50 punkti
Autor soovib selle materjali allalaadimise eest saada 50 punkti.
~ 18 lehte
Lehekülgede arv dokumendis
2009-04-28
Kuupäev, millal dokument üles laeti
53 laadimist
Kokku alla laetud
0 arvamust
Teiste kasutajate poolt lisatud kommentaarid
lelluke
Õppematerjali autor
Inaktiveerub õhuhapniku toimel. 3. Selgitage milline on glutamaadi ja glutamiini funktsioon ammooniumi assimileerimisel. Kirjeldage reaktsioonid, mida katalüüsivad glutamaadi dehdrogenaas, glutamiini süntetaas ja glutamiini süntaas. Nende reaktsioonidega toimub anorgaanilise lämmastiku sisenemine orgaaniliste ühendite koosseisu. Glutamaadi dehüdrogenaas kasutab NADPH redutseerivaid ekvivalente ammooniumi sidumiseks - ketoglutaraadiga. Glutamiini süntetaas on põhiline ensüüm mida kasutatakse ammooniumi fikseerimiseks. Kasutab ATP energiat reaktsiooni läbiviimiseks. Substraadiks glutamaat. 4. Asendatavad ja hädavajalikud aminohapped. Asendatavad aminohapped on sellised mille biosünteesi rajad on loomadel olemas. Biosünteesi rajad lihtsamad. Hädavajalikud aminohapped produtseeritakse taimede ja bakterite poolt. Biosünteesi rajad on pikemad ja keerukamad. Hädavajalikud: Histidiin, Isoleutsiin, Leutsiin, metioniin, fenüülalaniin, treoniin, trüptofaan, valiin
Kordamisküsimused (membraantransport, ensüümid, vitamiinid, regulatsioon) 1. Kirjutage võrrand, mis seob omavahel difusiooniga seotud vabaenergia muutuse ja kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas). dG=RTln(Cin/Cout) 2. Aine A liigub rakku passiivse difusiooni teel. Milline on difusiooniga seotud vabaenergia muutus olukorras, kus aine A kontsentratsioon rakus ja rakuvälises keskkonnas on võrdne. Positiivne. Tasakaaluolek (dG=0) võib erineda olukorrast Cout=Cin juhul kui membraanil
kristalliseeruvad · kõrgspetsiifilised tuleneb valgulisest loomusest ja see läbi ensüümi aktiivtsentri ja substraadi komplementaarsusest. See määrab suuresti protsesside kulu vajalikus suunas ja koordineerituses. - substraadispetsiifilisus- spetsiifilisus ühe substraadi suhtes (nt lipaasid lõhustavad ainult lipiide). *absoluutne spetsiifilisus ensüüm muundab vaid ühte substraati (arginaas muundab Arg, mitte metüülArg) *stereokeemiline spetsif E muundab vaid ühte stereoisomeeri (L-aminohappe oksüdaas toimib vaid L- aminohappele) *sidemespetsif sahharaas lõhustab vaid glükoosi ja fruktoosi vahelist glükosiidsidet sahharoosis *rühmaspetsiifilisus nii pepsiin kui ka trüpsiin hõdrolüüsivad peptiidsidemeid
Vitamiinid ja koensüümid Vitamiinid on orgaanilised ühendid, mida organism vajab väikestes (katalüütilistes) kogustes, ent mida ta ise sünteesima pole võimeline või mille sünteesikiirus pole piisav organismi vajaduste katmiseks. Vitamiinid jaotuvad vastavalt füsikokeemilistele omadustele vees lahustuvateks ja lipiidides ehk rasvades lahustuvateks. Vees lahustuvad vitamiinid on organismist väljutatavad uriiniga ning nende liig ei oma tavaliselt toksilist efekti. Samas ei akumuleerita vees lahustuvaid vitamiine organismis tagavaraks märkimisväärsel hulgal ning seetõttu peame neid pidevalt toiduga juurde saama. Rasvades lahustuvate vitamiinide liiast organism nii lihtsalt ei vabane, seetõttu on nad suures koguses toksilised. Paljude lipiidides lahustuvate vitamiinide tagavara on korraliku toitumuse korral organismil olemas, näiteks vitamiin D varu jätkub
peptidoglükaani 3.(99.) Joonistage DNA ahelas nukleotiidijääke ühendav keemiline side (ka RNA kohta). Monomeerid on omavahel ühendatud ühe monomeeri suhkrujäägi 5`C hüdroksüüli ja teise monomeeri suhkrujäägi 3`C hüdroksüüli ühendava fosfordiestersideme kaudu. 4.(100.) Kas DNA on füsioloogilise pH juures: c) negatiivse laenguga 7.(103) Kas lämmastikalus on suhkrujäägi külge ühendatud: a) glükosiidse sidemega 8.(104) Nimetage üks adenosiinil põhinev kofaktor? koensüüm A ehk siis CoA 9.(105) Kas geneetiline informatsioon säilitatakse nukleiinhappe a) primaarstruktuuris ehk nukleotiidide järjestusena 10.(106) Kirjutage antud nukleotiidiga komplementaarne nukleotiid paarid: AT, AU, GC 11.(107) Millisel interaktsioonil põhineb geneetilise materjali kopeerimine? b) vesiniksidemel, sest lämmastikaluste komplementaarsus baseerub vesiniksidemetel 12.(108) Millise lämmastikalusega paardub tsütosiin ja mitme vesiniksideme vahendusel?
