Mis määrab kiiruskonstandi k väärtuse? · Termodünaamika vastust ei anna käsitleb ainult lõpp- ja algoleku energeetilist erinevust · Reaktsiooni tee reaktsiooni kulgu kirjeldav üldistatud esitusviis · Üleminekuolek maksimaalse energiaga olek reaktsiooni teel on hüpoteetiline olek · Aktivatsioonienergia (Gº) minimaalne energia, mida molekul peab omama reaktsiooni läbimiseks on alati positiivne · Aktivatsioonienergiat omavate molekulide kontsentratsioon sõltub Gº väärtusest [A] = [A]0 e-Gº/RT Mida kõrgem aktivatsioonienergia seda väiksem kiiruskonstant Kiiruskonstant on aktivatsioonienergiaga seotud k = Q e-Gº/RT k = Q eSº/R e-Hº/RT = Q`e-Hº/RT Q - konstant (s-1) Aktivatsioonientalpia (Hº) Aktivatsioonientroopia (Sº) Aktivatsioonienergiat on võimalik määrata kiiruskonstandi temperatuurisõltuvusest ln k = ln Q` - Hº/RT Arrheniuse teljestik ln k versus 1/T
reaktsiooni järk aine B suhtes, summa x + y on reaktsiooni summaarne järk, C A ja CB ainete A ja B molaarsed kontsentratsioonid, mol/dm3).Reaktsiooni kiirus sõltub aktivatsioonienergiast. Arrheniuse võrrand k = A · e-EA/RT ; (k kiiruskonstant, R universaalne gaasikonstant 8,314 kJ/k·mol, A nn sagedusfaktor, mis iseloom molekulide kokkupõrgete sagedust, EA aktivatsioonienergia kJ/mol).Aktivatsioonienergiat on võimalik vähendada ensüümide ja katalüsaatoritega, kokku puute pinna suurendamisega .ionisatsioonienergia energia, mis kulub kõige nõrgemini seotud elektroni eemaldamiseks aatomist või ioonist.. Kasvab perioodis vasakult paremale ja rühmas alt üles.Elektronafiinsus energia, mis kulub või eraldub, kui aatom (ioon) liidab enesega elektroni. Kasvab perioods vasakult paremale ja rühmas alt üles
TTÜ Materjaliteaduse instituut füüsikalise keemia õppetool Töö nr 15k Töö pealkiri Vedeliku viskoossuse temperatuurierinevus Üliõpilase nimi ja eesnimi Õpperühm KAISA RAHUOJA KATB - 41 Töö teostamise Kontrollitud: Arvestatud: kuupäev: 6.03.11 Töö eesmärk. Määrata vedeliku viskoossuse temperatuuriolenevus. Arvutada viskoossuse aktiveerimisenergia. Töövahendid. Höppleri viskosimeeter, stopper, ultratermostaat Katse käik: Pööratakse viskosimeetrit ja mdetakse stopperi abil aeg, mille jooksul kuul läbib vahemaa kahe äärmise kriipsu vahel. Seejärel pööratakse viskosimeetrit uuesti ja katset korratakse. Tehakse 3 mtmist, millest vetakse keskmine.Edasi tstetakse termostaadi temperatuur ppeju poolt etteantud järgmisele väärtusele, (30°C, 35°C, 40°C) hoitakse seda 10 -15 minuti vältel ja ...
