kontsentratsioonist (Michaelis-Menteni kineetika). Konstanse ensüümi kontsentratsiooni korral, sõltub reaktsiooni kiirus substraadi kontsentratsioonits (hüperboolselt). Kui, substraadi kontsentratsioon on madal, siis suureneb kiirus lineaarselt. Kõrge substraadi kontsentratsiooni korral, kiirus muutum järjest väiksemaks. Enamus ensüüme allub V max [ S ] Michaelis-Menteni kineetikale: v0 = Km+ [ S ] V0 – kiirus Vmax – maksimaalne kiirus [S] – substraadi kontsentratsioon k −1+ k 2 Km – Michaelis konstant; K m= ; k1 - ensüüm-substraadi kompleksi moodustumise k1
83. Millised väited on õiged allosteerilise ensüümi kohta? Allosteeriline ensüüm: c) on reeglina multimeerne ensüüm d) sisaldab aktiivtsentrist eraldiseisvat efektormolekulide seostumiskohta 84. Visandage reaktsioonikiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist juhul kui ensüüm seob oma substraati positiivse kooperatiivsuse alusel. 85. Märkige juurde milline graafikul kujutatud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale: a) efektori puudumisel b) allosteerilise inhibiitorijuuresolekul c) allosteerilise aktivaatori juuresolekul 86. Milleks on vajalik O2 kooperatiivne seostumine hemoglobiinile? O2 kooperatiivne seostumine hemoglobiinile on vajalik, sest siis on võimalik hapnik üle anda. 87. Milline toodud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale ja milline Michaelis-Menteni võrrandiga kooskõlas olevale ensüümi kineetikale? 88
7. Keemiline kineetika Keemiline kineetika on füüsikalise keemia haru, mis tegeleb keemiliste protsesside kiiruste ja kulu uurimisega. Keemiline kineetika uurib, kuidas eksperimendi tingimused võivad mõjutada keemiliste reaktsioonide kiirusi ning anda informatsiooni reaktsioonimehhanismi ja reaktsiooni vaheolekute kohta. Lisaks tegeleb keemiline kineetika keemilisi reaktsioone iseloomustavate matemaatiliste mudelite väljatöötamisega. Keemilisele kineetikale panid 1864. aastal aluse Peter Waage ja Cato Guldberg, formuleerides massitoimeseaduse, mis määrab tasakaaluolekus reagentide ja saaduste kontsentratsioonide suhte. [1] Keemiline kineetika tegeleb reaktsioonikiiruse eksperimentaalse määramisega, mille põhjal tuletatakse reaktsiooni kiiruse võrrandid ja kiiruskonstandid. Küllalt lihtsad reaktsiooni kineetilised võrrandid on avaldatud nullindat järku reaktsioonide (mille puhul reaktsioonikiirus ei sõltu reageerivate ainete
Kui [E]t on teada siis saame Vmax väärtusest leida ka kcat väärtuse Mitmesubstraatsed reaktsioonid Valdav osa ensüümkatalüüsitavaid reaktsioon toimub rohkem kui ühe substraadi osavõtul Tõelised ühesubstraatsed reaktsioonid isomerisatsioonireaktsioonid Milleks nii palju vaeva ühesubstraatsete reaktsioonide analüüsile? Enamus kahe- või rohkema substraatsete reaktsioonide kineetika on analüüsitav analoogselt ühesubstraatsete reaktsioonide kineetikale, kui me hoiame ühe substraadi kontsentratsiooni konstantse ja varieerime ainult teise substraadi kontsentratsiooni Ensüümkineetika allub ikka Michaelis-Meteni võrrandile Saadud ensüümkineetika parameetrid on näilised ja sõltuvad konstantsena hoitud substraadi kontsentratsioonist Hüdrolüüsireaktsiooni on vaadeldavad kui ühesubstraatsed reaktsioonid vee kontsentratsioon on konstant Mitmesubstraatsete reaktsioonide mehhanismid 1
metabolismiradade regulatsioonil Allosteeriline: aktivatsioon inhibitsioon Allosteeriline inhibiitor seostub T- vormiga ja nihutab T R tasakaalu T vormi suunas Allosteeriline aktivaator seostub R vormiga ja nihutab T R tasakaalu R vormi suunas Kõrgetel kontsentratsioonidel võivad allosteerilised inhibitorid ja aktivaatorid nihutada T R tasakaalu täielikult vastava vormi suunas Kaob ära sigmoidne V versus [S] sõltuvus ja ensüüm allub Michaelis- Menteni kineetikale, mis vastab kas T või R vormis olevale ensüümile Kovalentne modifitseerimine võimaldab ensüüme sisse ja välja lülitada Igas tööstusettevõttes on otstarbekas, lisaks masinate võimsuse reguleerimisele ka teatud masinad aeg-ajalt välja lülitada sama kehtib ka rakus olevate ensüümide kohta Kontroll substraadi tasemel ja allosteeriline regulatsioon põhinesid ensüümi ja efektori vahelisel mittekovalentsel interaktsioonil ja
