Valgud 1.Tea aminohapete ehitust, omadusi ja peptiidsideme teket konkreetsete aminohapete näitel. 2.Mida nimetatakse monomeeriks, millistel ainetel need esinevad, mille poolest erinevad erinevate orgaaniliste ainete monomeerid? 3.Milliseid aminohappeid nimetatakse asendamatuteks, miks? Nimeta mõni. Mis on täisväärtuslik valk? 4. Kirjelda valkude kõrgemat järku struktuure (millistel ainetel), millised on nende ruumilised kujud. 5.Milline ülesanne on fibrinogeenil, hemoglobiinil, klorofüllil, keratiinil, kollageenil? 6.Mida nimetatakse valgu denaturatsiooniks, renaturatsiooniks, too näited. Millised tegurid neid võivad esile kutsuda? 7.Mida nimetatakse ensüümideks, nimeta erinevaid ensüüme. Kirjelda ensüümreaktsiooni toimumist, tee joonis. Millest sõltub ensüümreaktsiooni kiirus, too näited. 8.Organism ja alkoholi lagundamine. 9.Iseloomusta valkude kaitseülesannet, too näited. Mida nimetatakse antigeeniks, antikehaks? 30
lipoproteiinideks. Need kuuluvad rakumembraani koostisse. Membraanis esineb valke, millega on liitunud oligosahhariidid. Selliseid ühendeid nimetatakse glükoproteiinideks. Inimese veres on mitmesuguse struktuuriga valke. Vereplasma valgud globuliinid on näiteks kerajad. Trombotsüütide valk fibrinogeen on aga niitja struktuuriga. Vere hüübimisel muutub see valk fibriiniks, mille poolt moodustatud võrgustik suleb haava. Erütrotsüütides esineval hemoglobiinil on aga neljandat järku struktuur, sest selle molekuli koostisse kuulub paarikaupa kaks erinevat polüpeptiidi. M.Niemi ja L.K.Korhonen, 1975, ,,Rakubioloogia" 2. VALKUDE ÜLESANDED 2.1. Ensümaatiline funktsioon Valkudel on organismis täita palju mitmesuguseid ülesandeid. Valdav osa organismides toimuvaid reaktsioone ei kulge iseeneslikult: neid on vaja kas kiirendada või aeglustada. Biokeemiliste reaktsioonide kiirust reguleerivad valgud, mida nimetatakse
Skorbuut- avitaminoos C-vitamiinile, tunnusteks lihasnõrkus, katkised põletikulised igemed, hambad võivad välja langeda, haavad paranevad raskesti. o Vitamiin A: o Vaja: Spermide, platsenta, embrüo ja noore organismi arenguks. Kõhre, luukoe ja hammaste arenguks. Puudusel võib tekkida kanapimedus. o Saab piimast, kalast ja värvilistest puuviljadest. 22.Milline ülesanne on fibrinogeenil, hemoglobiinil, klorofüllil, aktiinil, insuliinil, laktaasil, mis aineklassi need kuuluvad? o Fibrinogeen- aine, mis on vajalik vere hüübimiseks. valk o Hemoglobiin- hapniku transpordi ülesannet erütrotsüütides valk o Klorofüll- taimed kasutavad fotosünteesimisel - valk o Aktiniin- aitab lihast liigutada - valk. o Insuliin- reguleerib võimaldab glükoosil imenduda verest läbi rakukesta rakku valk o Laktaas- lagundab laktoosi - valk 23.Millest koosnevad valgud
glükagooni molekulmass 4 000 hemoglobiini " 64 500 fibrinogeeni " 341 000 immunoglobuliini " 950 000 Valgu molekulis võib olla erinev arv polüpeptiidahelaid ning need võivad olla identsed või erinevad. Näiteks: RNA-l on üks polüpeptiidahel, insuliinil on 2 erinevat polüpeptiidahelat, hemoglobiinil 4 polüpeptiidahelat: kaks - ja kaks -ahelat. 3. Valkude keemiline koostis: Valk sisaldab kuivmassi kohta keskmiselt: süsinikku (C) 51-55% hapnikku (O) 21-23 % lämmastikku (N) 15-17% vesinikku (H) 6-7 % Mõnedes valkudes on veel väävlit (S) 0,3-2,5% ja fosforit (P) 0,5-0,7 %
heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. (struktuuri hoiavad koos vesiniksidemed) Kolmandat järku struktuur( tertsiaarstruktuur)- kera-gloobul. Neljandat järku struktuur(kvarternaarstruktuur)- kui omavahel ühinevad kaks või enam polüpeptiidi Inimese veri- vereplasma valgud-globuliinid on kerajad, Trombotsüütide valk-fibrinogeen-niitja struktuuriga, vere hüübimisel- fibriiniks. Erütrotsüütides esineval hemoglobiinil on neljandat järku struktuur(2 või enam polüpeptiidi) Valgu denaturatsioon- valgu kuumutamisel(soojusenergia) katkevad nõrgad keemilised sidemed, nii kaob alguses 3 järku struktuur ja siis 2 järku struktuur. Valke võin denatureerida- mehaanilised tegurid(munavalge vahustamine), happed(konsentreeritud lämmastikhape), raskemetallid(elavhõbe), UVkiirgus Renaturatsioon-denaturatsiooni pöördprotsess, struktuuri taastumine Valgu ülesanded:
9. Neljakambrilise südame areng · Toruja südame teke ja cardia bifida Tekib siis, kui vasak ja parem südamepoole liituvad/sulanduvad AIP piirkonnas toruks. Kui liitumist takistada, tekib 2 funktsioneerivat südant (cardia bifida) · Iseloomustage neljanädalase inimembrüo vereringet Süda töötab ja on tekkinud veresoonestik. On olemas rebukott, aga see ei toida ära. Embrüo saab ema käest O2 kätte, sest embrüo hemoglobiinil on suurem affiinsus O2 suhtes. Rebukoti veresooned on vajalikud toitainete ja gaasi vahetuseks. · Missuguseks muutub südameosade järjekord lingustumisel piki välimist ja sisemist südamekõverust? Sisemisel kõverusel toimuvad aga kvalitatiivsed ümberkorraldused: OFT VK ja PK-- VV Piki välimist kõverust säilib esialgne kambrite järjestus: OFT -PV-VV-VK (25)
Trombotsiiiitide valk fihrinogeen on aga aminohappejaakide vahele. K5igil r'alkudel aga ruktuuriga. Vere hiiiibimisel muutub see valk s, mille poolt moodustatud v6rgustik suleb globulaarset kolmandat jiirku struktuuri ei moo- haava. Err.itrotsi..iiitides esineval hemoglobiinil on aga dustu ja nad jZiiivad vdljavenitatult niitjateks neljandat jiirku struktuur, sest selle molekuli koos- (fibrillaarseteks) (joon. 2'16). tisie kuulub paarikaupa kaks erinevat poliipeptiidi. 34 *E =SIMEST JARKU ,// o S RUKTUUR ' N-C-C
Regulatoorsed molekulid sünteesitakse sama metaboolse raja mõnes teises etapis. Efektorid võivad olla nii aktivaatorid kui ka inhibiitorid. Allosteerilised ensüümid omavad allosteerilist tsentrid, mida on vaja regulatoorse molekulide sidumiseks. Müoglobiin ja hemoglobiin Müoglobiin on monomeerne valk, hemoglobiin on tetrameerne valk. Kui müoglobiinile on hapnik juba seotud, siis ta rohkem siduda ei saa. Hemoglobiinil toimub esimese hapniku sidumise järel konformatsiooniliste muutuste seeria, mille tulemusel suureneb järgmise subühiku hapniku sidumise afiinsus (positiivne kooperatsioon). Müoglobiin on vajalik hapiku kandmiseks südamepiirkonnas, hemoglobiin kannab hapnikku kõikidesse kudedesse. Motoorsed valgud Motoorsed valgud ehk molekulaarmootorid on valgud, mis transformeerivad ATP-energia liikumisenergiaks.
Parasümpaatilise närvisüsteemi ülekaalu korral tõmbab põielihas kokku ja uriin väljutatakse põiest. Umbes 1% esmasest uriinist on kohe lõplik uriin. ORGANISMI TASAKAAL 34. Happe-leelistasakaal, selle häirumise põhilised vormid. Olulisemad puhversüsteemid organismis, nende roll happe-leelistasakaalu tagamisel. Happe-alus tasakaal on oluline, sest vesinikiooni sisalduse muutumine mõjutab oluliselt ainevahetust. Puhversüsteemid • Vere puhversüsteem põhineb peamiselt hemoglobiinil. HHb = H+ + Hb-. Kui verre satub palju vesinikioone, nihkub tasakaal vasakule ja vastupidi. • Lisaks on ka süsihappe-bikarbonaatsüsteem. eriti hea, sest süsihape võib CO2na kiiresti eralduda hingamise abil. H2CO3 = H+ + HCO3-. • fosfaatsüsteem. Happe-alus tasakaalu häirumine atsidoos - nihkumine happelise suunas alkadoos - nihkumine aluselisuse suunas 1. Respiratoorne atsidoos - on raskendatud CO2 eemaldumine kopsude kaudu. pH langeb.
