4) Hüdrolüüsuvus valkude hüdrolüüsi käigus moodustuvad vabad aminohapped, toimub peptiidsidemete lõhkumine. Toiduvalkude hüdrolüüs seedumisel. Osaline hüdrolüüs puljongi keetmisel. 5) Spetsiifilisus erineva pärilikkusega organismides esinevad erineva koostisega valgud. Valkude jaotuvus: 1)lihtvalgud ja liitvalgud. a) lihtvalgud koosnevad ainult aminohappejääkidest. Kattevalgud, keratiinid.aktiin, insuliin. b) liitvalkudes on ka mittevalguline osa lisaks valgulisele osale. Mõlemaid valke nimetavad bioloogid proteiinideks. Liitvalgud: nukleoproteiin nukleiinhape+valgud. Kromosoomid. Lipoproteiinid-lipiidimolekulid +valgud. Membraani lipoproteiinid. Fosfoproteiinid fosfoühendid ja valgud. Kaseiin, mis annab piimale valge värvuse. KESKMISELT ON VALGUS ESINDATUD 12-16 ERINEVAT AMINOHAPPE JÄÄKI. Mida spetsiifilisem valk, seda vähem on aminohappejääke seal. Valkude biofunktsioonid: 1) energeetiline. See pole kõige tähtsam funktsioon
VI SISSEJUHATUS ENSÜMOLOOGIASSE 1. Kõik ensüümid, v.a mõni katalüütiline RNA, on valgud. Ensüümid on biokeemilised katalüsaatorid, mida iseloomustab suur katalüütiline jõud, kõrge spetsiifilisus ja reguleeritavus. On metaboolsete funktsioonide vahendajad. Osa ensüüme vajavad katalüütiliseks aktiivsuseks lisaks valgulisele osale veel täiendavat keemilist komponenti kofaktorit (anorgaanilised ioonid; koeensüümid). Prosteetiliseks rühmaks nim kofaktorit, mis on tugevalt seotud ensüümi valgulisele osale. Katalüütiliselt aktiivset ensüümi (valk + kofaktor) nim holoensüümiks, inaktiivset valgulist osa üksinda apoensüümiks. Aktiivtsentriks nim ruumipiirkonda ensüümis, mis on ruumilis-spetsiifiline ja võimeline ühendama sinna sobivat substraati. 2
katalüsaatorid, mis suunavad ja reguleerivad tuhandeid degradatsiooni-, sünteesi-, energia ülekande jpt reaktsioone. Kõik ensüümid, va mõni katalüütiline RNA, on valgud. Ensüüme iseloomustab suur aktiivsus ja spetsiifilisus. Ensüümid kiirendavad reaktsioone 103 kuni 1017 korda. Ensüümid on väga spetsiifilised reaktantide ehk substraatide suhtes; paljud neist eeldavad stereospetsiifilisust. Osa ensüüme vajavad katalüütiliseks aktiivsuseks lisaks valgulisele osale ka veel täiendavat keemilist komponenti, nn kofaktorit: - Anorgaanilised ioonid (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) - Koensüümid (keerulised orgaanilised või metalloorgaanilised ühendid) Prosteetilisteks rühmadeks nimetatakse kofaktorit, mis on tugevalt seotud ensüümi valgulisele osale. Katalüütiliselt aktiivset ensüümi (valk + kofaktor) nim holoensüümiks, inaktiivset valgulist osa üksinda aga apoensüümiks.
hüdrofoobsetele vastastoimetele kujuneb RNA tertsiaarstruktuur. Ehituselt kompaktne, tihedamate ja vähemtihedate regioonidega. rRNA tertsiaarstukruur on kerajas.tRNA tertsiaarstuktuur on spetsiifiline ruumikujund, mis moodustub eeskätt molekulisiseste arvukate vesiniksidemete tõttu. mRNA helitseerunud ja leitseerumata lõikudest kooneva ahela tertsiaarstuktuur meenutab lihtsustatult võttes valgulisele niidirullile keritud niitjat ruumikujundit. Funktsioonide alusel eristatakse 3 RNA põhitüüpi: · mRNA- asub tsütoplasmas, valgusünteesil kannab üle vajaliku geneetilise ingo DNA-lt ribosoomidele. · rRNA- asub ribosoomides, ribosoomide nukleiinhappeline koostisosa, mis osaleb aminohapete lülitumises sünteesitavasse polüpeptiidahelasse. · tRNA asub tsütoplasmas, transpordib aminohappeid ribosoomidele ja võtab osa nende lülitumisest
3. Pi vabanemine – pea pöördub ja liigutab filamenti edasi – ots ees, sest filament on peaga seotud ja konformatsiooniline muutus kaelas liigutab filamenti. 4. ADP vabanemine – ja esialgse konformatsiooni nn kangestusseisnud taastumine. Lihasrakkude ehitus ja kontraktiilsuse printsiip Lihasrakk koosneb müofibrillidest, mis kujutavad endast aktiini filamentide kimpe ja jaotuvad heledateks ja tumebdateks ribadeks piki lihasrakku. Filamentide + otsad kinnituvad valgulisele kettale, mida tähistatakse kui Z ketast. Silindrilist osa müofibrillis kahe Z joone vahel nimetatakse sarkomeeriks. Seega müofibrill koosneb sarkomeeride ahelast. Sarkomeerid on skeletilihase struktuurseks ja funktsionaalseks ühikuks. Iga sarkomeer koosneb kahte tüüpi filamentidest : - Paksud filamendid – müosiin II - Peened filamendid – aktiin Lihaste kokkutümbel müosiini pead astuvad aktiini fibrillide + otsa poole (Z ketta poole), samal ajal
