• Muutunud ribosoomide seostumiskohad (harva, madal resistentsus). tetratsükliinid Inhibeerivad valkude sünteesi, • Efluks (tavaline) lai, sarnane makroliididele.
substraadi kontsentratsioonist Hüdrolüüsireaktsiooni on vaadeldavad kui ühesubstraatsed reaktsioonid vee kontsentratsioon on konstant Mitmesubstraatsete reaktsioonide mehhanismid 1. Esineb ternaarne kompleks ensüümiga on samaaegselt seostunud mõlemad substraadid · Substraadid seostuvad juhusliku järjekorra alusel · Substraadid seostuvad kindla järjekorra alusel 2. Asendatud ensüümiga ehk ping-pong mehhanism substraatide seostumiskohad on ülekattuvad, esineb modifitseeritud-ensüüm (E*) vaheühend Ensüümide inhibitsioon Inhibiitorid on ained, mis alandavad ensüümkatalüüsitavate reaktsioonide kiirust mõjuvad ensüümile kui katalüsaatorile Ensüüm-inhibiitor kompleks on katalüütiliselt inaktiivne 1. Pöörduv inhibitsioon inhibiitor moodustab ensüümiga mittekovalentse kompleksi · Konkurentne · Ebakonkurentne · Mittekonkurentne · Sega tüüpi 2
sünteesitakse. Olukorras, kus GATA-2 kui ka PIT-1 on aktiveeritud, võib PIT-1 valk seostuda oma seostumiskohaga, mis asub GATA-2 seostumiskoha kõrval aktiveerides thyrotropide geenid. PIT-1 valk võib seonduda otse GATA-2 valguga ja blokeerida selle võime aktiveerida gonodotroph-spetsiifilisi geene. Regulatsioon, mille käigus PIT-1-positiivsed rakud kujunevad somototrophideks või siis lactotropideks, on väga keeruline. Mitmed PIT-1 seostumiskohad on seotud geenidega, mis toodavad kasvuhormoon ja prolaktiini, PIT-1 seostumissaitide ja nende geenide kaugus võib olla määravaks, millist hormooni parajasti sünteesitakse. Võimalik, et mõlemal rakutüübil on potentsiaal sünteesida mõlemat hormooni, kuid rakutüübispetsiifilised repressorid vastutavad selle eest, millised geenid aktiveeritakse. Takistamine võib olla ajalise kontrolli all, vastutades selle eest kas esmalt seostub aktivaator või repressor. 4 VÄIKEAJU ARENG
Konkurentne inhibitsioon (kõige tavalisem) Kic Kõige tavalisem, konkureerivad inhibiitor I ja substraat S vaba ensüümi pärast, mõlemad tahavad sinna seostuda. Kui üks on ensüümile seostunud, siis teine seostuda ei saa. Inhibiitor seostub AINULT vabale ensüümile. Kiiruse võrrandi leidmisel peab arvestama, et koguensüüm E 0=[E]+[ES]+[EI] (E on vaba ensüüm) Kic konkurentse inhibitsiooni konstant. Ensüümi ja inhibiitori seostumiskohad on ruumiliselt samad või kattuvad. Võrrandist on näha, et V max ei sõltu inhibiitori juuresolekust. Vmax-i saavutamiseks kulub lihtsalt rohkem substraati, V max on asümptoot, kuhu kiirus läheneb substraadi kontsi suurenemisega. Kui üks inhibiitori konts ja varieerimine substraadi kontsi, siis saame kiirusvõrrandisse konstandi näiline KM Kui [I]=Ki, siis 29
(sarkolemmiga), läbimõõt 10-100μm, pikkus võib ulatuda üle 10 cm, koosneb müofibrillidest. Kontraktsiooni mehhanism: 1. Kesknärvisüsteemist tulev signaal ja selle ülekanne AP näol neuromuskulaarses sünapsis või AP teke lihaskiu otsesel ärritamisel. 2. AP teke ja levik lihaskiu membraanil ja sisemisele sarkoplasmaatilisele retiikulumile, Ca++ vabanemine sarkoplasmaatilisest retiikulumist. 3. Ca++ aktiveerib aktiini müosiiniga seostumiskohad. 4. Toimub aktiini ja müosiininiidikeste omavaheline “libisemine” ristsillakeste abil ja müofibrillid kontraheeruvad. 5. ATP energia arvel toimub aktiini ja müosiini lahtihaakumine. 6. Käivitub Ca-pump, mis viib Ca tagasi sarkoplasmaatilise retiikulumi torukestesse. 7. Lihas lõtvub. 56. Piima ja muna biokeemia. Piima keemiline koostis: Vesi 88%, kuivaine 12%, rasv 4%, valk 3..3,5%, laktoos 4...4,5%, mineraalained 0,7%.
