Leidsid 33 sarnast õppematerjali, mis on seotud failiga "Biokeemia mõisteid ja termineid". Need materjalid aitavad sul teemat sügavamalt mõista.
ioon, molekul, hape, glükoos, süsinik, aatom, ensüüm, aminohape, reaktsioon, konformatsioon, struktuurid, süsivesik, valgud, heem, vesinik, karboksüülrühm, polümeer, heeliks, lämmastik, aminorühm, trüpsiin, inhibiitor, süsivesiku, heksoos, fosfaatrühm, interaktsioon, aminohapped, tavalisel, gradient, hemoglobiin, sekundaar, seondubMolekulaarne hierarhia rakus: Anorgaanilised eellased (CO2, H2O, NH3, N2 NO3 ) > metaboliidid (püruvaat, tsitraat, suktsinaat) > monomeersed ehituskivid (aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped, glütserool) > makromolekulid (vt ülalt) > supramolekulaarsed kompleksid (ribosoomid, tsütoskelett) > organellid (tuum, mitokondrid, kloroplastid). Struktuuriline hierarhia eluslooduses: molekul (lihtaine või ühendi väikseim osake) > makromolekul (vt ülalt def.) > organell (reaktsioone ajas ja ruumis eraldav rakusisene moodustis) > rakk (eluslooduse väikseim struktuurne ühik) > kude > organ > elundkond > hulkrakne organism (kudedest, organitest ja elundkondadest koosnev isend) > populatsioon > kooslus > ökosüsteem (bioloogiline kooslus oma füüsikalis keemilises keskkonnas) > biosfäär (organismide poolt asustatud ala).
Molekulaarne hierarhia rakus: I Anorgaanilised eellased - CO2, H20, NH3, N2, NO3 II Metaboliidid püruvaat, tsitraat, suktsinaat III Monomeersed ehituskivid aminohapped, nukleotiidid, monosahhariidid, rasvhapped IV Makromolekulid valgud, nukleiinhapped, polüsahhariidid, lipiidid V Supramolekulaarsed kompleksid ribosoomid, tsütoskelett jne VI Organellid tuum, mitokondrid, kloroplastid, EPR, Golgi kompleks Organisatsioonilised tasandid eluslooduses: Molekul lihtsaine või ühendi väikseim, iseseisvalt eksisteeriv osake Makromolekul teatud struktuuri ja funktisooniga molekulide kogum Organell ainevahetusreaktsioone ajas ja ruumis eraldav rakusisene moodustis Rakk eluslooduse väikseim struktuurne ühik Kude sarnase tekke, ehituse ja talitlusega rakkude ja rakkudevahelise aine kogum Organ struktuurseks ja funktsionaalseks tervikuks ühendatud erinevate kudede kogum
maksimaalset väärtust. Kuidas on võimalik elu eksisteerimine ilma eeltooduga vastuollu minemist? Maa pole isoleeritud süsteem, lisaenergiat ammutatakse päikeselt 13. Kuidas on vabaenergia muutus seotud muutusega entalpias ja entroopias (valem, ühikud)? G = H TS G =kJ/mol H=kJ/mol S=kJ/mol*K T=K 14. Kuidas on reaktsiooni vabaenergia muutus seotud reaktsioonist osavõtvate ainete kontsentratsioonidega (valem, ühikud)? Glükoos + ATP Glc-6-fosfaat + ADP G = Gº + RT ln ([produktid]/[lähteained]) Vabaenergia ühik-J 15. Milline on isevoolulise reaktsiooni G märk? Negatiivne 16. Reaktsioon: glütseeraldehüüdfosfaat dihüdroksüatsetoonfosfaat on jõudnud tasakaalu. Milline on reaktsiooni G märk sellel hetkel? Tasakaaluolekus deltaG=0 deltaG<0 17. . Kas tasakaaluolekus on reeglina suurem pärisuunalise või vastassuunalise reaktsiooni kiirus?
