Eristatakse selektiivseid (kindlalt tüüpi ainete määramiseks) ja mitteselektiivseid (reageerivad ühtemoodi kõigile ühenditele) detektoreid. Levinum mitteselektiivne detektor gaasikromatograafias on soojusjuhtivus detektor (joonis 7). Soojusjuhtivuse detektoris kasutatakse suure soojusjuhtivuse kandegaasi. Kolonnist väljuv kandegaasi voog suunatakse kanalisse, millest on läbi viidud pingestatud metalltraat, mida nimetatakse filamendiks. Mõõdetakse filamendi läbivat voolutugevust, mis sõltub eelkõige tema temperatuurist. Temperatuur sõltub omakorda filamendi ümbritsevast soojusjuhtivustegurist ja detektoriploki temperatuurist. Kui kandegaasi vooga jõuab plokki proovi komponent, siis filamendi temperatuur kasvab, kuna komponendi soojusjuhtivus on tavaliselt väiksem kui kandegaasi oma (tavaliselt kasutatakse kandegaasina heeliumit). Filamendi temperatuuri kasvuga tõuseb selle materjali elektriline takistus, mida saab fikseerida
närviimpulsi saabumist lihaskiudu aktiini- ja müosiinifilamentide libisemine ristsillakeste radikaalse liikumise tõttu. Paksud filamendid sarkomeeris koosnevad müosiinist, peened filamendid aktiini polümeeridest. F-aktiini heeliks koosneb G-aktiini monomeeridest. Aktiini filamendid on "dekodeeritud" tropomüosiini heterodimeeridega ja troponiini kompleksidega. Troponiini kopleksid koosnevad troponiin T (TnT), troponii I (TnI) ja troponiin C (TnC) vormidest. Peene filamendi struktuur: tropomüosiin on superkeerdunud ümber F-aktiini heeliksi, kusjuures iga tropomüosiini dimeer interakteerub aktiini kuue järjestikuse monomeeriga. Troponiin T seostub tropomüosiinile "pea-saba" põhimõttel. Paksude filamentide struktuur: Müosiin - 2 rasket (230 kD), 4 kerget (2 paari erinevaid 20 kD ahelaid) ahelat. Raskete ahelate "peadel" on ATPaasi aktiivsus 2 ning lihaskontraktsioonid toimuvad hüdrolüüsi arvel. 4.) Sarkomeeri funktsioneerimise alused
ahelate ehk filamentidega? Kas galaktikate tekkimine on seotud filamentide tekkimisega? Seda probleemi uurimuse autorid püüavadki lahendada. Galaktikate filamendid Universumi kärgstruktuuris. Sinised täpid tähistavad galaktikaid ning punased jooned märgivad filamente. Elliptiliste galaktikate pöörlemistelgede jaotus filamentide suhtes. Jaotus näitab, milline on nurk (täpsemalt nurga koosiinus) galaktikate pöörlemistelgede ja filamendi telje vahel. Kui cos(i)=1, siis pöörlemistelg on paralleelne filamendiga ning kui cos(i)=0, siis pöörlemistelg on risti filamendiga. Hall ala joonisel näitab juhuslikku jaotust: kui vaadeldud korrelatsioonisignaal (punane joon) jääb halli ala sisse, siis tulemus ei ole statistiliselt usaldusväärne. Jooniselt on näha, et elliptiliste galaktikate hulgas leidub rohkem selliseid, mille pöörlemisteljed on peaaegu risti filamentidega.
