Sidekude on palju raku vaheainet. Rakke on vähe. Esineb kollageen, mis moodustab elastseid valgulisi kiude rakkude vahel. Sidekude esineb kogukehas. Ta ühendab nii kudesi omavahel kui ka toetab elastseid kehaosi. Koe liigid on: kohev sidekude, fibrillaarne sidekude(kõõlused ja sidemed), rasvkude, kõhrkude, luukude, veri. Vere ülesandeks on transportida aineid. Lihaskude: lihaskoe ülesandeks on kokkutõmbumine. Kokkutõmma toimub tänu müofidrillides olevatele aktiinile ja müosiinile, lihase kokkutõmbel liiguvad nad üksteise vahele. Lihaskude on kahteliiki: -Sidelihaskude, mis koosneb pikkadest peenikestest rakkudes, rakus on üks tuum. Tõmme on aeglane ja ei allu meie tahtele. Esineb sooltes ja veresoontes. -Vöötlihaskude koosneb lihaskiududest, mis kujutavad endast samuti pikki, kuid palju tuumalisi rakke. Vöötlihasrakud alluvad tahtele, tõmme on kiire. Paiknevad skileti lihastes. Südamelihaskude. Lihaskiud on hargnenud, moodustavad võrgustiku.
Struktuurid: 1) kimbud-filamendid paralleelselt (fibriin, villiin, müosiin) 2) võrgustik-filamendid ristuvad (a-aktiniin, filamiin, spektriin) 131. Aktiini mootorvalkude müosiinide - struktuur Keemilist energiat motoorseks muutev valk e mehhanokeemiline ensüüm. Koosneb rasketest ja kergetest ahelatest. Raskeid ahelaid 1-2, sõltuvalt tüübist. Koosneb kolmest domeenist: 1 Pea, N-terminaalne, seostumiskohaks aktiinile nim ka P-ling. Seostumiskohaks ATPle, omab ATPaasi aktiivsust, toodab mehhaanilist jõudu 2 Kael, ümbritsetud kergete ahelatega ja võib olla seotud regulaatorvalkudega 3 Saba, C-terminaalne, sisaldab seostumiskohti mis annavad spetsiifilisuse kerged ahelad seovad Ca2+ 132. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. Ensümaatiliselt aktiivne müosiini pea teostab ATP hüdrolüüsi. Konformatsioonilised
5.)Aktiini mootorvalkude müosiinide struktuur: Rasked ahelad.Neid võib olla 1-2 sõltuvalt müosiini tüübist. Kahe ahela esinemisel need on - heeliksi konformatsioonis üksteise ümber põimunud ja hoitakse koos perioodiliselt paiknevate hüdrofoobsete aminohapete vahel tekkivate hüdrofoobsete vastasmõjudega. Koosnevad kolmest struktuurilt ja funktsioonidelt erinevast domäänist.pea globulaarse struktuuriga, (N-terminaalne) -.seostumiskoht aktiinile = P-ling (ingl P-loop).seostumiskoht ATP-le, omab ATPaasi aktiivsust. Toodab mehaanilist jõudu.Kael- ümbritsetud kergete ahelatega ja võivad olla seotud müosiini regulaatorvalkudega (kalmoduliin või teised Ca reguleeritavad valgud.saba (C-terminaalne, sisaldab seostumiskohti, mis annavad spetsiifilisuse).Kerged ahelad Seovad Ca. Seega kõik müosiinid on reguleeritud kaltsiumiga. 6.)Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. nukleotiidi seostumine (müosiin on