a) efektori puudumisel b) allosteerilise inhibiitori juuresolekul c) allosteerilise aktivaatori juuresolekul 95. Milleks on vajalik O2 kooperatiivne seostumine hemoglobiinile? Hapniku kooperatiivse seostumise mõte hemoglobiinile seisneb selles, et kui kopsudes (kõrge O2 kontsentratsioon) on hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes suur ja ta on hapnikuga küllastatav, siis kudedes (madal O2 kontsentratsioon) on hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes madala ja see võimaldab hemoglobiinil hapniku müoglobiinile üle anda. Seega võimaldab kooperatiivne seostumine O2 efektiivselt hemoglobiinile nii peale kui maha ,,laadida". (kooperatiivne seostumine substraadi seostumine ühele subühikule, tõstab ülejäänud subühikute afiinsust substraadi suhtes) 96. Milline toodud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale ja milline MichaelisMenteni võrrandiga kooskõlas käituva ensüümi kineetikale? 97. Millise aminohappejäägi kaudu toimub valkude fosforüleerimine
Veres on konsentratsioonid nii madalad, et puhverdamisefekt jääb väikeseks. *Valkpuhver vere puhverdamisele on tähtsad ioniseerivad aminohapete külgahelad, mille hulgas on eriti efektiivne histidiini imidasooltuum. Puhvervalkude hulka kuuluvad nii plasmavalgud, eriti albumiin, kui ka intraerütrotsütaarne hemoglobiin. *Hemoglobiini puhveromadused - Peaosa puhverdusvõimest langeb hemoglobiinile, kuna tema konsentratsioon on kõrge ja histidiini sisaldus suhteliselt suur. Hemoglobiinil on eriline tähtsus vere puhverdamisel veel, et ta muudab oma happelisust oksüdatsioonil ja desoksügenatsioonil. PH füsioloogilistes piirides on oksühemoglobiin happelisem, kui desoksügeneeritud hemoglobiin. O2 vahetus tugevdab hemoglobiini puhverdamisvõimet. Vere pH regulatsiooni keemilised ja füsioloogilised mehhanismid. *Hingamise osavõtt pH regulatsioonist- hingamise üheks ülesandeks on suures koguses tekkinud CO2 väljaviimine.
juuresolekul c) allosteerilise aktivaatori juuresolekul 95. Milleks on vajalik O2 kooperatiivne seostumine hemoglobiinile? Hapniku kooperatiivse seostumise mõte hemoglobiinile seisneb selles, et kui kopsudes (kõrge O2 kontsentratsioon) on hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes suur ja ta on hapnikuga küllastatav, siis kudedes (madal O2 kontsentratsioon) on hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes madala ja see võimaldab hemoglobiinil hapniku müoglobiinile üle anda. Seega võimaldab kooperatiivne seostumine O2 efektiivselt hemoglobiinile nii peale kui maha ,,laadida". (kooperatiivne seostumine substraadi seostumine ühele subühikule, tõstab ülejäänud subühikute afiinsust substraadi suhtes) 96. Milline toodud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale ja milline MichaelisMenteni võrrandiga kooskõlas käituva ensüümi kineetikale? 97
Veres on konsentratsioonid nii madalad, et puhverdamisefekt jääb väikeseks. *Valkpuhver vere puhverdamisele on tähtsad ioniseerivad aminohapete külgahelad, mille hulgas on eriti efektiivne histidiini imidasooltuum. Puhvervalkude hulka kuuluvad nii plasmavalgud, eriti albumiin, kui ka intraerütrotsütaarne hemoglobiin. *Hemoglobiini puhveromadused - Peaosa puhverdusvõimest langeb hemoglobiinile, kuna tema konsentratsioon on kõrge ja histidiini sisaldus suhteliselt suur. Hemoglobiinil on eriline tähtsus vere puhverdamisel veel, et ta muudab oma happelisust oksüdatsioonil ja desoksügenatsioonil. PH füsioloogilistes piirides on oksühemoglobiin happelisem, kui desoksügeneeritud hemoglobiin. O2 vahetus tugevdab hemoglobiini puhverdamisvõimet. Vere pH regulatsiooni keemilised ja füsioloogilised mehhanismid. *Hingamise osavõtt pH regulatsioonist- hingamise üheks ülesandeks on suures koguses tekkinud CO2 väljaviimine. Eriline
ka need kõrgema O-sisaldusega ühendid neis esinevad ― O ― O ― sidemed - ülitugevad oksüdeerijad - iseloomulikumad aktiivsetele metallidele Võivad esineda ioonid: O2 - oksiidioon (BaO, Na2O) O2 peroksiidioon BaO2, Na2O2) O2 hüperoksiidioon (KO2, RbO2) O3 osoniidioon (KO3) Lisaks tugevale ioonilisele sidemele võib hapnik esineda nõrgaltseotud ligandina mõnedes Fe, Co, Mn ja Cu kompleksides - suurim tähtsus nendest hemoglobiinil (hapniku transport soojavereliste organismis; eriline tähtsus sideme labiilsusel) Suure praktil. tähtsusega OKSÜDATSIOONIPROTSESSID põlemine (võimalik ka O2 osavõtuta) korrosioon (metallidega reageerimine: O2 + H2O (niiskus) a)keemiline; b) elektrokeemiline korrosioon hingamine: C (org. ühendites) + O2 → CO2 kõdunemine, mädanemine: org. aine → CO2 + H2O 3.20.4.2. Reageerimine lihtainetega vesinikuga → H2O (+ 280 kJ/mol H2)
annaabi.ee 
