STEROIDID JA KOLESTEROOL ON VAJALIKUD SIIS, KUI NEID ON PIISAVALT; HALVAD SIIS, KUI NEID ON LIIGA PALJU. MILLEST KOOSNEVAD VALGUD? AMINOHAPETEST. MILLINE ON AMINOHAPETE EHITUS? ALUSELISTE OMADUSTEGA AMINORÜHM (-NH4) JA HAPPELISTE OMADUSTEGA KARBOKSÜÜLRÜHM (-COOH). MILLISED ON VALGU MOLEKULIDE STRUKTUURID? ESIMENE JÄRK (PEPTIIDSIDEMETEGA ÜHENDATUD AMINOHAPPEJÄÄKIDE AHEL); TEINE JÄRK (KEERDUMINE KRUVIKUJULISEKS HEELIKSIS VÕI KÕRVUTI ASETSEVATE AHELATE VOLTUMINE); KOLMAS JÄRK (HEELIKSI KOKKUKEERDUMINE KERAJAKS KUJUKS E. GLOOBULIKS); NELJAS JÄRK (KAHE VÕI ENAMA POLÜEPITIIDI ÜHINEMINE). TEIST JÄRKU HOIAVAD KOOS VESINIKSIDEMED. MILLISED ON VALKUDE ÜLESANDED? ENSÜMAATILINE FUNKTSIOON (INIMESE SÜLJES ESINEV AMÜLAAS ALUSTAB TOIDU LÕHUSTAMIST); EHITUSLIK FUNKTSIOON (KÜÜNED, JUUKSED);
aminorühmast (NH2) ja karboksüülrühmast (COOH). Valkude koostises on 20 erinevat aminohapet. Valgusüntees toimub ribosoomides. Peptiitsidemed. 11. Missugune on valgu molekuli struktuur?( Primaar- tertsiaarstruktuur)Oskate iga struktuuri kohta tuua näite, millistel valkudel leidub? V: Primaarstruktuur Aminohappeline järjestus valgu molekulis. Primaarstruktuuri ei saa lõhkuda. Kõikidel valkudel Sekundaarstruktuur Valgumolekuli keerdumine heeliksis. Küüned, juuksed, kõõlused Tertsiaalstruktuur Valgu molekul moodustab gloobuleid. Antikehad, ensüümid, verelibled 12. Millised on valkude ülesanded? V: ensümaatiline funktsioon (ensüümid), ehitusmaterjalid (naha-, küünte-, karvadevalgud), transpordifunktsioon (hemoglobiin), retseptorfunktsioon (närvirakkude valgud jmt), regulatoorne funktsioon (hormoonid nt insuliin), kaitsefunktsioon
Paralleelsed lehed alla 5 ahela haruldased, nende stabiilsus väiksem. Sageli esinevad paralleelne ja antiparalleelne struktuur segamini. Lehed tihti pöördes Ahelate omavahel ühendamise topoloogia võib olla kompleksne · lehe struktuuris ei ole karbonüülid orienteeritud ühes suunas nagu heeliksi korral. · heeliksis on ühe aminohappe jäägi kohta 0.15 nm heeliksi pikkuses, lehe struktuuris 0.320.34 nm ·Mõlemad regulaarsed struktuurid on sageli bipolaarsed. Solvendi poole eksponeeritud osas paiknevad polaarsed ja laetud aminohappe jäägid Kas sekundaarstruktuur on ennustatav primaarstruktuurist lähtudes?
