Valkude keemilised sidemed: (on näha aminohapete järjestust ja erinevaid struktuure) Primaarstruktuur valgu aminohappeline järjestus, peptiidsidemed Sekundaarstruktuur aminohappe ahela spiraaliks keerdumisel või kõrvalahelate kokku voltimisel tekkiv struktuur, mida hoiavad koos vesiniksidemed Tertsiaarstruktuur sekundaarstruktuuriga valgu kokkuvoltimisel tekkiv kerajas struktuur Kvaternaarstruktuur kahe või enam tertsiaarstruktuuriga aminohappe aheal liitmisel tekkiv struktuur, vesiniksidemed Valkude struktuur võib muutuda, seda nimetatakse denaturatsiooniks e valgu kõrgemat järku struktuuri hävimiseks nt juuste lokkimine või renaturatsiooniks e kõrgemat järku struktuuri taastumiseks nt juuksed vajuvad tagasi sirgeks. Denaturatsioonil valgu aminohappeline ahel muutub sirgeks ja valgud kaotavad oma korrektse ruumilise struktuuri.
Alguskoodon- AUG Stoppkoodon- UGA / UAA / UAG Antikoodon- koosneb kolmest nukleotiidist, määrab ära, milline aminohape tRNA külge kinnitub. Valgu primaarstruktuur- aminohapete järjestus, pole veel päris valmis valk Valgu sekundaarstruktuur- kui aminohapped on keerdunud heeliksiks Valgu tertsiaarstruktuur- kui ahel aina edasi keerdub Valgu kvaternaarstruktuur- tekib, kui 2 või enam tertsiaarstruktuuriga aminohapet liitub. Geenide avaldumise regulatsiooni tasemed: 1. Kontroll transkriptsiooni tasemel 2. Kontroll mRNA töötlemise tasemel 3. Kontroll RNA transpordi tasemel 4. Kontroll translatsiooni tasemel 5. Kontroll mRNA lagundamise tasemel 6. Translatsiooni järgne kontroll Rakkude erinevused tulenevad geenide valikulisest avaldumisest. Geenide avaldamist mõjutab keskkond: nii väline kui ka sisemine keskkond.
need valgumolekuliks. 2) Primaarstruktuur aminohappeline järjestus, lihtne ahel. Sekundaarstruktuur aminohappe ahel on keerunud spraaliks, seda hoiavad koos vesiniksidemed. Nt. Juuksed, küüned, soomused, ämblikuniit. Tertsiaarstruktuur sekundaarstruktuuriga valgu kokkuvoltimisel tekkiv kerajas struktuur. Nt:ensüümid, ahtikehad, vereplasma valgud, keratiin, lihasvalgud, kollageen. Kvarternaarstruktuur kahe või enama tertsiaarstruktuuriga aminohappe ahela liitumisel tekkiv struktuur. Nt: hemoglobiin, klorofüll. 3) Denaturatsioon valkude muutumine lihtsamateks. Denaturatsiooni võivad põhjustada: mehhaaniline töö, temperatuur, kiirgused, happed, alused jms. Teatud määral kaitse võõrvalkude eest (nt palavik). Denatureeruvad valgud muutuvad hõlpsamini hüdrolüüsivateks (nt maos HCl-line denaturatsioon). Renaturatsioon on denaturatsiooni pöördprotsess
väga tihedal kokkupakkimisel ehk assambleerumisel. Selle eesmärk on võtta maksimaalselt stabiilset kuju. Näiteks omab tertsiaarstruktuuri müoglobiin, mille kolmandat järku struktuur on kergesti arusaadav ja mille struktuurimudel on kujutatud joonisel 2.3.2. (Zilmer jt 2001:49-50). Joonis 2.3.1 Joonis 2.3.2. 2.4. Kvaternaarstruktuur Kvaternaarstruktuuri tekkeks peab valgus olema vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk subühikut (SU). SU-kuid seovad nõrgad sidemed. SU-lisi valke nimetatakse oligomeerseteks. Kvaternaarstruktuuriga ensüümvalgud on metabolismi võtmeensüümid, kuna nende aktiivsuse regulatsiooni võimalused on kiiremad täpsemad ja efektiivsemad kui kvaternaarstruktuurita ensüümidel. Näiteks hemoglobiin, millest on lähemalt juttu transpordifunktsiooni peatükis. Hemoglobiini struktuurimudel on joonisel 4.3. (Zilmer jt 2001: 51).