nende toime ei avaldu ainult akuutsete haiguste vältimises, vaid nende oskuslik, argumenteeritud ja indiviidi omapära arvestav kasutamine omab ka väga olulist profülaktilist toimet mitmete (eriti krooniliste) haiguste suhtes. Peaaegu kõik avastatud ensüümid on valgud või valgud koos kofaktoritega. Ka mõnedel RNA-molekulidel on katalüütiline aktiivsus, kuid tavaliselt ei nimetata neid ensüümideks, vaid ribosüümideks. Ensüümid alandavad reaktsiooni aktivatsioonienergiat. Kuigi ensüüm võib reaktsiooni käigus muunduda, taastub ta reaktsiooni lõpuks endisele kujule ja võib katalüüsida järgmist reaktsiooni. Reaktsiooni lähtemolekulid (ensüümi substraadid) seonduvad ensüümiaktiivtsentrisse ning reaktsiooni lõpus dissotsieeruvad sealt produktid. Ensüümid on kõrge substraadispetsiifilisusega nad võivad läbi viia vaid ühte või mõnda reaktsiooni. Nii saab erinevaid reaktsioone kontrollida vastava ensüümi hulga reguleerimise teel
orgaanilisi ühendeid suudavad toota vaid elavad rakud. 19. sajandil tegi Eduard Büchner pärmirakkudega järgmise katse: ta purustas rakkude seinad (hõõrumisega) ning lisas suhkrut. Kuna käärimine toimus edasi, pidi kääritamist katalüüsima rakuvaba ekstrakt. Sellele avastusele järgnes peagi ka erinevate ensüümide kindlakstegemine. Ensüümi nimetuse võttis kasutusele saksa bioloog Wilhelm Kühne. Ensüümid alandavad reaktsiooni aktivatsioonienergiat. Kuigi ensüüm võib reaktsiooni käigus muunduda, taastub ta reaktsiooni lõpuks endisele kujule ja võib katalüüsida järgmist reaktsiooni. Reaktsiooni lähtemolekulid (ensüümi substraadid) seonduvad ensüümi aktiivtsentrisse ning reaktsiooni lõpus dissotsieeruvad sealt produktid. Ensüümid on kõrge substraadispetsiifilisusega nad võivad läbi viia vaid ühte või mõnda reaktsiooni. Nii saab erinevaid reaktsioone kontrollida vastava ensüümi hulga reguleerimise teel
G* - reaktsiooni aktivatsiooni vabaenergia (seotud kiiruskonstandiga k). Slaidid 14 ja 16. 5. Siirdeseisundi EX+ tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi soodustavad faktorid. Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseeri- mine? Siirdeseisundi EX tähendus ensüümireaktsioonis - kui tekib EX vahepeal,siis on tegemist katalüüsitud reaktsiooniga. Selle vabaenergia on väiksem kui katalüüsita reaktsiooni siirdeseisundi puhul. Seega alandab aktivatsioonienergiat. ...ja selle saavutamine - ensüüm stabliseerib EX enam kui ta stabiliseerib ES ehk enüüm on disainitud siduma X tugevamini kui S või P. Faktorid: lähedus ja orientatsioon, entroopia vähenemine ES moodustumisel, ES destabiliseerimine. ES kompleks destabiliseerub, kuna ES energia kasvab ja selle aitavad kaasa entroopia vähenemine ES moodustumisel ja ES destabiliseerimine deformatsioonide ja desolvatatsiooni tõttu. Slaidid 24, 25 ja 26.
reaktsiooni summaarne järk, CA ja CB ainete A ja B molaarsed kontsentratsioonid, mol/dm3). Reaktsiooni kiirus sõltub aktivatsioonienergiast. Arrheniuse võrrand k = A · e-EA/RT ; (k kiiruskonstant, R universaalne gaasikonstant 8,314 kJ/k·mol, A nn sagedusfaktor, mis iseloom molekulide kokkupõrgete sagedust, EA aktivatsioonienergia kJ/mol). Aktivatsioonienergiat on võimalik vähendada ensüümide ja katalüsaatoritega, kokku puute pinna suurendamisega. Reaktsiooni mehhanism selgitab järjestikku ning paralleelselt kulgevaid reaktsioone ning tekkivaid vaheühendeid. Üheastmelised reaktsioonid: monomolekulaarsed, biomolekulaarsed, trimolekulaarsed. Mitmeastmelised reaktsioonid. Kvanditeooria kiirgusenergia vabaneb tahkete kehade aatomitest ja molekulidest või neelatakse nende poolt kvantidena kindlate diskreetsete hulkadena.