- niiskus imamisvõime on sünteetiliste kiudude puhul üldiselt väike. Pisut suurem on tekstureeritud kiudude puhul. PA on sünteetilistest kiududest parim niiskus imamisvõime 3...8,5%; - kortsuvus. Kõik sünteetilised kiud on väga elastsed ja seetõttu ei kortsu. Elastsus tõuseb veelgi kedratud kiudude ja tekstureeritud kiudude puhul; - tõmbetugevus ja kulumiskindlus on väga suur; - soojapidavus on hea ka filamendi juures; - plekieemaldusvahendites esineda võivad fenooliühendid lagundavad PA, - mereveekindel. -Põlemisel polüamiid tilgub, lõnga otsa tekib kõva tombuke. [4] Mikropolüamiid (PA) Mikropolüamiid on mikrokiud, mis on kas siidiniidi peenusega või peenemad. Mikrokiuks loetakse kiudu, mille paksus jääb alla 1 dtexi (1 dtex tähendab, et 1 grammis on 9000 m niiti). Mikrokiudu toodetakse filamentkiuna ning enamasti suruõhu abil säbardatuna. Säbarus ei
F-aktiini heeliks koosneb G-aktiini monomeeridest Aktiini filamendid on "dekoreeritud" tropomüosiini heterodimeeridega ja troponiini kompleksidega Troponiini kompleksid koosnevad troponiin T (TnT), troponiin I (TnI) ja troponiin C (TnC) vormidest LIISI KINK 46 BIOKEEMIA test I Peene filamendi struktuur Tropomüosiin on superkeerdunud ümber F-aktiini heeliksi, kusjuures iga tropomüosiini dimeer interakteerub aktiini kuue järjestikuse monomeeriga. Troponiin T seostub tropo- müosiinile "peasaba" põhimõttel. Paksu filamendi struktuur Müosiin - 2 rasket, 4 kerget ahelat
produkte (ADP+P), läheneb aktiinifilamendile. Müosiini ja aktiini ühinemisel ADP ja P vabanevad, sundides müosiinipead painduma, mis tõmbab kogu müosiinifilamendi endaga kaasa. Seejärel ühineb müosiini peaosaga uus ATP molekul, mis põhjustab globulaarse peaosa eraldumise aktiinist. Müosiinipeade suur liikuvus ongi bioloogilise liikumise põhialuseks, kuna nende haakumine aktiinifilamendiga kutsub esile kahe filamendi liikumise teineteise suhtes. Mikrofotodel on hästi nähtavad müosiinimolekuli paindunud peaosad, nn ristsillakesed, mis tekivad müosiini ühinemisel aktiinifilamendiga. 53) Lihaskiudude tüpiseerimise viisid - · Värvuse alusel · Kineetilise kriteeriumi alusel · Metaboolsete kriteeriumite alusel · Müosiini ATP-aasi aktiivsuse alusel
Kortikaalses tsütoplasmas paiknevad korrapäraselt orienteeritud aktiinifilamendid, mida mööda liiguvad müosiinimolekulid, vedades kaasa tsütoplasma komponente. Tsütoskeleti moodustavad 3 pōhilist valguliste filamentide tüüpi, mis läbivad raku tsütoplasmat: aktiini filamendid e. mikrofilamendid (6-8 nm) mikrotuubulid (25 nm) 11 intermediaarsed filamendid (10 nm) Iga filamendi tüüp on moodustunud erinevatest monomeeridest, ning iga filament vōib rakus moodustada erinevaid struktuure, vastavalt sellele, milliste täiendavate valkudega nad on seotud. Aktiini filamendid Koosnevad aktiinist, s.o. globulaarne valk. Aktiin on valk, mida eukarüootsetes rakkudes on kōige rohkem, tema hulk vōib olla kuni 5% raku kogu valgu hulgast. Aktiin primaarjärjestus erineb väga
aktiini koosseisu. Aktiini filamentidele on iseloomulik struktuurne polaarsus, filamenti kasv toimub eelistatult ühest otsast, mida nimetatakse + otsaks. See on vimalik seetttu, et monomeeri konformatsioon muutub pärast lülitumist F-aktiini koosseisu, võimaldades järgmise monomeeri lülitumist soodustatult. Monomeeri lülitumine -otsa toimub tunduvalt väiksema tõenäosusega. See annab rakule vimaluse määrata filamendi kasvu suunda, eeldades et +ots on rakus orienteeritud vajalikus suunas. Seoses sellega esineb aktiinifilamentidel nn. treadmilling nähtus. Kui G-aktiini kontsentratsioon langeb teatud kriitilise piirini, nii et polümerisatsioon +otsast saab vrdseks monomeeride eraldumisega -otsast, siis filamendi netopikkus küll ei muutu, muutub aga iga üksiku monomeeri asend filamendis. Treadmilling vib olla üks mehanism, mille abil genereeritakse rakus liikumine.
