Bioloogiline oksüdatsioon inimkehas Hingamisahel Ksenobiootikumide biotransformatsioon Ensüümid Oksüdaasid: otse reaktsioon hapnikuga Monoksügenaasid: lülituvad hapnikuaatomi substraadimolekuli (CytP450) Dioksügenaasid: lülituvad hapnikumolekuli substraadimolekuli (Trüptofaani oksügenaas) Hüdroksüperoksüdaasid: lipiidide hüdro- või vesinikperoksiidi konversioon (peroksüdaas, katalaas) Dehüdrogenaasid: bio-oksüdatsiooni kesksed ensüümid Hingamisahel Roll: energia saamine (prootonite transport) Koostis: Ensüümid: dehüdrogenaasid ja tsütokroomid Koensüümid: NAD/NADH, FMN/FMNH2, cytbFe3+/cytbFe2+ (e liikumine paarist + paarini), Q Teised: FeS tsentrid prootonite transpordiks Mitchell's theory Redokspaaride tähtsus
KM M Kcat/Km= spetsiifilisuse konstant 1/M*s 43. Millised väited on õiged Michaelise konstandi (KM) kohta: Michaelise konstant on näiline dissotsiatsioonikonstant ja on substraadi kontsentratsioon, mille juures on ensüümkatalüüsitav reaktsioon saavutanud oma poole piirkiirusest. 44. Millised väited on õiged katalüütilise konstandi (kcat) kohta: Katalüütiline konstant on alati esimest järku kiiruskonstant ja näitab mitme substraadimolekuli ära reageerimist on üks ensüümi aktiivtsenter võimeline ajaühikus katalüüsima. 45. Millele vastavad Vmax, KM ja Vmax/KM alltoodud graafikul? 46. Eelneval joonisel on toodud ensüümkatalüüsitava reaktsiooni kiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist. Andke hinnang, kui suur võiks olla ensüümi KM vastava substraadi jaoks ja reaktsiooni piirkiirus (koos ühikutega). (võivad olla erinevad joonised). Km=o,6mM Vmax=490 mM/s=0,49 M/s 47
Ensüümimolekulil on selleks vastav pinnaala (aktiivtsenter). Aktiivtsenter seob spetsiifiliselt substraadi ja teostab tema katalüüsi produktiks. Aktiivtsentrit iseloomustab: 1) substraadiga kontakteeruvad aktiivtsentri AHjääkide katalüütilised rühmad, mis muundavadki substraati 2) liitensüümides on aktiivtsentris ka koensüüm või mõni muu kofaktor 3) substraat fikseeritakse katalüüsiks vajalikku asendisse paljude sidemetega 4) aktiivtsentri lõplik ruumiline formeerumine toimub substraadimolekuli lähenemisel; substraadi ja ensüümi komplementaarsuse alusel muudetakse aktiivtsenter substraadile sobivaks. See on ensüümi isosteeriline regulatsioon substraadi poolt 5)Substraadi ja ensüümi interaktsioonil muutub ensüümi konformatsioon: Substraadi ja aktiivtsentri katalüütiliste rühmade kontakt muutub sobivaimaks, ,,pingestuvad" sidemed ja substraadis. Seetõttu on ensüüm-substraadi kompleksi teke ja substraadi muundumine produktideks kergendatud
piirkiiruse b) mida väiksem on KM, seda nõrgemini ensüüm vastavat substraati seob c) on teist järku kiiruskonstant d) on näiline dissotsiatsioonikonstant e) on substraadi kontsentratsioon, mille juures on ensüümkatalüüsitav reaktsioon saavutanud poole oma piirkiirusest 44. Millised väited on õiged katalüütilise konstandi (k cat) kohta: a) on alati esimest järku kiiruskonstant b) näitab mitme substraadimolekuli ära reageerimist on üks ensüümi aktiivtsenter võimeline ajaühikus katalüüsima c) mida suurem on kcat, seda tugevamini seob ensüüm vastavat substraati d) on näiline dissotsiatsioonikonstant e) tema ühikuks võib olla sekund 45. Millele vastavad Vmax, KM ja Vmax/KM alltoodud graafikul? 46. Eelneval joonisel on toodud ensüümkatalüüsitava reaktsiooni kiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist. Andke hinnang, kui suur võiks olla ensüümi K M vastava substraadi
piirkiiruse b) mida väiksem on KM, seda nõrgemini ensüüm vastavat substraati seob c) on teist järku kiiruskonstant d) on näiline dissotsiatsioonikonstant e) on substraadi kontsentratsioon, mille juures on ensüümkatalüüsitav reaktsioon saavutanud poole oma piirkiirusest 48. Millised väited on õiged katalüütilise konstandi (kcat) kohta: a) on alati esimest järku kiiruskonstant b) näitab mitme substraadimolekuli ära reageerimist on üks ensüümi aktiivtsenter võimeline ajaühikus katalüüsima c) mida suurem on kcat, seda tugevamini seob ensüüm vastavat substraati d) on näiline dissotsiatsioonikonstant e) tema ühikuks võib olla sekund 49. Millele vastavad Vmax, KM ja Vmax/KM alltoodud graafikul? Vmax = 450nM/s KM=0,5 mM Vmax/KM = 0.9 50. Joonisel on toodud ensüümkatalüüsitava reaktsiooni kiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist.