Asendamatud aminohapped- aminohapped, mida on vaja valgusünteesiks, kuid mida organism ise ei tooda, vaid peab saama toidust. Valgu primaarstuktuur – Valgu aminohappeline järjestus. Valgu sekundaarstruktuur- aminohappe ahela spiraaliks keerdumisel või kõrvalahelate kokkuvoltimisel tekkiv struktuur, mida hoiavad koos vesiniksidemed. Valgu tetsiaarstruktuur – sekundaarstruktuuriga valgu kokkuvoltimisel tekkiv keerjas sruktuur. Valgu kvaternaarstruktuur – kahe või enama tertsiaarstruktuuriga aminohappe ahela liitumisel tekkiv struktuur. Denatureerumine – Valkude sekundaar- või tertsiaarstruktuuri lagunemine välise teguri. Näiteks temeratuuri, happe, aluse, mehhanilise mõju toimel. Ensüümid- Valgud, mis reguleerivad rakkude keemiliste reaktsioonide kiirust. Katalüsaatorid- reaktsioone kiirendavad ained. Nukleiinhapped – nukleotiididest koosnevad suured biomolekulid, mis sasaldavad raku tegevusjuhiseid; nukleiinhapete hulka kuuluvad DNA ja RNA.
tulenevaist rakendustest. Käsitlen amiinide tähtsust nii looduses kui ka tööstuses. Üritan anda võimalikult täieliku pildi sedatüüpi lämmastikühendite mitmekesisusest ja tähtsusest antud referaadi mahu piires. Amiinide üldised omadused ja jaotamine Primaarsed amiinid Sekundaarsed amiinid Tertsiaarsed amiinid Amiinid on Tabel 1 primaar-, sekundaar- ja tertsiaarstruktuuriga amiinid. R tähistab suvalist süsivesinikuahelat. [2] nii looduses kui keemiatööstuses laialt levinud ebameeldiva lõhnaga, kergesti lenduvad, vees lahustuvad ja inimesele mürgised lämmastikuühendid. Keemiliselt on tegemist ammoniaagi (NH3) derivaatidega. Sõltuvalt asendatud vesinike arvust jaotatakse
Sellele ei vasta ükski tRNA antikoodon ning aminohappeahela sünteesimine lõppeb. MILLIST ÜL TÄIDAVAD VALGUSÜNTEESIS tRNA-MOLEKULID? tRNA kannab aminohappeid. VALGU KÜPSEMINE *Aminohappeahel ei ole veel valmis valk. Primaarstruktuur- aminohapete järjestus Sekundaarstruktuur- aminohappeahela keerdumine spiraaliks või kõrvalahelate kokkuvoltimine Tertsiaarstruktuur- ahela edasisel kokkukeerdumisel moodustub Kvaternaarstruktuur- tekib kahe või enama tertsiaarstruktuuriga aminohappeahela liitumisel. *Valgu kolmemõõtmelise ehituse ja muud omadused määrab aminohapete järjestus. *Osa valke jääb peale sünteesi tsütoplasmasse ja omandab seal kokku voltudes lõpliku kuju. *Teised valgud, mis on vaja viia rakust välja või mida tuleb muuta, lisades neile nt suhkrumolekule, satuvad tsütoplasmavõrgustikku. Sealt liiguvad need Golgi kompleksi, kus neid veel töödeldakse ja nad transpordiks kokku pakitakse. Seejärel
2. Valkude sekundaarstruktuur Aminohappe ahela spiraaliks keerdumisel või kõrvalahelate kokkuvoltimisel tekkiv struktuur, mida hoiavad koos vesiniksidemed Nt küünte, juuste valgud 3. Valkude tertsiaarstruktuur Sekundaarstruktuuriga valgu kokkuvoltimisel tekkiv kerajas struktuur, moodustub gloobul Nt vereplasma valgud 4. Valkude kvaternaarstruktuur Kahe või enama tertsiaarstruktuuriga aminohappe ahela liitumisel tekkiv struktuur Nt hemoglobiin verelibledes või rakumembraani trasnportvalgud Denaturatsioon- valkude kõrgemat järku struktuuride lagunemine (kuumutamisel, tehnilisel töötlemise) Renaturatsioon- kõrgemat järku struktuuride taastumine Valkude hüdrolüüs- peptiidsidemete lõhkumine e primaarstr. Lagunemine (hapetes keetmisel) LIPIIDID Ülesanded: Energeetiline fun. energia varuaine, lagundamine võta kauem aega Ehituslik fun
(Zilmer jt 2001: 47-48). Tertsiaarstruktuur on kerajas- ellipsoidne või niitjas kolmemõõtmeline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel, suunitletud, väga tihedal kokkupakkimisel ehk assambleerumisel. Selle eesmärk on võtta maksimaalselt stabiilset kuju. Näiteks omab tertsiaarstruktuuri müoglobiin, mille kolmandat järku struktuur on kergesti arusaadav (Ibid : 49-50). Kvaternaarstruktuuri tekkeks peab valgus olema vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk subühikut (SU). SU-kuid seovad nõrgad sidemed. SU-lisi valke nimetatakse oligomeerseteks. Kvaternaarstruktuuriga ensüümvalgud on metabolismi võtmeensüümid, kuna nende aktiivsuse regulatsiooni võimalused on kiiremad, täpsemad ja efektiivsemad kui kvaternaarstruktuurita ensüümidel, näiteks hemoglobiin (Ibid : 51). 1.1.4. Valkude struktuurne klassifikatsioon Valke on võimalik tänu nende mitmekesisusele klassifitseerida mitut moodi
