omavaheline tõmbumine vesikeskkonnas, nus avaldub tänu elektrostaatilistele omadustele, mis sunnib molekulide hüdrofoobseid piikrondi omavahel "suhtlema", et vältida kokkupuudet veega. Ehk põhimõtteliselt peaks sideme energia suurenema selle sideme pikkuse vähenemisega. Nõrkade sidemete roll biomolekulides (NB! vesinikside!) Vesiniksidemete oluline tähtsus seisneb nende rollil bioloogilise makromolekulide ruumiliste struktuuride moodustamisel (heeliksid). Van der Waalsi jõud on tugevad molekulide vahel, mis on struktuurilt komplementaarsed ehk nad täiendavad üksteist. Nõrkade jõudude abil toimuvad : - biomolekulaarsed äratundmised - biomolekulide kõrgete struktuuride formeerumine - supramolekulaarsete komplekside moodustumine Nõrgad jõud piiritlevad organismid kitsastesse keskkonnatingimustesse (temperatuur, ioonjõud,
vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. Levinumad sekundaarstruktuuri tüübid on a-heeliks ( valk on keerdunud spiraalina) ja b-voldik ehk leht ( ahela osad paiknevad kõrvuti). - Tertsiaarstruktuur – valgu polüpeptiidahela üldine kolmemõõtmeline pakkimine. Kirjeldab, kuidas paiknevad ruumiliselt polümeeri erinevad osad ( heeliksid ja voldikud). Valgud pakitakse nii, et tekiksid kõige stabiilsemad struktuurid. Enamik polaarseid jääke on suunatud väljapoole, enamik apolaarseid jääke on suunatud molekuli sisemusse. A-heeliksid ja b-lehed pakitakse tihedalt üksteise kõrvale. - Kvaternaarstruktuur – polüpeptiidsete sübühikute omavaheline asetus multimeerse valgu molekulis. Siin jagunevad valgud kahte põhiklassi – kiudvalgud ja globulaarsed valgud
· Paralleelse või segatüüpi beeta-leht struktuuriga valgud · Antiparalleelse beeta-leht struktuuriga valgud · Metalli- ja disulfiidirikkad valgud Pakkimise põhimõtted: · Peptiidahel peab pakkimisel arvestama piirangutega, mis tulenevad tema struktuurist · Peptiidahel pakitakse nii, et hüdrofoobsed jäägid peidetakse gloobuli sisemusse, millega väheneb nende kontakt veega. · Peptiidahelal, mis koosneb L aminohapetest, on kalduvus ,,parema käe pöördele" · Alfa-heeliksid ja beeta-lehed pakitakse sageli kihtidena, kus hüdrofoobsed jäägid on peidetud kihtide vahele · Kihtide välisküljed on kaetud kõige polaarsemate jääkidega, mis eelistatult interakteeruvad veega. Pakkimise etapid: 1. Kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine 2. Domeenide moodustumine kooperatiivse agregatsiooni teel pakkimistsentrite ümber 3. Esmase gloobuli teke ühendatud domeenidest 4. Domeenide konformatsiooni täpsustamine 5
Aluselised valgud seondumine DNA-ga toimub 15 aminohappe pikkuse aluselise piirkonna kaudu. Homodimeersed (seondunud on 2 ühesugust valgumolekuli) helix-ling-helix valgud ei seondu hästi DNA-ga, vaid positiivsete või negatiivsete regulaatorvalkudega, stimuleerides või inhibeerides transkriptsiooni. esinevad eu- kui ka prokarüootides. suur perekond - sisaldab sadu valke eu- ja prokarüootidel. 2 (alfa)-heeliksit ja 1 lühike aminohappe ahel - "pööre". heeliksid paigutatud fikseeritud nurga all iseloomulik!. Esinevad dimeeridena (kaksikmolekulidena), mõlema dimeeri üks heeliks osaleb dimeeride vahelise sideme tekkes, teine heeliksite paar moodustab käärisarnase struktuuri, mille otsad paiknevad DNA kahes kõrvutiasetsevas suures vaos. 9. Iseloomusta homeodomääni valgu ehitust (joonis) ja funktsiooni? Olulised, määramaks keha eesmise ja tagumise telje arengut. Organismi
Amfipaatne heeliks- kus hüdrofoobsede jäägid on klaserdunud hüdrofiilsetele diametraalselt (nn. coiled-coil kõremate struktuuride teke) Valkude sekundaarstruktuurid -sheet Tavaliselt 5-8 aminohapet pikad -Antiparaleelsed vs. paralleelsed Hemaglutiniini primaar ja sekundaarstruktuur Terstiaarstruktuur Valgu tertsiaarstruktuur kirjeldab, kuidas paiknevad ruumiliselt polümeeri erinevad osad (heeliksid ja voldikud). Interaktsioonid, mis stabiliseerivad valkude kõrgemad struktuurid Vesiniksidemed polaarne interaktsioon, kus elektropositiivne H on jagatud kahe elektronegatiivse aatomi vahel (0,30nm) Ioonsidemed elektrostaatilised interaktsioon erilaenguliste aatomite vahel (0,25nm) Van der Waals interaktsioonid kahe kõrvutipaikneva aatomi elektronpilve fluktuatsioonidest tulenev jõud (0,35nm) Hüdrofoobne interaktsioon kahe hüdrofoobse kõrvalahela vahel
