58. Biomembraanid. Transport läbi membraani. Kuigi membraanistik on integreerunud, koostoimiv süsteem, jagatakse lihtsustamiseks membraanid kahte rühema: a) välis- ehk piirdemembraanid; b) raku sisemembraanistik Biomembraanide komponendid on lipiidid, valgud ja süsivesikud ja nad on tugevasti hüdratiseerunud. Biomembraanide põhilipiidid on fosfolipiidid, mis moodustavad biomembraani lipiidse kaksikkihi. Valgud on sukeldunud lipiidsesse kaksikkihti kas osaliselt või läbivad membraani. Süsivesikud esinevad oligosahhariidjääkidena valkudes või lipiidides ja reeglina plasmamembraani välispinnal. Biomembraanide üldomadusi: 1. Asümmeetrilisus (sise- ja välispind pole identsed). 2. Voolavus (membraanid on dünaamilised struktuurid, st kaksikkihi stabiilsuse juures võivad üksiklipiidid ja valgud membraanis migreeruda). 3
58. Biomembraanid. Transport läbi membraani. Kuigi membraanistik on integreerunud, koostoimiv süsteem, jagatakse lihtsustamiseks membraanid kahte rühema: a) välis- ehk piirdemembraanid; b) raku sisemembraanistik Komponendid on lipiidid, valgud ja süsivesikud ja nad on tugevasti hüdratiseerunud. Biomembraanide põhilipiidid on fosfolipiidid, mis moodustavad biomembraani lipiidse kaksikkihi. Valgud on sukeldunud lipiidsesse kaksikkihti kas osaliselt või läbivad membraani. Süsivesikud esinevad oligosahhariidjääkidena valkudes või lipiidides ja reeglina plasmamembraani välispinnal. Biomembraanide üldomadusi: 15 1. Asümmeetrilisus (sise- ja välispind pole identsed- membraan kontrollib läbilaskvust). 2
53. Biomembraanid. Transport läbi membraani. Kuigi membraanistik on integreerunud, koostoimiv süsteem, jagatakse lihtsustamiseks membraanid kahte rühema: a) välis- ehk piirdemembraanid; b) raku sisemembraanistik Biomembraanide komponendid on lipiidid, valgud ja süsivesikud ja nad on tugevasti hüdratiseerunud. Biomembraanide põhilipiidid on fosfolipiidid, mis moodustavad biomembraani lipiidse kaksikkihi. Valgud on sukeldunud lipiidsesse kaksikkihti kas osaliselt või läbivad membraani. Süsivesikud esinevad oligosahhariidjääkidena valkudes või lipiidides ja reeglina plasmamembraani välispinnal. Biomembraanide üldomadusi: 1. Asümmeetrilisus (sise- ja välispind pole identsed). 2. Voolavus (membraanid on dünaamilised struktuurid, st kaksikkihi stabiilsuse juures võivad üksiklipiidid ja valgud membraanis migreeruda). 3. Valikuline läbitavus ja transport (valikulise läbitavuse määrab sisuliselt lipiidne kaksikkiht,
Membraanis on küllastatud (tahkem) ja küllastamata (vedelam) rasvhappeid lipiidides võrdselt → nende vahekorra muutus mõjutab membraani olekut tahkema ja vedelama oleku vahel. Membraaniolek aga reguleerib temas olevate retseptorite, kandjate talitlust. Membraanis leidub kolesterooli, mis asub hüdrofoobses osas. Kolesterool moodustab membraanis jäigad piirkonnad, mis on olulised membraanis paiknevate valguliste kandjate, pumpade, retseptorite fikseerumiseks. Valgud on sukeldunud lipiidsesse kaksikkihti kas osaliselt (perifeersed valgud) või läbivad membraani (transmembraansed, integraalsed). Perifeersed osalevad rakkudevahelises kontaktis, transmembraansete valkude (ioonpumbad, kandjad) hulk sõltub membraani aktiivsusest – nt metaboolselt aktiivsetes mitokondrites kõrge. Süsivesikud esinevad oligosahhariidjääkidena valkudes (glükoproteiin) või lipiidides (glükolipiid) ja reeglina paiknevad membraani välispinnal. Paljud retseptorid on
läätsed. Biokeemilised protsessid kolvikestes ja kepikestes. Inimsilma retseptorikihis on u 120 miljonit kepikest ja 6 miljonit kolvikest. Kepikesed ja kolvikesed on ehituselt sarnased: retseptorraku välissegment koosneb u 1000 membraanidiskist (kepikestel) või membraanikurrust (kolvikestel) ning on ülejäänud rakukehaga ühenduses peene kaela kaudu. Nägemispigmendi molekulid paigutuvad välissegmendi membraanidiskide lipiidsesse kaksikkihti: - kepikesed (nähakse hämaras, värvusi eo eristata-skotoopiline nägemine) sisaldavad nägemispigmenti rodopsiini - kolvikesi (valges, eristatakse värvusi-fotoopiline nägemine) on kolme eri tüüpi, millest igaühes on erinev fotopsiin-neelab tugevasti rohelist 535 nm, punast 575 nm, sinist 430 nm valgust. Fototransduktsioon · valguse "tõlkimine" närvirakkude elektrilisteks potentsiaalideks · pimeduses on kepikeste Na-kanalid avatud, avatuna hoiab neid
välispinnale. (i sure hope so) 16.)Nimetage organelle mis on ümbritsetud poolega lipiidsest kaksikkihist. Kuidas ja kus sellised kompleksid tekivad, mis on nende ülesanded? Lipiidse kestaga viiruste (gripiviirus, HIV) sisenemine inimese rakkudesse tagatakse SNARE ja Rab valkude sarnaste ühildumisvalkude (ingl. fusion)olemasoluga viiruses. Need valgud on viiruse kesta integraalsed valgud, mis sisenevad märklaudmembraani lipiidsesse kaksikkihti, mis põhjustab viiruse ja rakumembraani lipiidse kihi lähenemist ja kokkusulamist. Maksarakud produtseerivad peamiselt VLDL (ingl very low density lipoprotein) lipoproteiinseid komplekse, mis struktuurilt on sarnased taimede oleosoomidega (ümbritsetud poolega lipiidsest kaksikkihist). 17.)Kuidas tagatakse valkude õige konformatsiooni teke ER-is. Kuidas märgistatakse ja parandatakse/kõrvaldatakse vales konformatsioonis valgud? ER-i valendikus töötavad mitmed nn
coli. Põhiline sekretsioonirada (general secretory pathway) GSP Sec valkudest sõltuv sekretsioon Transporditavate valkude (pre-proteiinide) N-terminaalses otsas on spetsiifiline signaaljärjestus, mida nimetatakse ka liiderjärjestuseks. Selle funktsiooniks on: 1) Takistada sünteesitud pre-proteiini voltumist enne selle eksportimist läbi membraani; 2) Signaaljärjestuse hüdrofoobne osa initsieerib valgu translokatsiooni, sisenedes membraani lipiidsesse kaksikkihti; 3) Signaaljärjestus sisaldab peptidaasi lõikesaiti. SecB, mis on oma toimelt molekulaarne shaperon, seondub pre-proteiiniga, hoides seda translokatsiooni- kompetentses konformatsioonis. SecB ei tunne ära spetsiifilist aminohappelist järjestust vaid seda, et valk on struktureerimata. Samuti takistab SecB valgu agregeerumist. SecB asemel võib olla ka GroEL. [Pre- proteiinSecB] kompleks seondub tsütoplasmaatilise membraani sisepinnaga assotsieerunud SecA valguga
annaabi.ee 
