põhikomponendiks Molekuli põhiosa moodustab pikk (300 ah) heeliks. Iga neljas aminohappejääk on hüdrofoobse kõrvalahelaga. Moodustub spiraalselt mööda heeliksi külge kulgev hüdrofoobne triip Kaks heeliksit keerduvad teineteise ümber Keratiini filamendid võivad olla omavahel disulfiidsildade kaudu ristseotud Erinevates kudedes on ristseotuse ulatus erinev Fibroiin Korduvjärjestus: [GlyAlaGlyAlaGlySerGlyAlaAlaGly(SerGlyAlaGlyAlaGly)8] Valdavalt leht Ligikaudu iga teine ah on Gly ja vahel paikneb, kas Ala või Ser
b) Vajadus pideva steriliseerimise järgi c) Suhteliselt väike infektsioonide ja mutatsioonide oht d) Produkti kvaliteet ja omadused kõiguvad teatud määral e) Väike reaktsioonimaht 7. Polümeraasi ahelreaktsioonil võib Pfu DNA polümeraasi kasutada alternatiivina Taq DNA polümeraasile? a) Oige b) Väär 8. Milliseid aminohappeid on vaja lisada valgu järjestusse, et tõsta antud valgu termostabilsust täiendavate sisemiste disulfiidsildade moodustamise abil? a) Tsüsteiin b) Metioniin c) Asparagiin d) Trüptofaan 9. Milline järgmistest faktoritest piirab mikroobse biomassi otsest kasutamist inimtoiduks: a) Mikroorganismide võime toota suuri valgukoguseid b) Mikroorganismide kiire paljunemine c) Mikroorganismide kõrge nukleiinhapete sisaldus 10. Biotehnoloogiatööstuses on aegade jooksul välja töötatud meetodid kõigi aminohapete tootmiseks mikroobide abil
Mitte arvestada pildil olevat ioniseerituse vormi, lähtuge pKa väärtusest. 1.Asparagiinhape happeline kõrvalahel 2. Glutamiin ei ole happeline 3.Metioniin ei ole happeline kõrvalahel. 29. Millised toodud aminohapetest on aluselise kõrvalahelaga? (kolm aminohapet 20 hulgast). Mitte arvestada pildil olevat ioniseerituse vormi, lähtuge pKa väärtusest. 1. Seriin - Aluseline 2. Glutamiin Aluseline 3. Lüsiin - Aluseline 30. Milliste aminohappejääkide kaudu toimub valkudes disulfiidsildade moodustumine? Tsüsteiini tioolgrupid moodustavad omavahel disulfiid sildasid ehk tsüsteiinijäägid. 31. Kas peptiidside on oma olemuselt: a) glükosiidne side b) esterside c) amiidside Amiidside 32. Mitme erineva aminohappe lülitamine valkudesse on geneetiliselt kodeeritud? Valkude struktuurne ja funktsionaalne mitmekesisus baseerub 20 erineval aminohappe kombinatsioonil. 33. Mitmest aminohappejäägist võiks koosneda valk molekulmassiga 50 kDa? 400-st 34
SRP omakorda seostub ER-i membraanis oleva SRP retseptoriga. Kuna SRP seondumise ajal oma retseptoriga valgu tagumist otsa alles sünteesitakse ribosoomide poolt, siis tulemuseks on see, et ka ribosoomid kinnituvad ER-i membraani külge. Ribosoomid, mis on seotud ER-ga, tekitavad rakus kompartmendi, mida nimetatakse karedapinnaliseks ER-ks (rER). ER-i seda osa, kus ribosoome pole, nimetatakse siledapinnaliseks ER-ks (sER). Valkude modifitseerimine ER-s (N-seoseline glükosüleerimine, disulfiidsildade moodustumine, valkude kokkupakkimine ja edasitoimetamine Golgi kompleksi). N-seoseline glükosüleerimine toimub asparagiini lämmastiku aatomi kaudu. Vajalik on asparagiini jäägi esinemine järjestustes Asn-X-Ser või Asn-X-Thr (X on mingi suvaline aminohape). Disulfiidsildade moodustumine toimub ER-is. Moodustuvad järjestikuste tsüsteiinide vahele, mõnikord ka mittejärjestikuliste vahele, kuid siis toimub sildade ümbermoodustumine, st tekivad valed sillad,
