Apolaarsed (hüdrofoobsed) aminohapped Leutsiin (Leu,L) Proliin (Pro, P) Alaniin (Ala, A) Valiin (Val, V) Kaks ülemist happelised Aspartaat (Asp, D) Glutamaat, Glu, E) Neli alumist Metioniin, Met, M) Trüptofaan (Trp, W) apolaarsed Fenüülalaniin (Phe, F) Isoleutsiin (Ile, I) Kolm Treoniin (Thr, T) Tsüsteiin (Cys, C) esimest polaarsed, neutr. (laenguta) Türosiin, Tyr, Y) Histidiin (His, H) Kolm viimast aluselised Lüsiin Arginiin (Lys, K) (Arg, R) Biokeemia 3 Loeng 3 N. Samel Polaarsed neutraalsed (laenguta) aminohapped Glütsiin (Gly, G) Seriin (Ser, S) Asparagiin (Asn, N) ...
Vaatan kõrvalahelat, kui on COOH, kaob ära H ning tekib negatiivne laeng. Kui on =NH3+, siis kaob üks H ära. Kuna algselt on pluss laeng, siis see käitub aluselisena. 26. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet. Hüdrofoobne kõrvalahel on alkaan! Glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, proliin 27. Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga aminohapet? Kõik aluselised aminohapped on tugevalt polaarsed ja seega hüdrofiilsed. Arginiin, lüsiin, seriin, treoniin, asparagiin. 28. Millised toodud aminohapetest on happelise kõrvalahelaga? (kolm aminohapet 20 hulgast). Mitte arvestada pildil olevat ioniseerituse vormi, lähtuge pKa väärtusest. 1.Asparagiinhape happeline kõrvalahel 2. Glutamiin ei ole happeline 3.Metioniin ei ole happeline kõrvalahel. 29. Millised toodud aminohapetest on aluselise kõrvalahelaga? (kolm aminohapet 20 hulgast). Mitte arvestada pildil olevat ioniseerituse vormi, lähtuge pKa väärtusest. 1. Seriin - Aluseline 2
Aminohapped Valgu koostises on ca. 20 aminohapet. Aminohappe struktuur: RCHCOOH NH2 Klassifikatsioon: Külgahelate järgi: 1) Aminohapped mittepolaarsete, hargnemata külgahelatega (glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, iseoleutsiin, proliin, fenüülalaniin, trüptofaan, metioniin) 2) Aminohapped hargnemata, polaarsete külgahelatega (seriin, treoniin, tsüsteiin, türosiin, asparagiin, glutamiin) 3) Aminohapped hargnenud külgahelatega (asparagiinhape, glutamiinhape, histidiin, lüsiin, arginiin) Füsioloogilisest rollist lähtudes: 1) Asendamatud aminohapped (arginiin {asendamatu imikutele}, histidiin {pool asendamatu}, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, fenüülalaniin, treoniin, trüptofaan, valiin) 2) Asendatavad aminohapped (alaniin, asparagiin, aspartaamhape, tsitruliin,
24. Joonistage -aminohappe üldine struktuur. 25. Milline on nimetatud aminohapete kõrvalahela laeng pH 7 juures? (kolm aminohapet 20 hulgast) a) asparagiinhape negatiivse laenguga( veel on negatiivse laenguga glutamiinhape) b) alaniin 0 c) arginiin positiivne laeng 26. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet Glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin ja proliin 27. Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga aminohapet? Asparagiin, glutamiin, histidiin, lüsiin, arginiin, (seriin) 28. Millised toodud aminohapetest on happelise kõrvalahelaga? Happelise kõrvalahelaga on vaid asparagiin ja glutamiin 29. Millised toodud aminohapetest on aluselise kõrvalahelaga? Histidiin,lüsiin ja arginiin 30. Milliste aminohappejääkide kaudu toimub valkudes disulfiidsildade moodustumine? Tsüsteiini jäägid 31. Kas peptiidside on oma olemuselt? Amiidside 32.
