soojuseks. · Selles tegevuses on kesksed lihaste põhivalgud aktiin ja müosiin. · See tähendab, et kontraktiilsed valgud tagavad skeletilihaste, silelihaste ning südamelihaste töö. 5.1 Aktiin · peened heterogeensed · globulaarsed SU polümeriseeruvad kaksikhelikaalseks F-aktiiniks ( Mg, ATP) · F-aktiin ühineb fibrillaarse tropomüosiini (T M) ja globulaarse troponiiniga (Tn) aktiinfilamendiks · TM tugevdab filamenti · regulatoorne Tn muudab aktiinfilamendi kaltsiumtundlikuks. Tn-C (kaltsiumsiduv SU), Tn-I (inhibeeriv, aktiiniga seostuv SU) ja Tn-T (tropomüosiiniga seostuv SU) Vajab Mg ja ATP-d. Moodustatakse pikk filament ehk F-aktiin. 2 polüpeptiidahelat (2 F-aktiini) moodustavad aktiinifilamendi. 5.2 Müosiin Müosiinmolekuli 6 alfa-hlikaalset polüpeptiidset raskahelat keerduvad ümber üksteise moodustades müosiinimolekuli saba
sõltub omakorda filamendi ümbritsevast soojusjuhtivustegurist ja detektoriploki temperatuurist. Kui kandegaasi vooga jõuab plokki proovi komponent, siis filamendi temperatuur kasvab, kuna komponendi soojusjuhtivus on tavaliselt väiksem kui kandegaasi oma (tavaliselt kasutatakse kandegaasina heeliumit). Filamendi temperatuuri kasvuga tõuseb selle materjali elektriline takistus, mida saab fikseerida vastuvõetava elektrisignaalina. Puuduseks madal tundlikkus.Parandamiseks saab ühendada 4 filamenti kokku. Teiseks detektoriks on leekionisatsioonidetektor, mis reageerib ainult põlevatele (valdavalt orgaanilistele) ühenditele. Kolonnist väljunud kandegaas suunatakse vesiniku leeki (joonis 9). Leegi kohal on metallsilinder, mida nimetatakse kollektoriks. Leegi pihusti ja kollektori vahel rakendatakse 200 300 V pinget. Kui leeki satuvad põlevad ühendid, mida toob kolonnist kaasa kandegaas, siis
Ca sidumine. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. 1. Nukleotiidi seostumine – müosiin on setud aktiiniga, ATP seostumiskoht vaba, toimub ATP seostumine, aktiini vagumus vabaneb ja pea dissotsieerub aktiini filamendist. 2. Hüdrolüüs – pea pöördub, kaela konformatsioon muutub (vagumus sulgub) ja müosiini molekul seostub uuesti aktiini filamendiga, aga subühikuga, mis paikneb –otsast kaugemal. 3. Pi vabanemine – pea pöördub ja liigutab filamenti edasi – ots ees, sest filament on peaga seotud ja konformatsiooniline muutus kaelas liigutab filamenti. 4. ADP vabanemine – ja esialgse konformatsiooni nn kangestusseisnud taastumine. Lihasrakkude ehitus ja kontraktiilsuse printsiip Lihasrakk koosneb müofibrillidest, mis kujutavad endast aktiini filamentide kimpe ja jaotuvad heledateks ja tumebdateks ribadeks piki lihasrakku. Filamentide + otsad kinnituvad valgulisele kettale, mida tähistatakse kui Z ketast
Ca sidumine. Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. 1. Nukleotiidi seostumine müosiin on setud aktiiniga, ATP seostumiskoht vaba, toimub ATP seostumine, aktiini vagumus vabaneb ja pea dissotsieerub aktiini filamendist. 2. Hüdrolüüs pea pöördub, kaela konformatsioon muutub (vagumus sulgub) ja müosiini molekul seostub uuesti aktiini filamendiga, aga subühikuga, mis paikneb otsast kaugemal. 3. Pi vabanemine pea pöördub ja liigutab filamenti edasi ots ees, sest filament on peaga seotud ja konformatsiooniline muutus kaelas liigutab filamenti. 4. ADP vabanemine ja esialgse konformatsiooni nn kangestusseisnud taastumine. Lihasrakkude ehitus ja kontraktiilsuse printsiip Lihasrakk koosneb müofibrillidest, mis kujutavad endast aktiini filamentide kimpe ja jaotuvad heledateks ja tumebdateks ribadeks piki lihasrakku. Filamentide + otsad kinnituvad valgulisele kettale, mida tähistatakse kui Z ketast