samuti oleks kontrollitud F + I summaarne hulk rakus? Produkt F peab inhibeerima CD katalüüsivat ensüümi ja/või aktiveerima CG katalüüsivat ensüümi. Ja sama I-ga. Lisaks on kasulik veel olukord, kus nii F kui ka I akumuleerumine inhibeeriks mõlema haruraja esimest ühist reaktsiooni ehk A B ensüümi. 83. Millised väited on õiged allosteerilise ensüümi kohta? Allosteeriline ensüüm: a) käitub efektori puudumisel vastavalt Michaelis-Menteni kineetikale b) on reeglina monomeerne ensüüm c) on reeglina multimeerne ensüüm d) sisaldab aktiivtsentrist eraldiseisvat efektormolekulide seostumiskohta e) on alati glükosüleeritud 84. Visandage reaktsioonikiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist juhul kui ensüüm seob oma substraati positiivse kooperatiivsuse alusel. 85. Märkige juurde milline graafikul kujutatud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale: a) efektori puudumisel b) allosteerilise inhibiitori juuresolekul
81. Millised väited on õiged allosteerilise ensüümi kohta? Allosteeriline ensüüm on reeglina multimeerne ensüüm ja sisaldab aktiivtsentrist eraldiseisvat efektormolekulide seostumiskohta 82. Visandage reaktsioonikiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist juhul kui ensüüm seob oma substraati positiivse kooperatiivsuse alusel. 83. Märkige juurde milline graafikul kujutatud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale 84. Milleks on vajalik O2 kooperatiivne seostumine hemoglobiinile? Kopsudes on kõrge O2 kontsentratsioon ja kudedes madal. Kooperatiivse seostumise kaudu on võimalik hapnik üle anda 85. Milline toodud kõveratest vastab allosteerilise ensüümi kineetikale ja milline Michaelis-Menteni võrrandiga kooskõlas olevale ensüümi kineetikale? Michaelis-Menteni oma vastab mittekooperatiivse ensüümile 86
aktiivtsentrisse ning tagasiside kaudu reguleeritavad ensüümid sisaldavad lisaks aktiivtsentrile ka eraldi regulaatorite seondumise kohta või kohti. Neid kohti nimetatakse allosteerilisteks seostumiskohtadeks ja neid reguleerivaid ensüüme allosteerilisteks ensüümideks. krt kas keegi oskaks seda lühemalt sõnastada, ma ei oska? 92. Millised väited on õiged allosteerilise ensüümi kohta? Allosteeriline ensüüm: a) käitub efektori puudumisel vastavalt MichaelisMenteni kineetikale??? b) on reeglina monomeerne ensüüm c) on reeglina multimeerne ensüüm d) sisaldab aktiivtsentrist eraldi seisvat efektormolekulide seostumiskohta e) on alati glükosüleeritud Allosteerilised ensüümid on eranditult multimeersed valgud, s.t. nad koosnevad rohkem kui ühest subühikust ja sisaldavad seega ka rohkem kui ühte aktiivtsentrit (iga subühik sisaldab ühe aktiivtsentri). Allosteerilistele valkudele on omane substraatide (homoallosteeria) ja regulatoorsete
üks ensüüm (regulatoorne) on tundlik inhibeerimisele raja lõpp-produkti poolt. · Allosteerika. Allosteerilised ensüümid: · Muudavad oma konformatsiooni modulaatori sidumisel · Lisaks katalüütilistele subühikutele võivad sisaldada ka spetsiaalseid regulatoorseid subühikuid · On tavaliselt suuremad ja keerukamad kui MM kineetikale vastavalt käituvad ensüümid Allosteerilised ensüümid: · Kui aktiivsuse modulaatoriks on substraat, siis on regulatsioon homotroopne, kui mõni muu ühend, siis heterotroopne. · Jagunevad K ja V tüüpi ensüümideks (paljud on segatüüpi). · K tüüpi allosteeriliste ensüümide kineetika ei allu MM võrrandile - v sõltuvust [S]st ei iseloomusta hüperboolne vaid S-kujuline (sigmoidne) sõltuvus. Substraadi
sisaldavad lisaks aktiivtsentrile ka eraldi regulaatorite seondumise kohta või kohti. Neid kohti nimetatakse allosteerilisteks seostumiskohtadeks ja neid reguleerivaid ensüümeallosteerilisteks ensüümideks. krt kas keegi oskaks seda lühemalt sõnastada, ma ei oska? 92. Millised väited on õiged allosteerilise ensüümi kohta? Allosteeriline ensüüm: a) käitub efektori puudumisel vastavalt MichaelisMenteni kineetikale??? b) on reeglina monomeerne ensüüm c) on reeglina multimeerne ensüüm d) sisaldab aktiivtsentrist eraldi seisvat efektormolekulide seostumiskohta e) on alati glükosüleeritud Allosteerilised ensüümid on eranditult multimeersed valgud, s.t. nad koosnevad rohkem kui ühest subühikust ja sisaldavad seega ka rohkem kui ühte aktiivtsentrit (iga subühik sisaldab ühe aktiivtsentri). Allosteerilistele