osalevad paljude ühendite transpordis, varustavad energiaga. Valgud peaksid katma päevas 10-20% toiduenergiast. Kui inimene tahab kasvatada tugevat lihasmassi, on kõige enam toiduainena vajalik tarbida valku ehk proteiini. Valgud omakorda koosnevad aminohapetest, mida jagatakse kaheks: asendatavateks ja asendamatuteks aminohapped. Asendavaid aminohappeid on kehal võimalik ise sünteesida ja asendamatuid peab organism saama toidust. Asendatavad aminohapped on näiteks inimestel alaniin, asparagiin, glütsiin. Asendamatud aminohapped on inimestel näiteks leutsiin, isoleutsiin, lüsiin. Loomsed päritoluga valgud on munas, kalas, lihas, piimatooted. Taimsed päritoluga valgud peituvad köögiviljades, teraviljades, pähklid jne. Tõsine valgu puudus viib lihasnõrkuse ja ödeemi1 tekkele ning juuste ja naha muutustele. Pikaajaline liigne valgusisaldus organismis samuti võib põhjustada podagrat2 ja suurendada allergiaohte
Struktuuris on vahetatud aminohappeid. Lispro-, glulisiin- ja aspartinsuliinid – muudetud järjestusega insuliini analoogid, toime saabub 15 min, vähem hüpoglükeemiat kui regulaariga. Insulin lispro: B-ahelas on vahetatud proliini ja lüsiini positsioonid. • Imendub kiiresti. • Imendumiskiirust ei muuda füüsiline koormus, soojus jne. • Insulin lispro suhtes ei esine resistentsust. Insulin glargine: • B-ahelale lisatud 2 arginiinimolekuli (annab kergelt happelise pH) ja A-ahelas asparagiin asendatud glütsiiniga (annab stabiilsuse). • Manustatakse 1 kord päevas. • Imiteerib füsioloogilise basaalinsuliini ööpäevast rütmi. Tagab 24 tunni jooksul stabiilse basaalinsuliini taseme organismis. • Tunduvalt väheneb hüpoglükeemia oht, sealhulgas ka öisel ajal. - Keskmise ja pika toimeajaga (18-24 tundi) humaaninsuliin (Insulin glargin, Insulin detemir) Determiirinsuliini puhul on kompleks küllastatud rasvhappega. Glargiininsuliini B-ahela C-
võimalik hapnik üle anda. (Kooperatiivne seostumine võimaldab O2 efektiivselt hemoglobiinile nii peale kui maha ,,laadida".) 87. Milline toodud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale ja milline Michaelis- Menteni võrrandiga kooskõlas olevale ensüümi kineetikale? Mittekooperatiivse ensüümi kineetika on kooskõlas Michaelis-Menteni võrrandiga. 88. Millise aminohappejäägi kaudu toimub valkude fosforüleerimine? (erinevad aminohapped) a) Glütsiin b) Asparagiin c) Trüptofaan d) Seriin e) Isoleutsiin seriini-, treoniini- või türosiinijäägi 89. Millist reaktsiooni katalüüsivad proteiini kinaasid? V: Kofaktorina reguleerib proteiini kinaas vit C aktiivsust. 90. Milline ühend leiab reeglina kasutust fosfaatgrupi doonorina valkude fosforüleerimisel? V: ATP 91. Millisel membraanide omadusel põhineb regulatsioon kompartmentalisatsiooni kaudu? a) asümmeetria b) perifeersete valkude suhteline hulk c) selektiivne läbilaskvus 92
Proteinogeensed aminohapped: o Neutraalsed: ALA – alaniin MET – metioniin PHE – fenüülalaniin GLY – glütsiin LEU – leutsiin GLN – glutamiin ILE – isoleutsiin CYS – tsüsteiin VAL – valiin THR – treoniin ASN – asparagiin TRP – trüptofaan PRO – proliin TYR – türosiin SER – seriin o Happelised: ASP - asparagiinhape GLU – glutamiinhape o Aluselised: ARG – arginiin HIS – histidiin LYS – lüsiin Alfa-süsinik ja 4 asendajat: o Vesinik (H). o COOH – karboksüülrühm.
