Mõned protelüütilised ensüümid lõhustavad spetsiifilisi peptiidsidemeid (piiratud proteolüüs), mida viivad läbi näiteks trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin, ja mõned lõhustavad kõiki peptiidsidemeid (piiramatu proteolüüs), milleks on näiteks paljud bakteriaalsed proteaasid nagu subtilisiin, savinaas, alkalaas jt. Proteaase jagatakse ka selle alusel, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele – endo-ja eksopeptidaasid. Ensüümi toimimise järgi jaotuvad need hapudeks (pH=2,5), neutraalseteks (pH=7,2) ja leelisproteaasideks (pH=9,0). Aktiivtsentri ehitusest tuleneb ensüümi toimemehhanism. Neli peamist rühma on seriin-, tiool-, aspartaat- ja metalloproteinaasid. Ensüümi proteolüütilise aktiivsuse ühikuks 1 µkat loetakse sellist ensüümi hulka, mis põhjustab 1 µmooli peptiidsidemete hüdrolüüsi või 1 µmooli aminohapete vabanemise 1 s vältel 30°C juures
Samas paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu näiteks subtilisiin, savinaas, alkalaas, omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid ning produtseerides vabu aminohappeid (piiramatu proteolüüs). Olenevalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse vastavalt endo- ja eksopeptidaase. Kõik eelnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside hulka. Eksopeptidaasid on karboksüpeptidaasid ja aminopeptidaasid, mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimise optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH ~2,5), neutraalseid (pH ~7,2) ja leelisproteaase (pH ~9,0). Aktiivtsentri ehituse järgi jaotatakse proteaasid põhiliselt seriin-, tiool-, aspartaat- ja metalloproteinaasideks.
Paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu subtilisiiin, savinaas, alkanaas jt omavad nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Ka mina kasutasin selles katses sellist proteaasi, alkanaasi. Kui proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele peptiidsidemetele on tegemist endopeptidaasiga, kui otsmistele, siis eksopeptidaasiga. Selles katses kasutasin endopeptidaasi. Eksopeptidaasid on näiteks karboksüpeptidaasid ja aminopeptidaasid, mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N- terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimise optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH=2,5), neutraalseid (ph=7,2) ja leelisproteaase (pH=9,0). Proteaase klassifitseeritakse aktiivtsentri ehituse (millised aminohapped sellesse kuuluvad) järgi, millest tuleneb ensüümi toimemehhanism. Neli peamist rühma on seriin -,
· Trüpsiin · Kümotrüpsiin · Pepsiin Paljud bakteriaalsed proteaasid (nt subtilisiin, savinaas, alkalaas) omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Eristatakse endo ja eksopeptidaase, vastavalt sellele, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele. Kõik üleval pool nimetatud proteaasid on endopeptidaasid. Eksopeptidaasid on karboksüpeptidaasid ja aminopeptidaasid, mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid , neutraalseid ja leelisproteaase . Oluline proteaaside klassifikatsiooni aspekt on aktiivtsentri ehitus (millised aminohapped sellesse kuuluvad) ja sellest tuleneb ensüümi toimemehhanism.
Soolhappe biofunktsioonid on: toiduvalkude denaturatsioon, osalemine aktiivse pepsiini tekkes pepsinogeenist, sekretiini vallandumise initsieerimine. Pepsiinid – tekib pepsinogeenidest HCl toimel, nad on happekindlad proteaasid, madala spetsiifilisusega. Seedimise põhikoht on peensooles., kus polü- ja oligopeptiidid lõhustatakse imenduvateks AH-ks. Pankreasenõre ensüümid: põhiosa on endopeptidaasid (trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas), teine osa eksopeptidaasid (karboksüpeptidaas A ja B ). Kõigepealt vabanevad pankreasest inaktiivsed proensüümid (trüpsinogeen, proelastaas, kümotrüpsinogeen, prokarboksüpeptidaas) sekretiini ja koletsüstokiniini toimel. Duodenumis need aktiveeritakse. Trüpsiin toimib järgnevalt keskse faktorina, aktiveerides teisi proensüüme. Soolenõre ensüümid on aminopeptidaasid. Nende ensüümide tulemuseks on põhiliselt vabad AH-d, aga ka di- ja tripeptiide.