Keemiline kineetika. Keemiline kineetika on füüsikalise keemia haru, mis tegeleb keemiliste protsesside kiiruste ja kulu uurimisega. Keemiline kineetika uurib, kuidas ekperimendi tingimused võivad mõjutada keemiliste reaktsioonide kiirusi ning anda informatsiooni reaktsioonimehhanismi ja reaktsiooni vaheolekute kohta. Lisaks tegeleb keemiline kineetika keemilisi reaktsioone iseloomustavate matemaatiliste mudelite väljatöötamisega. Keemilisele kineetikale panid 1864. aastal aluse Peter Waage ja Cato Guldberg, formuleerides massitoimeseaduse, mis määrab tasakaaluolekus reagentide ja produktide kontsentratsioonide suhte.[1] 8 Keemiline kineetika tegeleb reaktsioonikiiruse eksperimentaalse määramisega, mille põhjal tuletatakse reaktsiooni kiiruse võrrandid ja kiiruskonstandid
Michaelise konstandid on evolutsioneerunud niimoodi, et on substraadi kontsist kõrgemad see tagab selle, et reaktsioon on substraadi suhtes esimest järku. Kui ensüüm on substraadiga küllastunud, siis on reaktsioon substraadi suhtes 0 järku ja reaktsiooni [S] kiirus substraadi kontsist ei sõltu, regulatsiooni substraadi tasemel ei toimu. Kas MM kineetikale alluv ensüüm on efektiivselt reguleeritav? Ei ole. Regulatsioon inhibiitorite, aktivaatoritega, mis pole allosteerilised (ei pea silmas kovalentset modifitseerimist). Rv näitab, mitu korda peame substraadi kontsi tõstma, et minna üle 10% Vmax-ilt 90% Vmax-ini. Rv=[S]0,9/[S]0,1 - MM võrrandile vastava ensüümi korral on Rv=81. 0,9 on küllastusaste, vastab 90% Vmaxile. Rv saab ise kätte leida. Küllastusaste võrdub kiirus/piirkiirusega. Kui kiirus ja piirkiirus on võrdsed, siis on
inhibiitorid ja negatiivsed heterotroopsed efektorid. AMP on positiivne heterotroopne efektor, s.o. aktivaator. Sigmoidaalne v versus [S] kõver Allosteeriliste ensüümide kineetika ei allu Michaelis-Menten võrrandile. Sõltuvuse v = f [S] kõver on sigmoid. Normaalsele Michaelis-Menten tüüpi kineetikale vastab hüperboolne sõltuvus. LIISI KINK 39 BIOKEEMIA test I Allosteeriline reguleerimine ja kovalentne modifitseerimine 5. Hemoglobiini funktsioneerimine allosteerilise regulatsiooni näitena. Müoglobiini ja hemoglobiini molekulide struktuur ja füsioloogiline roll. Struktuuride erinevuste mõju hapnikutranspordile.
· Ensüümi pinnaosa, millega seostub regulaator (ioonid ja madalmolekulaarsed ühendid) · Paljud ravimid allosteerilised efektorid Allosteeriline inhibitsioon on pöörduv. Allosteerilised efektorid: · Muudab ensüümi konformatsiooni · Muutub aktiivtsentri ruumiline ehitus · Aktivatsiooni puhul muutuvad substraadi sidumine ja katalüüs efektiivsemaks · Inhibitsiooni puhul väheneb aktiivtsentri affinus substraadile. Ei allu Michaelis-Menteni kineetikale. Reatsiooni kiiruse ja substraadi kontsentratsiooni sõltuvus on S-kujuline. 19. Valkude klassifikatsiooni printsiibid, tähtsamad esindajad. Lihtvalgud koosnevad ainult aminohapete jääkidest. Jagunevad veel eraldi fibrillaarseteks (kollageenid, elastiinid, keratiinid, fibroiinid, müosiinid) ja globulaarseteks (albumiinid, globuliinid, histoonid, protamiinid, prolamiinid, gluteiinid) valkudeks. Liitvalgud - peale valgulise osa sisaldavad veel mittevalgulist osa ehk prosteetilist rühma
Kuna surve- ja nihkepinged üksikutele teradele suurenevad ning lisaks toimib tsükliline koormus, siis lõpuks hakkavad purunema ja välja murenema kildude kaupa ka suured karbiiditerad (joon.3.22). Kare pind põhjustab ka teras kontrakeha intensiivset kulumist ja eraldunud Fe-osakeste mõningast pealemäärimist katsekeha pinnale, nagu võib märgata joon. 3.22. Ka karbiiditerade suurus avaldab mõju kulumise kineetikale. Nagu joon.6 ja 7 näha on jämedateraline WC-20%Co-c kõvasulam peale 4 km läbimist veidi suurema kulumiskindlusega kui tavalise (d=1,5-2 µm) terasuurusega ja sama koostisega kõvasulam. Nagu kulumise mehhanismi uurimine näitas, suured karbiiditerad, mis ulatuvad sügavale materjali sisse takistavad materjali eraldumist. Protsessi jätkudes suured karbiiditerad, mis seni võtsid vastu koormust purunevad kildudeks ja murenevad välja
annaabi.ee 