üldlevinumat aminohapet, mida nim. ka proteogeenseteks aminohapeteks. Lisaks neile on mõnedes valkudes ka nn ebaharilikke aminohappeid, mis on üldjuhul levinud aminohapete derivaadid. Tuntud on ka aminohapped, mida valkude koostises pole, kuid mis täidavad siiski olulisi funktsioone (-alaniin). Proteogeensed aminohapped jaotatakse struktuuri ja polaarsuse järgi: · Polaarsete mitteionogeensete radikaalidega: Gly(Glütsiin), Ser(Seriin), Asn(Asparagiin), Gln(Glutamiin), Thr(Treoniin), Cys(Tsüsteiin), Tyr(Türosiin) · Ionogeensete radikaalidega aluselised: Arg(Arginiin), Lys(Lüsiin), His(Histidiin) · Apolaarsete radikaalidega: Ala(Alaniin), Val(Valiin), Leu(eutsiin), Ile(Isoleutsiin), Met(Metioniin), Phe(Fenüülalaniin), Trp(Trüptofaan), Pro(Proiin) · Ionogeensete radikaalidega happelised: Asp(Asparagiinhape), Glu(Glutamiinhape) Vakudel esinevad erinevad ruumilised struktuurid: primaarne- aminohappeine järjestus,
d) Produkti kvaliteet ja omadused kõiguvad teatud määral e) Väike reaktsioonimaht 7. Polümeraasi ahelreaktsioonil võib Pfu DNA polümeraasi kasutada alternatiivina Taq DNA polümeraasile? a) Oige b) Väär 8. Milliseid aminohappeid on vaja lisada valgu järjestusse, et tõsta antud valgu termostabilsust täiendavate sisemiste disulfiidsildade moodustamise abil? a) Tsüsteiin b) Metioniin c) Asparagiin d) Trüptofaan 9. Milline järgmistest faktoritest piirab mikroobse biomassi otsest kasutamist inimtoiduks: a) Mikroorganismide võime toota suuri valgukoguseid b) Mikroorganismide kiire paljunemine c) Mikroorganismide kõrge nukleiinhapete sisaldus 10. Biotehnoloogiatööstuses on aegade jooksul välja töötatud meetodid kõigi aminohapete tootmiseks mikroobide abil. Milline järgnevast valikust on kõige enam toodetud aminohape: a) Tsüsteiin
(kolm aminohapet 20 hulgast) a) asparagiinhape negatiivse laenguga (teine ph=7 juures neg. laenguga on glutamiinhape) b)alaniin 0 c) arginiin pH seitsme juures +laenguga ehk aluseliste omadustega (seob H+) 26. Nimetage kuus hüdrofoobse kõrvalahelaga aminohapet./Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga aminohapet? Hüdrofiilse ehk polaarse kõrvalahelaga AHd: glutamiinhape, asparagiinhape, arginiin, histidiin, lüsiin, türosiin, glutamiin, tsüsteiin, seriin, treoniin ja asparagiin. Hüdrofoobse ehk mittepolaarse kõrvalahelaga AHd: valiin, leutsiin, isoleutsiin, alaniin, fenüülalaniin, proliin, trüptofaan ja metioniin 28.(124) Millised toodud aminohapetest on happelise kõrvalahelaga? Mitte arvestada pildil olevat ioniseerituse vormi, lähtuge pKa väärtusest. Happelise iseloomuga on ainult kaks AHt, mis sisaldavad kõrvalahelas karboksüülrühma: glutamiinhape ja asparagiinhape 29.(125) Millised toodud aminohapetest on aluselise kõrvalahelaga