Ca. Seega kõik müosiinid on reguleeritud kaltsiumiga. 6.)Peamised etapid müosiin-aktiin interaktsioonis. nukleotiidi seostumine (müosiin on seotud aktiiniga, ATP seostumiskoht vaba, toimub ATP seostumine, aktiini vagumus avaneb ja pea dissotsieerub aktiini filamendist).hüdrolüüs ja pea pöördub kaela konformatsioon muutub (vagumus sulgub) ja müosiini molekul seostub uuesti aktiini filamendiga, aga subühikuga, mis paikneb (-) otsast kaugemal. Pi vabanemine, pea pöördub ja liigutab filamenti edasi (-) ots ees, sest filament on peaga seotud ja konformatsiooniline muutus kaelas liigutab filamenti (võimsuse süst, ingl power stroke). ADP vabanemine ja esialgse konformatsiooni nn kangestusseisund (ingl rigor state) taastumine (mootorvalgu pea on seotud aktiini filamendiga) . 23 7.)Lihasrakkude ehitus ja kontraktiilsuse printsiip: Imetajatel on 4 philist kategooriat rakke,
ATP hüdrolüüsi arvel. Müosiini molekulide pakkimise paksus filamendis 28-jäägine korduvjärjestuste ala (4 x 7) koosneb vahelduvatest vastassuunaliste laengutega (+ vs -) lõikudest ja need piirkonnad interakteeruvad kõrvalasuva müosiini vastasmärgilise piirkonnaga, stabiliseerides sel moel filamenti. 196-jäägine korduvjärjestuste (7 x 28) ala omab samuti rolli filamentide pakkimisel ja stabiliseerimisel. LIISI KINK 47 BIOKEEMIA test I 4. Sarkomeeri aktomüosiini kompleks. Libisevate filamentide mudel, ATP roll kompleksi töös. Sarkomeeri struktuur
Aktiin esineb rakkudes 2 vormis: G-aktiin e. globulaarne aktiin, mis polümeriseerumisel annab F-aktiini e. filamentaarse aktiini. Tavaliselt kuni 50% raku kogu aktiinist on G- vormis. Üleminek G-vormist F-i ja vastupidi toimub siis, kui seda on vaja, s.t. rangelt kontrollitult. G-aktiini molekul on mittekovalentselt seotud ühe ATP molekuliga, mis läheb üle ADP-ks kui G-aktiini molekul lülitub F- aktiini koosseisu. Aktiini filamentidele on iseloomulik struktuurne polaarsus, filamenti kasv toimub eelistatult ühest otsast, mida nimetatakse + otsaks. See on vimalik seetttu, et monomeeri konformatsioon muutub pärast lülitumist F-aktiini koosseisu, võimaldades järgmise monomeeri lülitumist soodustatult. Monomeeri lülitumine -otsa toimub tunduvalt väiksema tõenäosusega. See annab rakule vimaluse määrata filamendi kasvu suunda, eeldades et +ots on rakus orienteeritud vajalikus suunas. Seoses sellega esineb aktiinifilamentidel nn. treadmilling nähtus
Aktiin esineb rakkudes 2 vormis: G-aktiin e. globulaarne aktiin, mis polümeriseerumisel annab F-aktiini e. filamentaarse aktiini. Tavaliselt kuni 50% raku kogu aktiinist on G-vormis. Üleminek G-vormist F-i ja vastupidi toimub siis, kui seda on vaja, s.t. rangelt kontrollitult. G-aktiini molekul on mittekovalentselt seotud ühe ATP molekuliga, mis läheb üle ADP-ks kui G-aktiini molekul lülitub F- aktiini koosseisu. Aktiini filamentidele on iseloomulik struktuurne polaarsus, filamenti kasv toimub eelistatult ühest otsast, mida nimetatakse + otsaks. See on vimalik seetttu, et monomeeri konformatsioon muutub pärast lülitumist F-aktiini koosseisu, võimaldades järgmise monomeeri lülitumist soodustatult. Monomeeri lülitumine -otsa toimub tunduvalt väiksema tõenäosusega. See annab rakule vimaluse määrata filamendi kasvu suunda, eeldades et +ots on rakus orienteeritud vajalikus suunas. Seoses sellega esineb aktiinifilamentidel nn. treadmilling nähtus
