. Valgumolekulis on aminohapped ühendatud peptiidsidemega. Missuguse struktuuriga on valgu molekulid? Primaarstruktuur Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks. Näiteks insuliini molekuli algusosa: Phe-Val-Asn-Gly-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val- Gly-..... (Joon 3) Sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti astesevate ahelate voltumisel. (Joon 4) Tertsiaarstruktuur enamasti keraja kujuga ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. (Joon 5) Kvaternaarstruktuur kaks või enam ühinenud polüpeptiiti. (Joon 6) Denaturnatsiooni käigus (valkude mehaanilisel töötlemisel või kuumutamisel) kaotab valk oma kõrgemat järku struktuuri. Renaturatsioon on denaturatsiooni pöördprotsess, kus valk püüab taastada oma kõrgemat järku struktuuri. Valkude kuumutamisel seda ei toimu
Annab ülevaate kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on o Tsütosiin -> tsütodiinfosfaat (C) polüpeptiidahelasse liitunud, kuid ei väljenda molekuli ruumilist kuju o Tümiin -> tümidiinfosfaat (T) 2) Sekundaarstruktuur – tekib polüpeptiidi keerdumisel või voltumisel Komplementaarsed on A=T ja G=C kruvikujuliseks heeliksiks Struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed Molekul on kaheahelaline, vesiniksidemed lämmastikaluste vahel hoiavad 3) Tertsiaalstruktuur – keraja kujuga gloobulid (nt ensüümid) või niitjad kahte ahelat koos. DNA ruumiline kuju (sekundaarne struktuur) on fibrillid biheeliks
kujunemisele ja tema muutused põhjustavad mitmeid nn. molekulaarseid haigusi. Võib öelda, et geneetiliselt determineeritud primaarstruktuur määrab ära antud valgu kõrgemad struktuuritasemed. Seega nn. "molekulaarseks haiguse" põhjuseks on tihti mõne AH- jäägi asendumine normaalses primaarstruktuuris. (Zilmer, Karelson, Vihalemm 1993: 31) Sekundaarstruktuur on sisuliselt nõrkade vesiniksidemete abil fikseeritud konfiguratsioon. See tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Näiteks juuste ja küünte valkude ning ämblikuniidi ja siidi koostises olevate valkude lõplikuks tasemeks ongi sekundaarstruktuur. (Zilmer, Karelson, Vihalemm 1993: 33) Tertsiaarstruktuur on kerajas-ellipsoidne ning moodustab stabiilse taseme. Selle formeerumise alused oleksid: 1) geneetiliselt determineeritud aminohapete järjestus polüpeptiidahelas ja 2) 5
*RNA peamine ül : DNAs sisalduva info ülekandmine tsütoplasmasse, kus sünteesitakse raku elutegevuseks vajalikud valgud. DNA EHITUS *DNA ehitusüksused e monomeerid on desoksüribonukleotiidid. *DNA-ahela selgroo moodustavad : fosfaatrühm ja desoksüriboosi jääk nukleotiidides. *Monomeeride erinevused tulenevad lämmastikalustest, milleks on adeniin (A), tsütosiin (C), guaniin (G) ja tümiin (T). *DNA-molekuli ehitus: redel, mis on keerdunud spiraaliks (heeliksiks). Redelipostid: moodustunud desoksüriboosist(DNAs suhkruosa) ja fosfaatrühmast. Redelipulgad: moodustunud lämmastikalustest, mis on liitunud desoksüriboosijäägiga. *A ja T vahel 2 vesiniksidet; G ja C vahel 3 vesiniksidet. (vesiniksidemed katkevad kergesti, see on oluline DNA toimimisel) *Nukleotiidide arv ja järjestus DNAs ei ole juhuslik. Selles järjestuses peitubki kogu info selle kohta, kuidas ehitada valmis vastava genoomiga organism ning kuidas teda
küllastumata rasvhape. Nt nr 4: Milline biomolekul on pildil? Kas tegu on biopolümeeriga? Mitmendat järku struktuuriga on siin tegu ja kuidas sellist molekuli-kuju üldiselt nimetatakse? Mida märgivad lintjad spiraalid, millest see molekul koosneb? Mis on selle aine monomeeriks? Esimesel pildil Tegemist on gloobuliga Kolmandat järku ehk tertsiaarstruktuur. Polüpeptiidi keerdumine alfa-heeliksiks Biopolümeer Monomeerideks - peptiidsidemetega aminohapped omavahel seotuna Nt nr 5 (paremal): Milline biomolekul on pildil, põhjendage otsust? Kas tegu on biopolümeeriga? Mitmendat järku struktuuriga on siin tegu? Mis on selle molekuli/aine ülesanne organismides? Viidake joonisel sobivasse kohta mõiste „komplementaarus“. Nukleiinhape Biopolümeer ..........................