c) allosteerilise aktivaatori juuresolekul 86. Milleks on vajalik O2 kooperatiivne seostumine hemoglobiinile? O2 kooperatiivne seostumine hemoglobiinile on vajalik, sest siis on võimalik hapnik üle anda. 87. Milline toodud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale ja milline Michaelis-Menteni võrrandiga kooskõlas olevale ensüümi kineetikale? 88. Millise aminohappejäägi kaudu toimub valkude fosforüleerimine? (erinevad aminohapped) a) Glütsiin b) Asparagiin c) Trüptofaan d) Seriin e) Isoleutsiin Valkude fosforüleerimine toimub Seriini kaudu. 89. Millist reaktsiooni katalüüsivad proteiini kinaasid? Kinaasid katalüüsivad vitamiin C aktiivsust. 90. Milline ühend leiab reeglina kasutust fosfaatgrupi doonorina valkude fosforüleerimisel? Fosfaatgrupi doonorina leiab kasutust ATP valkude fosforüleerimisel. 91. Millisel membraanide omadusel põhineb regulatsioon kompartmentalisatsiooni kaudu?
Hüdrofiilse ehk polaarse kõrvalahelaga AHd: glutamiinhape, asparagiinhape, arginiin, histidiin, lüsiin, türosiin, glutamiin, tsüsteiin, seriin, treoniin ja asparagiin. Hüdrofoobse ehk mittepolaarse kõrvalahelaga AHd: valiin, leutsiin, isoleutsiin, alaniin, fenüülalaniin, proliin, trüptofaan ja metioniin 28.(124) Millised toodud aminohapetest on
ketoglutaraadiks, suktsinüül-CoA-ks, fumaraadiks või oksaloatsetaadiks. Kolmesüsinikulised aminohapped konverteeruvad püruvaadiks (nt alaniin transamineeritakse püruvaadiks ja glutamaadiks). Glutamaadi edasine oksüdatiivne transamiinimine annab NH 4+-i ja -ketoglutaraadi. (Alaniin, tsüsteiin, glütsiin, seriin, treoniin, trüptofaan püruvaadiks). Neljasüsinikulised aminohapped konverteeruvad okaloatsetaadiks (aspartaat ja asparagiin). Viiesüsinikulised aminohapped konverteeruvad -ketoglutaraadiks. Isoleutsiin, leutsiin, trüptofaan atsetüül-CoA-ks Leutsiin, lüsiin, fenüülalaiin, trpptofaan, türosiin atsetoatsetüül-CoA-ks Arginiin, glutamaat, glutamiin, histidiin, proliin -ketoglutaraat Isoleutsiin, metioniin, treoniin, valiin suktsinüül-CoA-ks Aspartaat, fenüülalaliin, türosiin fumaraadiks 12. Kirjeldage puriin- ja pürimidiinnukleotiidide biosünteesi.