et need toimuvad tunduvalt madalamal temperatuuril selle tagab vastavate ensüümide katalüütiline toime. Hingamisahela ensüümid. Mitokondrite hingamisahel on ETA-põhise bioloogilise oksüdatsiooni keskne variant inimkehas. Tema põhiroll on metaboolse energia (ATP) tootmine. Häired tema töös on organismi jaoks enamasti kriitilised ja tihti fataaslsed Hingamisahela ensüümid : Oksüdaasid katalüüsivad otsereaktsiooni õhuhapnikuga. Oksügenaasid lülitavad hapnikumolekulid substraadimolekuli Hüdroksüperoksüdaasid katalüüsivad vesinikperoksiidi või lipiidide hüdroperoksiide Dehüdrogenaasid Bioloogilise oksüdatsiooni kesksed ensüümid. Hingamisahela komponendid on NAD- dehüdrogenaasid, FMN-, FAD- ja CoQ-dehüdrogenaasid võtvad substraadilt vesinikuaatomeid. Hingamisahela keskne komponent on koensüüm Q, sest kõik ahela variandid läbivad oma teel koensüüm Q süsteemi. 41. Oksüdatiivne fosforüülumine.
reduktaas kui vaadata reaktsiooni teistpidi (aldehüüdi reduktaas on teistpidi suuna järgi nimetatud alkoholi oksüdeerimise reaktsiooni kohta) Oksüdaas ainult juhul kui elektronide aktseptoriks on O 2, võetakse elektronid ära ja antakse hapnikule, tekib peroksiid ntx Oksügenaas kasutusel juhul, kui O aatom inkorporeeritakse substraadimolekuli koosseisu. Peroksüdaas ainult juhul kui aktseptoriks on vesinikperoksiid H-O-O-H (H2O2) või mõni puu peroksiid R-O-O-R ´(peroskiid hapnik-hapnik side). Näited: Glütserool-3-fosfaadi dehüdrogenaas OH HO O HO - O + NAD
ensüümkatalüüsitav reaktsioon saavutanud oma piirkiiruse b) mida väiksem on KM, seda nõrgemini ensüüm vastavat substraati seob c) on teist järku kiiruskonstant d) on näiline dissotsiatsioonikonstant e) on substraadi kontsentratsioon, mille juures on ensüümkatalüüsitav reaktsioon saavutanud poole oma piirkiirusest 48. Millised väited on õiged katalüütilise konstandi (kcat) kohta: a) on alati esimest järku kiiruskonstant b) näitab mitme substraadimolekuli ära reageerimist on üks ensüümi aktiivtsenter võimeline ajaühikus katalüüsima c) mida suurem on kcat, seda tugevamini seob ensüüm vastavat substraati d) on näiline dissotsiatsioonikonstant e) tema ühikuks võib olla sekund 49. Millele vastavad Vmax, KM ja Vmax/KM alltoodud graafikul? V = 450nM/s maxKM=0,5 mM V/KM = 0.9 max 50. Joonisel on toodud ensüümkatalüüsitava reaktsiooni kiiruse sõltuvus substraadi kontsentratsioonist
annaabi.ee 