muutused müosiinimolekulis, mis libistavad aktiini müosiini suhtes edasi poole(alati - ots ees aktiinil ja müosiin liigub seega + otsa poole). Etapid: nukleotiidi seostumine, müosiin ja aktiin seotud, ATP seostub ATP-seostumiskohta, aktiini vagumus avaneb ja pea dissotseerub. hüdrolüüs, pea pöördub, kaela konformatsioon muutub, müosiini pea seostub uuesti aktiinile, kuid ühe subühiku võtta + otsa poole. Pi vabanemine, pea pöördub ja liigutab filamenti edasi, - ots ees ADP vabanemine, esialgse konformatsiooni e kangestusseisundi taastamine 133. Lihasrakkude ehitus ja kontraktiilsuse printsiip Vöötlihased: koosnevad lihasrakkude kimpudest, lihasrakk koosneb müofibrillidest e. aktiinikimpudest, ja jaotuvad tumedateks ja heledateks ribadeks piki lihasrakku. filamentide + otsad kinnituvad valgulistele Z ketastele. silindrilist osa kahe Z joone vahel nimetatakse sarkomeeriks => müofibrill koosneb sarkomeeride ahelast
globulaarne aktiin, mis polümeriseerumisel annab F-aktiini e. filamentaarse aktiini. Tavaliselt kuni 50% raku kogu aktiinist on G-vormis. Üleminek G-vormist F-i ja vastupidi (s.t. aktiinifilamentide moodustumine ja nende depolümeriseerumine) toimub siis, kui seda on vaja, s.t. rangelt kontrollitult. F-aktiini moodustumine algab rakus pärast vastavat signaali ja see vōib toimuda väga kiiresti, minutite jooksul. Aktiini filamentidele on iseloomulik struktuurne polaarsus, filamenti kasv toimub eelistatult ühest otsast, mida nimetatakse + otsaks. See on vōimalik seetōttu, et monomeeri konformatsioon muutub pärast lülitumist F-aktiini koosseisu, võimaldades järgmise monomeeri lülitumist soodustatult. Monomeeri lülitumine -otsa toimub tunduvalt väiksema tõenäosusega. See annab rakule vōimaluse määrata filamendi kasvu suunda, eeldades et +ots on rakus orienteeritud vajalikus suunas. Seoses sellega esineb aktiinifilamentidel nn. treadmilling nähtus
RecBCD ha RecFDR katalüüsivad ainevahetust. RacA filamendi tekke suund – 5’ → 3’ suunas liitub RecA kompleks kiiremini. RecA filament võib tekkida mõlemas suunas. Eukarüootide meioosil toimub rekombinatsioon, mis on suhteliselt sama mis RecBCD, aga sel ei toimu ulatuslikku lagundamist ja RecBCD homoloog, kus tekitatakse kaheahelaline katke Spo11 nukleaasi abil, sellest mõlemas suunas lagundatakse üks DNA ahel ära (vastasahel) ja tekib kaks RecA filamenti. Põhiline erinevus on geomeetrias. RecA ahela vahetuse ensüümid Tuleb leida homoloogiline koht, kuhu DNA vahele surgata kaheahelalisse DNA-sse. See ahel sulatatakse lahti, aluspaar topitakse vahele, vaadatakse, kas sobib. Eukarüootide meioosis toimub homoloogiline rekombinatsioon →kaheahelaline kromosoomistik → liituvad Spo 11 (katked) ja MRX (tunneb ära kaheahelalise katke, lagundab ära 1 DNA ahela 5’ → 3’ suunas, tekivad üheahelalise DNA 3’ vabad otsad) →
annaabi.ee 
