VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL. PRIMAARSTRUKTUUR. 1. Üldine iseloomustus molekulide suurus, makrostruktuur, mono- ja oligomeerse valgu mõiste. Molekulide suurus- Valkude suurused on väga varieeruvad. Näiteks insuliini kahes ahaelas kokku on 51 jääki aga glutaminsüntetaasis 468. Molekulmass 5733Da 60000Da. Valkude polüpeptiidide ahelate pikkus on tavaliselt 100-2000 aminohappe jääki kuid on ka väga suuri erandeid näiteks: inimese südame lihase valgus 26926 aminohappe jääki. Makrostruktuur- Monomeerse valgu mõiste- On valgud mis koosnevad ühest polüpeptiid ahelast.
Millised faktorid määravad valkude ruumilise struktuuri? Kuidas on seotud valgu ruumiline struktuur ja funktsioon? KVATERNAARSTRUKTUUR KVATERNAARSTRUKTUUR TERTSIAARSTRUKTUUR 4 hemoglobiini ahelat moodustavad ja tubuliini Hemoglobiini ahel Oligomeerse valgu molekuli assotsieerumine mikrotorukeseks Valkude ruumiline struktuur regulaarne või irregulaarne? Primaarstruktuurid tohutult varieeruvad 1934 pepsiini kristallidelt difraktsioon 1958 müoglobiini struktuur (Kendrew) 1965 lüsotsüüm raeguseks on teada ca 10000 valgu struktuur
· Apolaarsete radikaalidega: Ala(Alaniin), Val(Valiin), Leu(eutsiin), Ile(Isoleutsiin), Met(Metioniin), Phe(Fenüülalaniin), Trp(Trüptofaan), Pro(Proiin) · Ionogeensete radikaalidega happelised: Asp(Asparagiinhape), Glu(Glutamiinhape) Vakudel esinevad erinevad ruumilised struktuurid: primaarne- aminohappeine järjestus, sekundaarne- voltunud/heeliks, tertsiaarne- valgumolekuli kolmemõõtmelisus, kvaternaarne- oligomeerse valgu osamolekulide interaktsioon. Ruumilisi struktuure seovad nõrgad keemilised sidemed ja interaktsioonid. Ruumilise struktuuri lagunemist nim. denaturatsiooniks, mille käigus katkevad nõrgad sidemed (peptiidside säilub!) ning selle tagajärjel üldjuhul valgu lahustuvus väheneb ning valk sadeneb. Peptiidsideme lagunemist nim. valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlaks tegemiseks lahuses kasutatakse nii väljasadestamise, väljasoolastamise kui ka värvusreaktsioone
amiidrühma planaarsena. LIISI KINK 14 BIOKEEMIA test I IV. PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL. 1. Üldine iseloomustus molekulide suurus, makrostruktuur, mono- ja oligomeerse valgu mõiste. Valgud on aminohapete polümeerid, milles aminohappejäägid on omavahel ühendatud kovalentsete sidemetega peptiidsidemetega. Valkude suurused on väga varieeruvad, näiteks insuliini kogu molekulmass on 5733 Da aga glutamiini oma ~600 000 Da. Valgud koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelas: - Monomeer üks polüpeptiidahel - Multimeer mitu polüpeptiidahelat Homomultimeer sama tüüpi ahelad
4. Peptiidside formeerumine, sideme omadused, osalise kaksiksideme esinemisest tingitud omadused. Peptiid- ehk amiidsideme omadused: · Planaarne ehk tasandiline · Sarnane kaksiksidemele (elektronide resonants) · Pöörlemine ümber sideme on takistatud · Pikkus 1,32 Å, mis on üksik- ja kaksiksideme vahel · Puudub laeng. III. VALGU STRUKTUUR, ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL. (Õpik lk 45-58) 1. Üldine iseloomustus molekulide suurus, makrostruktuur, mono- ja oligomeerse valgu mõiste. Peptiid on molekul, mis koosneb kahest või enamast aminohappejäägist, mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Sõltuvalt jääkide arvust nimetatakse peptiide: 2 jääki dipeptiid 3 jääki tripeptiid 12-20 jääki oligopeptiid 20 -100 jääki polüpeptiid >100 jääki Mr>10 000, valk Valgud koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelast: Monomeerne valk üks polüpeptiidahel; Multimeernevalk mitu polüpeptiidahelat 2. Lihtvalgud ja konjugeeritud e
aminorühma vahel. Omadused: Planaarne; sarnane kaksiksidemele; pöörlemine ümber sideme on takistatud; pikkus 1,32A, mis on üksik-ja kaksiksideme vahel; puudub laeng. Peaaegu kõik valkude peptiidsidemed on trans-konfiguratsioonis. Peptiidid on molekulid, mis koosnevad peptiidsidemete abil ühendatud kahest või enamast aminohappest. III. VALGU STRUKTUUR, ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL. (Õpik lk 45-58) 1. Üldine iseloomustus molekulide suurus, makrostruktuur, mono- ja oligomeerse valgu mõiste. Valgud on aminohapete polümeerid, milles aminohappejäägid on omavahel ühendatud kovalentsete sidemetega peptiidsidemetega. Koosnevad ühest või mitmest polüpeptiidahelast: monomeerne valk ( üks polüpeptiidahel); Multimeerne valk (mitu polüpeptiidahelat). Sisaldavad ka mitteaminohappelist osa: Lihtvalgud (koosnevad ainult aminohappest); Liitvalgud (sisaldavad lisaks mitteaminohappelist osa). Igal valgul on unikaalne aminohappe järjestus
koosneb rohkem kui ühest polüpeptiidahelast. Viimaste arv võib olla küllaltki suur, küündides 12-ne ja enamanigi, neid nimetatakse subühikuteks. Niisuguseid valkusid aga, mis koosnevad subühikuteks nimetatakse oligomeerseteks valkudeks. Subühikud, millest oligomeerne valk koosneb, võivad olla ühesuguse, aga ka erineva primaarstruktuuriga. Igal subühikul on ka oma sekundaar- ja tertsiaarstruktuur. Kvaternaarstruktuuriks nimetatakse oligomeerse valgu subühikute omavahelise kombineerumise viisi. Kvaternaarstruktuur tekib ja püsib samade jõudude toimel, mida on kirjeldatud tertsiaarstruktuuri puhul eespool. 16 Maris Kallus KKS 2010 Tüüpiliseks näiteks kvaternaarstruktuuriga valkudest on hemoglobiin, mis koosneb kokku
Võib öelda, et enamus valgu puhul on kõik subühikud T-vormis, mõni võib olla ka nii, et üks on ring, aga see on tühine hulk. Ligand seostub ühele subühikule ja see substraadi seostumine indutseerib vastavas subühikus konformatsioonilise muutuse, mis viib selle subühiku üle R-vormi (kolm kasti, üks ring S-ga). Konformatsiooniline muutus kandub üle naabersübühikule ka (kaks kasti, kaks ringi, millest üks S-ga). Ühe oligomeerse valgu piires võivad subühikud olla T- või R-konformtasioonis. Substraadi konts kasvades on subühikud tugeva seostumise vormis. See mudel seletab kooperatiivsust eelkõige muutuste kaudu valgu tertsiaarstruktuuris (kolmemõõtmeline struktuur ühe subühiku piires). Siin on rohkem parameetreid, sest kasutatakse erinevaid dissotsiatsioonikonstante erinevate olekute jaoks kõigile olekuletel pole sama dissotsiatsioonikonstant, see annab suurema võimaluse võrrandeid paindlikuks teha.
annaabi.ee 