Ensüümid .. on bioloogilised katalüsaatorid, mille peamiseks ülesandeks elusorganismis on keemiliste reaktsioonide kiirendamine. .. on valgud ..ei saa käivitada termodünaamiliselt võimatut protsessi .. ei mõjuta reaktsiooni kulgemise suunda Ometi ensüümid kontrollivad ainevahetusprotsesside üldist suunda, sest nende aktiivsus sõltub organismi vajadusest ja ühed reaktsioonid ei kesta kogu aeg vaid muutuvad. Ensüümide katalüüsivõime aluseks on nende omadus alandada reaktsioonide aktivatsioonienergiat. Aktivatsioonienergia on energia, mis on vajalik reageerivate ainete ergastamiseks. Ensüümidele on iseloomulik spetsiifilisus: Stereokeemiline spetsiifilisus (eristatakse D- ja L-isomeere)
koostises esinevad samad lämmastikalused välja arvatud see, et üks pürimidiin T on asendatud teise pürimidiiniga, uratsiil (U). 13.(109) Kas DNA esineb eukarüootses rakus reeglina ühe või kaheahelalise molekulina? (sama küsimus ka RNA kohta). DNAkaheahelalise molekulina, RNAüheahelalisena 14.(110) Miks toimub DNA ahela süntees alati 5´otsast 3`otsa suunas? (sama küsimus ka RNA kohta). Replikatsiooni läbi viiv ensüüm DNA (või RNA) polümeraas saab nukleotiide liita vaid 3'C külge. Seega jääb DNA/RNA "ülemisse" otsa nukleotiid vaba 5'OHrühmaga ja reaktsiooni saabki nimetada 5'3' suunaliseks. 15.(111) Millise sideme kaudu on ühendatud nukleotiidijäägid DNA ahelas? (sama küsimus ka RNA kohta). a) fosfodiesterside b) fosfoanhüdriidside c) vesinikside Nukleotiid lämmastikalus + suhkur + monofosfaat Nokleotiidid on ühendatud lineaarseks polümeeriks nukleiinhappeks 3'5' fosfodiestersidemega
Inhibiitorid Pöördumatud inhibiitorid inaktiveerivad ensüüme läbi kovalantsete sidemete, pöörduvad läbi mittekovalentsete sidemete Konkurentne inhibeerimine inhibiitor seondub ainult E'ga Mittekonkurentne inhibeerimine inhibiitor seondub kas E või ES'ga Ebakonkurentne inhibeerimine inhibiitor seostub ainult ES'ga (hüpoteetiline) Ensüümkatalüüsi keemilised mehhanismid · kovalentne katalüüs ensüüm ja substraat moodustavad kovalentseid sidemeid ühes või mitmes reaktsiooniahela punktis, kovalentse sideme moodustamine taga reaktsioonikiiruse kasvu, võib olla nukleofiiline või elektrofiilne katalüüs · happe-alus katalüüs katalüüs, mille puhul siirdeseisundis kantakse üle üks prooton. Spetsiifilises katalüüsis osaleb kas prooton või hüdroksiidioon, mis difundeerub katalüütilisse tsentrisse. Üldises
annaabi.ee 
Kõik kommentaarid