SRP omakorda seostub ER-i membraanis oleva SRP retseptoriga. Kuna SRP seondumise ajal oma retseptoriga valgu tagumist otsa alles sünteesitakse ribosoomide poolt, siis tulemuseks on see, et ka ribosoomid kinnituvad ER-i membraani külge. Ribosoomid, mis on seotud ER-ga, tekitavad rakus kompartmendi, mida nimetatakse karedapinnaliseks ER-ks (rER). ER-i seda osa, kus ribosoome pole, nimetatakse siledapinnaliseks ER-ks (sER). Valkude modifitseerimine ER-s (N-seoseline glükosüleerimine, disulfiidsildade moodustumine, valkude kokkupakkimine ja edasitoimetamine Golgi kompleksi). N-seoseline glükosüleerimine toimub asparagiini lämmastiku aatomi kaudu. Vajalik on asparagiini jäägi esinemine järjestustes Asn-X-Ser või Asn-X-Thr (X on mingi suvaline aminohape). Disulfiidsildade moodustumine toimub ER-is. Moodustuvad järjestikuste tsüsteiinide vahele, mõnikord ka mittejärjestikuliste vahele, kuid siis toimub sildade
Ahelad võivad olla kas paralleelsed või antiparalleelsed. Tõus jäägi kohta 3.5 Å (antiparalleelne) ja 3.2 Å (paralleelne). Annavad tugevust. 5. Tertsiaarstruktuuri mõiste ja struktuuri fikseerivad sidemed. Globulaarsed valgud - tüübid ja formeerumine. Valgumoodulid e domeenid. Kiudvalgud - ehitus, omadused, funktsioonid ja esindajad. Valgu tertsiaarstruktuur - Peptiidahela aminohapete kõrvalahelate vaheline interaktsioon nõrkade vastasmõjude või disulfiidsildade kaudu. Tertsiaarstruktuurilt jagunevad valgud kahte põhiklassi: - kiudvalgud e. fibrillaarsed valgud - globulaarsed valgud Globulaarsed valgud - Vahendavad rakufunktsioone. Globulaarseid valke on rohkem. Heeliksid ja lehed moodustavad põhistruktuuri. Sissepoole jäävad hüdrofoobsed aminohapped, välja polaarsed. Seespool olevad polaarsed NH ja C=O rühmad neutraliseeritakse paljude H - sidemetega. Valgu pind koosneb
Saa kindlaks teha nt kui millal borrelioos ründas, IgM tekib algul ja mõne nädala jooksul langeb ja toimub ümberlülitumine IgG tüüp antikehadele. IgE tüüpi seotud ülitundlikkusreakstioonidega. IgA sekreteeritud siis on dimeerid, neljavalentsed, veres? on niisama kahevalentne. Antikeha mida sekreteeritakse kopsudes, limaskestades, pisarates süljes. Suures hulgas ka soolde sekreteeritakse seda. IgGd on veres levinuimad. Klassi sees on alamklassid. Erinevus on hinge piirkonnas (disulfiidsildade arv). Subklasside hulk on liigiti erinev, inimestel on neli. IgA -l on ka alamklassid, neid saab eristada ühe lektiini abil. IgG alamklassid Erinevus on hinge piirkonnas olevate disulfiidsildade arvus, ehk erinevus on bioloogilises piirkonnas, mis põhjustab erinevatele retseptoritele seondumist(näiteks komplement) Antigeeni äratundev piirkond on suht sama. IgA sekreteerimine Plasma rakk toodab IgA molekuli, mis seondub polü-ig retseptorile mis asub epiteelraku pinnal. Siis
osalevad abivalgud, mida kutsutakse molekulaarseteks saatjateks ehk chaperonideks. paljud saatjavalgud kuuluvad heat shock ehk kuumasoki valkude hulka, kuna neid sünteesitakse rakkudes palju peale rakkude lühiajalist mõjutamist 42C temperatuuriga. kuna kuumus põhjustab valkude struktuurimuutusi, siis on heat-shock valke tarvis valkude "lahtipakkimisel" normaalsesse struktuuri Polüpeptiidi töödeltakse teises kohas kui sünteesitakse. Disulfiidsildade moodustamine (ER), Valkude õige kokku pakkimine: ER valendikus, chaperon valgud, valkude glükosüleerimine (membraanseoselised ja sekreeritavad valgud on glükosüleeritud) Spetsiifiline proteolüütiline töötlemine- väiksemaks lõikamine Mitmeahelaliste valkude moodustamine- üks valk võib koosneda mitmest peptiidist Valkude aktiivusse kestvus on erinev- mõned lülitatakse välja, lagundatakse, tagasiside