elemente? Valkude sekundaarstruktuuri elemente stabiliseerivad vesiniksidemed. 48. Mitu aminohappejääki tuleb keskmiselt ühe -heeliksi pöörde kohta? 3,6. N=p/h, kus n on monomeeri jääk, p on heeliksi samm ja h on heeliksi tõus. 49. Milline regulaarne vesinikside leiab kasutust valkude sekundaarstruktuuri stabiliseerimisel? >NH ··· O= Kuna vesiniksidemed ,,tahavad" paigutuda lineaarselt, peavad aatomid N-H...O = paiknema polüpeptiidses heeliksis ühel joonel. 50. Millise sekundaarstruktuuri elemendi poolest rikaste valkude baasil moodustunud kiud on venivam? Põhjendage. Alfa heeliks, sest nad sisaldavad alfa-keratiini filamente, mis on hästi venivad ja paindlikud. Kuid erinevates kudedes võib alfa-keratiin olla erineval määral tugevdatud. 51. Milline valk on juuste põhikomponendiks? (sama küsimus ka ämblikuvõrgu, veresoonte seinte ja imetajate kontide kohta) Juuste põhikomponendiks on alfa-keratiin.
läbi viivad ensüümid võivad toimida omalaadsete chaperonidena, aidates tRNA voltumisele kaasa. initsiaator-tRNA ja elongaator-tRNA erinevused. Initsiaator-tRNA (tRNAfMet) ehitus on võrreldes elongaator-tRNA eriline. Bakteriaalsel initsiaator tRNA-l (v.a. termofiilid ja halofiilid) puudub aluspaardumine nukleotiidide 1 ja 72 vahel. See võimaldab metioniini formüleerimist. D-õlas paikneb Y11:R24 asemel R11:Y24 aluspaar. Antikoodon-heeliksis paikneb kolm G:C aluspaari, mille abil suunatakse initsiaator tRNA otse ribosoomi P-saiti. Eukarüootsel initsiaator-tRNA-l on N1:N72 aluspaardumine säilunud. Kuid T-lingus puudub TΨ-järjestus. Antikoodon-heeliksis paikneb kolm iseloomulikku G:C aluspaardumist. precursor-tRNA protsessimise etapid. tRNA geenide esmased transkriptid omavad 5'- ja 3'- otstes lisajärjestusi ja funktsionaalsete tRNA molekulide moodustumiseks peavad nad läbima protsessingu
hüdrofoobseid interaktsioone. Tsink-sõrm-valgud. Paljude eukarüootide valkudel on struktuursed alad, mis voltuvad ümber Zn 2+ iooni, nii et suhteliselt lühikesest polüpeptiidahelast tekib kompaktne domään. Enim levinud on C2H2 tsink-sõrm, teine on C4. Leutsiin-lukud (lZip) (a.k.a aluselised lukud (bZip)). Domäänide struktuurid, milledes iga seitsmes aminohappejääk on Leu seovad DNAd kui dimeerid. Aluselised heeliks-ling-heeliks domäänid (bHLH). Erinevalt lZip'st on siin heeliksis mittehelikaalne ling, mis eraldab kummagi monomeeri -heeliksit. 22. Selgita transkriptsioonifaktorite interatsioonide kombinatoorikal põhinevat transkriptsiooni regulatsiooni olemust. Mõnede heterodimeeride puhul on igal monomeeril kindel järjestuse äratundmise spetsiifika. Kombinatoorne sidumine nende valkude puhul suurendab äratundmissaitide hulka. Kolme erineva faktori monomeerid võivad teoreetiliselt moodustada 6 homo- ja 6 heterodimeerset faktorit jne
Repressor + korepressor= transkriptsioon Repressor + induktor= ei transkribeerita Aktivaator + induktor= transkriptsioon Aktivaatori represseerimine=ei transkribeerita 3. Transkriptsiooni regulatsioon DNA superspiralisatsiooni kaudu. Normaaltingimustel pöörab iga aluspaar kaksikheeliksi telge 34,5 kraadise nurga võrra. DNA heeliksi täispööre saavutatakse 10,4 aluspaariga. Promootorjärjestuse TTGACA N17 TATAAT puhul on -35 ja -10 heksameerid DNA heeliksis samasse suunda eksponeeritud. See võimaldab RNA polümeraasil kontakteeruda mõlema heksameeriga. Juhul, kui heksameerid asuvad teineteisest kaugemal või lähemal kui 17 bp, on RNA polümeraasi kontakteerumine mõlema heksameeriga korraga takistatud. Heksameeride ebaoptimaalset asetust võib kompenseerida DNA superspiralisatsioon. Negatiivne superspiralisatsioon vähendab aluspaaride pöördumist teineteise suhtes. Sel juhul võivad DNA ahelad lahti keerduda ja eralduda
