·Hüdrolüüsi katalüüsivad tsellulaasid ·Suhteliselt jäik, vees lahustumatu polümeer ·MIKROFIBRILLMAKROFIBRILL Kitiin erineb tselluloosist asendaja osas C2 positsioonis atseetamiid (14) glükosiidsidemetega seotud N atsetüülglükoosamiini polümeer putukad, koorikloomad Varupolüsahhariidid Tärklis taimede poolt kloroplastides deponeeritud reserv Amüloos glükoosi lineaarne polümeer, (14) glükosiidne side, ahel heeliksina Amülopektiin hargnenud glükoosi polümeer, (14) sidemed ja (16) hargnemised ca 1 hargnemine 30 glükoosijäägi kohta Amülaas maltoos, maltotrioos, dekstriinid. glükosidaas glükoos Hargnemisi hüdrolüüsiv ensüüm Glükogeen varupolüsahhariid loomadel,
amülopektiinist, glükoosi monomeeride hargnenud ahelatest Tselluloos struktuurilt lähedane amüloosisga, kuid moodustab ahelate vahel palju vesiniksidemeid 19.26 Kirjeldada nukleiinhapete struktuure ja otstarvet DNA ja RNA koosnevad puriini- või pürimidiiniderivaadist(heterotsükliline amiin), monosahhariidjäägist, fosfaatrühmast O-PO 32- DNA esineb biheeliksina, RNA lihtsalt heeliksina(?) RNA koostisse kuulub riboos(C5H10O5) DNA koostisse kuulub desoksüriboos(C5H10O4) Koosneb fosfaatrühmast, monosahhariidijäägist ja puriini-või pürimidiiniderivaadist. Ntks DNA ja RNA molekulid, eluslooduses üks tähtsamaid komponente, mille abil kantakse edasi pärilikkust.
a. Tekib monomeeride segus/astmelisel lisamisel b. Üks/kaks pehmenemistemperatuuri c. Termoplastne elastomeer/termoplast d. Elastomeer/termoplastne elastomeer e. Mikrofaasiline heterogeensus/homogeensus 7. Moodustage sobivad paarid. a. PAR vedelkristalliline polümeer b. PS amorfne (Tg ~100 kraadi) c. LDPE kristalle d. HDPE kristalle e. PP kristallunud heeliksina f. BR amorfne (Tg ~ -100 kraadi) 8. Kuidas mõjub armeeriva täiteaine lisamine polümeerile. a. Kasvab/väheneb elastsusmoodul b. Kasvab/väheneb tõmbetugevus c. Kasvab/väheneb deformatsioon purunemisel d. Väheneb/suureneb jäikus e. Suureneb/väheneb sitkus f. Alaneb/tõuseb kuumuskindlus g. Väheneb/suureneb roome h. Kasvab/väheneb dimensiooniline stabiilsus 9
Molekulaarsed chaperonid Valkude transport endoplasmaatilisse retiikulumi Seinas ei ole laetud AH, hüdrofoobseid AH. Laenguta hüdrofiilsed ühendid, et midagi kinni ei jäeks. Me ei tea mis konformatsioonis kasvav peptiid tunnelis on, kuid teame, et see on piisavalt peenike, et enne tunneli lõppu ei saa toimuda migit voltumist (võib ehk olla sunnitud alpha-heeliksina). Tunnelisse mahub 35-45 AH. Enamus peptiide mahuvad tunnelist läbi, saab kasutada regulatsioonis (geeniekspressiooni omas nt). Bakterites on valgu ekspordisüsteem. SecYEG (sekretsioon), SecA (ATPaas, tunneb ära kasvava peptiidi N-terminuses oleva ekspordisignaalijärjestuse, hakkab kotranslatsiooniliselt valku rakust välja pressima (tõmbab ribosoomist ka välja, lükkab SecYEG poori)). Ribosoomist väljuvat peptiidi modifitseeritakse kotranslatsiooniliselt. A
nukleiinhappe ahel järsu pöörde (vt. joonis 7.7). Antikoodoni kõik kolm nukleotiidi paiknevad RNA ahela ühel küljel sarnases konformatsioonis nagu esineb RNA kaheahelalises A vormis. Atikoodon on sobivas struktuuris koodoniga paardumiseks. Antikoodon aasa struktuur on oluline ka lugemisraami hoidmisel, kuna U33 on antikoodoni teljest järsult ära pööratud, siis ei saa see nukleotiid osaleda mRNA'ga paardumisel pideva heeliksina. Tuleb silmas pidada, et nukleotiid 34, esimene antikoodoni nukleotiid, paardub koodoni viimase, 3. nukleotiidiga ja seepärast on oluline, et koodon-antikoodon interaktsioon lõppeks just 34. nukleotiidiga ega jätkuks U33'ga. Seepärast määrab U33 juures toimuv järsk pööre ära koodon-antikoodon seose pikkuse (3 aluspaari). Antikoodoni järel paiknevad nn. hüpermodifitseeritud nukleotiidid, mis tavaliselt ei ole võimelised aluspaardumises osalema. On teada, et
nukleotiidi. Antikoodoni ees paikneb konserveerunud U33 nukleotiid, mille järel teeb nukleiinhape järsu pöörde. Antikoodoni kolm nukleotiidi paiknevad RNA ahela ühel küljel sarnases konformatsioonis nagu esineb RNA kaheahelalises A-vormis. Antikoodoni aasa struktuur on oluline lugemisraami hoidmisel, kuna U33 on antikoodoni teljest järsult ära pööratud – see nukleotiid ei saa osaleda mRNA-ga paardumisel pideva heeliksina. Nukleotiid 34 (antikoodoni 1.) peab paarduma koodoni 3. nukleotiidiga ja on oluline et koodon-antikoodon interaktsioon lõppeks just 34. nukleotiidiga ega jätkuks U33-ga. U33 juures toimuv järsk pööre määrab ära koodon-antikoodon seose pikkuse (3bp). Antikoodoni järel paiknevad hüpermodifitseeritud nukleotiidid (ei ole võimelised aluspaardumisel osalema). Antikoodoni 3’ küljel on need – vajalikud translatsiooni täpsuse tagamiseks.