· Pepsiin (R1 = Phe, Leu, ja paljud teised; R2 Pro) Samas aga paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu subtilisiin, savinaas, alkalaas jt omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase. Kõik ülalnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside rühma. Eksopeptidaaside esindajateks on karboksüpeptidaasid (R2 = C-terminaalne aminohape) ja aminopeptidaasid (R1 = N-terminaalne aminohape), mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH 2,5), neutraalseid (pH 7,2) ja leelisproteaase (pH 9,0). Oluliseks proteaaside klassifikatsiooni aspektiks on aktiivtsentri ehitus (millised aminohapped
produtseerivad põhiliselt peptiide järgmised proteaasid: · Trüpsiin (R1 = Lys, Arg; R2 Pro) · Kümotrüpsiin (R1 = Tyr, Phe, Trp, Lei, Ile, Val; R2 Pro) · Pepsiin (R1 = Phe, Leu, ja paljud teised; R2 Pro). Sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase. Kõik ülalnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside rühma. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH 2,5), neutraalseid (pH 7,2) ja leelisproteaase (pH 9,0). Olulisekd proteaaside klassifikatsiooni aspektiks on aktiivtsentri ehitus ja sellest tulenev ensüümi toimemehhanism. Ensüümi proteolüütilise aktiivsuse ühikuks 1 kat loetakse sellist ensüümi hulka, mis põhjustab 1 mooli peptiidsidemete hüdrolüüsi või 1 mooli aminohapete vabanemise 1 s vältel 30°C juures.
Samas paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu näiteks subtilisiin, savinaas, alkalaas, omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid ning produtseerides vabu aminohappeid (piiramatu proteolüüs). Olenevalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiidsidemetele, eristatakse vastavalt endo- ja eksopeptidaase. Kõik eelnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside hulka. Eksopeptidaasid on karboksüpeptidaasid ja aminopeptidaasid, mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimise optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH ~2,5), neutraalseid (pH ~7,2) ja leelisproteaase (pH ~9,0). Aktiivtsentri ehituse järgi jaotatakse proteaasid põhiliselt seriin-, tiool-, aspartaat- ja metalloproteinaasideks.
hüübimise kaskaad. Proteolüütiliste ensüümide arvukad esindajad omavad erinevat toimespetsiifikat. Piiratud proteolüüsi esindajad lõhustavad eelistatult spetsiifilisi, vaid teatud aminohapetega külgnevaid peptiidsidemeid, piiramatu proteolüüsi esindajad toimivad kõikidele peptiidsidemetele. Piiratud proteolüüsi viivad läbi ja produtseerivad põhiliselt trüpsiin, kümotrüpsiin ja pepsiin Kõik ülalnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside rühma, st proteaas toimib kesksetele peptiidsidemetele. Eksopeptidaaside esindajateks on karboksüpeptidaasid ja aminopeptidaasid, mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH =2,5), neutraalseid (pH = 7,2) ja leelisproteaase (pH = 9,0). Oluliseks proteaaside klassifikatsiooni aspektiks on aktiivtsentri aminohappeline järjestus ja sellest
· Pepsiin (R1 = Phe, Leu, ja paljud teised; R2 Pro) Samas aga paljud bakteriaalsed proteaasid, nagu subtilisiin, savinaas, alkalaas jt omavad väga nõrka spetsiifikat ja lagundavad valkudes praktiliselt kõiki peptiidsidemeid, produtseerides vabu aminohappeid. Sõltuvalt sellest, kas proteaas toimib polüpeptiidahela kesksetele või otsmistele peptiid- sidemetele, eristatakse endo- ja eksopeptidaase. Kõik ülalnimetatud proteaasid kuuluvad endopeptidaaside rühma. Eksopeptidaaside esindajateks on karboksüpeptidaasid (R2 = C- terminaalne aminohape) ja aminopeptidaasid (R1 = N-terminaalne aminohape), mis lühendavad peptiide, vabastades ühekaupa C- või N-terminaalseid aminohappeid. Ensüümi toimimiseks optimaalse keskkonna pH väärtuse järgi eristatakse hapusid (pH 2,5), neutraalseid (pH 7,2) ja leelisproteaase (pH 9,0). 80
annaabi.ee 