Bakterite kasvu aeglustumisel väheneb ATP hulk ning güraas pole enam nii aktiivne. Topo I, mis pole ATPst sõltuv vähendab negatiivset superspiralisatsiooni. Seega geenide ekspressioon sõltub bakteri metaboolsest aktiivsusest. Superspiraliseeritud DNA on pingestatud. Negatiivselt superspiraliseeritud DNA-s on sisuliselt keeratud DNA heeliksile vastupidises suunas vinte peale. Mis tähendab DNA heeliksi lõtvumist, kuna DNA püüab ennast stabiliseerida ning saavutada heeliksis sama samm (vabalt moodustunud DNA heeliksis on 10,4 nukleotiidi ühe pöörde kohta, sammuga 34 Å), siis DNA superspiraliseerub ehk moodustab kaheahelalisi spiraale ümber DNA heeliksi. Superspiralisatsioon tekib DNA kaksikahela keerdumisel ümber iseenda, kui sedasi spiraliseerunud DNA lahti keerata, siis DNA kaksikahel sulab kergesti lahti. Seega valkude seondumisel DNA-le on soodustatud DNA ahelate lahtisulamine, kuna DNA on juba pinges.
kaugusele) seondunud aktivaatorvalgu, võimaldades sel viisil nende valkude otsest interakteerumist. Nagu jällegi näha, võib sama valk erinevate promootorite puhul aktiveerida transkriptsiooni erinevate mehhanismidega. DNA superspiralisatsioon Normaaltingimustel pöörab iga aluspaar kaksikheeliksi telge 34,5° nurga võrra. DNA heeliksi täispööre saavutatakse 10,4 aluspaariga. Promootorjärjestuse TTGACA N17 TATAAT puhul on -35 ja -10 heksameerid DNA heeliksis samasse suunda eksponeeritud. See võimaldab RNA polümeraasil kontakteeruda mõlema heksameeriga. Juhul, kui heksameerid asuvad teineteisest kaugemal või lähemal kui 17 bp, on RNA polümeraasi kontakteerumine mõlema heksameeriga korraga takistatud. Heksameeride ebaoptimaalset asetust võib kompenseerida DNA superspiralisatsioon. Negatiivne superspiralisatsioon vähendab aluspaaride pöördumist teineteise suhtes. Sel juhul võivad DNA ahelad lahti keerduda ja eralduda
Need on kindlates kohtades. tRNA tertsiaalstruktuur – L-tähe kujuline. Ruumiline struktuur tekib nii, et õlad liituvad üheks ühiseks heeliksiks. Liituvad akseptorõlg ja T-õlg ning antikoodon- ja D-õlg. Tänu heeliksite liitumisele satuvad D- ja T- ling üksteisele lähedale ja nende vahel toimub aluspaardumine. Üks kõige stabiilseima struktuuriga bioloogiline molekul. α- vormis heeliks, keskel on auk. Vabas tRNA-s on antikoodoni nukleotiidid juba peaaegu heeliksis, oleksid juba nagu paardunud. Nukleotiidid paarduvad äärmiselt kergesti. Vabad on ainult 3 nukleotiidi. Üks nukleotiid antikoodonist 3’ suunas ja alati hüperpolariseeritud – ei saa moodustada vesiniksidemeid, kuna on radikaali küljes. Modifikatsiooni mõte, et kui mRNA paardub tRNA-ga, siis paardumine piirduks, ei leviks. Muidu tekiks kaheahelaline molekul, millega pole midagi peale hakata. 5’ suunas konserveerunud U – sellel on oma struktuur – U hoopis teisel pool
annaabi.ee 