südame-, silelihasrakud ning müoepiteliaalsed rakud. Lihaskiu (raku) sees on suurel hulgal müofibrille, mis on samapikad kui lihaskiud. Müofibrill omakorda koosneb paljudest korduvatest struktuurielementidest, nn. sarkomeeridest. Igas sarkomeeris on 2 paralleelset ja osaliselt kattuvat filamentide komplekti, paksud ja peened filamendid. Peened filamendid on moodustunud aktiinist, paksud filamendid koosnevad müosiinist. Aktiini filamendid kinnituvad oma +otsaga spetsiaalsele valgulisele struktuurile Z- diskile, mis koosneb pōhiliselt titiinist. Lihaskiu kontraktsiooni aluseks on paksude ja peente filamentide nihkumine üksteise vahele. Filamentide endi pikkus ei muutu. Lihase kontraheerumisel muutuvad kitsamaks heledad vöödid. Lihaskontraktsioon initsieeritakse Ca++ ioonide kontsentratsiooni suurenemisega müofibrille ümbritsevas sarkoplasmas. Kaltsiumi ioonid tulevad sarkoplasmaatilisest retiikulumist, puhkeolekus pumbatakse ioonid sinna uuesti tagasi
3. Pi vabanemine pea pöördub ja liigutab filamenti edasi ots ees, sest filament on peaga seotud ja konformatsiooniline muutus kaelas liigutab filamenti. 4. ADP vabanemine ja esialgse konformatsiooni nn kangestusseisnud taastumine. Lihasrakkude ehitus ja kontraktiilsuse printsiip Lihasrakk koosneb müofibrillidest, mis kujutavad endast aktiini filamentide kimpe ja jaotuvad heledateks ja tumebdateks ribadeks piki lihasrakku. Filamentide + otsad kinnituvad valgulisele kettale, mida tähistatakse kui Z ketast. Silindrilist osa müofibrillis kahe Z joone vahel nimetatakse sarkomeeriks. Seega müofibrill koosneb sarkomeeride ahelast. Sarkomeerid on skeletilihase struktuurseks ja funktsionaalseks ühikuks. Iga sarkomeer koosneb kahte tüüpi filamentidest : - Paksud filamendid müosiin II - Peened filamendid aktiin Lihaste kokkutümbel müosiini pead astuvad aktiini fibrillide + otsa poole (Z ketta poole), samal ajal müosiini ega
Iga fibrilli läbimt on 1-2 mikrom. Müofibrill omakorda koosneb paljudest korduvatest struktuurielementidest, nn. sarkomeeridest. Igas sarkomeeris on 2 paralleelset ja osaliselt kattuvat filamentide komplekti, paksud ja peened filamendid. Peened filamendid on moodustunud aktiinist, kus peale aktiini esinevad veel tropomüosiin ja troponiin; paksud filamendid koosnevad müosiinist. Aktiini filamendid kinnituvad oma +otsaga spetsiaalsele valgulisele struktuurile Z-diskile, mis koosneb philiselt titiinist. Lihaskiu kontraktsiooni aluseks on paksude ja peente filamentide nihkumine üksteise vahele. Filamentide endi pikkus ei muutu. Kui näiteks üks müofibrill, mis on 5 cm pikk ja sisaldab 20,000 sarkomeeri, lüheneb 4 cm-ni, siis vastavalt iga sarkomeer lühenes 2.5 -lt 2.0 mikrom-ni. Lihase kontraheerumisel muutuvad kitsamaks heledad vöödid. Lihaskontraktsioon initsieeritakse Ca++ ioonide kontsentratsiooni
Ensüümireaktsioonide kiiruse reguleerimine on rakkude normaalse talitluse aspektist ülimalt oluline. Selleks on väga mitmeid võimalusi, alustades ensüümivalgu kontsentratsiooni reguleerimisest geeni ekspressiooni kaudu, aga ka substraadi ja produktide kontsent-ratsioonide kaudu, erineva toimemehhanismiga inhibiitorite abil, keskkonnategurite (temperatuur, pH jt) toimel jne. Paljud ensüümid täidavad katalüütilist funktsiooni üksnes tänu oma valgulisele koostisele, teised aga vajavad veel ka mittevalgulisi komponente ehk kofaktoreid, milleks võivad olla metallide ioonid või orgaanilised molekulid. Viimaseid nimetatakse koensüümideks. Kofaktorid stabiliseerivad reeglina ensüümi valkosa, kuid osalevad ka substraadi sidumises 66 ja otseselt katalüüsiprotsessis. Enamik koensüüme on vesilahustuvate vitamiinide (B- grupp, C jt) derivaadid. Ensüümireaktsioonide toimemehhanism
annaabi.ee 