Kontraktsiooni mehhanism (kookutõmme): 1. Kesknärvisüsteemist tulev signaal ja selle ülekanne aktsiooni potensiaal (pm nagu elekter) näol neuromuskulaarses sünapsis või AP teke lihaskiu otsesel ärritamisel. 2. AP teke ja levik lihaskiu membraanil ja sisemisele sarkoplasmaatilisele retiikulumile, Ca++ vabanemine sarkoplasmaatilisest retiikulumist. 3. Ca++ aktiveerib aktiini müosiiniga seostumiskohad. 4. Toimub aktiini ja müosiininiidikeste omavaheline "libisemine" ristsillakeste abil ja müofibrillid kontraheeruvad. 5. ATP energia arvel toimub aktiini ja müosiini lahtihaakumine. 6. Käivitub Ca-pump, mis viib Ca tagasi sarkoplasmaatilise retiikulumi torukestesse. 7. Lihas lõtvub. 56. Piima ja muna biokeemia. vt praktikumi lehte Piima keemiline koostis: Vesi 88%, kuivaine 12%, rasv 4%, valk 3- 3,5% (kaseiin), laktoos 4- 4,5%, min.ained 0,7%
(sarkolemmiga), läbimõõt 10-100m, pikkus võib ulatuda üle 10 cm, koosneb müofibrillidest. Kontraktsiooni mehhanism: 1. Kesknärvisüsteemist tulev signaal ja selle ülekanne AP näol neuromuskulaarses sünapsis või AP teke lihaskiu otsesel ärritamisel. 2. AP teke ja levik lihaskiu membraanil ja sisemisele sarkoplasmaatilisele retiikulumile, Ca++ vabanemine sarkoplasmaatilisest retiikulumist. 3. Ca++ aktiveerib aktiini müosiiniga seostumiskohad. 4. Toimub aktiini ja müosiininiidikeste omavaheline "libisemine" ristsillakeste abil ja müofibrillid kontraheeruvad. 5. ATP energia arvel toimub aktiini ja müosiini lahtihaakumine. 6. Käivitub Ca-pump, mis viib Ca tagasi sarkoplasmaatilise retiikulumi torukestesse. 7. Lihas lõtvub. 51. Piima ja muna biokeemia. Piima keemiline koostis: Vesi 88%, kuivaine 12%, rasv 4%, valk 3..3,5%, laktoos 4...4,5%, mineraalained 0,7%.
4. Müosiini pead seostuvad aktiini filamentidega → müosiini pea paindub, ja toimub aktiini filamentide “libisemine” müosiini filamentide suhtes 5. ATP seostub müosiini peaga → aktiini ja müosiini side katkeb ja filamendid eralduvad teineteisest 6. ATP hüdrolüüsub, vabaneb energia, mis suundub müosiini peadesse ja need pöörduvad lähteasendisse 7. Kui Ca+2 pumbatakse tagasi sarkoplasmaatilisse retiikulumi, siis see eraldub troponiinist → tropomüosiin katab taas müosiini seostumiskohad aktiini molekulil → lihas lõtvub 8. Kui Ca+2 jääb sarkoplasmasse, siis kontraktsioonitsükkel kordub 4.5. Kontraktsiooni energeetika. Skeletilihase enegiaallikad. Skeletilihaskude on suure hapnikutarvidusega oksüdatiivne kude. Skeletilihase metabolism sõltub sellest, kas lihas puhkab või töötab. Täiesti puhkavas lihases on peamiseks energiaallikaks rasvhapped, söömisjärgselt glc ülejääk talletatakse glükogeeniks (piiratud varu). Töötavas glükoos, RH on sekundaarsed
läbimõõt 10-100µm, pikkusvõib ulatuda üle 10cm, kooseb müofibrillidest. Kontrakstsiooni mehhanism: 1. Kesknärvisüsteemist tulev signaal ja selle ülekanne AP (aktsioonipotentsiaal) näol neuromuskulaarses sünapsis või AP teke lihaskiu otsesel ärritamisel. 2. AP teke ja levik lihaskiu membraanil sisemisele sarkoplasmaatilisele retiikulumile, Ca++ vabanemine sarkoplasmaatilisest retiikulumist. 3. Ca++ aktiveerib aktiini müosiiniga seostumiskohad. 4. Toimub aktiini ja müosiininiidikeste omavaheline ,,libisemine" ristsillakeste abil ja müofibrillid kontraheeruvad. 5. ATP energia arvel toimub aktiini ja müosiini lahtihaakumine. 6. Käivitub Ca-pump, mis viib Ca tagasi sarkoplasmaatilise retiikulumi torukestess. Lihas lõtvub. 56. Piima ja muna biokeemia Toorpiim on küll väärt toiduaine, sest tema biokeemiline koostis (vitamiinid, ensüümid, rasvakerakesed jm.) on säilinud muutumatul kujul