aktiini koosseisu. Aktiini filamentidele on iseloomulik struktuurne polaarsus, filamenti kasv toimub eelistatult ühest otsast, mida nimetatakse + otsaks. See on vimalik seetttu, et monomeeri konformatsioon muutub pärast lülitumist F-aktiini koosseisu, võimaldades järgmise monomeeri lülitumist soodustatult. Monomeeri lülitumine -otsa toimub tunduvalt väiksema tõenäosusega. See annab rakule vimaluse määrata filamendi kasvu suunda, eeldades et +ots on rakus orienteeritud vajalikus suunas. Seoses sellega esineb aktiinifilamentidel nn. treadmilling nähtus. Kui G-aktiini kontsentratsioon langeb teatud kriitilise piirini, nii et polümerisatsioon +otsast saab vrdseks monomeeride eraldumisega -otsast, siis filamendi netopikkus küll ei muutu, muutub aga iga üksiku monomeeri asend filamendis. Treadmilling vib olla üks mehanism, mille abil genereeritakse rakus liikumine.
Toimub hapniku puudumisel ja glükoosi lammutamisel. saadakse ATP ja piimhape • Aeroobne hingamine Vajab hapnikut ja lammutab glükoosi, et moodustada ATP, süsihappegaasi ja vett. Palju efektiivsem võrreldes anaeroobsega. ATP allikad ja aeg Fosfokreatiin: lühiajaline pingutus, maksimaalse jõuga Anaeroobsed: keskmise kestvusega intensiivne pingutus Aeroobne: pikaajaline, väiksema jõuga pingutus Libisevate filamentide teooria Lihase lühenemine toimub seoses aktiini filamendi libisemisega müosiini filamendi suhtes. See lühendab sakromeeri, ning sakromeeride lühenemine on vastutav lihaskontraktsiooni eest. titiin - stabiliseerib kontraktiilseid valke ja soodustab oma elastsusega lihase algpikkuse taastamist peale venitust. 4 Lihaskontraktsioon eri tüüpi lihasrakkudes Silelihaste funktsionaalsed iseärasused: 1
*Aktiini müofilamendid koosnevad aktiinist(kahte tüüpi- globulaarneG-aktiin ja fibrillaarne F- aktiin), tropomüosiinist ja troponiinist(viimased moodustavad ühise kompleksi,kontrollivad müosiini aktiivsust ja müosiini seostumist aktiiniga. *Müosiini müofilamendid koosnevad müosiini molekulidest (180 molekulist), mis on keerdunud molekulide lineaarses osas ümber üksteise (''sabad'') ja jämenenud(''pea'') osd ulatuvad filamendist välja, moodustades omakorda spiraali ümber filamendi. Pealon aktiini sidumisvõime jaATPaasne aktiivsus. Vöödilisus I-vööt kujutab endast ainult aktiini müofilamente A-vööt koosneb nii müosiini kui aktiini müofilamentidest, kusjuures A-vöötme keskel olev H-vööt on ainult müosiini müofilamentidest ja seal muutuvad ka müosiini müofilamentide osad(pead) Müosatelliitrakk väiksed rakud ainsa tuumaga. Paikneb lihaskiu sarkolemmi ja endomüüsiumi vahel. Tegutseb kui regeneratiivne rakk. Lihaskiudude tüübid
Osalevad : – Sarkolemm – Rist e. T torukesed – Lõpp-tsisternid – Sarkoplasmaatiline retiikulum – Ca2+ – Troponiin Motoorne üksus – närvirakk koos tema poolt varustatavate lihaskiududega. Liigutusi sooritavat lihased närvikiudude ja lihaskiudude suhe silmalihastel - 1/8 või 1/10, käsivarre lihastel – 1/600. Lihaskontraktsioon. Libisevate filamentide teooria – Lihase lühenemine toimub seoses aktiini filamendi nihkumisega (libisemisega) müosiini filamendi suhtes – Rist-sillakeste moodustumine aktiini ja müosiini filamentide vahel – Z-ketaste vahelise vahemaa vähenemine sarkomeeris Libisevate filamentide teooria I: • Aktiini müofilamentide libisemine müosiini suhtes lühendab sarkomeeri – Aktiin ja müosiin ei muutu pikkuses – Sarkomeeride lühenemine on vastutav lihaskontraktsiooni eest • Lõõgastumise ajal sarkomeer pikeneb Lihaskontraktsiooni mõjutavad :