Globulaarsed valgud - tüübid ja formeerumine. Valgumoodulid e domeenid. Kiudvalgud - ehitus, omadused, funktsioonid ja esindajad. Valgu tertsiaarstruktuur - Peptiidahela aminohapete kõrvalahelate vaheline interaktsioon nõrkade vastasmõjude või disulfiidsildade kaudu. Tertsiaarstruktuurilt jagunevad valgud kahte põhiklassi: - kiudvalgud e. fibrillaarsed valgud - globulaarsed valgud Globulaarsed valgud - Vahendavad rakufunktsioone. Globulaarseid valke on rohkem. Heeliksid ja lehed moodustavad põhistruktuuri. Sissepoole jäävad hüdrofoobsed aminohapped, välja polaarsed. Seespool olevad polaarsed NH ja C=O rühmad neutraliseeritakse paljude H - sidemetega. Valgu pind koosneb paljudest lingudest ja pööretest, mis ühendavad seespool olevaid heelikseid ja lehti. Pinnal olevad elemendid võivad interakteeruda väikeste molekulidega või valkudega. Sellel põhineb ka ensüüm - substraat interaktsioonid, rakkude signaalülekanne, immuunvastus.
järjestuses. See kindel järjestus on valgu primaarstruktuur. Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. Enamlevinud struktuurid on: -heeliks, kus valk on keerdunud spiraalina; -voldik, kus ahela osad paiknevad kõrvuti. Sekundaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed. Valgu tertsiaarstruktuur kirjaldab, kuidas paiknevad ruumiliselt polümeeri erinevad osad (heeliksid ja voldikud). Ka tertsiaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed, väävlit sisaldavate aminohappejääkide korral disulfiidsidemed (-S-S-). Valkudel võib olla ka kvaternaarne struktuur, mis kirjeldab, kuidas erinevad valgu molekulid moodustavad suuremaid agregaate. 47. Selgitage valkude denaturatsiooni. Valgu struktuuri kadumist nim denaturatsiooniks, mis võib olla pöörduv või pöördumatu protsess. Kuumutamisel, sidemed katkevad. 48
kontekstis. Sellise kompleksi loomus on vastuoluline, kuigi nüüd on avastatud struktuuri infot mis leidis, et kaks vaba histidiini kordineerivad Ni2+ seondumist NikA-ga, leides sellega, et Ni+2-(L-his)2 on nikelofoori äratundev perplasmiline transporter. Selline süsteem on leitud mitmes patogeenses organismis nagu Vibrio parahemolyticus, Helicobacter hepaticus ja veel mõndades. NiCoT-i perekond koosneb monomeersetest ühe komponendi premeaasidest millel on kaheksa transmembraanset heeliksid, mis on leitud paljudes bakterites nagu patogeen H. Pylori ning paljdes arhedes ja seentes. Osades toimib see ainult Ni+2 iooniga, aga osades toimub selektiivselt Ni2+ ja Co2+ vahel, eelistades ühte metalli. Mõned niklist-sõltuvad patogeenid kasutavad nikli-ensüüme, et tulla toime näiteks inimkõhus oleva happelise keskkonnaga. Nikli toime valkudel, transkriptsiooni regulaatoridel ja metaboolsetel radadel
(0,30nm) Ioonsidemed elektrostaatilised interaktsioon erilaenguliste aatomite vahel (0,25nm) Van der Waals interaktsioonid kahe kõrvutipaikneva aatomi elektronpilve fluktuatsioonidest tulenev jõud (0,35nm) Hüdrofoobne interaktsioon kahe hüdrofoobse kõrvalahela vahel Disulfiidsidemed kovalentsed sidemed Cys vahel 4. -heeliks ja sheet, amfipaatsed heeliksid, paraleelsed ja antiparaleelsed lehed -heeliks üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement; stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å -leht kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised)
reguleerivad. Cis-regulatoorsetele järjestustele seostuvad transkriptsiooni regulaatorid. Iga transkriptsiooni regulaator tunneb ära oma cis-regulatoorse järjestuse. * Nimeta ja kirjelda transkriptsiooni regulaatorite põhilisi struktuurilisi motive Transkriptsiooni regulaatorid sisaldavad struktuurseid motiive, mis n.ö. loevad DNA nukleotiidseid järjestusi. 1. Heeli-pööre-heeliks - koosneb kahes heeliksist, mida seob oma vahel lühike AH ahel. Heeliksid on fikseeritud nurga all. 2. homeodomeeni valgud. koosnevad kolmest alfa-heeliksist, mis on ühendatud omavahel hüdrofoobsete sidemete abil. 3. Leutsiini tõmbluku valgud koosnevad kahest alfa-heeliksist, mida hoiavad koos hüdrofoobsed AH (leutsiin) külgmised sidemed. 4. -lehe tüüpi DNA-d äratundvad valgud 5. Tsink-sõrme valgud struktuuris üks või rohkem tsingi aatomit. * Milleks on oluline transkriptsiooni regulaatorite dimeriseerumine?