Vesi ioniseerub vähesel määral. Dissotsieerudes moodustuvad H3O+ ja OH-. H2O = OH- + H+ Tugevad elektrolüüdid = ained mis vees peaaegu täielikult dissotsieeruvad ioonideks (nt KCl, HCl, NaOH, KOH) HCl dissotsiatsioon vees: HCl + H2O = H3O++ Cl Nõrgad elektrolüüdid = ained mis vees dissotsieeruvad ioonideks ainult vähesel määral (nt äädikhape, süsihape) Ka happe dissotsiatsioonikonstant, tasakaalukonstant. HA = H+ + A- >= Ka = H+*A-/HA pKa pH väärtus mille juures on hape pooles ulatuses dissotsieerunud. Puhver vesilahused mille koostise muutudes tema parameeter säilitab püsiva väärtuse, nt puhvri pH väärtus ei muutu väikese koguse happe või aluse lisamisel. II. AMINOHAPPED. PEPTIIDID. (Õpik lk 35-44) 1. Aminohapped: molekuli ehitus, proteogeensete aminohapete üldarv, grupid tulenevalt keemilisest ehitusest, struktuurid, nimetused ning ühe- ja kolmetähelised koodid. Milliseid ebaharilikke aminohappeid teate?
unikaalne tunnus. See on kodeeritud vastava DNA lõigu ehk geeni nukleotiidide järjestusega. Valgu AH järjestuse kaudu realiseerub geneetiline informatsioon. Järjestust loetakse alati amino-ehk N-terminusest karboksüül-ehk C-terminus suunas. Monomeerne valk – üks polüpeptiidahel. Multimeerne valk – mitu polüpeptiidahelat. Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Kui mitte-AH osa on funktsionaalselt oluline, siis nim seda prosteetiliseks rühmaks. Sõltuvalt mitte-AH osast jaotatakse valgud glüko-, lipo-, nukleo-, fosfo-, metallo-, hemo- ja flavoproteiinideks. Valkude arhidektuuris eristatakse nelja struktuuritasandit: - Primaarstruktuur – aminohappe järjestus polüpeptiidis – kovalentsed (peptiid-ja disulfiid-) sidemed
esinemisest tingitud omadused. Peptiid- ehk amiidsideme omadused: · Planaarne ehk tasandiline · Sarnane kaksiksidemele (elektronide resonants) · Pöörlemine ümber sideme on takistatud · Pikkus 1,32 Å, mis on üksik- ja kaksiksideme vahel · Puudub laeng. III. VALGU STRUKTUUR, ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL. (Õpik lk 45-58) 1. Üldine iseloomustus molekulide suurus, makrostruktuur, mono- ja oligomeerse valgu mõiste. Peptiid on molekul, mis koosneb kahest või enamast aminohappejäägist, mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Sõltuvalt jääkide arvust nimetatakse peptiide: 2 jääki dipeptiid 3 jääki tripeptiid 12-20 jääki oligopeptiid 20 -100 jääki polüpeptiid >100 jääki Mr>10 000, valk Valgud koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelast: Monomeerne valk üks polüpeptiidahel; Multimeernevalk mitu polüpeptiidahelat 2. Lihtvalgud ja konjugeeritud e
kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas). G = RTln 2. Aine A liigub rakku passiivse difusiooni teel. Milline on difusiooniga seotud vabaenergia muutus olukorras, kus aine A kontsentratsioon rakus ja rakuvälises keskkonnas on võrdne. a) ei saa öelda b) 0 c) negatiivne d) positiivne 3. Millise ühendi passiivne difusioon läbi rakumembraani on kõige aeglasem ja millise kõige kiirem? (erinevad ühendid) a) glükoos b) H2O c) Na+ Na aeglane H2O kiire Kiiresti hüdrofoobsed ained O2; H2O; EtOH jne Kõige aeglasemad ioonid 4. Kirjutage võrrand, mis seob omavahel difusiooniga seotud vabaenergia muutuse ja kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas) ning arvestab ka membraanpotentsiaali. G = RTln + ZFoutin Z laengute arg F = 96500 C/mol outin = in out tüüpiline väärtus rakkudes 0,1 V (sees on neg. kui väljas.) 5
väärtust. Kuidas on võimalik elu eksisteerimine ilma eeltooduga vastuollu minemist? Elu Maal ei ole isoleeritud süsteem; lisaenergiat ammutatakse Päikeselt. 9. Kuidas on vabaenergia muutus seotud muutusega entalpias ja entroopias (valem, ühikud)? dG=dHdST, kus d tähistab deltat e muutust. 10. Kuidas on vabaenergia muutus seotud reaktsioonist osavõtvate ainete kontsentratsioonidega (valem, ühikud)? Glükoos + ATP Glc6fosfaat + ADP (võivad olla erinevad reaktsioonid) G = Gº + RT ln ([produktid]/[lähteained]) Vabaenergia ühikJ 11. Milline on isevoolulise reaktsiooni G märk? Isevoolulised protsessid kulgevad Gibbsi energia vähenemise suunas, G< 0. 12. Reaktsioon: glütseeraldehüüdfosfaat dihüdroksüatsetoonfosfaat on jõudnud tasakaalu. Milline on reaktsiooni G märk sellel hetkel? (võivad olla erinevad reaktsioonid) G=0 13