sellistes protsessides nagu raku liikumine substraadil, lihasraku kontraktsioon, organellide ümberpaigutamine tsütoplasmas, tsütoplasma tsirkulatsioon, tsütokinees jne. Tsütoskelett puudub prokarüootsetel organismidel. Tsütoskeleti moodustavad 3 põhilist valguliste filamentide tüüpi, mis läbivad raku tsütoplasmat: · aktiini filamendid e. mikrofilamendid (6-8 nm) · mikrotuubulid e mikrotorukesed(25 nm) · intermediaarsed filamendid (10 nm) Iga filamendi tüüp on moodustunud erinevatest monomeeridest, ning iga filament võib rakus moodustada erinevaid struktuure, vastavalt sellele, milliste täiendavate valkudega nad on seotud. · Aktiini filamendid moodustavad rakus väga erinevaid struktuure. Nad võivad moodustada suhteliselt jäiku ja püsivaid väljasopistusi rakkudest või ka ajutisi dünaamilisi struktuure. Kõikidel juhtudel on aktiinifilamentide põhimõtteline ehitus sama, nad koosnevad aktiini ja müosiini
Seega kiu raskus mõjutab mingil määral kiu suuruse numbrit. Selle süsteemi järgi on ühesuguse jämedusega (ja 9000 m pikad) viskoos, polüeteen ja polüamiid erinevate den numbriliste näitajatega, kuna viskooskiud on nendest kolmest kõige raskem, siis tema den on seetõttu ka kõige suurem ja polüeteenil on den kõige väiksem, kuna ta on kolmest kõige kergem. Kiu jämeduse väljendamiseks kasutatakse veel ühte võimalust: 5. Dpf - den filamendi kohta Dpf saadakse kui lõnga suurus (jämedus) jagada filamentide arvuga, millest ta koosneb. Näiteks : 40 den lõng, mis koosneb 20-st filamendist = 2 dpf Kiu numbri määramine on võrdlemisi keerukas ülesanne ja tavaliselt vajatakse selleks laboratooriumi. Praktikas kasutatakse abivõtteid: Näiteks puuvillakiud on seda peenem, mida pikem ta on; villakiud on seda peenem, mida säbaram ta on. Sobiva suurusega kiudude valik sõltuvalt otstarbest on väga oluline
sellistes protsessides nagu raku liikumine substraadil, lihasraku kontraktsioon, organellide ümberpaigutamine tsütoplasmas, tsütoplasma tsirkulatsioon, tsütokinees jne. Tsütoskelett puudub prokarüootsetel organismidel. Tsütoskeleti moodustavad 3 põhilist valguliste filamentide tüüpi, mis läbivad raku tsütoplasmat: aktiini filamendid e. mikrofilamendid (6-8 nm) mikrotuubulid e mikrotorukesed(25 nm) intermediaarsed filamendid (10 nm) Iga filamendi tüüp on moodustunud erinevatest monomeeridest, ning iga filament võib rakus moodustada erinevaid struktuure, vastavalt sellele, milliste täiendavate valkudega nad on seotud. Aktiini filamendid moodustavad rakus väga erinevaid struktuure. Nad võivad moodustada suhteliselt jäiku ja püsivaid väljasopistusi rakkudest või ka ajutisi dünaamilisi struktuure. Kõikidel juhtudel on aktiinifilamentide põhimõtteline ehitus sama, nad koosnevad aktiini ja müosiini molekulidest
