Mida suurem väärtus, seda spetsiifilisem ensüüm. Seega A B C 54. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist. Mida suurem on, seda tugevamini seostub. 0,1M, 0,1mM, 10 mikroM. 55. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: Konkurentne inhibiitor omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil ja substraadi seostumine ensüümiga on konkurentse inhibiitori juuresolekul näiliselt nõrgem. 56. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi KM substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes: Suurem. Inhibiitorid ained, mis alandavad ensüümkatalüüsitavate reaktsioonide kiirust mõjuvad ensüümile kui katalüsaatorile. 57. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi katalüütiline konstant on tegeliku kcat väärtusega võrreldes:
reaktsiooni ehk A B ensüümi Tagasiside kaudu reguleeritavad ensüümid on enamasti allosteerilised ensüümid Allosteerilised ensüümid Metabolismiraja lähteühendid ja lõpp-produktid on oma struktuurilt erinevad ei ole võimalik lõpp-produkti seostumine raja esimese ensüümi aktiivtsentrisse Tagasiside kaudu reguleeritavad ensüümid on allosteerilised ensüümid Allosteerilised ensüümid sisaldavad aktiivtsentrist eraldiseisvat spetsiaalset efektormolekulide seostumiskohta või kohti allosteeriline seostumiskoht allosteeriline ensüüm allosteeriline regulatsioon Allosteerilised ensüümid on multimeersed ensüümid rohkem kui üks subühik ja seega ka rohkem kui üks aktiivtsenter Allosteerilistele ensüümidele on omane substraadi kooperatiivne seostumine sigmoidsed kiiruse sõltuvused substraadi kontsentratsioonist Homoallosteeria efekt substraadimolekulide vahel Heteroallosteeria efektid substraadi ja efektormolekulide vahel
Reastage substraadid alustades ensüümi jaoks kõige parema substraadiga. 105, 102 ja 0,1 Suuremast väiksemasse. 53. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist 0,1M ; 10mikroM ja 0,1mM 54. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibitor omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil 55. . Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi KM substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes suurem 56. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi katalüütiline konstant on tegeliku kcat väärtusega võrreldes väiksem 57. Pöörduva inhibitsiooni puhul moodustab inhibiitor ensüümiga mittekovalentse sidemega, pöördumatu kovalentse sidemega 58. Kas katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöörduvaid või pöördumatuid inhibiitoreid
Mida suurem väärtus seda spetsiifilisem ensüüm. Seega: A, B, C 54. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist. 55. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: a) alandab ensüümi KM väärtust substraadi suhtes b) omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil c) alandab katalüütilist konstanti d) suurendab katalüütilist konstanti e) substraadi seostumine ensüümiga on konkurentse inhibiitori juuresolekul näiliselt nõrgem 56. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi K M substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes: a) suurem b) väiksem c) sama 57. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi katalüütiline konstant on tegeliku kcat väärtusega võrreldes:
1. 105 M1s1 2. 102 M1s1 3. 0,1 M1s1 Mida suurem kcat/KM seda efektiivsem on katalüüs. 58. Ensüümi KM substraatide A, B ja C jaoks on vastavalt 0,1 M, 10 M ja 0,1 mM. Reastage substraadid alustades ensüümiga kõige tugevamini seostuvast substraadist. 59. Milline väide on õige konkurentse inhibiitori kohta? Konkurentne inhibiitor: a) alandab ensüümi KM substraadi suhtes b) omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil c) alandab katalüütilist konstanti d) suurendab katalüütilist konstanti e) substraadi seostumine ensüümiga on konkurentse inhibiitori juuresolekul näiliselt nõrgem 60. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi KM substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes: a) suurem b) väiksem c)sama Inhibiitorid ained, mis alandavad ensüümkatalüüsitavate reaktsioonide kiirust mõjuvad ensüümile kui katalüsaatorile.
Aktiini mootorvalkude – müosiinide - struktuur - Rasked ahelad. Neid võib olla 1-2 sõltuvalt müosiini tüübist. Kahe ahela esinemisel need on alfa-heeliksi konformatsioonis üksteise ümber põimunud (koos hoiavad perioodiliselt esinevad hüdrofoobsed vastasmõjud). Koosnevad kolmest struktuurilt ja funktsioonilt erinevast domäänist : 1. Pea – globuraalse struktuuriga, N-terminaalne. Sisaldab seostumiskohta aktiinile (P- ling), seostumiskohta ATP jaoks. 2. Kael – ümbritsetud kergete ahelatega ja võib olla seotud müosiini regulaatorvalkudega. 3. Saba – C-terminaalne, sisaldab seostumiskohti, mis tagavad spetsiifilisuse. - Kerged ahelad. Ca sidumine. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. 1. Nukleotiidi seostumine – müosiin on setud aktiiniga, ATP seostumiskoht vaba, toimub ATP