maksimaalset väärtust. Kuidas on võimalik elu eksisteerimine ilma eeltooduga vastuollu minemist? Elu Maal ei ole isoleeritud süsteem; lisaenergiat ammutatakse Päikeselt. 9. Kuidas on vabaenergia muutus seotud muutusega entalpias ja entroopias (valem, ühikud)? dG=dH dST, kus d tähistab deltat e muutust. 10. Kuidas on vabaenergia muutus seotud reaktsioonist osavõtvate ainete kontsentratsioonidega (valem, ühikud)? Glükoos + ATP Glc 6fosfaat + ADP 11. Milline on isevoolulise reaktsiooni G märk? Isevoolulised protsessid kulgevad Gibbsi energia vähenemise suunas, G< 0. 12. Reaktsioon: glütseeraldehüüdfosfaat dihüdroksüatsetoonfosfaat on jõudnud tasakaalu. Milline on reaktsiooni G märk sellel hetkel? G=0 13. Kas tasakaaluolekus on reeglina suurem pärisuunalise või vastassuunalise reaktsiooni kiirus? Tasakaaluolekus ei ole soodustatud ei pärisuunaline ega vastassuunaline reaktsioon. G=0 14
Sõltuvalt keskkonna pH-st käituvad aminohapped prootoni doonoritena (lahus on nõrk -hape) või prootoni aksteptoritena (lahus on nõrk -alus). Füsioloogilise pH (7-7,4) juures on aminorühm protoneeritud ja karboksüülrühm karboksülaataniooni vormis. (need on laenguga, st molekulid on bipolaarsed ioonid) Isoeletriline punkt - pH väärtus, mille juures ta on elektriliselt neutraalne, s.t. anioonsed ja katioonsete laengud on võrdsed. pI juures aminohape elektriväljas ei liigu. Aminohapped on optiliselt aktiivsed polariseeritud valguse tasapinna pööramine. Molekulid on asümmeetrilised. Omavad (k)hiraalset tsentrit, v.a glütsiin (Gly). L- ja D-isomeersus. Lahustuvad polaarsetes lahustites (vees, etanoolis), ei lahustu apolaarsetes lahustites (benseen jt).Kõrge sulamistemperatuur kristallstruktuuri lõhkumiseks. Klassifikatsioon: * Proteinogeensed aminohapped valkude ehitusüksused
kvaternaarsstruktuur. Valkude järjestuses eristatakse N- ja C- terminust (vaba amino rühm, või vaba karboksüülrühm). Valk kasvab alati N- terminusest C-terminusse. Dalton on aatommassiühik, s.o mikroosakeste massi mõõtühik, 1/12 süsiniku isotoobi C-12 aatommassist. 1 da = 1/N A (NA on avogadro arv). 3. Valgu struktuuritasemed, interakstsioonid, mis stabiliseerivad struktuure Sekundaarstruktuur on polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Tertsiaarstruktuur on kogu polüpeptiidahela kolmemõõtmeline struktuur. Valgud pakitakse nii, et tekiksid kõige stabiilsemad struktuurid (palju vesiniksidemeid ja minimaalne kontakt solvendiga). Kvaternaarstruktuur on viis kuidas monomeersed subühikud on omavahel ühendatud multimeerseks valgu molekuliks. Interaktsioonid, mis stabilisserivad kõrgemaid struktuuritasemeid:
14. Miks toimub DNA ahela süntees alati 5´otsast 3`otsa suunas? (sama küsimus ka RNA kohta). See, miks ta saab liita ainult 3' otsa nukleotiidi on selle, et polümeraasil on kasutatud NTP-d, kust vabaned pürofosfaat (PPi) ning alles jääb nukleotiid, mille 5' otsas on fosfaatrühm, mis saab liituda ahelas oleva nukleotiidi 3' otsas oleva OH-rühma külge. Olemasolevas ahelas on 5' otsas fosfaatrühmad, kuhu ei saa järgmist fosfaat külge panna. Replikatsiooni läbi viiv ensüüm DNA ( või RNA) polümeraas saab nukleotiide liita vaid 3'C külge. Seega jääb DNA/RNA ,,ülemisse" otsa nukleotiid vaba 5' OH-rühmaga ja reaktsiooni saab nim 5'-3'suunaliseks. 15. Millise sideme kaudu on ühendatud nukleotiidijäägid DNA ahelas? (sama küsimus ka RNA kohta). Nukleotiid=lämmastikalus + suhkur+ monofosfaat Nukleotiidijäägid on ühendatud fosfordiestersidemega. 16. Milline oligonukleotiid omab kõrgemat ,,sulamistemperatuuri" Tm. Miks?