Kuna selline lipiididest suhkrute teke käib nn. glüoksülaat-tsükli kaudu, nimetatakse vastavaid mikrokehi glüoksüsoomideks. 1.2. Tsütoskelett Sarnaselt loomsetele rakkudele, on ka kõigis taimerakkudes olemas tsütoskelett. Selle moodustavad kolm valguliste filamentide süsteemi: 1) aktiinifilamendid e. mikrofilamendid (läbimõõt 6-8 µm), monomeeriks on globulaarne valk aktiin. Taimerakkudes esinev aktiin on molekulaarmassilt ja aminohapete järjestuselt sarnane loomarakkude aktiinile. Aktiinifilamentide osalusel leiab aset tsütoplasmaliikumine; 2) mikrotuubulid (läbimõõt 25 nm), monomeeriks on tubuliin, mis on samuti globulaarne valk. Mikrotuubulid on olulised rakkude jagunemisel, sest need moodustavad enamiku kääviniidistikust; 3) intermediaalsed filamendid (läbimõõt 10 nm), mille monomeeriks on mitmesugused fibrillaarsed valgud (tsütokeratiinid, lamiinid jt.). 1.3. Varu- ja jääkained
lisavalkudega. · Mikrotuubulid koosnevad tubuliinist. Iga mikrotoruke koosneb 13-st tihedalt kokkupakitud tubuliini molekulist, millel saab eristada ja osa. Valgumolekulis moodustub 8-kuju, mille üks osa on ja teine osa tubuliin. Sees on õõnsus ja täisringil on 13 tubuliini molekuli. Nagu aktiini puhulgi, pole tubuliin kodeeritud mitte ühe, vaid mitmete geenide poolt. Sarnaselt aktiinile, seostub ka tubuliin paljude lisavalkudega, mis moduleerivad mikrotuubulite omadusi ja võimaldavad kinnitumist raku erinevatele struktuuridele. Üldiselt mikrotuubulid funktsioneerivad tsütoplasmas igaüks omaette. Tsütoplasmaatiliste mikrotuubulite funktsioonid: 1. Organellide transport tsütoplasmas. Mikrotuubulid funktsioneerivad kui rakusisesed maanteed, mida mööda reisib suur hulk raku sisestruktuure
lisavalkudega. Mikrotuubulid koosnevad tubuliinist. Iga mikrotoruke koosneb 13-st tihedalt kokkupakitud tubuliini molekulist, millel saab eristada ja osa. Valgumolekulis moodustub 8-kuju, mille üks osa on ja teine osa tubuliin. Sees on õõnsus ja täisringil on 13 tubuliini molekuli. Nagu aktiini puhulgi, pole tubuliin kodeeritud mitte ühe, vaid mitmete geenide poolt. Sarnaselt aktiinile, seostub ka tubuliin paljude lisavalkudega, mis moduleerivad mikrotuubulite omadusi ja võimaldavad kinnitumist raku erinevatele struktuuridele. Üldiselt mikrotuubulid funktsioneerivad tsütoplasmas igaüks omaette. Tsütoplasmaatiliste mikrotuubulite funktsioonid: 1. Organellide transport tsütoplasmas. Mikrotuubulid funktsioneerivad kui rakusisesed maanteed, mida mööda reisib suur hulk raku sisestruktuure
LIISI KINK 48 BIOKEEMIA test I Ca2+-ioonide roll skeletilihaste töös: Ca2+-reservuaar, -kanalid ja -pumbad SR membraanis; närviimpulsi roll protsessis. Ca2+ kontrollib kontraktsioone. Ca2+ vabanemine SR-lt käivitab kontraktsiooni. Ca2+ taasliitumine SR-le lõdvestab lihase. Ca2+ puudumisel troponiin I (TnI) seondub aktiinile ning hoiab ära müosiini sidumise. TnI ja TnT interakteeruvad tropomüosiiniga ning sellega hoiavad ära tema tungimise kahe naaberaktiini vahelisse nõkku. Ca2+ sidumine TnC-le suurendab TnC seostumist TnI-ga, samal ajal pärssides TnI interaktsioone aktiiniga. See võimaldab tropomüosiinil libiseda alla aktiini nõkku, avades sellega aktiinil müosiini sidumissaidid ja initsieerides kontraktsiooni.
