endises koguses. Enamasti peetakse katalüsaatori all silmas reaktsiooni kiirendavat ainet, kuid leidub ka katalüsaatoreid, mille toime on vastupidine- reaktsiooni aeglustav. Neid nimetatakse inhibiitoriteks. INHIBIITORITE RÜHMITAMINE Inhibiitorid on võimalik rühmitada mitmete omaduste põhjal: Päritolu alusel- looduslikud või sünteetilised. Seostumisel tekkiva sideme iseloomu alusel- pöörduvad ja pöördumatud. Seostumisel kineetilise mehhanismi alusel- konkurentsed, eba- või mittekonkuretsed. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Konkurentne inhibiitor- sarnaneb normaalsele substraadile ja konkureerib sellega samasse trsentrisse sidumise pärast. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Mittekonkurentne inhibiitor- seonduvad mitte aktiivtsentrisse vaid kuhugi mujale, aga mõjutavad sellega ensümaatilist aktiivsust. PÖÖRDUVAD INHIBIITORID Ebakonkurentne inhibiitor- sarnanevad mittekonkurentse inhibiitoriga, ent seonduvad ainult ES kompleksiga. ENSÜÜMREAKTSIOONIDE
langeb ka ensüümi katalüütiline aktiivsus. On pöörduv. Regulatsiooni biokeemilis-kliinilised aspektid (konkurentne pöörduv inhibitsioon) · metanoolimürgistuse ravi etanooli manustamine (ALD muundab etanooli ja metanooli) o metanool ei ole mürgide, kuid tema aldehüüd metanaal oksüdeerub organismis. Võib põhjustada pimedust. · paljud ravimid toimivadki kui konkurentsed inhibiitorid (antimetaboliidid) o sulfanüülamiidid (p-aminobensoehaope stuktuuranaloogid) blokeerivad dihüdrptereohappe süntaasi (bakterirakus biokeerub foolhappe eelühendi ja seega ka foolhappe süntees ning blokeerub baterite kasv. Mikroorganism sünteesib foolhapet. Sulfanüülamiidi manustamisel inhibeeritakse mikroorganismi kasv. Ensüümaktiivsuse regulatsiooni variandid
ahelat + igas heem rauaga) e. Koensüüm, kofaktor, aktivaator 4 Üldbioloogia. 1.-2. 3 Denaturaliseerumine a. Pöörduv (re-) pöördumatu b. Prioonid 4 Ensüümid a. Langetavad energeetilist barjääri b. Substraadispetsiifilised c. Aktiivtsenter 5 Ensüümi ümbritsev keskkond mõjutab aktiivsust a. pH, ioonid,... b. Inhibiitorid: konkurentsed, mittekonkurentsed c. Aktivaatorid (koensüüümid, ka substraat võib olla aktivaator) Sama funktsiooni ja evolutsioonilise päritoluga ensüümi keemiline koostis erineb organismiti: nt inimese -globuliinist (146 AH) erineb gorilla oma 1, giboni 2, reesusmakaagi 8, koduhiire 27, konna 67 aminohappe osas Nuklehapped: 1 DNA: lämmastikalus+desoksüriboos+fosforhape; pürimidiinid: Cytosiin, Tümiin; puriinid: Adeniin, Guaniin; C-G, T-A 2 RNA: TU 3 ATP, cAMP
inhibiitoreid? Katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöördumatuid inhibiitoreid. 60. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? Pöördumatud inhibiitorid aktiveerivad metabolismi võtmeensüüme. Kuna inhibitsioon on pöördumatu, siis toimivad pöördumatud inhibiitorid juba väga väikestes kogustes. 61. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtusega vastavalt 10-13 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. Mida väiksem Ki, seda tugevam inhibiitor. Seega, A, C, B 62. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 63. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 64
33. Gause printsiibi sõnastus · Gause sõnastas printsiibi: 2 liiki saavad stabiilses keskkonnas koos olla ainult siis, kui nende nõudlused (limiteerivate tegurite suhtes) on erinevad. (LIMITEERIV TEGUR (e piirav ökoloogiline tegur )- ökoloogiline tegur, mille intensiivsus ei võimalda organismi eksistentsi (kasv ,sigimine), samal ajal, kui teised organismile mõjuvad ökoloogilised tegurid seda võimaldaksid.) 34.Mis on konkurentsi sümmeetria?- Enamasti on konkurentsed suhted tugevasti ebasümmeetrilised mingi isend kasutab suuremat osa ressursist kui on tema enda osakaal antud suhtepaaris.Mida tugevam on konkurents looduslikus situatsioonis, seda ebasümmeetrilisem on konkurentsi suhe, mis väljendub selles, et isendite massi jaotus ei vasta normaaljaotusele 35.Ökoniss (sh võrdlus ökoloogilise amplituudiga)- on ökoloogiline termin, mis iseloomustab liigi või
Produkt (P) on aine, mis tekib substraadist ensüümi toimel . Ühes reaktsioonis võib osaleb mitu erinevat substraati ja tekib mitu erinevat produkti (substraadid A, B,C jne., produktid P, Q, R jne.) Inhibiitor on aine või faktor, mis vähendab keemilise reaktsiooni kiirust või takistab reaktsiooni. Tehislikud inhibiitorid on kasutusel kui ravimid - näiteks proteaaside inhibiitorid HIV infektsiooni vastu. Konkurentsed inhibiitorid: seostuvad ensüümi aktiivtsentrisse ja välistavad substraadi seostumise kas blokeerides substraadi sidumistsentri või kutsudes esile valgu konformatsioonimuutuse, mis välistab substraadi sidumise. Mittekonkurentsed inhibiitorid: seostudes ensüümile võimaldavad substraadi sidumist (kolmikkompleks moodustub) kuid ei võimalda reaktsiooni toimumist (i.e. EIS ei ole reaktsioonivõimeline).