primaarstruktuurist. Aminohapete ahel. Kovalentsed peptiid- ja disulfiidsidemed. Renatureerimine pole võimalik 6. Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid Sekundaarstruktuur: peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. On kas alfa-heeliks(paremale pöörduv) või beeta-struktuur(voldik). Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. -heeliks: · Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon · Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. -struktuur: · Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus - struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid. Lühikeses -struktuuris seovad
pH < 7 esineb alusena ehk protonite aktseptorina (liidab H+) 1.2 Mida näitavad aminohapete dissotsiatsioonikonstandid? Näitavad elektrolüüdi tugevust, teiste sõnadega kas tegemist on nõrga või tugeva happega. Ning samas näitab kui kergesti aminohappe annab ära/liidab ioone. Määratakse tiitrimise abil. 1.3 Mis on aminohappe isolektriline punkt ja kuidas seda eksperimentaalselt määratakse? Aminohape isoelektriline punkt (pI) – punkt, mille juures on aminohappe elektriliselt neutraalne ning enam ei liigu elektriväljas, seda paneb paika pH. Määratakse tiitrimise abil alfa-karboksüülrühma, alfa-aminorühma ja ioniseeritud R-rühma dissotsiatsioonikonstantide kaudu. 2. Kirjutage peptiidsideme struktuur ja kirjeldage peptiidsideme omadusi. H O H3N – CH – C – N –CH – C
BIOKEEMIA I KT 1) Biokeemia põhiülesanne: Kirjeldada raku koostsimolekulide struktuure, nende füüsikalisi ja keemilisi omadusi. Kirjeldada, kuidas raku koostismolekulid funktsioneerivad molekulraatasemel. 2) Konfiguratsioon: Aatomite ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes. 3) Konformatisoon: Ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid , mis tekivad molelukide vaba pöörluse tõttu ümber üksiksideme. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilseme konformatsiooni. 4) Biomolekulide ühinemine ja polümeeride stabiliseerimine: Monomeerid ühinevad üksteisega kovalentsete sidemetega. Stabiliseerivad Londoni dispersioonijõud, dipool, vesiniksidemed, ioonsus ja hüdrofoobsus. 5) Londoni dispersioonijõud: Väga nõrgad, lühiajalised külgetõmbe-tõukejõud. Ühe molekuli aatom + tõmbab enda poole teise molekuli aatomi elektropilve -. Kohe mõjuvad nende molekulide
Annab vastaav ketohappe ja NH3. 3.3 Transamiinimine Aminorühma ülekandmine. Aminorühm kogub glutamiinhappe molekulide vormis. Aminohappe alfa-aminorühm kantakse üle alfa- ketohappe alfa-süsinikule. Reaktsiooni käigus aminohappest tekib talle vastab ketohape, ketohappest -> aminohape. Koensüümiks on püridoksaalfosfaat. 3.4 Peptiidsideme teke Ühe aminoghappe alfa-COOH interakteerub teise aminohappe alfa-NH2-ga, eraldyb veemolekul ja tekib kovalentne peptiidside. Peptiidsideme
Tekib siis, kui üks aatomitest on tugevalt elektronegatiivne. 2. Toiduainete töötlemisel kulgevad protsessid. Temperatuur, happesus jne nende najal leiavad muutused aset. Põhilised protsessid, mis kuumtöötlemisel muutuvad, on seotud struktuurimuutustega. Kuumtöötlemisel tselluloos pundub, hemitselluloos osaliselt destruktureerub, protopektiin osaliselt hüdrolüüsub, valk laguneb, tekivad lahustuvad ühendid. 3. Vesi toiduainetes. Vee molekul on polaarse ehitusega. Molekulid moodustavad assotsiaate, seotud vesiniksidemega. Vesi on hea lahusti lahustab hästi sooli, aluseid happeid ioonivõrega aineid. Vesi võtab osa ka ainete hüdrolüüsist ning vee osavõtul toimub ka oksüdatsiooniprotsess. Iseloomulikud kõrge sulamis- ja keemistemperatuur, suur aurumissoojus, suur soojusmahtuvus, kõrge pindpinevus. Vesi võib olla vaba või seotud vesi seotud kas füüsikaliselt või keemiliselt. Keemiliselt