olulised peensoole sisaldise neutraliseerimisel. Oluline on ka Ca2+, seda näiteks amülaasi aktivatsiooniks peensooles ja valke lõhustavate ensüümide aktivatsioonis. Pankreasenõre orgaanilise osa ensüümid on valdavas enamikus hüdrolaasid. Ülekaalus on proteolüütilised ensüümid (peptidaasid), mida võib kaheks jagada: 1) Valgumolekuli ahelasiseseid peptiidsidemeid lõhustavad endopeptidaasid (trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas, kollagenaas). 2) Ahela otsmisi sidemeid lõhustavad eksopeptidaasid (karboksüpeptidaasid, aminopeptidaas). Pankrease - amülaas lõhustab tärklise ja glükogeeni tri- ja disahhariidideks. Pankrease lipaas on üks võimsaim neutraalrasvu hüdrolüüsiv ensüüm, mis lõhustab triglütseriidid monoglütseriidideks ja vabadeks rasvhapeteks. Pankreasenõre nukleaasid, fosfodiesteraasid, nukleotidaasid ja nukleosidaasid lõhustavad nukleiinhappeid. Ensüümide aktivatsiooniprotsessis on oluline trüpsinogeeni
Pankreas. Pankrease nõreensüümid: ESÜÜMI TOIME HÜDROLÜÜTILINE RÜNDEPUNKT Proteolüütilised Endopeptidaasid Seesmised peptiidsidemed kõrvuti olevate aminohapete Peptidaa vahel sid Trüpsiin Leelisestel jääkidel Kümotrüpsiin Aromaatsetel jääkidel Elastaas Elastiini hüdrofoobsetel jääkidel Eksopeptidaasid Terminaalsed peptiidsidemed Karboksüpeptidaasid Karboksüülrühma juures (A mitte leelisesed, B A ja B leelisesed jäägid) Aminopeptidaasid Aminogrupi juures Amülolüütilised Amülaas -amülaas 1,4--glükosiidsidemed glükoosi polümeerides Lipolüütilised Lipaasid Lipaas Triglütseriidides positsioonis 1 ja 3
Pankreas. Pankrease nõreensüümid: ESÜÜMI TOIME HÜDROLÜÜTILINE RÜNDEPUNKT Proteolüütilised Endopeptidaasid Seesmised peptiidsidemed kõrvuti olevate aminohapete Peptidaa vahel sid Trüpsiin Leelisestel jääkidel Kümotrüpsiin Aromaatsetel jääkidel Elastaas Elastiini hüdrofoobsetel jääkidel Eksopeptidaasid Terminaalsed peptiidsidemed Karboksüpeptidaasid Karboksüülrühma juures (A mitte leelisesed, B A ja B leelisesed jäägid) Aminopeptidaasid Aminogrupi juures Amülolüütilised Amülaas -amülaas 1,4--glükosiidsidemed glükoosi polümeerides Lipolüütilised Lipaasid Lipaas Triglütseriidides positsioonis 1 ja 3
● Üleliigne glükoos: ○ Salvestatakse maksas ja lihastes glükogeenina. Kui plasma glükoositase langema hakkab, tehakse glükogenolüüsi abilglükogeenist taas glükoos. Lihase glükogeeni kasutab lihasise. ○ Sünteesitakse rasvhapeteks ja salvestatakse rasvkoes Valkude ainevahetus Seedimine: Proteolüütilised ensüümid jagunevad: jagunevad: ○ Proteaasideks (valk→peptiid) ○ Peptidaasideks (peptiid→aminohape) ● Endopeptidaasid (lõikavad peptiidi keskelt) ● Eksopeptidaasid (“hammustavad” peptiidi otsast üksikuid aminohappeid) ● Ensüüme säilitatakse enterotsüütides inaktiivsel kujul (sümogeeni graanulites), aktiveeritakse alles soolevalendikus mõne teise proteolüütilise ensüümi poolt ● Proteolüüs algab maos proteaas pepsiini abil. Happeline keskkond aitab kaasa valkude denatureerimisele (ahelad keerduvad lahti ja pepsiin pääseb ligi enamatele peptiidsidemetele) ● Peensooles jätkavad valkude seedimist pankreasenõre
annaabi.ee 