138. 10 ATP hüdrolüüs võimaldab müosiinil II liikuda ..50-100 nm . kaugusele Mikrotorukesed 139. Aktiini ja tubuliini võrdlus (mille poolest erinevad ja mille poolest sarnanevad) Aktiin seob ATP'd, müosiinirada, reguleeritud kokkupanek paljudes kohtades. Tubuliin seob GTP'd, kinesiinide ja düneiinide rada, reguleeritud kokupanek vähestes kohtades.. Mõlemad dünaamilised, polariseeritud, üsna jäigad. 140. Mis on treadmilling ja millistes tingimustes toimub Treadmilling on ühe filamendi otsa kasv, samas kui teine ots lüheneb. See tekitab efekti, justkui filament liiguks. Toimub tingimustes, kus ühest otsast proteiinisubühikuid pidevalt eemaldatakse samas kui teise otsa neid lisatakse. 141. Nimetage vähemalt 4 tegurit, mis mõjutavad mikrotorukeste polümeriseerumist ja depolümeriseerumist. Dimeeride kriitiline konsentratsioon, GTP tubuliini subühikute seostumise kiirus, taimedest isoleeritud alkaloidide lisandumine, MAPi fosforüleerimine. tsentrosoomide olemasolu
tubuliini dimeeridest. Mikrotuubulid on põhikomponentideks (koos vahe- ja mikrofilamentidega) tsütoskeletis, ripsmetes ja viburites. Millel põhineb mikrotorukeste stabiilse struktuuri säilimine? Dimeerid lisanduvad "pluss" otsa ja dissotsieeruvad "miinus" otsast. Treadmill efekti olemus - kui G-aktiini kontsentratsioon langeb teatud kriitilise piirini, nii et polümerisatsioon (+)otsast saab võrdseks monomeeride eraldumisega (-)otsast, siis filamendi netopikkus küll ei muutu, muutub aga iga üksiku monomeeri asend filamendis. Treadmilling võib olla üks mehhanism, mille abil genereeritakse rakus liikumine. Intermediaarsed filamendid tsütoskeleti komponendid vaheloomades (Metazoa). Enamik neist esineb tsütoplasmas, osa (tuuma lamiinid), aga tuumas. Väga paindlikud, saab venitada mitmekordseks. Kuidas mõjutab fosforüleerimine intermediaarsete filamentide struktuurseid omadusi? Põhjustab filamentide demonteerimist. 8
Kui suur on tuumapoori difusioonipiir? Kirjelda lühidalt tuumapoori kompleksi ehitust. 40kDa Poor (avause läbimõõt ~9Å) moodustub ligi 100 erinevast valgust, millest enamik on tähistatud erineva numbriga nukleoporiinina (NUP). Poore on tuumamembraanis 3000-5000. Elektronmikroskoobiga saadud tulemustele toetudes on leitud, et tuuma poori tsütoplasma poolsel küljel asuvad välja sirutunud filamendid ning tuuma sisemuse poole jääb nn tuuma korv (korvi seina moodustava filamendi pikkus ca 100 nm). Poori moodustavad erinevad valgukompleksid on lisaks seotud tuuma lamiinidega. Millised valgumolekuli osad tagavad tuumaimpordi ja -ekspordi valkudele, mille suurus ületab tuumapoori difusioonipiiri? Kirjelda neid lühidalt. Tuuma poori avaust täidavad tuumapoori valkude sabad, kus paiknevad vaheldumisi hüdrofoobsed a- happejäägid (FG – fenüülalaniin ja glütsiin) ja hüdrofiilsed aminohappejäägid, moodustades seeläbi geelja struktuuri
Kirjelda lühidalt tuumapoori kompleksi ehitust. 40kDa. Poor (avause läbimõõt ~9Å) moodustub ligi 100 erinevast valgust, millest enamik on tähistatud erineva numbriga nukleoporiinina (NUP). Poore on tuumamembraanis 3000-5000. Elektronmikroskoobiga saadud tulemustele toetudes on leitud, et tuuma poori tsütoplasma poolsel küljel asuvad välja sirutunud filamendid ning tuuma sisemuse poole jääb nn tuuma korv (korvi seina moodustava filamendi pikkus ca 100 nm). Poori moodustavad erinevad valgukompleksid on lisaks seotud tuuma lamiinidega. 5. Millised valgumolekuli osad tagavad tuumaimpordi ja -ekspordi valkudele, mille suurus ületab tuumapoori difusioonipiiri? Kirjelda neid lühidalt. Tuuma poori avaust täidavad tuumapoori valkude sabad, kus paiknevad vaheldumisi hüdrofoobsed a-happejäägid (FG fenüülalaniin ja glütsiin) ja hüdrofiilsed aminohappejäägid,