Ioonide hüdratatsioon - positiivse laenguga ioone ümbritsevad vee osaliselt negatiivse laenguga hapniku aatomid; negatiivse laenguga ioone ümbritsevad vee osaliselt positiivse laenguga vesinikuaatomid. Hüdrofoobse aine ümber moodustub vee keskkonnas vee molekulidest klatraaditaoline struktuur. Vee vesiniksidemete võrgustik reorganiseerub apolaarse ühendi vastuvõtmiseks, millega tõuseb vee järk s.t väheneb entroopia. Amfifiilne molekul sisaldab nii hüdrofiilseid kui hüdrofoobseid rühmi ning mida tõmbab samaaegselt nii polaarse kui apolaarsesse keskkonda. Vesikeskkonas organiseerub molekul nii, et hüdrofiilsed osad orienteeruksid mitselli pinnale ja interakteeruvad polaarsete vee molekulidega; hüdrofoobsed osad orienteeruvad tsentrisse ja neile toimivad hüdrofoobsed vastasmõjud. Negatiivse pinnalaengu tõttu mitsellid tõukuvad üksteisest ning tulemusek on suhteliselt stabiilne lahus.
2. Kirjutage ensüümireaktsiooni algkiiruse võrrand (Michaelis-Menten'I võrrand) ja iseloomustage selles olevaid tegureid. Arvutage, millega võrdub suhe v/Vmax, kui substraadi kontsentratsion ületab 8-kordselt Km väärtust. v= Kui [S] = Km, siis v = Vmax/ 2. o Vmax = k2 [ET], (M s-1) o Km= , (M) · Vmax on ensüümi iseloomustav konstant · Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus, millist reaktsioon mitte kunagi ei saavuta · Vmax saavutamiseks peaksid kõik ensüümi molekulid olema seotud substraadiga, st [ES] = [ET]. · Km on konstant, mis avaldatav ES kompleksi moodustamise ja lagunemise kiiruskonstantide kaudu. · Kmon substraadi kontsentratsioon, mille juures v0 = ½ Vmax · Km arvväärtus on ES kompleksi tugevuse väljendaja. · Kui [S] on madal, siis kiiruse võrrand on S suhtes 1. järku
järjestusest. Aminohapete kõrvalahelate erinevad omadused tingivad nende erinevad konformatsioonid vesilahustes Genoom kodeerib 20 aminohapet Valkude 3M struktuur-konformatsioon-on determineeritud tema aminohappelise järjestusega Valgu struktuur määrab tema bioloogilise aktiivsuse (funktsiooni) Liht ja liitvalgud: · Lihtvalk on ehitatud ainult aminohapetest. · Liitvalgus esineb veel täiendav rühm, milleks võib olla sahhariidi, rasvataolise või mõne muu lihtsama aine molekul, millega omakorda võivad olla seotud metalliioonid. Sekundaarsruktuur Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. · Enamlevinud struktuurid on: heeliks, kus valk on keerdunud spiraalina; voldik, kus ahela osad paiknevad kõrvuti. · Sekundaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed. Valkude sekundaarstruktuurid heliks 3,6 aminohappejääki 1 pööre 360o
) ning ka spetsiifilisus tuleneb primaarstruktuurist. Aminohapete ahel. Kovalentsed peptiid- ja disulfiidsidemed. 6. Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid Sekundaarstruktuur: peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. On kas alfa-heeliks(paremale pöörduv) või beeta-struktuur(voldik). Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. α-heeliks: • Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon • Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. β-struktuur: • Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus β-struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid.