kovalentse sidemega 58. Kas katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöörduvaid või pöördumatuid inhibiitoreid? Pöördumatu inhibitor 59. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? Inaktiveerivad metabolismi võtmeensüüme. Kuna inhibitsioon on pöördumatu, siis toimivad pöördumatud inhibiitorid juba väga väikestes hulkades 60. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtustega vastavalt 10-13 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. 10nM, 0,1 mM ja 10-13M(mida väiksem on Ki, seda tugevam on inhibitor) 61. . Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 62. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 63
Michaelise konstant kirjeldab ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvust substraadi kontsentratsioonist. Micahelise konstant on arvuliselt võrdne substraadi kontsentratsiooniga, mille juures kiirus on pool maksimaalsest. Mida väiksem on Km, seda madalama kontsentratsiooni juures ensüüm efektiivselt töötab. 18. Ensüümide inhibiitorid ja aktivaatorid. Ensüümide lokalisatsioon rakus. Inhibiitorid jagunevad Pöörduvateks (konkurentsed, mittekonkurentsed, ebakonkurentsed ) ja pöördumatuteks. Konkurentne inhibiitor sarnaneb normaalsele substraadile ja konkureerib sellega samasse tsentrisse sidumise pärast. Mittekonkurentne inhibiitor seonduvad mitte aktiivtsentrisse vaid kuhugi mujale, aga mõjutavad sellega ensümaatilist aktiivsust. Ebakonkurentne inhibiitor sarnanevad mittekonkurentse inhibiitoriga, ent seonduvad ainult ES kompleksiga.
59. Kas katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöörduvaid või pöördumatuid inhibiitoreid? V: Pöördumatuid. 60. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? V: Inaktiveerivad metabolismi võtmeensüüme. Kuna inhibitsioon on pöördumatu, siis toimivad pöördumatud inhibiitorid juba väga väikestes hulkades. 61. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid K i väärtustega vastavalt 10-13 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. Mida väiksem Ki seda tugevam inhibiitor. Seega: A, C, B A = 10-13 ; B = 10-4 ; C = 10-8 62. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 63. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? 64
a) kovalentse kompleksi b)mittekovalentse kompleksi (mis on tasakaalus vaba ensüümi ja vaba inhibiitoriga) c) ei moodusta kompleksi (sama küsimus ka pöördumatu inhibitsiooni kohta) 63. Kas katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöörduvaid või pöördumatuid inhibiitoreid? pöördumatuid 64. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? 65. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtustega vastavalt 1013 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. 1. C 2. B 3. A Ehk siis, mida väiksem on inhibiitori Ki(inhibitsioonikonstant) väärtus, seda tugevam see inhibiitor on. 66. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? Ülemine ilma ja alumine koos konkurentse inhibiitoriga. 67
kompleksi (mis on tasakaalus vaba ensüümi ja vaba inhibiitoriga) c) ei moodusta kompleksi (sama küsimus ka pöördumatu inhibitsiooni kohta) 63. Kas katalüsaatorimürkideks nimetatakse pöörduvaid või pöördumatuid inhibiitoreid? pöördumatuid 64. Miks toimivad pöördumatud inhibiitorid tihtipeale organismide jaoks mürkidena ja mõjuvad hukatuslikult juba väga väikestes hulkades? 65. Ühendid A, B ja C on ensüümi jaoks konkurentsed inhibiitorid Ki väärtustega vastavalt 1013 M, 0,1 mM ja 10 nM. Reastage inhibiitorid alustades kõige tugevamast inhibiitorist. 1. C 2. B 3. A Ehk siis, mida väiksem on inhibiitori Ki(inhibitsioonikonstant) väärtus, seda tugevam see inhibiitor on. 66. Märkige ära milline joonisel toodud katseseeria on mõõdetud konkurentse inhibiitori juuresolekul ja milline puudumisel? Ülemine ilma ja alumine koos konkurentse inhibiitoriga. 67
annaabi.ee 