Kasutab ATP energiat reaktsiooni läbiviimiseks. Substraadiks glutamaat. 4. Asendatavad ja hädavajalikud aminohapped. Asendatavad aminohapped on sellised mille biosünteesi rajad on loomadel olemas. Biosünteesi rajad lihtsamad. Hädavajalikud aminohapped produtseeritakse taimede ja bakterite poolt. Biosünteesi rajad on pikemad ja keerukamad. Hädavajalikud: Histidiin, Isoleutsiin, Leutsiin, metioniin, fenüülalaniin, treoniin, trüptofaan, valiin. Asendatavad: alaniin, asparagiin, aspartaat, tsüsteiin, glutamaat, glütsiin, proliin, seriin, türosiin(moodustub fenüülalaniinist, mida ei saa asendada). Asendamatud aminohapped on saadavad ainult toidust. Asendatavad aminohapped on inimese organismis sünteesitavad. 5. Aminohapete kuus biosünteetilist perekonda ja seitse eellasmolekuli. 1. 3-fosfoglütseraadi perekond Seriin 2. -ketoglutaraadi perekond Glutamaat 3. Oksaalatsetaadi perekond asparataat, treoniin 4. Püruvaadi perekond alaniin
Tsüsteiin* 11 Fenüülalaniin Glutamaat Treoniin Glutamiin* Neid nimetatakse Trüptofaan Glütsiin* asendatavateks Valiin Proliin* Histidiin* Seriin* 9 aminohapet peab Türosiin* Asparagiin* seega saama toiduga Selenotsüsteiin** Pürrolüsiin** need on asendamatud (*) Asendamatud vaid mõningatel juhtudel (**) Mittepõhilised aminohapped Valguallika kvaliteedist Kõrge kvaliteet (olemas kõik AH) Keskmine kvaliteet (puudu <2 AH) · Sisaldavad kõiki · Pähklid (35-43%) asendamatuid
k kokkuliitmine). Reaktsioonid toimumiseks on tarvis täiendavat energiat, see saadakse ATP või mõne muu ühendi makroergiliste sideme(te) lagundamisest. Ligaasid katalüüsivad C-C, C-O, C-N, C-S ja C- halogeen sidemete moodustumist ilma hüdrolüüsi või oksüdatsioonita. Ligaaside süstemaatilised nimetused: Näiteks: L-aspartaat : ammoniaak ligaas (EC 6.3.1.1), kus L-aspartaat ja ammoniaak on substraadid. Reaktsioon, mille toimumist see ensüüm katalüüsib on L-aspartaat + NH3 + ATP L-asparagiin + AMP + difosfaat. Isoensüümid: Isoensüümid on ensüümid, mis katalüüsivad ühesuguseid reaktsioone, kuid erinevad üksteisest aminohappelise koostise/järjestuse poolest (neid kodeerivad erinevad geenid). Näiteks südamelihases esineb kaks malaadi dehüdrogenaasi üks tsütoplasmas, teine mitokondris. Ensüüme, mis erinevad ainult posttranslatsiooniliste modifikatsioonide poolest (fosforüülimine, lipideerimine, glükosüleerimine), isoensüümide hulka ei loeta.
CH3 6 Seriin Ser S HO-CH2- CH3-CH- 7 Treoniin Thr T OH 8 Tsüsteiin Cys C HS-CH2- 9 Metioniin Met M CH3-S-CH2-CH2- 10 Aspartaat Asp D HOOC-CH2- H2N-C-CH2 11 Asparagiin Asn N O 12 Glutamaat Glu E HOOC-CH2-CH2- H2N-C-CH2-CH2- 13 Glutamiin Gln Q O 14 Lüsiin Lys K H2N-(CH2)4- NH 15 Arginiin Arg R H2N-C-NH-(CH2)3
kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Nii ühendatakse sadu või tuhandeid aminohappejääke. · Valdav osa valke koosneb ühest, kuid osalt ka kahest või enamast ahelast. · Valgud omavad mitmesuguseid ruumilisi struktuure. Aminohape Lühend Aminohape Lühend Alaniin Ala Leutsiin Leu Arginiin Arg Lüsiin Lys Asparagiin Asn Merioniin Met Asparagiinhape Asp Proliin Pro Fenüülalaniin Phe Seriin Ser Glutamiin Gln Treoniin Thr Glutamiinhape Glu Trüptofaan Thp Histidiin His Türosiin Tyr Isoleutsiin Ile Valiin Val