või mitmes kiraalses tsentris, kuid mitte kõigis. Tegemist ei ole teineteise peegelpiltidega. j) Epimeerid - Diastereomeeride paar, mis erineb konfiguratsioonilt ainult ühes kiraalses tsentris. 2. Milliseid esindajate gruppe hõlmab termin süsivesikud ? Nimetage vähemalt kaks esindajat igast grupist ja kirjeldage nende bioloogilisi funktsioone. Termin süsivesikud hõlmab 3 gruppi monosahhariidid, oligosahhariidid ja polüsahhariidid. Näiteid igast grupist: Monosahhariidid : glükoos, fruktoos. Oligosahhariidid: maltoos, sahharoos. Polüsahhariidid tärklis, glükogeen. Bioloogilised funktsioonid: 1. Energeetiline organismile kõige kiiremini kasutatav energiavaru. 2. Stuktuurne taime rakkudes olevad süsivesikud(põhiliselt tselluloos); seenerakkude kestades kitiinil ja lühijalgsete heteroskeleti kitiinil; rakupinnamembraanil paiknevatel oligosahhariidide jääkidel, mis kindlustavad rakkudevahelised kontaktid ja on ka retseptoriteks
Anomeersed süsiniku aatomid on karbonüülsed süsiniku aatomid, mis hemiatsetaalsete/hemiketaalsete tsükliliste struktuuride moodustumisel muutuvad asümmeetrilisteks süsinikeks. D-suhkrud: kui anomeerse C aatomi juures paiknev OH-rühm on Haworth'i projektsioonis suunatud tsükli tasapinna alla, siis -anomeer, kui üles, siis -anomeer. L-suhkrud: vastupidine asetus. Esindajaid: riboos, glükoos, fruktoos, galaktoos. 3. Monosahhariidide derivaadid. Suhkurhapped: karboksüülrühm C-1 keto- või aldehüüdrühma asemel. karboksüül C-1 asendis > aldoonhapped (N: glükoonhape, galaktoonhape). Ainult lineaarne karboksüül C-6 asendis > uroonhapped (N: glükuroonhape, galakturoonhape). Tsükliline või lineaarne. Redoksreaktsioonide käigus suhkur oksüdeeritakse suhkurhappeks.
Priit Väljamäe 20.11.2017 ,,Structure and mechanism on protein science" Alan Fersht Biokeemia põhiõpik, kus ensümoloogia ka sees. Ensüüm keemiliste reaktsioonide katalüsaator (kiirendaja). Iseloom molekulina pole oluline, struktuur pole samuti. Vaatame ainult, mida ta teeb! Substants, mis kiirendab keemiliste reaktsioonide toimumist on katalüsaator. Ise jääb reaktsiooni lõppedes muutumatule kujule. Keemilisele reaktsioonile vahendaja. Üks katalüsaaatri molekul võib katalüüsida mitmeid reaktsioone, temaga endaga midagi ei juhtu. Miks on reaktsioonide kiirus oluline? Väga vähe reaktsioone organismis, mis pole katalüüsitavad. Elusorganismid omavad kontrolli valkude üle, oma katalüsaatorite üle. Tänu sellele saab omada kontrolli endas toimuvate keemiliste reaktsioonide üle. Kui katalüüsi ei vajaks, poleks võimalik kontrollida. Elu kineetilise kontrolli all.
