Norm veres 15-40 mg/100 ml 25 - 35 g/ööp KUSIHAPE Puriinide ainevahetuse lõpp-produkt 0,6-0,7 g/ööp 2,6,8-puriintrioon KREATINIIN 1,5-2,5 g/ööp UUREA e. KARBAMIIDI TSÜKKEL (tuntud ka kui ORNITIINI tsükkel) · Toimub ammoniaagi konverteerimine uureaks. · On iseloomulik enamusele maismaaloomadest. · Tsükli reaktsioonid toimuvad valdavalt maksarakkude tsütoplasmas. · Tsüklis osalevad mitteproteogeensed aminohapped ornitiin ja tsitrulliin ning proteogeensed aspartaat (Asp) ja arginiin (Arg). Uurea liikumine: MAKSARAKUD VERI NEERUD URIIN välja KARBAMOÜÜLFOSFAADI SÜNTEES - uurea tsükli 1. reaktsioon; temalt pärineb uurea üks N aatom. NB
Teine lämmastik tuleb ammoniaagist ja süsinik tuleb süsihappegaasist; nende kandjaks on ornitiin. I Tsükkel algab karbamoüülfosfaadi tekkega NH 4+-st ja CO2-st (bikarbonaadi vormis). Reaktsioon on mitmeastmeline ja vajab kahte ATP molekuli. Ensüümiks on karbamoüülfosfaadi süntetaas I. II Karbamoüülfosfaat kondenseerub ornitiiniga andes tsitrulliini, mis transporditakse tsütosooli. Karbamoüülfosfaadi karbamoüülgrupp kantakse üle aminohappele ornitiin. Ensüümiks on ornitiini transkarbamoülaas. Reaktsioon toimub mitokondrite maatriksis. III Tsütosüüli transporditud tsitrulliin ühineb aspartaadiga arginosuktsinaadiks ensüümi arginosuktsinaadi süntetaasi vahendusel. Reaktsiooniks vajalik energia saadakse ATP hüdrolüüsist. IV Argininosuktsinaat lõhustub arginiiniks ja fumaraadiks ensüümi argininosuktsinaasi vahendusel. V Arginiin lõhustub karbamiidiks ja taastub ornitiin ensüümi arginaasi vahendusel. Arginaasi leidub vaid maksas. Karbamiid
Karbamoüül fosfaadi süntetaasi I reaktsioon on kogu uurea tsükli jaoks kiirust limiteeriv etapp. karbamoüülfosfaadi süntetaas II, paikneb tsütosoolis ja kasutatakse pürimidiinide biosünteesi esimeses etapis. Kasutab lämmastiku allikana glutamiini (I kasutab vaba ammooniumi). Ülejäänud 4 reaktsiooni on kitsamalt võetult uurea tsükli reaktsioonid. Tsükkel algab karbamoüülfosfaadi liitmisega ornitiinile. Reaktsiooni katalüüsib ornitiini transkarbamoülaas ja produktiks on tsitrulliin. Tsitrulliin liigub mitokondrist välja spetsiifilise transporteri vahendusel, tsükli ülejäänud reaktsioonid toimuvad tsütosoolis. Teise reaktsioonina toimub ATPst sõltuvas reaktsioonis tsitrulliini ja aspartaadi vaheline reaktsioon, milles tekib arginiinosuktsinaat. Reaktsiooni katalüüsib arginiinosuktsinaadi süntetaas. ATPst moodustub AMP ning pürofosfaat.
ja selle tulemusena moodustub aluseline kadaveriin. Kadaveriin transporditakse kadaveriini transporteri CadB abil rakust välja. Lisaks happelisele keskkonnale aktiveerib cadBA geenide transkriptsiooni lüsiini olemasolu keskkonnas ja anaerobioos. Geenide ekspressioonitase on maksimaalne nende kolme komponendi koosesinemisel. Vastusena happelisele keskkonnale indutseeritakse veel arginiini dekarboksülaas Adi ja ornitiini dekarboksülaas SpeF. Nende ensüümide toimel tekivad aluselised ühendid agmatiin ja putrestsiin, mis transporditakse samuti väliskeskkonda. Aluselise pH korral ekspresseeruvad deaminaasid, mida on vaja ammooniumi genereerimiseks. Ensüümreaktsioonide kaasproduktina tekivad nõrgad happed, mis langetavad rakust väljaviidutena väliskeskkonna pH-d. pH muutused kutsuvad esile ka muutusi rakkude käitumises. Happelise keskkonna korral ilmneb rakkudel
a. Enne seda arvati, et TE-d on iseloomulikud ainult eukarüootsele rakule. TE-dele on iseloomulik, et nad: 1) toimivad distantsi tagant; 2) võivad paikneda nii promootori ees kui taga; 3) toimivad sõltumatult nende orientatsioonist. TE-dele seonduvad transkriptsiooni aktivaatorid (enhancer binding protein EBP). Enamasti seonduvad EBP-d promootorist 70 - 150 bp ülespoole. On ka erandeid. Näiteks RocR, mis reguleerib B. subtilise arginiini ja ornitiini transpordi ning metabolismi geene, seondub promootorist 1500 bp ülespoole. Enterobakteritel vastutavad N-assimileerimise eest gln geenid, mis aktiveeritakse NtrC poolt. NtrC on võimeline gln promootorilt transkriptsiooni aktiveerima ka siis, kui tema seondumissaidid on viidud promootorist 3000 bp kaugusele. EBP-d seonduvad enamasti dimeerina ning dimeeride seondumissaite on 2 või enam. Dimeeride seondumine toimub kooperatiivselt
E. coli sattumisel pH 2,5 juurde hapestub bakteri tsütoplasma rohkem, kui seni arvati. Tsütoplasma pH langeb umbes 4,5-ni. AR2 hoiab pH-d 4,2 juures ning AR3 pH 4,7 juures, nende pH väärtuste juures on ka mõlema dekarboksülaasi pH- optimumid, GadB-l pH 4 ja AdiA pH 5. Kui bakteri tsütoplasma tõuseb üle dekarboksülaaside optimaalse pH, siis ensüümid aeglustuvad kuni pH on jälle ensüümide optimaalsel tasemel. Teised aminohapete dekarboksülaasid, nagu lüsiini ja ornitiini dekarboksülaasid, ei oma keskkonna nii madalal pH väärtusel erilist tähtust bakteri tsütoplasma pH homöostaasi tagamisel, sest nende pH optimum on tunduvalt kõrgem. 40 Aminohapete dekarboksüleerimise käigus vähendatakse tsütoplasmas H + kontsentratsiooni. Kui dekarboksüleerimise lõpp-produktid GABA (Glu) ja agmatiin
annaabi.ee 