aga neil on ka olemas FtsZ geen. Artubuliinid (Nitrosoarchaeum genoomis on teubuliini geene, mis kõige sarnasemad eukarüootide vastavatele geenidele). Aktiin. Aktiinifilamendid koosnevad eukarüootidel kahest aktiininiidist, mis moodustavad helikaalse struktuuri. Niitide assambleerimine vajab ATP energiat. Aktiin osaleb eukarüootides lihaste töös, raku liikumises, raku jagunemises. Prokarüootidest (bakterid, eurüarhed) on leitud aktiinile sarnaseid valke, näiteks MreB, mis ka agregeerub niidiks, kuid niit pole helikaalne. MreB niidid paiknevad rakumembraani all, enamasti spiraalina ja vastutavad raku kuju eest. Kreaktiin- arhede ürgne aktiin. Väga sarnane eukarüootide aktiinile. Moodustab rakus spiraalse filamendi, vajab momomeeride polümeriseerumiseks ATPd. Ilmselt vajalik raku kuju hoidmiseks Rakukest. Kaks komponenti- struktuurifibrillid ja nendevaheline maatriks. Struktuurifibrillid
Enamtuntud on selles suhtes tümosiin ja profiliin. 14. Tsütoskelett II. Mikrotuubulid ja nende tekke mehhanism. Mikrotuubulid koosnevad tubuliinist. Iga tubuliini molekul koosneb kahest subühikust, alfa- ja beeta-tubuliinist. Nagu aktiini puhulgi, pole tubuliin kodeeritud mitte ühe, vaid mitmete geenide poolt. Kuigi tubuliini esineb kõigis eukarüootsetes rakkudes, esineb teda kõige rohkem selgroogsete loomade ajus (10-20% kogu lahustunud valgust on tubuliin). Sarnaselt aktiinile, seostub ka tubuliin paljude lisavalkudega, mis moduleerivad mikrotuubulite omadusi ja võimaldavad kinnitumist raku erinevatele struktuuridele. Tubuliini assambleerumisel moodustuvad lineaarsed protofilamendid, igas mikrotuubulis on 13 protofilamenti, mis moodustavad seest nsa struktuuri. Üldiselt mikrotuubulid funktsioneerivad tsütoplasmas igaüks omaette, aktiinifilamendid seevastu on seotud tavaliselt võrgustikuks või kimpudeks. Sarnaselt aktiini filamentidele esineb tubuliini
Enamtuntud on selles suhtes tümosiin ja profiliin. 14. Tsütoskelett II. Mikrotuubulid ja nende tekke mehhanism. Mikrotuubulid koosnevad tubuliinist. Iga tubuliini molekul koosneb kahest subühikust, alfa- ja beeta-tubuliinist. Nagu aktiini puhulgi, pole tubuliin kodeeritud mitte ühe, vaid mitmete geenide poolt. Kuigi tubuliini esineb kõigis eukarüootsetes rakkudes, esineb teda kõige rohkem selgroogsete loomade ajus (10-20% kogu lahustunud valgust on tubuliin). Sarnaselt aktiinile, seostub ka tubuliin paljude lisavalkudega, mis moduleerivad mikrotuubulite omadusi ja võimaldavad kinnitumist raku erinevatele struktuuridele. Tubuliini assambleerumisel moodustuvad lineaarsed protofilamendid, igas mikrotuubulis on 13 protofilamenti, mis moodustavad seest nsa struktuuri. Üldiselt mikrotuubulid funktsioneerivad tsütoplasmas igaüks omaette, aktiinifilamendid seevastu on seotud tavaliselt võrgustikuks või kimpudeks. Sarnaselt aktiini filamentidele esineb tubuliini