biosünteesireaktsioonides. Nendeks kandjamolekulideks on glutamaat, glutamiin ja aspartaat. Põhiline N-kandja on glutamaat sünteesitakse alfa-ketoglutaraadi reduktiivsel amiinimisel. Sünteesitud glutamaati saab edaspidi kasutada teiste aminohapete sünteesil alfo.ketohapete transamiinimise teel. Aminohapete sünteesil toimub transamiinimine, kus ühtede aminohapete või amiidide aminorühmad on doonoriks alfa-ketohapete amiinimisel. Doonoritena saavad toimida glutamaat, glutamiin ja asparagiin. Lisaks ammooniumlämmastikule kasutavad paljud mikroobid ka nitraatlämmastikku. See aga tuleb redutseerida NH3-ni. Nitraadi redutseerimises osalevad nitraadi ja nitriti reduktaas. Mõlemad on flaviinsed ensüümid ja kasutavad redutseerijana NADPH2. Erinevalt nitraatses hingamises osalevate nitraati redutseerivate ensüümidega, on nad lahustuvad, st mitte membraanidega seotud. Kuna nitraadi kasutamine on rakule energeetiliselt kulukam, kui ammooniumlämmastiku kasutamine, siis
N-C-C ,/l ,/N-C-C alaniin arginiin Ala (A) leutsiin Leu (L) ;1 CHz OH 1-1 CHz OH asparagiin ArS Asn (R) (N)
4. Valkudesse kuuluvate aminohapete klassifikatsioon külgahela struktuuri ja omaduste alusel: mittepolaarse hüdrofoobse külgahelaga aminohapped, polaarse hüdrofiilse külgahelaga aminohapped, happelise külgahelaga aminohapped, aluselise külgahelaga aminohapped : Mittepolaarse hüdrofoobse külgahelaga aminohapped – glütsiin, alaniin, valiin, lautsiin, proliin, isoleutsiin, fenüülalaniin, metioniin. Polaarse hüdrofiilse külgahelaga aminohapped – seriin, treoniin, tsüsteiin, asparagiin, glutamiin, türosiin, trüptofaan. Happelise külgahelaga aminohapped – asparagiinhape, glutamiinhape. Aluselise külgahelaga aminohapped – histidiin, lüsiin, arginiin. 14 Maris Kallus KKS 2010 5. Spetsiifilised (mittekodeeritavad) aminohapped: 4-hüdroksüproliin, 5- hüdroksülüsiin, 3-metüülhistidiin:
Karbonüül(keto)rühm C O Ketoonid (dihüdroksüatsetoon) Hüdroksüülrühm -O H Alkoholid (glütserool, kolesterool) Am inorühm -NH 2 Am iinid (glükoosamiinid) Tiool(m erkapto)rühm -SH Tioolid (tsüsteiin) Am idorühm C O Am iidid (asparagiin) NH 2 OH Fosfaatrühm O P O või - P Fosfaadid (rida m etaboolseid vaheühendeid) OH Sulfaatrühm -OSO 3 H Sulfaadid (fosfoadenosiin- fosfosulfaat)
osalemine tRNA sünteesil Kõigil Ala tRNA-del on 3G-U70 aluspaar („wobble“) antideterminandid – takistavad ensüümi ja tRNA interaktsioone. antideterminandid ja determinandid aitavad ära tunda ja õigesti aminoatsüleerida. AARS klassid 20 ensüümi. Iga AH jaoks on oma ensüüm. Mõnes organismis on mõne AH jaoks 2 ensüümi. Alguses pannakse kahele tRNA-le sama ensüüm, pärast modifitseeritakse. Glutamiin ja glutamiinhape ja asparagiin ja asparagiinhape puhul on see nii. Algul aminoleeritakse glutamiinhappele ja asparagiini puhul ka, asparagiinhappest lähtuvalt. 20 AH jaotuvad 2 klassi. Need kaks klassi erinevad primaar- ja ruumilise struktuuri poolest. Ei ole mingit seost AH struktuuride vahel. Klassideks jaotatakse ensüümide struktuuri järgi. Tegemist on süntetaasidega, seovad ATP-d ja neil on ATP-d siduv domään. ATP-d siduvad domäänid paiknevad erinevas piirkonnas. Klass I puhul
annaabi.ee 
