b) seonduvad plasmamembraanis olevatele retseptoritele. 8. Mitut rakkudes toimivat signaaliülekande rada teate? Nimetage, millised need on. 9. Iseloomustage hormoonide retseptoreid järgmistest aspektidest: a) lokalisatsioon b) keemiline koostis ja struktuur c) toimimise põhimõtted · Retseptorvalgud membraanis - 7 transmembraanse segmendiga retseptor * ekstratsellulaarne hormooni sidumissait * intratsellulaarne sait seondumaks G-valguga · Retseptorensüümid 1-transmembraanse segmendiga retseptor * ekstratsellulaarne hormooni sidumissait * intratsellulaarne katalüütiline domeen · Oligomeersed ioonkanalid · Tuumaretseptorid 10. Joonistage cAMP molekuli põhimõtteline struktuur ja näidake, mille poolest cAMP ja AMP struktuurid erinevad. Kirjeldage cAMP bioloogilist rolli. cAMP on sekundaarne signaalmolekul. See sünteesitakse ATP-st adenüültsüklaasi poolt ja
hüdrolüüsi, vabaneb EF-Tu~GDP. Tagasi aktiivsesse vormi viib EF-Tu~GDP elongatsioonifaktor EF-Ts: protsessi käigus hüdrolüüsitakse jällegi üks GTP molekul ja tekib EF-Tu~GTP (3) Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub EF-G toimel mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3´-otsa suunas, tarbides GTP energiat ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga 68. Kirjeldage translatsiooni terminatsiooniprotsessi. Translatsioon termineerub, kui terminatsioonifaktorid tunnevad A-saidis ära stop koodonid. Bakteris RF1 UAA ja UAG koodonid, RF2 UAA ja UGA. Eukarüootides on ainult eRF, mis tunneb ära kõiki 3 koodonit. A-saiti sisenenud RF muudab peptidüültransferaasi aktiivsust ja peptidüültransferaas lisab polüpeptiidahela viimase aminohappe karboksüülrühmale vee molekuli
Tagasi aktiivsesse vormi viib EF-Tu~GDP elongatsioonifaktor EF-Ts. Selle protsessi käigus hüdrolüüsitakse jällegi üks GTP molekul ja tekib EF-Tu~GTP. 3) Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3´-otsa suunas ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga. Translokatsioonil osaleb elongatsioonifaktor EF-G ja protsess tarbib jällegi GTP energiat. 68. Kirjeldage translatsiooni terminatsiooniprotsessi. Polüpeptiidahela elongatsioon termineerub, kui ribosoomi A-saiti satub üks kolmest terminatsioonikoodonist, UAA, UAG või UGA. Stop-koodoneid tunnevad ära terminatsioonifaktorid, milleks on valgud tähistusega RF (release factor. A-saiti sisenenud RF
vaja EF-Tu koostises oleva GTP hüdrolüüsi, vabaneb EF-Tu~GDP. Tagasi aktiivsesse vormi saab eelnev ühe GTP molekuli hüdrolüüsil. 3. Ribosoomi A saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam AH-ga seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub EF-G toimel mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3' otsa suunas, tarbides GTP energiat ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga. 68. Kirjeldage translatsiooni terminatsiooniprotsessi. Translatsioon termineerub, kui terminatsioonifaktorid tunnevad A-saidis ära stoppkoodoni. Bakteris RF1 tunneb ära UAG ja RF2 UGA ning mõlemad tunnevad ära UAA. Eukarüootides on ainult eRF, mis tunneb ära kõik 3 koodonit. · A-saiti sisenenud RF muudab peptidüültransferaasi aktiivsust ja
Peale GTP hüdrolüüsi vabaneb EF- Tu~GDP ribosoomilt. Tagasi aktiivsesse vormi viib EF-Tu~GDP elongatsioonifaktor EF-Ts. Selle protsessi käigus hüdrolüüsitakse jällegi üks GTP molekul ja tekib EF-Tu~GTP. 3)Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3´-otsa suunas ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga. Translokatsioonil osaleb elongatsioonifaktor EF-G ja protsess tarbib jällegi GTP energiat. 68)Kirjeldage translatsiooni terminatsiooniprotsessi. *A-saiti peab sattuma üks terminatsioonikoodon.(uaa,uag,uga) *stop-koodoneid tunnevad ära terminatsioonifaktorid milleks on valgud tähistusega RF 1)A-saiti sisenenud RF muudab peptidüültransferaasiaktiivsust,nii et see lisab polüpeptiidahela viimase karboksüülrühmale vee molekuli
viimase aminohappe karboksüülrühma vahel. Selletulemusena vabaneb kasvav polüpeptiidahel tRNAst P-saidis ja seotakse kovalentselt tRNAga, mis asub A-saidis. 3) Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub EF-G toimel mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3'-otsa suunas, tarbides GTP energiat ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül- tRNA molekuliga. 67. Kirjeldage translatsiooni terminatsiooniprotsessi. Translatsioon termineerub, kui terminatsioonifaktorid (valgud tähistusega RF) tunnevad A-saidis ära stoppkoodonid. UAA, UAG, UGA. 1)A-saiti sisenenud RF muudab peptidüültransferaasiaktiivsust,nii et see lisab polüpeptiidahela viimase karboksüülrühmale vee molekuli 2)selle tulemusena vabaneb valminud polüpeptiidahel ning vaba tRNA liigub ribosoomi E-saiti.