Toimub UV kiirguse ja välgu kaasabil maa atmosfääris. Eluslooduses on lämmastikku fikseerima võimelised vähesed mikroorganismid, kes redutseerivad elementaarse lämmastiku ammooniumiks. Mõned sellistest bakteritest on vabalt elavad, paljud on aga taimede, eelkõige liblikõieliste taimede, sümbiondid. Valdav enamus organisme on võimeline omastama lämmastikku NH 4+ vormis. Summaarne reaktsioon N2 + 10H+ + 8e- + 16ATP Z 2NH4+ + 16ADP + 16 Pi + H2 2. Kirjeldage reaktsiooni, mida katalüüsib nitrogenaasi kompleks, pöörates tähelepanu üldisele stöhhiomeetriale ning energia tarbimisele. Selgitage, millised on reduktaasi ja nitrogenaasi biokeemilised funktsioonid. Nitrogenaas katalüüsib õhulämmastiku fikseerimist. Koosneb dinitrogenaasist ja dinitrogenaasi reduktaasist. Taandab õhus sisalduva N2 ammooniumiks
DNA-l on kindel struktuur-- biheeliks, milles on kaks omavahel komplementaarset ja antiparalleelset ahelat. RNA molekule on erineva kuju ja pikkusega ning ka erinevate ülesannetega. Sünteesitav RNA on üheahelaline. 7. Fosfodiesterside. Side, mis moodustub ühe nukleotiidi fosfaatrühma ja teise nukleotiidi suhkrujäägi kolmanda süsiniku küljes oleva hüdroksüülrühma vahel. Fosfaatrühma fosfor on seotud 4 hapniku aatomiga: üks vaba hapniku aatom , kahe suhkrujäägi hüdroksüülrühma hapnik ja üks kaksiksidemega hapnik-- aineklassilt on tegu fosforhappe diestriga, millest tuleneb sideme nimetus -- fosfodiesterside. 8. Mida tähendab komplementaarsusprintsiip, millisel keemilisel asjaolul see põhineb? Komplemetaarsete ahelate(lämmastikaluste) vahel tekivad vesiniksidemed, mittekomplemetaarsete vahel ei teki. (komplementaarsed on nt A-T, C-G). 9. Mida tähendab, et DNA ahelad on molekulis antiparalleelsed, miks see nii on?
Vesinik – Valkude ja nukleotiinhapete struktuuri stabiliseerija. Vabade vesinikioonide kontsentratsioon keskkonnas määrab selle aktiivse reaktsiooni – aluselisuse/happelisuse. Lämmastik – kuulub aminohapete, valkude, nukleotiidide ja nukleiinhapete koostisse. Süsinik – biomolekulide peamine koostisosa, kuna selle elemendi aatomite omadus moodustada ühiste elektronpaaride kaudu kovalentseid sidemeid nii omavahel kui ka teiste elementide aatomitega. Iga süsiniku aatom võib olla niimoodi seotud 1-4 teise süsiniku aatomiga – tekivad süsinikuskeletid, mis on võimelised endaga siduma teiste aatomite gruppe. Ükski teine element ei moodusta nii palju erineva keeruka struktuuriga ja nõnda suuri molekule kui süsinik. Elusrakkude kuivainemassist suurima osa moodustab just süsinik. 4. Süsinikuühendite keskne roll inimorganismis: Süsinik on biomolekulide peamine koostisosa, kuna selle elemendi aatomite omadus
Süsivesikud Süsivesikud, sahhariidid, karbohüdraadid 1. Monosahhariidid a. Monosahhariidide klassifikatsioon b. Konfiguratsioon, konformatsioon c. Suhkrute derivaadid Polüsahhariidid ja oligosahhariidid a. Disahhariidid b. Struktuursed polüsahhariidid: tselluloos ja kitiin c. Varupolüsahhariidid: tärklis ja glükogeen d. Glükoosaminoglükaanid Glükoproteiinid a. Proteoglükaanid b. Bakterite rakukest c. Glükosüleeritud valgud Süsivesikudpolühüdroksü aldehüüdid ja ketoonid Ühendite klass, mis stöhhiomeetriliselt on vaadeldav kui süsiniku hüdraadid
vanusest, imikutel moodustab vesi 75%, noorukitel 65%, täiskasvanutel 60% ning eakatel inimestel 55% kehamassist. 2/3 kogu keha veest on rakusisene ning 1/3 rakuväline. Kõikide biosüsteemide eksisteerimine vajab vet. universaalne lahusti, mis aitab toitainete transportimist ja omastamist ning ainevahetust; aitab säilitada hapete-aluste tasakaalu. aitab moodustada uusi kehaomaseid aineid 2. Sahhariidide biokeemia. Sahhariidid - ehitus, klassifikatsioon. Koosnevad: süsinik, vesinik, hapnik 3 rühma: 1.Monosahhariidid- Koosnevad C, H, O Sisaldavad aldehüüd- või ketoonrühma. glükoos C6H12O6, riboos C5H10O5 2.Oligosahhariidid- liitsüsivesikud. koosnevad 2..10 monoosijäägist, seotuna glükosiidsidemega 3.Polüsahhariidi: 1)Homopolüsahhariidid- Koosnevad paljudest ühe- taolistest monoosijääki-dest. Piir on kokkuleppeli-ne, on kõrgmolekulaarsed ühendid, mille molekul- mass peab 1000-sse küündima.
