primaarstruktuuris (nt. sirprakuline aneemia) Sekundaarstruktuur – H-sidemete abil moodustunud ahela ruumiline struktuur. Iga H- sideme teke vabastab energiat – stabiilsus suureneb. Sekundaarstruktuuri tekkimise info on primaarstruktuuris. Sekundaarstruktuuri põhivormid on: α – heeliks – paremale pöörduv polüpeptiidahel, H-sidemed: iga peptiidrühm annab 2 H-sidet (v.a. Pro ja Hyp – annavad 1-e H-sideme), β – heeliks – kihilis-voldiline sturuktuur, tagatud H- sidemetega (lühikestes ahelates ahela voltide ja pikkades ahelates lisaks erinevate ahelate vahel), ahelad või nende osad kopeerivad teineteist või mitte (antiparalleelsed) SEKUNDAARSTRUKTUURI Α – HEELIKS (PÕHILISELT GLOBULAARSTE VALKUDE 3D ALUSEKS) α - Heeliksit stabiliseerivad: H-sidemed N-H ja C=O rühmade vahel R-rühmade hüdrofoobsed ühendused Elektrostaatilised jõud erinimelise languga R- rühmade vahel
Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46) Joonis 2.1 Primaarstruktuuri mudel. 2.2. Sekundaarstruktuur Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritudruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit iseloomustab polüpeptiidahela paremale pöörduv helitaseerunud konformatsioon ja vesiniksidemete rohkus. -struktuuri iseloomustab peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. (Zilmer jt 2001: 47-48) Joonis 2.2.1. Joonis 2.2.2. 5 2.3. Tertsiaarstruktuur Tertsiaarstruktuur joonisel on kerajas-ellipsoidne või niitjas kolmemõõtmeline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel, suunitletud, väga tihedal kokkupakkimisel ehk assambleerumisel. Selle eesmärk on võtta maksimaalselt stabiilset kuju
Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46). Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit 5 iseloomustab polüpeptiidahela paremale pöörduv helitaseerunud konformatsioon ja vesiniksidemete rohkus. -struktuuri iseloomustab peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. (Zilmer jt 2001: 47-48). Tertsiaarstruktuur on kerajas- ellipsoidne või niitjas kolmemõõtmeline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel, suunitletud, väga tihedal kokkupakkimisel ehk assambleerumisel. Selle eesmärk on võtta maksimaalselt stabiilset kuju. Näiteks omab tertsiaarstruktuuri müoglobiin, mille kolmandat järku struktuur on kergesti arusaadav (Ibid : 49-50)
Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. α-heeliks: • Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon • Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. β-struktuur: • Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus β-struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid. Lühikeses β-struktuuris seovad peptiidgruppide vahelised vesiniksidemed ühe ja sama polüpeptiidahela volte. • Teised stabiliseerivad lisajõud: aminohappejääkide R-gruppide hüdrofoobsed interaktsioonid ja erinimelise laenguga R-gruppide elektrostaatilised interaktsioonid (vastaktoimed).
Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. -heeliks: · Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon · Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. -struktuur: · Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus - struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid. Lühikeses -struktuuris seovad peptiidgruppide vahelised vesiniksidemed ühe ja sama polüpeptiidahela volte. · Teised stabiliseerivad lisajõud: aminohappejääkide R-gruppide hüdrofoobsed interaktsioonid ja erinimelise laenguga R-gruppide elektrostaatilised interaktsioonid (vastaktoimed).
Valkude sünteesi energiavajaduse katavad ATP ja GTP. Antibiootikumid inhibeerivad/aeglustavad valgusünteesi. 6.Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid Sekundaarstruktuuri põhivormid on -heeliks ja -struktuur. Need on peamiselt vesiniksidemete abil fikseeritud ruumikujundid. -heeliks polüpepetiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. -struktuur peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Tertsiaarstruktuur kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel väga tihedal kokkupakkumisel. Valgumolekul püüab võtta stabiilseimat kuju. Tertsiaarstrukuuri hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed (ioonsed-, vesiniksidemed ja hüdrofoobsed vastaktoimed. Nende väga suur arv tagab tertsiaarstruktuuri stabiilsuse.
6. Valgumolekulide ruumiline ehitus, kõrgemat järku struktuurid. Valgu sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksidemete abil fikseeritud ruumikujund. Vesiniksidemete rohkus ühes valgumolekulis tagab struktuuri atabiilsuse. Sekundaarstruktuuri põhivormid on alfa-heeliks ja beeta struktuur. Alfa-heeliks- polüpeptiidahelaparemale pöörduv helitseerunud konformatsioon. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Beeta-struktuur- peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Tertsiaarsruktuur kerajas-ellipsoidne (gloobul) või niitjas (fibrill) kolmemõõtmeline konformatsioon. Formeerub polüpeptiidahela spetsiifilisel väga tihedal kokkupakkimisel.Valgumolekul püüab võtta stabiilsemat kuju. Tertsiaarstruktuuri hoiavad põhiliselt nõrgad sidemed. Nende väga suur arv tagab tertsiaarstruktuuri stabiilsuse. Kvarternaarstruktuur vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat. (Subühik) Subühikuid seovad nõrgad sidemed.
15 Maris Kallus KKS 2010 valgu molekulile tugevasti väljendunud stabiliseeiv toime. See tuleneb eelkõige vesiniksidemete väga suurest arvust. α-heeliks – kujutab endast paremale pöörduvalt spiraliseerunud polüpeptiidahelat, mida stabiliseerivad ahelasisesed, spiraali keerdude vahelised vesiniksidemed. β-struktuur – on aga kihilis-voldilise ehitusega, kus vesiniksidemed ühendavad omavahel ruumiliselt lähestikku paiknevad ühe ja sama volditud ahela kõrvuti asetsevaid osi. Peptiidahela kõrvuti paiknevad lõigud võivad olla kas ühe- või vastaassuunalised. Vastavalt sellele eristatakse β-struktuuri paralleelset ja antiparalleelset vormi. 12. Valgu tertsiaarne struktuur – mõiste, aminohappejääkide külgahelate omadustest tulenevad tegurid, mis määravad antud valgu tertsiaarstruktuuri: elektrostaatilised
annaabi.ee 