polüpeptiidahela viimase aminohappe karboksüülrühma vahel. Selle tulemusena vabaneb kasvav polüpeptiidahel tRNAst P-saidis ja seotakse kovalentselt tRNAga, mis asub A-saidis. 3) Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub EF-G toimel mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3’ otsa suunas tarbides GTP energiat ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga. 68. Kirjeldage translatsiooni terminatsiooniprotsessi. Translatsioon termineerub, kui terminatsioonifaktorid tunnevad A-saidis ära stopkoodonid (UAA, UAG, UGA). A- saiti sisenenud RF muudab peptidüültransferaasi aktiivsust ja peptidüültransferaas lisab polüpeptiidahela viimase aminohappe karboksüülrühmale vee molekuli. Vabaneb valmis polüpeptiidahel P-saidis asuvalt tRNA molekulilt ning vaba tRNA liigub ribosoomi E-saiti
seotud kasvava polüpeptiidahela viimase aminohappe karboksüülrühma vahel. Selle tulemusena vabaneb kasvav polüpeptiidahel tRNA-st P-saidis ja seotakse kovalentselt tRNA-ga, mis asub A-saidis 3. Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3´-otsa suunas ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga. Translokatsioonil osaleb elongatsioonifaktor EF-G ja protsess tarbib jällegi GTP energiat Polüpeptiidahela elongatsioon toimub kiiresti. Bakteris E. coli kulub eelpoolkirjeldatud kolme etapi läbimiseks 0,05 sekundit. Seega kulub 300 aminohappe pikkuse polüpeptiidi sünteesiks ligikaudu 15 sekundit. 68. Kirjeldage translatsiooni terminatsiooniprotsessi. *A-saiti peab sattuma üks terminatsioonikoodon.(uaa,uag,uga)
EnvZ on transmembraanne sensorvalk, mis kõrge osmolaarsuse korral autofosforüleerub. EnvZ-P stimuleerib OmpR fosforüleerimist.OmpR on ompC ja ompF geenide transkriptsiooni regulaator. Geenid paiknevad kromosoomi erinevates piirkondades. OmpR-P madala kontsentratsiooni korral (keskkonna madal osmolaarsus) on aktiveeritud ainult ompF transkriptsioon, kuna sel juhul toimub regulaatori seondumine ainult kõrge afiinsusega saitidele. Kui OmpR-P kontsentratsioon suureneb, jätkub teda ka seondumaks madala afiinsusega saitidele. Selle tulemusena aktiveeritakse ompC geeni transkriptsioon ning pärsitakse ompF geeni transkriptsiooni. Madala osmolaarsuse korral avaldub EnvZ-il fosfataasne aktiivsus, mille tulemusena defosforüleeritakse nii EnvZ kui ka OmpR. OmpF-i ekspressioonitaset kontrollitakse ka antisens-RNA kaudu. ompF-i mRNA translatsiooni inhibeerib antisens-RNA micF, mida transkribeeritakse ompC geenist vastupidises suunas ja mis on komplementaarne ompF mRNA 5' otsaga
Peale GTP hüdrolüüsi vabaneb EF-Tu~GDP ribosoomilt. Tagasi aktiivsesse vormi viib EF-Tu~GDP elongatsioonifaktor EF-Ts. Selle protsessi käigus hüdrolüüsitakse jällegi üks GTP molekul ja tekib EF-Tu~GTP. 3) Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3´-otsa suunas ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga. Translokatsioonil osaleb elongatsioonifaktor EF-G ja protsess tarbib jällegi GTP energiat. Polüpeptiidahela elongatsioon toimub kiiresti. Bakteris E. coli kulub eelpoolkirjeldatud kolme etapi läbimiseks 0,05 sekundit. Seega kulub 300 aminohappe pikkuse polüpeptiidi sünteesiks ligikaudu 15 sekundit. Translatsiooni terminatsioon Polüpeptiidahela elongatsioon termineerub, kui ribosoomi A-saiti satub üks kolmest
Peale GTP hüdrolüüsi vabaneb EF-Tu~GDP ribosoomilt. Tagasi aktiivsesse vormi viib EF-Tu~GDP elongatsioonifaktor EF-Ts. Selle protsessi käigus hüdrolüüsitakse jällegi üks GTP molekul ja tekib EF-Tu~GTP. 3) Ribosoomi A-saidis asuv aminoatsüül-tRNA liigub P-saiti ja enne seda P-saidis asunud tRNA, mis ei ole enam aminohappega seotud, liigub E-saiti. Ribosoom liigub mRNA molekulil kolme nukleotiidi võrra edasi mRNA 3´-otsa suunas ning A-sait jääb vabaks, seondumaks järgmise aminoatsüül-tRNA molekuliga. Translokatsioonil osaleb elongatsioonifaktor EF-G ja protsess tarbib jällegi GTP energiat. Polüpeptiidahela elongatsioon toimub kiiresti. Bakteris E. coli kulub eelpoolkirjeldatud kolme etapi läbimiseks 0,05 sekundit. Seega kulub 300 aminohappe pikkuse polüpeptiidi sünteesiks ligikaudu 15 sekundit. Translatsiooni terminatsioon Polüpeptiidahela elongatsioon termineerub, kui ribosoomi A-saiti satub üks kolmest
annaabi.ee 