Tõus jäägi kohta 3,47 Å (antiparal.); 3,25 Å (paral.) -pööre võimaldab peptiidahelal suunda muuta, ühe aminohappejäägi karbonüülrühma O on seotud vesiniksidemega kolmanda jäägi amiidrühma vesinikuga. -kink ja mõhk. 2. Tertsiaarstruktuur on kogu polüpeptiidahela kolmemõõtmeline struktuur. Valgud pakitakse nii, et tekiksid kõige stabiilsemad struktuurid (palju vesiniksidemeid ja minimaalne kontakt solvendiga), alfa-heeliksid ja beeta- lehed pakitakse sageli tihedalt üksteise kõrvale. Jagunevad kahte põhiklassi: kiud- ja globulaarsed valgud. Globulaarsed valgud. Enamik polaarseid jääke suunatud väljapoole interakteeruvad vesikekkonnaga; enamik hüdrofoobsetest jääkidest on suunatud valgu sisemusse interakteeruvad omavahel. Globulaarsete valkude struktuurielemendid ja domeenid on liikumises üksteise suhtes. Globulaarsete valkude pakkimise astmed:
See kindel järjestus on valgu primaarstruktuur. Valgu sekundaarstruktuur kirjeldab, kuidas polüpeptiidahel ennast ruumiliselt paigutab. Enamlevinud struktuurid on: -heeliks, kus valk on keerdunud spiraalina; -voldik, kus ahela osad paiknevad kõrvuti. Sekundaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed. Valgu tertsiaarstruktuur kirjeldab, kuidas paiknevad ruumiliselt polümeeri erinevad osad (heeliksid ja voldikud). Ka tertsiaarstruktuuri hoiavad koos erinevate aminohappejääkide vahelised vesiniksidemed, väävlit sisaldavate aminohappejääkide korral disulfiidsidemed (-S-S-). Valkudel võib olla ka kvaternaarne struktuur, mis kirjeldab, kuidas erinevad valgu molekulid moodustavad suuremaid agregaate. 47. Selgitage valkude denaturatsiooni. Valgu struktuuri kadumist nimetatakse denaturatsiooniks, mis võib olla pöörduv või pöördumatu protsess. 48
vesikeskkonnale kuna koosneb polaarsetest ja laenguga jääkidest. LIISI KINK 19 BIOKEEMIA test I Valkude pakkimine kihtidena Pakitakse nii, et hüdrofoobsed jäägid peidetakse gloobuli sisemusse, millega väheneb nende kontakt veega. Peptiidahelal, mis koosneb L- aminohapetest, on kalduvus ,,parema käe pööretele" -heeliksid ja -lehed pakitakse sageli kihtidena, kus hüdrofoobsed jäägid on peidetud kihtide vahele. Kihtide välisküljed on kaetud kõige polaarsemate jääkidega, mis eelistatult interakteeruvad veega. Globulaarsete valkude klassifikatsioon antiparalleelse -helikaalse struktuuriga valgud lihtsaim heeliksite pakkimisviis lühikesed ühendavad silmused ja antiparalleelne pakkimine, heeliksite kimp on sageli kergelt vasakule pööratud. Hapnikku
(Q). Vaadati, kas selline valk on võimeline voltuma (moodustama sekundaarstruktuuri) ja sooviti teada, milliste omadustega ta võiks olla. Proc.Natl.Acad.Sci.USA (2013) 110: 2135-2139 Mikrobioloogia I 2017 Valkude primaar- ja kõrgemad struktuurid http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_folding Primaarjärjestus Sekundaarstruktuur: beeta-ahelad ja alfa-heeliksid Mikrobioloogia I 2017 Millised võisid olla esimesed valgud? Prebiootilistest aminohapetest sünteesitud valk kristalliseeriti ja uuriti tema struktuuri ja omadusi. Valk sisaldas pinnal happelisi aminohappeid ja tema struktuuri säilumiseks oli vaja soolast keskkonda. 2M NaCl stabiliseeris valgu struktuuri. Püstitati hüpotees, et esimesed elusorganismid võisid kasutada sedatüüpi valke oma elutegevuses ja elu võis tekkida soolases vees. Proc.Natl.Acad