R. toimib kolmemõõtmeline aktivatsioonienergiat,ku rakus.1.regulatoorset.pr ruumiline ehitus kaugel id ei muuda otsessidele, asuvate aminohapjäk tasakaalu.Kiirened ka membraanide vahel aleha pöördereaktsioon,selleg ioonkanaleid, muudab kokkupakkimisel,kvater a tasakaalu füüsikokeem. tingimusi naar-ruumiliselt saabumine.2.Aktivatsio rakuvälises kk- korrastatud mitme onienergia vähenemise
Need elektronpilved on steeriliselt (ruumiliselt) kättesaadavad elektrofiilidele. Seega saab aromaatne tuum käituda kui elektronide doonor (nukleofiil) ja reageerida elektrondie akseptoriga (elektrofiiliga). Kui võrrelda alkeenide ja areenide elektrofiilseid reaktsioone, siis oluline erinevus seisneb selles, et aromaatne tuum on palju vähem aktiivsem kui alkeenide kaksikside (areen on palju stabiilsem ja reaktsiooni käivitamiseks on vaja suuremat aktivatsioonienergiat). Seepärast on benseeni halogeenimiseks vaja katalüsaatorit. Katalüsaatori abil muudetakse broomi molekul tugevamaks elektrofiiliks kui seda on molekulaarne broom. Katalüsaatoriks on Lewis'e hape. Saadud tugevam elektrofiil on võimeline siduma areeni tuuma elektrone. Benseeni konjugeeritud -elektronsüsteem katkeb ja elektronpaar läheb moodustavale c-Br sidemele, andes mittearomaatse vaheühendi. Et tekiks uuesti stabiilne aromaatne süsteem
murdarvuliste eksponentidega. Nulljärku reaktsiooni kiirus ei sõltu reagentide kontsentratsioonist. Esimest järku reaktsiooni jaoks –dC/dt = kC ja siit tuleneb ln C/C = – kt ja edasi reaktsiooni poolestusaeg kui aeg, mille vältel reageerib pool reaktsiooni algmomendil olemasolevast ainehulgast: t 1/2 = 0,693/k, [s], k [s-1]. Reaktsiooni kulgemiseks on vajalik, et reagentide molekulid põrkumisel omaksid vajalikku nn. aktivatsioonienergiat (ja sobivat orientatsiooni). Madalama aktivatsioonienergiaga reaktsiooni jaoks on reaktsioonikiirus suurem. Aktivatsioonienergiat (G) määratakse reaktsiooni kiiruskonstandi temperatuurisõltuvusest: k = A e -G /RT . kus A on antud reaktsioonile iseloomulik konstant. Katalüsaatorid vähendavad aktivatsioonienergiat ja seega tõstavad reaktsioonikiirust
31. Millele vastab keemilise reaktsiooni üleminekuolek? a) lokaalsele energia miinimumile reaktsiooni teel b) maksimaalse energiaga olekule reaktsiooni teel c) lähteainete ja produktide energeetilisele erinevusele 32. Keemilise reaktsiooni kiiruskonstant: a) on seda suurem, mida madalam on reaktsiooni aktivatsioonienergia b) on seda väiksem, mida madalam on reaktsiooni aktivatsioonienergia c) ei sõltu reaktsiooni aktivatsioonienergiast 33. Katalüsaator: a) alandab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat b) suurendab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat c) ei mõjuta keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat 34. Millised väited on õiged. Katalüsaator võib alandada reaktsiooni teel esinevat energeetilist barjääri: a) stabiliseerides üleminekuolekut b) destabiliseerides üleminekuolekut c) muutes reaktsiooni teed d) ei saagi alandada energeetilist barjääri 35. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi
. on bioloogilised katalüsaatorid, mille peamiseks ülesandeks elusorganismis on keemiliste reaktsioonide kiirendamine. .. on valgud ..ei saa käivitada termodünaamiliselt võimatut protsessi .. ei mõjuta reaktsiooni kulgemise suunda Ometi ensüümid kontrollivad ainevahetusprotsesside üldist suunda, sest nende aktiivsus sõltub organismi vajadusest ja ühed reaktsioonid ei kesta kogu aeg vaid muutuvad. Ensüümide katalüüsivõime aluseks on nende omadus alandada reaktsioonide aktivatsioonienergiat. Aktivatsioonienergia on energia, mis on vajalik reageerivate ainete ergastamiseks. Ensüümidele on iseloomulik spetsiifilisus: Stereokeemiline spetsiifilisus (eristatakse D- ja L-isomeere) Sidemespetsiifilisus (ensüümid võivad katalüüsida ainult teatud sidemete tekkimist ja lagunemist nt a1,4 glükosiidside) Rühmaspetsiifilisus (kindla funktsionaalse rühmaga toimuvad reaktsioonid)