interaktsioonid ja erinimelise laenguga R-gruppide elektrostaatilised interaktsioonid (vastaktoimed). Tertsiaarstruktuur: kerajas-ellipsoidne(gloobul) või niitjas(fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Enamik valgud on fibrillaarsed, kõik ensüümid nt. Teda hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed, neid palju => struktuuri stabiilsus. Tekib väga kiiresti, spontaanne. Selles struktuuris esinevad domeenid Kvaternaarstruktuur: vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk alaühikut ehk subühikut, nõrgad või disulfiidsidemed. Nim oligomeerseteks valkudeks. Nt hemoglobiin. Võib öelda, et see on uus kvaliteet valkude funktsioneermises, lubab elimineerida mõningaid juhuslikke/ajutisi biosünteesi vigu. 7. Aluselised-happelised omadused, isoelektriline täpp Valgud on amfoteersed polüelektrolüüdid. Valke iseloomustab kindel pI. Mida suurem on suhe happelised/aluselised(R-grupid), seda madalam on pI
erinimelise laenguga R-gruppide elektrostaatilised interaktsioonid (vastaktoimed). Tertsiaarstruktuur: kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Enamik valgud on fibrillaarsed, kõik ensüümid nt. Teda hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed, neid palju => struktuuri stabiilsus. Tekib väga kiiresti, spontaanne. Selles struktuuris esinevad domeenid Kvaternaarstruktuur: vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk alaühikut ehk subühikut, nõrgad või disulfiidsidemed. Nim oligomeerseteks valkudeks. Nt hemoglobiin. Võib öelda, et see on uus kvaliteet valkude funktsioneermises, lubab elimineerida mõningaid juhuslikke/ajutisi biosünteesi vigu. 7. Valgu Aluselised-happelised omadused, isoelektriline täpp Valgud on amfoteersed polüelektrolüüdid. Valke iseloomustab kindel pI. Mida suurem on suhe happelised/aluselised(R-grupid), seda madalam on pI.
Tertsiaarstruktuur kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel väga tihedal kokkupakkumisel. Valgumolekul püüab võtta stabiilseimat kuju. Tertsiaarstrukuuri hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed (ioonsed-, vesiniksidemed ja hüdrofoobsed vastaktoimed. Nende väga suur arv tagab tertsiaarstruktuuri stabiilsuse. Kvaternaarstruktuur- vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat (ehk subühikut). Subühikuid seovad nõrgad sidemed (mõnes valgus ka disulfiidsidemed) 7. Valgumolekulide aluselised ja happelised omadused. Valkude isoelektriline täpp. Valgud on amfoteersed polüelektrolüüdid võivad liita või loovutada H+ iooni. Neil on kindel pI väärtus. Mida suurem on suhe happelised/aluselised, seda madalam on valgu pI. Valgu isoelektriline täpp pI keskonna pH, mille korral valgu molekuli summaarne laeng on
heeliksi stabiilsuse. Beeta-struktuur- peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Tertsiaarsruktuur kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel väga tihedal kokkupakkimisel.Valgumolekul püüab võtta stabiilsemat kuju. Tertsiaarstruktuuri hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed. Nende väga suur arv tagab tertsiaarstruktuuri stabiilsuse. Kvarternaarstruktuur vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat. (Subühik) Subühikuid seovad nõrgad sidemed. 7. Valgumolekulide aluselised ja happelised omadused. Valkude isoelektriline täpp. Katioon positiivne laeng Anioon negatiivne laeng · Amino- ja karboksüülrühma tõttu on aminohapped vesilahustes bipolaarse ioonina (tsvitter-ioonina. · Sõltuvalt keskkonna pH-st käituvad aminohapped prootoni doonoritena (lahus on nõrk hape) või prootoni aksteptoritena (lahus on nõrk alus).
annaabi.ee 