ole staatiline ning domeenid võivad omavahel liikuda jagunevad antiparalleelsete -heeliksite struktuuriga valgud, paralleelse või segatüüpi .leht struktuuriga valgud, antiparalleerlse -leht struktuuriga valgud ja metalli ja disulfiidi-rikkad valgud Kiudvalgud enamik polüpeptiidahelaist on peaaegu paralleelsed kiu teljega, mehaaniliselt tugevad, vesikeskkonnas lahustumatud, struktuurne roll. -lehed annavad struktuurile tugevuse, -heeliksid annavad elastuse -keratiin, kollageen, fibroiin Kvaternaarstruktuurid moodustamist soodustab entroopia vähenemine hüdrofoobsete rühmade peitmisel selline struktuur on stabiilsem, geneetiliselt ökonoomsem ja efektiivsem, katalüütilised tsentrid on üksteisele lähemal Ensüümiklassid · oksüreduktaasid redoksreaktsioonid ehk elektroni ülekanne · transferaasid funktsionaalsete rühmade ülekanne ühelt molekulilt teisele
eksootilised antifriisvalgud kalades *Primaarstruktuur aminohapete järjestus polüpeptiidahelas. Struktuuri alus - kovalentsed peptiidsidemed aminohappejääkide vahel *Sekundaarstruktuur polüpeptiidahela lokaalsed struktuuriühikud. Seotud ainult H-sidemetega lähestikku paiknevate, peptiidsidemetesse kuuluvate amiidse NH ja karbonüülse =O vahel *Tertsiaarstruktuur polüpeptiidahela üldine 3-D pakkimine. a-heeliksid ja b-lehed pakitakse tihedalt üksteise kõrvale, kuid nad moodustavad vaid ~75% gloobuli mahust, jääkide vahel on tühi ruum. Kiud või globullaarsed. * Kvaternaarstruktuur viis, kuidas monomeersed subühikud on omavahel ühendatud oligo- või multimeerseks valgumolekuliks. Nt hemogloobin. Sekundaarstrutkuur lähemalt: Polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud ainult
o Tmax - temperatuur, millest kõrgemal mikroob ei kasva. Psühorofiilid - ekstremofiilsed organismid, kelle elutegevuseks on soodsad ebatavaliselt madalad temperatuurid. Nende membraanis on rohkesti küllastumata ja lühikese ahelaga rasvhappeid, et membraan oleks madalal temperatuuril plastiline. Psührofiilide valgud peavad suutma jahedas töötada, ei tohi olla liiga jäigad. Valgu teevad jäigaks beeta-lehed struktuuris, alfa-heeliksid võimaldavad suuremat liikuvust valgu osade vahel. Psührofiilide valkudes on rohkem alfa-heelikseid ja vähem beeta- lehti. Ka on neil vähem stabiliseerivaid sidemeid valgu eri osade vahel, Psührofiilide valgud on paindlikud. Termofiil on mikroob, kelle optimumtemperatuur on üle 40-45 oC. Tmax on neil ca 70oC. Siia rühma kuuluvad Bacillus stearothermophilus, Thermus aquaticus, Chloroflexus auratiacus,
Pseudomonas syringae on psührofiilne taimepatogeen, mille arengut soodustab jahe ilm ja niiskus. Põhjustab taimedel varaseid külmakahjustusi. P. syringae rakkude pinnavalgud soodustavad jääkristallide teket taime pinnal ja see tekitab pinnavigastusi. Vigastuste kaudu saavad taime tungida teised patogeenid, näiteks seened. Psührofiilide valgud peavad suutma jahedas töötada, ei tohi olla liiga jäigad. Valgu teevad jäigaks beeta-lehed struktuuris, alfa-heeliksid võimaldavad suuremat liikuvust valgu osade vahel. Psührofiilide valkudes on rohkem alfa-heelikseid ja vähem beeta-lehti. Ka on neil vähem stabiliseerivaid sidemeid valgu eri osade vahel, Psührofiilide valgud on paindlikud. Rakust välja eritatavad valgud on stabiilsemad siis, kui neid stabiliseerivad rakkude poolt eritatud polüsahhariidid (valkude immobiliseerumine polüsahhariidsele maatriksile). Näiteks
annaabi.ee 