a) lokaalsele energia miinimumile reaktsiooni teel b) maksimaalse energiaga olekule reaktsiooni teel c) lähteainete ja produktide energeetilisele erinevusele 35. Keemilise reaktsiooni kiiruskonstant: a) on seda suurem, mida madalam on reaktsiooni aktivatsioonienergia b) on seda väiksem, mida madalam on reaktsiooni aktivatsioonienergia c) ei sõltu reaktsiooni aktivatsioonienergiast loengud(powerpoint) "katalüüs", slaid 14??? 36. Katalüsaator: a) alandab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat b) suurendab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat c) ei mõjuta keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat 37. Katalüsaator võib alandada reaktsiooni teel esinevat energeetilist barjääri: a) stabiliseerides üleminekuolekut b) destabiliseerides üleminekuolekut c) muutes reaktsiooni teed d) ei saagi alandada energeetilist barjääri 38. Nimetage kaks aminohappejääki, mis vahendavad ensüümides elektrostaatilist katalüüsi (füsioloogilises pH vahemikus). Arg, Asp 39
organismi immuunsüsteemi neid hävitama. Ensüümkatalüüsi olemus Aktsivatsioonienergia vähenemise saavutab katalüsaator siirdeoleku stabiliseerimise teel, tagades optimaalse keskkonna või pinna, viies reageerivad molekulid kontakti, fikseerides aineid nii, et siirdeolek oleks kergesti saavutatav, nõrgendades katkema pidavaid keemilisi sidemeid, osaledes reaktsioonimehhanismis ning hiljem taastudes. Kiirendab reaktsiooni alandades aktivatsioonienergiat, kuid ei muuda tasakaalu. Valksubstraatinteraktsioonid ensüümi katalüütilises tsentris Püruvaat –laktaadi dehüdrogenaas –> laktaat Phe, Ser, Lys katalüütiline triaad, toimub kabonüülse hapniku taandamine hüdroksüülrühmaks. Ensüümide regulatsioon Konkurentne pöörduv inhibeerimine - ravim seondub paremini kui substraat ning seetõttu ei ole substraadil enam võimalik seostuda. Reaktsioon on blokeeritud
b) maksimaalse energiaga olekule reaktsiooni teel c) lähteainete ja produktide energeetilisele erinevusele 35. Keemilise reaktsiooni kiiruskonstant: a) on seda suurem, mida madalam on reaktsiooni aktivatsioonienergia b) on seda väiksem, mida madalam on reaktsiooni aktivatsioonienergia c) ei sõltu reaktsiooni aktivatsioonienergiast loengud(powerpoint) "katalüüs", slaid 14??? 36. Katalüsaator: a) alandab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat b) suurendab keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat c) ei mõjuta keemilise reaktsiooni aktivatsioonienergiat 37. Katalüsaator võib alandada reaktsiooni teel esinevat energeetilist barjääri: a) stabiliseerides üleminekuolekut b) destabiliseerides üleminekuolekut c) muutes reaktsiooni teed d) ei saagi alandada energeetilist barjääri 38
summa x + y on reaktsiooni summaarne järk, CA ja CB ainete A ja B molaarsed kontsentratsioonid, mol/dm3). 38. Reaktsiooni kiirus sõltub aktivatsioonienergiast. Arrheniuse võrrand k = A · e-EA/RT ; (k kiiruskonstant, R universaalne gaasikonstant 8,314 kJ/k·mol, A nn sagedusfaktor, mis iseloom molekulide kokkupõrgete sagedust, EA aktivatsioonienergia kJ/mol). Aktivatsioonienergiat on võimalik vähendada ensüümide ja katalüsaatoritega, kokku puute pinna suurendamisega. 39. Reaktsiooni mehhanism selgitab järjestikku ning paralleelselt kulgevaid reaktsioone ning tekkivaid vaheühendeid. Üheastmelised reaktsioonid: monomolekulaarsed, biomolekulaarsed, trimolekulaarsed. Mitmeastmelised reaktsioonid. 40. Kvanditeooria kiirgusenergia vabaneb tahkete kehade aatomitest ja molekulidest või neelatakse nende poolt kvantidena kindlate diskreetsete