valgulised termineerimis-/vabastusfaktorid. Valkude sünteesi energiavajaduse katavad ATP ja GTP. Antibiootikumid inhibeerivad/aeglustavad valgusünteesi. 6.Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid Sekundaarstruktuuri põhivormid on -heeliks ja -struktuur. Need on peamiselt vesiniksidemete abil fikseeritud ruumikujundid. -heeliks polüpepetiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. -struktuur peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel väga tihedal kokkupakkumisel. Valgumolekul püüab võtta stabiilseimat kuju. Tertsiaarstrukuuri hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed (ioonsed-, vesiniksidemed ja hüdrofoobsed vastaktoimed
kristalliseeruvad · kõrgspetsiifilised tuleneb valgulisest loomusest ja see läbi ensüümi aktiivtsentri ja substraadi komplementaarsusest. See määrab suuresti protsesside kulu vajalikus suunas ja koordineerituses. - substraadispetsiifilisus- spetsiifilisus ühe substraadi suhtes (nt lipaasid lõhustavad ainult lipiide). *absoluutne spetsiifilisus ensüüm muundab vaid ühte substraati (arginaas muundab Arg, mitte metüülArg) *stereokeemiline spetsif E muundab vaid ühte stereoisomeeri (L-aminohappe oksüdaas toimib vaid L- aminohappele) *sidemespetsif sahharaas lõhustab vaid glükoosi ja fruktoosi vahelist glükosiidsidet sahharoosis *rühmaspetsiifilisus nii pepsiin kui ka trüpsiin hõdrolüüsivad peptiidsidemeid
toitumise biokeemilised alused) Kuidas diagnoosida probleeme ning neid ületada (täpse diagnoosi tagamine, haiguste põhjuste väljaselgitamine) Kuidas ravida (haiguste kulu prognoosimine, sobiva ravi määramine, ravitulemuste hindamine) Konfiguratsioon – aatomite või aatomgruppide ruumiline paiknemine molekulis üksteise suhtes Orgaaniliste ühendite mittetasapinnalisus on tingitud: C-aatomi sp 3 hübridisatsioonist Aatomitevahelistest interaktsioonidest molekulis Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek. Molekul võtab alati energeetiliselt stabiilsema konformatsiooni, mis on ka tema funktsiooni aluseks. Molekulis toimub pidev üleminek ühest konformatsioonist teise – kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Konformatsioon – ruumiliselt erinevad geomeetrilised vormid vaba pöörlemise tõttu, mida võimaldab C-aatomi sp3- hübridiseerunud olek
rahuldama teatud kindlaid nõudeid: 1. Polüpeptiidis esinevad sidemete pikkused ja nurgad peavad võimalikult vähe kõrvale kalduma peptiidide puhul katseliselt määratutest 2. Kaks aatomit ei tohi paikneda teineteisele lähemal kui lubavad vastavad van der Waalsi raadiused 3. Peptiidside peab olema planaarne ja trans konfiguratsioonis 4. Polüpeptiidahela amiidrühma prootonid ja karbonüülsed hapnikud peavad olema kaasatud vesiniksidemete moodustamisse Peptiidahela konformatsioon Peptiidahel on kujutatav üksteisele järgnevate planaarsete peptiidrühmade ahelana Peptiidahela konformatsioon on kirjeldatav dihedraalsete nurkade abil, mis kirjeldavad pöörlemist CN () ja CC() sidemete ümber Kokkuleppeliselt on ja 180o siis kui polüpeptiidahel on maksimaalselt väljavenitatud konformatsioonis. Positiivse pöördumise suunaks on defineeritud kellaosuti liikumise suund (vaadatuna C poolt).
annaabi.ee 