Tekib peptiidside ja vana peptidüül tRNA vabaneb (OH rühmaga). Bakterite ja eukarüootide ribosoomide erinevused. Bakterite: 70S: 50S suur subühik :5S rRNA(120 nukelotiidi) ja 23S rRNA (2900 nukelotiidi) 34 valku 30S väike subühik: 16S rRNA (1540 nukleotiidi), 21valku Eukarüootidel: 80S: 60S suur subühik: 5S rRNA(120 nukleotiidi), 28S rRNA (4700 nukelotiidi),5,85S rRNA (160 nukleotiidi)- 49 valku 40S väike subühik: 18S rRNA (1900 nukleotiidi)- 33 valku mRNA ja tRNA seostumiskohad ribosoomis. mRNA molekuli transleerimise etapid. mRNA seostub ribosoomi väikese subühiku peale. tRNA on kolm seostumiskohta suure ja väikese ribosoomi subühiku vahel. Translerimise etapid: E- exit site, P- peptidüül tRNA site, A- aminotsüül- tRNA site) Ribosomaalsete RNA-de funktsioonid. Ribosüümi mõiste. Ribosoom koosneb 2/3 RNA-st ja 1/3 valkudest. rRNA-d (kuid mitte valgud) annavad ribosoomile struktuuri, aitavad siduda tRNA mRNA-le ja katalüüsivad peptiidsidemete teket,
Süsteemseid sümptomeid põhjustab IFN- ja lümfokiin-vastus viirusele. Lokaalsed nähud on epiteelikahjustusest (ka rips- ja limarakkude kahjustusest). IFN, NK- ja T-rakud on olulised viiruse kõrvaldamiseks ja immuunpatogeneesis. Paljusid klassikalistest gripisümptomitest (palavik, peavalu, müalgia) seostatakse IFN induktsiooniga. Infitseeritud on vastuvõtlikud bakteriaalsele superinfektsioonile, kuna loomulikud barjäärid on häirunud ja epiteeli seostumiskohad paljastunud. Antikehad on olulised tulevaseks kaitseks infektsiooni vastu, on spetsiifilised HA ja NA defineeritud epitoopide suhtes. Influenza A HA ja NA võivad muutuda reassortatsioonil (shift) ja mutatsioonil (drift), mistõttu ikkagi on olemas immunoloogiliselt naiivsed vastuvõtlikud inimesed. Influenza B-l toimub muutus ainult mutatsioonidega. Haigused. • Äge gripp täiskasvanutel: järsk palaviku, müalgia teke, kurguvalu, rögata köha.
rRNA aukudega, mille nad täidavad. rRNA ja valgud on organiseeritud ribosoomi struktuurseteks domäänideks, mis moodustavad mRNA, tRNA, valguliste transkriptsioonifaktorite sidumiskohad. rRNA-d ribosoomis kõige rohkem. r-valgud seonduvad rRNA kindlatesse kohtadesse ja stabiliseerivad rRNA ruumilist struktuuri ja ühendab erinevaid rRNA domääne omavahel, tekivad interaktsioonid: valk-valk, valk-RNA. Ribosoomi suures subühikus on kanal, mille kaudu väljub kasvav peptiidahel. EPA – tRNA seostumiskohad, mis ei vaja abivahendeid. Subühikud on omavahel seotud kahest kohast. Subühikute vahele jääb põhiline aktiivtsenter, mis moodustab tRNA-de sidumiskohad. Ribosoomis on 3 tRNA sidumispiirkonda –tRNA sidumissaidid. Kolmest saidist on alati täidetud kaks ja tühi üks. Polüsoom – ühe mRNA-ga on korraga ühendatud palju ribosoome, translatsioon käib mitmest kohast. 5’ ― ribosoom ― ribosoom ― ribosoom ― 3’. Tõenäoliselt on ribosoomid omavahel kompleksis (spiraalstruktuur)
annaabi.ee 