kõrgus f(v). On mõistlik küsimus, kui suur osa molekulidest omab kiirusi mingis vahemikus, nt 400-410m/s. ebamõistlik küsimus, kui suur osa molekulidest omab kiirust täpselt 400m/s, sest vastus sellele on: niisuguseid molekule ei ole. Bolzmanni faktor näitab kui suur osa molekulidest on võimeline mingiks keemiliseks reaktsiooniks. Ensüümid ei muuda reaktsiooni kulgemise energeetilist lõppefekti, küll aga vähendavad oluliselt vahepealset energiabarjääri, aktivatsioonienergiat. Keemiline tasakaal on olukord, kus reaktsiooni kiirused edasi- ja tagasisuunas on võrdsed. Tasakaalu minek on seda kiirem mida väiksem on aktivatsioonibarjäär, aga barjääri suurusest ei muutu lõpptulemus. Aine potentsiaalne keemiline energia ehk keemiline potentsiaal on suurus mida mõõdetakse reaktsiooni käigus vabanenud energiaga mooli kohta. lahuses tulevad sisse ka teised jõud. Seda komponenti nimetatakse standardseks keemiliseks potentsiaaliks µ0
47. Miks temperatuur avaldab väga olulist mõju reaktsioonide kiirusele? Temperatuur mojutab sageli keemilise reaktsiooni kiirust usna suuresti, kuna korgemal temperatuuril on molekulidel suurem soojusenergia. Kuigi korgemal temperatuuril on porked molekulide vahel sagedasemad, on sellest tingitud reaktsioonikiiruse kasv siiski tuhine. Kaugelt olulisem on toik, et temperatuuri tousuga kasvab molekulide hulk, millel on piisav energia reageerimiseks ehk mille energia uletab aktivatsioonienergiat. 48. Kummas suunas kulgemisel on pöörduva reaktsiooni aktiveerimisenergia suurem, kas endotermilise reaktsiooni suunas või eksotermilise reaktsiooni suunas? Miks? Joonisel on E otsesuunalise eksotermilise reaktsiooni aktiveerimisenergia. Reaktsiooni kulgemisel eraldub energia H soojusenergiana (reaktsiooni soojusefekt). Vastassuunalisel endotermilisel reaktsioonil aga neeldub energia H , kusjuures aktiveerimisenergia vaartus on E 2.
summa x + y on reaktsiooni summaarne järk, CA ja CB – ainete A ja B molaarsed kontsentratsioonid, mol/dm3). 38. Reaktsiooni kiirus sõltub aktivatsioonienergiast. Arrheniuse võrrand – k = A · e-EA/RT ; (k – kiiruskonstant, R – universaalne gaasikonstant 8,314 kJ/k·mol, A – nn sagedusfaktor, mis iseloom molekulide kokkupõrgete sagedust, EA – aktivatsioonienergia kJ/mol). Aktivatsioonienergiat on võimalik vähendada ensüümide ja katalüsaatoritega, kokku puute pinna suurendamisega. 39. Reaktsiooni mehhanism – selgitab järjestikku ning paralleelselt kulgevaid reaktsioone ning tekkivaid vaheühendeid. Üheastmelised reaktsioonid: monomolekulaarsed, biomolekulaarsed, trimolekulaarsed. Mitmeastmelised reaktsioonid. 40. Kvanditeooria – kiirgusenergia vabaneb tahkete kehade aatomitest ja
J/mol =43797,7 J/mol tegur, keskmistest kiiruskonstantidest 309,15)− ( 1/319,15)]=105603,7 Töö eesmärgiks oli leida reaktsioonile (CH3CO)2O + H2O = CH3COOH kiiruskonstandid kahel erineval temperatuuril ning sellest tulenevalt arvutada välja aktiveerimisenergia. Seost kiiruskonstantide ja temperatuuride vahel kirjeldab Arrheniuse võrrand. Kõrgemal temperatuuril on kiiruskonstandi väärtus suurem. Leitud andmetest sai arvutada aktivatsioonienergiat, mis väljendab energiat, mida on vaja raktsiooni läbiviimiseks. Võrreldes kirjanduseandmetega (https://www.cheric.org/PDF/JIEC/IE13/IE13-4- 0631.pdf) saab öelda, et katse mõõtmises on tekkinud viga, sest antud allikas on keskmine aktivatsioonienergia 50241,6 J/mol, aga antud töös arvutatud tulemus on 43797,7 J/mol. Saadud tulemuse on üsna erinevad. Arvan, et erinevus võib olla tingitud rekatsiooni algusaja vales mõõtmises.