Aktiini mootorvalkude – müosiinide - struktuur - Rasked ahelad. Neid võib olla 1-2 sõltuvalt müosiini tüübist. Kahe ahela esinemisel need on alfa-heeliksi konformatsioonis üksteise ümber põimunud (koos hoiavad perioodiliselt esinevad hüdrofoobsed vastasmõjud). Koosnevad kolmest struktuurilt ja funktsioonilt erinevast domäänist : 1. Pea – globuraalse struktuuriga, N-terminaalne. Sisaldab seostumiskohta aktiinile (P- ling), seostumiskohta ATP jaoks. 2. Kael – ümbritsetud kergete ahelatega ja võib olla seotud müosiini regulaatorvalkudega. 3. Saba – C-terminaalne, sisaldab seostumiskohti, mis tagavad spetsiifilisuse. - Kerged ahelad. Ca sidumine. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. 1. Nukleotiidi seostumine – müosiin on setud aktiiniga, ATP seostumiskoht vaba, toimub ATP
depolümeriseerumist. 14. Mikrotuubulid Koosnevad tubuliinist, mis koosneb kahest subühikust, alfa- ja ß-tubuliinist, kumbagi subühiku molekulmass on 50 kDa. Nagu aktiini puhulgi, pole tubuliin kodeeritud mitte ühe, vaid mitmete geenide poolt. Kuigi tubuliini esineb kõigis eukarüootsetes rakkudes, esineb teda kõige rohkem selgroogsete loomade ajus (10-20% kogu lahustunud valgust on tubuliin). Sarnaselt aktiinile, seostub ka tubuliin paljude lisavalkudega , mis moduleerivad mikrotuubulite omadusi ja võimaldavad kinnitumist raku erinevatele struktuuridele. Üldiselt mikrotuubulid funktsioneerivad tsütoplasmas igaüks omaette, aktiinifilamendid seevastu on seotud tavaliselt võrgustikuks või kimpudeks. Sarnaselt aktiini filamentidele esineb tubuliini protofilamentidel struktuurne polaarsus, + ja -ots. Raku tsütoplasmas olevad mikrotuubulid lähtuvad radiaalselt tuuma lähedal paiknevast raku
- Rasked ahelad. Neid võib olla 1-2 sõltuvalt müosiini tüübist. Kahe ahela esinemisel need on alfa- heeliksi konformatsioonis üksteise ümber põimunud (koos hoiavad perioodiliselt esinevad hüdrofoobsed vastasmõjud). Koosnevad kolmest struktuurilt ja funktsioonilt erinevast domäänist : 1. Pea globuraalse struktuuriga, N-terminaalne. Sisaldab seostumiskohta aktiinile (P-ling), seostumiskohta ATP jaoks. 2. Kael ümbritsetud kergete ahelatega ja võib olla seotud müosiini regulaatorvalkudega. 3. Saba C-terminaalne, sisaldab seostumiskohti, mis tagavad spetsiifilisuse. - Kerged ahelad. Ca sidumine. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. 1. Nukleotiidi seostumine müosiin on setud aktiiniga, ATP seostumiskoht vaba, toimub ATP seostumine,
14 Maris Kallus KKS 2010 5. Spetsiifilised (mittekodeeritavad) aminohapped: 4-hüdroksüproliin, 5- hüdroksülüsiin, 3-metüülhistidiin: 4-hüdroksüproliin ja 5-hüdroksülüsiin, mis kuuluvad peamiselt sidekoes esinevate valkude kollageenide koostisse, samuti 3-metüülhistidiin, mis on iseloomulik lihase kontraktiilsetele valkudele aktiinile ja müosiinile. 6. Asendamatud aminohapped: Asendamatuid aminohappeid peab organism ilmtingimata saama toiduga neid vajaminevas koguses. Inimese jaoks on asendamatuid aminohappeid kaheksa: leutsiin, isoleutsiin, valiin, lüsiin, metioniin, fenüülalaniin, trüptofaan ja treoniin. Asendamatute aminohapete produtseerimiseks puuduvad võimalused. 7. Peptiidid, aminohapete kompleksid, peptiidsideme keemiline olemus:
annaabi.ee 