toiduga. Osaliselt asendamatuid aminohappeid on 9, neid sünteesib organism ise, kuid ebapiisavalt. Asendatavaid aminohappeid on 9, mida organism suudab ise sünteesida. Valkude struktur Valkude omaduste erinevused tulenevad aminohappejääkide järjestusest ning nende hulgast valgumolekulist. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks (primaarstruktuuriks). Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel (juuste, küünte, ämblikuniidi, siidi lõplik tase). Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur), on enamasti keraja kujuga ja kannab gloobuli nimetust. Kõikidel valkudel aga globulaarset kolmandat järku struktuuri ei teki ja nad jäävad väljavenitatult niitjateks (fibrillaarseteks). Kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul
aminohappejääkide järjestusest ja nende hulgast. Valgu aminohappelist järjestust nimetatakse esimest järku struktuuriks ( primaarstruktuuriks). Esimest järku struktuur annab üksnes ülevaate, kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse lülitunud. See ei väljenda küll molekuli ruumilist kuju, kuid määrab ära kõik ülejäänud valgu omadused. Valgu teist järku struktuur (sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. Sekundaarstruktuur on näiteks juuste, küünte, ämblikuniidi ja siidi koostises olevate valkude lõplikuks tasemeks. Molekuli edasisel kokkukeerdumisel moodustub valgu kolmandat järku struktuur (tertsiaarstruktuur). Enamasti on see keraja kujuga ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. Seda struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed. Kui omavahel ühinevad
1. Energeetiline (nt. talveuneks valmistuvatel loomadel) 2. Hoiab püsivat temperatuuri 3. Kaitseb siseelundeid Hormoonid on bioaktiivsed ained, mis moodustavad siserektsiooninäärmetes. Steroidid on hormoonid · Valgud ehk proteiinid on biopolümeerid, mille monomeerideks on aminohapped (17,6 kJ/g) Aminohapete vahel on tugev peptiidside. I Primaarstruktuur valgu aminohappeline järjestus II Sekundaarstruktuur polüpetiidide keerdumisel heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel (nt. nahatekised, juuksed, küüned, ämblikuniit) III Tertsiaarstruktuur gloobul (nt. vereplasma) IV Kvaternaarstruktuur ühinevad omavahel kaks või enam polüpeptiidi (nt. hemoglobiin) Denaturatsioon valgu kõrgemat järku struktuuride hävitamine, v.a primaarstruktuur Renaturatsioon denaturatsiooni pöördprotsess, mille käigus kõrgemat järku struktuurid taastuvad. Valkude ülesanded: 1
-) Valkude omadused tulenevad valgu molekuli koostises olevate aminohapete järjestusest ja hulgast. * Valgu molekulide struktuurid: -) Primaarstruktuur annab üksnes ülevaate, kui palju aminohappejääke ja millises järjekorras on polüpeptiidahelasse lülitunud. See ei väljenda molekuli ruumilist kuju, kuid määrab ra kõik valgu ülejäänud omadused. -) Sekundaarstruktuur tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asutsevate ahelate voltumisel. Moodustunud struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed. -) Tertiaarstruktuur moodustub valgu molekuli edasisel kokkukeerdumisel. Enamasti on keraja kujuga ja kannab seetõttu gloobuli nimetust. Valgu kolmandat järku struktuuri stabiliseerivad mitmesugused keemilised sidemed, mis moodustuvad molekuli eri osades paiknevate aminohappejääkide vahele. Kõikidel valkudel aga tertiaarstruktuuri pole ning
annaabi.ee 