Ebakonkurentsed (un-competitive) inhibiitorid: seostuvad ainult ensüüm-substraat kompleksiga, aga mitte vaba ensüümiga. Suhteliselt harvaesinev inhibeerimise tüüp - esineb põhiliselt multisubstraatsete reaktsioonide korral teatud tingimustes. Substraat seostub ensüümi aktiivtsentrisse (aktiivalasse ehk aktiivsaiti). Seejärel toimub katalüütiline reaktsioon, mille käigus S muundub P-ks. Katalüsaatorid: · Alandavad aktivatsioonienergiat. · Ei mõjuta tasakaaluolekut. · Osalevad reaktsioonis kuid ei muundu selle tulemusel (taastuvad reaktsiooni käigus) - üks katalüüsitsenter või katalüsaatori molekul osaleb reaktsioonis korduvalt - mõjutavad reaktsiooni kiirust juba väga väikses koguses Biloogilised katalüsaatorid - ensüümid: · Suurendavad reaktsiooni kiirust alandades aktivatsioonibarjääri EA kõrgust. · EI MUUDA reaktsiooni SUUNDA
Järeldus: Ø Lähteainete kontsentratsiooni suurendamine tasakaalusüsteemis nihutab tasakaalu paremale - produktide tekke suunas, analoogiliselt mõjub produktide kontsentratsiooni vähendamine (saaduste eemaldamine süsteemist). 48. Aktivatsioonienergia ehk aktiviseerimisenergia on energia, mida süsteemi osakesed (molekulid) peavad saavutama, muutumaks reaktsioonivõimelisteks. Mida väiksem on aktivatsioonienergia, seda kiiremini toimub reaktsioon. Aktivatsioonienergiat alandavad tunduvalt ensüümid (täpsemalt nende aktiveeritud kompleksid substraadiga - ES*) ning seetõttu toimuvad näiteks metaboolsed protsessid kiiremini. 49.Radioaktiivsus, aatomituumade spontaane lagunemine, radioaktiivse kiirguse liigid. Radioaktiivsus on iseeneslik ebastabiilse isotoobi muutumine teiseks elemendiks millega kaasneb elementaarosakeste, teiste aatomite tuumade või footonite kiirgamine. Tuntakse 288 stabiilset isotoopi ja ~7500 radionukliidi.
tagab spetsiifilisuse ja mittevalguosa(kofaktor), stabiliseerimine. Enamjaolt langevad ensüümide funktsioonid kokku valkude omadega!! Ensüümidel on nii VALKUDE kui KATALÜSAATORITE omadused – amfoteersed, denatureeruvad, kristalliseeruvad, kõrgmolekulaarsed. Biokatalüsaatorina määravad biomolekulide muundumiste kiiruse ja suuna organismis, st nende tegevus on organismi talitluste aluseks. Alandavad reaktsiooni aktivatsioonienergiat – energia, mida osakesed peavad saavutama, et muutuda reaktsioonivõimeliseks. Mida väiksem aktivatsioonienergia, seda kiirem reaktsioon. Ensüüm-katalüüsitud reaktsiooni kiirus suureneb miljon korda. Ensüümid võimaldavad reaktsioonil kulgeda alternatiivset teed mööda – ei muutu reaktandid, produktid ja tasakaal. Ensüümidel on suur reaktsiooni kiirus, pehmed reaktsiooni tingimused, reaktsioonide suur spetsiifilisus, reguleeritavus. 15
spetsiifilisuse ja mittevalguosa(kofaktor), stabiliseerimine. Enamjaolt langevad ensüümide funktsioonid kokku valkude omadega!! Ensüümidel on nii VALKUDE kui KATALÜSAATORITE omadused amfoteersed, denatureeruvad, kristalliseeruvad, kõrgmolekulaarsed. Biokatalüsaatorina määravad biomolekulide muundumiste kiiruse ja suuna organismis, st nende tegevus on organismi talitluste aluseks. Alandavad reaktsiooni aktivatsioonienergiat energia, mida osakesed peavad saavutama, et muutuda reaktsioonivõimeliseks. Mida väiksem aktivatsioonienergia, seda kiirem reaktsioon. Ensüüm-katalüüsitud reaktsiooni kiirus suureneb miljon korda. Ensüümid võimaldavad reaktsioonil kulgeda alternatiivset teed mööda ei muutu reaktandid, produktid ja tasakaal. Ensüümidel on suur reaktsiooni kiirus, pehmed reaktsiooni tingimused, reaktsioonide suur spetsiifilisus, reguleeritavus. 15
Tegemist on hargneva ahelreaktsiooniga, kui tekib rohkem kui üks aktiivne osake, võib sageli viia plahvatuseni Reaktsiooni kiiruskonstant suureneb soojendamisel. Kiiruskonstandi sõltuvust temperatuurist kirjeldab Arrheniuse võrrand: ln k = ln A – Ea/RT k = Ae-E indeksiga a/RT k – kiiruskonstant; A – eksponendieelne faktor; Ea – aktivatsioonienergia; R – universaalne gaasikonstant; T – temperatuur (K) Arhheniuse võrrandi rakendusi. Teades k-d ühel temperatuuril ning aktivatsioonienergiat, saab leida k teisel temperatuuril (k’). Teades k’-d kahel eri temperatuuril, saab leida aktivatsioonienergia. ln k’/k = Ea/R (1/T – 1/T’) Siirdeoleku teooria – mudel, mille kohaselt molekulide põrkumisel tekib aktiveeritud (vahe)olek e siirdeolek. Aktivatsioonienergia on siirdeoleku energia, väljendatuna reagentide energia kui nullpunkti suhtes. Aktiveeritud oleku tekkeks peavad osakesed omama piisavalt kineetilist energiat, et ületada aktivatsioonibarjäär.