paralleelsed või antiparalleelsed. Tagasipööre et moodustada globulaarseid struktuure, peab ahel tegema tagasipöörde. 5. Tertsiaarstruktuuri mõiste ja struktuuri fikseerivad sidemed. Globulaarsed valgud - tüübid ja formeerumine. Valgumoodulid e domeenid. Kiudvalgud - ehitus, omadused, funktsioonid ja esindajad. Valgu tertsiaalstruktuur - peptiidahela aminohapete kõrvalahelate vaheline interaktsioon nõrkade vastasmõjude või disulfiidsildade kaudu. Valgud pakitakse nii, et tekiks kõige stabiilsemad struktuurid ehk palju H-sidemeid ja minimaalne kontakt solvendiga. Jagunevad kahte põhiklassi: kiudvalgud ehk fibrillarsed valgud (enamiku polüpeptiidahelaist on peaaegu paralleelsed kiu teljega, mehaaniliselt tugevad, vesikeskkonnas lahustumatud, bioloogiline roll on struktuurne, esindajad nt kollageen, alfa-keratiin); globulaarsed valgud (vahendavad rakufunktsioone; valke on rohkem; fun. Paljusus on tingitud 20 erineva aminohappe
Glütsiin, alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin ja proliin 27. Nimetage kuus hüdrofiilse kõrvalahelaga aminohapet? Asparagiin, glutamiin, histidiin, lüsiin, arginiin, (seriin) 28. Millised toodud aminohapetest on happelise kõrvalahelaga? Happelise kõrvalahelaga on vaid asparagiin ja glutamiin 29. Millised toodud aminohapetest on aluselise kõrvalahelaga? Histidiin,lüsiin ja arginiin 30. Milliste aminohappejääkide kaudu toimub valkudes disulfiidsildade moodustumine? Tsüsteiini jäägid 31. Kas peptiidside on oma olemuselt? Amiidside 32. . Mitme erineva aminohappe lülitamine valkudesse on geneetiliselt kodeeritud? 20 erineva AH 33. Mitmest aminohappejäägist võiks koosneda valk molekulmassiga 50 kDa? 400 34. Joonistage toodud neljast aminohappest moodustunud tetrapeptiid. Aminohapete järjestus tetrapeptiidi N terminusest alates oleks (a,b,c,d)
V: Asparagiin, glutamiin, histidiin, lüsiin, arginiin, (seriin) 28. Millised toodud aminohapetest on happelise kõrvalahelaga? (kolm aminohapet 20 hulgast). Mitte arvestada pildil olevat ioniseerituse vormi, lähtuge pKa väärtusest. 29. Millised toodud aminohapetest on aluselise kõrvalahelaga? (kolm aminohapet 20 hulgast). Mitte arvestada pildil olevat ioniseerituse vormi, lähtuge pKa väärtusest. 30. Milliste aminohappejääkide kaudu toimub valkudes disulfiidsildade moodustumine? V: Tsüsteiin 31. Kas peptiidside on oma olemuselt: a) glükosiidne side b) esterside c) amiidside 32. Mitme erineva aminohappe lülitamine valkudesse on geneetiliselt kodeeritud? V: 20 33. Mitmest aminohappejäägist võiks koosneda valk molekulmassiga 50 kDa? a) 400 b) 50 c) 1100 34. Joonistage toodud neljast aminohappest moodustunud tetrapeptiid. Aminohapete järjestus tetrapeptiidi N terminusest alates oleks (a,b,c,d) (võivad olla erinevad aminohapped)
hulk mitmekordistub. ER-i teine oluline funktsioon on kaltsiumi-ioonide salvestamine. Valkude modifitserimine ER-is Enamik sekretoorseid ja membraanseoselisi valke alluvad pärast sünteesi nn. post- translatsioonilisele modifikatsioonile. Võib nimetada viit erinevat post-translatsioonilise modifikatsiooni tüüpi, millest kaks esimest ja viies toimuvad ainuüksi ER-s, kolmas ja neljas toimuvad peale ER-i ka Golgi kompleksis. 1. Disulfiidsildade moodustumine. See toimub rakus eranditult ER-is ning mitte kunagi tsütosoolis. 2. Valkude õige kokkupakkimine. ER-i valendikus töötavad mitmed nn. chaperon-valgud, mille ülesanne on tagada ER-i sisenevate valkude õige kokkupakkimine. Ülalnimetatud disulfiidi isomeraas kuulub samuti nende hulka. Tuntud on ka nn. Bip- valk (binding protein), mis seostub pöörduvalt valgumolekuli hüdrofoobsete osadega ning takistab vale konformatsiooni ning