Seostuminekcat=0 Ensüümi ja ligandi seostumisel Kd [L]f [L]b on sestunud ligandi konts (bound), [L] f vaba ligandi konts (free), K d ensüüm-ligand kompleksi dissotsiatsioonikontsant (kon on teist järku kiiruskonstant, k off on esimest järku kiiruskonstant kompleksi lagunemise kohta) n näitab seda, mitu ligandi seostumiskohta ühe ligandi molekuli küljes on. Tavaliselt seob üks ligand ühe ensüümi. 27 KM on näiline dissotsiatsioonikonstant, antud juhul tõeline dissotsiatsioonikonstant vms. Isoterm temp konstantne. Isobaar rõhk on konstantne. Kui x-teljel [L]f ja y-teljel [L]b, siis saame ristküliku kujulise kõvera ja asümtoot on nE 0. Kd on see vaba ligandi konts [L]f, mille juures pool seostumiskohtades on täidetud
- Rasked ahelad. Neid võib olla 1-2 sõltuvalt müosiini tüübist. Kahe ahela esinemisel need on alfa- heeliksi konformatsioonis üksteise ümber põimunud (koos hoiavad perioodiliselt esinevad hüdrofoobsed vastasmõjud). Koosnevad kolmest struktuurilt ja funktsioonilt erinevast domäänist : 1. Pea globuraalse struktuuriga, N-terminaalne. Sisaldab seostumiskohta aktiinile (P-ling), seostumiskohta ATP jaoks. 2. Kael ümbritsetud kergete ahelatega ja võib olla seotud müosiini regulaatorvalkudega. 3. Saba C-terminaalne, sisaldab seostumiskohti, mis tagavad spetsiifilisuse. - Kerged ahelad. Ca sidumine. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. 1. Nukleotiidi seostumine müosiin on setud aktiiniga, ATP seostumiskoht vaba, toimub ATP seostumine, aktiini vagumus vabaneb ja pea dissotsieerub aktiini filamendist. 2
Konkurentne inhibiitor: a) alandab ensüümi KM substraadi suhtes b) omab substraadiga võrreldes sama või ülekattuvat seostumiskohta ensüümil c) alandab katalüütilist konstanti d) suurendab katalüütilist konstanti e) substraadi seostumine ensüümiga on konkurentse inhibiitori juuresolekul näiliselt nõrgem 60. Konkurentse inhibiitori juuresolekul määratud ensüümi KM substraadi jaoks on tegeliku KM väärtusega võrreldes: a) suurem b) väiksem c)sama Inhibiitorid ained, mis alandavad ensüümkatalüüsitavate reaktsioonide kiirust mõjuvad ensüümile kui
3 Saba, C-terminaalne, sisaldab seostumiskohti mis annavad spetsiifilisuse kerged ahelad seovad Ca2+ 132. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. Ensümaatiliselt aktiivne müosiini pea teostab ATP hüdrolüüsi. Konformatsioonilised muutused müosiinimolekulis, mis libistavad aktiini müosiini suhtes edasi poole(alati - ots ees aktiinil ja müosiin liigub seega + otsa poole). Etapid: nukleotiidi seostumine, müosiin ja aktiin seotud, ATP seostub ATP-seostumiskohta, aktiini vagumus avaneb ja pea dissotseerub. hüdrolüüs, pea pöördub, kaela konformatsioon muutub, müosiini pea seostub uuesti aktiinile, kuid ühe subühiku võtta + otsa poole. Pi vabanemine, pea pöördub ja liigutab filamenti edasi, - ots ees ADP vabanemine, esialgse konformatsiooni e kangestusseisundi taastamine 133. Lihasrakkude ehitus ja kontraktiilsuse printsiip Vöötlihased: koosnevad lihasrakkude kimpudest, lihasrakk koosneb müofibrillidest e.
Bakterite: 70S: 50S suur subühik :5S rRNA(120 nukelotiidi) ja 23S rRNA (2900 nukelotiidi) 34 valku 30S väike subühik: 16S rRNA (1540 nukleotiidi), 21valku Eukarüootidel: 80S: 60S suur subühik: 5S rRNA(120 nukleotiidi), 28S rRNA (4700 nukelotiidi),5,85S rRNA (160 nukleotiidi)- 49 valku 40S väike subühik: 18S rRNA (1900 nukleotiidi)- 33 valku mRNA ja tRNA seostumiskohad ribosoomis. mRNA molekuli transleerimise etapid. mRNA seostub ribosoomi väikese subühiku peale. tRNA on kolm seostumiskohta suure ja väikese ribosoomi subühiku vahel. Translerimise etapid: E- exit site, P- peptidüül tRNA site, A- aminotsüül- tRNA site) Ribosomaalsete RNA-de funktsioonid. Ribosüümi mõiste. Ribosoom koosneb 2/3 RNA-st ja 1/3 valkudest. rRNA-d (kuid mitte valgud) annavad ribosoomile struktuuri, aitavad siduda tRNA mRNA-le ja katalüüsivad peptiidsidemete teket, seega käituvad kui ensüümid (ribosüümid). Valgusünteesi algatamiseks ja lõppfaasiks vajalikud komponendid ja struktuurid
nad on vaheliti ja lükkuvad sügavale jämedate filamentide kimpu, kuni jõuavad lõpuks sarkomeeri keskpaika. Müosiini- ja aktiinifilamendid ise ei lühene. A-vöötide pikkus jääb konstantseks, aga I-vööt ja H-tsoon ahenevad. Venitamisel tõmmatakse peenikeste filamentide kimpu jämedate filamentide vahelt vähemas või suuremas ulatuses välja. Müosiinifilamendi ristijätketeks on umbes 150 müosiinimolekuli PEAD. Igal peal on 2 seostumiskohta- üks aktiini jaoks ja üks ATP jaoks. Iga müosiinipea võib kontraktsioonil müosiinifilamendi ühendada aktiini naaberiflamendiga ristsillana.Kallutusliigutustega sõuavad müosiinipead ühisel jõul sarkomeeri keskpaiga poole. Müosiinimolekulide bipolaarne paigutus põhjustab aktiininiitide liikumise teineteisele vastu. Kontraktsiooni alguses on müosiinipead seotud G-aktiini molekuliga, väga lühike periood, järgnevalt seostub ATP ning müosiinipea vabastatakse aktiinist
annaabi.ee 