teist 5’ → 3’ suunas … kuni jõutakse erilise DNA järjestuseni hii (chi) sait. Toimub RecBCD ümberkorraldamine. Hii-sait on signaaliks, et üks subühik – RecD- (mis vastutas 5’ → 3’ suuna eest) lahkub kompleksist. RecBCD hakkab liikuma oluliselt suurema kiirusega, lagundab nüüd ainult ühte ahelat. Enne lagundas kahte. Tulemuseks üheahelaline DNA, mille otsas on hii-järjestus. Üheahelalise DNA-ga seonduvad valgud, mida nimetatakse RecA-ks. RecA moodustab DNA-ga filamendi – spiraalse struktuuri, mis sarnaneb kaheahelalise DNA-ga struktuurilt ja geomeetrialt. Esineb primaarne (seob üksikahelalise) ja sekundaarne (seob teise) DNA sidumiskoht. RecA hüdrolüüsib ATP-d ja kontrollib kogu aeg komplementaarsust. Üksikahelat liigutatakse mööda kahte ahelat, kontrollitakse terve pika lõigu komplementaarsust. Nii kaua kuni leitakse komplementaarne piirkond. Üksikahel tungib kaheahelalisse DNA-sse ja asendab seal selle ahela. Ühel rekombineeruval
vahele. Müosiin – Müosiinifilamendid koosnevad müosiini molekulidest. Igas müosiinimolekulis on eristatav pea- ja sabaosa. Müosiinimolekulide pead sirutuvad müosiinifilamendist ristisuunaliselt välja kõrvalasetsevate aktiinifilamentide suunas. Aktiin – valk, mis moodustab polümeriseerudes tsütoskeleti mikrofilamente. Tropomüosiin – madalmolekulaarne valk, mis on skeletilihastes assotseerunud peene filamendi valkude kompleksi ning täidav lihaskontraktsiooni seisukohalt valdavald sidestavad ja struktuurset rolli. Troponiin – üks regulatoorsetest valkudest, mis kujutab endast ekvimolaarset kompleksi kolmest komponendist, mis täidavad lihaskontraktsiooni regulatsioonis erinevaid funktsioone. 4. Ensüümvalkude - ATPaaside, glükolüüsiraja, tsitraaditsükli, rasvhapete - oksüdatsiooni raja, hingamisahela ensüümide, kreatiini kinaasi - jagunemine eri fraktsioonide vahel: 5
helikaalse struktuuri. Niitide assambleerimine vajab ATP energiat. Aktiin osaleb eukarüootides lihaste töös, raku liikumises, raku jagunemises. Prokarüootidest (bakterid, eurüarhed) on leitud aktiinile sarnaseid valke, näiteks MreB, mis ka agregeerub niidiks, kuid niit pole helikaalne. MreB niidid paiknevad rakumembraani all, enamasti spiraalina ja vastutavad raku kuju eest. Kreaktiin- arhede ürgne aktiin. Väga sarnane eukarüootide aktiinile. Moodustab rakus spiraalse filamendi, vajab momomeeride polümeriseerumiseks ATPd. Ilmselt vajalik raku kuju hoidmiseks Rakukest. Kaks komponenti- struktuurifibrillid ja nendevaheline maatriks. Struktuurifibrillid koosnevad taimerakul tselluloosist, seenerakul 1,3- beeta-glükaanidest, bakterirakul aga peptidoglükaanist. Erandiks klamüüdiad, Planctomyces, Pirellula ja Gemmata (nende rakukest koosneb valkudest). Mitmed organellid eukarüootses rakus arvatakse olevat bakteriaalset päritolu moodustunud
annaabi.ee 