rõhk ajas muutub. Reaktsiooni kiirus sõltub paljudest faktoritest. Temperatuur mõjutab sageli keemilise reaktsiooni kiirust üsna suuresti, kuna kõrgemal temperatuuril on molekulidel suurem soojusenergia. Kuigi kõrgemal temperatuuril on põrked molekulide vahel sagedasemad, on sellest tingitud reaktsioonikiiruse kasv siiski tühine. Kaugelt olulisem on tõik, et temperatuuri tõusuga kasvab molekulide hulk, millel on piisav energia reageerimiseks ehk mille energia ületab aktivatsioonienergiat Keemilise reaktsiooni kiirus sõltub reageerivatest ainetest. Hape-alus reaktsioonid, soolade moodustumine ning ioonvahetus on kiired reaktsioonid. Reaktsioonid, kus molekulide vahel tekib kovalentne side ja moodustuvad suured molekulid, on reeglina väga aeglased. Reageerivate molekulide sidemete tugevus ja iseloom mõjutavad tugevasti produktide tekke kiirust. Vähemate sidemete ümberpaigutumistega reaktsioonid kulgevad kiiremini kui
Ensüümid stabiliseerivad üleminekuolekut! y-teljel E ja x-teljel S ja P. Reaktsiooni teel esinevad teatud mäed ja lohud. Lohkudes on metastabiilne vaheühend - nende energia on kõrge, aga on siiski energia miinimumis. Olemas kogu reaktsiooni aktivatsioonienergia, aga saame rääkida ka vaheühendite moodustumise aktivatsioonienergiast. Mida väiksemad kühmud, seda madalamad on aktivatsioonienergiad ja seda kiiremini reaktsioonid lähevad. Kui aktivatsioonienergiat pole, siis mäge pole ja järelikult kiiruskonstanti pm pole. Aktivatsioonienergia on vahe lähteoleku energia ja maksimaalse energia vahel. AB - üleminekuolek, on lähteainetega termodünaamilises tasakaalus, mida kirjeldab tasakaalukonstant K. G0=-RTlnK see on seos Gibbsi vabaenergia ja tasakaalukonstandi vahel. G=H-TS Peab teadma reaktsiooni koordinaate, siis saab arvutada. Peab teadma deltaE ja siis saab välja arvutada kiiruskonstandi.
Miks temperatuur avaldab väga olulist mõju reaktsioonide kiirusele? Temperatuur mõjutab sageli keemilise reaktsiooni kiirust üsna suuresti, kuna kõrgemal temperatuuril on molekulidel suurem soojusenergia. Kuigi kõrgemal temperatuuril on põrked molekulide vahel sagedasemad, on sellest tingitud reaktsioonikiiruse kasv siiski tühine. Kaugelt olulisem on tõik, et temperatuuri tõusuga kasvab molekulide hulk, millel on piisav energia reageerimiseks ehk mille energia ületab aktivatsioonienergiat. Rusikareegli j ärgi kiireneb reaktsioon 2...4 korda temperatuuri tõstmisel 10 °C võrra, aga ainult homogeensete reaktsioonide korral ja toatemperatuurile lähedastel temperatuuridel. 47. Kummas suunas kulgemisel on pöörduva reaktsiooni aktiveerimisenergia suurem, kas endotermilise reaktsiooni suunas või eksotermilise reaktsiooni suunas? Miks? Joonisel on E otsesuunalise eksotermilise reaktsiooni aktiveerimisenergia. Reaktsiooni
annaabi.ee 