sisekeskkonna. Selline üleminek on energeetiliselt ebasoodne ja seega on flipflop vähetõenäoline ja aeglane protsess. 93. Kus võib membraanidega ühendatud sahhariide kõige suurema tõenäosusega kohata? a)plasmamembraani välisküljel b)plasmamembraani siseküljel c)tuumamembraani välisküljel 94. 95. Kas valgu membraani läbiv osa on rikas: a)hüdrofoobsete aminohappejääkide poolest b)hüdrofiilsete aminohappejääkide poolest c)disulfiidsildade poolest membraantransport, ensüümid, vitamiinid, regulatsioon NB!>siit alates on tegijaid 20, paluks arvesse võtta 1. Kirjutage võrrand, mis seob omavahel difusiooniga seotud vabaenergia muutuse ja kontsentratsiooni gradiendi (aine kontsentratsioon rakus sees jagatud aine kontsentratsioon rakust väljas). G=RTln(Cin/Cout) 2. Aine A liigub rakku passiivse difusiooni teel. Milline on difusiooniga seotud vabaenergia muutus olukorras, kus aine A
need polüpeptiidahela piirkonnad, kus on ülekaalus hüdrofoobsed radikaalid, moodustuvad ruumilise struktuuri sisemusse, viies miinimumi nende kokkupuute veega. Hüdrofiilsed radikaalid aga jäävad molekuli välispinnale ja hüdratiseeruvad. 3) Vesiniksidemed. Polüpeptiidahelasse kuuluvate aminohapete radikaalide vahel tekib hulgaliselt vesiniksidemeid. 4) Disulfiidsillad. Disulfiidsildade puhul on tegemist kovalentse sideme erivormiga, mis tekib kahe tsüsteiini jäägi vahel nende radikaalis paiknevate tioolrühmade kaudu. Niisugune side võib ühendada ühe ja sama polüpeptiidahela erinevaid piirkondi, aga ka polüpeptiidahelaid omavahel. 13. Kvaternaarne struktuur – mõiste ja tegurid, mis selle määravad: Kvaternaarsest struktuuri tasandist on võimalik rääkida valkude puhul, mille molekul koosneb rohkem kui ühest polüpeptiidahelast
komplekse, mis struktuurilt on sarnased taimede oleosoomidega (ümbritsetud poolega lipiidsest kaksikkihist). 17.)Kuidas tagatakse valkude õige konformatsiooni teke ER-is. Kuidas märgistatakse ja parandatakse/kõrvaldatakse vales konformatsioonis valgud? ER-i valendikus töötavad mitmed nn. chaperon-valgud, mille ülesanne on tagada ER-i sisenevate valkude õige kokkupakkimine. Ülalnimetatud disulfiidi isomeraas kuulub samuti nende hulka, sest disulfiidsildade õige moodustumine on samuti eelduseks õige konformatsiooni saavutamisele. Tuntud on ka nn. Bip- valk (binding protein), mis seostub pöörduvalt valgumolekuli hüdrofoobsete osadega ning takistab vale konformatsiooni ning agregaatide teket. Valkude õige kokkupakkumine ER-is on eeltingimuseks valkude edasitoimetamiseks Golgi kompleksi. Kui valk pole mingil põhjusel saavutanud õiget konformatsiooni, siis ta pumbatakse läbi ER-i
O OH OH O OH P O HO HO HO OH OH Disulfiidsildade vahetamine. Kui palju tsüsteiinijääke, siis võivad disulfiidsillad tekkida erinevate paaride vahel. Sild võib moodustuda valede tsüsteiinide vahel valgu kokkupakkimisel, tekib vale konformatsiooniga, isomeraas vahetab sillad ära, et oleks õige koha peal. Fosfoglükomutaas Glc-1-PGlc-6-P EC 6. Ligaasid Katalüüsivad liitumisreaktsioone, kasutatakse fosfoanhüdriidsideme hüdrolüüsi energiat. Reaktsiooniga kaasneb
IgA struktuurseteks iseärasusteks on see, et molekulis esineb J-ahel ja sekretoorne komponent. J-ahela ülesandeks on molekuli polümerisatsioon. J-ahel interakteerub raske ahela COOH lõpurühmaga (disulfiidsidemete osalusel). Selle tagajärjel tekivad IgA polümeersed vormid (dimeerid, trimeerid jne) IgM on kõige raskemini organiseeritud. Molekulaarmass on 950 kD. Pentameer. Koosneb viiest monomeerist, igal on 2 rasket ahelat (μ) ahelat ja 2 kerget (κ või λ). Monomeerid on seostunud disulfiidsildade abil. Monomeersed subühikud paiknevad radiaalselt Fc-fragmendid sissepoole, Fab fragmendid väljapoole. Raskes ahelas on 4 domeeni (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4). Hinge regioon -ahel, mille ülesandeks on on monomeeride polümeri IgD on monomeer, sisaldus veres 0.03 g/l. Raskes ahelas (δ) on 3 domeeni. IgE on monomeer; molekulaarmassiga 190 kD. Organismis on teda väga vähe. Veres - 0.0005 g/l. Raske ahel (ε) sisaldab 5 domeeni.
annaabi.ee 
